生物化学讲义第三章酶
《酶》 讲义
《酶》讲义一、什么是酶在我们的生命活动中，有一种神奇的物质，它像一个默默工作的小工匠，参与着各种各样的生物化学反应，这个神奇的物质就是酶。
酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或 RNA。
简单来说，酶就是一种能够加速化学反应的生物催化剂。
想象一下，我们的身体就像一个巨大的化工厂，里面进行着无数的化学反应。
如果没有酶的参与，这些反应就会像没有催化剂的化学反应一样，进展得非常缓慢，甚至无法进行。
而酶的存在，就像是给这些反应加上了加速的引擎，让它们能够高效、快速地完成。
二、酶的分类酶的种类繁多，为了更好地理解和研究它们，科学家们根据不同的标准对酶进行了分类。
1、按照酶所催化的反应类型，可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶和连接酶六大类。
氧化还原酶类能够催化氧化还原反应，比如细胞呼吸过程中的脱氢酶。
转移酶类则负责将一个基团从一种化合物转移到另一种化合物上。
水解酶类可以催化水解反应，像消化食物中的蛋白酶、淀粉酶等。
裂合酶类参与从底物上移去一个基团而形成双键的反应。
异构酶类能催化各种同分异构体之间的相互转化。
连接酶类能催化两个分子连接成一个分子的反应。
2、按照酶的组成，酶可以分为单纯酶和结合酶。
单纯酶只由氨基酸组成，其催化活性仅仅取决于它的蛋白质结构。
结合酶则由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其中非蛋白质部分称为辅助因子。
辅助因子可以是金属离子、小分子有机化合物等。
三、酶的结构酶的结构与其功能密切相关。
酶具有一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构就是酶蛋白中氨基酸的排列顺序。
二级结构是指多肽链借助氢键沿一维方向排列成具有周期性结构的构象，如α螺旋、β折叠等。
三级结构是指多肽链借助各种次级键（如疏水键、盐键、氢键等）进一步盘旋、折叠成更复杂的球状分子结构。
四级结构则是指由多个具有三级结构的亚基聚合而成的大分子蛋白质。
酶的活性中心是酶发挥催化作用的关键部位。
活性中心通常由几个氨基酸残基组成，这些氨基酸残基在空间结构上彼此靠近，形成一个特定的空间区域。
生物化学生物化学生物化学第三章酶
教学ppt
J.B.Sumner
J.H.Northrop
证明了酶是蛋白质
6
*某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶）
教学ppt
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
模拟生物催化剂：
8
教学ppt
二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
9
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
教学ppt
（二）、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
12
绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物 。
如：
N 2H 脲 酶
O C + H 2 O
2 N H 3 + C O 2
N 2H 尿 素
N C H 3H 脲 酶
O C
+ H 2 O
N 2H 甲 基 尿 素
教学ppt
13
立体异构专一性
乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase）
对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含 杂质越少）。
比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
22
教学ppt
问题？
现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL 测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每 克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。 （淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分 解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学第三章-酶(Enzyme)与维生素PPt课件
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
