《生物催化剂技术》PPT课件
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生物催化ppt
酶的作用特点
⑴ 酶对环境条件的敏感性：酶易失活，要求的反应 条件温和，对环境条件敏感。
固氮酶
N2+6H++6e 常温、常压 2NH3
Fe N2+3H2 500℃,300大气压2NH3
酶的作用特点
(2) 酶催化的高效性：酶具有极高的催化效率。 相同条件下，以分子比表示： 酶（V）高于无酶（V）108 ～1020 倍 酶（V）高于普通催化剂（V）107 ～1013 倍
几何异构 专一性
光学异构 专一性
酶专一性类型
结构专一性——酶对所催化的分子（底物，Substrate）化 学结构的特殊要求和选择。
绝对专一性——指某些酶对底物有绝对严格的要求，
即一种酶只能催化一种特定的底物进行反应 。
O=C
NH2
+ NH2
H2O
脲酶
NH3 + CO2
O=C NH2 NHCl
O=C NH2 NHCH3
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生物催化
Contents
1
生物催化的概述
2
生物催化的作用机制
3
生物催化的应用
4
发展前景与展望
2
生物催化的定义
WHAT IS biocatalysis? 什么是生物催化？
生物催化（ biocatalysis ）是利用生物 催化剂(主要是酶或微生物)来改变(通常是加快) 化学反应速度的作用。
2 3
19
“三点结合”催化理论
认为酶与底物的结合处至少有三个点，只有在完全结 合情况下，不对称催化作用才能实现。
2 3
20
生物催化酶的类别
水解酶 氧化还原酶
转移酶
生生物物催催化化酶酶
生物催化剂技术
第八章 生物催化技术
8.1 生物催化剂的类别 类别——起催化作用的游离或固定化细胞或酶的总称
8.2 生物催化反应的特征 （1）催化效率极高 传统化工催化剂用量0.1-1%，酶用量10-40-10-30 % （2）选择性极高（相对/绝对专一性） 一种酶只能催化一种底物，（绝对专一性） 一种酶能催化一类结构相似的底物，（相对专一性） （3）催化条件极温和 常温、常压、PH=5-8（通常在7）
某些无机材料如介孔分子筛、半导体等具有类似生物酶的 功能 分子印迹技术和分子识别技术已被用于模拟酶的设计制备
（5）异构酶 EC5 异构化，分子重排等
（6）连续酶 EC6 也称合成酶
命名：习惯命名、系统命名、系统分类命名 系统分类命名——EC后缀4位数字（例如EC3.1.1.3）
第一位数字——表示酶的类别 第二位数字——表示底物中被催化的基团或键的特点 第三位数字——表示亚类类型 第四位数字——表示登记号 单纯酶 由简单蛋白构成的酶 淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纤维素酶、脲酶等 结合酶 除蛋白（酶蛋白）外，还有非蛋白成分（辅酶或辅因子） 如大多数的氧化还原酶
绝对专一性实例
相对专一性实例
键专一性或基团专一性—— 酯酶可对所有含酯键的酯类化合物进行催化
8.3 酶的系统分类及命名 目前已鉴定出2000多种酶，并得到200多种结晶体。
分类
（1）氧化还原酶 EC1 氧化还原
（2）转移酶
EC2 从一个底物转移到另一个底物
（3）水解酶
EC3 水解
（4）裂解酶 EC4 裂解
用于工业生物催化反应器。 抗体酶——化学与免疫学结合产生的催化抗体
用于解决天然酶在手性合成中无法解决的问题 抗体——动物为抗拒外来物质的入侵而合成的蛋白质
8.1 生物催化剂的类别 类别——起催化作用的游离或固定化细胞或酶的总称
8.2 生物催化反应的特征 （1）催化效率极高 传统化工催化剂用量0.1-1%，酶用量10-40-10-30 % （2）选择性极高（相对/绝对专一性） 一种酶只能催化一种底物，（绝对专一性） 一种酶能催化一类结构相似的底物，（相对专一性） （3）催化条件极温和 常温、常压、PH=5-8（通常在7）
某些无机材料如介孔分子筛、半导体等具有类似生物酶的 功能 分子印迹技术和分子识别技术已被用于模拟酶的设计制备
（5）异构酶 EC5 异构化，分子重排等
（6）连续酶 EC6 也称合成酶
命名：习惯命名、系统命名、系统分类命名 系统分类命名——EC后缀4位数字（例如EC3.1.1.3）
第一位数字——表示酶的类别 第二位数字——表示底物中被催化的基团或键的特点 第三位数字——表示亚类类型 第四位数字——表示登记号 单纯酶 由简单蛋白构成的酶 淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纤维素酶、脲酶等 结合酶 除蛋白（酶蛋白）外，还有非蛋白成分（辅酶或辅因子） 如大多数的氧化还原酶
绝对专一性实例
相对专一性实例
键专一性或基团专一性—— 酯酶可对所有含酯键的酯类化合物进行催化
