蛋白质生信分析
EGFR蛋白的生物信息学初步分析
EGFR蛋白的生物信息学初步分析作者：刘一凡来源：《科技风》2019年第02期摘要：EGFR（Epidermal Growth Factor Receptor）是表皮生长因子受体（HER）中的一种重要蛋白，属于EGF（Epidermal Growth Factor）家族。
作为一种跨膜蛋白，其信号通路对细胞多种生理过程起重要作用。
本文中从该蛋白的氨基酸组成、亲水性分析、系统发育分析，亚细胞定位，三级结构模拟等多个方面对该蛋白进行了生物信息学分析，这些结果有助于我们更进一步地了解EGFR蛋白的结构与功能。
关键词：EGFR；生物信息学；初步分析；EGFR蛋白；系统发育分析；亚细胞定位预测；三级结构预测EGF以及其受体于1953年由范德堡大学的Stanley Cohen教授发现。
Cohen教授因此与意大利的Rita Levi-Montalcini共享了1986年诺贝尔医学奖。
在许多癌症病例中，影响EGFR表达或活性的突变是癌症的重要诱因。
导致EGFR过度表达的突变被证明与多种癌症的产生有关。
其中包括肺部鳞状细胞癌（80%有关），肠癌、恶性胶质瘤（50%有关）与头颈部上皮肿瘤（80%至100%有关）。
[1]上述与癌症有关的突变与EGFR的联系主要体现在前者能导致EGFR保有异常的持续活性，间接引发不受控制的细胞增殖与分化。
对EGFR的抑制是当前开发相关癌症疗法的一个重要发展方向。
研究EGFR蛋白质的结构是研究EGFR的作用机理、信号传递和抑制方法的基本。
本文从氨基酸组成分析、系统发育分析、亚细胞定位预测和三级结构预测四个方面对EGFR的结构做了研究和探讨，以期为EGFR及其致病机理的研究和相关癌症治疗方法的开发提供参考。
1 材料与方法1.1 材料从uniprot[2]上下载EGFR蛋白氨基酸序列（FASTA格式），以人的EGFR蛋白序列为例：>sp|P00533|EGFR_HUMAN Epidermal growth factor receptor OS=Homo sapiens OX=9606 GN=EGFR PE=1 SV=21.2 方法1.2.1EGFR氨基酸组成分析利用Bioedit进行氨基酸分析。
生物信息研究中常用蛋白质数据库的总结
生物信息研究中常用蛋白质数据库简述内蒙古工业大学理学院呼和浩特孙利霞2010.1.5摘要：在后基因组时代生物信息学的研究当中，离不开各种生物信息学数据库。
尤其在蛋白质从序列到功能的研究当中，目前各种行之有效的方法都是基于各种层次和结构的蛋白质数据库。
随着计算机技术及网络技术的发展，目前的蛋白质数据库不论是所包含数据量还是功能都日新月异，新的数据库层出不穷。
一个新手面对如此浩瀚的数据量往往无从下手。
本文粗浅地为目前蛋白质数据库的使用勾画出一个轮廓，作为自己蛋白质研究入门的一个引导。
关键词：蛋白质；数据库0 引言随着科技的发展，个人的知识往往赶不上快速膨胀的信息量，人们为了解决这个问题，便创建了形形色色的数据库。
蛋白质数据库是指：在蛋白质研究领域根据实际需要，对蛋白质序列、蛋白质结构以及文献等数据进行分析、整理、归纳、注释，构建出具有特殊生物学意义和专门用途的数据库。
蛋白质数据库总体上可分为两大类：蛋白质序列数据库和蛋白质结构数据库，蛋白质序列数据库来自序列测定，结构数据库来自X-衍射和核磁共振结构测定（详见图1）。
这些数据库是分子生物信息学的基本数据资源。
上世纪90年代，我国从事蛋白质研究的学者使用的蛋白质数据库储存介质还是国外实验室发布的激光光盘[1]。
信息的传播储存甚为不便。
随着蛋白质研究的发展飞快，同时伴随着计算机和因特网发展，蛋白质数据库的储存传播方式也发生的巨大的变化。
进入21世纪后，我们所用的各种蛋白质数据库都发展成为存储在网络服务器上，基于“服务器—客户机”的访问查询方式。
伴随着计算机及物理测试技术的发展数据库的容量和功能成数量级膨胀。
但是面对如此浩瀚的数据，新手往往感到无从下手，在需要时找不到自己需要的合适数据库。
本文从目前蛋白质数据库建立的的逻辑层次出发，系统地简绍了常用蛋白质数据的概况，它们的查询方法以及它们相互之间的联系。
同时尽量不涉及数据库建设和维护方面的计算机和网络这些数据库底层的技术，为蛋白质研究的入门者及对蛋白质感兴趣的人员的一个引导。
生物信息学-课堂练习生物信息学蛋白质序列分析-课堂练习
生物信息学蛋白质序列分析-课堂练习ZNF395, 全称为Zinc Finger Protein395, 又被称为PBF，PRF1，DBP2，PRF-1，Si-1-8-14或DKFZp434K1210。