13
4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
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相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
19
三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
20
3
一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
---酶----生物化学ppt课件
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
生物化学7第三章酶PPT课件
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
生物化学酶
活化能阈:低能分子转变 为高能分子所需要的 最低能量。
酶
活化能阈
活化分子相对数量 反应速度
2.高度的特异性（专一性）
酶的特异性
酶对底物的选择性。
酶对底物具有严格的选择性。即一种酶只能作用于一
种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的反应，得到
一定的产物。
（1）绝对特异性
指某些酶只能作用于一种
特定的底物，进行一种反应，生成特定的产物的
碳酸酐酶、羧肽酶
Mg2+
激酶类、磷氨酸酶
Mn2+
精氨酸酶、超氧化物歧化酶
Na+
质膜 ATP 酶 (也需K+和Mg2+)
K+
丙酮酸激酶 (也需Mg2+和Mn2+ )
维生素(vitamin) ---------机体维持正常生理功能所必需，但在人体 内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一 组低分子有机物质。
酶所具有的催化能力
。酶失活
酶失去了催化能力
。
二、酶作用的特点 （一）共同点
1.只能进行热力学上允许进行的反应； 2.缩短化学反应到达平衡的时间，而不 改变反应的平衡点； 3.反应前后没有质和量的改变。
（二）酶作用的特点
1.高度的催化效率
通常要高出非生物催化剂催化活性的 106~1020倍
酶与一般催化剂催化效率的比较
维生素的分类与命名：
脂溶性维生素 维生素A、D、E、K 按溶解性
分为
水溶性维生素
B族维生素：B1、B2、PP、 泛酸、B6、叶酸、生物素、B12 、
B族维生素的主要作用：维构生成素酶C、的硫辅辛酶酸 或辅基参与体内物质代谢。
特点：
《生物化学》第三章
- 14 -
第一节 酶的结构与功能
三、酶的特性与作用机制
4．表面效应
酶的活性中心多由氨基酸残基 的疏水基团组成，构成相对稳定的 疏水环境。底物与酶在酶活性中心 内部的疏水环境中结合，可防止底 物与酶之间形成水化膜，有利于两 者之间的接触反应。
- 15 -
第一节 酶的结构与功能
四、酶活性的调节
酶原与酶原激活
现已发现有数种同工酶，如6-磷酸葡萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、肌酸磷酸激 酶、核糖核酸酶等。其中乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）是最早 发现的同工酶。不同类型的LDH同工酶在不同组织中的比例不同，心肌中以 LDH1及LDH2较为丰富，骨骼肌及肝中含LDH4及LDH5较多，这种分布与 各器官的生理功能相关。LDH同工酶相对含量的改变在一定程度上更敏感地 反映了某些脏器的功能状况。
一、酶的分子组成
现知大多数维生素是组成许多酶的辅酶或辅基的 成分（详见第十五章）。体内酶的种类很多，而辅酶 （基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅 酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不 同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。
-6-
第一节 酶的结构与功能
二、酶的活性中心
生物化学——第三章酶
2）高度专一性
• 酶的专一性 （Specificity）(特异性)
指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
3）反应条件温和,对环境变化敏感
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范
围为20-40C。 • 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4) 酶的催化活力受调控