8.3 酶的系统分类及命名 目前已鉴定出2000多种酶，并得到200多种结晶体。
分类
（1）氧化还原酶 EC1 氧化还原
（2）转移酶
EC2 从一个底物转移到另一个底物
（3）水解酶
EC3 水解
（4）裂解酶 EC4 裂解
用于工业生物催化反应器。 抗体酶——化学与免疫学结合产生的催化抗体
用于解决天然酶在手性合成中无法解决的问题 抗体——动物为抗拒外来物质的入侵而合成的蛋白质
生物催化剂 ppt课件
ppt课件 12
在食品工业中的应用
在食品工业中可以用来降低粘度、提高抽职效率(或 分离效率)、增香、实现生物转化等。在这些应用方 面也同样推广着固定酶技术， 目前世界上规模最大 的固定酶工艺就是用固定化葡萄糖异构酶以葡萄糖 为原料生产果糖糖浆。具体方法是将葡萄糖异构酶 固定在二乙胺乙基纤维素上，异构化条件是温度为 20℃，PH为6—9。这种固定酶的活力可达90％ ， 并且如果酶的皤性降低可加入新酶使之再生。
ppt课件 9
生物催化剂的来源
目前，少数生物催化剂是从动物肝脏或植物 中提取的，多数 来自于微生物细胞。除真核生物。 和单细胞酵母(如从南极 假丝酵母中得到了高效脂肪酶CalB)外，原核微生物是生物 催化剂的主要来源。由于原核微生物(细菌和古生菌)是地球 上出现最早和数量最多的生命形态，经历了漫长的演变后， 许多微生物为适应“恶劣”环境而具有了非常高的耐受性， 从而可从中得到大量高性能的生物催化剂。现在，虽然微生 物培养也有其局限性，如很多生物体用当前技术还无法进行 培养，但通过微生物培养来获得生物催化剂仍是最普通和最 有效的方法。这是因为微生物培养能加速生物体的新陈代谢 而增加其数量，为以后的高通量筛选提供了有利条件。
ppt课件 19
生物催化剂应用于酰胺的合成及 水解反应
一
酰胺和肽的合成 酶催化反应在青霉索和头孢菌素的酰胺键生 成中，起着极为重要的作用。例如在酶的作 用下，7一氨基去乙酰氧基头孢菌素酸(7一 ADAc)和D一苯基甘氮酸可以转变为头孢菌素。
ppt课件
20
当底物分子含有多种不同反应能力的官能团 时，若想得到单一的目标产物．选用酶作催 化剂是最佳的，例如天冬门酰胺的合成
ppt课件 17
ppt课件
在食品工业中的应用
在食品工业中可以用来降低粘度、提高抽职效率(或 分离效率)、增香、实现生物转化等。在这些应用方 面也同样推广着固定酶技术， 目前世界上规模最大 的固定酶工艺就是用固定化葡萄糖异构酶以葡萄糖 为原料生产果糖糖浆。具体方法是将葡萄糖异构酶 固定在二乙胺乙基纤维素上，异构化条件是温度为 20℃，PH为6—9。这种固定酶的活力可达90％ ， 并且如果酶的皤性降低可加入新酶使之再生。
ppt课件 9
生物催化剂的来源
目前，少数生物催化剂是从动物肝脏或植物 中提取的，多数 来自于微生物细胞。除真核生物。 和单细胞酵母(如从南极 假丝酵母中得到了高效脂肪酶CalB)外，原核微生物是生物 催化剂的主要来源。由于原核微生物(细菌和古生菌)是地球 上出现最早和数量最多的生命形态，经历了漫长的演变后， 许多微生物为适应“恶劣”环境而具有了非常高的耐受性， 从而可从中得到大量高性能的生物催化剂。现在，虽然微生 物培养也有其局限性，如很多生物体用当前技术还无法进行 培养，但通过微生物培养来获得生物催化剂仍是最普通和最 有效的方法。这是因为微生物培养能加速生物体的新陈代谢 而增加其数量，为以后的高通量筛选提供了有利条件。
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生物催化剂应用于酰胺的合成及 水解反应
一
酰胺和肽的合成 酶催化反应在青霉索和头孢菌素的酰胺键生 成中，起着极为重要的作用。例如在酶的作 用下，7一氨基去乙酰氧基头孢菌素酸(7一 ADAc)和D一苯基甘氮酸可以转变为头孢菌素。
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20
当底物分子含有多种不同反应能力的官能团 时，若想得到单一的目标产物．选用酶作催 化剂是最佳的，例如天冬门酰胺的合成
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生物催化剂PowerPointPresentatio(1)
EC. X. X. X. X
例如： 乳酸脱氢酶
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
1.4 酶活性(enzyme activity)
酶活性的表示方法： 酶活性指的是酶的催化能力， 用反应速度来衡量，即单位
时间里产物的增加或底物的减少。
V= dP / dt = - dS / dt 测定方法： 吸光度测定、气体分析、电化学分析等。
羧肽酶
第7章 生物催化剂—酶
Enzymes
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
