生物化学课件4酶与生物催化剂
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OH OH
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子
ROH + H2O + 氧化型辅助因子
（又称羟化酶） 1.1.2. 转移酶类：催化化合物中某些基团的转移。 A· + B X A +B· X
根据X分成8个亚类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、 烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。 1.1.3. 水解酶类：催化加水分解作用。 AB + H2O AOH + BH
尼克酰胺 （Vpp, B5） AMP
泛酸（B3） 叶酸（B11） 吡哆醛/胺 （B6） 硫胺素（B1） AMP
FMN（黄素单核苷酸）
递氢（脱氢酶） 核黄素（B2）
酶及生物催化剂概念的发展
克隆酶、遗传修饰酶 蛋白质工程新酶
蛋白质类： Enzyme
(天然酶、生物工程酶) 生物催化剂 （Biocatalyst） 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme
第四节 反应动力学
底物浓度的影响 酶浓度的影响 温度、pH的影响 抑制剂、激活剂的影响
一、底物浓度的影响
1、一种现象：酶被底物饱和 2、一种假说：酶-底物复合物中间产物学说 3、米氏方程：
V m a x [S ] V= K m + [S]
（1）v-[S]曲线：近似双曲线 （2）[s]<<Km([S]很小时)，v与[s]成正比
COOH
1.1.5. 异构酶：催化 各种异构体之间的互变。
A B
常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。
1.1.6. 合成酶类：催化有ATP参加的合成反应。
A + B + ATP 乳酸脱氢酶 EC 1. A· + ADP +Pi B
1.
1.
27
第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
LDH1(心)、LDH5(骨骼肌)
第六节 酶活性测定
一、测定指标
1、酶活性测定的主要指标：活力单位 酶活力：酶催化化学反应的能力。 活力单位：特定条件下酶促反应在单位时间内 生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需 要的酶量。活力单位包括国际单位和催量单位 国际单位：在特定条件下，每分钟催化1μmol 底物转化为产物所需要的酶量 催量：在特定的条件下，每秒钟催化1mol底物 转化为产物所需要的酶量
二、酶的命名 习惯命名：由发现者命名，常以底物名、反 应性质以及酶的来源命名； 系统命名（1961年国际酶学委员会确定） 每一个酶由下列三种表示： 1、系统名称：底物名+反应性质 2、分类编号：E.C.+四个数字 3、推荐名：选一个习惯名（实用、简单）
第八节 酶与医学的关系
一、酶与疾病的关系
酶的不同形式
单体酶(monomeric enzyme)：仅由单一肽链 组成的具有完全催化活性的酶。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或 不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)：由几种不 同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶 (tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过 程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。
反竞争性抑制 活性中心以外 ES 不能消除抑制 降低
活性中心 E 消除抑制 不变
增加底物浓度 对Vm的影响
对Km的影响
增加
不变
降低
第五节 调节酶
调节对象：关键酶
酶活性的调节（快速调节） 调节方式 酶数量的调节（缓慢调节） 酶位置的调节（缓慢调节）
一、别构酶（allosteric enzyme，变构酶）
1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实 现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性， 提出核酶(ribozyme)的概念。 1995 年 ， Jack W.Szostak 研 究 室 首 先 报 道 了 具 有 DNA 连 接 酶 活 性 DNA 片 段 ， 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
2、酶纯度测定的主要指标：比活力
二、测定条件：足够的底物浓度、最适pH、 最适温度、适合的缓冲液、适量的激活剂 及辅助成分、去除抑制剂、适合的终止反 应及检测方法
第七节 酶的分类与命名
一、酶的分类
1、氧化还原酶（oxidoreductase） 2、转移酶（transferase） 3、水解酶（hydrolase） 4、裂解酶（或裂合酶lyase） 5、异构酶（isomerase） 6、合成酶（synthease）或连接酶（ligase）
（二）酶的辅因子
