蛋白质化学
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酸以不同顺序排列，就能构成很多种蛋白质，对每 一种蛋白质来说，构成它的氨基酸的种类、数目和
顺序都是一定的，如胰岛素的一级结构如图1所示。
它由A、B两条肽链组成，它们分别含21、30个氨基 酸。
理论Байду номын сангаас，氨基酸形成蛋白质时，可能存在的一级结
构非常多，约有100130，现在已经分离、鉴定出的蛋 白质有几千种。
多肽链在二级结构的基础上进一步折迭和扭曲，成为 球形的紧密结构，这就是蛋白质的三级结构。多肽链 的侧链，即氨基酸中的R基团间的相互作用及盐型键、 氢键等是稳定蛋白质三级结构的主要因素。
蛋 白 质 的 结 构
蛋白质
3.3.5 蛋白质的四级结构
几条多肽链在三级结构的基础上缔结在一起，就 是所谓的蛋白质的四级结构。并非所有的蛋白 质分子都有四级结构。
3.4.2 蛋白质的水解
在酸、碱或酶催化下：
蛋白质 蛋白胨 小肽 二肽 氨基酸 蛋白质（碱） 胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破坏， 产生外消旋化。 蛋白质（酸） 色氨酸破坏。 酶法水解
蛋白质水解的安全性。（蛋白质酸水解过程中产生 氯代丙醇，包括3-氯丙二醇，1，3-二氯丙醇等。酱 油，酿造酱油、配制酱油和酸水解植物蛋白调味 液
在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，这是因为此 时它处于电中性状态，它和极性水分子的作用比起处于 阳离子或阴离子状态来不是那么强烈。
（4）氨基酸的疏水性 氨基酸的疏水性：将1mol的氨基酸从水溶液中转 移到乙醇溶液中时所产生的自由能变化。
影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白 质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合 脂肪的能力等）的重要因素。 估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单 的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有 机溶剂的自由能变化。
蛋白质
3.1 氨基酸及其结构
什么是必需氨基酸? 必需氨基酸有哪些?
必 需 氨 基 酸
在20多种氨基酸中，有一些在人体内不能合成，而只 能由食物供给的氨基酸，它们被称为必需氨基酸。
赖氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨
酸、异亮氨酸、缬氨酸8种，
构成蛋白质的氨基酸都是－氨基酸，它们有20多 种, R-的作用；L-立体异构体；
蛋白质
3.3 蛋白质的结构
蛋 白 质 的 结 构
3.3.1 概述 蛋白质是生物体中的重要成分，生命最基本的特征 就是蛋白质的不断自我更新。
蛋白质分子复杂且分子巨大(几百万)；
分类一:简单蛋白,结合蛋白, 分类二:核蛋白,脂蛋白,糖蛋白,磷蛋白,金属蛋白等;
分类三:结构蛋白,有生物活性的蛋白和食品蛋白
结合蛋白质：核蛋白、磷蛋白，色素蛋 白，糖蛋白。 衍生蛋白质：一次衍生物和二次衍生物。
3.4 蛋白质的性质 3.4.1 蛋白质的酸碱性质
蛋白质是两性电解质，可同酸碱反应。
蛋白质的等电点：蛋白质在某一pH值时 所带的净电荷数为零，这时的pH值就是 它的等电点（pI）。 等电点时，蛋白质在电场中不向任何一 级移动，此时蛋白质的溶解度最低。
（3）酰基化反应 α-氨基酸与苄氧基甲酰氯在弱碱性条件下反应生成氨基 衍生物，可用于肽的合成。
NH2 O CONH
COCl O
+ R