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活 及激素控制等。
结构专一性 键专一
基团专一
1）绝对专一性
（结构专一性）
• 酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的 底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
• 例：脲酶、
O
2HN-C-NH2
• 精氨酸酶
2)相对专一性(Relative Specificity)
• 酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或
+ E
酶 与 中 间 产 物
3、决定酶专一性的机制
（a）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚
性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如
同一把钥匙对一把锁一样
（b）诱导契合学说：
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，但酶的活性 中心具有一定的柔性，两者相遇底物诱导酶构象发生变 化，才形成了互补形状。
(2)酸碱性基团：
CH2 H2N CH2 C
• Asp和Glu的羧基
• Lys的氨基
OH H2N
• Tyr的酚羟基
• His的咪唑基 • Cys的巯基等
活性中心的结构特点
• 只占酶分子总体积的很小一部分 • 具有三维空间结构
• 酶的活性部位和底物的辨认和结合过程，称
为诱导契合（induced-fit）
生物化学-第三章酶
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
底物或每秒钟6×105摩尔底物。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等
一、酶的催化作用与分子活化能
活化能：分子由常态转变为活化态所需的能量。 即：活化能指在一定温度下，1mol底物全
部进入活化态所需要的自由能，单位是J／ mol。
酶降低反应活化能的机理是通过改变反 应途径，使反应沿一个低活化能的途径进行。
酶的催化机理是降低活化能
二、酶催化的中间产物理论
ES k1 ES k2P E k1
消化道内几种蛋白酶的专一性
消化道蛋白酶作用的专一性
2 立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对 其立体异构也有一定的要求
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第三章酶【目的和要求】1、理解酶及其相关概念，简述酶促反应的特点。
2．掌握酶的分子组成，并能区分辅基和酶辅。
3．掌握酶活性中心与必需基团基本概念。
4．叙述同工酶的定义，能举例说明同工酶的组成、分型、命名及临床应用。
5．简述酶原激活的本质，并解释酶原激活的临床意义。
6. 简述影响酶促反应的六大因素，解释温度对酶促反应影响的两重性7. 说出米氏常数的特征与主要意义。
8. 举例说明竞争性抑制作用的作用特点。
9. 比较别构调节与共价修饰调节。
10. 列表简述B族维生素的别称、辅酶形式、生理功能及缺乏症。
1、酶、酶促反应等相关概念。
2．酶促反应的特点（酶与一般催化剂的区别）。
3．酶促作用的机理。
4．酶的分子组成,酶的结构和功能。
5．底物浓度对酶促反应的影响,抑制作用分类与特点。
6. 竞争性抑制的概念、特征和实例。
7. 多酶体系及其调节。
8. 维生素与辅酶（基）。
学习内容第一节酶的催化作用第二节酶的分子组成与结构第三节影响酶促反应速度的因素第四节酶活性的调节第五节酶的分类和命名第六节酶与医学的关系第一节酶的催化作用一、酶及其相关概念酶、核酶、酶促反应、底物和作用物、酶促反应的速度。
二、酶与一般催化剂相同的性质1、酶加速化学反应使之达到平衡。
2、酶降低反应的活化能三、酶的催化特点1、高效性比非催化反应高108～1012倍，比一般催化剂反应高107～1013倍。
2、高专一性①绝对专一性，只作用一种底物产生一定的反应；②相对专一性，能作用于一类化合物；③立体异构专一性，酶对底物的立体异构有要求。
3、不稳定性影响蛋白质变性的因素均能使酶失去活性。
4、可调节性通过对酶结构或含量的调节来物质的调节代谢。
四、酶促作用的机理1．为何具有高度的催化效率——降低反应的活化能。
2．如何降低反应的活化能——形成中间产物（SE）中间产物学说3．如何形成中间产物——诱导契合（学说）(induced-fit hypothesis)第二节酶的分子组成与结构一、酶的化学组成1、单纯蛋白酶如淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等。
