3.3 蛋白质的二级结构
蛋白质结构
c. 链由141AA残基组成， 链由146AA残基组成。
3.3.2 蛋白质的二级结构
• 指蛋白质分子中多肽链本身的折叠和盘绕的方式，它仅涉及肽 链中主链的构象，并不涉及侧链的构象。 • 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨 架原子的相对空间位置。
酰胺平面是构成主链构象的基本单元．
酰胺平面
多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个酰胺平面组成
a .一条多肽链，153个氨基酸残基，一个血红素辅基，分子
量17600。 折叠成8段较直的-螺旋体（A-H），最长的有23个氨基酸残基， 最短的有7个氨基酸残基。拐弯处多由Pro、Ser、Ile、Thr等组 成。
b.肌红蛋白的整个分子具有外圆中空的不对称结构，肽链共
c.具有极性侧链的氨基酸残基分布于分子表面，而带非极性
5
βββ
5
回形拓扑结构
2 3 4 1 回形拓扑结构
平行-折叠的结构比较
卵溶菌酶
黄素蛋白 丙糖磷酸异构酶 乳酸脱氢酶结构域1
丙酮酸激酶结构域4
羧肽酶
腺苷酸激酶
(a)
(b)
next
木瓜蛋白酶
ห้องสมุดไป่ตู้
3.3.5.蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)
是指多肽链在二级结构、超二级结构、结构域的基础上，进 一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维 结构。即多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空 间的分布。
蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α －螺旋或β －折叠或β －转角）组合 在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二 级结构. 基本组合方式：α α ；β
αβ ； β β β
2-2蛋白质化学-(结构与功能)
14
3.3.3.1 肽键、肽平面和二面角
（2）二面角（ φ和ψ ）
定义： 两相邻酰胺平面之间，能
以共同的Cα为定点而旋转，以Cα-N 键为轴旋转的角度称φ角，以C-Cα 键为轴旋转的角度称ψ角。φ和ψ称 作二面角，亦称构象角。
酰胺平面
2 2
ψ
α-碳原子
非键合原子 接触半径
在此中断，形成“结节”
甘氨酸
因为侧链过于简单，导致构象太“柔
7、
顺”
H
H
22
（4条α-螺旋） 原纤维 微原纤维（11条α-螺旋）
头
巨原纤维
发
结 构
皮质 纺锤体型 皮质细胞 角质膜（鳞状细胞）
髓质
毛发在湿热条件下可以拉长到原有长度的2倍
23
烫发实际上是一个生物化学过程
做卷 还原
氧化
24
二、β－折叠（β-pleated sheet）
族和中性脂肪族氨基酸形成 的羧基末端，酶活性与锌有 关。
6、配位键
成键电子由一个原子提供所形成的共价键，即一个有孤对电子，另个有空轨道
3.3.3
蛋白质的二级结构
（secondary structure）
二级结构
定义：肽链主链盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结
构的构象单元．
3.3.3.1 肽键、肽平面和二面角 （1）肽键和肽平面
特征： 1、两条或多条伸展的多肽链 （或一条多肽链的若干肽段） 侧向集聚，形成锯齿状片层
结构。
2、靠相邻肽链间氢键维持结 构稳定性。 3、相邻肽链长轴相互平行， 链间氢键与长轴接近垂直。
4、分为两类：平行和反平行
0.7nm重复
蛋白质二级结构比对
蛋白质二级结构比对1. 蛋白质的二级结构蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们在细胞中扮演着各种功能角色。
蛋白质的二级结构是指由氢键相互作用形成的局部空间结构，包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲等形式。
1.1 α-螺旋α-螺旋是一种紧密卷曲的结构，由多个氨基酸残基组成。
在α-螺旋中，每个氨基酸残基都与其前一个和后一个残基之间通过氢键相互作用。
这种稳定的氢键网络使得α-螺旋具有较高的稳定性。
1.2 β-折叠β-折叠是由多个β链段组成的平行或反平行排列而成。
在β链段中，相邻氨基酸残基之间通过氢键相互作用形成平面片状结构，并且这些片状结构可以堆叠在一起形成立体结构。
1.3 无规卷曲除了α-螺旋和β-折叠之外，蛋白质的二级结构还包括无规卷曲。
无规卷曲是指蛋白质中没有明显的局部空间结构，呈现出随机弯曲的状态。
