蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能
HbS β 肽链
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病， 称为“分子病”。
• “分子病”除了镰形红细胞贫血以外，还有 各种血浆白蛋白异常、球蛋白异常、脂蛋 白异常、铜蓝蛋白异常、转铁蛋白异常、 补体异常、受体蛋白异常等。
②蛋白质的空间结构
• 不同蛋白质其肽链的长度不同，肽链中不同氨基 酸的组成和排列顺序也各不相同。肽链在空间卷 曲、折叠成为特定的三维空间结构
• 如：酶、运输蛋白、免疫蛋白等;
– α螺旋和β折叠在不同的球状蛋白质中所占的比例是不同的 – 平行和反平行β折叠几乎同样广泛存在，既可在不同肽链或不同分子之 间形成,也可在同一肽链的不同肽段(β股)之间形成。 – β转角、卷曲结构或环结构也是它们形成复杂结构不可缺少的。
膜蛋白
• 膜蛋白表面是两性的
多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个酰 胺平面组成
③蛋白质二级结构
• 二级结构（secondary structure）是指多 肽链主链原子局部的空间结构（构象） • 维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。 • 主要有
• α－螺旋 • β－折叠 • β－转角
– 它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。
• 其疏水表面在膜内与脂类的脂肪酸链相接触 • 而亲水表面则与膜两侧的水相和脂类的极性头部基 团相接触 • 膜蛋白不溶于水溶液中。
• 以前人们的共识是：膜蛋白不可能结晶成 三维晶体。
– 米歇尔Michel 解决了当时膜蛋白研究面临的最大障碍，即膜 蛋白不能结晶的问题。
Dr Johann Deisenhofer University of Texas Southwestern Medical Center, Dallas, USA
1）α－螺旋
• Pauling等人对α-角蛋白(αkeratin)进行了X线衍射分析， 从衍射图中看到有0.5～0.55nm
蛋白质结构与功能
蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内最基础且重要的分子之一，它们在维持生命活动中扮演着关键角色。
蛋白质的结构决定了其功能和活性。
本文将深入探讨蛋白质的结构特征以及与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是蛋白质的线性序列，由氨基酸组成。
氨基酸的顺序和类型决定了蛋白质的终极结构和功能。
共有20种常见氨基酸，它们的排列方式多种多样，因此不同的蛋白质具有不同的氨基酸序列。
2. 二级结构：二级结构是由蛋白质内部氨基酸间的氢键相互作用所形成的局部结构特征。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由蛋白质链的某一片段呈螺旋形式排列而成，而β-折叠则是由链的不同片段呈折叠形式排列而成。
二级结构的形成大大增强了蛋白质的稳定性。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质空间结构的进一步折叠排列。
蛋白质通过各种原子间的相互作用，如疏水作用、静电作用和氢键等，形成特定的三维折叠结构。
这种结构的稳定性非常重要，因为它决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构指的是由多个蛋白质聚合体组成的复合物。
多个蛋白质单体通过静电作用、亲水作用或共价键连接在一起，形成更复杂的分子结构。
例如，人体中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的复合物。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构和功能密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
1. 结构蛋白质：结构蛋白质是组成细胞和组织的重要组成部分，它们提供了细胞和组织的形态支持。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管的重要组成成分，使它们具有机械强度和韧性。
2. 功能蛋白质：功能蛋白质是参与生物化学反应和调节生理过程的蛋白质。
例如，酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的速率。
激素是一类能够在体内传递信号的蛋白质，例如胰岛素可以调节血糖水平。
3. 运输蛋白质：运输蛋白质能够帮助物质在细胞和体液中进行运输。
例如，血红蛋白能够携带氧气从肺部到组织器官，维持正常的呼吸和新陈代谢。
蛋白质的功能和结构
蛋白质的功能和结构蛋白质是一种复杂的生物分子，是构成生物体的基本成分之一，具有许多重要的功能。
