生物化学-蛋白质的结构
生物化学蛋白质的结构与功能
结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持，如细胞膜、细胞骨架 等，对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用，能够传递 外部刺激信号，调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程，如三羧酸循环和氧化磷酸化等
，为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式，如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体，如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者， 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运，将营养物质、氧气等 输送到细胞内，并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能，因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础，对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式，主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发，以治疗特定疾病的药物， 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质，以替代病变或缺失的蛋白 质，如治疗遗传性疾病的药物。
蛋白质四级结构名词解释生物化学
蛋白质是生命体内重要的有机分子，它们是生命的基本构造和功能单位，对维持细胞内外环境平衡、调节生物体的代谢和生长发育起着重要作用。
蛋白质的结构决定了其功能，而蛋白质的四级结构则是蛋白质结构的最高层次，其包括了蛋白质的主要结构特征和功能特点。
本篇文章将对蛋白质的四级结构进行详细解释。
一、一级结构蛋白质的一级结构是指其氨基酸序列的排列方式。
氨基酸是蛋白质的构建单元，蛋白质的一级结构由若干个氨基酸组成，氨基酸之间通过肽键相互连接形成线性的多肽链，这种链状结构被称为蛋白质的一级结构。
蛋白质的一级结构决定了其二级、三级和四级结构，是蛋白质结构的基础。
二、二级结构蛋白质的二级结构是指其局部区域内氨基酸残基之间的空间排布方式。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、无规卷曲等形式。
α-螺旋是一种螺旋形的结构，氨基酸残基呈螺旋状排列；β-折叠是一种具有平行或反平行排布的β-片层结构，氨基酸残基相互之间通过氢键相连。
二级结构对蛋白质的稳定性和折叠方式具有重要影响。
三、三级结构蛋白质的三级结构是指其整个分子在空间上的立体构象。
不同的氨基酸残基之间通过蛋白质内部和外部的相互作用形成了多种空间结构，如疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价相互作用。
这些相互作用使得蛋白质分子能够折叠成特定的空间构象，形成其独特的结构特征。
蛋白质的功能很大程度上取决于其三级结构。
四、四级结构蛋白质的四级结构是指多个多肽链或亚基之间的空间排布方式。
在由多个多肽链或亚基组成的蛋白质分子中，这些链或亚基之间通过各种非共价相互作用相互连接或结合，形成了特定的空间结构。
已知的含有四级结构的蛋白质有许多酶和结构蛋白，其中含有多个亚基，它们之间通过离子键、氢键和疏水作用等相互作用形成了复杂的立体结构。
蛋白质的四级结构决定了其生物学功能，对于一些具有多种生物学功能或具有复杂生物学结构的蛋白质来说，其四级结构的理解和研究显得尤为重要。
在生物化学领域，对蛋白质四级结构的深入研究不仅有助于更好地理解蛋白质的生物学功能和在细胞内外的作用机制，也为疾病的治疗和药物的研发提供了理论基础和实验依据。
第三章 蛋白质的结构【生物化学】
-转角
（1）一种非重复性结构； （2）4个连续的氨基酸残基组 成； （3）主链骨架以180返回折叠； （4）C1 羰基氧与C4亚氨基形 成氢键； （5）Gly、Pro频率高 （6）2型转角常以Gly 作为第 3个残基
无规卷曲
没有明显规律的多肽主 链骨架的构象 在ɑ螺旋构象、ß-转角、
ß-折叠以及三股螺旋中 无规卷曲是用来阐述没 有确定规律性的那部分肽 链结构。酶和蛋白质的活 性中心通常由无规卷曲充 当，与生物活性有关，对 外界理化性质敏感
第三章 蛋白质的三维结构
The Three-dimensional Structure of Proteins
一种球状蛋白质-胰凝乳蛋白酶的结构，图中 蓝色的小分子是一个甘氨酸的结构
多肽主链折叠的空间限制
刚性的肽键平面-肽单元
