蛋白质翻译后修饰——末端修饰(氨基末端、羧基末端)——加密版
蛋白质药物的翻译后修饰
百泰派克生物科技
蛋白质药物的翻译后修饰
随着生物医药技术的发展，越来越多的蛋白质类药物被开发出来用于各种疾病的治疗，常见的蛋白质类药物如蛋白质、多肽、单克隆抗体、疫苗和抗体偶联药物等。
这些蛋白质类药物有时需要进行一些修饰才能发挥预想的生物学功能，达到治疗效果。
常见的蛋白质药物翻译后修饰包括糖基化、二硫键、乙酰化和磷酸化等，不同的修饰类型、氨基酸修饰位点以及修饰的含量都会严重影响药物终产品的安全性和疗效性。
研究表明，糖基化程度的高低与促红细胞生成素（一种蛋白类药物）的活性和半衰期密切相关，单克隆抗体的糖链类型影响其与受体的亲和力。
因此，对蛋白质药物的翻译后修饰的分析与鉴定是必不可少的。
目前主要依靠液相色谱-串联质谱技术对蛋白质药物进行翻译后修饰鉴定，其原理和分析流程与常规的蛋白质翻译后修饰鉴定类似。
百泰派克生物科技采用Thermo Fisher的Q ExactiveHF质谱平台结合Nano-LC色谱，提供快速高效的蛋白质药物翻译后修饰鉴定服务技术包裹，您只需要将您的实验目的告诉我们并将您的样品寄给我们，我们会负责项目后续所有事宜，包括蛋白提取、蛋白酶切、修饰肽段富集、肽段分离、质谱分析、质谱原始数据分析、生物信息学分析，欢迎免费咨询。
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1.3 核糖体（ribosome）与核糖体rRNA
核糖体是rRNA 与几十种蛋白质的复合体，有大、小两个亚基构成。含有 合成蛋白质多肽链所必需的酶、起始因子（IF）、延伸因子（EF）、释放 因子（RF）等。
原核的核糖体（70S）= 30S小亚基 + 50S大亚基 30S小亚基: 16S rRNA + 21种蛋白质 50S大亚基: 23S，5SrRNA + 34种蛋白质
蛋白质翻译及翻译后修饰课件
tRNA的结构—“四环一臂”
倒L形的三级结构
蛋白质翻译及翻译后修饰课件
tRNA的功能是解读mRNA上的密码子和搬运氨基酸。 tRNA上至少有4 个位点与多肽链合成有关：即3’CCA氨基酸接受位
点、氨基酰-tRNA合成酶识别位点、核糖体识别位点和反密码子位点。 每一个氨基酸有其相应的tRNA携带, 氨基酸的羧基与tRNA的 3’
反应如下：
A A t R N A A T P 氨 酰 基 - t R N A 合 成 酶 A A - t R N A A M P P P i
氨基酸的羧基与tRNA 的3’端CCA-OH 以酯键相连，因此其氨基是自 由的。
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tRNAfmet fMet-tRNA合成酶
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分泌型蛋白质在翻译过程中通过信号肽协助转入内质网的机制
信号肽（signal peptide）是在新生的多肽链中，可被细胞识别系统识别的 特征性氨基酸序列，在蛋白质翻译过程中或翻译后的定位发挥引导的作用。
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本章结束
蛋白质翻译及翻译后修饰课件
氨酰基tRNA进入A位
新的氨基酸-tRNA的进位依赖Tu-Ts因子和GTP的协助
蛋白质合成过程中的翻译后修饰
蛋白质合成过程中的翻译后修饰蛋白质是生命体的重要组成部分，也是细胞内的各种生物学过程中不可或缺的参与者。
在蛋白质的合成过程中，翻译后修饰起着至关重要的作用。
这种修饰可以增加蛋白质的功能性、稳定性和活性，影响着蛋白质在整个细胞系统中的作用。
翻译后修饰是指在翻译后，蛋白质的氨基酸序列已经被确定之后，其他分子或者离子对蛋白质分子进行的一些修饰作用。
根据不同的翻译后修饰类型，可以分为多个不同的类别，比如糖基化、磷酸化、乙酰化、甲基化、脂肪酰化等等。
其中糖基化是比较常见的一种翻译后修饰。
这种修饰方式是指在蛋白质分子表面上加上一些糖基团的过程。
糖基化可以影响蛋白质的折叠和受体的结合，从而起着重要的作用。
在糖基化作用中，参与的分子通常被称为糖基转移酶。
这些糖基转移酶可以将糖基链加到蛋白质上，形成一些特别的糖基蛋白。
这些蛋白质通常在抗体、凝集素、血凝素等方面发挥着特别的功能。
除了糖基化外，磷酸化也是常见的翻译后修饰方式。
磷酸化通常是指在蛋白质分子的特定氨基酸上加上磷酸基团。
这种修饰方式通常需要特定类型的酶来完成。
磷酸化能够影响蛋白质的构象和受体的活性。
比如，在细胞生长因子（EGF）受体的自磷酸化中，磷酸化作用可以激活其他的信号传递通路，促进细胞的生长和增殖。
除此之外，还有许多其他的翻译后修饰方式。
在乙酰化作用中，某些特定类型的酶可以在蛋白质分子的赖氨酸残基上添加乙酰基团。
这种作用可以影响蛋白质的稳定性和转运。
而在甲基化中，某些蛋白质分子在赖氨酸上加上一些甲基基团，从而影响蛋白质的构象和催化性能。
至于脂肪酰化，这种修饰方式通常是指在蛋白质分子的某些氨基酸上加上一些长链脂肪酸分子。
这种作用通常可以影响蛋白质的稳定性和转运，从而影响蛋白质在细胞内的功能性。
总之，翻译后修饰过程对于蛋白质的功能性和稳定性具有重要意义。
在细胞内的多项生物学过程中，这种修饰调控着蛋白质分子的表现和功能。
虽然目前关于蛋白质翻译后修饰步骤的研究还有很多不明确的地方，但是这些翻译后修饰过程的探究对于我们理解细胞内复杂的生物学过程、人体健康等方面都是十分重要的。
蛋白质翻译和后修饰的机制
蛋白质翻译和后修饰的机制蛋白质是细胞内最基本的分子组成单位之一，它们参与了几乎所有细胞活动的调控。
