《生物化学实验》与《食品生物化学实验》理论考查复习思考题
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题生物化学实验考试试题11.说说离子交换层析中洗脱液的选择原则①阴离子交换剂选用阳离子缓冲液（如氨基乙酸、铵盐、Tris等），阳离子交换剂选用阴离子缓冲液（如乙酸盐、磷酸盐等），以防缓冲离子参与交换过程，降低交换剂的交换容量。
②缓冲液pH值的选择要使被分离物质的电荷与平衡离子电荷的正负性相同。
③选用的缓冲系统对分离过程无干扰。
④要确定一定的离子强度。
12、离子交换层析的原理：离子交换层析法是以具有离子交换性能的物质作固定相,利用它与流动相中的离子能进行可逆的交换性质来分离离子型化合物的一种方法。
13、亲和层析的原理：亲和层析是应用生物高分子与配基可逆结合的原理,将配基通过共价键牢固结合于载体上而制得的层析系统。
这种可逆结合的作用主要是靠生物高分子对它的配基的空间结构的识别。
14、吸附层析的原理：组份在吸附剂表面吸附固定相是固体吸附剂, 各能力不同而进行分离的方法。
15、试述凝胶层析原理，并列出常用凝胶名称凝胶层析柱装有多孔凝胶，当含有各组分的混合液流经凝胶层析柱时，各组分在层析柱内同时进行两种不同的运动。
一种是随着溶液流动而进行的垂直向下的移动，另一种是无定向的分子扩散运动。
大分子物质由于分子直径大，不能进入凝胶微孔，只能分布于凝胶颗粒的间歇中以较快速度流过凝胶柱。
较小的分子能进入凝胶微孔，不断进出一个个颗粒的微孔内外，因此流动速度较慢，从而使混合溶液中各组分按照相对分子量由大到小顺序先后流出层析柱得到分离。
常用凝胶：葡聚糖凝胶、琼脂糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶。
16、说明纸层析和离子交换层析分离氨基酸混合物的方法是根据氨基酸的什么性质?纸层析是分配层析，利用分配系数不同，即氨基酸在两相中的溶解能力不同。
离子交换层析利用氨基酸是两性物质，在一定pH下不同氨基酸带电性质和带电量不同，因此交换能力不同。
17、简述薄层层析法分离糖类的原理?薄层层析的实质就是吸附层析，也就是在铺有吸附剂的薄层上，经过反复地被吸附剂吸附以及被扩展剂扩展的过程。
《生物化学实验1》理论考查复习思考题.doc
《生物化学实验I》总复习思考题1.请掌握下列生物化学实验常用仪器的正确操作使用方法，并能回答以下问题：(1)离心机使用时为什么要平衡？普通离心机与高速离心机在平衡时有什么不同要求?(2)为什么用高速组织捣碎机进行动、植物组织捣碎时，需釆用间歇式方式进行操作?(3)用真空泵进行减压抽滤时，为什么要连接缓冲瓶?2.为什么肝糖元只能从刚宰杀的动物肝脏中获取？在提取肝糖元过程中，三氯乙酸、95%乙醇各起什么作用？糖元水解产物中如果存在提取中残留蛋白质时，在用班氏试剂检测水解产物，有什么影响！3.请阐述分光光度仪的主要部件及其功能；阐述紫外与可见光的光波长范围；在紫外与可见光范围内测定物质吸光度时，对光源与吸收池有何要求？光电管的功能是什么？为什么说光电管是分光光度仪最脆弱和最易损的部件？4.请阐述Beer-Lamber定律，并用该定律阐述分光光度仪工作原理？用分光光度仪定制某物质标准曲线时，需将0D值测定范围确定在0.2-0.8区域内，为什么？5.可以用来进行分析测定用的标准品应具备哪些特性?6.请阐述移液管与比色皿的正确清洗方法和放査方法；阐述移液管取样与比色皿加样的正确操作方式和操作注意事项。
7.请阐述“黑体”与“参比”在分光光度仪校正中的作用，以及正确的校正操作方法；(以7200型可见光分光光度仪，用DNS法测定还原糖为例，说明如何进行“黑体"与“参比”的校正操作？)8.请阐述用分光光度法测定物质含量的基本操作步骤；并请阐述“两表一图”的含义。
9.用分光光度仪定制标准曲线时，需用一对比色皿，一只用于盛参比液，另一只用于盛不同浓度的标准溶液，在使用时，这两只比色皿之间需要进行校正吗？为什么？如何校正？10.什么叫物质的特征吸收波长？用分光光度法定制实测物质标准曲线时，如何确定被测物质的特征吸收波长？11.用微机绘制标准曲线，确定回归方程、判断线性关系好坏时，需用到三个统计学函数。
请写出这三个函数的完整表达式。
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
谢达平《食品生物化学》(第2版)笔记和课后习题(含考研真题)
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谢达平《食品生物化学》（第 2版）笔记和课后习题（含考
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
生化实验思考题参考答案[1]
![生化实验思考题参考答案[1]](https://img.taocdn.com/s3/m/fb5e0b19f7ec4afe04a1dff5.png)
生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。
从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。
2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。
实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。
间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。
实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法（1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。