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平 面，肽平面中羰基氧与亚氨基氢几乎总是处于相反的位置, 此 同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit)，也 就是肽平面 。
持结构的稳定性 毛发结构
非典型的α-螺旋有3.010，4.416（π螺旋）等
α-螺旋的偶极矩和帽化
•偶极矩的存在加速 α螺旋的形成
•所谓帽化就是给裸 露的N-H或者C=O提 供配偶体,或折叠蛋 白其他部分以促成 与末端暴露的非极 性残基的疏水作用， 稳定和保护α螺旋。
α螺旋的两亲性质
疏水和亲水侧链的 非对称性分布，与 进一步高级结构的 形成或功能有关
⑵侧链基团的大小 多聚异亮氨酸有大的侧链基团， 造成空间位阻，不能形成螺旋 多聚脯氨酸具亚氨基不能形成 氢键，脯氨酸存在即在多肽链形 成一个结节，螺旋中断。
-折叠
定义 几乎完全伸展的肽段侧向聚集在一起，相邻
生物化学中的蛋白质结构与功能
生物化学中的蛋白质结构与功能蛋白质是生命体中非常重要的分子，它们不仅是身体组织和筋骨肌肉的基础，还承担着各种生理和生化过程的重要角色。
在生物化学领域中，蛋白质的结构与功能是研究的重点之一。
本文将介绍蛋白质结构与功能的相关知识。
一、蛋白质的结构蛋白质的基本结构单元是氨基酸。
氨基酸是蛋白质分子中的构建块，它们通过共价键相连，构成了一个多肽链。
一般情况下，多肽链中的氨基酸数量在几十个到上千个不等，可以形成不同大小的蛋白质分子。
蛋白质的结构可以分为四个不同的水平。
第一水平是蛋白质的基本结构单元氨基酸。
第二水平是多肽链经过氢键等相互作用而折叠成的二级结构，包括α-螺旋和β-折叠。
第三水平是多肽链进一步折叠成的三级结构，形成了一定的空间构型，使得蛋白质分子可以在细胞中保持稳定的空间结构。
第四水平则是数个相同或不同的多肽链相互作用而形成的四级结构，例如一些大分子酶。
蛋白质的结构不仅决定了它们的功能和性质，也是相关疾病发生的重要原因之一。
许多疾病如变态反应性疾病、神经系统疾病、心血管疾病、肿瘤等与蛋白质结构的异常和突变有关。
二、蛋白质的功能蛋白质在生物体内的功能十分广泛，它们不仅构成了身体中的大部分组织，还参与到许多重要的生理过程中。
结构蛋白质是细胞内的骨架，起到支撑和维持细胞结构的作用。
肌纤维蛋白和胶原蛋白是人体中细胞骨架蛋白质的重要组成部分，决定了肌肉和皮肤的弹性和韧性。
酶类蛋白质能够加速和调节各种生物化学反应，发挥了调节生物代谢的重要作用。
例如，消化酶、代谢酶和免疫系统中的酶都是重要的酶类蛋白质。
激素是指能够调节身体生理机能的生物活性蛋白质。
激素能够影响心血管、免疫、内分泌等系统，并在体内完成各种重要生理功能。
例如，胰岛素能够控制血糖水平，促进糖的吸收利用，动态平衡人体内糖代谢的水平。
抗体是人体免疫系统中重要的蛋白质。
它们能够识别特定的抗原并与之结合，从而发挥防御机制的作用。
通过特异性结合抗原或其他分子，防御机制不断调节机体间免疫的平衡。
生物化学 蛋白质的结构与功能(共112张PPT)
三、多肽链在二级结构基础上进一步折叠形 成三级结构
（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置
定义:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键: 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
• 肌红蛋白 (Mb)
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组 成 人 体 蛋 白 质 的 氨 基 酸 仅 有 20 种 ， 且 均 属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
遍存在
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分 肽链结构。
（五）二级结构可组成蛋白质分子中的模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二 级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则
的二级结构组合，被称为超二级结构。
二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ 。
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上 相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体 (motif) 。
CHHR3
COO-
C
+NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱氨 酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代半胱氨 酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨酸分子中的 硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数天然蛋白质中， 包括过氧化物酶和电子传递链中的还原酶等。硒代 半胱氨酸参与蛋白质合成时，并不是由目前已知的 密码子编码，具体机制尚不完全清楚。
大学生物化学课件 蛋白质的四级结构
蛋白质的二级结构 ★★★
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子在各局部空间的排列分布状况，而不涉及各R 侧链的空间排布。在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在，主要形式包括螺旋 结构、B折叠和B转角等。 构成蛋白质二级结构（即主链构象）的基本单位是肽键平面或称酰胺平面。【肽 键平面示意图一】 肽键具有双键性质，不能自由旋转而成平面结构。此平面结构两侧的、与α 碳原子 相连的单键则可自由旋转。经过折叠、盘曲可形成α -螺旋和β-片层结构。稳定二级结 构的主要因素是氢键。 1. α-螺旋结构 在α-螺旋中肽链如螺旋样盘曲上升，每旋转一圈为3.6个氨基酸残 基，其中每个氨基酸残基升高0.15nm，螺旋上升一圈的高度（即螺距）为0.54nm （3.6nm×0.15nm）。【见示意图二】 每个氨基酸残基的－NH－与间隔三个氨基酸残基的=C=0形成氢键【见详图三】。 每个肽键的=C=0与－NH－都参加氢键形成，因此保持了α -螺旋的最大稳定性。 绝大多数蛋白质以右手α -螺旋形式存在。1978年发现蛋白质结构中也有左手α -螺 旋结构。 2. β-折叠结构 它是两条肽链或一条肽链内的各肽段之间的=C=0与－NH－形成 氢键而成。两肽链可以是平行的，也可以是反平行的。 【顺平行折叠图四】 【反平行折叠图五】 多肽链除此两种局部折叠形式外，还有β转角（β-turn，或称β-发夹结构）和无规 卷曲（random coil）等。
生物化学简答题及论述题
试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。
答：1）蛋白质的一级结构：(protern primary structure):蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
2）蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
二级结构主要有α螺旋、β—折叠，β—转角和无规卷曲。
维系蛋白质二级结构的稳定主要靠氢键。
3）蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构主要有氢键，疏水作用，离子键和二硫键。
4）蛋白质的四级结构：蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
四级结构中的化学键主要是氢键和离子键。
什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？答案: 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。
在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升。
每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。
在β-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键。
维持β-折叠构象稳定。
在球状蛋白质分子中，肽键主链出现180º回折，回折部分称为β-转角。
β-转角通常有备无4个氨基酸残基组成。
第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲是知肽链中没有确定规律的结构。
Tm值：核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，、又称溶解温度（Tm）。
简述RNA与DNA主要不同点。
生物体内核酸主要有二大类，一类脱氧核糖核酸即DNA，另一类为核糖核酸即RNA，它们的区别应从以下几个方面考虑：①存在部位：DNA主要存在于细胞核，哺乳动物细胞线粒体中也有自己的DNA，而RNA 的90%存在于细胞浆。
生物化学-03 蛋白质3 结构
第三章 蛋白质
2.4.2 蛋白质的空间结构 （1）维持蛋白质空间结构的化学键 （2）蛋白质的二级结构 （3）球状蛋白质与三级结构 （4）蛋白质的四级结构
熟悉维持蛋白质空间结构的各种化学键，理解 蛋白质的二级、三级和四级结构的概念
能判断维持蛋白质空间结构的主要作用力 应用蛋白质的结构知识解决实际问题
βαβ
βββ
αα
ββ
E、结构域
结构域：在较多的球状蛋白质分子中，多肽链往 往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松 散的肽链相连，此球状构象就是结构域。
