氨基酸和蛋白质的性质课件

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人教版高中生物必修一蛋白质氨基酸微课件

各种氨基酸之间的区别在于___R__基____的不同。
小结
2.氨基酸分子结构通式
侧链基团
氨基
RO
H N C C OH
羧基
HH
氨基酸分子结构通式
不同之处：各种氨基酸之间的区别在于R基的不同。
观
人教版高中生物必修一第二章第二节
《生命活动的主要承担者——蛋白质》 ——氨基酸的结构特点
授课教师：
举例富含蛋白质的食品
氨基酸是组蛋白成质蛋可以白被人质体的直接基吸本单位。
收利用吗？
氨基酸的结构特点
思考与讨论
观察下列几种氨基酸的结构。讨论：
甘氨酸
缬氨酸
丙氨酸
亮氨酸
1.共这同些特氨点基①酸：每的种结氨构基具酸有分什子至么少共都同含特有点一？个氨基（-NH2） 2.和“一氨个基羧酸基”（-这CO一O名H）词。与其分子结构有对应关系吗？
1.氨基酸结构的特点
共同特点
不同之处
①每种氨基酸分子至少都含有一个 _氨___基__（__-_N__H_2_）_和一个羧__基___（__-_C_O__O__H_）_。 ②每种氨基酸分子都有一个氨基和一个羧基连接在_____同__一__个___碳__原__子____上。
③这个碳原子还连接一个__氢__原___子____。
共同特点②：每种氨基酸分子都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
“氨基酸”这一名词代表了氨基酸分子结构中的主要的部分——__氨__基___和___羧_基____。
思考与讨论
观察下列几种氨基酸的结构。讨论：
C
C
C
C
甘氨酸
缬氨酸
丙氨酸
亮氨酸
1.共这同些特氨点基③酸：的这个结碳构原具子有还什连么接一共个同氢特原点子？。 2.“氨基酸”这一名词与其分子结构有对应关系吗？

第4章第2节蛋白质课件2021-2022学年下学期高二化学人教版(2019)选择性必修3

【环节二】认识氨基酸
【学习任务2】基于结构分析学习氨基酸的性质
【思考】氨基酸一定含有的官能团有哪些？从而思考氨基酸可能有的性质结构分析 ➢3.氨基酸的化学性质
(1)氨基酸的两性
R—CH—COOH NH3＋阳离子
H＋ OH－
R—CH—COOH OH－
NH
H＋
两2性化合物
R—CH—COO
－
NH
2阴离子
【环节二】认识氨基酸
【学习任务2】基于结构分析学习氨基酸的性质
结构分析→合理预测→实验验证→问题探究
模型建构：
R—CH—COOH NH3＋阳离子
H＋ OH－
R—CH—COOH OH－
NH
H＋
两2性化合物
R—CH—COO
－
NH
2阴离子
OH－ H＋
R—CH—COO－
H＋ OH－
氨基酸的熔点较高，氨基酸
➢1.氨基酸的结构决定各种α-氨基酸性质的差异
羧基典型性质
R—CH—COOH
氨基典型性质
NH2
相互影响的特性
分析氨基酸结构特点
合理预测氨基酸的性质
【环节二】认识氨基酸
【学习任务2】基于结构分析学习氨基酸的性质
➢2.氨基酸的物理性质
“天然的氨基酸均为无色晶体，熔点较高，200~300℃熔化分解。能溶于强酸或强碱溶液中，一般能溶于水，难溶于乙醇、乙醚。”
发现时间发现者
1881
Weyl
1883
Schulze
1889 Drechsel
1895
Hedin
1896 Kossel,Hedin
1901
Fischer
1901

《氨基酸和蛋白质》课件

《氨基酸和蛋白质》PPT课件
欢迎来到《氨基酸和蛋白质》课程，本课件将详细介绍关于氨基酸和蛋白质的知识，让我们一起探索吧！
氨基酸
• 概述：氨基酸的定义和种类 • 氨基酸的结构：氨基、羧基、侧链 • 氨基酸的性质：酸碱性、光学异构体、等电点
蛋白质
• 概述：蛋白质的定义和组成 • 蛋白质的级别：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构 • 蛋白质的功能：结构、酶、运输、抗体等 • 蛋白质的合成和折叠：翻译、修饰、折叠 • 蛋白质的失活：变性、超过氧化物酶、热失活
氨基酸和蛋白质的应用
• 保健品：氨基酸的补充和蛋白质的营养品 • 医药：蛋白质药物的研发和应用 • 工业：氨基酸和蛋白质在工业生产中的应用
总结
• 氨基酸和蛋白质的重要性Fra bibliotek应用前景 • 知识点回顾