单纯酶 酶 结合酶 （全酶）= 酶蛋白 + 辅因子 辅酶 (prosthetic group)：与酶蛋白结合得比较 松的小分子有机物。 辅基 (coenzyme)：与膜蛋白结合得紧密的小分 子有机物。 金属激活剂 ：金属离子作为辅助因子。
辅因子
酶的催化专一性主要决定于膜蛋白部分，辅因子通常是 作为电子、原子或某些化学基团的载体。
辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分 作 用 维生素组分 核苷酸组 分
NAD+（辅酶Ⅰ）
NADP+（辅酶Ⅱ） CoA-SH（辅酶A） FH4（四氢叶酸） 磷酸吡哆醛/胺
焦磷酸硫胺素TPP 黄素腺嘌呤二核苷酸FAD
递氢（脱氢酶）
转移酰基 转移一碳单位 转移氨基（转 氨酶）、羧基 （脱羧酶） 转移醛基
一、酶的分类
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据 酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类： 1.1.1 氧化还原酶类：主要是催化氢的转移或电子传递的氧 化还原反应。 AH2 + B（O2） A + BH2（H2O2，H2O）
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。 AH2 +B A +BH2（需辅酶Ⅰ或辅酶Ⅱ）
二、酶浓度的影响：正比 三、温度影响：最适温度 四、pH值影响：最适pH 五、抑制剂影响 1、不可逆抑制剂 2、可逆抑制剂 竞争性抑制：丙二酸；磺胺药，等
非竞争性抑制
反竞争性抑制
1/v
非竞争性抑制 竞争性抑制
反竞争性抑制
无抑制
1/[S]
竞争性抑制 结合部位
抑制剂结合组分
非竞争性抑制 活性中心以外 E、ES 不能消除抑制 降低
（2）氧化酶类
①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： AH2 + O2 A + H2O2（需FAD或FMN）
②催化底物脱氢，氧化生成H2O： 2AH2 + O2 2A + 2H2O （3）过氧化物酶 ROO + H2O2 RO + H2O + O2
OH C=O C=O OH
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶） O2 +
1、酶与疾病的发生 2、酶与疾病的诊断 3、酶与疾病的治疗
二、酶在医学上的其他应用
三、其它生物催化剂及其与医学的关系
核酶ribozymes 抗体酶Abzymes
酶学研究历史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的 结果。
1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。
（3）[s]>>Km([S]很大时)，v＝Vm，酶被底
物饱和
（4）v＝(1/2)Vm时，[s]＝Km 米氏常数Km：
酶的特征性常数；
物理意义：反应速度达到最大反应速度一半
时的底物浓度；
近似等于酶-底物复合物的解离常数； 可用作酶与底物亲和能力的度量指标：Km 越大、亲和力越小；Km越小、亲和力越大
第三节 酶促反应的 特点及机理
一、一般催化剂的共性
二、酶促反应的特点
1、高效：降低活化能 2、特异：绝对特异、相对特异、立体异构特异 3、易失活 4、受调控 5、活力常与辅助成分有关
三、酶促反应的机制
1、特异性和灵活性的机理
2、高效性的机理 （1）诱导契合形成酶-底物复合物： 相互诱导、形变 （2）邻近效应及定向排列 （3）多元催化：酸碱催化、共价催化（亲 核、亲电子攻击） （4）表面效应（低价电区域）：排除 水分子干扰
1.1.4. 裂解酶类：催化非水解性地除去基团而形成双键的反 应或逆反应。 C—C键
CH3 C=O COOH CH3 C=O H + CO2
C—O键
CH2COOH
HCCOOH HOOCCH + H2O
HO—CH—COOH
C—N键
COOH CH—NH2 CH2 COOH
COOH CH HC + NH3
目前将生物催化剂分为两类： 酶 、 非酶 生物催化剂 （核酶，脱氧核酶等） 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物
具有高效催化作用的蛋白质。 极高的催化效率 高度的专一性 易失活 活性可调控 有些酶需辅助因子
酶的化学本质：蛋白质
（一）大多数酶是蛋白质 1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为 蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。 酶是蛋白质的证据。 1982年T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA—— ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陆续发现了真 正的RNA催化剂。 核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有 关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。
二、活性中心(active site)
必需基团：活性中心的必需基团、活性中心以 外的必需基团 活性中心：底物结合部位＋催化部位
结合基团 活性部位 必需基团 专一性
催化基团
维持酶的空间结构
催化性质
三、空间结构的灵活性与调节酶