2、结合蛋白酶全酶＝酶蛋白＋辅助因子1）酶蛋白决定酶的特异性，可以和不同的辅因子结合。
2）辅因子二、 B 族维生素与辅酶三、酶的活性中心四、酶原与酶原的激活 1、概念：在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体——酶原（zymogen ） 相关的定义： 酶的活性中心、催化基团、结合基团、 活性中心外必需基团、必需基团等。
2、酶原激活：在一定条件下，使酶原转化成活性的酶，称酶原的激活。
酶原激活的过程。
通常是在酶原分子中切除部分肽段，从而有利于酶活性中心的形成或暴露。
3、意义：在特定条件下被激活，可调节代谢、保护自体（ 避免细胞自身消化，保持血流畅通 ）。
许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在，发挥作用前需先经过加工。
五、同工酶 1、定义：催化功能相同，但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶。
2、特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中。
b. 一级结构不同，理化性质包括带电性质不同，免疫学性质不同，但空间结构中的活性中心相同或相似。
c. 往往是四级结构的酶类。
d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质。
发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶，它有五种同工酶。
临床测定同工酶酶谱的变化，多用于疾病的诊断和鉴别诊断。
3、组成、分型、分布、命名和医学应用 以乳酸脱氢酶为例：LDH 是由2种亚基组成的四聚体，共有5种分型↑LDH 同工酶在诊断中的意义：心肌炎：LDH1↑，肺梗塞：LDH3↑，肝炎：LDH5↑第三节影响酶促反应的因素影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等。
必需采用测定反应初速度的条件。
应掌握：酶原的定义酶原激活的实质酶原激活的生理意义一、底物浓度的影响1．矩形双曲线（rectangular hyperbola）在酶浓度恒定的条件下，改变底物浓度(S)可以改变酶促反应的速度(V)。
当(S)很低时，V随(S)的增加而增加，两者呈正比关系，随着(S)不断增加，V增加越来越小。
最后达到极限即最大速度Vmax ，即呈矩形双曲线关系。
2．数学表达式：米氏方程式（Michaelis equation）v = Vm * (S) / Km + (S)式中的Km值等于酶促反应速度(V)为最大反应速度一半时的底物浓度。
即v = V / 2时，Km = (S)， Km单位同 (S)。
3．米氏常数（Michaelis constant，Km ）1）Km是酶的特征性常数，每一种酶均有特定的Km植，它只与酶的性质和酶所催化的底物有关。
2）Km在一定条件下代表酶与底物的亲和力大小。
Km值愈大，表示酶与底物亲和力愈小、两者呈反比关系。
二、酶浓度的影响在底物浓度足够高时，酶促反应速度与酶浓度呈正比。
1979年国际生化学会推荐用催量 ( Katal ) 来表示酶的活性指标。
1Kat定义为：在特定的反应条件下，反应速度为lmol／秒的酶量。
三、pH的影响酶活性最高时的pH值称酶的最适pH（potimum pH）。
最适pH时酶活性中心、底物、辅酶的可电离基团的电离状态是酶与底物结合并催化底物发生变化的最佳电离状态。
大多数酶最适pH值在7左右，亦有偏酸和偏碱的例外。
四、温度的影响1．最适温度（optimum temperature）：最大酶促反应速度时的温度。
最适温度是温度升高使酶活性加大和温度升高使酶变性两种拮抗因素作用之总和。
最适温度不是酶的特征性常数。
五、激活剂对反应速度的影响1．凡能提高酶活性的物质称激活剂（activator）。
2．通常分必需激活剂和非必需激活剂两类，前者多为金属离子。
举例说明。
六、抑制剂（inhibitor）对酶促反应速度的影响凡使酶活性降低或丧失作用的称抑制作用，使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂。
根据抑制剂与酶结合的方式不同，抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类。
1．不可逆抑制（irreversible inhibiton）：指抑制剂与酶的必需基团以共价键相结合，故结合牢固而不能用透析或超滤的方法将两者分开的抑制作用。
重要的例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用。
