氨基酸的代谢概述

第三节氨基酸的一般代谢一、氨基酸的来源与去路（一）氨基酸的来源1．食物蛋白质经消化被吸收的氨基酸2．体内组织蛋白质的降解产生氨基酸3．体内合成非必需氨基酸（二）氨基酸去路1．合成蛋白质和多肽2．氨基酸分解代谢3．转变成含氮化合物、嘌呤、嘧啶、肾上腺素等二、氨基酸的分解代谢（一）氨基酸的脱氨基作用有4种：氨基酸氧化脱氨基作用转氨基作用联合脱氨基作用嘌呤核苷酸循环。

1．氨基酸氧化脱氨基作用通式：体内存在酶有3种：L-氨基酸氧化酶(animo aci oxideativese ）D-氨基酸氧化酶L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase ）R-CH-COOHNH 2氨基酸氨基酸氧化酶-2HR-C-COOH NH 亚氨酸H 2O NH 3R-C-COOH O -酮酸αL-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）2．转氨基作用⑴转氨基作用的概念在转氨酶的作用下,可逆地把氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸（α-ketoacid）。

故为转氨基作用。

氨基酸α-酮酸COOHH2N HR1+R2+转氨酶CCOOHH2N HCCOOHR1C OCOOHR2C O⑵转氨基作用的特点：①转氨酶（transaminase）。

其辅酶为磷酸吡哆醛，属于维生素B6。

其作用机制：②转氨基作用是合成非必需氨基酸的重要途径。

③体内存在多种转氨酶。

其中最重要的酶是：谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase,GPT,又称ALT )和谷草转氨酶（glutamicoxaloacetic transaminase,GOT又称AST）。

④转氨酶在体内广泛存在,但各组织中含量不等。

应用的意义：可作为临床上疾病诊断和预后的指标之一。

谷氨酸草酰乙酸酮戊二酸天冬氨酸丙氨酸丙酮酸α-ALTAST正常成人各种组织中AST及ALT活性AST ALT AST ALT组织(单位/克湿组织) (单位/克湿组织) 组织(单位/克湿组织) (单位/克湿组织)心156000 7100 胰腺28000 2000肝142000 44000 脾14000 1200骨骼肌99000 4800 肺10000 700肾91000 19000 血清20 163．联合脱氨基作用⑴概念: 将转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，促进各种氨基酸脱去氨基生成α-酮酸和氨的过程称氨基酸的联合脱氨基作用。

⑵特点：①体内脱氨基的主要方式，尤其在肝脏和肾脏中。

②它也是合成非必需氨基酸的主要途径。

L-氨基酸CHNH 2COOH R C COOH R O酮酸α-转氨酶L-谷氨酸脱氨酶NAD ++H 2ONADH ++NH 3COOH (CH 2)2CO COOH COOH (CH 2)2COOH酮戊二酸α-L-谷氨酸CHNH 2NADH+H ++NH 34．嘌呤核苷酸循环肌肉中是通过嘌呤核苷酸循环（purine nucleotide cycle）脱去氨基。

嘌呤核苷酸循环的特点：在肌肉组织中进行，此循环消耗1分子ATP。

氨基酸COOH(CH 2)2CO COOH COOH (CH 2)2COOH 酮戊二酸α-酮酸α-L-谷氨酸转氨酶CHNH 2CH 2COOH CH 2COOH 草酰乙酸天冬氨酸OHNNNN R-5'-PHNNN NR-5'-PHOOCCH 2CHCOOHNH 2HOOCCH 2CHCOOHNH 腺苷酸代琥珀酸CH 2COOH CHOHCOOH苹果酸CHCOOH CHCOOH 延胡索酸NH 2HNNN NR-5'-P腺苷酸次黄嘌呤核苷酸H 2ONH 3(AMP)(IMP)GTP腺苷酸代琥珀酸合成酶裂解酶腺苷酸代琥珀酸腺苷酸脱氨酶谷氨酸脱氨酶嘌呤核苷酸循环（二）氨的代谢1．体内氨的来源⑴内源性产生的氨①氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。

②胺类的分解产生氨。

③肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自谷氨酰胺。

RCH 2NH 2RCOH + NH 3胺氧化酶CONH 2(CH 2)2CHNH 2COOH 谷氨酰胺+H 2O谷氨酰胺酶COOH (CH 2)2CHNH 2COOH +谷氨酸NH 3⑵外源性产生的氨有两个来源：①肠内腐败作用产生的氨每日大约4g②肠内尿素经细菌尿素酶水解产生的氨机体内代谢产生的氨以及消化道吸收来的氨进入血液，形成血氨。

