第三课时 第三节 蛋白质结构与功能
新苏教版 必修1 蛋白质的结构与功能 课件(82张)
三、蛋白质的功能(连线)
(1)人体需要的氨基酸称为必需氨基酸
(×)
(2)不同氨基酸之间的差异是由 R 基引起的，不同氨基酸的理化
性质是由 R 基决定的
(√)
(3)每种氨基酸分子只含有一个氨基和一个羧基，且都连在同一
个碳原子上
(×)
(4)氨基、羧基、R 基的书写格式分别是 NH2、COOH、R
(×)
质完成。
白质的结构与功能。
知识点(一) 细胞的功能主要由蛋白质完成
一、氨基酸及其种类 请结合组成蛋白质的氨基酸的结构简式判断，下列叙述正确 的是 ①③④⑥ 。 ①都含有 C、H、O、N 四种元素； ②都含有一个氨基和一个羧基； ③都有一个氨基和一个羧基连在同一个 碳原子 上； ④氨基酸的种类不同， R 基 不同； ⑤非必需氨基酸不能在人体中合成； ⑥已知丙氨酸的 R 基为—CH3，则丙氨酸分子中所含碳原子 和氮原子的个数分别是 3、1。
(5)氨基酸脱水缩合形成的 5 肽中含有 5 个肽链
(×)
(6)氨基酸种类、数量及排列顺序都相同的蛋白质是同一种蛋白
质
(×)
(7)高温会使蛋白质的肽键断裂
(×)
(8)蛋白质的空间结构破坏后，功能不变
(×)
1．(生命观念)组成蛋白质的氨基酸有什么特点？ 提示：①一个数目标准：至少含有一个氨基(—NH2)和 一个羧基(—COOH)。 ②一个位置标准：都有一个氨基和一个羧基连接在同一 个碳原子上，且这个碳原子上还连接一个氢原子(—H) 和一个 R 基。
4．蛋白质的结构和功能是多种多样的。下列有关叙述错误的
是
()
A．蛋白质功能的多样性是由蛋白质结构的多样性决定的
B．蛋白质的结构多样性与组成蛋白质的氨基酸的数目、种
.蛋白质的结构与功能
三、蛋白质的三级结构（tertiary structure）
（二）氨基酸的分类
1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类 。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不 带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙 （Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫 （Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser） 、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys ）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨 基酸。
（一）氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点 ：
1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨 酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的 氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要 求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性 ，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左 旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。
20世纪30年代末，L.Panling 和R.B.Corey应用X射线衍射分 析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准 键长和键角，提出了肽单元（peptide unit）的概念, 还提出 了两种主链原子的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和 （β-折叠）。
蛋白质的结构及其功能(1)
蛋白质的结构及其功能(1)第三节蛋白质的结构及其功能蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。
蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。
在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)，也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