其氨基酸序列为结构域分析：http://www.expasy.ch/prosite/(一)分析蛋白质的一级结构分析蛋白质的pI、Mw、氨基酸组成:Tools and software packages------Identification and characterization-----ProtParamhttp://www.expasy.ch/tools/protparam.html分析蛋白质的疏水性:Primary structure analysis-----ProtScalehttp://www.expasy.ch/tools/protscale.html分析蛋白质的重复序列:Primary structure analysis-----REPhttp://www.embl-heidelberg.de/~andrade/papers/rep/search.html(二)分析蛋白质的二级结构预测蛋白质的?－螺旋和?－折叠结构:Secondary structure prediction-----nnPredict/~nomi/nnpredict.html蛋白质的其它二级结构:Secondary structure prediction-----SOPMA(三)分析蛋白质的三级结构molecular modeling:“tertiary structure prediction ”栏目选择选择一个分析工具，email服务(四)分析膜蛋白质预测膜整合蛋白的跨膜区: Topology prediction------SOSUIhttp://bp.nuap.nagoya-u.ac.jp/sosui/分析膜锚定蛋白的GPI位点:Post-translational modification------big-PI Predictorhttp://mendel.imp.ac.at/sat/gpi/gpi_server.html(五)分析蛋白质的翻译后修饰分析信号肽及其剪切位点: Post-translational modification prediction----SignalIPhttp://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/分析糖链连接点:分析O－连接糖蛋白,Post-translational modification prediction----NetOGlychttp://www.cbs.dtu.dk/services/NetOGlyc/分析N－连接糖蛋白,Post-translational modification prediction----NetNGlyc（六）分析蛋白质的亚细胞定位Topology prediction----PSORT-----WoLF PSORT/（七）分析化学因子作用蛋白质的位点“Identification and characterization ”------“Other prediction or characterization tools”栏目选择“PeptideCutter” 软件http://www.expasy.ch/tools/peptidecutter/1.蛋白基本理化性质分析利用Expasy 软件包中的ProtParam工具(http://www.expasy.ch/tools/protparam.htmL) 进行蛋白的氨基酸组成、分子质量、等电点及疏水性等理化性质的分析。
小鼠Aurora-A_蛋白的生物信息学分析
332023年12月下 第24期 总第420期科技创新驱动China Science & Technology Overview0引言极光激酶A（Aurora-A）是一种丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，是近年来广受关注的细胞周期调节因子。
Aurora-A 激酶主要定位于有丝分裂期细胞中心体和纺锤体微管，在中心体复制阶段开始表达，促进中心体的成熟、分离、纺锤体的精确组装及胞质分裂。
Aurora-A 以有丝分裂激酶依赖的方式调控多种细胞的发育分化和稳态维持，主要参与调控G2/M 期的细胞周期进程[1]。
多项研究表明，Aurora-A 在造血恶性肿瘤、乳腺癌、结直肠癌等多种类型的癌症中异常高表达，是多种肿瘤治疗的靶点分子[2]。
尽管Aurora-A 以有丝分裂激酶依赖的方式调控多种细胞的发育分化和稳态维持，目前有研究指出Aurora-A 也以有丝分裂激酶非依赖的方式调控细胞多种生命活动，例如，Aurora-A 调控免疫突触的微管形成介导T 细胞活化[3]、介导微管形成调控神经元轴突延伸等[4]。
此外，Aurora-A 作为丝苏氨酸激酶可通过磷酸化与中心体功能无关的蛋白质，如Taga 等人发现在U20S 人骨肉瘤细胞中，Aurora-A 可诱导Akt 和mTOR 癌蛋白的磷酸化，从而促进癌细胞扩增[5]。
近年来也有研究报道，Aurora-A 存在着经典的SUMO 化保守序列，体内和体外实验均证明Aurora-A 通过SUMO 化促进自身激酶活性从而确保细胞的有丝分裂正常进行[6]。
Aurora-A 以有丝分裂激酶依赖和非依赖的方式调控多种细胞的生命活动，但是Aurora-A 激酶活化的结构基础和具体作用机制目前还不清楚。
研究小鼠Aurora-A 的蛋白性质和蛋白结构对研究其功能具有重要的意义，目前尚未见Aurora-A 蛋白性质和结构的相关报道。
本研究利用生物信息学工具对小鼠Aurora-A 蛋白的性质和结构进行预测和分析，旨在为研究Aurora-A 蛋白在生理和病理条件下的功能和调控机制奠定基础。