蛋白质的生合成分为两个过程：翻译和后修饰。
本文将具体探讨这两个过程的机制。
1. 蛋白质翻译蛋白质翻译是将mRNA上的信息“翻译”成蛋白质的过程。
这个过程必须经过核糖体、tRNA和rRNA的共同协作。
核糖体是催化蛋白质合成的关键机构。
它们由rRNA和蛋白质互相嵌套而成。
核糖体有三种不同的位点：A（接受态）、P（肽链位点）和E（退出态）。
A位点是一个tRNA分子的接受位点，P位点是一个tRNA上附着的肽链的链合成位点，而E位点是一个空的tRNA离开的位点。
tRNA是一个关键分子，它包含一个氨基酸和一个反密码子（ant codon，mRNA上的三个碱基的互补序列）。
tRNA和mRNA 的互补配对是由磷酸二酯键（phosphodiester bond）的形成而实现的。
当核糖体扫描mRNA，发现一个叫做“起始密码子”的序列（AUG）时，就会启动翻译过程。
开始时，P位点会接受一个tRNA，只有这个tRNA的反密码子与mRNA上的起始密码子一致。
接下来，A位点会接受另一个tRNA，这个tRNA的反密码子与mRNA上的下一个密码子一致。
同时，P位点上的氨基酸和A位点上的氨基酸形成一个肽键，P位点上的tRNA就离开了，A位点上的tRNA和肽链位点P上的氨基酸向前移动一个位置，等待下一个tRNA进入A位点并与它配对。
整个过程的重复会一直持续，直到达到一个叫做“终止密码子”的mRNA序列（UAA，UAG和UGA），此时核糖体会停止翻译。
完成后，新合成的蛋白质会被释放出来。
2. 蛋白质后修饰蛋白质的后修饰过程即是指母体蛋白转化为功能蛋白的一系列化学修饰过程，包括各种不同类型的化学修饰。
（1）修剪蛋白质修剪是指在蛋白质生物合成过程中去除母体蛋白序列中的一些氨基酸，从而增强或改变蛋白质的功能。
例如，淀粉样蛋白酶（serine protease）在剪切血维素原（prothrombin）的过程中，将顺式-Arg-Gly-Ser-Arg-Arg-S的氨基酸序列剪切成顺式-Arg-Gly-Ser-S的氨基酸序列和顺式-Arg-Arg的氨基酸序列。
临床执业医师考试辅导：蛋白质翻译后修饰
临床执业医师考试辅导：蛋白质翻译后修饰
蛋白质翻译后修饰
新合成的肽链不具备蛋白质的生物学活性，必须经过复杂的加工过程才能转变为具有天然构象的功能蛋白质，这一加工过程称为翻译后修饰。
翻译后修饰包括多肽链折叠为天然的三维构象及对肽链一级结构的修饰、空间结构的修饰等。
折叠：完成多肽链折叠所需的所有信息都包含在蛋白质自身的氨基酸排列顺序中，即一级结构是空间构象的基础。
新生肽链的折叠在肽链合成中、合成后完成，可能随着肽链的不断延伸而逐步折叠，产生正确的二级结构、模体、结构域到形成完整空间构象。
分子伴侣是一类重要的参与蛋白质折叠的蛋白质因子。
N-端和C-端的化学修饰：翻译过程中，新生肽链的第一个氨基酸为甲硫氨酸（真核生物），细胞内氨基肽酶可以除去N-端甲硫氨酸或N-端附加序列（如信号肽）；真核生物中，约50％的蛋白质有N-端氨基酸的乙酰化；在肽链合成过程中即可发生N-端修饰。
C-端的氨基酸残基有时也出现修饰现象。
氨基酸残基的化学修饰：蛋白质分子中某些氨基酸残基的侧链可进行翻译后的共价修饰。
由于这些共价修饰，组成蛋白质的氨基酸种类显著增加。
这些化学修饰有；①糖基化；②羟基化；③甲基化；④磷酸化，⑤二硫键形成；⑥亲脂性修饰。
水解加工：某些无活性的蛋白质前体可经蛋白酶水解，生成具有活性的蛋白质或多肽。
蛋白质空间结构修饰：通过非共价键使亚基聚合，而形成具有四级结构的蛋白质，此外，蛋白质与辅基连接后，形成完整的结合蛋白质。
蛋白质的翻译和翻译后修饰
蛋白质的翻译和翻译后修饰生命是由许许多多的分子组成的，而蛋白质是其中最为重要的一种。
蛋白质是由一串氨基酸组成的长链，这一长链需要经过翻译才能够转化为具有生物学功能的分子。
蛋白质的翻译和翻译后修饰是生命过程中最为重要的一环。
一、蛋白质的翻译大多数蛋白质翻译是在细胞的核内进行的，当DNA信息需要被转录成RNA信息时，核糖核酸（RNA）由RNA聚合酶开始合成。
生物体内细胞所合成的蛋白质大多是由核内DNA转录所得到的信息指令，它们之间的转化是通过RNA来实现的。
RNA只能单链存在，而DNA是双链的，因此DNA需要转录为RNA。
RNA与DNA之间的差别在于它们的碱基和糖分子不同，RNA的糖分子是核糖糖，而DNA的糖分子是脱氧核糖糖。
RNA分为mRNA、tRNA、rRNA三种类型。
其中，mRNA是单链的，又称为信使RNA，它携带着从DNA中转录来的信息，将这些信息传递到细胞质中的核糖体。
tRNA是转运RNA，它具有一定的三维结构，能够识别对应的氨基酸并将其运输到正在合成蛋白质的核糖体处。
rRNA是核糖体RNA，是组成核糖体的重要组成部分。
mRNA的翻译是通过核糖体完成的。
核糖体是由rRNA和蛋白质组成的复合物，每个核糖体可以同时合成一条蛋白质链。
当mRNA被核糖体识别后，它将被解码以便识别并对应一个氨基酸，这一过程是由tRNA完成的。
tRNA上有一个“反密码子”，它与mRNA相对应的“密码子”匹配，从而指示该tRNA上的氨基酸在蛋白质链的什么位置插入。
每次合成一个氨基酸后，核糖体会相对移动一个密码子，并等待下一个tRNA的到来。
这样反复进行直到整个蛋白质链合成完成。
在蛋白质链合成的过程中，核糖体会自动将一条完整的蛋白质链连在一起。
经过长时间的重复，整个蛋白质链就被合成出来了。
二、蛋白质翻译后修饰在蛋白质合成完成后，蛋白质还需要一些修饰才能够发挥其生物学功能。
蛋白质的修饰分为多种类型，包括切割、糖基化、磷酸化、酰化等，都是通过进一步地化学反应来修改已合成的蛋白质分子结构。
蛋白质翻译后修饰——末端修饰(氨基末端、羧基末端)——加密版