图1-1 胰岛素的一级结构二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质(多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等)和纤维状蛋白质(角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等)，前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
(一)蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面(或称酰胺平面，amide plane)。
蛋白质的结构与功能
组织细胞中氨基酸 合 成
蛋白质的基本单位
人体内蛋白质
---氨基酸。
二、结构单位-氨基酸（amino acid）
（一）蛋白质的结构单位
氨基酸分 子通式
氨基
羧基
侧链基团
1.结构共同点：每种氨基酸分子至少都有一个氨 基，一个羧基，并且都连接在同一个C原子上。
2.区别：R基不同，决定氨基酸种类的不同。
1、两性解离与等电点
等电点（isoelectric point, pI）：在
某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及 阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零， 在电场中不泳动。此时，氨基酸所处环境
的pH值称为该种氨基酸的等电点(pI)。
2.紫外吸收性质
Trp、Tyr和 Phe在280nm波长 附近具有最大吸 收峰。
死：蛋白质功能的全部停止。
细胞膜—载体蛋白（物
质、信号）、酶
细胞质(包括细胞器)—酶
（物质代谢）、信号传递
细胞核—酶（遗传）、
结构蛋白（染色体骨架）
头大， 嘴小， 浮肿，
低烧。
我们非常缺蛋白
蛋白质（protein）的生物学功能
2、蛋白质的重要生物学功能
3、氧化供能
我们体内有丰 富的蛋白质
第一节 蛋白质的分子组成
一、元素组成
1、主要元素：C、H、O、N和S，
有些蛋白质还含有少量P和金属元素。 2、特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平 均含氮量为16%。
3、定氮法测定蛋白质含量：
蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
食物中的蛋白质能否直接吸收到人体，作为 人体内的蛋白质来行使生理功能吗？
食物中蛋白质
H2O
三肽
高中生物一轮复习第3课时-原核细胞和真核细胞的区别+蛋白质的结构和功能
HO NH2 C C OH
R1
HH H N C COOH
R2
H2O
氨基酸脱水缩合示意图
肽链中肽键个数与氨基酸个数的关系
氨基酸
肽键
肽键数 = 3 －1 肽键数 = 6 －1
肽键数 = 8 －2
肽键数 = 氨基酸数﹣肽链数 = n﹣m = 脱去水分子的个数
等式总结
➢ 形成的肽键数 = 脱去的水分子数 = 氨基酸分子数 – 肽链数 ➢ 至少含有的氨基数 = 肽链数 ➢ 至少含有的羧基数 = 肽链数 ➢ 蛋白质的相对分子质量＝（ 氨基酸数 ×氨基酸的平均分子量）
2.蛋白质的结构和功能
考查重点：预计出题概率30% 高考题型以选择为主。通常将本考点与遗传信息的表达
结合起来考查。
划重点： ①蛋白质的基本结构单位——氨基酸 ②氨基酸脱水缩合形成蛋白质的方式，以及相关计算 ③能被蛋白酶水解 ④转录和翻译形成蛋白质的过程 ⑤由蛋白质的组成的物质及其功能：酶、抗体、糖蛋白、
小结——填空
项目
原核细胞
真核细胞
细胞核
①只有拟核，无核膜② ①有核仁
DNA不与蛋白质结合
②有双层膜 ③DNA和蛋白质结合成染色体
只有细胞膜 生物膜系统
①细胞膜 ②核膜
细胞器
只有核糖体
③各种细胞器膜 有各种细胞器
DNA
①环状 ②有质粒DNA
①线状 ②有线粒体DNA和叶绿体DNA
转录和翻译 同一地点同时进行
原核生物为什么转录和翻译的时间和地点与真核 生物一致吗？
不一致，真核生物的转录在细胞核中进行（因DNA不能自由 进出细胞核），翻译在细胞质中进行，二者不同时进行；原核 生物因为没有细胞核，所以转录和翻译均同时在细胞质中进行。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
蛋白质的结构和功能
2、蛋白质分子结构及其规律
①蛋白质的一级结构（10分钟）
概念，连接的化学பைடு நூலகம்，人胰岛素的一级结构，
一级结构的重要性
②蛋白质的二级结构（10分钟）
概念，维持的化学键，分类
α螺旋：右手螺旋，3.613螺旋，角蛋白中含量多
β片层：锯齿状结构，伸展性好
β转角：U形结构，球蛋白中含量多
π螺旋：左手螺旋，4.418螺旋,胶原蛋白中含量多
随意卷曲：
超二级结构：定义、重要性和意义
结构域：定义、重要性和意义
第_1_____
授
课
内
容
、
教
具
与
时
间
分
配
③蛋白质的三级结构（10分钟）