蛋白质的功能和结构是生物学研究的重要方向之一。
本文将从蛋白质的基本结构、功能和分类三个方面进行探讨。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由一条或多条长链构成的，这些长链由氨基酸分子组成。
氨基酸是生物体内最基本的化合物之一，由一个氮原子、一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸的羧基和氨基通过肽键连接成链，形成多肽分子，多肽分子又可以进一步形成蛋白质。
蛋白质的基本结构包括四级结构，即原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中原始结构是指蛋白质生物合成后形成的最基本结构，也称为未折叠构象。
二级结构是指蛋白质分子中相邻氨基酸之间的氢键连接所形成的二维结构，如α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质分子中各个二级结构的空间排列所形成的三维结构。
而四级结构是指蛋白质分子中两个或多个亚基的空间排列所形成的层级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，主要包括以下几个方面：1.代谢功能蛋白质可以在代谢中发挥重要的作用，参与新陈代谢中的各种化学反应，如酶的催化作用和激素的调节作用。
2.结构功能蛋白质可以形成细胞质骨架和结构分子，如肌肉蛋白和细胞中的膜蛋白，保持细胞的形态和稳定性。
3.运输功能蛋白质可以通过血液将各种物质从一个部位输送到另一个部位，如血红蛋白携带氧气，载脂蛋白携带脂肪酸和胆固醇。
4.防御功能蛋白质可以形成抗体，抵御外来物质入侵，并加速宿主清除抗原体。
5.调节功能蛋白质可以调节细胞生长、分化和凋亡，促进细胞自身修复和更新。
三、蛋白质的分类按照结构分类，蛋白质可分为球形蛋白、纤维蛋白和膜蛋白等。
球形蛋白具有高度可压缩性，可在机体中流动作用，如血浆中的白蛋白和酸性蛋白。
纤维蛋白则具有高度的支持性和膜层稳定性，如胶原蛋白和肌动蛋白。
膜蛋白则集聚于细胞膜上，起到细胞唯一轴向的生理功能。
按照功能分类，蛋白质可分为酶、激素、抗体、载体、结构蛋白等。
蛋白质的结构与功能
2. β－折叠结构特点
(１) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
(２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间 可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行 。 (３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴 接近垂直。
（三）β－转角(β－turn)
1.概念
以氨基末端开始→羧基末端结束，依次编1、
2、3………
蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
人胰岛素的一级结构
二、蛋白质二级结构
概念：
是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空
蛋白质的二级结构类型
蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋，β-折 迭，β-转角及无规卷曲等
（一）α －螺旋 (α －helix)
1.概念 由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α －螺旋的结构特征 (1)以肽键平面为 单位,以α －碳原 子为转折盘旋形成 右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm 每个氨基酸上升0.15nm 肽键平面与中心轴平行
*类型
全a-螺旋、全β-折叠、
无规卷曲
由这些结构域缔合成具有三级结构的分 子或亚基
蛋白质三级结构的意义： 蛋白质的三级结构决定了蛋白质的
生物学功能。
维持三级结构稳定的键
侧链基团之 间形的 氢 键、 离子键、 疏水作用、 分子引力、 二硫键
维系蛋白质分子结构的作用力
1. 肽键 共价键
维系蛋白质一级结构
第二节
蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的一级结构—基本结构
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，即它的化学结构。
二级结构：指借助主链(不包括侧链)的氢键形成的具有周期性的构象。
三级结构：指1条肽链(包括主链和侧链)完整折叠而形成的构象。
四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。
超二级结构和结构域是在蛋白质二级和三级结构之间的两个层次。
超二级结构：指相邻的二级结构单元，在侧链基团次级键的作用下彼此靠近而形成的规则的聚集结构。
结构域：指在1条肽链内折叠成的局部结构紧密的区域。