蛋白质翻译后修饰——末端修饰（氨基末端、羧基末端）（~~by luckyboy）（微生物班、精简打印、元旦巨献版）在核糖体上翻译的时候，当氨基酸添加到新生多肽之后，在体内氨基酸残基会发生各种各样的共价修饰。
I、氨基端的修饰初生蛋白的第一个氨基酸的命运：在细菌中：在细菌中生物合成蛋白质的第一步一般是甲酰甲硫氨酰-tRNAfmet和第二个氨酰tRNA通过肽键合成，因此初生蛋白质存在一个甲酰甲硫氨酰位点。
在真核生物中：虽然N末端甲硫氨酰位点从第一个甲硫氨酸获取在成熟蛋白质中很常见，N末端的α-甲基一般很快会被移除，接着在大多数情况下甲硫氨酸残基会被断裂下来。
这个作用是依靠甲硫氨酸氨基肽酶的作用，并且这个裂解过程由第二个残基控制。
（1）在酵母中（啤酒酵母）：如果倒数第二个氨基酸残基有一个0.129nm或更小的回转半径的时候，甲硫氨酸会被完完全全的裂解掉（这些氨基酸有：Gly, Ala, Ser, Cys, Thr, Pro, Val）（3）在真菌或哺乳动物的线粒体中：起始甲硫氨酸的不被去除，但在植物的线粒体中还是会发生的。
在工程菌中：在大肠杆菌中过量表达的蛋白质通过质粒技术会导致一种甲硫氨酸残基保留的不正常现象。
一、乙酰化1．N端a-乙酰基修饰（a-acetyl）在蛋白质中是很普遍的在Ehrlich ascite 细胞中：大概有80%的可溶蛋白是N端a-乙酰基修饰的。
在高等真核生物中：有证据表明在这些细胞中氨基酸末端乙酰化是非常普遍的，几乎可以作为高等真核生物蛋白质的一个典型标志。
在低等真核生物中：N端a-乙酰基的比例比较低，但还是存在的2. N端a-乙酰基化修饰通常是翻译中同时发生的，一般发生在新生肽链大约40个残基长的时候3.N端残基乙酰化修饰的频率（概率）是不同的：一般Ala,Ser > Met,Gly, Asp > Asn,lle,Thr,Val > 其他氨基酸残基（1）在高等真核生物中的蛋白质比细菌或真菌中的蛋白质更可能发生乙酰基修饰（2）在大肠杆菌中表达的真核细胞蛋白部分发生乙酰化。
蛋白质的翻译后修饰和调控
蛋白质的翻译后修饰和调控蛋白质是生命活动中最为重要的分子之一，它们既可以是细胞的结构组成，也可以作为代谢酶、激素、调节因子等生物分子的重要载体。
蛋白质的结构和功能不仅与其天然的氨基酸序列有关，还与其经过多种酶催化的修饰过程密切相关。
这些修饰包括：翻译后修饰、翻译后超表达、裂解和脱附等。
本文将重点探讨蛋白质的翻译后修饰和调控。
一、蛋白质翻译后修饰敲蛋白质的翻译过程通常被认为是从N-到C-端，从氨基基团到羧基，由核酸和翻译机械制成。
生物细胞内的合成蛋白质，则需要进行多种酶的修饰，以使其最终呈现出所要求的生物活性和三维结构。
1. 磷酸化磷酸化是蛋白质修饰的最为普遍的一种方式，通常是由一些酪氨酸或苏氨酸上的酸性侧链上结合的磷酸基所完成。
磷酸化可以使蛋白质结构和荷电特性发生改变，进而影响蛋白质的结合和催化活性。
2. 糖基化蛋白质上的糖基化通常是由一种糖基转移酶催化的，常见的糖基包括N-糖基、O-糖基和C-糖基等。
这些糖基化行为通常可以增强蛋白质的稳定性和生物学活性，还可以改变蛋白质的质量和凝聚性质。
3. 甲基化和乙酰化蛋白质上还经常会发生一些特定结构上的编辑修饰，如甲基化和乙酰化等。
这些修饰可以影响某些细胞稳定性和外界刺激对蛋白质的响应。
二、蛋白质翻译后调控蛋白质合成不仅受制于基因表达水平和翻译效率，还受到各种内部和外部因素的调控。
下面分别分析各种调控因素。
1.蛋白酶降解蛋白质的稳定性一般由蛋白酶进行去催化。
当细胞感觉到一定的环境刺激，如氧化应激或低钙离子等，在一个较短的时间内，通常会发生蛋白酶催化或蛋白利氧化等情况。
2.磷酸酶反应蛋白质的翻译后编辑修饰中，蛋白酶对蛋白质的磷酸化处于一种动态调控周期。
在细胞中，有一类蛋白质酶能够催化磷酸化的去除，并且有很好的选择性。
这意味着当细胞需要调节某些类型蛋白质的磷酸化状态时，通过控制这些蛋白质磷酸酶反应来实现。
3.转录因子转录因子是一些能够识别DNA序列的特异性蛋白质，它们可以促进或阻止基因的转录。
2.蛋白质翻译后修饰-----末端修饰
蛋白质翻译后修饰——末端修饰（氨基末端、羧基末端）2010 遗传学在核糖体上翻译的时候，当氨基酸添加到新生多肽之后，在体内氨基酸残基会发生各种各样的共价修饰。
I、氨基端的修饰初生蛋白的第一个氨基酸的命运：在细菌中：在细菌中生物合成蛋白质的第一步一般是甲酰甲硫氨酰-tRNAf met和第二个氨酰tRNA通过肽键合成，因此初生蛋白质存在一个甲酰甲硫氨酰位点。
在真核生物中：虽然N末端甲硫氨酰位点从第一个甲硫氨酸获取在成熟蛋白质中很常见，N末端的α-甲基一般很快会被移除，接着在大多数情况下甲硫氨酸残基会被断裂下来。
这个作用是依靠甲硫氨酸氨基肽酶的作用，并且这个裂解过程由第二个残基控制。
1）在酵母中（啤酒酵母）：如果倒数第二个氨基酸残基有一个0.129nm或更小的回转半径的时候，甲硫氨酸会被完完全全的裂解掉（这些氨基酸有：Gly, Ala, Ser, Cys, Thr, Pro, Val）2）在真菌或哺乳动物的线粒体中：起始的甲硫氨酸不被去除，但在植物的线粒体中还是会发生的。
在工程菌中：在大肠杆菌中过量表达的蛋白质通过质粒技术会导致一种甲硫氨酸残基保留的不正常现象。
一、乙酰化1.N端α-乙酰基修饰（α-acetyl）在蛋白质中是很普遍的在Ehrlich ascite 细胞中：大概有80%的可溶蛋白是N端α-乙酰基修饰的。
在高等真核生物中：有证据表明在这些细胞中氨基酸末端乙酰化是非常普遍的，几乎可以作为高等真核生物蛋白质的一个典型标志。