2. 蛋白质二级结构比对方法蛋白质二级结构比对是一种将两个或多个蛋白质的二级结构进行比较和分析的方法。
通过比对不同蛋白质的二级结构，可以揭示它们之间的相似性和差异性，从而进一步理解它们在生物学功能上的差异。
2.1 序列比对蛋白质序列比对是最常用的比对方法之一。
它通过将两个或多个蛋白质序列进行对齐，寻找相同或相似的氨基酸残基，并根据残基之间的差异性评估二级结构的相似性。
2.2 结构比对蛋白质结构比对是通过将两个或多个蛋白质的三维结构进行重叠，并计算其二级结构元素之间的相似性来进行比较。
这种方法可以更直接地揭示不同蛋白质之间的二级结构差异。
2.3 动态比对动态比对是一种基于蛋白质的二级结构动力学特性进行比较的方法。
通过对蛋白质中氢键、主链和侧链之间的相互作用进行分析，可以揭示不同蛋白质之间二级结构的动态变化。
3. 蛋白质二级结构比对的应用蛋白质二级结构比对在生物学研究中具有广泛的应用价值。
3.1 结构预测通过将未知蛋白质的序列与已知蛋白质序列进行比对，可以预测未知蛋白质的二级结构。
这有助于理解蛋白质的功能和相互作用方式，并为药物设计和疾病治疗提供指导。
蛋白质化学1(3.3)
ACTH、α-MSH和β-MSH一级结构比较
13
类阿片活性肽：
一组有吗啡样作用的内源肽类物质，包 括脑啡肽(5肽)，内啡肽和强啡肽 甲硫脑啡肽 N-tyr.gly.gly.phe.met-OH bLPH61-65
亮脑啡肽
a内啡肽
N-tyr.gly.gly.phe. leu -OH
N-tyr.gly.gly.phe.met.thr. bLPH61-77 ser.gln.thr.pro.leu.val.thr-OH N-tyr.gly.gly.phe.met.thr. bLPH61-77 ser.glu.lys.ser.gln.thr.pro.leu. val.thr.leu-OH
3
多肽举例： 3肽 9肽 红细胞谷胱甘肽
下丘脑促甲状腺素释放素 垂体催产素，加压素 10肽 促黄体生成素释放素
39肽 促肾上腺皮质激素
53肽 表皮生长因子
4
蛋白质：一般50～100个以上氨基酸组成，
分子大，具有严密和稳定的三维空间
结构。 结构层次包括一，二，三及四级 结构。另外尚有超二级结构及结构域
S
S
*活性中心2位Tyr -C=O 与5位Asn –NH 间形成氢键， Tyr 的苯环位于环状结构内部 3位Ile 与8位Leu是其活性与作用专一性的关键位置
8
血管加压素: NCys. Tyr. Phe. Gln. Asn. Cys. Pro. Arg. GlyC * 2位Tyr与3位Phe间由范德华力引起堆积效应，
4. 链中Ser和GlyLeabharlann 链小，利于活性区域形成16
功能：
增加毛细血管通透性，血管扩张 平滑肌收缩或松弛
引起疼痛
17
蛋白质结构与功能入门pdf
蛋白质结构与功能入门pdf 标题：蛋白质结构与功能入门PDF引言概述：蛋白质是生命体中不可或缺的分子，它们在细胞内发挥着各种重要的功能。
了解蛋白质的结构与功能对于深入理解生命的基本原理具有重要意义。
本文将通过PDF形式的介绍，全面阐述蛋白质结构与功能的基本知识。
正文内容：1. 蛋白质的结构1.1 氨基酸的组成1.2 氨基酸的结构特点1.3 蛋白质的多级结构1.3.1 一级结构：氨基酸序列1.3.2 二级结构：α螺旋和β折叠1.3.3 三级结构：立体构型1.3.4 四级结构：亚单位组装2. 蛋白质的功能2.1 结构功能2.1.1 细胞骨架蛋白2.1.2 信号传导蛋白2.2 酶功能2.2.1 催化反应的酶2.2.2 调节酶活性的蛋白2.3 运输功能2.3.1 氧气运输蛋白2.3.2 载脂蛋白2.4 免疫功能2.4.1 抗体2.4.2 免疫调节蛋白2.5 激素功能2.5.1 胰岛素2.5.2 生长激素3. 蛋白质结构与功能的关系3.1 结构决定功能3.2 功能调控结构3.3 蛋白质结构与疾病关联总结：蛋白质结构与功能是生命科学中的重要研究领域。
通过本文的介绍，我们了解了蛋白质的基本结构和功能，包括氨基酸的组成和结构特点，蛋白质的多级结构以及蛋白质在细胞中的各种功能。
我们还探讨了蛋白质结构与功能之间的关系，包括结构对功能的决定性作用，功能对结构的调控以及蛋白质结构与疾病的关联。
深入了解蛋白质结构与功能的基本知识，对于进一步研究生命科学和应用蛋白质在医药和生物技术领域具有重要意义。
蛋白酶水解的作用位点
蛋白酶水解的作用位点引言蛋白质是构成生物体的基本组成部分，它们在生物体内起着各种重要的生理功能。
然而，蛋白质的功能依赖于其三维结构，而生物体需要通过蛋白酶的作用来控制蛋白质的结构和功能。
蛋白酶主要通过水解蛋白质中的特定化学键来改变其结构和功能。
本文将详细介绍蛋白酶水解的作用位点。
1. 什么是蛋白质的作用位点？蛋白酶水解的作用位点指的是蛋白质链上特定的化学键，这些化学键在蛋白酶的作用下被切割或水解，导致蛋白质的结构改变。