结构域存在的原因：
1、局域分别折叠比整条肽链折叠在动力学上更为合理 2、结构域之间由肽链连接，有利于结构的调整
图示：假设具有2个结构域的蛋白质的线性折叠途径
例如：铁氧还蛋白
稳定蛋白质构象的力
盐键
氢键
二
疏
硫
水
键
作
用
酯键
范德华力
（2）蛋白质的二级结构
A、酰胺平面与α-碳原子的二面角
①肽键中C-N键有部分双键性质——不能自由旋转 ②相关的6个原子处于同一平面（肽平面、酰胺平面） ③键长及键角（约120º）一定 ④大多数情况以两个Cα反式结构存在
O C ¨N
在β-折叠片层中，多肽链间依靠相邻肽链间形 成的 ＿＿键来维持结构的稳定性。
练习
β-转角结构是由第一个氨基酸残基的 C＝O 与 第＿＿＿个氨基酸残基的 N-H 之间形成氢键而 构成的。
具有四级结构的蛋白质分子中，每一条肽链称 为一个＿＿＿＿＿。
维持蛋白质构象的作用力有＿＿＿＿，＿＿＿ ＿，＿＿＿＿，＿＿＿＿和＿＿＿＿。
蛋白质四级结构的特征
（1）寡聚蛋白质的由两个到几十个亚基组成。一 般为偶数。
蛋白质的一二三四级结构名词解释生物化学
蛋白质的一二三四级结构名词解释生物化学引言蛋白质是生物体中重要的基础分子，参与了几乎所有生命活动的调控和实现。
蛋白质的结构决定了其功能和性质，在生物化学中，蛋白质的结构可分为一级、二级、三级和四级结构。
本文将对这四个层次的蛋白质结构进行详细解释。
一级结构蛋白质的一级结构是指由氨基酸残基组成的线性多肽链序列。
每个氨基酸残基通过肽键连接，形成多肽链。
在一级结构中，通过不同的氨基酸残基的排列顺序，蛋白质可以具有不同的序列，从而决定了蛋白质的独特性质和功能。
氨基酸的种类和排列顺序决定了蛋白质的信息内容。
二级结构蛋白质的二级结构是由蛋白质中氨基酸间的氢键作用而形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由多肽链在一定的角度下形成螺旋状的结构，而β-折叠是由多肽链形成平行或反平行的β片层结构。
这两种二级结构形式不同，给蛋白质带来了不同的物理和化学性质，从而影响了蛋白质的功能。
三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中氨基酸残基间的相对空间排列。
这种排列是由蛋白质中的各种化学键（如氢键、离子键、疏水作用等）以及局部和全局的构象约束所决定的。
三级结构的形成使蛋白质获得了空间结构上的稳定性和独特的形状。
不同的氨基酸残基相互作用形成了螺旋、折叠和环等形状，进而塑造了蛋白质的功能。
四级结构蛋白质的四级结构是由多个多肽链和其他非氨基酸成分（如金属离子、辅基、配体等）相互作用而形成的复合物。
这种相互作用使多个多肽链形成互相配对或组装的结构，从而形成一个功能完整的蛋白质分子。
四级结构的形成不仅受到一二三级结构的影响，还可能受到环境因素的调控。
结论蛋白质的一级、二级、三级和四级结构相互作用，共同决定了蛋白质的功能和性质。
一级结构是蛋白质的线性多肽链序列，二级结构是形成的局部空间结构，三级结构是氨基酸残基间的相对空间排列，四级结构是多个多肽链和其他非氨基酸成分的复合物。
深入理解和研究蛋白质的一二三四级结构，对于揭示生命活动的分子机制、疾病发生机理以及药物设计等领域具有重要的意义。
生物化学中的蛋白质结构和功能
生物化学中的蛋白质结构和功能蛋白质是生物体内最基本的组成成分之一，它们不仅以组成细胞及其器官的结构蛋白质的形式存在，还扮演着激素、酶、抗体等重要的生物功能。
在蛋白质结构方面，研究人员在过去的数十年中已经取得了长足的进展，但是尚存在一些问题迫切需要解决。
今天，我们将介绍蛋白质的结构与功能，探讨有关这方面基础研究领域的最新成果。
1. 蛋白质的结构蛋白质分为多种类型，其结构形态各异。
主要的类别包括纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜状蛋白质。
纤维状蛋白质的分子结构外观类似于一条细长的线，其汇集成的结构可以形成胶原蛋白、骨胶原或者由透明质酸分泌的骨骼基质等纤维组织。
球状蛋白质则由大约60%的多肽链通过不规则的贡献得以互相缠结而成。
这使得球状蛋白质在空间结构方面具有极高的复杂性和五彩斑斓的外观。
球状蛋白质不仅构成人体骨骼肌纤维、胰岛素、载脂蛋白等基础蛋白质，还形成了各种酶如蛋白水解酶、细胞色素酶等。
膜状蛋白质则被包裹在细胞膜的两层磷脂双分子层当中。
这类蛋白质功能多样，包括跨膜蛋白质、刺突蛋白质和细胞膜上酶等。
此类蛋白质亦可构成各种细胞间的纽带，如胰岛素受体、细胞膜上的钠离子通道等。
蛋白质的功能和活性与其结构密切相关。
一个蛋白质的组成要素是其20种不同类型的氨基酸，并通过这些氨基酸形成了不同的二级结构如螺旋状、片层状、β折叠等，最终构成了具有特定功能的复杂三维结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质是生命体系中不可或缺的重要物质，它们在生命的各个环节中起到了至关重要的作用。
酶是蛋白质家族中一个最值得注意的亚群。