1、别构酶与别构调节 2、共价调节酶与化学修饰调节 3、同工酶（isoenzyme） 4、酶原激活
二、共价调节酶 三、酶原(zymogen；proenzyme)激活
无活性的酶前体转变为有活性的酶的过程
四、同工酶(isoenzyme)
同工酶：分子结构、理化性质、免疫特性等 不同，但可以催化相同的化学反应的一组酶。
【经典举例】乳酸脱氢酶：由四个亚基组成，亚
基有两种类型（H型和L型），组成5种同工酶。
模拟生物催化剂
……
酶的命名有两种方法：系统名、惯用名。 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
乳酸：NAD+氧化还原酶
惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。
乳酸：NAD+氧化还原酶 乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。
第二节 酶分子的结构特点
（四）单体酶、寡聚酶和多酶复合物
1.单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的 多肽链，全部参与水解反应。 2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚 基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非 共价键结合。 3.多酶复合物 (multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合 物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
（三）结合酶的组成成分 全酶 (holoenzyme) 酶蛋白 (apoenzyme) ：多肽；决定 特异性、高效性 辅助因子(cofactor)：非蛋白组分； 递氢、电Βιβλιοθήκη Baidu、基团；决定反应类型、 性质
辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合牢固，不 能用透析等简单方法与酶蛋白分离的有机小分子 辅酶(coenzyme): ：与酶蛋白结合不牢固，能用 透析等简单方法与酶蛋白分离的有机小分子。
酶分子通过活性中心以外的特异调节位点与小 分子调节物（效应物）结合后，酶分子的构象改 变，从而调节酶活性 1、结构特点：
（1）多数为寡聚蛋白，具有多个亚基 （2）双中心：活性中心、调节中心（别构中心） （3）调节物多为小分子 （4）动力学特点：不符合米氏方程，v-[S]曲线为S形 （5）调节部位多为代谢途径的第一步或交汇点 （6）稳定特性：室温稳定，0℃不稳定
第四章 酶与生物催化剂
第一节 概 述
主要内容：介绍酶的概念、作用 特点和分类、命名，讨论酶的结 构特征和催化功能以及酶专一性 及高效催化的策略，进而讨论影 响酶作用的主要因素。对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生 物催化剂。 定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可 缺少的受多种因素调节控制的具有催化 能力的生物催化剂。 酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力 学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应 到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子
ROH + H2O + 氧化型辅助因子
（又称羟化酶） 1.1.2. 转移酶类：催化化合物中某些基团的转移。 A· + B X A +B· X
根据X分成8个亚类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、 烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。 1.1.3. 水解酶类：催化加水分解作用。 AB + H2O AOH + BH
尼克酰胺 （Vpp, B5） AMP
泛酸（B3） 叶酸（B11） 吡哆醛/胺 （B6） 硫胺素（B1） AMP
FMN（黄素单核苷酸）
递氢（脱氢酶） 核黄素（B2）
酶及生物催化剂概念的发展
克隆酶、遗传修饰酶 蛋白质工程新酶
蛋白质类： Enzyme
(天然酶、生物工程酶) 生物催化剂 （Biocatalyst） 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme
第四节 反应动力学
底物浓度的影响 酶浓度的影响 温度、pH的影响 抑制剂、激活剂的影响
一、底物浓度的影响
1、一种现象：酶被底物饱和 2、一种假说：酶-底物复合物中间产物学说 3、米氏方程：
V m a x [S ] V= K m + [S]
（1）v-[S]曲线：近似双曲线 （2）[s]<<Km([S]很小时)，v与[s]成正比
COOH
1.1.5. 异构酶：催化 各种异构体之间的互变。
A B
常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。
1.1.6. 合成酶类：催化有ATP参加的合成反应。
A + B + ATP 乳酸脱氢酶 EC 1. A· + ADP +Pi B
1.
1.