COOH
R
COOH
（4）烃基化反应 α-氨基酸与二硝基氟苯反应生成稳定的黄色化合 物，可用于氨基酸、蛋白质中末端氨基酸的分析。
COOH F NO2 NH2 NH C H NO2 R
蛋白质
就某一种氨基酸而言，当介质的酸、碱度达到一定的pH 值时，氨基酸就以电中性的偶极离子状态存在，此时， 它即不向阴极移动，也不向阳极移动，这时的PH值就称
氨 基 酸 的 等 电 点
为该氨基酸的等电点。
中性氨基酸的等电点在5—6.3，酸性氨基酸在2.8—3.2， 碱性氨基酸在7.6—10.8。
NH2
R R
COOH
NH2
3.2.2.3 由氨基和羧基共同参加的反应 （1）形成肽键 一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基 之间发生缩合反应，形成肽分子。
NHR1
NH2
R2OOC NHR1 NH
R'
+ R
COOH
R'
COOR2
R
O
（2）与茚三酮的反应 在微碱性条件下，水合茚三酮与氨基酸共热可发生反应， 最终产物为蓝紫色化合物，在570nm处有最大吸收值。
+ R
NO2 COOH NO2
3.2.2.2 羧基的反应 （1）酯化反应 氨基酸在干燥HCl催化下，与无水甲醇或乙醇作用 生成甲酯或乙酯。
HCl
NH2
NH2
+
R
COOH
R'
OH
R
COOR'
（2）脱羧反应 大肠杆菌中含有谷氨酸脱羧酶，可使谷氨 酸发生脱羧反应。（味精中谷氨酸钠含量 分析）
O NH2 CH C R1 N CH COOH H R2
O C N H
此反应产物称为肽，由两个氨基酸组成的肽称为二
肽，二肽中的游离氨基和羧基又可与另外的氨基酸 的氨基及羧基作用，形成三肽、四肽、以至高分子
多肽。
氨基酸按一定的顺序以肽键相联形成的多肽链称为 蛋白质的一级结构。
蛋白质
目前有许多更复杂的蛋白质的一级结构已经被确定
17、苯丙氨酸Phe 18、酪氨酸Tyr
19、甲状腺素
III、杂环 20、脯氨酸 族氨基 Pro 酸 21、羟脯氨 酸 Hyp
酪蛋白
酪蛋白
22、色氨酸 Trp
酪蛋白
23、组氨酸 His
各种蛋 白水 解物
3. 2、 氨基酸的性质 3.2.1 氨基酸的物理性质 （1）旋光性
除甘氨酸外，大多数的氨基酸的α-碳原子是不对称的手 性碳原子，所以大多数的氨基酸具有旋光性。 旋光性大小不仅取决于其侧链R-的性质，而且与溶液的 pH值、温度等介质条件有关。
有 您 会 更 精 彩
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《高 级 食 品 化 学》
主 讲 人：刘延奇
所在单位：食品与生物工程学
院 日 期：2009.09.19
第三讲 蛋白质化学
第 三 讲
3.1、氨基酸的结构 3.2、氨基酸的性质 3.3、蛋白质的结构 3.4、蛋白质的功能性质 3.5、蛋白质在加工和储藏中的变化
，氯丙醇属于毒性致癌物 ）
蛋白质
3.4.3 蛋白质的颜色反应
这些反应都是蛋白质中各种氨基酸侧链的反应，这些 呈色反应被广泛应用于定性和定量地测定蛋白质。
该反应可用于氨基酸和蛋白质的定性、定量检测。
辅氨酸无α-氨基，只能够生成黄色化合物，其在440nm 有最大吸收值。
O OH OH O
O
O N
+ RCH(NH2)COOH
O
O
3.2.2.4 侧链的反应 α-氨基酸的侧链R基的反应：
R为酚基时可还原Folin酚试剂，生成钼蓝 和钨蓝。
R基上有-SH时，在氧化剂存在下可生成 二硫键； 二硫键在还原基存在下可重新变为-SH。
His
10
Leu Val Glu
Ala
Leu
15
Tyr
Leu Val
Cys
Glu Asn Val NH2 NH2
Phe
1
Ala
30
Lys
Pro Thr
Tyr
Phe Phe Gly Arg
25