在低等真核生物中：N端α-乙酰基的比例比较低，但还是存在的2.N端α-乙酰基化修饰通常是翻译中同时发生的，一般发生在新生肽链大约20-50个残基长的时候3.N端残基乙酰化修饰的频率（概率）是不同的：一般Ala,Ser > Met,Gly, Asp > Asn,lle,Thr,Val > 其他氨基酸残基（1）在高等真核生物中的蛋白质比细菌或真菌中的蛋白质更可能发生乙酰基修饰（2）在大肠杆菌中表达的真核细胞蛋白部分发生乙酰化。
蛋白质翻译后修饰
6.类泛素化
➢ 2008 年之前在原核生物中只发现了蛋白酶体，却从未发 现泛素或类泛素的蛋白质的修饰，因此一度认为蛋白酶 体对原核生物蛋白质的降解完全依赖于蛋白质自身的组 成和结构。
➢ 2008年,Pearce等在结核分枝杆菌中发现了与泛素功能相 似 的 蛋 白 质 , 命 名 为 原 核 类 泛 素 蛋 白 (prokaryotic ubiquitin-like protein,Pup)。Pup可以在辅助因子的 作用下标记多种功能蛋白,并介导被标记蛋白质通过蛋白 酶体降解。Pup-蛋白酶体通路的发现揭示了原核生物中 一个崭新的蛋白质降解机制。
• N-磷酸盐是通过精氨酸、赖氨酸或组氨酸的磷酸化形成的； • 酰基磷酸盐是通过天冬氨酸或谷氨酸的磷酸化形成的； • 而S-磷酸盐则通过半胱氨酸磷酸化形成。
有丝分裂原激活蛋白激酶（MAPKs）
•MAPKs家族成员存在于所有的真核生物中，在多种信号传递 过程中起作用。 •它们是一类丝氨酸/苏氨酸（Ser/Thr）蛋白激酶，Mr约为 38000-55000，具有11个保守的蛋白激酶亚区。
5.乙酰化 乙酰化修饰首先是在真核生物中发现的，发生乙酰化的 位点是结合在DNA 上组蛋白的赖氨酸残基着-NH2，对基 因转录起到重要的调节作用。随着研究的深入，近些年 在原核生物中也发现了蛋白质乙酰化修饰。 DNA结合蛋白的乙酰化修饰 乙酰辅酶A合成酶(ACS)的乙酰化修饰 核糖体蛋白的乙酰化修饰
4.磷酸化
➢ 磷酸化是通过蛋白质磷酸化激酶将ATP 的磷酸基转移到 蛋白的特定位点上的过程。大部分细胞过程实际上是被 可逆的蛋白磷酸化所调控的, 至少有30%的蛋白被磷酸 化修饰。
➢ 在磷酸化调节过程中，细胞的形态和功能都发生改变。 可逆的磷酸化过程几乎涉及所有的生理及病理过程, 如 细胞信号转导、肿瘤发生、新陈代谢、神经活动、肌肉 收缩以及细胞的增殖、发育和分化等。
蛋白质翻译后修饰及其功能
蛋白质翻译后修饰及其功能
蛋白质的修饰指的是对蛋白质分子的化学结构进行改变，从而影响蛋白质的功能和活性。
蛋白质修饰通常可以分为两大类：翻译后修饰和转录后修饰。
1.翻译后修饰：指的是在蛋白质合成完成后，通过一系列酶催化反应对蛋白质分子的氨基酸残基进行的化学修饰。
常见的翻译后修饰包括：-磷酸化：将磷酸基团（PO4）添加到蛋白质分子上，通过调节蛋白质的构象和活性，参与细胞信号转导、基因表达等过程。
-甲基化：在蛋白质的赖氨酸残基上添加甲基基团（CH3），参与DNA 修复、转录调控等生物学过程。
-乙酰化：在蛋白质的赖氨酸残基上添加乙酰基团（CH3CO），参与细胞代谢、染色体结构的调控等过程。
-泛素化：在蛋白质分子上附加小型蛋白物质泛素，参与蛋白质的降解、DNA修复等过程。
2.转录后修饰：指的是在蛋白质合成后，由酶催化将其他化学分子如糖类、脂类等与蛋白质分子非共价地连接起来，从而改变蛋白质的结构和性质。
常见的转录后修饰包括：
-糖基化：将糖类分子附加到蛋白质分子上，形成糖蛋白；参与细胞信号传导、免疫应答等过程。
-脂基化：将脂类分子如脂肪酸、胆固醇等附加到蛋白质分子上，形成脂蛋白；参与细胞信号传导、细胞膜的结构和功能调节等过程。
-辅酶修饰：将辅酶分子如辅酶A、辅酶FAD等与蛋白质分子结合，
参与能量代谢、酶催化等生物过程。
这些修饰能够调节蛋白质的稳定性、活性和功能，在细胞过程中起着
重要的调控作用。
不同的修饰方式和位置会导致蛋白质的不同功能和亚型，从而在生物体内发挥不同的生理作用。
蛋白质翻译后修饰
蛋白质翻译后修饰Chapter VChapter VPost‐translational ModificationOf ProteinsOne gene more proteinsOne gene, more proteins蛋白质翻译后修饰（PTM）是指蛋白质在翻译中或翻译后经历的个共价加工过程，即通过1个或几个氨基酸残基加上修饰的一个基团或通过蛋白质水解剪去基团而改变蛋白质的性质。
从定义的角度，可以如下理解蛋白质翻译后修饰：1. 对某氨基酸的修饰包括共价连接简单的官能团（如乙酰基或磷酸基）1对某一氨基酸的修饰包括和引入一些复杂结构，如脂类和糖类。
2. 将已经结束翻译的转录本产物切割成成熟的形式，如信号肽或活性肽的加工等。
3. 氨基酸的交联，如丝氨酸和酪氨酸。
可以说，蛋白质组中任一蛋白质都能在翻译时或翻译后进行修饰。
不同类型的修饰都会影响蛋白质的电荷状态、疏水性、构饰不同类型的修饰都会影响蛋白质的象和（或）稳定性，最终影响其功能。
诸多实例表明蛋白质的修饰都采取一种可逆模式‐“开”或“关”的状态行或者调节蛋白质的功能或者作为个真实的分的状态进行，或者调节蛋白质的功能，或者作为一个真实的分子开关。
目前已发现300多种不同的翻译后修饰，主要形式包括磷酸化、糖基化、乙酰化、泛素化、羧基化、核糖基化以及二硫键的配对等。
等加入官能团乙酰化—通常于蛋白质的N末端加入乙酰。
磷酸化—加入磷酸根至Ser、Tyr、Thr或His。
糖化—将糖基加入Asn、羟离氨酸、Ser或Thr，形成糖蛋白。
烷基化加入如甲基或乙基等烷基。
—甲基化—烷基化中常见的一种，在Lys、Arg等的侧链氨基上加入甲基。
生物素化—主要有组蛋白的生物素酰化修饰，由羧化全酶合成酶与组蛋白直接相互作用完成，以及生物素附加物令赖氨酸残基酰化。
以及生物素附加物令赖氨酸残基酰化谷氨酸化—谷氨酸与导管素及其他蛋白质之间建立共价键。