（2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热?答：防止脂质被氧化。
实验六蛋白质等电点测定1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。
蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。
结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。
答：2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。
在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。
生物化学复习思考题答案2022
生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11.酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。
错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。
错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。
对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。
错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。
对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。
对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。
对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。
错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。
对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。
错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
生物化学复习思考题
复习思虑题蛋白质的构造与功能1、什么就是标准氨基酸？用于合成蛋白质的 20 种氨基酸称为标准氨基酸 ,它们与其她氨基酸的差别就是都有遗传密码。
20 种氨基酸按构造差别可分为中性氨基酸 ,酸性氨基酸 ,碱性氨基酸三类 ,酸性氨基酸包含谷氨酸、天冬氨酸。
2、简述蛋白质的基本构成蛋白质由 C、H、O 、N 四种基本元素构成 ,此中氮元素含量恒定 ,蛋白质含氮量均匀为16% 。
蛋白质由氨基酸经过肽键连结而成,所以,蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3、简述肽链的基本构造蛋白质的基本构成单位就是氨基酸 ,基本单位氨基酸经过肽键连结。
多肽化学构造为链状 ,所以也称多肽链。
多肽链中存在 2种链 :一就是由 -N-C α-C- 交替构成的长链 ,称为主链 ,也称骨架 ;一就是氨基酸残基的 R基团 ,相对很短 ,称为侧链。
主链有 2 个尾端 ,氨基尾端与羧基尾端。
肽链的两个尾端不一样 ,所以我们说它有方向性 ,其方向性为 N 端到 C端。
4、简述蛋白质的基本构造单位及基本构造单位之间的连结方式蛋白质的基本构造单位就是氨基酸 ,氨基酸之间的连结方式为肽键。
肽键就是蛋白质分子中必定存在的化学键 ,就是蛋白质分子的主要化学键。
5、简述蛋白质的构造(1) 不一样蛋白质在生命活动中起不一样作用 ,根根源因就是它们拥有不一样的分子构造。
蛋白质的分子构造包含共价键构造与空间构造。
共价键构造介绍蛋白质分子中所有共价键的连结关系 ;空间构造描绘构成蛋白质的所有原子的空间排布 ,即蛋白质的构象。
1 种蛋白质在生理条件下只存在此中 1 种或几种构象 ,就是它参加生命活动的构象。
以这类构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
(2)蛋白质的构造往常在四个层次上认识 :一级构造就是蛋白质的基本构造 ,描绘多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连结 ,特别就是肽键与二硫键。
一级构造告诉我们的最重要信息就就是蛋白质多肽链的氨基酸构成及其摆列次序。
二级构造研究在一级构造中相互靠近的氨基酸残基的空间关系 ,即肽链主链的局部构象 ,特别就是那些有规律的周期性构造 ,此中一些特别稳固 ,并且在蛋白质中宽泛存在。
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题生物化学实验考试试题细胞破碎1 常用的细胞破碎的方法有哪些？机械法：研磨，高速捣碎机；物理法：反复冻溶，超声波破碎，压榨法；化学与生物化学法：自溶，溶胀法，酶解法，有机溶剂处理。
2 有机溶剂法破碎细胞原理，常用的有机溶剂有哪些？有机溶剂溶解细胞壁并使之失稳。
比如笨、甲苯、氯仿、二甲苯及高级醇等3 酶法破碎细胞原理：酶分解作用4反复冻融法破碎细胞原理：通过反复将细胞放在低温下突然冷却和室温下融化达到破壁作用层析技术1.什么叫层析技术？层析技术是利用混合物中各组分理化性质的差别（分子亲和力、吸附力、分子的形状和大小、分配系数等），使各组分以不同程度分布在两个相，其中一个是固定相，另一个是流动相，从而使各组分以不同速度移动而使其分离的方法。