定义：氨基酸残基，包括主链和侧链形成的全部空间结构
一级结构决定空间结构和生理功能
举例：肌红蛋白—球状
免疫球蛋白—T型
④蛋白质的四级结构（10分钟）
定义：亚基集结，最高层次的空间结构
举例：胰岛素和核糖核酸酶
第三节蛋白质结构和功能的关系
1、蛋白质一级结构和功能的关系（10分钟）
关系：关键部位氨基酸残基改变，或整条多肽链缺失导致生理功能改变。
举例：分子病
2、蛋白质空间结构和功能的关系（20分钟）
二、三级结构层次：角蛋白—a螺旋—保护功能
胶原蛋白—三股超螺旋—抗张力
丝蛋白—β片层—延展性
课程名称__生物化学_____________
授课题目
蛋白质的结构与功能
授课日期
授课班级
授课时数
4学时
授课方式
理论课
授
课
重
点
、
难
点
蛋白质的结构和功能
C N 肽键 H2O
C
R2
COOH
二 肽
氨基酸的结合方式:脱水缩合
H O H NH2 C C N 肽键 R1 H O H
H
C COOH
C C OH H N R2
R2
二肽
H2O H2O
氨基酸的结合方式:脱水缩合
H O H NH2 C C N 肽键 R1 H O H C C N 肽键 R2 H C R2 COOH
(4)某一多肽链中共有肽键151个，则此分子中 含有一NH2和—COOH的数目至少有 A、152，152 B、151，151 C 、1 ，1 D 、2 ，2
(5) 人体血红蛋白的一条肽链有145个 肽键，形成这条肽链的氨基酸分子数以 及它们在缩合过程中生成的水分子数分 别是 A.145和144 B.145和145 C.145和146 D.146和145
3、-转角
蛋白质多肽链经常出现180˚的回折，这种肽 链回折处的称为-转角（ -tern）或-bend，或 称发夹结构（hairpin structure）。
一般由四个连续的氨基酸残基组成， 第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。
5、无规卷曲（自由回转）
是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
第三节 蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
天然状态， 有催化活性 去除尿素、 β-巯基乙醇
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
•那么在蛋白质中，氨基酸是如何组成蛋 白质的呢？
蛋白质的结构与功能
氨基酸之间以肽键连接而成的一种 结构。 *蛋白质是多肽链
*多肽链有两端: N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端 * 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合 而基团不完全，被称为氨基酸残基 (residue)。
主链骨 架原子
名称
缩写
pI
O
+NH
天冬酰胺 asparagine Asn，N
3
5.41
H2N-C-CH2 CH2 -CHCOOO CH3 HO-CH-CHCOO+NH 3 +NH 3
谷氨酰胺 glutamine Gln，Q 5.65
苏氨酸
threonine Thr， T 5.60
HO-CH2-CHCOO+NH 3
结构 H2N CH2 CH2 CH2 CH2-CHCOO+NH 3
名称
缩写
pI
赖氨酸 lysine Lys ，K 9.74
NH
H2N C NH CH2 CH2 CH2-CHCOO精氨酸 arginine Arg，R 10.76 +NH 3 HC = C-CH2 -CHCOO组氨酸 histidine His ，H 7.59 N NH +NH3
C端
脯
N端
（二）结构域 大分子蛋白质的三级结构中的致密结构实 体称为结构域(domain) 。结构域同时也是功能 单位。
纤连蛋白分子的（配体结合）结构域
Ig的结构域：CH1～H3重链恒定区结构域1、2、3；CL轻链恒定区 结构域；VL轻链可变区结构域；VH重链可变区结构域；
（三）分子伴侣(chaperon) 分子伴侣通过提供一个保护环境从而加 速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 特殊蛋白质；许多为热休克蛋白。 * 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分 结合随后松开，如此重复进行可防止错误 的聚集发生，使肽链正确折叠。 * 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使 之解聚后，再诱导其正确折叠。 * 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键 的正确形成起了重要的作用。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的宏观分子之一，是维持生命活动的基础。