生物信息学在蛋白质组学研究中的应用
生物信息学在蛋白质组学研究中的应用在当今生命科学的前沿领域中，蛋白质组学的研究正如火如荼地开展着。
蛋白质组学旨在全面、系统地研究细胞、组织或生物体中蛋白质的组成、结构、功能以及相互作用。
而生物信息学作为一门交叉学科，正为蛋白质组学的研究提供了强大的工具和方法，加速了我们对生命活动的深入理解。
蛋白质组学研究产生了海量的数据，这些数据的复杂性和规模远远超出了传统实验方法所能处理的范围。
生物信息学的介入就像是为这些数据的分析和解读配备了一把“万能钥匙”。
它通过运用各种算法、数据库和统计方法，能够从纷繁复杂的数据中挖掘出有价值的信息。
首先，在蛋白质鉴定方面，生物信息学发挥着关键作用。
质谱技术是目前蛋白质组学研究中常用的蛋白质鉴定手段。
通过质谱分析得到的大量肽段数据，需要与蛋白质数据库进行比对，以确定其对应的蛋白质。
生物信息学提供了高效的算法和软件，能够快速准确地完成这一比对过程。
例如，常用的搜索引擎如 Mascot 和 SEQUEST 等，它们基于不同的算法原理，能够根据质谱数据的特征，在庞大的蛋白质数据库中搜索匹配的肽段和蛋白质。
除了鉴定，蛋白质定量也是蛋白质组学研究的重要内容。
在这方面，生物信息学同样不可或缺。
基于质谱的定量蛋白质组学技术，如标记定量（如 iTRAQ、TMT 等）和非标记定量，都会产生大量的数据。
生物信息学工具可以对这些数据进行处理和分析，计算出不同样品中蛋白质的相对或绝对丰度。
通过统计学方法，可以筛选出在不同条件下表达水平发生显著变化的蛋白质，为进一步研究蛋白质的功能和调控机制提供线索。
在蛋白质结构和功能预测方面，生物信息学也有着出色的表现。
虽然实验方法可以测定蛋白质的三维结构，但由于技术难度和成本等因素的限制，能够测定结构的蛋白质数量相对较少。
生物信息学通过利用已知蛋白质结构的信息和相关算法，可以对未知结构的蛋白质进行结构预测。
同时，根据蛋白质的序列特征和结构信息，还可以预测其功能，例如酶的活性位点、蛋白质的相互作用位点等。
蛋白质生物信息学(共45张PPT)
利用生物信息学软件DNAman将VH-L-L的核苷酸序列翻译
为氨基酸序列
利用NCBI提供的ORF Finder预测VH-L-L的 ORF，从预测结果看出VH-L-L是一段连续 的较长的ORF，它可能是一个完整的编码 序列
利用ProtParam对VH-L-L的氨基酸序列及基本 理化性质进行了分析。
析，更加深入地理解DNA序列，结构，演化及其 与生物功能之间的关系。
研究课题涉及到分子生物学，分子演化及结构生 物学，统计学及计算机科学等许多领域。
研究过程
以数据（库）为核心 1 数据库的建立 2 生物学数据的检索 3 生物学数据的处理 4 生物学数据的利用：计算生物学
研究展望
由于生物信息学是基于分子生物学与多种学科交叉而成的 新学科，现有的形势仍表现为各种学科的简单堆砌，相互之 间的联系并不是特别的紧密。在处理大规模数据方面，没 有行之有效的一般性方法；而对于大规模数据内在的生成 机制也没有完全明了，这使得生物信息学的研究短期内很 难有突破性的结果。
第一节生物信息学与蛋白质工程 一、生物信息学概述
生物信息学是利用应用数学、信息学、统计 学和计算机科学的方法研究生物学的问题。
1987年，林华安首创Bioinformation 一词，被誉为”世界生物信息之父”。
概述
生物信息学分子生物学与信息技术（尤其是互联网 技术）的结合体。
研究材料和结果就是各种各样的生物学数据 研究工具是计算机
由于DNA自动测序技术的快速发展，
DNA数据库中的核酸序列公共数据量 以每天106bp速度增长，生物信息迅速 地膨胀成数据的海洋。毫无疑问，我们 正从一个积累数据向解释数据的时代转 变，数据量的巨大积累往往蕴含着潜 在突破性发现的可能。 “生物信息学” 正是从这一前提产生的交叉学科。
蛋白质组相关生物信息学
比500 bp或更多一些碱基对的序列，这就有一个由 大量的较短的序列全体构成的重叠群。逐步把它们 拼接起来形成序列更长的重叠群，直至得到完整序 列的过程称为重叠群装配。
蛋白质组相关生物信息学
8．遗传密码的起源
遗传密码为什么是现在这样的？这一直是一个谜。 一种最简单的理论认为，密码子与氨基酸之间的关 系是生物进化历史上一次偶然的事件而造成的，并 被固定在现代生物最后的共同祖先里，一直延续至 今。不同于这种“冻结”理论，有人曾分别提出过 选择优化、化学和历史等三种学说来解释遗传密码。 随着各种生物基因组测序任务的完成，为研究遗传 密码的起源和检验上述理论的真伪提供了新的素材。
蛋白质组相关生物信息 学
2020/12/5
蛋白质组相关生物信息学
蛋白质组研究中的生物信息学
第一节 生物信息学简介
蛋白质组相关生物信息学
一、什么是生物信息学 生物Fra bibliotek息学是随着人类基因组计划而发展
起来的。生物信息学是一门新兴的交叉学科。 它包含了生物信息的获取、处理、存储、发 布、分析和解释等在内的所有方面．它综合 运用数学、计算机科学和生物学的各种工具， 来阐明和理解大量数据所包含的生物学意义。