2. 水解作用的种类蛋白酶水解的作用位点可以分为多种类型，下面将介绍其中几种常见的作用位点。
2.1 按照酶的位置分为内切位点和外切位点内切位点是指蛋白质链上由酶水解的化学键位于蛋白质的内部，而外切位点则是位于蛋白质的两端。
根据位置的不同，内切位点的水解作用能够改变蛋白质的整体结构，而外切位点的水解则可能导致蛋白质的降解或者调控。
2.2 按照酶的特异性分为专一性位点和非专一性位点蛋白酶水解的作用位点可以根据酶的特异性分为专一性位点和非专一性位点。
专一性位点是指蛋白酶只能识别蛋白质链上的特定序列，并在此处进行水解。
非专一性位点则是指蛋白酶可以在蛋白质的任意位置进行水解。
3. 蛋白质的作用位点识别蛋白质的作用位点识别是蛋白酶水解的关键步骤。
蛋白酶通过与蛋白质的特定部分相互作用，以识别作用位点。
以下是几种常见的蛋白质作用位点识别的方式：3.1 底物的序列特异性识别专一性蛋白酶通过与底物的序列相互作用来识别作用位点。
这种序列特异性识别通常需要底物的特定氨基酸残基在作用位点上暴露出来，并且与蛋白酶的结构域相互作用。
3.2 扩散限制非专一性蛋白酶对作用位点的识别相对较为宽松。
它们可以通过扩散限制的方式，即与蛋白质链上的某个或多个特定氨基酸残基相互作用，将底物定位到正确的位置。
3.3 二级结构蛋白酶还可以通过识别底物的二级结构来确定作用位点。
许多蛋白质的特定二级结构在水解之前会发生改变，这种结构改变可以作为蛋白酶识别作用位点的信号。
3.3.2 蛋白质的三、四级结构
基础生物化学Basic Biochemistry3 蛋白质（Protein）化学3.1 氨基酸3.2 肽3.3 蛋白质的分子结构3.4 蛋白质结构与功能的关系3.5 蛋白质的重要性质、分类蛋白质的超二级结构(super-secondary structure)和结构域（Domain）☐超二级结构和结构域都是介于蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
⑴超二级结构(super-secondary structure)超二级结构是多肽链内顺序上相互邻近的若干二级结构单元在空间折叠中靠近，相互作用形成规则的在空间上能辨认的结构组合体(combination)锌指(Zine finger,ZF) 亮氨酸拉链(Leucine Zipper)EF手(EF-hand)⑵结构域(domain)多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的相对独立的三维实体称结构域。
小分子蛋白质的结构域和三级结构往往是同一个意思。
由4个βαβ组成的α/β桶结构域免疫球蛋白(IgG)由12个结构域组成，其中两个轻链上各有2个，两个重链上各有4个；补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。
蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是多肽链在各种二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用，借助次级键维系，进一步盘绕折叠形成具有一定规律的三维空间结构。
稳定蛋白质三级结构的主要是次级键，包括：氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。
这些次级键可存在于一级结构序列相隔很远的氨基酸残基的R基团间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基侧链间的结合。
氢键范德华力疏水作用盐键次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。
二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。
侧链构象主要是形成结构域。
王镜岩生物化学(上)蛋白二三四级结构
不同类的胶原由于其 链的氨基酸组成及含糖量 不同而性能不同。
在三链超螺旋中，Gly 残基在超螺旋内侧， Gly侧链为H，故三链排 列紧密。
除了有Van der waals 之外，Gly NH和邻近链CO形成氢键，有赖 于大量无侧链的Gly存在于内侧，才能形成紧密的构象。
四、无规卷曲(卷曲)：
没有确定的规律性，不能被归入明 确的上述二级结构的多肽区段。 这类有序的非重复性结构经常构成 酶活性部位和其他蛋白质特异的功 能部位。
Helix is red, beta sheet is yellow, turns are blue and random coil is white in this ribbon structure.