2、按层析过程的机理，层析法分哪几类？按操作形式不同又分哪三类？根据分离的原理不同分类，层析主要可以分为吸附层析、分配层析、凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
按操作形式不同又分层析可以分为纸层析、薄层层析和柱层析。
3.指出常用层析技术的应用范围。
凝胶层析法：⑴脱盐；⑵用于分离提纯；⑶测定高分子物质的分子量；⑷高分子溶液的浓缩离子交换层析法：主要用于分离氨基酸、多肽及蛋白质，也可用于分离核酸、核苷酸及其它带电荷的生物分子高效液相层析法：⑴液-固吸附层析；⑵液-液分配层析；⑶离子交换层析4.SephadexG-100凝胶柱层析分离蛋白质原理是什么？大小不同的分子经过的路线长短不同而达到分离作用。
5.用Sephadex G25脱盐时蛋白质和盐哪个先出峰？蛋白质6.相对分子量为8万和10万的蛋白质能否在SephadexG-75柱中分开？为什么？不能,分子量差距太小。
7.将分子量分别为a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，正常情况下，将它们按被洗脱下来的先后排序。
c、a、b8.离子交换层析与凝胶过滤哪种分辨率高？离子交换层析较高。
生物化学思考题(1)
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。
0),在pH 5。
0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。
0；答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。
0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4。
9＜环境pH 6。
0,带负电荷,向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。
0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别?答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
生物化学复习思考题
川北医学院成教学院本科学生《生物化学》自学习题一、名词解释1.等电点2.蛋白质的变性3.核酸杂交4.酶的活性中心5.变构效应6.乳酸循环7.葡萄糖有有氧氧化8.丙酮酸羧化之路9.必需脂肪酸10.脂肪酸的β-氧化11.载脂蛋白12.呼吸链13.氧化磷酸化14.联合脱氨基作用15.腐败作用16.核苷酸的抗代谢物17.逆转录18.内含子19.核蛋白体循环20.翻译后加工二、填空题1．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以离子形式存在；当pH>PI时，氨基酸以离子形式存在。
2．各种蛋白质元素的含量比较相近，平均为。
3．蛋白质的级结构决定它的空间结构和生物学功能，该结构是指多肽链中的排列顺序。
4．蛋白质的基本组成单位是。
5．蛋白质是由许多通过连接形成一条或多条链。
在每条链的两端有游离的基和游离的基，这两端分别称为该链的末端和末端。
6. 构成蛋白质的20种氨基酸中碱性氨基酸有、、，酸性氨基酸有、。
7．蛋白质的变性是指在理化因素作用下引起蛋白质的构象发生改变、丧失，没有的断裂。
8. 蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是蛋白质颗粒表面的和。
9．有紫外吸收能力的氨基酸有、、，它们中间以的吸收最强。
10．维持蛋白质二级结构最主要的力是。
11. 蛋白质二级结构形式主要有、、和，维持蛋白质二级结构的稳定因素是。
12. 核酸的基本结构单位是。
13. DNA双螺旋中只存在种不同碱基对。
T总是与配对，C总是与配对。
14. 核酸的主要组成是，和。
15. 双链DNA中若含量多，则Tm值高。
16. 蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是_____nm；核酸的最大吸收波长是______nm。
17. 全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。
18. 辅助因子包括，和等。
其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可用除去。
19. 酶是由产生的，具有催化能力的。
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题Document serial number【NL89WT-NY98YT-NC8CB-NNUUT-NUT108】生物化学实验思考题1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的CuO沉淀。
24.何谓纸层析法用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值影响Rf值的主要因素是什么纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。
将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作用是什么平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。
8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法他们的原理是什么四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。
生物化学复习思考题.