它们在细胞结构、代谢调节、免疫和信号传递等方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能是相互关联的，不同的蛋白质结构决定了它们的功能。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，组成了蛋白质的一级结构。
一级结构对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
二级结构是指多肽链上相邻的氨基酸通过氢键形成的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，其中氢键固定螺旋的形成。
β-折叠是由平行或反平行的β链排列而成，通过氢键连接起来形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质中氨基酸侧链的相互作用所形成的立体结构。
它由非共价键和共价键相互作用而形成。
非共价键主要包括氢键、疏水作用、电荷作用等。
这些相互作用使蛋白质折叠成特定的立体结构。
四级结构是指多个多肽链相互作用而形成的复合物。
蛋白质可以由单个多肽链组成，也可以由多个多肽链组成。
四级结构对于蛋白质的功能起着重要作用，它决定了多肽链之间的相互作用和空间结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的蛋白质具有不同的功能，包括催化反应、传输物质、结构支持、免疫调节等。
催化反应是蛋白质最常见的功能之一、酶是一类具有催化反应的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子转变为产物，然后释放产物，完成催化反应。
传输物质是蛋白质的另一个重要功能。
例如，血红蛋白是一种负责将氧气从肺部运输到全身组织的蛋白质。
血红蛋白通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后将氧气释放给组织细胞。
蛋白质还担负着结构支持的功能。
例如，胶原蛋白是一种主要存在于结缔组织中的蛋白质，它能够提供组织的结构框架，并增加组织的强度和柔韧性。
免疫调节是蛋白质的另一个重要功能。
抗体是一类能够与抗原特异性结合的蛋白质，它们能够识别并结合入侵病原体或异常细胞，并协助免疫系统清除它们。
蛋白质结构与功能的关系
第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系⒈一级结构是空间构象的基础例：牛核糖核酸酶是由124氨基酸残基组成的单肽链，分子中8 个Cys的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。
其结构图见课件。
⒉蛋白质的一级结构与分子病述：蛋白质的一级结构是蛋白质行使功能的基础。
一级结构不同的蛋白质，功能也不同。
有时蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。
举例：镰刀型红细胞贫血病（图见课件幻灯52）病症：患者的红细胞在缺氧时由圆饼状变为镰刀状，易胀破发生溶血，运氧机能降低，引起头昏、胸闷等贫血症状。
病因：基因突变分析：略分子病：由蛋白质的一级结构变异导致机体组织结构和功能异常所造成的疾病。
现知几乎所有遗传病都与蛋白质分子结构改变有关。
述：蛋白质一定的结构执行一定的功能。
功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；而一级结构相似的蛋白质，其功能也有所相似。
举例：促肾上腺皮质激素和促黑激素（课本P9图1－10）二、蛋白质分子构象与功能的关系述：蛋白质特定的空间构象与其特殊的生理功能有密切关系。
如毛发的角蛋白分子含大量的α－螺旋，使之富有弹性；而蚕丝的丝心蛋白分子含大量的β－螺旋，使之柔软和易于伸展。
⒈蛋白质空间构象改变，生物学功能也改变举例：核糖核酸酶的变性和复性试验（课本P10图1－11）⒉蛋白质的构象并非固定不变⑴变构效应概念：生物体内某些小分子物质与蛋白质作用，使其构象改变而生物学功能也随之改变的现象。
⑵举例：以血红蛋白（Hb）为例加以说明。
述：Hb由4条肽链组成：2α、2β，功能是运载O2；在去氧Hb亚基中有4对盐键：第一个O2结合时，要打开的盐键不只是4个亚基间盐键的1/4，而是要多一些，打开盐键需要能量。
因此，第一个O2的结合需要的能量多于第2、第3个O2。
结合到第4个O2时，需能更少，带O2速度比第1个时大几百倍。
述：Hb与O2结合后，Hb的构象发生变化，这类变化就是变构效应，即通过构象变化影响蛋白质的功能。
蛋白质的结构与功能
多肽链具有方向性：头端为氨基端（N端），尾端为羧基端（C端）。