原胶原 胶原(原)纤维电镜图
原胶原蛋白分子经多级聚合形 成胶原纤维。电镜下，胶原纤 维呈现特有的横纹区带，区带 间距为60-70nm，其大小取决于 胶原的类型和生物来源；
原胶原肽链上残基所带电荷不 同，因而电子密度不同，通过1 ／4错位排列便形成间隔一定的 电子密度区域，呈现横纹区带。
生物体内胶原蛋白网
2、胶原蛋白的氨基酸组成特点:
原胶原的链一级结构中96%属(GlyX-Y）n，X常为Pro，Y常为Hyp
Gly占1/3，脯氨酸和羟脯氨酸占 1/5以上，Tyr含量少，Trp、 Cys缺乏，为营养不完全氨基酸。 羟化---羟脯氨酸和羟赖氨酸
羟化酶需要VC, VC缺乏 时发生牙龈出血,创伤不 易愈合等病变.
哺乳动物角蛋白为α-角蛋白、 鸟类及爬行类为β-角蛋白。 α角蛋白富含半胱氨酸，并与邻 近的多肽链交联，形成二硫键， 因此α-角蛋白很难溶解,也经受 得起一定的拉力。
蛋白质二级结构定义及类型
蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。
主要有：
1、纤维蛋白（fibrousprotein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
2、角蛋白（keratin）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
3、胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。
原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
《生物化学》常用名词解释(二)
《生物化学》常用名词解释（二）1.构型（configuration）：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。
构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2.构象（conformation）：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
3.肽单位（peptideunit）：又称之肽基（peptidegroup），是肽链主链上的重复结构。
是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。
4.蛋白质二级结构（proteinsecondarystructure）:在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5.蛋白质三级结构（proteintertiarystructure）:蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。
6.蛋白质四级结构（quaternarystructure）:多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。
7.α-螺旋(α-helix)：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。
在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
8.β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构蛋白质是生物体中最重要的大分子，它们组成细胞器官，影响基因表达以及机体的生理功能。
蛋白质在三维空间上的形状和空间结构是它们的基本性质，对蛋白质的活性、功能、稳定性和细胞生物学过程影响至关重要。
蛋白质的空间结构有两个层次：一级结构和二级结构。
这篇文章将重点介绍蛋白质的二级结构。
一级结构是指蛋白质的多肽链结构。
它是由从N端到C端的多种氨基酸残基组成的，多肽链之间有不同的疏水性和螺旋性，有时不规则出现断裂，在蛋白质中存在着相互作用，从而形成特殊的结构。
二级结构是指蛋白质的次级结构，是一级结构的延伸，主要是通过氨基酸残基间的相互作用，并通过水分子与氨基酸残基间的相互作用，形成具有特定功能功能的空间结构，决定蛋白质本身的活性、功能和稳定性。
二级结构是由氨基酸肽链上不同残基间氢键和其他相互作用来实现的，从而形成以下几种类型的二级结构。
α螺旋结构是由多肽链上的氨基酸残基配位形成的结构，类似于扭转的梯形，氨基酸残基的氢键配位形成每个循环，链状结构卷曲形成螺旋状结构，以此来维持整个多肽链结构的稳定性，这种结构在多肽链上具有分子识别功能，用于调节蛋白质的活性，并参与特定的细胞组织过程。