有机磷农药对羟基酶（如胆碱酯酶）的抑制作用。
2．可逆抑制（reversible inhibition）：指抑制剂与酶以非共价键疏松地结合而使酶活性降低或丧失。
因为两者结合疏松，故易用透析、超滤等方法去除抑制剂而使酶活性恢复。
主要讨论两种可逆抑制：1）竞争性抑制：指抑制剂（I）化学结构与酶作用的底物（S）十分相似，它们都能与酶的活性中心相结合，两者对酶有竞争作用，这种抑制作用的大小取决于抑制剂的浓度和底物的相对比值。
因此，这种抑制作用的显著特点是其抑制作用可用高浓度的底物来解除。
竞争性抑制作用的重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。
磺胺类药物的抑菌作用。
2）非竞争性抑制作用：抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合，由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，故称非竞争性抑制作用。
非竞争性抑制于竞争性抑制作用的比较。
第四节酶活性的调节关键酶（限速酶）的概念调节关键酶活性的方式有两种：酶含量调节和酶结构调节，后者有可以分为别构调节和化学（共价）修饰调节方式。
一、别构调节（allosteric regulation）1．概念：酶分子因受某些物质的影响而发生构象的轻微改变，从而改变了酶的活性。
这种现象称别构（变构）调节。
2．变构剂：引起此现象的物质称变构剂。
变构剂在酶分子上的结合部位往往是非催化部位或调节部位。
使酶活性提高的物质称变构激活剂，使酶活性降低的称变构抑制剂。
变构剂一般是生理小分子物质，主要包括底物和代谢终产物等。
变构酶往往是四级结构酶，具多个亚基称催化亚基，酶的催化位点和与变构剂结合的位点往往处于不同的亚基，多数变构酶往往处于代谢途径的前端。
举例：变构酶及其作用二、共价修饰调节（covalent modification）1．概念：酶蛋白肽链上某些基团可在另一酶的催化下发生可逆的共价修饰。
酶被共价修饰后，其结构改变，酶活性被激活或抑制。
（具有级联放大效应）。
2．方式：磷酸化和去磷酸化，乙酰化和去乙酰化等，其中前者最为重要举例说明并简要归纳：酶变构调节和共价修饰的主要区别。
第五节酶的分类和命名一、酶的分类酶的分类：按酶促反应的性质可分为六大类氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂解酶类；异构酶类；合成酶类等六类。
二、酶的命名1、习惯命名：命名原则——来源 + 底物 + 催化类型 + 酶实例：（血清）乳酸脱氢酶（如来源于血清可省略）尿液淀粉（水解）酶（如类型是水解的可省略）2、系统命名：EC.（四个数分别为大类/亚类/亚亚类/序号）实例： EC.1.1.1.27 （乳酸脱氢酶）第六节酶与医学的关系一、酶与疾病发生酶的质、量异常可致疾病（白化病 / 蚕豆黄）。
二、酶与疾病诊断酶活性高低可反映疾病（主要是血浆中的细胞酶类）。
三、酶与疾病治疗替代治疗:消化不良----胃酶,胰酶等多酶片。
抗菌治疗:磺胺药。
对症治疗：预防血栓形成―――尿激酶、链激酶、纤溶酶。
抗癌治疗：MTX-FH还原酶。
2【小结要点】1．在已做相关的实验后，再讨论影响酶促反应的因素，同学们的反应相当地热烈，双边互动进行地甚为有效。
这充分说明新知识的学习和应用，必须在已有的认知结构中有其滋长、扩充与同化的着入点；同时仍需遵循直观性原则。
2．可在本章的教学中引入一些临床实例，对促进学生建立抽象的内在联系有很大的帮助。
3. 在讨论酶的基本概念时，特别需强调其化学本质不再是以往单一的蛋白质了。
因现已证明可作为酶而具有催化功能的不仅是蛋白质，还有一些核酸也具有催化作用（如核酶等），注意引入一些新的概念、介绍有关新进展。
3．在讲解酶的别构调节时结合蛋白质的变构作用，以便温故知新而触类旁通。
同样，在讨论竞争性抑制作用时，通过酶促动力学的理论，进行分析比较和演绎分析，同学们普遍掌握较好。
4.要提醒同学们注意各章节内和章节之间均有密切的相关联系，应把握相关内容之间的可比性或对照性，注意分析它们之间的内在联系；加以理解，融会贯通；如：在讲解酶原的结构特点以及活性中心的概念时，通过蛋白质的结构来引入酶的结构的讲解，效果明显，在理解的基础上增强记忆学会应用。
只有这样，才能教会学生学得深、学得活、学得好。
5．以科普的角度切入维生素节段的讨论学习，同学们兴趣甚浓。
但B族维生素的辅酶形式与生化作用，开始较困惑；通过结合酶在物质代谢中的作用和列举大量同学们熟悉的实例，再附以作用特点等的归纳比较，最终还是可以较为满意的教学效果。
【复习思考题】1．什么是酶？它在生命活动过程中起何重要作用？2. 酶与一般催化剂比较，其催化作用有何特点？3. 什么是结合蛋白酶？什么是酶蛋白、辅酶、辅基和全酶？举例说明酶蛋白、辅酶(基)在酶促反应中的作用。