氨基酸、蛋白质和核酸简幻灯片PPT

紫色物质，用于α-氨基酸的比色测定和纸层析显色
也可用于α-氨基酸、多肽、蛋白质的鉴别。
2021/5/22
10
2.α-氨基酸的化学性质
3〕氨基和羧基的共同反响
*(4)成肽反响
H 2 N C H C O O H + H 2 N C H C O O HH2O
R 1
R 2
O
肽键
许多氨基酸分子通过肽键相互连接形成多肽
2〕氨基和羧基的反响〔1〕与亚硝酸的反响
范斯莱克氨基氮测定法
RC H C O O H H N O 2RC H C O O H + N 2+ H 2 O
N H 2
O H
测定反响中放出的氮气的体积，可以计算出氨基的含量
〔2〕与2,4-二硝基氟苯反响 (DNFB) NO2
F
R CH COOH
2021/5/22
2021/5/22
2
α-氨基酸的性质 1.α-氨基酸的物理性质
无色晶体，熔点一般高于相应羧酸或胺，易溶于水，难溶于有机溶剂。
2.α-氨基酸的化学性质
R CH COOH
氨基典型反响
NH2
羧基典型反响
相互影响的特性
2021/5/22
3
2.α-氨基酸的化学性质
1〕两性和等电点
R CH COOH
强碱中主要存在形式
工业上发酵制醇的杂醇即由此产生。
2.α-氨基酸的化学性质
3〕氨基和羧基的共同反响
〔3〕与水合色〔个别例外〕
O
OH N3 + H
+RCCO - O
OH H O
O
O
N
O
O -
水N i合n h 茚y d r 三in 酮 α-a -m 氨in 基o酸a cid P u rp le 罗p ro 曼d u 氏ct(o 紫ry ello w fo rP ro )

高中生物竞赛课件：蛋白质的氨基酸组成及性质

His是R基的pKa值在7附近的唯
一aa，作为质子供体和受体在
许多酶促反应中具有重要作用
蛋白质的组成单位—氨基酸
第二种分类方法
1.酸性氨基酸 Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电
荷的氨基酸。
2.碱性氨基酸 His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后
带正电荷的氨基酸。
3.中性氨基酸侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电
的需要，氨基酸的名称常常使
用三字母的简写符号来表示，
有时也用单字母的简写符号来
表示，单字母主要用于表示长
链多肽的氨基酸顺序
氨基酸的简写规则
氨基酸的简写规则
蛋白质的组成单位—氨基酸
氨基酸的分类
（2）蛋白质中的不常见氨基酸
有的蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，这些氨基酸在蛋
白质生物合成中通常没有翻译密码，是蛋白质生物合成后由
（4）化学性质
一．α-氨基参加的反应
与荧光胺反应
390nm激发波长，475nm发射波长测定产物的荧光强度
相应的氨基酸残基经加工修饰形成的
羟基化：Pro(4-羟脯氨酸)
和Lys(5-羟赖氨酸)(结缔组
织胶原蛋白)
蛋白质的组成单位—氨基酸
氨基酸的分类
（2）蛋白质中的不常见氨基酸
有的蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，这些氨基酸在蛋
白质生物合成中通常没有翻译密码，是蛋白质生物合成后由
相应的氨基酸残基经加工修饰形成的
等电点(pI)的计算
R基可解离的氨基酸的pI计算：取兼性离子两边的pKa 的平均值
1.
2.
3.
4.
写出完全质子化的形式
根据酸性的强弱写出解离方程

生物化学第2章氨基酸(共77张PPT)

• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为三类，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸；杂环氨基酸。
1）脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸（八种）
不带电何的极性氨基酸（八种）
带负电荷的氨基酸（2种）
带正电荷的氨基酸（2种）
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸（Selenocysteine, Sec） ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyr） ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸）
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程：
1、加还原剂（巯基乙醇）打开二硫键。
2、加氧化剂（双氧水）重新生成错位二硫键。
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸）
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）

1.4氨基酸和蛋白质的理化性质

目录1.4氨基酸和蛋白质的理化性质The Physical and Chemical Characters ofAmino acid and Protein目录一、氨基酸和蛋白质具有两性解离的性质pH=pI +OH -pH>pI +H ++OH -+H +pH<pI 氨基酸的兼性离子阳离子阴离子CH NH 2COOHR CH -R NH 3+COO CH COO R NH 2-CH COOH R NH 3+ 两性解离两性解离蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。