第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构（primary structure）是 指蛋白质分子中，从N-端到C-端氨基酸残基 的排列顺序。 主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
牛胰岛素的一级结构
二、蛋白质的二级结构
② 化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐
等。
变性蛋白质的性质改变： ① 物理性质：旋光性改变，溶解度下降，沉降率 升高，粘度升高，光吸收度增加等； ② 化学性质：官能团反应性增加，易被蛋白酶水 解。 ③ 生物学性质：原有生物学活性丧失，抗原性改
变。
蛋白质变性的可逆性：
a)
蛋白质在体外变性后，绝大多数情况下是不能
为β-折叠的PrPsc，从而致病。 PrPc α-螺旋 正常 PrPsc β-折叠 疯牛病
要点：
蛋白质结构与功能的关系
一级结构与功能的关系：一级结构是空间构象的基础，一级结构相
似的蛋白质具有相似的高级结构与功能；一级结构不同的蛋白质 具有不同的高级结构与功能。 空间结构与功能的关系：蛋白质正常的生物功能依赖其完整的空间
要点：
蛋白质的四级结构（quaternary structure）：就是指蛋白质分子
中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。维系
蛋白质四级结构的主要是氢键、盐键、等非共价键。 亚基（subunit）：就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有 三级结构的多肽链。
第 三 节蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的二级结构(secondary structure)是 指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，
但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象
蛋白质的结构与功能
Cys Tyr Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg Gly NH2
牛加压素
多肽的表示方法
• N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 • C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
一种生物活性肽
• 谷胱甘肽（GSH）
谷胱甘肽
• 参与细胞的氧化还原作用 • 保护某些Pro.的活性巯基
高级 结构
高级结构涵盖了分子中每一个原子在空间中 的相对位置
一、蛋白质的一级结构
定义 蛋白质的一级结构指蛋白质分子中氨基酸的
排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
这样的检测方法有什么弊端?
• 三聚氰胺事件
二、蛋白质的基本组成单位
蛋白质是高分子化合物，水解可以生成 小分子化合物。
彻底水解后发现其基本组成单位是氨基 酸（animo acid， AA，aa）。
（一）氨基酸的命名
（二）氨基酸的结构特点
Ala
蛋白质水解所得的都是α-氨基酸
L-α-氨基酸组成天然蛋白质
• 变性的蛋白易于沉淀 • 沉淀的蛋白不一定变性,e.g.盐析
• 蛋白质的凝固作用(protein coagulation)
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比 较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和 强碱中。
四、蛋白质的紫外吸收性质
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪 氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特 征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈 正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
蛋白质的结构与功能
不带电 荷的极 性氨基
酸
（半cy胱ste氨in酸e） （a天sp冬ara酰gi胺ne）
谷氨酰胺 （glutamine）
苯丙氨酸 （phenylalanine）
芳香族 氨基酸
色氨酸 （tryptophan）
酪氨酸 （tyrosine）
酸性氨 基酸
天冬氨酸 （aspartic acid）
谷氨酸 （glutamic acid）
100：16 = x：0.416 x = 2.6g
所以100ml奶粉中含有2.6g蛋白质
