生物化学1蛋白质的结构与功能 ppt课件

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生物化学蛋白质的三维结构(共44张PPT)

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问题:羊毛衫等羊毛制品在热水中洗涤变长,经枯燥又收缩,而丝制品 经同样处理不收缩,请解释这两种现象。
【解】羊毛纤维多肽链的主要构件单位为连续α-螺旋圈,螺距为0.54nm,在加 热下纤维多肽伸展为 -折叠,相邻R基团之间的距离变为0.7nm,所以变长了; 枯燥后重新由 -折叠转化为α-螺旋,所以收缩了。丝制品是丝心蛋白,为 -折 叠的多肽链,其内含丝氨酸等包装紧密的侧链,比羊毛纤维多肽中的α-螺旋稳 定,所以洗涤枯燥构象根本不变。
假设干β折叠股反平行组合而成,两个β股之间通过一 个发夹链接起来。
六、超二级结构&结构域——结构域:
➢ “结构域〞是在二级结构或超二级结构的根底上形成三级结构的局部折叠区,是相对独立的 紧密球状实体。对那些较小的球状蛋白质分子或亚基来说,结构域和三级结构是一个意思,也 就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的如红氧还蛋白等;较大的蛋白质分子或亚基其三级 结构一般含有两个以上的结构域,即多结构域的,其间以柔性的铰链〔hinge〕相连,以便相 对运动。
α-螺旋
肽链像螺旋一样盘曲上升,每3.6个氨基酸残 基螺旋上升一圈,每圈螺旋的高度为0.54nm, 每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm,螺旋上升时, 每个残基沿轴旋转100º;
α-螺旋稳定性主要靠氢键来维 持,多肽主链上第n个残基的羰 基和第n+4个残基的酰氨基形成 氢键,环内原子数13,氢键的取 向几乎与轴平行;
肌钙蛋白的两个结构域。
③稳定蛋白质三维结构的作用力——疏水作用和二硫键
➢疏水作用〔hydrophobic interaction):水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向与把疏 水残基埋藏在分子的内部,这一现象称为疏水作用,它在稳定蛋白质的三维结构方面 占有突出地位。疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故,而是疏水基 团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。

生物化学课件 生物化学复习资料 第一章 蛋白质的结构与功能

生物化学课件 生物化学复习资料 第一章 蛋白质的结构与功能

Peptide 肽
Dipeptide (二肽): two AA residues Tripeptide (三肽): three AA residues Oligopeptide (寡肽): fewer than 10 AA residues Polypeptide (多肽): fewer than 50 AA residues Protein (蛋白质): more than 50 AA residues
高级结构 或空间构象 (conformation)
一. 蛋白质的一级结构 (Primary structure of protein)
从N端至C端以肽键相连的氨基酸排 列顺序,包括二硫键的位置。 主要的化学键:肽键,有些蛋白质 还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
Spatial structure (conformation) of proteins
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
(二) -螺旋 α-helix
left-hand helix
主链骨架形成 右手螺旋
right-hand helix
肽键特性
肽单元
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面, C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上 的6个原子构成了肽单元 (peptide unit) 。
与C1和C2连接的单键可自由旋转,旋转角 度决定相邻肽单元平面的相对空间位置,从而形 成不同的二级结构形式。
20 AAs can make numerous proteins in different arrangement

大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)

大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)

(1)测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯(>97%以上); b、知道蛋白质的分子量;可以预测AA
数目,工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成;
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系,即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中:
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来,现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始,残基用酰称呼。 例如:丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写:Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu,
书写时,通常把NH2末端AA残基放在左边,COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能



动 操纵
乳糖结构基因

子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA

生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)

生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键: 氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子 共振”,使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5)免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6)参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7) 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由 若干肽段或 肽链排列起 来所形成的 扇面状片层 构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征:
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平 行排列组成片状结构;
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状; ⑶ 涉及的肽段较短,一般为5~10个
氨基酸残基; ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回 折部分所形成的一
在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼 性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。