本章主要内容
酶的一般概念 酶的组成与维生素 酶的结构与功能的关系 酶的催化机理 酶反应的动力学 酶活性的调节
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
1.酶的概述
1.1 定义
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。
辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所 催化反应的性质。有十几种.
辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子，结构上常与 维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去， 而辅基通常与酶蛋白共价相连。
金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的 构象；酶的“活性中心”的部分。
专一性
即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变 成相应的产物。
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
绝对专一性
一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。
相对专一性
一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的要 求。
例如： 乳酸脱氢酶
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
1.4 酶活性(enzyme activity)
酶活性的表示方法： 酶活性指的是酶的催化能力， 用反应速度来衡量，即单位
时间里产物的增加或底物的减少。
V= dP / dt = - dS / dt 测定方法： 吸光度测定、气体分析、电化学分析等。
羧肽酶
第7章 生物催化剂—酶
Enzymes
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
本章主要内容
酶的一般概念 酶的组成与维生素 酶的结构与功能的关系 酶的催化机理 酶反应的动力学 酶活性的调节
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
1.酶的概述
1.1 定义
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。
辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所 催化反应的性质。有十几种.
辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子，结构上常与 维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去， 而辅基通常与酶蛋白共价相连。
金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的 构象；酶的“活性中心”的部分。
专一性
即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变 成相应的产物。
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
绝对专一性
一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。
相对专一性
一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的要 求。
生物催化剂PowerPointPresentatio
（习惯名称，葡萄糖激酶）
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生物催化剂PowerPointPresentatio
•1.3 酶的分类
氧化还原酶 AH2+B 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx
水解酶 裂解酶
AB+H2O
AH+BOH
A
B+C
异构酶 A
B
合成酶 A+B
C， 需要ATP
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生物催化剂PowerPointPresentatio
生物催化剂PowerPointPresentatio
•4.2 中间产物学说
S+E
ES
•中间产物
P+E
• 反应过程
• S+E
ES
ES*