甘氨酸化—一个至超过40种甘氨酸与导管素的C末端建立共价键。
蛋白质的翻译和翻译后修饰
蛋白质的翻译和翻译后修饰蛋白质是细胞中最基本的生物大分子，参与了生物体内几乎所有的生命活动。
蛋白质的合成涉及到翻译过程和翻译后修饰两个主要步骤。
一、蛋白质的翻译蛋白质的翻译是指将mRNA上的遗传信息转化为氨基酸序列的过程。
这一过程主要发生在细胞质中的核糖体上。
1. 启动子与小核仁RNA（rRNA）的结合：翻译开始前，mRNA的5'端结合到核糖体小亚基上的小核仁RNA，形成启动复合体。
这一步骤确保正确的起始点和适当的翻译框架。
2. 外显子剪接和核糖体扫描：mRNA经过剪接后，转录内含子被去除，形成成熟的mRNA转录本。
核糖体扫描该mRNA，寻找起始密码子(AUG)，确定翻译开始位置。
3. 起始复合物形成：核糖体识别起始密码子并与亚单位Met-tRNAiMet结合，形成起始复合物。
这一复合物包含大、小核糖体亚基以及tRNAiMet。
4. 转移rna（tRNA）结合：核糖体在mRNA上滑动，直到识别到一个新的密码子。
合适的tRNA通过抗密码子与mRNA上的密码子配对，保证正确的氨基酸被加入到蛋白质链上。
5. 肽键形成和elongation：肽键的形成是翻译的关键步骤，它由蛋白合成酶催化，将新到达的氨基酸与蛋白质链上的上一氨基酸连接起来。
步骤重复进行，直到到达终止密码子。
6. 翻译终止：终止密码子标志着蛋白质链的结束。
在终止密码子到达时，核糖体与复合物解离，蛋白质链被释放，并经过后续的修饰和折叠。
二、蛋白质的翻译后修饰蛋白质翻译后经历一系列修饰过程，使其成为活性蛋白质并能够履行其功能。
1. 氨基酸修饰：氨基酸修饰包括磷酸化、甲基化和乙酰化等。
这些修饰可以改变蛋白质的稳定性、活性以及与其他分子的相互作用。
2. 糖基化修饰：糖基化修饰是将糖基添加到蛋白质上，形成糖蛋白。
糖蛋白在细胞识别、细胞黏附和信号传导等过程中起着重要作用。
3. 蛋白质折叠：翻译后的蛋白质链通常处于未折叠的状态，需要经过蛋白质折叠过程才能形成稳定的三维结构。
蛋白质的翻译和修饰
蛋白质的翻译和修饰蛋白质是生物体中重要的分子，在维持细胞结构和功能方面起着关键的作用。
蛋白质的翻译和修饰是指蛋白质从基因信息中转录出的mRNA经过翻译过程后，进一步修饰成最终的功能蛋白质。
这个过程包括翻译过程中的翻译后修饰和在翻译结束后的蛋白质修饰。
下面将介绍蛋白质翻译和修饰的细节。
1. 蛋白质的翻译蛋白质的翻译是将mRNA上的核苷酸序列翻译成氨基酸序列的过程。
这个过程是通过核糖体完成的，核糖体由多个核糖核蛋白组成。
在翻译开始之前，mRNA上的起始密码子（通常为AUG）被辨认并与特定的tRNA结合，这个tRNA上携带着与起始密码子对应的氨基酸甲硫氨酸。
接着，核糖体逐渐移动，将mRNA上的下一个密码子与相应的tRNA结合，并用脱氨酰tRNA的方式将氨基酸串联起来，最终形成蛋白质的链。
2. 翻译后修饰翻译后修饰是指蛋白质在翻译结束后，通过一系列的化学反应和修饰酶的作用，对蛋白质进行化学改变和修饰。
这些修饰包括磷酸化、甲基化、乙酰化、糖基化等。
这些修饰的目的是为了赋予蛋白质更多的功能和活性，同时还可以调控蛋白质的稳定性、定位和相互作用。
3. 蛋白质修饰方式蛋白质修饰有多种方式，下面介绍一些常见的修饰方式：3.1 磷酸化磷酸化是通过酶催化将磷酸基团连接到蛋白质上的氨基酸残基上。
这个修饰方式可以调控蛋白质的活性、稳定性和相互作用。
磷酸化的氨基酸残基包括丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸。
3.2 甲基化甲基化是指通过甲基转移酶将甲基基团连接到蛋白质上的氨基酸残基上。
这个修饰方式可以改变蛋白质的电荷、形状和相互作用，从而影响蛋白质的功能。
3.3 乙酰化乙酰化是指通过酰基转移酶将乙酰基团连接到蛋白质上的赖氨酸残基上。
这个修饰方式可以改变蛋白质的电荷和相互作用，从而调控蛋白质的稳定性和功能。
3.4 糖基化糖基化是指通过糖转移酶将糖基团连接到蛋白质上的羟基或氨基残基上。
这个修饰方式可以改变蛋白质的电荷、稳定性和相互作用。
糖基化的蛋白质通常被称为糖蛋白。
蛋白质表达过程中翻译后修饰作用的阐述
蛋白质表达过程中翻译后修饰作用的阐述蛋白质是生物体内最基本的功能分子之一，扮演着许多生命过程中重要的角色。
蛋白质的合成包括转录和翻译两个主要步骤。
在翻译过程中，mRNA的编码信息被转化成具有功能和结构的蛋白质。
然而，翻译仅仅是蛋白质合成的第一步，翻译后修饰则是决定蛋白质功能和结构的重要环节。
翻译后修饰是指蛋白质在翻译完成后，通过一系列的化学反应和修饰酶的作用，调整其结构和功能。
这些修饰可以包括磷酸化、甲基化、乙酰化、酰化和糖基化等不同类型的化学修饰。
下面将详细介绍其中的几种修饰作用。
一、磷酸化修饰磷酸化是蛋白质翻译后修饰中最常见的一种类型。
磷酸化修饰通过将磷酸基团添加到特定的氨基酸残基上，如丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸，改变蛋白质的电荷性质和结构，从而影响其功能和相互作用。
磷酸化修饰在细胞信号传导、基因表达调控和细胞凋亡等生物过程中起着重要的调控作用。
二、甲基化修饰甲基化修饰是一种将甲基基团添加到蛋白质氨基酸残基上的修饰方式。
这种修饰通常发生在赖氨酸、精氨酸和组氨酸残基上。
甲基化修饰可以调节蛋白质的结构和功能，影响其相互作用和定位。
举例来说，组蛋白的甲基化修饰在染色质结构和基因表达调控中起到了重要的作用。
三、乙酰化修饰乙酰化修饰是一种将乙酰基团添加到蛋白质氨基酸残基上的修饰方式。
乙酰化修饰常见于赖氨酸残基上。