27
第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
LDH1(心)、LDH5(骨骼肌)
第六节 酶活性测定
一、测定指标
1、酶活性测定的主要指标：活力单位 酶活力：酶催化化学反应的能力。 活力单位：特定条件下酶促反应在单位时间内 生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需 要的酶量。活力单位包括国际单位和催量单位 国际单位：在特定条件下，每分钟催化1μmol 底物转化为产物所需要的酶量 催量：在特定的条件下，每秒钟催化1mol底物 转化为产物所需要的酶量
二、酶的命名 习惯命名：由发现者命名，常以底物名、反 应性质以及酶的来源命名； 系统命名（1961年国际酶学委员会确定） 每一个酶由下列三种表示： 1、系统名称：底物名+反应性质 2、分类编号：E.C.+四个数字 3、推荐名：选一个习惯名（实用、简单）
第八节 酶与医学的关系
一、酶与疾病的关系
酶的不同形式
单体酶(monomeric enzyme)：仅由单一肽链 组成的具有完全催化活性的酶。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或 不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)：由几种不 同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶 (tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过 程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。
反竞争性抑制 活性中心以外 ES 不能消除抑制 降低
活性中心 E 消除抑制 不变
增加底物浓度 对Vm的影响
对Km的影响
增加
不变
降低
第五节 调节酶
调节对象：关键酶
酶活性的调节（快速调节） 调节方式 酶数量的调节（缓慢调节） 酶位置的调节（缓慢调节）
一、别构酶（allosteric enzyme，变构酶）
1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实 现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性， 提出核酶(ribozyme)的概念。 1995 年 ， Jack W.Szostak 研 究 室 首 先 报 道 了 具 有 DNA 连 接 酶 活 性 DNA 片 段 ， 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
2、酶纯度测定的主要指标：比活力
二、测定条件：足够的底物浓度、最适pH、 最适温度、适合的缓冲液、适量的激活剂 及辅助成分、去除抑制剂、适合的终止反 应及检测方法
第七节 酶的分类与命名
一、酶的分类
1、氧化还原酶（oxidoreductase） 2、转移酶（transferase） 3、水解酶（hydrolase） 4、裂解酶（或裂合酶lyase） 5、异构酶（isomerase） 6、合成酶（synthease）或连接酶（ligase）
（二）酶的辅因子
单纯酶 酶 结合酶 （全酶）= 酶蛋白 + 辅因子 辅酶 (prosthetic group)：与酶蛋白结合得比较 松的小分子有机物。 辅基 (coenzyme)：与膜蛋白结合得紧密的小分 子有机物。 金属激活剂 ：金属离子作为辅助因子。
辅因子
酶的催化专一性主要决定于膜蛋白部分，辅因子通常是 作为电子、原子或某些化学基团的载体。
辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分 作 用 维生素组分 核苷酸组 分
NAD+（辅酶Ⅰ）
NADP+（辅酶Ⅱ） CoA-SH（辅酶A） FH4（四氢叶酸） 磷酸吡哆醛/胺
焦磷酸硫胺素TPP 黄素腺嘌呤二核苷酸FAD
递氢（脱氢酶）
转移酰基 转移一碳单位 转移氨基（转 氨酶）、羧基 （脱羧酶） 转移醛基
一、酶的分类
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据 酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类： 1.1.1 氧化还原酶类：主要是催化氢的转移或电子传递的氧 化还原反应。 AH2 + B（O2） A + BH2（H2O2，H2O）
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。 AH2 +B A +BH2（需辅酶Ⅰ或辅酶Ⅱ）
二、酶浓度的影响：正比 三、温度影响：最适温度 四、pH值影响：最适pH 五、抑制剂影响 1、不可逆抑制剂 2、可逆抑制剂 竞争性抑制：丙二酸；磺胺药，等
非竞争性抑制
反竞争性抑制
1/v
非竞争性抑制 竞争性抑制
反竞争性抑制
无抑制
1/[S]
竞争性抑制 结合部位
抑制剂结合组分
非竞争性抑制 活性中心以外 E、ES 不能消除抑制 降低
（2）氧化酶类
①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： AH2 + O2 A + H2O2（需FAD或FMN）
②催化底物脱氢，氧化生成H2O： 2AH2 + O2 2A + 2H2O （3）过氧化物酶 ROO + H2O2 RO + H2O + O2
OH C=O C=O OH
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶） O2 +
1、酶与疾病的发生 2、酶与疾病的诊断 3、酶与疾病的治疗
二、酶在医学上的其他应用
三、其它生物催化剂及其与医学的关系
核酶ribozymes 抗体酶Abzymes
酶学研究历史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的 结果。
1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。
（3）[s]>>Km([S]很大时)，v＝Vm，酶被底
物饱和
（4）v＝(1/2)Vm时，[s]＝Km 米氏常数Km：