氨基酸和蛋白质的解离程度取决于其所处溶液的酸碱度。

目录等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

目录二、氨基酸和蛋白质具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm附近。

大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

芳香族氨基酸的紫外吸收目录三、蛋白质具有胶体性质蛋白质分子的直径可达1～100nm，为胶体颗粒范围之内。

蛋白质胶体稳定的因素:水化膜颗粒表面电荷目录+++++++－－－－－－－－++++++++－－－－－－－－不稳定的蛋白质颗粒目录三、蛋白质空间结构破坏而引起变性在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其生物活性全部或部分丧失的现象。

蛋白质的变性(denaturation)目录造成变性的因素:物理因素：如，加热、机械作用、超声波等化学因素：如，乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子等。

变性的本质:——破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。

目录应用举例:临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。

此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。

蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)

苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
３、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的Ｒ基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕上甲硫基：强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体，吸附在滤纸上，将样品点在纸上，用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸

动物医学《基础生物化学-氨基酸》课件

1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
提问：为什么偏酸性？
答案： -COOH解离程度略大于-NH2的得电子能力
提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
答案：更酸（3.0 左右）
碱性氨基酸pI 更碱（7.6—10.7)( 只有三种）
提问：大多数氨基酸在中性（pH=7）
时，带
负电？
提问：等电点时的氨基酸特点是？
脯氨酸 proline
Pro P
6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
第三章氨基酸
Chapter 3 Amino acid
本章重点内容
§3-2 氨基酸的结构和分类 §3-3 氨基酸的酸碱化学 §3-4 氨基酸的物理和化学性质
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
★ 组成蛋白质的基本单位是氨基酸（amino acid）。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。

氨基酸、肽和蛋白质ppt课件

➢ 含pro,HO-pro多不易变性凝固；亚氨基酸，阻止支链交联
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。冷却（冷藏）冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数提高静电作用力静电斥力导致分子结构的展开促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力（变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。

暨大食品化学本科课件第四章氨基酸和蛋白质

③等电点可溶性大豆蛋白将大豆用酶部分水解（水解度8～9%）形成一种在大豆蛋白等电点也能溶解的大豆蛋白，它广泛应用于饮料和肉类添加物。 ④大豆水解蛋白将大豆蛋白质水解形成可溶性低分子肽，再辅以调味剂而制成的一类产品。大豆蛋白具有良好的乳化性，起泡性和胶凝性，易于组织化，因而在食品工业中应用日益广泛。
②肌原纤维中的蛋白质(myofabrillar protein)
占肌肉量80%。可分为肌球蛋白、肌动球蛋白，占肌肉蛋白质总数51％～55%，是肌肉的结构蛋白。
③基质蛋白质——结缔组织(Stroma protein) 胶原蛋白质、弹性蛋白质、网状蛋白质等。不溶于水和盐，又称硬蛋白质。存在于结缔组织中，年龄大，结缔组织中胶原含量升高，纤维化。
一、分离制备基本过程是：去杂、破碎、除毒
干燥包装
溶剂提取分离提纯
以大豆蛋白质为例:
温度：较高温度增加膨润。
四、组织化
由可溶性蛋白加工成具有咀嚼性和良好持水特性的膜状或纤维状物质的过程叫蛋白质的组织化。组织化形成的产品要求经加热或溶剂化处理后仍能保持良好的咀嚼特性。
主要方法有： 1、热凝结和膜形成如将大豆蛋白液在滚筒干燥设备上形成膜凝结；腐竹的制造。 2、纤维形成：大豆碱溶解，再挤至酸溶液中，在凝固的同时制成纤维状定型产品。 3、热塑挤压
抗肿瘤活性肽
抗氧化活性肽
抗凝活性肽
免疫活性肽
降尿酸肽
2.影响变性的影响 1）物理因素热冷冻：干蛋白粉不变性压力：超高压灭菌剪切辐照 2）化学因素 pH：极端pH 重金属有机溶剂常用变性剂：尿素、盐酸胍、SDS
第二节蛋白质的功能特性
• 功能性(functional properties)：除营养特性外影响一种成分在食品中使用价值的所有性质，如水溶性、起泡性、乳化性、粘度、胶凝性、质地等，即影响其感观性质的特性，它们对食品或食品成分在制作、加工或保藏中的物理性质起重要作用。