乙酰化修饰可以改变蛋白质的电荷性质和结构，影响蛋白质的稳定性、活性和亲和力。
例如，组蛋白在染色质重塑和基因表达调控中的乙酰化修饰是非常重要的。
四、酰化修饰酰化修饰是一种将酰基团（如丁酰、戊酰等）添加到蛋白质氨基酸残基上的修饰方式。
酰化修饰可以调节蛋白质的结构和功能，改变其活性、稳定性和亲和力。
例如，转录因子的酰化修饰可以调控基因的表达水平。
五、糖基化修饰糖基化修饰是指将糖基团添加到蛋白质上的修饰方式。
糖基化修饰通常发生在赖氨酸、赖氨酸和苏氨酸残基上。
糖基化修饰可以影响蛋白质的稳定性、定位和相互作用。
蛋白翻译后修饰
百泰派克生物科技
蛋白翻译后修饰
很多蛋白质在加工合成过程中都要经历一个共价修饰的过程，即在相应酶作用条件下，通过在氨基酸残基处加上官能基团而改变蛋白质的性质，这种过程称为蛋白质翻译后修饰（PTMs, post-translation modifications）。
目前，已发现超过400多种不同的翻译后修饰，主要形式包括糖基化、磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化等。
蛋白质翻译后修饰具有重要的生理意义，参与调节多项生命活动，如蛋白质的物理化学性质、活性状态、细胞定位、信号传导及蛋白之间的相互作用等。
蛋白质翻译后修饰组学主要研究蛋白质翻译后修饰的类型及发生该种修饰的水平。
目前，常用的蛋白质翻译后修饰鉴定方法有电泳法、色谱法、生物质谱等。
由于蛋白质翻译后修饰存在水平较低，形成的共价键不稳定，修饰前后差异不显著，种类多样且可能同时存在等问题，故对其进行鉴定有一定的难度，进而在研究中对修饰蛋白质进行富集分离至关重要。
百泰派克生物科技基于Thermo公司最新推出的Obitrap Fusion Lumos质谱仪结合Nano-LC，提供蛋白质翻译后修饰组学服务，包括磷酸化/糖基化/泛素化/乙酰化/甲基化/二硫键等翻译后修饰鉴定，欢迎免费咨询。
翻译过程中的蛋白后修饰
翻译过程中的蛋白后修饰在细胞内，蛋白质的生物合成是一个复杂的过程，其中包括蛋白质的翻译和修饰。
翻译是将mRNA（信使RNA）的密码子序列转化为蛋白质的过程，而修饰是指在蛋白质合成完成后，通过化学反应在蛋白质分子上加上化学基团或化学修饰物的过程。
蛋白质后修饰的发生不仅可以改变蛋白质的活性、定位和寿命，还可以调控细胞内的各种生物学过程。
一、翻译的基本过程蛋白质的翻译是在蛋白质合成机器——核糖体中进行的。
翻译的基本过程包括三个阶段：启动、延伸和终止。
1. 启动翻译的启动是通过mRNA的5'端上的一个特殊密码子——起始密码子（通常是AUG）来实现的。
在细胞中，起始密码子被识别并结合到特殊的tRNA分子上。
这个tRNA分子中携带着与起始密码子互补的抗密码子。
起始tRNA随后与核糖体和其他蛋白质因子结合，形成翻译复合体。
2. 延伸在翻译的延伸阶段，核糖体将前一个aminoacyl-tRNA与当前mRNA上的三联密码子相匹配，这样新的氨基酸就可以被加入到正在合成的多肽链中。
核糖体会不断地移动，继续合成新的氨基酸残基，直到遇到终止密码子为止。
3. 终止终止阶段是翻译的最后一个阶段，当核糖体遇到终止密码子时，翻译复合体解离，蛋白质合成结束。
终止密码子（UAA，UAG或UGA）并不对应氨基酸，而是作为停止信号来终止蛋白质合成。
二、蛋白质后修饰的类型在蛋白质合成完成后，蛋白质的活性和功能可以通过多种后修饰过程进行调控。
蛋白质后修饰的类型包括磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化、降解等。
1. 磷酸化磷酸化是蛋白质后修饰中最常见的一种形式。
磷酸化是通过将磷酸基团（PO₄³⁻）共价地加到特定氨基酸残基上来实现的。
磷酸化可以改变蛋白质的电荷、构象和亲水性，从而影响蛋白质的功能和相互作用。
2. 甲基化甲基化是将甲基基团（CH₃）共价地加到蛋白质的氨基酸残基上。
甲基化通常发生在赖氨酸、精氨酸和谷氨酸等氨基酸上，可以影响蛋白质的功能、稳定性和激活状态。
蛋白质翻译后修饰的鉴定ppt课件
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离子交换和等电聚焦 离子交换（strong aion exchange,SAX/ strong caion exchange,SCX ）:离子强度 不同进行分离 IEF:等电点不同进行分离 主要用于复杂样本的预分离，降低样本复杂 程度 结合金属亲和等其他富集技术，可取得很好 的效果
磷酸化涉及细胞信号转导、神经活动、肌肉收 缩以及细胞的增殖、发育和分化等生理病理过 程
糖基化在许多生物过程中如免疫保护、病毒的 复制、细胞生长、炎症的产生等起着重要的作 用
脂基化对于生物体内的信号转导过程起着非常 关键的作用
组蛋白上的甲基化和乙酰化与转录调节有关
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第一节 蛋白质翻译后修饰的鉴定
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2、磷酸肽的识别 质谱技术 质谱技术结合磷酸酶水解
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MALDI-TOF MS 可以通过肽指纹谱(PMF)鉴定蛋白质，与磷酸
酯酶处理相结合可以确定磷酸化位点 原理：
磷酸酯酶处理后，磷酸化的肽丢失磷酸基团 而产生特定质量数的变化，MALDI-TOF MS通过检测这种质量数的变化而确定磷酸 化位点
从带两个正电荷的[M+2H]2+肽混合物中寻找丢失中 性磷酸分子H3PO4的磷酸肽，则Q1和Q3的扫描电压 差所代表的质荷比应为m/z 49
