生物化学讲义第三章酶

第三章酶

【目的和要求】

1、理解酶及其相关概念，简述酶促反应的特点。

2．掌握酶的分子组成，并能区分辅基和酶辅。

3．掌握酶活性中心与必需基团基本概念。

4．叙述同工酶的定义，能举例说明同工酶的组成、分型、命名及临床应用。

5．简述酶原激活的本质，并解释酶原激活的临床意义。

6. 简述影响酶促反应的六大因素，解释温度对酶促反应影响的两重性

7. 说出米氏常数的特征与主要意义。

8. 举例说明竞争性抑制作用的作用特点。

9. 比较别构调节与共价修饰调节。

10. 列表简述B族维生素的别称、辅酶形式、生理功能及缺乏症。

1、酶、酶促反应等相关概念。

2．酶促反应的特点（酶与一般催化剂的区别）。

3．酶促作用的机理。

4．酶的分子组成,酶的结构和功能。

5．底物浓度对酶促反应的影响,抑制作用分类与特点。

6. 竞争性抑制的概念、特征和实例。

7. 多酶体系及其调节。

8. 维生素与辅酶（基）。

学习内容

第一节酶的催化作用

第二节酶的分子组成与结构

第三节影响酶促反应速度的因素

第四节酶活性的调节

第五节酶的分类和命名

第六节酶与医学的关系

第一节酶的催化作用

一、酶及其相关概念

酶、核酶、酶促反应、底物和作用物、酶促反应的速度。

二、酶与一般催化剂相同的性质

1、酶加速化学反应使之达到平衡。

2、酶降低反应的活化能

三、酶的催化特点

1、高效性比非催化反应高108～1012倍，比一般催化剂反应高107～1013倍。

2、高专一性①绝对专一性，只作用一种底物产生一定的反应；②相对专一性，能作用于一类化合物；③立体异构专一性，酶对底物的立体异构有要求。

3、不稳定性影响蛋白质变性的因素均能使酶失去活性。

4、可调节性通过对酶结构或含量的调节来物质的调节代谢。

四、酶促作用的机理

1．为何具有高度的催化效率——降低反应的活化能。

2．如何降低反应的活化能——形成中间产物（SE）中间产物学说

3．如何形成中间产物——诱导契合（学说）(induced-fit hypothesis)

第二节酶的分子组成与结构

一、酶的化学组成

1、单纯蛋白酶如淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等。

2、结合蛋白酶全酶＝酶蛋白＋辅助因子

1）酶蛋白决定酶的特异性，可以和不同的辅因子结合。

2）辅因子

二、 B 族维生素与辅酶

三、酶的活性中心

四、酶原与酶原的激活 1、概念：在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体——酶原（zymogen ） 相关的定义： 酶的活性中心、

催化基团、结合基团、 活性中心外必需基团、

必需基团等。

2、酶原激活：在一定条件下，使酶原转化成活性的酶，称酶原的激活。酶原激活的过程。通常是在酶原分子中切除部分肽段，从而有利于酶活性中心的形成或暴露。

3、意义：在特定条件下被激活，可调节代谢、保护自体（ 避免细胞自身消化，保持血流畅通 ）。许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在，发挥作用前需先经过加工。

五、同工酶 1、定义：催化功能相同，但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶。

2、特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中。 b. 一级结构不同，理化性质包括带电性质不同，免疫学性质不同，但空间结构中的活性中心相同或相似。 c. 往往是四级结构的酶类。

d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质。发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶，它有五种同工酶。临床测定同工酶酶谱的变化，多用于疾病的诊断和鉴别诊断。

3、组成、分型、分布、命名和医学应用 以乳酸脱氢酶为例：LDH 是由2

种亚基组成的四聚体，共有5种分型↑

LDH 同工酶在诊断中的意义：心肌炎：

LDH1↑，肺梗塞：LDH3↑，肝炎：

LDH5↑

第三节

影响酶促反应的因素

影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH

、温度、激活剂等。必需采用测定反应初速度的条件。

应掌握：

酶原的定义

酶原激活的实质

酶原激活的生理意义

一、底物浓度的影响

1．矩形双曲线（rectangular hyperbola）在酶浓度恒定的条件下，改变底物浓度(S)可以改变酶促反应的速度(V)。当(S)很低时，V随(S)的增加而增加，两者呈正比关系，随着(S)不断增加，V增加越来越小。最后达到极限即最大速度Vmax ，即呈矩形双曲线关系。

2．数学表达式：米氏方程式（Michaelis equation）

v = Vm * (S) / Km + (S)

式中的Km值等于酶促反应速度(V)为最大反应速度一半时的底物浓度。

即v = V / 2时，Km = (S)， Km单位同 (S)。

3．米氏常数（Michaelis constant，Km ）

1）Km是酶的特征性常数，每一种酶均有特定的Km植，它只与酶的性质和酶所催化的底物有关。

2）Km在一定条件下代表酶与底物的亲和力大小。Km值愈大，表示酶与底物亲和力愈小、两者呈反比关系。

二、酶浓度的影响

在底物浓度足够高时，酶促反应速度与酶浓度呈正比。

1979年国际生化学会推荐用催量 ( Katal ) 来表示酶的活性指标。

1Kat定义为：在特定的反应条件下，反应速度为lmol／秒的酶量。

三、pH的影响

酶活性最高时的pH值称酶的最适pH（potimum pH）。

最适pH时酶活性中心、底物、辅酶的可电离基团的电离状态是酶与底物结合并催化底物发生变化的最佳电离状态。大多数酶最适pH值在7左右，亦有偏酸和偏碱的例外。

四、温度的影响

1．最适温度（optimum temperature）：最大酶促反应速度时的温度。

最适温度是温度升高使酶活性加大和温度升高使酶变性两种拮抗因素作用之总和。

最适温度不是酶的特征性常数。

五、激活剂对反应速度的影响