组成四级结构的多肽链称为蛋白质的亚基，多个亚基组成的蛋白质为寡聚蛋白质1 维持蛋白质分子构象的作用力，主要包括氢键、疏水性相互作用、范德华引力、离子键和二硫键。
2 二级结构主要包括下面几种基本类型 (一) α—螺旋 (二)β折叠(三)转角 (四) β突起 (五)卷曲 (六)无序结构3 β折叠有两种类型，1种是平行式，1种是反平行式。
反平行折叠在能量上更稳定。
4 转角主要分两类：β转角和γ转角。
转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用。
5 常见的3种超二级结构单元为：αα ββ，βαβ。
6 结构域不仅仅是折叠单位和有一定功能的结构单位，还是一个遗传单位7结构域可以分为4种类型：反平行α，平行α/β，反平行β，不规则的小结构1、多肽链的折叠过程天然蛋白质是多肽链合成后经折叠而形成的热力学上稳定的构象。
多肽链的折叠是一自发过程..人们现已提出了一些多肽链的折叠模型,大致可以分为二类。
一种模型认为多肽链的折叠是逐步进行的，先形成一种稳定的二级结构作为核心，然后二级结构的氨基酸侧链进一步发生交互作用，扩大成天然三维结构；另一种模型提出，多肽链可能由于其疏水侧链的疏水交互作用而突然自发折叠，形成一种含二级结构的紧密状态，最后调整成天然结构。
这两种模型看来不是排斥的，有些多肽链的折叠可能以其中之一为主，有些多肽链的折叠兼而有之。
在这两种情况下，超二级结构的形成都可能起着导引作用，弱键则做最后的热力学上的调整。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一。
它们在细胞结构、传递信息、代谢调节等方面都起着重要作用。
蛋白质由一系列氨基酸残基链构成，它们的空间结构和序列决定了它们的功能。
本文将介绍蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质结构可以从四个层次来描述：1. 一级结构：蛋白质的一级结构是由多肽链上的氨基酸排列顺序决定的。
一级结构由肽键连接氨基酸，形成肽链，其三维结构确定蛋白质的稳定性和活性。
2. 二级结构：二级结构指一级结构中短距离的主链的空间排列方式。
主要由α-螺旋和β-折叠两种排列方式组成。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质的立体结构，由氨基酸排列和相互作用所形成的空间结构。
其主要形式有：α-螺旋外的环折叠、β-折叠内的环折叠、未定型区、多肽链拱形折叠等。
4. 四级结构：四级结构又称为超分子结构，是由多个蛋白质分子或其他小分子构成的复合物。
此外，还有底物识别结构等。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，下面介绍几种分类：1. 结构蛋白：结构蛋白的主要作用是维持细胞和组织结构，保持生物体物理结构的稳定性。
同时，还有储存、传递信息等功能。
2. 酶：酶在生物催化过程中扮演着重要角色。
大多数化学反应需要在标准条件下进行，而酶可以在生物体内提供适宜的催化条件。
生物体中几乎所有的催化都是由酶完成的。
3. 抗体：抗体是一种由B细胞产生的蛋白质，具有识别和抵抗抗原的能力。
它们通过特定的结构来识别抗原，达到抵抗和清除抗原的作用。
4. 载体：载体是一种分子，能够绑定其他小分子或离子，并将其运输到细胞内或细胞外。
例子包括血红蛋白、肌红蛋白等。
三、结构与功能关系蛋白质结构决定了它的功能，改变结构通常也会影响到它的功能。
类似地，蛋白质的功能也可以通过调节结构来实现。
其方法包括改变氨基酸序列、改变外界条件以及调节与其他分子之间的相互作用等。
总之，蛋白质的结构和功能非常复杂，并且是相互关联的。
因此，对蛋白质进行深入的研究有助于更好地了解生命起源和生命体系的机制，也对制药、医学等领域的发展有重要意义。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的宏观分子之一，是维持生命活动的基础。
它们在细胞结构、代谢调节、免疫和信号传递等方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能是相互关联的，不同的蛋白质结构决定了它们的功能。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，组成了蛋白质的一级结构。
一级结构对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
二级结构是指多肽链上相邻的氨基酸通过氢键形成的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，其中氢键固定螺旋的形成。
β-折叠是由平行或反平行的β链排列而成，通过氢键连接起来形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质中氨基酸侧链的相互作用所形成的立体结构。
它由非共价键和共价键相互作用而形成。
非共价键主要包括氢键、疏水作用、电荷作用等。
这些相互作用使蛋白质折叠成特定的立体结构。
四级结构是指多个多肽链相互作用而形成的复合物。