EP
•过渡态 •复合物
P+E
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生物催化剂PowerPointPresentatio
• 酶介入了反应过程。通过形成不稳定的过渡态中间 •复合物，使原本一步进行的反应分为两步进行，而两步 •反应都只需较少的能量活化,从而使整个反应的活化能 •降低。形成过渡态中间复合物是关键。
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生物催化剂PowerPointPresentatio
•3. 酶的分子结构
单体酶 只有三级结构，一条多肽链的酶。如129个氨基酸的 溶菌酶，分 子量14600。
寡聚酶 含2-60 个亚基，有复杂的高级结构。 常通过变构效应在代谢途径中发挥重要的调节作用。 例如，乳酸脱氢酶。
多酶复合体 由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促进某 个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。 例如，由三个酶组成的丙酮酸脱氢酶系。
《生物催化工程》PPT课件
不对称合成（Asymmetric synthesis），也称手性合成、立体选择性 合成、对映选择性合成，是研究向反应物引入一个或多个具手性元素 的化学反应的有机合成分支。按照Morrison和Mosher的定义，不对称 合成是“一个有机反应，其中底物分子整体中的非手性单元由反应剂 以不等量地生成立体异构产物的途径转化为手性单元”。这里，反应 剂可以是化学试剂、催化剂、溶剂或物理因素。
5
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主要内容
设计一种脂肪酶，阐述它的在某一领域的应用，说明如何采用两种酶分子修 饰方法进行修饰，修饰后的优点列举两种，如何采用酶的两种固定化方法做 固定化酶，设计这种脂肪酶在非水相介质中的催化反应过程。
6
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1.2 生物催化工程内涵及历史
1.2.1 生物催化工程界定
生物催化与生物转化( biocatalysis & biot ransformation) 是生物学、化学、过程工程科学 的交叉领域, 其核心目标是大规模采用微生物或 酶为催化剂生产化学品、医药、能源、材料等。 以生物催化与生物转化为核心的工业生物技术将 是生物技术革命的第三个浪潮.
手性合成的难点在于：针对不同的手性或潜手性底物，必须使用与之高 度匹配的专一性“手性工具”(例如：手性拆分剂、手性催化剂、手性 溶剂或助剂，等等)，首要的任务是制备出对目标反应具有高度立体选 择性的手性生物催化剂。
13
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酶催化剂具有高度的对 映体选择性，不对称合 成。生物大分子含有很 多手性中心，故在结构 上形成高度不对称的微 环境空间，而在功能上 则作为一种“手性受 体”，对手性的药物(配 体)或手性的底物具有立 体专一性识别作用。
以2005年全球销售额（美元）统计，以下21种单一对映异构体药物都可被称为“重磅炸弹”。阿托伐 他汀（13.0亿），氯吡格雷（6.3亿），重组人红 细胞生成素（5.8亿），氟替卡松/沙美特罗复方制剂 （5.5亿），利妥昔单抗（5.2亿），埃索美拉唑（4.6亿），辛伐他汀（4.4亿），普伐他汀 （3.8亿） ，缬沙坦（3.7亿），依那西普（3.6亿），英利昔单抗（3.5亿），促红细胞生成素（3.3亿），舍曲林 （3.3亿），孟鲁司特钠 （3.0亿），依诺肝素钠（2.7亿），曲妥珠单抗（2.5亿），乙二醇化非14格司 亭（2.3亿），依地普仑（2.0亿），阿奇霉素（2.0亿），多烯紫杉 醇（2.0亿），奥沙利铂（1.9亿） 。
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主要内容
设计一种脂肪酶，阐述它的在某一领域的应用，说明如何采用两种酶分子修 饰方法进行修饰，修饰后的优点列举两种，如何采用酶的两种固定化方法做 固定化酶，设计这种脂肪酶在非水相介质中的催化反应过程。
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1.2 生物催化工程内涵及历史
1.2.1 生物催化工程界定
生物催化与生物转化( biocatalysis & biot ransformation) 是生物学、化学、过程工程科学 的交叉领域, 其核心目标是大规模采用微生物或 酶为催化剂生产化学品、医药、能源、材料等。 以生物催化与生物转化为核心的工业生物技术将 是生物技术革命的第三个浪潮.