β折叠结构是由多肽链上多对互补氨基酸残基的相互作用形成的典型的类层状或内袋状结构，由氨基酸残基中定位的氢键形成四肢交叉的结构，多肽链被折叠成交叉折痕的形状，折叠结构的稳定性主要由结构中多肽链本身所在的角度和相互作用的力来决定，折叠结构可以增强蛋白质作用的灵敏度，以及参与酶促反应。
螺旋角蛋白结构是一种常见的二级结构，一般是α螺旋结构头尾连接形成的环状结构，它们具有前-后连接以及螺旋状多肽链结构的特性，结构比较稳定，并且可以把多种不同的多肽链组织在一起，可以形成复杂的蛋白质结构，有利于蛋白质的稳定性和功能表达。
另外，内质网结构也是一种二级结构，也就是细胞内的蛋白膜，是由细胞膜上的膜蛋白和细胞膜的气体分子互相作用形成的空间结构，可以用来维持细胞结构的稳定性，通过蛋白膜结构变异可以影响细胞的表达，同时以及可以反应外部环境因子，有助于细胞的生长发育。
蛋白质二级结构预测 PPT
是指编码这些氨基酸的DNA 序列为低复杂度序列
图3.89 ProDom搜索结果
PSI-BLAST搜索结果
图3.90 以MSF格式显示比对 (1/2)
图3.90 以MSF格式显示比对 (2/2)
图3.91 PROF预测结果（普通）
AA: 氨基酸 OBS_sec: 二级结构的观测值 PROF_sec: 预测的二级结构 Rel_sec: 预测二级结构的可信度 SUB_sec: 预测的二级结构的集合
H: 螺旋 E: 折叠 L: 随机卷曲
O_3_acc: 相对亲水表面的观测值 P_3_acc: 预测的相对亲水表面 (b = 0 ~ 9%, i = 9% ~ 36%, e = 36% ~ 100%) Rel_acc: 预测亲水表面的可信度 SUB_sec: 预测的亲水表面的集合
PROF预测结果（详细）
Then click here
PredictProtein (3/6)
Click here
PredictProtein (4/6)
swjs@ 88797059
Then click here
PredictProtein (5/6)
Click here
PredictProtein (6/6)
1) Paste your sequence here.
166 PredictProtein
网址：/
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网址：http://npsa-pbil.ibcp.fr/cgi-bin/npsa_automat.pl?page=npsa_sopma.html
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1) Paste your sequence here.
Example 3-23
蛋白质二级结构比对
蛋白质二级结构比对1. 介绍1.1 蛋白质二级结构蛋白质是生命体中最重要的大分子之一，由氨基酸组成。
在蛋白质的结构中，二级结构是指蛋白质链上相对独立的局部结构。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
1.2 蛋白质二级结构比对的意义蛋白质的二级结构决定了其功能和稳定性。
不同蛋白质的二级结构可以通过比对来进行分析和比较，进而推测蛋白质的结构和功能。
2. 蛋白质二级结构比对的方法2.1 基于序列比对的方法2.1.1 序列比对的基本原理序列比对是将两个或多个蛋白质的氨基酸序列进行比较，找出相似性和差异性的方法。
基于序列比对的方法主要包括全局比对和局部比对。
2.1.2 序列比对的算法序列比对的算法包括动态规划算法和贪心算法。
动态规划算法适用于全局比对，通过构建一个二维矩阵来寻找最优比对方案。
贪心算法适用于局部比对，通过寻找具有最高分数的片段来确定最优比对。
2.1.3 序列比对的工具常见的序列比对工具包括BLAST、Clustal Omega和MAFFT等。
这些工具可以自动完成序列比对，并给出相似性和差异性的分析结果。
2.2 基于结构比对的方法2.2.1 结构比对的基本原理结构比对是将两个或多个蛋白质的空间结构进行比较，找出相似性和差异性的方法。
结构比对可以通过计算距离矩阵、最大团匹配和动态规划等算法进行。
2.2.2 结构比对的算法常见的结构比对算法包括TM-align、Dali和MAMMOTH等。
这些算法可以根据蛋白质的空间结构，找出其相同或相似的二级结构。
2.2.3 结构比对的工具常见的结构比对工具包括CCP4、PyMOL和Chimera等。
这些工具可以自动完成结构比对，并给出相似性和差异性的分析结果。