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么？糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu2O沉淀。
4.何谓纸层析法？用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂？扩展剂是4份水饱和的正丁醇和1份醋酸的混合物。
将20ml正丁醇和5ml冰醋酸放入分液漏斗中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？平衡剂起到使纸层析上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。
8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们的原理是什么？四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。
9.什么是酶的最适温度及其应用的意义？酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。
食品生物化学实验思考题
《蔗糖酶的提取及分级沉淀提取综合实验》部分思考计算先预习综合性实验的P25~30以及P49~57；一、熟练酶液蔗糖酶活力测定方法及计算还原糖是分子中含有游离醛基或酮基的单糖或双糖，蔗糖经蔗糖酶酶解作用后，酶解产物的还原糖含量可用3,5二硝基水杨酸比色法测定，与葡萄糖标准工作曲线比较定量计算。
经公式换算可求出酶液中蔗糖酶活力。
糖液中还原糖含量越高，说明蔗糖酶活力越大，可通过蔗糖酶活力的大小，评价酶的提取方法、酶纯化的结果等指标。
蔗糖蔗糖酶葡萄糖果糖酶液中蔗糖酶活力单位计算：利用葡萄糖标准曲线，根据蔗糖被蔗糖酶酶解3分钟后反应液中还原糖的生成量来计算。
设：已知葡萄糖标准工作曲线回归方程为：y =1.56A+0.0051 (y ：单位为mg ；A ：520nm 吸光值)已知：吸取酶解反应液0.2mL ，比色法测得520nm 波长吸光值A=0.670。
求 ：（1）酶液蔗糖酶活力（U/mL ）；(按51页计算公式计算) 答案：13.13（U/mL ）若酶解反应液酶活力高，需稀释后才能检测，换算时注意稀释倍数的换算。
（2）若所提取酶液总体积为20mL ，酶液总酶活力等于多少？答案：262.57(单位)二、酶的分级沉淀提取经酵母破壁提取的酶液除含有蔗糖酶外，还含有其他的杂蛋白，实验中蔗糖酶的分级沉淀提取是一除杂纯化过程。
分级沉淀试剂可用乙醇或硫酸铵，加入酶液的沉淀剂浓度不同，不同种类的蛋白质在不同浓度的脱水剂体系中稳定性的不同，可达到除杂的目的。
加入适量的沉淀剂后，酶液经离心后均有沉淀物产生，沉淀物用缓冲液溶解后，测定溶解液的酶活力大小以及蛋白质含量，可评价沉淀物是以为主还是杂蛋白。
若测定结果蛋白质含量高，但酶活力相对较小，说明此试剂浓度可除去部分杂蛋白未能有效提取蔗糖酶；继续提高试剂浓度，则可能达到有效提取蔗糖酶的目的。
学术部整理分级沉淀实验计算考题：1、室温下取20mL 酶液进行酶的分级沉淀提取实验，沉淀剂选用硫酸铵。