国内外都开展了生物信息处理算法并行化方 向的研究。主要是研究生物信息学中的一些 关键的算法，研究其中的可并行性．然后将 其固化到硬件芯片中，从而提高整个计算系 统的性能。 11. 其它
如基因表达谱分析，代谢网络分析，基因 芯片设计和蛋白质组学数据分析．逐渐成为 生物信息学中新兴的重要研究领域。
蛋白质组相关生物信息学
日本1984年着手建立国家级的核较数据库DDBJ， 1987年正式服务。目前绝大部分核酸和蛋白质数据 由美国、欧洲和日本产生，以上三家共同组成了 DDBJ/EMBI／GeneBank国际核酸序列数据库。其 他国家如德国、法国、意大利等也纷纷建立自己的数 据库，为本国服务。
生信python蛋白序列比对
生信python蛋白序列比对在生物信息学中，蛋白质序列比对是一项常见的任务，它可以帮助我们了解不同蛋白质之间的相似性和差异性。
Python 中有一些库可以用于蛋白质序列比对，其中BioPython 是一个常用的工具库。
以下是一个使用BioPython 进行蛋白质序列比对的简单示例：```pythonfrom Bio import pairwise2from Bio.Seq import Seq# 定义两个蛋白质序列protein_seq1 = Seq("MAGSAAALGALAALAGAA")protein_seq2 = Seq("MAGAAAAAGAAA")# 进行全局比对alignments = pairwise2.align.globalxx(protein_seq1, protein_seq2, one_alignment_only=True)# 获取比对结果alignment = alignments[0]# 打印比对结果print("蛋白质1序列:", alignment.seqA)print("蛋白质2序列:", alignment.seqB)print("比对得分:", alignment.score)```在这个示例中，`pairwise2.align.globalxx` 函数执行全局比对，其中`globalxx` 表示使用简单的相似性分数（+1 相同，-1 不同）。
你可以根据需要选择其他比对算法和参数。
确保你已经安装了BioPython，你可以使用以下命令进行安装：```bashpip install biopython```请注意，蛋白质序列比对是一个复杂的任务，因为蛋白质的结构和功能往往更为重要。
在实际应用中，你可能需要使用专业工具，如BLAST 或者专门用于蛋白质的比对工具。
生物信息学中的蛋白质分析技术
生物信息学中的蛋白质分析技术蛋白质是生物体中不可或缺的重要分子，其功能包括酶催化、信号传递、结构支持等多种生命活动。
蛋白质分析是生物信息学研究中的重要领域之一，目的是从生物样品中获取有关蛋白质的信息。
这项技术不仅可以揭示蛋白质的结构和功能，还可以为医学诊断和药物研发提供重要的参考。
一、蛋白质分析的基本流程蛋白质分析的基本流程包括蛋白质提取、分离纯化、分析鉴定等几个步骤。
蛋白质提取是将目标蛋白从生物样品中提取出来，一般采用机械破碎、化学分解、超声波等方法。
分离纯化是将目标蛋白与其他蛋白分离开来，可以采用电泳、层析、过滤等方法。
分析鉴定则是对分离得到的蛋白进行化学、物理和生物学的分析，如质谱分析、核酸测序、免疫学检测等方法。
二、质谱分析技术的应用质谱分析是一种可以同时检测多种蛋白质组成和结构的方法，其技术基础是将蛋白质分离并进行离子化后进行质量分析。
这种方法被广泛地应用于蛋白质组学和蛋白质互作等领域。
在蛋白质组学中，将样品中的所有蛋白质分离并进行质谱分析，可以获得大量的信息，如蛋白质的数量、种类、分布和修饰状态等。
质谱分析技术的应用还包括蛋白质互作的研究。
蛋白质互作通常是指两个或多个蛋白质之间的相互作用，这在生物活动中非常重要。
质谱分析可以用来鉴定已知的蛋白质互作或发现新的蛋白质互作，这对于深入理解生物活动机理具有重要意义。
三、结构生物学的应用结构生物学是研究蛋白质三维结构的一种技术，其目的是探究蛋白质结构与功能之间的关系。
现有的结构生物学技术主要包括X射线晶体学、核磁共振和电子显微镜。
通过这些技术，可以确定单个蛋白质的原子结构，也可以确定蛋白质的超分子结构，如蛋白质-DNA复合物和蛋白质-蛋白质复合物等。
在药物研发方面，结构生物学的应用也非常广泛。
通过了解蛋白质的结构，可以设计出针对特定靶标的药物，并对药物与靶标之间的相互作用进行优化和改良。
四、生物信息学的应用生物信息学是将计算机和数学等方法应用于生物学研究的一种学科。
生物信息学在蛋白质工程中应用
Pfam 同时收集了序列多重比对和蛋白质家
族数据。 提供了：注释、种子比对、profile
HMM、完全比对。
包含手工编辑、多重比对的PfamA和注释 质量、程度更差的PfamB。
SMART 简单分子构架研究工具，
搜索所得的结构域具有更详尽的注释， 包含功能类型、三维结构、分类信息等。
超二级结构模体、折叠类型、功能家族、序列家 族。
FSSP 基于蛋白质结构比对的折叠分类。
将PDB中大于30个残基的结构划分为一系 列的“代表集合”，每一“代表集合”结 构的序列相似性不大于25%，然后对每一代 表集合内的折叠进行分类。实际上是折叠 子列表。