3. 应用实例3.1 蛋白质结构预测蛋白质二级结构比对可以用于蛋白质结构的预测。
通过比对已知的蛋白质二级结构和未知的蛋白质序列，可以预测未知蛋白质的二级结构，进而推测其空间结构和功能。
3.2 蛋白质功能分析蛋白质二级结构比对可以帮助研究人员理解蛋白质的功能。
蛋白质二级结构类型及特征
蛋白质二级结构类型及特征
蛋白质的二级结构是指蛋白质中多肽链局部区域的空间构象，主要由α-螺旋、β-折叠和无规卷曲三种类型组成。
首先，让我们来谈谈α-螺旋结构。
α-螺旋结构是蛋白质中最常见的二级结构类型之一。
在α-螺旋结构中，多肽链以螺旋形式紧密卷曲，螺旋之间由氢键连接。
这种结构稳定，通常由氨基酸的主链形成，侧链朝向螺旋外部。
α-螺旋结构具有一定的刚性和稳定性，这使得它在蛋白质结构中起着重要作用。
其次，我们来看β-折叠结构。
β-折叠结构是由多肽链中相邻的β-氨基酸残基形成的平行或反平行的β-链。
这些β-链通过氢键相互连接，形成一个平面的结构。
β-折叠结构通常比较柔软，同时也具有一定的稳定性。
在蛋白质中，β-折叠结构常常与α-螺旋结构相互作用，共同构成蛋白质的空间结构。
最后，我们来讨论无规卷曲结构。
无规卷曲结构是指蛋白质中没有明显规律的结构，主要由氨基酸的侧链构象决定。
这种结构通常出现在蛋白质的连接区域或者某些特定的功能区域，起着连接不同二级结构域的作用。
总的来说，蛋白质的二级结构类型各具特点，α-螺旋结构具有较高的稳定性和刚性，β-折叠结构具有柔软性和稳定性，而无规卷曲结构则起着连接和调节的作用。
这些不同类型的二级结构相互作用，共同构成了蛋白质的复杂空间结构，决定了蛋白质的功能和性质。
《蛋白质结构》PPT课件 (2)
• 具有手性：右手扭曲 (right-handed twist)
3. β-迂回（β- meander）: • 三个以上相邻β-sheet通过短链连接形成
三个
四个
（β-meander） （希腊钥匙）
五个 （双希腊钥匙）
4. β- 折叠筒
(β- sheet barre l)：
(1)印第安花蓝： 如 木瓜蛋
白酶
(2)希腊钥匙： 如 胰凝乳
蛋白酶
(3)闪电结构 如 磷酸丙糖异构
5. -helix-β-turn - -helix：
• 如某些噬菌体的阻遏 蛋白分子中的操纵子 结合部位； Cu-Zn SOD； 木瓜蛋白酶； 胰凝乳蛋白酶等
• 是蛋白质与DNA相互作 用的主要方式之一
-helix-β-turn- -helix
• 非典型-螺旋： N-H···O三原子不在
一条线且距离较远，常 出现在-螺旋末端。溶 菌酶、胰岛素、肌红蛋 白等
2 γ-系螺旋：
H O
- N [ CH R - CO - NH ]n CH R - C -
• 环内原子数: N=3n+5 ( n = 1, 2, 3 ……) • 代表: γ-螺旋 (5.117-helix)
第五节 结构域
一 概念：多肽链在二级结构或超二级结构基础上形成的三
级结构局部折叠区，为紧密球体，是相对独立的结构、功 能和折叠单元。
二 结构域的特性：
1. 结构域的大小: 40aa~400aa, 平均100~200aa 2. 结合方式：或单一短链相连，或大面积接触 3. 结构域与功能域 4. 结构域通常是一个折叠单元 5. 结构域的运动
Φ=00，ψ=00 多肽主链构象
二 Ramachandran 图(拉氏图， map)
蛋白质二级结构和三级结构之间的
蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊（ruǎn)”。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。
蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基（-R）不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。
2、二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。
二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力。
3、三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的，指一条多肽链在二级结构的基础上,进一步盘绕,折叠,从而产生特定的空间结构。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和静电作用维持的.