手性合成的难点在于：针对不同的手性或潜手性底物，必须使用与之高 度匹配的专一性“手性工具”(例如：手性拆分剂、手性催化剂、手性 溶剂或助剂，等等)，首要的任务是制备出对目标反应具有高度立体选 择性的手性生物催化剂。
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酶催化剂具有高度的对 映体选择性，不对称合 成。生物大分子含有很 多手性中心，故在结构 上形成高度不对称的微 环境空间，而在功能上 则作为一种“手性受 体”，对手性的药物(配 体)或手性的底物具有立 体专一性识别作用。
以2005年全球销售额（美元）统计，以下21种单一对映异构体药物都可被称为“重磅炸弹”。阿托伐 他汀（13.0亿），氯吡格雷（6.3亿），重组人红 细胞生成素（5.8亿），氟替卡松/沙美特罗复方制剂 （5.5亿），利妥昔单抗（5.2亿），埃索美拉唑（4.6亿），辛伐他汀（4.4亿），普伐他汀 （3.8亿） ，缬沙坦（3.7亿），依那西普（3.6亿），英利昔单抗（3.5亿），促红细胞生成素（3.3亿），舍曲林 （3.3亿），孟鲁司特钠 （3.0亿），依诺肝素钠（2.7亿），曲妥珠单抗（2.5亿），乙二醇化非14格司 亭（2.3亿），依地普仑（2.0亿），阿奇霉素（2.0亿），多烯紫杉 醇（2.0亿），奥沙利铂（1.9亿） 。
生物催化剂讲课课件Microsoft PowerPoint 演示文稿
目录
• • • • • • • 1.生物催化剂的概述 2.生物催化剂的特征 3.生物催化剂的作用原理 4.生物催化剂的应用 5.生物催化剂的制备与筛选 6.市场现状及前景 7.结语及展望
1.1 概念 生物催化剂是由生物合成的具有催化作用的物质 总称。广义上讲应包括生物体、细胞器、酶、抗体酶、 模拟酶等。然而，大多情况下生物催化剂主要指酶， 它是活细胞产生的具有催化功能的生物大分子。因此： 生物催化剂就是指生物反指应过程中起催化作用的游 离或固定化细胞各游离或固定化酶的总称。 酶所催化的化学反应称为酶促反应。在酶促反应 中被催化的物质叫底物；催化所产生的物质叫产物。 酶的催化能力称为活力，如果酶丧失催化能力称为酶 失活。酶促反应中底物为非天然有机化合物时通常将 生物催化反应称为生物转化。
（5）青霉素酰化酶在β-2内酰胺类抗生素生产中的应用
Β -2内酰胺类抗生素主要由6-氨基青霉烷酸(6-APA) 或者氨 基去乙酰氧基头孢霉烷酸(7-ADCA) 衍生合成。目前世界上6-APA 和7-ADCA 的年产量分别是8 000吨和600 吨。但直到最近,这两 种中间体一直由青霉素G通过化学脱酰基法制备。在该工艺中,青 霉素G的羧基首先需硅烷化以进行保护,随后进行选择性脱羧,最 后除去保护基团(以6-APA 为例说明, R = H 或OH) 。该方法需 要化学计量的硅烷化试剂,氯化磷, N , N2二甲基苯胺和大量的 二氯甲烷; 而且, 反应在- 40 ℃中进行。 相比之下,青霉素G酰化酶催化的脱酰基反应在室温水溶液中 进行,无须引入保护和去保护步骤。而且,通过反应工程的研究和 酶固定化,青霉素G酰化酶催化6-APA 与氨基酯或氨基酰胺进行酰 化反应可合成众多的半合成β -2内酰胺类抗生素,如青霉素,阿莫 西林,头孢克洛,头孢氨苄和头孢羟氨等。类似的方法也可应用于 7-ADCA 及其衍生抗生素的合成。
酶是生物催化剂ppt课件
5.底物浓度
酶量一定的条件下，在一定范
反
应
围内随着底物浓度的增加，反 速 率
应速率也增加，但达到一定浓
底物浓度[s]
度后不再增加，原因是受到酶数量和酶活性的
限制。
6.酶浓度
反
应
在底物充足、其他条件适宜且 速
率
固定的条件下，酶促反应速率
与酶浓度成正比。
酶浓度[E]
7.影响酶活性的曲线(多因素)
支 应 物 乘 剩 余 量 ( 相对 量 )
④在各自所控制的温度下保温一段时间
⑤滴加 碘 液 ，观察颜色变化
步骤顺 序
3%淀粉 液
2%淀粉 酶液
温度预 处理
混合后 摇匀
控制温 度
试管1 试管1’ 2ml
1ml 0℃保温5min
混合 0℃保温5min
试管2 试管2 ’ 试管3 试 管 3 ’
2ml
2ml
1ml
1ml
60℃保温5min 100℃保温5min
3、在上述实验中，自变量是什么?无关变量是 什么?
