酶促反应的特点与作用机制

20 ～ 20 学年度第学期

教师课时授课教案

学科系：医学院授课教师：

专业：科目：生物化学

教研室主任签字：学科系系办主任签字：年月日年月日

第二节酶促反应的特点与作用机制

一、酶促反应的特点

酶是一类催化剂，具有一般催化剂的特征:在化学反应前后没有质和量的改变;只能催化热力学上允许进行的反应;只加速可逆反应的进程，不改变平衡点;对可逆反应的正反应和逆反应都具有催化作用。但酶的化学本质是蛋白质，又具有一般催化剂所没有的特征。

(一）高度的催化效率

酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107-1013倍。例如蔗糖酶催化蔗糖水解的速率是H+催化作用的2.5×1012倍，脲酶催化尿素的水解速率是H+催化作用的7×1012倍，且不需要较高的反应温度。研究表明，酶能更有效地降低反应的活化能，使参与反应的活化分子数量显著增加，从而大大提高酶的催化效率。

(二)高度的专一性

一种酶只能催化一种或一类化合物，或一种化学键，发生一定的化学反应，生成一定的产物，这种特性称为酶的专一性或特异性。根据酶对底物选择的严格程度不同，酶的专一性可分为三种类型。

1.绝对专一性酶只作用于某一特定的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物，称为绝对专一性。例如，尿酶只催化尿素水解成NH3和CO2，而对尿素的衍生物如甲基尿素没有催化作用。

2.相对专一性有些酶能作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对专一性。如磷酸酶对一般的磷酸键都能水解，不论是甘油磷酸酯，还是葡萄糖磷酸酯;蔗糖酶不仅水解蔗糖，

也能水解棉子糖，使之生成蜜二糖和果糖。

3.立体异构专一性有些酶对底物的立体构型有要求，仅作用于底物的一种立体异构体，这种特性称为酶的立体异构专一性。如L-氨基酸氧化酶只作用于L-氨基酸，对D-氨基酸则没有催化作用;淀粉酶只能水解淀粉中的α-1，4-糖苷键，而不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键。

(三)酶具有不稳定性

酶所催化的反应都是在比较温和的条件下进行的，如常温、常压、接近中性的环境等。由于酶的化学本质是蛋白质，任何能引起蛋白质变性的理化因素，如强酸、强碱、重金属盐、高温、紫外线、X射线等均能影响酶的催化活性，甚至使酶完全失活。

(四)酶促反应具有可调节性

酶促反应受多种因素的调控，以适应内外环境变化和生命活动的需要。例如在细胞内酶的分布具有区域化;酶原的激活使酶在合适的环境被激活和发挥作用;代谢物对关键酶、变构酶的抑制与激活和酶的共价修饰等调节;酶的含量受到酶蛋白合成的诱导、阻遏与酶降解速率的调节。

二、酶的作用机制

(一)酶能更有效地降低反应活化能

在任何一种热力学允许的反应体系中，底物分子所含能量各不相同，只有那些能量达到或超过一定水平的过渡态分子(即活化分子)オ有可能发生化学反应，底物分子达到活化分子所需要的最小能量称为

活化能。活化能是底物分子从初态转化到过渡态所需的能量。与一般催化剂相比，酶能更有效、更显著地降低反应所需的活化能，使底物只需较少的能量便可转变成活化分子，故其催化效率极高，能大幅度加快反应速度(图3-4)。

(二)酶一底物复合物的形成与诱导契合假说

酶降低活化能的机制，可用中间产物学说来解释。在酶促反应中，酶(E)先与底物(S）形成不稳定的酶一底物复合物(ES)，后者再分解成酶(E)和产物(P)这一过程即为中间产物学说。

E + S ⇌ES →E + P

中间产物ES的形成，不是锁与钥匙式的机械关系，而是酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合的结果，这一过程称为诱导契合假说。