蛋白质可以由单个多肽链组成，也可以由多个多肽链组成。
四级结构对于蛋白质的功能起着重要作用，它决定了多肽链之间的相互作用和空间结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的蛋白质具有不同的功能，包括催化反应、传输物质、结构支持、免疫调节等。
催化反应是蛋白质最常见的功能之一、酶是一类具有催化反应的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子转变为产物，然后释放产物，完成催化反应。
传输物质是蛋白质的另一个重要功能。
例如，血红蛋白是一种负责将氧气从肺部运输到全身组织的蛋白质。
血红蛋白通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后将氧气释放给组织细胞。
蛋白质还担负着结构支持的功能。
例如，胶原蛋白是一种主要存在于结缔组织中的蛋白质，它能够提供组织的结构框架，并增加组织的强度和柔韧性。
免疫调节是蛋白质的另一个重要功能。
抗体是一类能够与抗原特异性结合的蛋白质，它们能够识别并结合入侵病原体或异常细胞，并协助免疫系统清除它们。
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系蛋白质是生物体中最为重要的大分子有机化合物，担负着各种重要功能。
它们在生体内参与调节代谢、传递信息、结构支持、运输物质等多种生物学过程。
蛋白质的具体功能与其结构密切相关，而蛋白质的结构可以分为四个层次：初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
本文将从这四个层次出发，探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
初级结构初级结构是指蛋白质中的氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
蛋白质的功能很大程度上取决于其氨基酸序列。
氨基酸的种类和排列方式决定了蛋白质的化学性质和功能。
例如，氨基酸中的亲水性残基可以使蛋白质具有溶解性，从而在水相中发挥作用。
此外，氨基酸序列还决定蛋白质的电荷分布，从而影响其与其他分子之间的相互作用。
二级结构二级结构是指蛋白质链中多肽链的局部区域的空间形态。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构通过氢键等非共价作用力将多肽链上的氨基酸残基连接在一起，形成特定的结构。
这些结构对蛋白质的稳定性和功能起着至关重要的作用。
例如，α-螺旋结构能够增加蛋白质的稳定性，在蛋白质的结构支持和受体配体结合中起到关键作用。
三级结构三级结构是指蛋白质的整体立体结构。
它由氨基酸链的二级结构之间的相互作用所决定。
三级结构的形成几乎由所有非共价作用力共同作用所致，例如氢键、离子键、范德华力和疏水相互作用等。
蛋白质的功能和稳定性取决于其三级结构的正确折叠。
任何对蛋白质结构的破坏可能导致蛋白质失去原有的功能。
四级结构四级结构是指两个或多个亚基（多肽链或聚合物链）在空间上的组织方式。
它表示了蛋白质分子中不同亚基之间的关系。
多肽链的组装形成蛋白质的四级结构，进一步决定了蛋白质的功能。
例如，酶的四级结构决定了其底物与催化活性位点的特异性结合。
综上所述，蛋白质的结构与功能之间密不可分。
蛋白质的功能依赖于其特定的结构，而蛋白质的特定结构是由其氨基酸序列决定的。
初级结构决定了氨基酸的种类和排列方式，二级结构形成了局部的空间结构，三级结构决定了整体立体结构，而四级结构则表示了不同亚基之间的组织方式。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中最基本的大分子，它们在维持细胞结构、催化化学反应、传递信号以及执行其他生物学功能方面起着至关重要的作用。
蛋白质的结构决定了其功能，因此了解蛋白质的结构特征对于理解其功能非常重要。
本文将探讨蛋白质的结构与功能之间的关系。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的长链分子，每个氨基酸残基由一个氨基和一个羧基组成，以及一个与其它氨基酸不同的侧链。
蛋白质的结构可以从四个层次进行描述：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，即链上氨基酸的排列顺序。
这种线性序列决定了蛋白质的整体形状和功能。
每种氨基酸都有不同的物理化学性质，可以使蛋白质在化学环境下表现出不同的活性和特异性。
二级结构是蛋白质中局部区域的折叠形式。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键将蛋白质的多个氨基酸残基串联在一起，在空间上形成螺旋形状。
β-折叠是由氢键将蛋白质的不同段落折叠在一起形成片状结构。
这些局部结构通过氢键和范德华力相互作用稳定起来。
三级结构描述了蛋白质整体的三维立体结构。
它是由二级结构通过不同的相互作用力（如氢键、离子键、疏水相互作用和范德华力）而形成的。