三聚氰胺（Melamine，C3H6N6），俗称 蛋白精，白色晶体，几乎无味，含氮量约 为66.67%，在奶粉中加入三聚氰胺，用非 蛋白氮冒充蛋白氮，可提高表观粗蛋白含 量，造成许多婴幼儿发生膀胱、肾部结石 ，严重者，可诱发膀胱癌。
赖氨酸 （lysine）
碱性氨 基酸
精氨酸 （arginine）
组氨酸 （histidine）
半胱，Cys，C 天胺，Asn，N 谷胺，Gln ，Q
苯丙Phe，F 色，Tre，W 酪，Tyr，Y 天，ASP，D 谷，Glu，E 赖，Lys，K 精，Arg，R 组，His，H
HS CH2 CH COOH NH2
蛋白质元素组成的特点
各种不同生物蛋白质中N的含量很接近，平 均为16%，用凯氏定氮法测定生物样品中的 含氮量即可推算出蛋白质的含量。
样品中蛋白质含量（g） = 样品中含氮量（g）×6.25
1/(16%)
某品牌奶粉，按照标准冲调100ml，用凯氏 定氮法测得含氮量为0.416g，那么奶粉中蛋 白质的含量为多少呢？
肽 氨基酸通过肽键相连形成的化合物。
酸、蛋氨酸、脯氨酸、甘氨酸。 2．不带电荷的极性氨基酸
生物化学 第三节蛋白质结构与功能关系
免疫沉淀法
➢ 概念: 利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形 成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液 中分离获得抗原蛋白。
抗体
Protein A-agarose
wash
binding
elution
三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离
➢ 电泳的概念: 蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为 带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这 种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白 质的技术, 称为电泳(elctrophoresis)。
❖疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的 一组人和动物神经退行性病变。
❖ 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 ❖ PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折
叠的PrPsc，从而致病。
第四节 蛋白质的理化性质
The Physical and Chemical Characters of Protein
不改变一级结构。空间构象破坏，内部疏水基 团暴露于分子表面，失去水化膜，溶解度降低。
变性的蛋白质易于沉淀，但并不一定沉淀
蛋白质的复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋 白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称 为复性。
蛋白质的沉淀(pre-cipitation)
血红蛋白与氧结合的正协同效应
100% -
氧 饱 和 度
Mb
Hb
静脉血 氧分压
Hb与Mb一样能 可 逆 地 与 O2 结 合 ， Hb 与 O2 结 合 后 称 为 氧合Hb。
氧合Hb占总Hb 的百分数（称百分饱 和 度 ） 随 O2 浓 度 变 化而改变。
动脉血
第03章蛋白质的结构与功能
茚三酮
氨基酸
茚三酮(还原型) 醛
O
H
2
+ NH3
OH
O
茚三酮
O
O
N
O
O
蓝色或紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。可 作为氨基酸定量分析方法。
4、Sanger反应
与2，4二硝基氟苯（DNFB）反应生成 相应的DNP-氨基酸（黄色）
应用：该反应常用于多肽链或蛋白质的 N—端氨基酸的分析。
血管紧张素-II（牛）
抗利尿激素（加压 素）
血浆缓激肽（牛） P物质 胰高血糖素（牛）
H ·天·精·缬·酪·异·组·脯·苯丙·OH
S
S
H ·半·酪·苯丙·谷胺·天胺·半·脯· 精·甘·NH2
H ·精·脯·脯·甘·苯丙·丝·脯·苯 丙·精·OH
H ·精·脯·赖·脯·谷胺·苯 丙·甘·亮·蛋·OH
H ·组·丝·谷胺·甘·苏·苯丙·苏·丝·天· 酪·丝·赖·酪·亮·天·丝·精·精·丙·谷胺· 天·苯丙·缬·谷胺·色·亮·蛋·天胺· 苏·OH
COOH
COOH
NH2 C H
R
H C -a-氨基酸
常见氨基酸的分类
原则： 20 种 常 见 氨 基 酸 根 据 R 侧 链 极 性 和 带 电荷的不同，可将氨基酸分为四类。
优点： 有利于反映不同氨基酸在蛋白质中可 能发挥的作用。
非极性R基氨基酸