自变量是不同的温度；无关变量是可溶性淀粉溶 液、新鲜淀粉酶溶液、碘液的量
酶活性受许多因素的影响
(1)本实验不宜选用过氧化氢酶催化H₂O₂分解，因为 过氧化氢酶催化的底物过氧化氢在加热的条件下分解 也会加快。
(2)本实验不宜选用斐林试剂鉴定，温度是干扰
淀粉(非还原糖)淀粉酶 麦芽糖(还原糖) ① 淀粉(非还原糖)蔗糖酶淀粉
②再用本尼迪特试剂鉴定，从而探究酶的专一性。
1、探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用
第一步：1ml 水 水 水 淀粉酶淀粉酶 第二步：3ml 淀粉 蔗糖 淀粉酶淀粉蔗糖
第三步：各试管充分摇匀后，37℃保温15分钟
酶生物催化剂PPT课件
• 多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体 等。
17
酶的组成和辅助因子
• 简单蛋白酶：单纯蛋白质，基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
• 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后， 才表现出酶的活性。
全酶
酶蛋白（apoenzyme）
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机物
18
3 酶的结构及催化作用机制
3.1 酶分子的结构特点
• 结合部位 Binding site • 酶分子中与底物结合的部位
或区域一般称为结合部位。
compartmentalization )
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
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2 酶的命名和分类
2.1 酶的命名 (1)习惯命名法: • 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） • 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） • 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） • 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰
蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。
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(2)国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出）
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶 字。
例如： • 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 • 酶催化的反应: • -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
14
2.2 酶的分类
国际系统分类法
氧化还原酶 AH2+B 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx
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酶的组成和辅助因子
• 简单蛋白酶：单纯蛋白质，基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
• 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后， 才表现出酶的活性。
全酶
酶蛋白（apoenzyme）
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机物
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3 酶的结构及催化作用机制
3.1 酶分子的结构特点
• 结合部位 Binding site • 酶分子中与底物结合的部位
或区域一般称为结合部位。
compartmentalization )
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
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2 酶的命名和分类
2.1 酶的命名 (1)习惯命名法: • 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） • 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） • 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） • 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰
蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。
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(2)国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出）
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶 字。