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2018级《生物化学实验》与《食品生物化学实验》理论考查总复习题1. 请掌握下列生物化学实验常用仪器的正确操作使用方法，并能回答以下问题：（1）离心机使用时为什么要平衡？普通离心机与高速离心机在平衡时有什么不同要求？（2）为什么用高速组织捣碎机进行动、植物组织捣碎时，需采用间歇式方式进行操作？（3）用真空泵进行减压抽滤时，为什么要连接缓冲瓶？2. 为什么肝糖元只能从刚宰杀的动物肝脏中获取？在提取肝糖元过程中，三氯乙酸、95%乙醇各起什么作用？在糖元水解产物中如果存在残留蛋白质时，当用班氏试剂检测水解产物，有何影响？（请参照课堂重点讲解内容回答）3. 以下是涉及分光光度仪结构、各部件功能的一些基础问题，请依次解答：（1）请阐述分光光度仪的主要部件及其功能，紫外与可见光光波的波长范围？（2）从光源发出的光是复合光，而测定物质吸光度大小的光是单色光，请问该单色光与物质结构和对光的吸收有何内在联系？什么叫物质的特征吸收波长？用分光光度法定制实测物质标准曲线时，如何确定被测物质的特征吸收波长？（请参照课堂重点讲解内容回答）（3）产生紫外与可见光光谱的光波是由什么光源发出的？用石英与普通玻璃所制作的比色皿在材质上有何差异？为什么在紫外波长范围内测定物质吸光度大小必须采用石英材质的比色皿？（4）光电管的主要功能是什么？为什么说光电管是分光光度仪最脆弱和最易损的部件？4. 以下是涉及分光光度仪工作原理—Beer-Lamber定律的一些基础问题，请依次解答：（1）Beer-Lamber定律揭示在稀溶液中，物质的浓度与其对光的吸收值大小（吸光度）之间的什么关系？该定律如何用数学表达式表示？在该表达式中，各符号代表什么含义？（2）由于分光光度仪不能直接测定溶液吸光度的大小，请问分光光度仪是如何间接测定溶液吸光度大小的？在间接测定溶液吸光度大小时，Beer-Lamber定律还有一种表达方式即溶液的吸光度大小与其透光率的关系表达式，请写出该表达式，在该表达式中，各符号代表什么含义？（3）由于分光光度仪是通过测定溶液透光率大小，间接测定其吸光度大小的，请依据溶液吸光度大小与其透光率的关系表达式，详细阐述为什么在用分光光度仪定制标准曲线或测定样品时，需将待测溶液的吸光度（OD 值）控制在一定的范围内？（请参照课堂重点讲解内容回答）你知道该测定范围是多少吗？5. 可以用来进行定量分析测定用的标准品应具备哪些特性？（请参照课堂重点讲解内容回答）6. 请阐述移液管与比色皿的正确清洗方法和放置方法；阐述移液管取样与比色皿加样的正确操作方式和操作注意事项。
如果比色皿加样不规范，导致待测液外溢到比色皿外壁，污染光洁面，对检测结果导致如何影响?7. 以下是以7200型可见光分光光度仪的操作使用为例，回答下列基础问题：（1）请阐述7200型可见光分光光度仪的规范操作程序？（2）用分光光度仪定制标准曲线时，需使用多少只比色皿进行测定？在使用时，比色皿之间需要进行校正吗？为什么？如需要，两支洗净后未干燥的比色皿，是采用空比色皿进行校正还是将两比色皿盛装纯净水进行校正？为什么？（3）为什么要进行“黑体”校正？“参比”校正的目的与意义是什么（请参照课堂重点讲解内容回答）？（4）如何进行“黑体”与“参比”正确校正操作？校正好的“黑体”与“参比”在透光率（T档）和吸光度（A档）的返回值是多少？8．以下是涉及定制标准曲线，测定物质含量定量分析实验规范报告书写格式中的一些基础问题，请回答：（1）请阐述用分光光度法测定物质含量的基本操作步骤；并请阐述“两表一图”的具体含义。
（2）用计算机规范绘制标准曲线，确定回归方程、判断线性关系好坏时，需用到三个统计学函数。