氨具有毒性，脑组织对氨的作用尤为敏感。

体内的氨主要在肝脏合成尿素而解毒。

2．氨的转运——有2种形式：⑴丙氨酸一葡萄糖循环（alanine-glucose cycle）丙氨酸一葡萄糖循环特点：将肌肉组织中的氨运送至肝脏。

⑵谷氨酰胺的运氨作用肝脏葡萄糖酵解丙酮酸谷氨酸酮戊二酸α-丙氨酸肌肉血液丙氨酸丙氨酸氨基酸酮酸α-转氨酶蛋白质谷氨酸酮戊二酸α-丙酮酸葡萄糖葡萄糖异生H 2O+NAD +NADH ++NH 3NADH+H ++NH 3CONH2(CH2)2CHNH2COOH谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶COOH(CH2)2CHNH2COOH+谷氨酸NH3+ATP+ADP+Pi谷氨酰胺作用的特点：①将脑和肌肉组织中的氨运送至肝脏或肾脏。

②谷氨酰胺不仅起氨运输的作用，而且是解毒的产物，储存氨的形式。

③谷氨酰胺在脑中起着重要作用。

临床上对氨中毒病人可服用或输入谷氨酸盐，来降低氨的浓度。

④谷氨酰胺还可以提供其酰胺基使天冬氨酸转变成天冬酰胺。

3．尿素的生成——氨的去路⑴尿素生成的部位位于肝脏的细胞液和线粒体中。

⑵尿素生成的过程——鸟氨酸循环详细过程可分为以下四步：①氨基甲酰磷酸的合成②瓜氨酸的合成③精氨酸的合成④尿素生成①氨基甲酰磷酸的合成此反应特点：I 在线粒体中进行，不可逆，消耗２分子ATP 。

II 氨基甲酰磷酸合成酶为别构酶，受N-乙酰谷氨酸的别构激活剂。

氨基甲酰磷酸合成酶IH 2N-C-O~PO 3H 2O2ATP2ADP+PiNH 3+CO 2+H 2O氨基甲酰磷酸②瓜氨酸的合成此反应特点：在线粒体中进行的，不可逆。

生成的瓜氨酸进入细胞液中。

H 2N-C-O~PO 3H 2O氨基甲酰磷酸+NH 2（CH ）23CHNH 2COOH鸟氨酸NH （CH ）23CHNH 2COOH NH 2C O Pi鸟氨酸氨基甲酰转移酶瓜氨酸③精氨酸的合成由瓜氨酸转变成精氨酸的反应分两步进行。

NH （CH ）23CHNH 2COOH NH 2C O 瓜氨酸+COOH H 2-N-C-HCH 2COOH天冬氨酸精氨酸代琥珀酸ATPAMP+PPi + H 2ONH（CH ）23CHNH 2COOHNH 2C COOH N-C-H CH 2COOH 精氨酸代琥珀酸合成酶此反应特点：在细胞液中进行，由天冬氨酸提供给氨基。

NH（CH ）23CHNH 2COOHNH 2C COOH N-C-HCH 2COOH 精氨酸代琥珀酸精氨酸代琥珀酸裂解酶NH （CH ）23CHNH 2COOH NH 2C COOH CH HC COOH NH +精氨酸延胡索酸④尿素生成此反应特点：尿素在胞液中生成，鸟氨酸再反回线粒体内，进行下一次的循环。

NH 2（CH ）23CHNH 2COOH 鸟氨酸NH （CH ）23CHNH 2COOH NH 2C NH 精氨酸H 2O精氨酸酶+NH 2NH 2C O 尿素总反应式：2NH 3+CO 2+3ATP+3H 2O尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi鸟氨酸瓜氨酸精氨酸NH 3 + CO 2H 2ONH 3H 2O H 2O尿素精氨酸酶NH 2 + CO 2 + H 2O 2ATP 2ADP+PiN-乙酰谷氨酸氨基甲酰磷酸鸟氨酸瓜氨酸瓜氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸鸟氨酸ATP AMP+PPi H 2O尿素天冬氨酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸谷氨酸 酮戊二酸α-氨基酸酮酸α-Pi 线粒体胞液鸟氨酸循环⑷鸟氨酸循环的特点：①尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨，另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。

②尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子尿素需要消耗4个高能磷酸键。

⑸氨的其它去路①在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+结合，然后以胺盐的形式由尿排除。

②参与合成非必需氨基酸。

③参与核酸中碱基的合成。

4．高血氨症和氨中毒正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动态平衡，血氨浓度处于较低的水平。

氨在肝脏中合成尿素是维持这种平衡的关键。

当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高，称为高血氨症。

一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。

因此，脑中氨的增加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是肝昏迷氨中毒学说的基础。

（三）α-酮酸的代谢主要有三方面的代谢途径：1.α-酮酸氨基化生成非必需氨基酸,转氨基的逆过程。

2.α-酮酸氨转变成糖及脂类有3种类型：能转变成糖的氨基酸称为生糖氨基酸；能转变成酮体的氨基酸称为生酮氨基酸；即能转变成糖，又能转变成酮体的的氨基酸称为生糖生酮氨基酸。

丙氨酸-NH 2丙酮酸异生作用葡萄糖赖氨酸-2NH 2己酮酸氧化乙酰乙酸苯丙氨酸-NH 2苯丙酮酸氧化延胡索酸乙酰乙酸氨基酸生糖及生酮性质的分类类别氨基酸生糖氨基酸甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、缬氨酸、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰氨、甲硫氨酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、氨基酸苏氨酸、色氨酸。