蛋白质的三级结构决定了其整体的形状和功能。
四级结构描述了由两个或更多的蛋白质链相互组装而成的蛋白质复合物的结构。
四级结构通常由非共价的相互作用力（如范德华力和疏水性作用）维持。
蛋白质的结构与其功能之间存在着密切的关系。
一方面，蛋白质的结构决定了其功能。
例如，酶是一类能够催化生化反应的蛋白质，其具有特定的结构域和活性位点，用于与底物结合并促进反应的发生。
另一方面，蛋白质的结构可以受到其功能的调控。
例如，某些蛋白质可以通过与其他分子的相互作用来调控其结构和功能的改变，从而实现细胞信号传递和调节。
此外，蛋白质的结构和功能还受到其他因素的影响，如温度、pH值、离子强度等。
这些因素可以改变蛋白质的结构，进而影响其功能。
蛋白质结构与功能的相互关系
蛋白质结构与功能的相互关系蛋白质在人体内起着极其重要的作用，是生命活动中不可或缺的组成部分。
而蛋白质的结构和功能是密不可分的，两者相互影响，相互作用。
所以，我们需要深入了解蛋白质结构与功能的相互关系。
一、蛋白质的结构基础1. 蛋白质的基本成分蛋白质是由氨基酸组成的长链状分子，常常由几十至几千个氨基酸组成。
氨基酸是一种含有氨基（NH2）和羧基（COOH）的有机物，不同的氨基酸之间的侧链结构不同，从而使蛋白质的基本结构也呈现出不同的样式。
2. 蛋白质的四级结构蛋白质一般可以分为四级结构：一级结构是指由氨基酸的线性排列所组成的链；二级结构是指局部的氢键和离子键所组成的α-螺旋和β-折叠；三级结构是指由各种二级结构所组合成的整体结构；四级结构是指多个蛋白质聚合体所构成的大分子。
3. 蛋白质的立体构象蛋白质的立体构象指的是蛋白质分子空间中的三维结构，它包括了二级、三级和四级结构。
蛋白质分子的折叠状态得到正确的结构，是影响蛋白质功能的决定因素之一。
二、蛋白质的功能分类1. 结构性蛋白质结构性蛋白质是构成细胞和组织的基本骨架，如肌肉蛋白、骨胶原蛋白等。
这些蛋白质一般具有很高的稳定性和机械强度。
2. 酶酶是催化生物反应的蛋白质，在生命活动中发挥着重要的作用。
酶可以作为催化剂加速化学反应的速率，降低反应的活化能，并且可被还原并重复利用。
3. 调节蛋白质调节蛋白质可以改变其他蛋白质的活性、稳定性或者在细胞内转移到其他部位，如激素、抑制剂或者蛋白激酶等。
它们能够特异地结合于底物或是其他蛋白质上，从而调节其生理功能。
4. 免疫蛋白免疫蛋白具有抗原特异性，可以识别和结合到病原体等异物上，从而展开免疫反应，是非常重要的免疫组分。
5. 运输蛋白运输蛋白是指在体液中运输不同的物质，如血红蛋白可以运输氧气，转铁蛋白可以运输铁离子等。
三、结构与功能的相互关系1. 结构为功能基础蛋白质的功能主要是通过其结构来实现的。
在同一蛋白质家族中，不同成员的氨基酸序列差异很小，但是其三维结构却有很大的差异。
蛋白质的结构和功能解析
蛋白质的结构和功能解析蛋白质是我们生命中最为重要的物质之一，它们不仅构成了大部分的细胞组织，还参与了许多生命活动。
那么，蛋白质的结构和功能究竟是怎样的呢？下面就让我们一起来深入了解一下。
1. 蛋白质的结构蛋白质的结构是多样的，但总体上可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，一级结构是由氨基酸组成的线性序列，而二级结构、三级结构和四级结构则是在一级结构的基础上形成的。
1.1 一级结构蛋白质的一级结构是由氨基酸组成的，而氨基酸之间以肽键相连，形成一条线性的多肽链。
常见的氨基酸有20种，它们在多肽链中的排列顺序决定了蛋白质的一级结构。
1.2 二级结构蛋白质的二级结构是由多个氨基酸之间的氢键相互作用所形成的。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
其中，α-螺旋是由一条多肽链绕成螺旋状，每转一圈就会有3.6个氨基酸，而β-折叠则是由多条多肽链相互排列而成的。
1.3 三级结构蛋白质的三级结构是由多个氨基酸之间的氢键、疏水相互作用、离子键相互作用等力的作用所形成的。
它决定了蛋白质的空间结构以及它所能发挥的功能。
1.4 四级结构蛋白质的四级结构是由多个蛋白质分子相互作用所形成的。
常见的四级结构有同源二聚体、同源四聚体等。
2. 蛋白质的功能蛋白质具有广泛的生物学功能，可以用于酶催化、基因调控、信号传导等。
2.1 酶催化许多酶都是蛋白质，它们可以加速生物化学反应的速率。
酶的催化作用是通过酶与底物之间的相互作用，使得底物的能垒降低，反应速率加快。
2.2 基因调控蛋白质也可以通过与DNA结合的方式来实现基因调控的功能。
例如，转录因子可以结合在DNA上，以促进或抑制RNA聚合酶的活性，从而影响基因的转录。
2.3 信号传导蛋白质还可以通过与其他蛋白质相互作用来实现信号传导的功能。
例如，细胞膜上的受体可以与信号分子结合，从而触发细胞内信号传导通路，进而影响细胞的功能。
3. 结语蛋白质是生命的基础，对于人类的健康和生命活动至关重要。
蛋白质的结构与功能图文版
O2的结合导致Mb构象改变
• 血红素未与O2结合时，Fe 原子高于卟啉环0.06nm， 呈圆顶状。
• O2的结合使Fe原子被拉向 相反的方向，Fe只高于卟 啉环0.02nm。His F8也跟 随移动，导致肽链构象改 变。