请写出这三个函数的完整表达式。
（3）标准曲线的绘制包含哪些要素（曲线名称、纵横坐标轴的名称及单位、正方型网格线、图例即标准曲线与实验各散点的平滑连线）？如何做到标准曲线绘图规范、直观、美观？9. 请完整阐述测定物质含量时，定制标准曲线的目的（请参照课堂重点讲解内容回答）？10. 需借助显色反应来进行标准曲线定制时，显色反应试剂与标准品用量上应注意什么关系？14. 通过测定样品待测液OD值，由标准曲线对应的回归方程计算待测液显色浓度时，样品待测液OD值测定的大小值应控制在什么范围内？15. 正确理解样品待测液显色浓度、样品待测液浓度与样品实际浓度三个基本概念，理解三者之间的关系。
以实验讲义中，Folin酚测定人体血清蛋白含量为例，说明人体血清蛋白显色浓度是如何测定的，它与血清蛋白待测液浓度以及血清蛋白实际浓度三者存在什么关系。
16. 请阐述蛋白质双缩脲反应的原理，双缩脲反应的应用；为什么用尿素进行双缩脲反应必需用干燥试管才能得到正确的反应结果？17. 请阐述茚三酮反应的反应原理及其应用。
（请参照课堂重点讲解内容回答）18. 蛋白质的天然属性是什么？请从蛋白质的分子结构，正确分析理解蛋白质分子为什么具备这样的天然属性（请参照课堂重点讲解内容回答）？19. 蛋白质可逆沉淀反应有哪三种主要类型?20 请阐述蛋白质“盐析”与“中性有机溶剂沉淀蛋白质”反应原理；这两类沉淀反应有何应用？21. 在蛋白质不可逆沉淀反应实验中，多次涉及到蛋白质遇到沉淀剂后，沉淀不增加反而消失的现象，这一现象统称为“假溶”现象，蛋白质的“假溶”与“复溶”两者之间有什么本质上的不同？并请解释以下“假溶”现象：（请参照课堂重点讲解内容回答）（1）在重金属盐沉淀蛋白质实验中，加入过量的硫酸铜或过量的乙酸铅后，沉淀为什么会消失？（2）在“海伦压环”试验中；请解释用浓硫酸与浓盐酸进行海伦压环试验振荡后，沉淀为什么会消失？（3）如何快速准确鉴定：蛋白质沉淀后的溶解是盐析透析后的“复溶”还是受溶液pH影响出现的“假溶”？22. 请阐述用透析试验验证蛋白质“可逆”与“不可逆沉淀反应”的实验设计原理。
（参照课堂讲解内容回答）23. 请阐述酸、碱、盐的存在对加热变性蛋白质沉淀反应有何影响。
要求能对加热变性沉淀蛋白质实验中涉及到的每个实验现象作出正确的理论解释。
（请参照课堂重点讲解内容回答）24. 生物化学实验教材中涉及了哪五种测定蛋白质含量的方法？其中哪些方法可用于准确测定蛋白质含量？哪种方法可用于快速测定蛋白质含量？（请参照课堂重点讲解内容回答）25. 紫外分光光度法测定蛋白质的原理？该方法有哪些特点？该方法测定准确性受哪些因素干扰？26. 测定食品中蛋白质含量的传统方法是什么？请阐述该方法的检测原理。
三聚氰胺事件发生后，该检测方法暴露出了一个重大缺陷，请分析导致该缺陷的原因；同时根据你所学知识，为防止三聚氰胺类似事件发生，食品分析中传统测定蛋白含量测定方法应该作如何改进？27 在定量分析实验中，对于微量样品的取样常采用移液枪代替移液管。
用移液枪取样，操作必须规范，否则会导致较大的取样误差。
为此请阐述移液枪取样的规范操作步骤。
（请参照课堂重点讲解内容回答）28 请结合教材实际操作，阐述为什么在Folin酚法定制蛋白质标准曲线加样操作中，将教材加样操作表中1＃标准管加样量由0.1mL改为0.3mL？（请参照课堂重点讲解内容回答）29 请列表从检测原理、样品测定范围、标准品使用浓度与消耗量、检测结果准确性、操作难易程度、测定方法的局限性与应用等方面，对双缩脲法与Folin酚法测定蛋白含量的方法进行分析归纳比较。