Entrez
Entrez 是整合的、基于文字的搜索和 提取系统，包含NCBI中的主要数据库 PubMed, 核酸和蛋白序列数据库、蛋 白质结构数据库、基因组数据库、分 类数据库以及其它。
通过比较两个或多个蛋白质序列的比较寻找序列之间共同的保守区域位点从而探索导致它们产生共同功能的序列模式把蛋白质序列与具有三维结构信息的蛋白质相比从而获得蛋白质折叠类型的信息如果两条序列有一个共同的祖先那么它们是同源的碱性酸性羟基化和疏水性类似的残基为相似残基一致性表示相同残基的含量相似百分比是相同和相似匹配之和?blast局部比对搜索工具用来确定一条查询序列和一个数据库中所有序列的匹配程度
二、蛋白质研究常用的数据库
一次数据库：直接来源于实验获得的原始数据，只 进行简单的归类整理和注释，如：Genebank、 EMBL、DDBJ等核酸数据库，和SWISS-PROT、PIR 等蛋白数据库以及PDB等结构数据库。
二次数据库：针对不同研究内容在一次数据库、实 验数据和理论分析的基础上进行进一步分析和整理， 如人类基因组图谱库、转录因子和结合位点库 TRANSFAC、蛋白结构家族分类库SCOP等。
生物信息学-蛋白质性质和结构分析
（二） 分析蛋白质的二级结构 二级结构：主要是氢键维持的结构 －螺旋（-helix） －折叠（-sheet）
转角（turn） 环（loop）
无规则卷（random coil）
Chou-Fasman method
蛋白质的 pI、Mw、氨基酸组成等
2. 分析蛋白质的疏水性 打开/tools/ 在“Primary structure analysis”栏目选择 “ProtScale”分析软件 在ProtScale主页 （/protscale/） 粘贴序列、选择分析方法
（三） 分析蛋白质的三级结构 1. 根据已知蛋白质结构推测未知蛋白质结构
BLAST 检索 在蛋白质结构数据库（PDB） 中检索同源蛋白质的结构
2. 通过分子建模（molecular modeling）分析蛋白质结构
分析复杂 适用于专业人员
Phyre2 /phyre2/html/page.cgi?id=index
蛋白质性质和结构分析
ExPASy (Expert Protein Analysis System)
Nucleic Acids Research 2003, 31:3784-8
Swiss Institute of Bioinformatics (SIB) 的分析工具
蛋白质的亲水和疏水性分析结果，有文字 和图形两种显示方式
3. 分析蛋白质的保守结构域
在文本框“Scan a sequence against PROSITE patterns and profiles”粘贴序列
使用缺省参数（ exclude patterns with a high probability of occurrence）
生物信息学在蛋白质相互作用研究中的发展
生物信息学在蛋白质相互作用研究中的发展在生命科学的广袤领域中，蛋白质相互作用的研究一直是一个至关重要的课题。
蛋白质作为生命活动的主要执行者，它们之间的相互作用对于细胞的生理功能、发育、疾病的发生与发展等众多方面都具有深远的影响。
而生物信息学作为一门融合了生物学、计算机科学和统计学的交叉学科，为蛋白质相互作用的研究提供了强大的工具和方法，推动了这一领域的快速发展。
蛋白质相互作用的研究具有极大的复杂性和挑战性。
传统的实验方法，如酵母双杂交、免疫共沉淀等，虽然能够提供直接的证据，但往往存在着耗时、费力、成本高以及难以大规模应用等局限。
生物信息学的出现，为解决这些问题带来了新的契机。
在生物信息学的众多方法中，序列分析是最基础也是最重要的手段之一。
蛋白质的氨基酸序列包含了丰富的信息，通过对不同蛋白质序列的比对和相似性分析，可以推测它们之间可能存在的功能联系和相互作用。
例如，如果两个蛋白质具有高度相似的序列，那么它们很可能具有相似的三维结构和功能，从而有可能发生相互作用。
此外，基于序列特征的预测方法，如利用模体（motif）和保守区域等，也能够为蛋白质相互作用的研究提供有价值的线索。
随着基因组学和蛋白质组学技术的不断发展，大量的蛋白质组数据被产生。
如何从这些海量的数据中挖掘出有用的信息，是生物信息学面临的一个重要任务。
数据挖掘技术，如聚类分析、关联规则挖掘等，在蛋白质相互作用的研究中发挥了重要作用。
通过对蛋白质组数据的聚类分析，可以发现具有相似表达模式的蛋白质群组，这些蛋白质很可能在功能上相互关联，从而存在相互作用的可能性。
关联规则挖掘则可以发现不同蛋白质之间的共表达或共修饰等关联关系，为蛋白质相互作用的预测提供依据。
蛋白质相互作用网络的构建是生物信息学在这一领域的另一个重要成果。
通过整合来自不同实验和计算方法的蛋白质相互作用数据，可以构建出一个复杂的网络。
在这个网络中，节点代表蛋白质，边代表它们之间的相互作用。
生物信息学分析方法
核酸和蛋白质序列分析蛋白质, 核酸，序列关键词: 核酸序列蛋白质序列分析软件在获得一个基因序列后，需要对其进行生物信息学分析,从中尽量发掘信息，从而指导进一步的实验研究。