• 这个变化对于Mb的功能没 有什么特别意义，但对于 血红蛋白则意义非常。
骼肌和心肌中含量丰富，是肌肉呈红色的原因。 • 血红蛋白存在于血液的红细胞中，每个红细胞中约
含3亿个血红蛋白分子，主要功能是在血液中转运氧 气。
8
肌红蛋白myoglobin和血红蛋白hemoglobin
• 肌红蛋白只含一条多肽链，
血红蛋白则有4个亚基，
每个亚基都类似一个肌红
蛋白分子。
• 肌红蛋白和血红蛋白都含
有一个叫血红素的辅基。
9
血红素heme
• 血红素是原卟啉IX与Fe(II)的络合 物。原卟啉IX由4个吡咯环组成。
• 卟啉类化合物有很强的着色力， 血红蛋白中的铁卟啉使血液呈红 色，叶绿素中的镁卟啉使植物呈 绿色。
吡咯pyrrole
1 0
肌红蛋白Mb，myoglobin
• 肌红蛋白是单体蛋白质， 只含一条多肽链，长 153aa。
接收O2。
• 动脉血中Hb的氧饱和度约 为96%，回到心脏的静脉血
• 血液循环中红细胞从 中Hb 64%氧饱和，1/3的 肺带走O2，在组织中 氧被释放到组织中。
Mb接收Hb释放出的
O2。
• Mb可以把O2分配给耗氧的 细胞器线粒体。
2
1
Hb氧合的别构效应allosteric effect
• 别构效应：多亚基的蛋白质，其中一个亚基结合其 它分子而发生构象改变，进而引起其余亚基以至整 个分子的构象、性质和功能的变化。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体内一类至关重要的大分子，它在细胞的组成和功能中起着关键作用。
蛋白质的结构与功能紧密相连，不同的结构决定了不同的功能。
本文将探讨蛋白质的结构和功能，并讨论它们之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
蛋白质由多个氨基酸通过肽键连接而成，不同的氨基酸序列决定了蛋白质的种类和特点。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸链的局部折叠形式，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种右旋螺旋状结构，由氢键稳定。
β-折叠则是由氢键相互作用形成的折叠片段。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整体折叠形成的结构，包括了各种局部折叠的空间排列方式。
这种折叠方式是由氢键、离子键、范德华力等非共价键相互作用所决定的。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质亚基通过非共价键相互作用而形成的复合物。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，它们通过非共价键相互作用而形成一个稳定的四级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的工程师，具有多种重要功能。
1. 结构支持：蛋白质在细胞和组织的结构中起着支持的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等组织的重要组成部分，它给予这些组织形态和强度。
2. 酶催化：蛋白质可以作为酶，在生物化学反应中充当催化剂，加速反应速率。
例如，消化酶在消化系统中分解食物，酶催化使得这些反应在生物体内快速进行。
3. 运输传递：某些蛋白质可以作为搬运工，运输分子和离子到细胞内或细胞间。
例如，血红蛋白在红细胞中运送氧气到各个组织和细胞。
4. 免疫防御：抗体是一类特殊的蛋白质，具有识别和中和外来抗原的能力，参与免疫反应，保护机体免受感染。
5. 调节信号：许多蛋白质可以作为信号分子，参与细胞内的信号传导，调节基因表达和细胞功能。
例如，激素通过与细胞内的蛋白质结合，触发一系列信号传递路径。
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第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份)Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II)(续)2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel）相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。
β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。
图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds）“β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。
图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor2.7 β-螺旋（β Helix）由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。