蛋白质
蛋 白 质 的 结 构
构成蛋白质的氨基酸单体虽然只有20多种，但是一
个蛋白质分子中所含氨基酸的数目很多，这些氨基
O
R
C
OH
+
HNO2
R
H C OH
C
OH
+ H2O + N2
N H N C HO O N
O
+
HNO2
C HO
O
(2) 与醛类反应 Α-氨基酸与醛类化合物反应生成Schiff碱 类化合物， Schiff碱是非酶褐变反应的中 间产物。
N CH R'
NH2
+ R
COOH
R'
CHO
R
COOH
分类 I 脂肪类 （1）单氨基 、羧基酸
氨基酸 1、甘氨酸Gly 2、丙氨酸Ala 3、缬氨酸Val 4、亮氨酸Leu 5、异亮氨酸Ile 6、丝氨酸Ser 7、苏氨酸Thr
结
构
式
分离用的蛋白质 明胶 绢丝蛋白 酪蛋白 肌纤维 纤维蛋白 丝胶蛋白 自体 酪蛋白 鱼胶蛋白 角蛋白
CH2（NH2）COOH CH3CH（NH2）COOH （CH3）2CHCH（NH2）COOH （CH3）2CHCH2CH（NH2）COOH CH3CH2CH（CH3）CH（NH2） COOH CH2（OH）CH（NH2）COOH CH3CH（OH）CH（NH2）COOH CH2（NH2）CH2CH2CH2CH（NH2） COOH CH2（NH2）CH（OH）CH2CH2CH （NH2）COOH H2NC（＝NH）NHCH2CH2CH2CH （NH2）COOH
（2）双氨基、 8、赖氨酸Lys 单羧基酸 9、-羟赖氨酸 10、精氨酸Arg
（3）单氨基、 11、天门冬氨酸Asp 双羧基酸及其 酰胺 12、天门冬酰胺 13、谷氨酸Glu
14、谷氨酰胺
（4）含硫氨 基酸
15、胱氨酸Cys 16、蛋氨酸Met
CH3SCH2CH2CH(NH2)COOH
II、芳香族氨 基酸
图1表示胰岛素的一级结构。
Ghr
5
Val NH2 S Ala
Leu
Gly
1
Glu Cys Cys S S Cys Leu His
5
NH2 S NH2 Ser Leu Tyr Glu
15
NH2 Leu Glu Asn Tyr S
Asn Cys
20
Ser
Val
10
Cys
S Gly Glu
20
Gly
Ser
HO
H2 C
CH C OH HN
蛋白质
（3）电离
氨基酸分子中同时含有氨基和羧基，它即能象酸一
样离解，也能象碱一样离解。在酸性介质中，氨基 酸主要以正离子状态存在，电解时即移向阴极。而
氨 基 酸 的 等 电 点
在碱性介质中，氨基酸主要以负离子态存在，电解
时移向阳极。
中性氨基酸的溶液的pH值小于7，为什么？ 要将碱性氨基酸的水溶液调到等电点，应加入酸 还是碱？ 水溶液中氨基酸有几种存在形式？
蛋白质
3.3.2、蛋白质的一级结构
蛋 白 质 的 结 构
蛋白质是由20多种〆－氨基酸以肽键相连而成的高 分子化合物。所谓肽键是指一个氨基酸的羧基和另一 个氨基酸的氨基之间缩水而形成的酰胺键。
蛋白质
3.3.2、蛋白质的一级结构
O NH2 CH C OH R1 H N CH COOH H R2 - H2O
蛋 白 质 的 结 构
3.3.6稳定蛋白质结构的作用力 二级结构的构象主要是由于不 同基团之间所形成的氢键维持。 三级、四级结构的构象则主要 是由氢键、静电作用、疏水相 互作用和范德华力等来维持。
3.3.7 蛋白质的分类 根据蛋白质的化学组成，蛋白质可分为：
单纯蛋白质：白蛋白，球蛋白，谷蛋白， 醇溶蛋白，硬蛋白，组蛋白，精蛋白。
氨基酸 丙氨酸(Ala) 精氨酸(Arg) 天冬酰胺(Asn) 天冬氨酸(Asp) 半胱氨酸(Cys) 谷氨酰胺(Gln) 谷氨酸(Glu)
△G′ 2.09 － 0 2.09 4.18 -0.42 2.09
O H C NH2
3.2.2、 氨基酸的化学性质 3.2.2.1 氨基的反应 （1）与亚硝酸的反应