通过染色体定位分析、内含子／外显子分析、ORF分析、表达谱分析等，能够阐明基因的基本信息。
通过启动子预测、CpG岛分析和转录因子分析等，识别调控区的顺式作用元件,可以为基因的调控研究提供基础。
通过蛋白质基本性质分析，疏水性分析,跨膜区预测，信号肽预测,亚细胞定位预测，抗原性位点预测，可以对基因编码蛋白的性质作出初步判断和预测.尤其通过疏水性分析和跨膜区预测可以预测基因是否为膜蛋白,这对确定实验研究方向有重要的参考意义。
此外，通过相似性搜索、功能位点分析、结构分析、查询基因表达谱聚簇数据库、基因敲除数据库、基因组上下游邻居等,尽量挖掘网络数据库中的信息，可以对基因功能作出推论。
上述技术路线可为其它类似分子的生物信息学分析提供借鉴.本路线图及推荐网址已建立超级链接，放在北京大学人类疾病基因研究中心网站（http：//。
cn/science/bioinfomatics.htm），可以直接点击进入检索网站.下面介绍其中一些基本分析。
值得注意的是,在对序列进行分析时,首先应当明确序列的性质，是mRNA序列还是基因组序列？是计算机拼接得到还是经过PCR扩增测序得到？是原核生物还是真核生物？这些决定了分析方法的选择和分析结果的解释。
（一）核酸序列分析1、双序列比对（pairwise alignment）双序列比对是指比较两条序列的相似性和寻找相似碱基及氨基酸的对应位置，它是用计算机进行序列分析的强大工具,分为全局比对和局部比对两类，各以Needleman-Wunsch 算法和Smith—Waterman算法为代表。
由于这些算法都是启发式（heuristic)的算法,因此并没有最优值.根据比对的需要,选用适当的比对工具，在比对时适当调整空格罚分（gap penalty）和空格延伸罚分（gap extension penalty）,以获得更优的比对。
蛋白组学分析数据分析报告
蛋白组学分析数据分析报告1. 简介蛋白组学是研究生物体内所有蛋白质的组成、结构和功能的科学领域。
蛋白组学分析是对大量蛋白质样本进行实验和数据处理，以揭示生物体内蛋白质的表达水平、互作关系和功能特征等方面的信息。
本报告旨在介绍蛋白组学分析的步骤和思路，帮助读者理解和运用这一技术。
2. 样本收集与前处理蛋白组学分析的第一步是收集样本，并对样本进行前处理。
样本可以是细胞、组织或液体，例如血液或尿液。
在收集样本之前，需要确保样本的来源、存储条件和数量等信息准确无误。
在前处理阶段，样本中的蛋白质需要被提取出来，并进行蛋白质溶解、去除杂质和富集等步骤。
这些步骤通常包括细胞破碎、蛋白质沉淀、蛋白质浓缩等操作。
对于复杂样本，如血液，还需要进行血浆或血清的分离。
3. 蛋白质分离与纯化在蛋白组学分析中，蛋白质的分离和纯化是一个关键步骤。
常用的方法包括电泳和色谱技术。
电泳可以通过蛋白质的分子量差异进行分离，如SDS-PAGE和二维凝胶电泳。
色谱技术根据蛋白质的特性进行分离，包括离子交换色谱、亲和层析、凝胶过滤等。
选择合适的分离和纯化方法是根据研究需求和样本特点来决定的。
例如，如果想研究蛋白质的修饰状态，可以选择磷酸化特异性抗体进行免疫沉淀。
4. 蛋白质鉴定与定量蛋白质的鉴定和定量是蛋白组学分析的核心环节。
目前常用的方法是质谱分析技术，如液相色谱质谱联用（LC-MS/MS）。
在这一步骤中，蛋白质样本会先进行消化，产生肽段，然后通过质谱仪进行分析和鉴定。
质谱分析可以用来鉴定蛋白质样本中的组分，并定量蛋白质的相对丰度。
通过比较不同样本之间的蛋白质组成差异，可以发现与特定生物过程或疾病相关的蛋白质。
5. 生物信息学分析生物信息学分析在蛋白组学研究中起到关键作用。
通过将蛋白质质谱数据与数据库进行比对，可以鉴定蛋白质的序列、修饰、功能和互作关系等信息。
常用的数据库包括UniProt、NCBI和KEGG等。
此外，还可以利用生物信息学工具进行功能富集分析、通路分析和蛋白质互作网络构建等。
生物信息学第七章蛋白质结构分析和预测
提交氨基酸序列
/~phyre/
五、蛋白质跨膜区预测
膜蛋白结构
脂双层
1
2
3
6 NH3
P
P
胞质
COOH
4
5
7
五、蛋白质跨膜区预测
跨膜区特点
➢ 膜蛋白跨膜区氨基酸具有极强疏水性 ➢ 跨膜区的二级结构一般为α螺旋和β筒状结构
20-30个连续高度疏水氨基酸可以α螺旋形式穿越 脂双层；β筒跨膜区的氨基酸只有20个左右。
构象分布概率、氨基酸在蛋白质中的相对出现 概率以及残基出现在结构中的频率，最后得到 构想参数，根据此参数得出氨基酸形成二级结 构的倾向性，从而预测二级结构。
Chou-Fasman二级结构预测经验规则
α螺旋规则
➢ 相邻的6个残基中如果有至少4个残基倾向于形 成α螺旋，则认为是螺旋核。
➢ 然后从螺旋核向两端延伸，直至四肽α螺旋倾 向性因子的平均值pα<1.0为止。此外，不容许 脯氨酸在螺旋内部出现，但可出现在C末端以 及N端的前三位。
蛋白质的结构层次：
一级结构（氨基酸序列） 二级结构 三级结构 四级结构
采用ProtParam软件[1] （/tools/protpa ram.html）分析蛋白质的分子量、理论 等电点、氨基酸组成、带正负电荷的氨 基酸残基数目、消光系数、吸光系数、 疏水系数和半衰期等基本理化性质。