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
Pro P 6.30
极性中性R基氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丝氨酸 serine
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H
C— COOH R2 （二肽）
肽键
H
H
H
NH2 —C —C—N— C—C—OH + H—N —C—COOH R1 O H R2 O H R2 （二肽）
H H2O H H
+ NH2 —C —C— N— C— C —N —C—COOH R1 O H R2 O H R2 （三肽）
（四肽）
（多肽）
（蛋白质）
2 不同的氨基酸分子，具有不同的R基
从氨基酸到蛋白质大致有 哪些结构层次？
血红蛋白
肌红蛋白
由氨基酸形成蛋白质的示意图
氨基酸和氨基酸之间是如何连 接在一起的？
氨基酸的结合方式： 脱水缩合 H
H
H2 N
—C— C— OH + + R1 O H2O
H —N —C— CO OH H R2
H
H2O + NH2 —C —C— N— R1 O H
苯丙氨酸
CH2-C6H4-OH
CH2-CH2-CH2-NH2
H2N CH COOH
赖氨酸
H2N CH COOH
酪氨酸
所以氨基酸的通式是：
蛋白质中的S来自哪里呢？
练习2:根据氨基酸通式,写出下面四种氨基酸的R基：
H O H H O H O O H2N—C— C— OH H H2N—C— C— OH CH CH3 CH3 H2N—C— C— OH CH2 CH3
H2N—C— C— OH
甘氨酸
丙氨酸
CH CH3 CH3
缬氨酸
亮氨酸 R基分别是:
—H,
CH
CH3
CH3 ，—CH3 ，
CH2
CH
CH3 CH3
思考:
不同氨基酸性质的差异ຫໍສະໝຸດ 由什 么导致的？ R基H H
O
H2N—C— C— OH
O CH2 CH CH3 CH3
H2N—C— C—OH H
甘氨酸
亮氨酸
① ③ 练习1： 下面属于氨基酸的是________
4、调节生命活动：有些蛋白质起信息传递的 作用，能够调节机体的生命活动，如胰岛素、 生长激素。
5、免疫作用：抗体，可以帮助人体抵御病毒 和病毒等抗原的侵害。
6、识别作用：细胞膜的外表有一层糖蛋白，与 细胞的识别作用有密切关系。
主要作用：生命活动的主要承担者
1. 2. 3. 4. 5. 6. 构成细胞和生物体：肌肉中的蛋白质 催化作用：酶 运输作用：血红蛋白，载体 调节作用：各种蛋白类激素 免疫作用：抗体 识别作用：糖蛋白、受体
功能特点：具有多样性
都是蛋白质，功能为什么会不同？
组成蛋白质的基本单位是什么， 有多少种？
仔细分析几种组成蛋白质的氨基酸，找出共 同结构，写出氨基酸的通式。 CH3 H
H2N CH
甘氨酸
COOH
H2N CH
COOH
丙氨酸
CH2-CH2-COOH H2N CH COOH
谷氨酸
CH2-C6H5 H2N CH COOH
蛋白质分子结构的多样性，决定了蛋白质 分子功能的多样性。
鸡蛋如果储存不当，就会孵化不出小 鸡，你能从蛋白质结构和功能角度解释 吗？
那些因素会导致蛋白质变性？
人体中有没有结构不同的蛋白质， 但是它们的功能却相似？
蛋白质结构多样性的原因？
①氨基酸种类不同，肽链结构不同 ◇-◇-◇-◇-◇-◇-◇-◇-◇-◇ ◎-◎-◎-◎-◎-◎-◎-◎-◎-◎ ②氨基酸数目不同，肽链结构不同 ◇-◇-◇-◇-◇-◇ ◇ - ◇ -◇ -◇ ③氨基酸排列顺序不同，肽链结构不同 ◇-◇-◎-◎-◇-◇-◎-◎◎-◎- ◇-◇-◎-◇-◇-◎④多肽链空间结构不同
CH3 CH3 CH3
① NH2 —C— COOH
②
NH2 —C —C— COOH H H
H
COOH CH3
COOH 2 ③ NH2 —C—— —C— NH
H H
结论：每个氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基 并连接在同一个碳原子上。
综上所述，氨基酸的结构特点是 1 每种氨基酸分子至少都含有一个氨基 （-NH2）和一个羧基（-COOH）连接在 同一个碳原子上
第三节 有机化合物及生物大分子 蛋白质
1965年我国合成了 世界上第一个有生物活 性的结晶牛胰岛素。
你知道胰岛素在人体的作用吗？ 有些糖尿病患者胰岛素分泌不 足，通过注射胰岛素来治疗，为什 么不直接口服胰岛素呢？
说一说你知道的其他人体中 那些化学成分是蛋白质的物质？
这些蛋白质在人体中承担着 怎样的功能呢？
1、结构蛋白：许多蛋白质是构成细胞和生物体 结构的“建筑材料”。如羽毛、肌肉、头发、蛛 丝等的成分主要是蛋白质。
2、催化作用：细胞内的化学反应离不开酶的 催化。绝大多数酶都是蛋白质。（上图所示 为胃蛋白酶结晶）
血红蛋白
3、运输作用：有些蛋白质具有运输载体的功能。 如血红蛋白、载体蛋白。
图中央浅色区域的部分细胞分泌胰岛素