氨 基 酸 的 性 质
O
H2N
CH
C
OH
CH3
（2）氨基酸的光学性质 氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 分子中由于有共轭体系，因此可以吸收近 紫外光。它们的最大吸收波长（λmax)分 别为260nm、275nm、278nm；在吸收最 大波长光线的时候还会发出荧光。
O NH2 H2N CH CH2 O C OH
一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链 的疏水性，将此变化值标作△G′。 不同氨基酸的△G′值如下表所示。
氨基酸侧链的疏水性（乙醇→水，kJ/mol）
氨基酸 甘氨酸(Gly) 组氨酸(His) 异亮氨酸(Ile) 亮氨酸(Leu) 赖氨酸(Lys) 蛋氨酸(Met) 苯丙氨酸(Phe) △G′ 0 2.09 12.54 9.61 － 5.43 10.45 氨基酸 脯氨酸(Pro) 丝氨酸(Ser) 苏氨酸(Thr) 色氨酸(Trp) 酪氨酸(Tyr) 缬氨酸(Val) △G′ 10.87 -1.25 1.67 14.21 9.61 6.27
蛋白质
3.3.3 蛋白质的二级结构
肽链中的 会与位置合适的＞NH形成氢键，从而使肽链 不是完全伸展的直链，而是成为〆－螺旋形或β一片层 形。
蛋 白 质 的 二 级 结 构
蛋白质
蛋 白 质 的 结 构
其中型为同一多肽链内的结合，而型为不同肽链的结 合，此即蛋白质的二级结构。
蛋白质
3.3.4 蛋白质的三级结构
顺序都是一定的，如胰岛素的一级结构如图1所示。
它由A、B两条肽链组成，它们分别含21、30个氨基 酸。
理论Байду номын сангаас，氨基酸形成蛋白质时，可能存在的一级结
构非常多，约有100130，现在已经分离、鉴定出的蛋 白质有几千种。
多肽链在二级结构的基础上进一步折迭和扭曲，成为 球形的紧密结构，这就是蛋白质的三级结构。多肽链 的侧链，即氨基酸中的R基团间的相互作用及盐型键、 氢键等是稳定蛋白质三级结构的主要因素。
蛋 白 质 的 结 构
蛋白质
3.3.5 蛋白质的四级结构
几条多肽链在三级结构的基础上缔结在一起，就 是所谓的蛋白质的四级结构。并非所有的蛋白 质分子都有四级结构。
3.4.2 蛋白质的水解
在酸、碱或酶催化下：
蛋白质 蛋白胨 小肽 二肽 氨基酸 蛋白质（碱） 胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破坏， 产生外消旋化。 蛋白质（酸） 色氨酸破坏。 酶法水解
蛋白质水解的安全性。（蛋白质酸水解过程中产生 氯代丙醇，包括3-氯丙二醇，1，3-二氯丙醇等。酱 油，酿造酱油、配制酱油和酸水解植物蛋白调味 液
在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，这是因为此 时它处于电中性状态，它和极性水分子的作用比起处于 阳离子或阴离子状态来不是那么强烈。
（4）氨基酸的疏水性 氨基酸的疏水性：将1mol的氨基酸从水溶液中转 移到乙醇溶液中时所产生的自由能变化。
影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白 质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合 脂肪的能力等）的重要因素。 估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单 的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有 机溶剂的自由能变化。
蛋白质
3.1 氨基酸及其结构
什么是必需氨基酸? 必需氨基酸有哪些?