结构层次之间的关系：
蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。
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常见超 二级结 构类型
发卡
超二级结构的主要类型 （1）αα 是 一种α螺旋束，如由两股 平行或反平行排列的右手 螺旋段互相缠绕而成的左 手卷曲螺旋（coiled coil） 或称超螺旋； 是α-角蛋白（纤维蛋白 原）、肌球蛋白、原肌球 蛋白的主要结构构件
（2）β αβ 最简单的βαβ组合 又称βαβ 单元
(4)影响α螺旋稳定的因素: ① Pro由于-亚氨基上的H参与肽键形成后,再 无H参与链内氢键形成而使螺旋中断; Gly由于无侧链的约束,也不利于-螺旋形成。 ②R基团较大(如Phe、Trp)，特别是β-碳原子 上具有分支（如Ile、Leu、Val、Thr ）不利于形 成-螺旋。 ③连续存在带相同电荷基团的残基时，同性电 荷相斥，如Glu和Asp、Lys和Arg。
♦ Gly 和 Pro 往往出现在β转角部位;
（－－Gly残基侧链为H原子，能很好地调整其他残基的 空间位阻，适于充当多肽链大幅度转向的成员；Pro残 基的环状侧链的固定取向有利于转角的形成）
♦ β转角有利于反平行β折叠的形成。
(2)3种类型：以Ⅰ型转角更为常见
Ⅰ型
Ⅱ型
5. 无规卷曲(random coil)—又称自由回转
变性的实质:蛋白质分子中的次级键被破坏, 引起天然构象解体。 *蛋白质变性学说，我国生物化学家吴宪在1931 年提出。 天然蛋白质分子因环境的种种关系，从有序而 紧密的结构，变为无序而松散的结构，这就是 变性。
他认为天然蛋白质的紧密结构以及晶体结构是 由分子中的次级键维系的，所以容易被物理的 和化学的因素所破坏。
B. -碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基 团交替分布在片层的两侧。C-C 键（即侧链） 几乎垂直于折叠片平面。
C. 折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成 的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几 乎所有肽键都参与链间氢键的交联，氢键与链的 长轴接近垂直。
(2) 类型 ①平行式:所有肽链的N-末端都在同一侧。
1cm 蛋白质质量浓度/（mg/ml）=1.55A280
1cm - 0.76A260
测定范围：0.1～0.5mg/ml
五、蛋白质的颜色反应
反应名称 试 剂 颜色 反应有关基团 有此反应的 蛋白质或氨 基酸 所有蛋白质
双缩脲反应
NaOH、CuSO2
紫色或粉红 色
红色
二个以上肽键
米伦反应
Hg(NO2)2 Hg(NO3)2 HNO2混合物
、 及
—OH
Tyr
黄色反应 乙醛酸反应 (Hopking-Cole 反 应) 坂口反应 (Sakaguchi反应) 酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反 应) 茚三酮反应
3.4
蛋白质的变性与折叠
一、蛋白质变性与功能丢失
蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物
理性质和化学特性以及生物学功能的基础。
当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素 的影响，其分子内部原有的高级构象发生变化， 蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧
失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称
为变性（denaturation）。
3.5 蛋白质的性质 一、蛋白质的酸碱性质和等电点
◆对某一种蛋白质来说，在某一pH，它所带的
正电荷与负电荷恰好相等，也即净电荷为零, 该pH称为蛋白质的等电点
◆蛋白质在其等电点偏酸溶液中带正电荷,
在偏 碱溶液中带负电荷, 在等电点 pH 时为两性离子 度、渗透压、膨胀性及导电能力均为最小。
◆蛋白质在等电点时，易沉淀析出；同时，其粘
(5)分布： 存在于α -角蛋白（纤维状蛋白质）中，球状 蛋白质中也普遍存在。 -螺旋
2.折叠（-pleated sheet） 或折叠结构或 片或构象 Pauling等人1951年首先提出
(1)特征 A. 折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平 行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链 的主链呈锯齿状折叠构象。
（重复距离为0.65nm, 每个氨基酸残基上升0.325nm）
②反平行式:相邻两条肽链的方向相反.(稳定)
（重复距离为0.7nm, 每个氨基酸残基上升0.347nm）
♦♦ 蛋白质中的折叠片含 2股到12股肽链以上,平均 含6股.每股含残基数可多达15个, 平均为6个.