例如： • 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 • 酶催化的反应: • -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
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2.2 酶的分类
国际系统分类法
氧化还原酶 AH2+B 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx
生物催化剂PPT课件
H2O2
过氧化氢酶
（或Fe3+）
H2O
＋
O2
.
2
材料选择：
1、蒸馏水 2、新鲜猪肝匀浆 3、3.5%FeCl3溶液 4、经高温处理的猪肝匀浆 5、经高温处理的3.5%FeCl3溶液
.
3
新
蒸 馏 水
鲜 猪 肝 匀
浆
3%H2O2
3.5% FeCl3 溶液
经高 温处 理的 猪肝 匀浆
经高 温处 理的 3.5 %Fe Cl3溶
科学实验证实，高温、低温以及过酸和过碱，都影响淀粉 酶的活性，淀粉酶的催化作用需要适宜的温度和pH。科学 家分别在不同的温度和pH条件下测同一种酶的活性，并且 根据所得到的数据绘制成曲线图。
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拓展练习
• 请你设计一个能使“加酶”洗衣粉发挥 最好效果的洗涤方法。
• 可以用怎样的实验方法证明酶的化学 本质是蛋白质？
。
• 需要与辅助因子结合才显示活性的酶，如与氧 化还原有关的酶。
–辅助因子：如金属离子、有机小分子化合物
–有机小分子化合物称为辅酶，如辅酶Ⅰ（NAD）、 辅酶Ⅱ(NADP)等。
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2、生物催化剂——酶
• 酶的特性
– 高效性 – 专一性
• 每一种酶只能催化一种或一类物质的化学 反应。
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P61
火焰 无变化 有火焰燃烧 明亮
无变化
明亮
实验1 实验2
生物酶具有催化作用
实验2
生物酶具有高效性
实验3 过氧化氢酶的催化效率是高于无机催化剂Fe3+
酶的催化效率是无机催化剂的107～1013倍
实验2
实验3 实验4
酶与生物催化剂PPT课件
糜
蛋
白
酶
肽键
的
催
化
电子接力
机
制
亲核攻击
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
第二节 金属在酶催化中的作用
1. 金属酶与金属激活酶 ➢ 由金属离子作为辅基或辅酶与酶蛋白组
成的酶称为金属酶（Metalloenzyme）。 如碳酸酐酶（含锌）和淀粉酶（含钙） 等。
溶菌酶的催化特点
A. 溶菌酶只能水解NAM-NAG（N-乙酰基 粘质酸-乙酰氨基葡萄糖）糖苷键，但 不能水解NAG-NAM糖苷键。
B. 溶菌酶的结合部位正好结合六个糖环结 构，两者形成多点的次级键结合。
C. 多糖与溶菌酶结合时发生诱导契合，水 解点的糖环结构由稳定的椅式变成不稳 定的船式（过度状态）。
➢ 不含金属离子，但需要金属离子激活的 酶称为金属激活酶。如柠檬酸合成酶 （需钾）和精氨酸酶（需锰）等。
常见的几种金属酶
金属酶
所含金属
羧肽酶A
Zn
醇脱氢酶
Zn
铁氧还蛋白
Fe
顺乌头酸酶
Fe
赖氨酰氧化酶
Cu
丁酰CoA脱氢酶 Cu
脲酶
Ni
酶分子的表面上，从而提高了局部的反 应浓度。
➢ 作用物与酶的结合具有定向作用，有利 于作用物被催化攻击，提高反应效率。
作用物与 酶的结合
1）临近效应
胰凝乳蛋白酶的一级结构和空间结构
2）定向作用
4. 诱导契合作用
➢ 酶与作用物的接触，导致结构的相互变 形、相互适应的变化。例如酶分子的构 象在作用物的诱导下发生改变，从而有 利于酶与作用物的结合和促进作用物过 度状态的形成。
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酶催化机理——钥匙学说、诱导契合学说、过渡态中间物理论
钥匙学说——酶与底物形成严格的互补关系
诱导契合学说——底物诱导酶蛋白使其构象发生有利于结合底物
导致二者在构象上形成互补关系
过渡态理论——酶与底物结合后形成过渡态中间物，然后底物
向产物转化。
只有酶活性中心与过渡态中间物才有互补关系
见图8-1
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失活作用：次级键被破坏，导致空间构像变化，酶蛋白变质
抑制作用：酶的必需基团受某种化学物质影响，导致活性降低
去激活作用：用螯合剂可去除能编辑激ppt活酶的金属离子
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8.6 生物催化技术的作用及意义
应用领域——生物材料、手性药物、精细化学品、大宗化学品、
生物能源、环境保护
生物催化剂在手性技术中的应用
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酶缺点：非常娇嫩，对反应环境非常敏感，尤其怕热
酶改造 （1）在蛋白质分子中引入二硫键，可大大提高热稳定
性可适应有机溶剂
（2）酶的体外定向进化（也称实验分子进化）
通过人为地创造特殊条件，模拟自然进化机制（如
随即突变、重组、自然选择等）定向培养所需的突
变酶体，改进酶的热稳定性、活性、选择性等
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绝对专一性实例
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3