信号肽预测
分泌蛋白新生肽链N端的一段20～30氨 基酸残基组成的肽段。将分泌蛋白引导 进入内质网，同时这个肽段被切除。现 这一概念已扩大到决定新生肽链在细胞 中的定位或决定某些氨基酸残基修饰的 一些肽段。
信号肽预测
预测给定的氨基酸序列中是否存在潜在 的信号肽剪切位点及其所在
2蛋白质序列特征分析~生物信息学总结
对DNA序列和蛋白质序列进行序列特征分析， 能够使我们从分子层次上了解基因的结构特点，
了解与基因表达调控相关的信息，了解 DNA序列与
蛋白质序列之间的编码，了解蛋白质序列与蛋白
质空间结构之间的关系和规律，为进一步研究了
解蛋白质功能与蛋白质结构之间的关系提供理论
依据。
二、蛋白质序列特征分析
基本假设：蛋白质的空间结构由蛋白质序列所决定。 即我们可以根据蛋白质序列预测蛋白质结构。
PROTPARAM在线页面
用PROTPARAM分析G00016序列理化性质的结果
2、蛋白质的亲水性或疏水性
蛋白质的基本组成单元是氨基酸。
氨基酸通常被分为三类：
1. 疏水氨基酸（hydrophobic amino acid），其侧链大部分 或者全部由碳原子和氢原子组成，因此这类氨基酸不太可 能与水分子形成氢键； 2. 极性氨基酸（polar amino acid），其测链通常由氧原子或 氮原子组成，它们比较容易与水分子形成氢键，因此也称 为亲水氨基酸； 3. 带电氨基酸（charged amino acids），这类氨基酸在生物 pH环境中带有正电或负电。
SignalP是丹麦技术大学的生物序列分析中心开发的信 号肽及其剪切位点检测的在线工具，该软件基于神经网络 方法，用已知信号序列的革兰氏阴性原核生物、革兰氏阳 性原核生物及真核生物的序列分别作为训练集。SignalP预 测的是分泌型信号肽，而不是那些参与细胞内信号传递的
蛋白。
其网址为：
http://genome.cbs.dtu.dk/services/SignalP/
SIGNALP在线网页
用SIGNALP（神经网络方法）分析P05019序 列前导肽的结果
用SIGNALP（隐马尔可夫方法）分析 P05019序列前导肽的结果
蛋白质谱生信分析
百泰派克生物科技
蛋白质谱生信分析
蛋白质谱生信分析就是对质谱数据进行生物信息学分析。
所谓质谱数据就是质谱仪通过检测肽段母离子的质荷比（m/z）而得到的图谱，如肽质量指纹图谱（PMF）、肽序列图谱（PST），一般利用各种软件、数据库将质谱获得的肽离子质量与理论肽质量进行比较和评价，从而实现该肽段乃至整个蛋白的鉴定和序列分析。
常用的检索工具主要包括PeptIdenet、MS-Fit、ProFound、PeptideSearch、MS-Taq、MS-Seq、PepFrag、Mascot等。
百泰派克生物科技采用Thermo Fisher的Orbitrap Fusion Lumos质谱平台结合nanoLC-MS/MS纳升色谱，提供蛋白质质谱分析技术服务，只需要将您的实验目的告诉我们并寄送样品，百泰派克提供包括蛋白提取、蛋白酶切、肽段富集、肽段分离、质谱分析、质谱原始数据分析、生物信息学分析一站式服务，欢迎免费咨询。
组蛋白乳酸化 生信
组蛋白乳酸化生信
组蛋白乳酸化是指组蛋白蛋白质上的赖氨酸残基被乳酸修饰的过程。
乳酸是一种小分子有机酸，它可以与赖氨酸残基发生共价键结合，从而改变组蛋白的结构和功能。
组蛋白乳酸化通常发生在细胞内，是一种重要的表观遗传学修饰形式，可以影响基因的转录调控、染色质结构和细胞命运决定等生物学过程。
从生物信息学的角度来看，研究者可以利用生物信息学技术来分析组蛋白乳酸化的模式和影响。
通过生物信息学方法，可以对乳酸化位点进行预测和鉴定，揭示乳酸化修饰在基因调控网络中的作用。
同时，生物信息学还可以帮助研究者分析乳酸化修饰与疾病发生发展之间的关联，为疾病诊断和治疗提供新的线索。
此外，组蛋白乳酸化还与细胞信号转导、代谢调控等生物学过程密切相关。
研究者可以通过生信技术分析乳酸化修饰在细胞信号通路中的作用机制，以及乳酸化修饰与细胞代谢之间的相互关系，从而揭示乳酸化修饰在细胞生物学过程中的重要作用。
总的来说，组蛋白乳酸化是一种重要的蛋白质修饰形式，对于细胞生物学和疾病发生发展具有重要意义。
通过生物信息学技术的
应用，可以更全面地理解组蛋白乳酸化的模式和功能，为相关领域的研究提供有力支持。
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蛋白质生物信息分析
基本性质分析: /protparam/
参考文献:Gasteiger E., Hoogland C., Gattiker A., Duvaud S., Wilkins M.R., Appel R.D., Bairoch A.;
Protein Identification and Analysis Tools on the ExP ASy Server;
(In) John M. Walker (ed): The Proteomics Protocols Handbook, Humana Press (2005).