只能分析磷酸化丝氨酸和磷酸化苏氨酸
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3、磷酸化氨基酸位点的确定
用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基 于两种不同原理
第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性 如在ESI质谱仪的碰撞室或离子源中，或在
么每一个被分离的肽段相应的活度计数就表明这一组 分中磷酸肽的相对量，如果已知所用放射性标记物的 比活，就能容易算出磷酸肽的绝对量 放射性标记的磷酸肽的分离谱可以用来定量检测不同 时间或细胞状态下蛋白质磷酸肽状态的变化 肽分离方法也有效地除去了非肽类杂质，更有利检测 和分析低丰度磷酸肽
蛋白质翻译后修饰——末端修饰（氨基末端、羧基末端）——加密版
蛋白质翻译后修饰——末端修饰（氨基末端、羧基末端）——加密版蛋白质翻译后修饰——末端修饰（氨基末端、羧基末端）（~~by luckyboy）（微生物班、精简打印、元旦巨献版）在核糖体上翻译的时候，当氨基酸添加到新生多肽之后，在体内氨基酸残基会发生各种各样的共价修饰。
I、氨基端的修饰初生蛋白的第一个氨基酸的命运：在细菌中：在细菌中生物合成蛋白质的第一步一般是甲酰甲硫氨酰-tRNAfmet和第二个氨酰tRNA通过肽键合成，因此初生蛋白质存在一个甲酰甲硫氨酰位点。
在真核生物中：虽然N末端甲硫氨酰位点从第一个甲硫氨酸获取在成熟蛋白质中很常见，N末端的α-甲基一般很快会被移除，接着在大多数情况下甲硫氨酸残基会被断裂下来。
这个作用是依靠甲硫氨酸氨基肽酶的作用，并且这个裂解过程由第二个残基控制。
（1）在酵母中（啤酒酵母）：如果倒数第二个氨基酸残基有一个0.129nm或更小的回转半径的时候，甲硫氨酸会被完完全全的裂解掉（这些氨基酸有：Gly, Ala, Ser, Cys, Thr, Pro, Val）（3）在真菌或哺乳动物的线粒体中：起始甲硫氨酸的不被去除，但在植物的线粒体中还是会发生的。
在工程菌中：在大肠杆菌中过量表达的蛋白质通过质粒技术会导致一种甲硫氨酸残基保留的不正常现象。
一、乙酰化1．N端a-乙酰基修饰（a-acetyl）在蛋白质中是很普遍的在Ehrlich ascite 细胞中：大概有80%的可溶蛋白是N端a-乙酰基修饰的。
在高等真核生物中：有证据表明在这些细胞中氨基酸末端乙酰化是非常普遍的，几乎可以作为高等真核生物蛋白质的一个典型标志。
在低等真核生物中：N端a-乙酰基的比例比较低，但还是存在的2. N端a-乙酰基化修饰通常是翻译中同时发生的，一般发生在新生肽链大约40个残基长的时候3.N端残基乙酰化修饰的频率（概率）是不同的：一般Ala,Ser > Met,Gly, Asp > Asn,lle,Thr,Val >其他氨基酸残基（1）在高等真核生物中的蛋白质比细菌或真菌中的蛋白质更可能发生乙酰基修饰（2）在大肠杆菌中表达的真核细胞蛋白部分发生乙酰化。
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蛋白质翻译后修饰——末端修饰（氨基末端、羧基末端）
（~~by luckyboy）
（微生物班、精简打印、元旦巨献版）
在核糖体上翻译的时候，当氨基酸添加到新生多肽之后，在体内氨基酸残基会发生各种各样的共价修饰。
I、氨基端的修饰
初生蛋白的第一个氨基酸的命运：
在细菌中：在细菌中生物合成蛋白质的第一步一般是甲酰甲硫氨酰-tRNAfmet和第二个氨酰tRNA通过肽键合成，因此初生蛋白质存在一个甲酰甲硫氨酰位点。
在真核生物中：虽然N末端甲硫氨酰位点从第一个甲硫氨酸获取在成熟蛋白质中很常见，N末端的α-甲基一般很快会被移除，接着在大多数情况下甲硫氨酸残基会被断裂下来。
这个作用是依靠甲硫氨酸氨基肽酶的作用，并且这个裂解过程由第二个残基控制。
（1）在酵母中（啤酒酵母）：如果倒数第二个氨基酸残基有一个0.129nm或更小的回转半径的时候，甲硫氨酸会被完完全全的裂解掉（这些氨基酸有：Gly, Ala, Ser, Cys, Thr, Pro, Val）
（3）在真菌或哺乳动物的线粒体中：起始甲硫氨酸的不被去除，但在植物的线粒体中还是会发生的。
在工程菌中：在大肠杆菌中过量表达的蛋白质通过质粒技术会导致一种甲硫氨酸残基保留的不正常现象。
一、乙酰化
1．N端a-乙酰基修饰（a-acetyl）在蛋白质中是很普遍的
在Ehrlich ascite 细胞中：大概有80%的可溶蛋白是N端a-乙酰基修饰的。
在高等真核生物中：有证据表明在这些细胞中氨基酸末端乙酰化是非常普遍的，几乎可以作为高等真核生物蛋白质的一个典型标志。
在低等真核生物中：N端a-乙酰基的比例比较低，但还是存在的
2. N端a-乙酰基化修饰通常是翻译中同时发生的，一般发生在新生肽链大约40个残基长的时候
3.N端残基乙酰化修饰的频率（概率）是不同的：一般Ala,Ser > Met,Gly, Asp > Asn,lle,Thr,Val >
其他氨
基酸残基
（1）在高等真核生物中的蛋白质比细菌或真菌中的蛋白质更可能发生乙酰基修饰
（2）在大肠杆菌中表达的真核细胞蛋白部分发生乙酰化。
（3）在酵母细胞中表达的突变体iso-l–细胞色素C 的N端序列Met-Asp,Met-Glu是完全乙酰化修饰的，
大部分N-α乙酰化修饰的Met残基后面紧跟着的是Asp和Glu氨基酸残基。
4.乙酰化蛋白的功能
乙酰化的功能和作用还不是很清楚
1）高抵抗氨基肽酶和泛素依赖蛋白酶降解的能力2）对黑色素的生物活性很重要