必 需 氨 基 酸
在20多种氨基酸中，有一些在人体内不能合成，而只 能由食物供给的氨基酸，它们被称为必需氨基酸。
赖氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨
酸、异亮氨酸、缬氨酸8种，
构成蛋白质的氨基酸都是－氨基酸，它们有20多 种, R-的作用；L-立体异构体；
蛋白质
3.3 蛋白质的结构
蛋 白 质 的 结 构
3.3.1 概述 蛋白质是生物体中的重要成分，生命最基本的特征 就是蛋白质的不断自我更新。
蛋白质分子复杂且分子巨大(几百万)；
分类一:简单蛋白,结合蛋白, 分类二:核蛋白,脂蛋白,糖蛋白,磷蛋白,金属蛋白等;
分类三:结构蛋白,有生物活性的蛋白和食品蛋白
结合蛋白质：核蛋白、磷蛋白，色素蛋 白，糖蛋白。 衍生蛋白质：一次衍生物和二次衍生物。
3.4 蛋白质的性质 3.4.1 蛋白质的酸碱性质
蛋白质是两性电解质，可同酸碱反应。
蛋白质的等电点：蛋白质在某一pH值时 所带的净电荷数为零，这时的pH值就是 它的等电点（pI）。 等电点时，蛋白质在电场中不向任何一 级移动，此时蛋白质的溶解度最低。
（3）酰基化反应 α-氨基酸与苄氧基甲酰氯在弱碱性条件下反应生成氨基 衍生物，可用于肽的合成。
NH2 O CONH
COCl O
+ R
COOH
R
COOH
（4）烃基化反应 α-氨基酸与二硝基氟苯反应生成稳定的黄色化合 物，可用于氨基酸、蛋白质中末端氨基酸的分析。
COOH F NO2 NH2 NH C H NO2 R
蛋白质
就某一种氨基酸而言，当介质的酸、碱度达到一定的pH 值时，氨基酸就以电中性的偶极离子状态存在，此时， 它即不向阴极移动，也不向阳极移动，这时的PH值就称
氨 基 酸 的 等 电 点
为该氨基酸的等电点。
中性氨基酸的等电点在5—6.3，酸性氨基酸在2.8—3.2， 碱性氨基酸在7.6—10.8。
NH2
R R
COOH
NH2
3.2.2.3 由氨基和羧基共同参加的反应 （1）形成肽键 一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基 之间发生缩合反应，形成肽分子。
NHR1
NH2
R2OOC NHR1 NH
R'
+ R
COOH
R'
COOR2
R
O
（2）与茚三酮的反应 在微碱性条件下，水合茚三酮与氨基酸共热可发生反应， 最终产物为蓝紫色化合物，在570nm处有最大吸收值。
+ R
NO2 COOH NO2
3.2.2.2 羧基的反应 （1）酯化反应 氨基酸在干燥HCl催化下，与无水甲醇或乙醇作用 生成甲酯或乙酯。
HCl
NH2
NH2
+
R
COOH
R'
OH
R
COOR'
（2）脱羧反应 大肠杆菌中含有谷氨酸脱羧酶，可使谷氨 酸发生脱羧反应。（味精中谷氨酸钠含量 分析）
O NH2 CH C R1 N CH COOH H R2
O C N H
此反应产物称为肽，由两个氨基酸组成的肽称为二
肽，二肽中的游离氨基和羧基又可与另外的氨基酸 的氨基及羧基作用，形成三肽、四肽、以至高分子
多肽。
氨基酸按一定的顺序以肽键相联形成的多肽链称为 蛋白质的一级结构。
蛋白质
目前有许多更复杂的蛋白质的一级结构已经被确定
17、苯丙氨酸Phe 18、酪氨酸Tyr
19、甲状腺素
III、杂环 20、脯氨酸 族氨基 Pro 酸 21、羟脯氨 酸 Hyp
酪蛋白
酪蛋白
22、色氨酸 Trp
酪蛋白
23、组氨酸 His
各种蛋 白水 解物