图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C3. 全α拓扑结构(All α Topologies)此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。
α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。
前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。
3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle）相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。
最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。
图38 细胞色素b562中的升降螺旋束Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562图39 铁蛋白中的升降螺旋束Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin图40 蚯蚓肌红蛋白中的升降螺旋束Fig 40 The Up and Down Helix Bundle in Myohemerythrin图41 细菌视紫红质中的升降螺旋束Fig 41 The Up and Down Helix Bundle in Bacteriorhodopsin3.2 希腊花边螺旋束（Greek Key Helix Bundle）由连续的αα模体相互垂直地折叠起来，形成回形花边（图42）。
图42 血红蛋白β亚基中的希腊花边螺旋束Fig 42 The Greek Key Helix Bundle in Hemoglobin β-subunit4. 小的不规则结构（Small Irregular Structures）小分子蛋白质分子中，只有少量规则的二级结构，大部分形成不规则结构。
4.1 小的富含二硫键的折叠（Small Disulfide-rich Folds）为富含二硫键的小分子蛋白质，其二硫键对结构的稳定具有重要作用。
许多毒素和酶的抑制剂属于此种拓扑结构（图43~44）。
图43 胰岛素中的小的富含二硫键的折叠Fig 43 The Small Disulfide-rich Folds in Insulin图44 丝氨酸蛋白酶抑制剂中的小的富含二硫键的折叠Fig 44 The Small Disulfide-rich Folds in Serine Proteinase Inhibitor4.2 小的富含金属的折叠（Small Metal-rich Folds）富含较多金属元素的小分子蛋白质（图45）。
图45 细胞色素c3中的小的富含金属的折叠Fig 45 The Small Metal-rich Folds in Cytochrome c3第五节球状蛋白的三级结构Section 5 Tertiary Structure of Globular Protein蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构（图46）。
维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。
图46 溶菌酶的三级结构Fig 46 Tertiary Structure of Lysozyme许多同源蛋白质在一级结构上存在较大差异，但其三级结构则惊人地相似，如从鱼类到人类的60多种肌红蛋白和血红蛋白α、β亚基的三级结构（图47）。
图47 肌红蛋白的三级结构Fig 47 Tertiary Structure of Myoglobin第六节蛋白质的四级结构Section 6 Quaternary Structure of Protein蛋白质的四级结构（quaternary structure）就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局（图48~49）。
亚基（subunit）就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。
维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。
图48 亚基的立体排布方式Fig 48 Spatial Arrangement of Subunits图49 血红蛋白的四级结构Fig 49 Quaternary Structure of Hemoglobin蛋白质四级结构与功能的关系——变构效应：当血红蛋白的一个亚基与氧分子结合以后，可引起其他亚基的构象发生改变，对氧的亲和力增加，从而导致整个分子的氧结合力迅速增高，使血红蛋白的氧饱和曲线呈“S”形。