蛋白质的基础知识PPT课件

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详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序,决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象, 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分, 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
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• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子,由氨基酸组成,具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一,是细胞和组织的主要成分 ,具有多种生物学功能,如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩,使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建,如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度,维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽,便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解,维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质, 也可作为能量物质氧化 分解供能。
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HO NH3
HCHCOO OOC C2 HC2 HCHCOO
NH 3
天 冬 氨 酸 Asparticacid(Asp)
NH 3
谷 氨 酸 Glutamicacid(Glu)
4. 碱性氨基酸
NH2CH2CH2CH2CH2 CH COO NH2CNHC2CHH2CH2 CH COO
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
(一)氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
1. 非极性疏水性氨基酸
H CH COO 甘氨酸
NH3
Glycine(Gly)
H3C CH2 CH CH COO
异亮氨酸
H3C CH COO 丙氨酸
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
• 对于侧链含有可解离基团的AA
• pI取决于两性离子两边pK’值的算术平均值 • 酸性AA:pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 • 碱性AA:pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
氨基酸的光谱性质
紫外吸收光谱
可见光区:无吸收 远紫外和红外区:都吸收
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
几种特殊氨基酸
Gly:无手性碳原子。 Pro:为环状亚氨基酸。 Cys:可形成二硫键。
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
二硫键
COOH
2 CHCH2 SH
NH2
Cys
COOH
NH2
CHCH2 S S CH2 CH
2H NH2
胱氨酸
COOH
修饰氨基酸: 蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基
酸。没有相应的编码。如:胱氨酸、羟脯氨 酸(Hyp)、羟赖氨酸(Hyl)。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16%。
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式:
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
一、氨基酸
——蛋白质的基本组成单位
存在自然界中的氨基酸有300余种, 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种, 且均属 L--氨基酸(甘氨酸除外)。
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 脱水缩合而形成的化学键。
R1
H
H2O R1 H H
H2NCC OH +HNCCOOHH2NC CN CCOO
HO
HR2
H O R2
肽 键
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
H3C
NH3
Isoleucine (Ile)
NH3
Alanine (Ala)
H3C
CH CH COO 缬氨酸
H3C
NH3
Valine (Val)
H3C
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
近紫外区(200—400nm): Tyr/Trp/Phe 原因:-C=C-C=C-C=C-C=C-
Trp 280nm Tyr 275nm Phe 257nm
蛋白质含量测定
280nm
与茚三酮生成蓝紫 色化合物
弱酸 加热
二、肽
(一)肽(peptide) * 肽键(peptide bond):是由一个氨基
H2C CH2
C H2
2. 极性中性氨基酸
C CH2 CH COO 色氨酸
CH3SCH2CH2 CH COO 蛋氨酸 Methionine
CH NH3
Tryptophan (Try)
NH3
N
(Met)
H
HO CH2 CH COO 丝氨酸
H2N C CH2 CH COO 天冬酰胺 Asparagine
非生蛋白氨基酸: 蛋白质中不存在的氨基酸。如:瓜氨酸、
鸟氨酸、同型半胱氨酸,是代谢途径中产生 的。
(二)氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 2. 紫外吸收 3. 茚三酮反应
氨基酸的解离
R
+
H3N—CH—COOH
(pH<pI)
R
+
H3N—CH—COO(pH=pI)
R
H2N—CH—COO(pH>pI)
NH3
Serine (Ser)
O
NH3
(Asn)
HO
CH2
CH COO 酪氨酸 H2N C CH2CH2
NH3
Tyrosine (Tyr) O
CH COO NH3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH3
Cysteine (Cys)
H3C CH
CH
COO
苏氨酸 Threonine
肽键
甘氨酰甘氨酸
肽键有部分双键性质
肽键由于共振而具有部分双键性质,因此, 1) 肽键比一般C-N键短,且不能自由旋转 2) 肽键原子及相邻的碳原子组成肽平面 3) 相邻的碳原子呈反式构型
肽键比一般C-N键短
肽键为一平面
相邻的碳原子呈反式构型
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还 含有 I 。
氨基酸的等电点
• 当溶液为某一pH值时,AA主要以兼性离 子的形式存在,分子中所含的正负电荷数 目相等,净电荷为0。这一pH值即为AA的
等电点(pI)。 • 在pI时,AA在电场中既不向正极也不向负
极移动,即处于两性离子状态。
Ka1*Ka2=……
侧链不含离解基团的中性AA pI = (pK’1 + pK’2 )/2
NH3
NH
NH3
赖氨酸 Lysine(Lys)
精氨酸 Arginine(Arg)
HC C CH2 CHCOO
N NH NH3
C H
组氨酸 Histidine(His)
习惯分类方法
1.芳香族氨基酸:Trp、Tyr、Phe 2.含羟基氨基酸:Ser、Thr、Tyr 3.含硫氨基酸:Cys、Met 4.杂环族氨基酸:His 5.杂环族亚氨基酸:Pro 6.支链氨基酸:Val、Leu、Ile
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