3. 2、 氨基酸的性质 3.2.1 氨基酸的物理性质 （1）旋光性
除甘氨酸外，大多数的氨基酸的α-碳原子是不对称的手 性碳原子，所以大多数的氨基酸具有旋光性。 旋光性大小不仅取决于其侧链R-的性质，而且与溶液的 pH值、温度等介质条件有关。
有 您 会 更 精 彩
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《高 级 食 品 化 学》
主 讲 人：刘延奇
所在单位：食品与生物工程学
院 日 期：2009.09.19
第三讲 蛋白质化学
第 三 讲
3.1、氨基酸的结构 3.2、氨基酸的性质 3.3、蛋白质的结构 3.4、蛋白质的功能性质 3.5、蛋白质在加工和储藏中的变化
，氯丙醇属于毒性致癌物 ）
蛋白质
3.4.3 蛋白质的颜色反应
这些反应都是蛋白质中各种氨基酸侧链的反应，这些 呈色反应被广泛应用于定性和定量地测定蛋白质。
该反应可用于氨基酸和蛋白质的定性、定量检测。
辅氨酸无α-氨基，只能够生成黄色化合物，其在440nm 有最大吸收值。
O OH OH O
O
O N
+ RCH(NH2)COOH
O
O
3.2.2.4 侧链的反应 α-氨基酸的侧链R基的反应：
R为酚基时可还原Folin酚试剂，生成钼蓝 和钨蓝。
R基上有-SH时，在氧化剂存在下可生成 二硫键； 二硫键在还原基存在下可重新变为-SH。
His
10
Leu Val Glu
Ala
Leu
15
Tyr
Leu Val
Cys
Glu Asn Val NH2 NH2
Phe
1
Ala
30
Lys
Pro Thr
Tyr
Phe Phe Gly Arg
25
蛋白质
蛋 白 质 的 结 构
构成蛋白质的氨基酸单体虽然只有20多种，但是一
个蛋白质分子中所含氨基酸的数目很多，这些氨基
O
R
C
OH
+
HNO2
R
H C OH
C
OH
+ H2O + N2
N H N C HO O N
O
+
HNO2
C HO
O
(2) 与醛类反应 Α-氨基酸与醛类化合物反应生成Schiff碱 类化合物， Schiff碱是非酶褐变反应的中 间产物。
N CH R'
NH2
+ R
COOH
R'
CHO
R
COOH
分类 I 脂肪类 （1）单氨基 、羧基酸
氨基酸 1、甘氨酸Gly 2、丙氨酸Ala 3、缬氨酸Val 4、亮氨酸Leu 5、异亮氨酸Ile 6、丝氨酸Ser 7、苏氨酸Thr
结
构
式
分离用的蛋白质 明胶 绢丝蛋白 酪蛋白 肌纤维 纤维蛋白 丝胶蛋白 自体 酪蛋白 鱼胶蛋白 角蛋白
CH2（NH2）COOH CH3CH（NH2）COOH （CH3）2CHCH（NH2）COOH （CH3）2CHCH2CH（NH2）COOH CH3CH2CH（CH3）CH（NH2） COOH CH2（OH）CH（NH2）COOH CH3CH（OH）CH（NH2）COOH CH2（NH2）CH2CH2CH2CH（NH2） COOH CH2（NH2）CH（OH）CH2CH2CH （NH2）COOH H2NC（＝NH）NHCH2CH2CH2CH （NH2）COOH
（2）双氨基、 8、赖氨酸Lys 单羧基酸 9、-羟赖氨酸 10、精氨酸Arg
（3）单氨基、 11、天门冬氨酸Asp 双羧基酸及其 酰胺 12、天门冬酰胺 13、谷氨酸Glu
14、谷氨酰胺
（4）含硫氨 基酸
15、胱氨酸Cys 16、蛋氨酸Met
CH3SCH2CH2CH(NH2)COOH
II、芳香族氨 基酸
图1表示胰岛素的一级结构。
Ghr
5
Val NH2 S Ala