平行式
反平行式
(3)分布 大量存在于丝心蛋白和-角蛋白中。 －－ 折叠无弹性，不易被拉长； －－ 螺旋拉长变成-折叠。 羊毛具有弹性是由于羊毛纤维是由三股右手 -螺旋一起绕同一轴左旋成大螺旋（超螺旋）， 经拉长后使 螺旋变成 折叠。
2. 加有机溶剂－乙醇，丙酮
3. 加重金属盐－HgCl2 , AgNO3 , Pb(Ac)2 , FeCl3
4. 加某些酸类－生物碱试剂
单宁酸、苦味酸、钼酸、钨酸、三氯乙酸能沉 淀生物碱，称生物碱试剂。 5. 加热变性沉淀 制备有活性的蛋白质应注意的问题
四、蛋白质的紫外吸收光谱
蛋白质在远紫外光区 （ 200～230nm ）有较大的吸 收，在 280nm 有一特征吸收 峰，可利用这一特性对蛋白 质进行定性定量分析。
或自由绕曲 ♦ 泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片 或螺旋的松散多肽区段。它们是一种有序的非 重复性结构。 ♦经常构成蛋白质的功能部位，如酶的活性中心 ----在某种程度上和上述的规则的二级结构相
仿，对蛋白质多变的结构和纷繁的功能有所贡 献。
无规则卷曲
细胞色素C的三级结构
小结－－
常见蛋白质二级结构的稳定性和功能比较 1）稳定性： 右手α螺旋 >β折叠 >β转角>无规卷曲 2）功能： 蛋白质的功能部位与酶的活性中心通常由无 规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持 作用。
（四）蛋白质的四级结构
1、四级结构的定义和内容
四级结构是指一些特定三级结构的多肽链通过非共 价键而形成大分子体系时的组合方式。
作为四级结构组分的肽链称为亚基( subunit ) 或单 体。每个亚基都有自己的三级结构。 四级结构的内容包括亚基的种类、数目、空间排布 及亚基间的相互作用。
促甲状腺素： 1 α-亚基 ＋ 1 β-亚基 血红蛋白： 2 α-亚基 ＋ 2 β-亚基 亚基是肽链，但肽链不一定是亚基：通过二硫键 连接的肽链不能视作亚基，如 α-胰凝乳蛋白酶 中的 3 条肽链、胰岛素中的 2 条肽链，通过二硫 键连接成分子。 亚基特点： ①独立存在的亚基无活性； ②亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级 键维持其结构稳定； ③蛋白质分子中亚基可相同，也可不同。
最常见的βαβ组合是 3段β股和两段α螺旋 又称Rossman折叠 （ βαβαβ ）
（3）ββ ——实际上，为反平行式β折叠片 最简单的ββ 超二 级结构是β发 夹
β 曲折
希腊钥匙 拓扑结构
（三）蛋白质的三级结构
指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷 曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键和 二硫键维系的完整的三维结构。－－即多肽链上 所有原子在三维空间的分布。 三级结构通常由模体和结构域组成。
变性蛋白质分子互相凝集为固体的现象称凝固。
变性与凝固的应用：变性灭菌、消毒；变性制食
品；抗衰老；制备活性蛋白和酶制剂……
蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一
种可逆过程。
变性蛋白质在除去变性因素后, 可缓慢地重
新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和
生物活性, 这种现象称为蛋白质的复性
（renaturation）。
Robert Corey 于1951年提出此模型
区分左右手螺旋
(1)结构要点： ①肽链骨架围绕一个轴螺旋延伸； ②自发形成螺旋，骨架上 n 位氨基酸残基的 C=O与 n + 4 位残基上的 －NH之间形成氢键。 由氢键封闭的环是13元环：
Ns=3.613 ③每隔3.6个残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;
这种观点基本上反映了蛋白质变性的本质。
蛋白质的去折叠或变性
unfoldin g
Native state folded
refoldiห้องสมุดไป่ตู้g
Denatured state unfolded
蛋白质变性过程将导致:
1、生物活性丧失（Inactivation） 2、一些侧链基团暴露 3、物理化学性质改变 易沉淀（热变性、酸变性等） 碱、脲、盐酸胍变性（溶解性很好） 丧失结晶能力 粘度增加、扩散系数降低 CD、紫外、荧光发射光谱等发生明显变化 4、生物化学性质改变 易被蛋白水解酶水解
β转角通常位于球状蛋白质分子的表面，因此含 有极性的和带电荷的氨基酸残基。（因为在这 里改变多肽链方向的阻力较小） 已发现，蛋白质的抗体识别、磷酸化、糖基化 和羟基化位点经常出现在转角和紧靠转角处。
(1)特征： ♦ 肽链骨架以180o回折，改变了肽链的方向； ♦在转角部分涉及四个氨基酸残基:n位氨基酸残 基的-C=O与n+3位氨基酸残基的-NH-之间形成 氢键；
二、蛋白质的胶体性质
◆ 蛋白质由于分子量很大，在水溶液中形成
1～100nm的颗粒，因而具有胶体溶液的特征；
◆可溶性蛋白质分子表面分布着大量极性氨基
酸残基，对水有很高的亲和性，通过水合作用在
颗粒外面形成一层水化层；
◆同时这些颗粒带有同种电荷，因而蛋白质溶
液是相当稳定的亲水胶体。
蛋白质溶液稳定的原因： 1）表面形成水膜（水化层） 2）带同种电荷
+ + +
+
+
+
（布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透 过半透膜，具有吸附能力）
三、蛋白质的沉淀反应
如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电 点状态或失去水化层 (消除相同电荷, 除去水膜 ), 蛋白质胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。