3）在肌球蛋白N末端的乙酰化修饰对肌球蛋白高亲和结合肌动蛋白是必须的。
二、脂肪酰化
1、Gly残基容易发生脂肪酰化，如在肉豆蔻酰，十四酰(C14:0)中这是非常常见的，在其他的突变体中也是一样。
肉豆蔻酰出现是机率：除去N-末端（第1位）必须的gly残基，蛋白质N-端十四酰基转移酶的底物特异性偏好的第5个位点为Ser，还有第2个位点为小的中性氨基酸残基。
功能：疏水的十四酰基修饰会影响到蛋白质和膜的连接以及蛋白质之间的结合。
例如在病毒包装中和提供结构稳定性的cAMP-依赖性的蛋白激酶
2.第二种类型的N-端脂酰化修饰主要是棕榈酰化。
但也有其它的脂肪酰基基团修饰。
这种修饰主要发生在大肠杆菌的胞壁质脂蛋白的S-gly/Cys位点上和革蓝氏阳性菌的青霉素酶上，例如产生的棕榈酰化
三、焦谷氨酰胺
（Pyroglutamyl）
一种普遍的修饰，通过N末端的过N-末端脱氨基环化形成吡咯环结构。
尽管在体内是由酶催化完成的，但在体外，没有酶的催化下，也可以发生。
四、其它酰基修饰
1）N端α-甲酰甲硫氨酸（α-formylmethionine ）存在在原核细胞的新生蛋白中，但在成熟蛋白中几乎没有。
蜂毒素存在甲酰甘氨酸（α-formylglycine）
2）丙酮酰基（9α-ketoacyl group pyruvoyl)修饰在多
中氨基酸代谢酶中发现，如：乳酸杆菌的组氨酸脱羧酶，大肠杆菌的磷脂酰脱羧酶，C. Sticklandi i 的脯氨酸还原酶，大肠杆菌的腺苷甲硫氨酸脱羧酶
3）氧代丁酰(α-ketobutyryl) 修饰存在于羊肝细胞中的丝氨酸-苏氨酸脱水酶和假单胞菌的尿刊酸酶
4）在镰刀霉中葡糖醛酸（D-Glucuronic acid）通过一个氨基化合物基团连接到角质酶的N末端上。
五、氨酰基团修饰
（Aminoacyl groups）
a．在大肠杆菌中提取出的一种非核糖体，单依赖tRNA 的酶。
它能催化Leu,Phe,Trp结合到蛋白质中去，大部分的Leu发现结合在N-末端。
这个酶具有更多的特性和转移Leu,Phe,或Trp到N-末端为Arg或Lys的蛋白上去。
b．在真核生物中有一种Arg-tRNA-蛋白转移酶活性。
N端结合精氨酸的蛋白质可以通过泛素途径将N-末端的酸性氨基酸降解掉。
六、糖基化修饰
（Glycosylation）
通过Amadori基因重排形成的1-脱氧，1-（N-缬氨酸）-果糖存在于成人血红素中，其他蛋白质N端糖基化可能和这相似。
Amadori的缓慢的基因转变的产物通过荧光杂合技术观察结构，得到在体内可以产生晚期糖基化终末产物（AGES）
七、甲基化作用
（Methylation）
N端的烷基化修饰没有酰基化修饰常见，但在一些类型蛋白质中有N端氨基酸的甲基化修饰。
1）大肠杆菌的核糖体蛋白L11中有N-甲基化Ala；
L16有N-甲基化Met，L33有N-甲基化Ala，IF3有N-甲基化Met。
N-甲基化Phe存在于一些细菌的菌元素的N-末端，例如假单胞菌aeruginosn K，还有大肠杆菌胆固醇Z蛋白有N-端甲基化Met 2）无脊椎动物的组蛋白，短膜虫属的细胞色素等等，在这些蛋白里N末端序列是相似的，为（甲基化-3Ala或甲基化-2Pro）
-Pro-Lys
甲基二甲基三甲基
II羧基端修饰
报道的C端修饰（除了蛋白水解断裂）的蛋白质比N 端修饰的少。
然而，有些翻译后结构改变已被很好的认证。
一、氨基化修饰
（酰胺、Amide）
C端氨基修饰的蛋白质仅限于存在于
小肽类激素
和昆虫毒素中（例如后叶催产素，抗利尿激素，降钙
素，骨泌激素还有蜂毒素）。
多肽类激素是由前体蛋白通过C末端甘氨酸残基的中间体氧化得来的，因此甘氨酸的氮原子固定在酰胺的内部。
二、形成甲酯（Methyl esters）
C末端的S-聚异戊二烯基化半胱氨酸残基的甲酯化修饰发生在多种真核蛋白质中。
在牛脑中发现了一个第二中C端亮氨酸残基的甲基化修饰，在一个36kDa的多肽中
三、添加氨基酸的修饰
在体内α-微管蛋白可以通过在C-末端形成肽键添加脯氨酸进行可逆的修饰，这种修饰的功能目前尚不清楚
四、核糖基化修饰
多聚（ADP-核糖）【Poly(ADP-ribosyl)ation】
除了羧基侧链的两个谷氨酸残基可以发生此修饰外，在鼠肝组蛋白HI上的C端的羧基上的213位Lys 也可通过糖苷键连接ADP-核糖
ADP核糖基位点进一步和另外核糖基结合产生多聚核糖基衍生物。
这种修饰在体内是可逆的。
五、糖酯锚定结构修饰
（Glycolipid Anchor structures）
实际上一些蛋白质在体内是通过糖基磷脂酰肌醇（GPI）结合早细胞膜上的。
结构：一般结构的变化包括分枝上聚糖的添加，也可能添加氨基乙醇磷酸盐，中心轴加甘露糖，棕榈酰添加在肌醇的2或3位上。
生物合成途径：转移GPI结构到新的C端，接着在两个含有疏水尾结构的前体蛋白中释放蛋白水解作用。
六、硫酯（Thioester）
在泛素携带蛋白家族里，泛素（在所有真核生物中都发现的一种小分子蛋白质）的C端甘氨酸的残基上连接巯基，激活了泛素腺苷酸。
泛素化基团转移到一种结合了赖氨酸侧链蛋白的异构肽，在许多真核细胞中可以被一种ATP依赖的蛋白酶复合物降解。
七、转肽作用（Transpeptidation）葡萄球菌的表面蛋白通过苏氨酸和肽连接进而和细胞壁连接，它在蛋白水解后变成C-末端，还有部分五甘氨酸。
说明：
1、《蛋白质翻译后修饰——末端修饰（氨基末端、羧基末端）（-by luckyboy）（微生物班、精简打印、元旦巨献版）》是根据已有打印版、师姐电子版、郑飞全文翻译版、李老师ppt以及自己修改整合而成的，错漏之处难免会出现，请以老师讲课内容和课本为准！
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