这种由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应（图50~51）。
图50 血红蛋白的变构效应Fig 50 Allosteric Effect of Hemoglobin图51 血红蛋白与肌红蛋白的氧解离曲线Fig 51 Oxygen Dissociation Curve of Myoglobin and Hemoglobin第七节蛋白质空间结构的折叠Section 7 Folding of Protein Spacial Structure蛋白质分子的一级结构决定其空间结构，但通常情况下，蛋白质分子一级结构的同源性在35%以上，即可具有基本相似的三级结构。
在活细胞中，蛋白质分子主要通过两种模式完成折叠过程，即自发的层次性折叠和依赖其他蛋白质的折叠。
1. 自发的层次性折叠（Spontaneous Hierarchical Folding）许多小分子蛋白质采取自发的分层性折叠的模式完成折叠过程，即首先在局部形成正确的二级结构，然后进一步组装形成超二级结构或结构域，最后再形成完整的构象（图52）。
图52 蛋白质的自发的层次性折叠Fig 52 Spontaneous Hierarchical Folding of Protein2. 依赖其他蛋白质的折叠（Folding Depending on Other Proteins）大分子蛋白质的折叠过程需要其他蛋白质或酶的协助才能完成折叠。
参与蛋白质分子折叠过程的蛋白质或酶主要有三类：①分子伴侣；②蛋白质二硫键异构酶；③肽酰-脯氨酰顺反异构酶。
2.1分子伴侣（Molecular Chaperone）分子伴侣是细胞内一类保守蛋白质，可识别多肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
主要包括：⑴热休克蛋白（heat shock protein, HSP）：HSP70、HSP40和GreE家族（图53）。
⑵伴侣素/陪侣蛋白（chaperonins）：GroEL和GroES家族（图54~56）。
图53 Hsp70的作用Fig 53 Action of Hsp70图54 大肠杆菌中蛋白质分子的折叠Fig 54 Folding of Protein Molecule in E. coli图55 依赖的GroEL/GroES蛋白质折叠Fig 55 Protein Folding Depending on GroEL/GroES图56 GroEL/GroES复合体Fig 56 GroEL/GroES Complex2.2 蛋白质二硫键异构酶（Protein Disulfide Isomerase, PDI）多肽链内或肽链之间二硫键的正确形成对稳定分泌蛋白、膜蛋白等的天然构象十分重要，这一过程主要在细胞内质网进行。
蛋白质二硫键异构酶在内质网腔中活性很高，可在较大区段肽链中催化错配二硫键断裂并形成正确二硫键连接，最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象（图57）。
图57 蛋白质二硫键异构酶的作用Fig 57 Effect of Protein Disulfide Isomerase2.3 肽酰-脯氨酰顺反异构酶（Peptidyl Prolyl cis-trans Isomerase, PPI）多肽链中肽酰-脯氨酸间形成的肽键有顺反两种异构体，空间构象明显差别。
肽酰-脯氨酰顺反异构酶可促进上述顺反两种异构体之间的转换。
肽酰-脯氨酰顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶，在肽链合成需形成顺式构型时，可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。
图58 肽酰-脯氨酰顺反异构酶的作用Fig58 Effect of Peptidyl Prolyl cis-trans Isomerase第八节蛋白质分子的运动Section 8 Motion of Protein Molecule蛋白质分子内部的原子及基团处于不断的运动中，这种运动与蛋白质分子的各种功能活动密切相关，如化学修饰、分子识别、变构效应等。
例如乳铁蛋白在结合与非结合铁离子时，其分子构象由于原子及化学基团的运动而发生了明显的变化（图59~61）。
图59 乳铁蛋白中结合铁离子基团的运动Fig 59 Motion of Groups Combined with Fe Ion图60 结合与非结合铁离子的乳铁蛋白Fig 60 Lactoferrin Combined with or without Fe Ion图61 乳铁蛋白的运动Fig 61 Motion of Lactoferrin第九节蛋白质的结构与功能Section 9 Structure and Function of Protein蛋白质分子的一级结构决定其空间结构，而其空间结构决定蛋白质分子的生物学功能。
1. 蛋白质的变性（Denaturation of Protein）在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性（denaturation）。