相对专一性实例
键专一性或基团专一性—— 酯酶可对所有含酯键的酯类化合物进行催化
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8.3 酶的系统分类及命名 目前已鉴定出2000多种酶，并得到200多种结晶体。
分类
（1）氧化还原酶 EC1 氧化还原
（2）转移酶
EC2 从一个底物转移到另一个底物
该法属于非理性设计法，它不需要预先知道酶的空
间结构和催受温度、PH值、底物浓度、酶用量及
抑制剂影响，其中底物浓度影响较大。
单底物典型变化情况见图8-2
米-曼方程
rp
rm[S] rm [S]
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8.5 影响酶催化反应的多种因素 （1）温度——影响速率及酶变（酶有最适宜温度） （2）PH值——影响酶及底物的解离、酶分子构象及活性 （3）激活剂——酶及酶原都可以被激活 激活剂可以是金属离子或某些阴离子 （4）抑制剂——降低酶活性或使之失活（可逆、不可逆两类）
（3）水解酶
EC3 水解
（4）裂解酶 EC4 裂解
（5）异构酶 EC5 异构化，分子重排等
（6）连续酶 EC6 也称合成酶
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命名：习惯命名、系统命名、系统分类命名 系统分类命名——EC后缀4位数字（例如EC3.1.1.3）
第一位数字——表示酶的类别
第二位数字——表示底物中被催化的基团或键的特点
酶催化剂——生物酶催化剂、模拟酶催化剂
生物酶催化剂：酶本身及整个酶细胞（可以来自于动、植、生物）
模拟酶催化剂：用化学合成方法制备的酶催化剂
目前模拟酶已取编得辑p许pt 多可喜进展
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生物酶化学模拟途经 （1）寻找酶结构的相似性
主要从酶活性中心结构入手 （2）寻找功能化的酶模型
某些无机材料如介孔分子筛、半导体等具有类似生物酶的 功能 分子印迹技术和分子识别技术已被用于模拟酶的设计制备
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8.7 生物催化的发展趋势
（1）发掘生物多样性研究
（2）生物催化剂的修饰、改造研究
（3）生物催化反应过程研究
酶的固定化——是酶实现工业化的极重要条件，这种酶可直接应
用于工业生物催化反应器。
抗体酶——化学与免疫学结合产生的催化抗体
用于解决天然酶在手性合成中无法解决的问题
抗体——动物为抗拒外来物质的入侵而合成的蛋白质
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第三位数字——表示亚类类型
第四位数字——表示登记号
单纯酶 由简单蛋白构成的酶
淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纤维素酶、脲酶等
结合酶 除蛋白（酶蛋白）外，还有非蛋白成分（辅酶或辅因子）
如大多数的氧化还原酶
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辅酶/辅基的分类 （1）无机金属元素 （2）小分子有机物
Cu、Zn、Mn、Mg、Fe等 维生素、铁卟啉
辅酶/辅基只有与酶蛋白相结合才显活性 在反应中起传递氢、电子、原子或化学基团的作用 一种酶蛋白通常只能同一种辅酶相结合 而一种辅酶却能与多种不同酶蛋白相结合成特异性强的全酶 辅酶中的某些金属还能起“搭桥”的作用
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8.4 酶的功能与反应动力学 酶功能——由酶活性中心和辅酶因子构成 酶活性中心——酶蛋白中与催化相关的特定区域
（通常在酶分子的表面，具有特定的空间结构） 必需基团——酶活性中心中特定的化学基团（起催化作用） 辅酶因子——通常是酶维持空间结构和活性中心的必需基团
有的直接参与活性中心的催化作用 有的只起传递氢、电子、原子和化学基团的作用 它与酶蛋白的结合比较疏松
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酶催化过程——先接触底物，再与底物形成复合体
第八章 生物催化技术
8.1 生物催化剂的类别 类别——起催化作用的游离或固定化细胞或酶的总称
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8.2 生物催化反应的特征 （1）催化效率极高 传统化工催化剂用量0.1-1%，酶用量10-40-10-30 % （2）选择性极高（相对/绝对专一性） 一种酶只能催化一种底物，（绝对专一性） 一种酶能催化一类结构相似的底物，（相对专一性） （3）催化条件极温和 常温、常压、PH=5-8（通常在7）
手性技术——包括不对称合成、外消旋体拆分
（1）酶酶催化还原
借助氧化还原酶完成。实例：合成手性合成纤维。
（2）酶催化氧化
借助氧化还原酶完成。实例：苯芳环衍生物的生物催化氧化
（3）水解反应
借助水解酶完成。实例：内外消旋混合体的酶催化水解
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具有可变性，可与抗原结合，组合方式可达1011
抗原——诱导抗体形成的外来大分子
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催化抗体——将酶的高效催化性与抗体的高度选择性的巧妙结合
本质是一种没有进化完全的蛋白质酶，它不如天然
酶催化效率高，但可催化多种化合物使其转化。
获取抗体酶的关键
（1）设并计合成与底物过渡态类似的抗原
（2）制备纯催化抗体