三聚氰胺事件发生后，国家质检部局在选择替代传统测定蛋白质方法时，为什么没有选择Folin酚法，而是选择双缩脲法？（请参照课堂重点讲解内容回答）30. 请阐述考马斯亮蓝G250染色法定制蛋白质标准曲线的原理；对比Folin酚定制蛋白质标准曲线原理和方法，列表从标准品的使用浓度，测定范围，反应灵敏度，标准品的用量，线性关系的好坏比较两种测定蛋白质方法的优、缺点。
31 请从检测方法的原理与应用范围着手分析，为什么分别采用Folin酚法和双缩脲法测定“蛋白胨”这种微生物培养基质中蛋白含量时，其测定出的蛋白含量检测结果会大相径庭，相差甚远？32. 请结合考马斯亮蓝G250染色法定制蛋白质标准曲线的原理，说明为什么在蛋白质含量较高时，所测定的实验各散点平滑连线与标准曲线相比，会出现弯曲现象，各散点平滑曲线是向上还是向下弯曲？为减轻该弯曲现象的发生，吸光度应该控制在什么范围？（请参照课堂重点讲解内容回答）33. 在考马斯亮蓝G250染色法定制蛋白质标准曲线实验准备中，考马斯亮蓝G250试剂配制中往往因试剂的酸度、试剂过滤的清澈度、试剂质量本身等诸多因素，影响试剂配制的准确性。
从而直接影响其标准曲线定制的准确性，因此常常需要对配制好的试剂进行准确度测定，请你阐述验证试剂配制准确性的有效检测方法。
（请参照课堂重点讲解内容回答）34. 请阐述酶的概念；酶与普通催化剂相比，具有哪些特性？（请参照课堂重点讲解内容回答）35. 为什么在提取唾液淀粉酶前，必需将口中的残渣用清水漱尽后，才能满足实验需要，正确提取到唾液淀粉酶？否则会对酶的什么性质验证实验造成不利影响？（请参照课堂重点讲解内容回答）36. 为确保唾液淀粉酶与蔗糖酶专一性验证实验成功，对提取到的两种酶以及配制的淀粉和蔗糖两种底物必须满足什么条件才能用于实验？如何测定酶与底物是否满足这一条件？（请参照课堂重点讲解内容回答）37. 请结合唾液淀粉酶与蔗糖酶专一性验证实验教学内容，阐述酶的专一性验证实验设计原理。
（请参照课堂重点讲解内容回答）38. 在唾液淀粉酶专一性实验中，为什么要作跟踪实验？如何做跟踪实验？蔗糖酶专一性实验可作跟踪实验吗？（请参照课堂重点讲解内容回答）39. 为什么淀粉的水解进行程度可以通过碘滴反应加以确定？为什么在验证唾液淀粉酶对淀粉水解受温度、pH、激活剂与抑制剂影响实验中，分别要进行跟踪实验？如何进行跟踪实验？40. 在验证唾液淀粉酶对淀粉水解受温度、pH、激活剂与抑制剂影响实验中，唾液淀粉酶应该分别在什么时候加入？为什么？（请参照课堂重点讲解内容回答）41. 请解释酶的激活剂与抑制剂的概念；酶的抑制类型有哪两种类型？在酶的激活剂与抑制剂验证实验中，加入Na2SO4有何目的与意义？42. 请结合你所学的酶的相关知识，正确地分析在医学临床上，下列医学手段应用的理论基础是什么？（1）对于实施大型手术的患者，往往在手术进行中，医生要对患者实施低温麻醉术，其应用理论基础是什么？（注：低温麻醉术指在全麻作用下，用物理降温法将患者的体温下降到一定程度，使机体代谢率降低，提高组织对缺氧及阻断血流情况下的耐受能力。
在脑手术和心血管手术中有见）（2）严重的外伤、感染、中毒或精神创伤，均可引起过度的应激反应，包括肾上腺皮质激素及肾上腺素大量释放，使糖原大量分解、能量大量消耗和代谢明显增加，以及小动脉强烈收缩，致使循环缺血、肥大细胞释放组胺，造成组织水肿、细胞缺氧，进而产生弥散性毛细血管内凝血(DIC)。