pp. 571-607
翻译后修饰：
信号肽预测http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP-3.0/
残基磷酸化预测：http://www.cbs.dtu.dk/services/NetPhos/
跨膜结构预测：http://www.cbs.dtu.dk/services/TMHMM-2.0/
http://bp.nuap.nagoya-u.ac.jp/sosui/
http://www.sbc.su.se/~miklos/DAS
亚细胞定位：http://www.cbs.dtu.dk/services/TargetP/
http://psort.hgc.jp/
1一级结构分析：/protscale/
1二级结构分析：http://npsa-pbil.ibcp.fr/cgi-bin/npsa_automat.pl?page=/NPSA/npsa_sopma.html Significant improvement in protein secondary structure prediction by consensus prediction from multiple alignments., Cabios (1995) 11, 681-684
Network Protein Sequence Analysis
TIBS 2000 March V ol. 25, No 3 [291]:147-150
1二级结构预测：http://www.cbs.dtu.dk/services/CPHmodels/
CPHmodels-3.0 - Remote homology modeling using structure guided sequence profiles Nielsen M., Lundegaard C., Lund O., Petersen TN
Nucleic Acids Research, 2010, Vol. 38, doi:10.1093/nar/gkq535
View the abstract.
CPHmodels 2.0: X3M a Computer Program to Extract 3D Models.
O. Lund, M. Nielsen, C. Lundegaard, P. Worning
Abstract at the CASP5 conference A102, 2002.
三级结构：http://geno3d-pbil.ibcp.fr/
/workspace/index.php?func=modelling_simple1
参考文献：
Bulfer, S.L., Scott, E.M., Couture, J.F., Pillus, L., Trievel, R.C. Crystal structure and functional analysis of homocitrate synthase, an essential enzyme in lysine biosynthesis. (2009) J.Biol.Chem.284: 35769-35780
Benkert P, Biasini M, Schwede T. (2011). "Toward the estimation of the absolute quality of individual protein structure models." Bioinformatics, 27(3):343-50.
Arnold K., Bordoli L., Kopp J., and Schwede T. (2006). The SWISS-MODEL Workspace: A web-based environment for
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Schwede T, Kopp J, Guex N, and Peitsch MC (2003) SWISS-MODEL: an automated protein homology-modeling server.
Nucleic Acids Research 31: 3381-3385.
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Guex, N. and Peitsch, M. C. (1997) SWISS-MODEL and the Swiss-PdbViewer: An environment for comparative protein
modeling. Electrophoresis 18: 2714-2723.
3D结构：http://www.cbs.dtu.dk/services/FeatureMap3D/
FeatureMap3D - a tool to map protein features and sequence conservation onto homologous structures in the PDB
Rasmus Wernersson, Kristoffer Rapacki, Hans-Henrik Stærfeldt, Peter Wad Sackett, and Anne Mølgaard.Nucl. Acids Res. 2006 34: W84-W88
2生物功能位点：
/InterProScan/
参考文献：
Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs.
(1997 Sep 01) Nucleic acids research 25 (17) :3389-402
Basic local alignment search tool.
(1990 Oct 05) Journal of molecular biology 215 (3) :403-10
/scanprosite/
线性抗原表位预测：/scripts/MHCServer.dll/home.htm
MOTIF:
/meme/cgi-bin/meme.cgi
参考文献：
Timothy L. Bailey and Charles Elkan, "Fitting a mixture model by expectation maximization to discover motifs in biopolymers", Proceedings of the Second International Conference on Intelligent Systems for Molecular Biology, pp. 28-36, AAAI Press, Menlo Park, California, 1994.。