酶的特征性常数；
物理意义：反应速度达到最大反应速度一半
时的底物浓度；
近似等于酶-底物复合物的解离常数； 可用作酶与底物亲和能力的度量指标：Km 越大、亲和力越小；Km越小、亲和力越大
第三节 酶促反应的 特点及机理
一、一般催化剂的共性
二、酶促反应的特点
1、高效：降低活化能 2、特异：绝对特异、相对特异、立体异构特异 3、易失活 4、受调控 5、活力常与辅助成分有关
三、酶促反应的机制
1、特异性和灵活性的机理
2、高效性的机理 （1）诱导契合形成酶-底物复合物： 相互诱导、形变 （2）邻近效应及定向排列 （3）多元催化：酸碱催化、共价催化（亲 核、亲电子攻击） （4）表面效应（低价电区域）：排除 水分子干扰
1.1.4. 裂解酶类：催化非水解性地除去基团而形成双键的反 应或逆反应。 C—C键
CH3 C=O COOH CH3 C=O H + CO2
C—O键
CH2COOH
HCCOOH HOOCCH + H2O
HO—CH—COOH
C—N键
COOH CH—NH2 CH2 COOH
COOH CH HC + NH3
目前将生物催化剂分为两类： 酶 、 非酶 生物催化剂 （核酶，脱氧核酶等） 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物
具有高效催化作用的蛋白质。 极高的催化效率 高度的专一性 易失活 活性可调控 有些酶需辅助因子
酶的化学本质：蛋白质
（一）大多数酶是蛋白质 1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为 蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。 酶是蛋白质的证据。 1982年T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA—— ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陆续发现了真 正的RNA催化剂。 核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有 关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。
二、活性中心(active site)
必需基团：活性中心的必需基团、活性中心以 外的必需基团 活性中心：底物结合部位＋催化部位
结合基团 活性部位 必需基团 专一性
催化基团
维持酶的空间结构
催化性质
三、空间结构的灵活性与调节酶
1、别构酶与别构调节 2、共价调节酶与化学修饰调节 3、同工酶（isoenzyme） 4、酶原激活
二、共价调节酶 三、酶原(zymogen；proenzyme)激活
无活性的酶前体转变为有活性的酶的过程
四、同工酶(isoenzyme)
同工酶：分子结构、理化性质、免疫特性等 不同，但可以催化相同的化学反应的一组酶。
【经典举例】乳酸脱氢酶：由四个亚基组成，亚
基有两种类型（H型和L型），组成5种同工酶。
模拟生物催化剂
……
酶的命名有两种方法：系统名、惯用名。 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
乳酸：NAD+氧化还原酶
惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。
乳酸：NAD+氧化还原酶 乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。
第二节 酶分子的结构特点
（四）单体酶、寡聚酶和多酶复合物
1.单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的 多肽链，全部参与水解反应。 2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚 基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非 共价键结合。 3.多酶复合物 (multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合 物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
（三）结合酶的组成成分 全酶 (holoenzyme) 酶蛋白 (apoenzyme) ：多肽；决定 特异性、高效性 辅助因子(cofactor)：非蛋白组分； 递氢、电Βιβλιοθήκη Baidu、基团；决定反应类型、 性质
辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合牢固，不 能用透析等简单方法与酶蛋白分离的有机小分子 辅酶(coenzyme): ：与酶蛋白结合不牢固，能用 透析等简单方法与酶蛋白分离的有机小分子。
酶分子通过活性中心以外的特异调节位点与小 分子调节物（效应物）结合后，酶分子的构象改 变，从而调节酶活性 1、结构特点：
（1）多数为寡聚蛋白，具有多个亚基 （2）双中心：活性中心、调节中心（别构中心） （3）调节物多为小分子 （4）动力学特点：不符合米氏方程，v-[S]曲线为S形 （5）调节部位多为代谢途径的第一步或交汇点 （6）稳定特性：室温稳定，0℃不稳定
第四章 酶与生物催化剂
第一节 概 述
主要内容：介绍酶的概念、作用 特点和分类、命名，讨论酶的结 构特征和催化功能以及酶专一性 及高效催化的策略，进而讨论影 响酶作用的主要因素。对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生 物催化剂。 定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可 缺少的受多种因素调节控制的具有催化 能力的生物催化剂。 酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力 学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应 到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。