Leu
Gly
1
Glu Cys Cys S S Cys Leu His
5
NH2 S NH2 Ser Leu Tyr Glu
15
NH2 Leu Glu Asn Tyr S
Asn Cys
20
Ser
Val
10
Cys
S Gly Glu
20
Gly
Ser
HO
H2 C
CH C OH HN
蛋白质
（3）电离
氨基酸分子中同时含有氨基和羧基，它即能象酸一
样离解，也能象碱一样离解。在酸性介质中，氨基 酸主要以正离子状态存在，电解时即移向阴极。而
氨 基 酸 的 等 电 点
在碱性介质中，氨基酸主要以负离子态存在，电解
时移向阳极。
中性氨基酸的溶液的pH值小于7，为什么？ 要将碱性氨基酸的水溶液调到等电点，应加入酸 还是碱？ 水溶液中氨基酸有几种存在形式？
蛋白质
3.3.2、蛋白质的一级结构
蛋 白 质 的 结 构
蛋白质是由20多种〆－氨基酸以肽键相连而成的高 分子化合物。所谓肽键是指一个氨基酸的羧基和另一 个氨基酸的氨基之间缩水而形成的酰胺键。
蛋白质
3.3.2、蛋白质的一级结构
O NH2 CH C OH R1 H N CH COOH H R2 - H2O
蛋 白 质 的 结 构
3.3.6稳定蛋白质结构的作用力 二级结构的构象主要是由于不 同基团之间所形成的氢键维持。 三级、四级结构的构象则主要 是由氢键、静电作用、疏水相 互作用和范德华力等来维持。
3.3.7 蛋白质的分类 根据蛋白质的化学组成，蛋白质可分为：
单纯蛋白质：白蛋白，球蛋白，谷蛋白， 醇溶蛋白，硬蛋白，组蛋白，精蛋白。
氨基酸 丙氨酸(Ala) 精氨酸(Arg) 天冬酰胺(Asn) 天冬氨酸(Asp) 半胱氨酸(Cys) 谷氨酰胺(Gln) 谷氨酸(Glu)
△G′ 2.09 － 0 2.09 4.18 -0.42 2.09
O H C NH2
3.2.2、 氨基酸的化学性质 3.2.2.1 氨基的反应 （1）与亚硝酸的反应
氨 基 酸 的 性 质
O
H2N
CH
C
OH
CH3
（2）氨基酸的光学性质 氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 分子中由于有共轭体系，因此可以吸收近 紫外光。它们的最大吸收波长（λmax)分 别为260nm、275nm、278nm；在吸收最 大波长光线的时候还会发出荧光。
O NH2 H2N CH CH2 O C OH
一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链 的疏水性，将此变化值标作△G′。 不同氨基酸的△G′值如下表所示。
氨基酸侧链的疏水性（乙醇→水，kJ/mol）
氨基酸 甘氨酸(Gly) 组氨酸(His) 异亮氨酸(Ile) 亮氨酸(Leu) 赖氨酸(Lys) 蛋氨酸(Met) 苯丙氨酸(Phe) △G′ 0 2.09 12.54 9.61 － 5.43 10.45 氨基酸 脯氨酸(Pro) 丝氨酸(Ser) 苏氨酸(Thr) 色氨酸(Trp) 酪氨酸(Tyr) 缬氨酸(Val) △G′ 10.87 -1.25 1.67 14.21 9.61 6.27
蛋白质
3.3.3 蛋白质的二级结构
肽链中的 会与位置合适的＞NH形成氢键，从而使肽链 不是完全伸展的直链，而是成为〆－螺旋形或β一片层 形。
蛋 白 质 的 二 级 结 构
蛋白质
蛋 白 质 的 结 构
其中型为同一多肽链内的结合，而型为不同肽链的结 合，此即蛋白质的二级结构。
蛋白质
3.3.4 蛋白质的三级结构