它们是生物体的化学引擎，能够加速化学反应的速率并控制这些化学反应发生的时间和地点。
例如，胰蛋白酶能够消化胃中的蛋白质，同时对小肠肠壁的细胞进行保护，这是一种典型的胃肠道酶的例子。
抗体则是一种特殊类型的蛋白质，以其杀灭入侵病原体的能力而著名。
抗体由B淋巴细胞产生，在病原菌入侵机体时对之进行抵抗。
在抵抗过程中，抗体可以侦测出各种病原体并将其标记，然后排出机体体外。
简述蛋白质各级结构
简述蛋白质各级结构
蛋白质是构成生物体的重要组成部分，除了参与各种生物化学反应外，它们还具有结构功能。
蛋白质的结构可以分为四个级别：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质最基本的组成部分，它是由一系列氨基酸按特定的次序连结而成的。
氨基酸是生物体内最基本的结构单元，它们通过肽键的形成相互连接。
肽键是由氨基酸中的氨基和羧基通过脱水缩合反应而形成的共价键。
氨基酸的序列决定了蛋白质的一级结构，它直接影响到蛋白质的折叠和功能。
二级结构是由多个氨基酸之间的氢键相互作用而形成的局部结构。
最常见的二级结构是α螺旋和β折叠。
α螺旋是一种右旋螺旋结构，氢键连接了螺旋上相邻的氨基酸残基；β折叠则是由多个β片层相互连接而形成的结构。
二级结构的形成使得蛋白质能够增加稳定性，并在三级结构的折叠过程中发挥重要作用。
三级结构是蛋白质的整体空间结构，它由蛋白质链上不同区域的二级结构之间的空间排列所决定。
蛋白质在折叠过程中通过疏水作用、静电作用、氢键和范德华力等多种力相互作用，使得其形成稳定的三维结构。
三级结构的正确折叠对于蛋白质的功能至关重要，任何错误的折叠都可能导致蛋白质的失活。
四级结构是由多个蛋白质亚基相互作用而形成的多聚体结构。
蛋白质亚基可以是相同的或不同的，它们通过各种化学键和非共价键相互连接。
多聚体结构的形成使得蛋白质可以具有新的功能，并更广泛地参与到生物体的各种生理过程中。
综上所述，蛋白质的各级结构共同决定了其形状、稳定性和功能。
了解蛋白质的结构对于深入理解生物体的生命活动和研究疾病的发生机制具有重要意义。
生物化学3.4.9 4.9 蛋白质的结构
4.9 蛋白质的结构
4.9 蛋白质的结构
F. Sanger
(1951, Cambridge U) Insulin 胰岛素 (A, B chains)
4.9 蛋白质的结构
结构名称 一级结构 二级结构
三级结构四ຫໍສະໝຸດ 结构4.9 蛋白质的结构概念
维系键
指多肽链中氨基酸残基的排 肽键、二硫键 列顺序。
指蛋白质多肽链主链原子局 部的、有规律的空间结构， 不包括R侧链构象。
主链氢键（而非侧链）
指蛋白质多肽链所有原子的 空间结构（包括R侧链）， 一条多肽链的完整的三维结 构。
主要是非共价键:如疏 水键、氢键、盐键、范 氏引力等，还有共价键， 如二硫键等。
亚基间的空间排布、亚基间 同三级结构，但肽链间 相互作用与接触部位的布局， 无二硫键。 不包括亚基本身空间结构。
4.9.1 蛋白质的一级结构
间接定序：中心法则
A、B两条链，编码基因 有几个？ 前胰岛素原→前序列→ 原序列→胰岛素 DNA推导不出胰岛素一 级结构
4.9.1 蛋白质的一级结构
① α螺旋（alpha-helix）及其他螺旋 ② β折叠（beta-sheet） ③ β转角（beta-turn） ④ β突起（beta-bulge） ⑤ 环（loop）与无规则卷曲（random coil）
前四种二级结构具有规律，反映在拉氏图上具有相对 固定的二面角
蛋白质高级结构为什么要由非共价键而不是共价键维系？
单一很弱，整体很强； 不可能同时断裂，稳定； 有利于蛋白质空间构象的改变，功能的形成，刚性结构无法
达到。
4.9.1 蛋白质的一级结构
■蛋白质上的氨基酸序列是有意义的：
决定蛋白质的整体构形 → 正确功能 标示蛋白质的功能讯息 → Signal Peptide
生物化学第5章-蛋白质的三维结构(共41张PPT)
亮氨酸拉链结构，Leucin zipper；
EF手型钙结合性模序
(EF-hand Ca2+-binding motif）
肌钙蛋白的两个结构域。
七、球状蛋白与三级结构
1、定义：蛋白质的三级结构是指多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整 条肽链的三维构象。蛋白质的三级结构是在多种二级结构的基础上进一步
早在20世纪30年代，科学家就开始有X-射线衍射方法研究了肽的结构。 1、酰胺平面：参与肽键形成的两个原子及相邻的四个原子处于同一平面
，形成了酰胺平面，也称肽键平面，又称一个肽单位；多肽链的主链 由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子相隔。
肽键的键长介于C-N单键和双键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋 转;(肽键中C-N键长0.132nm, C-N单键0.148nm,C=N键）
基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β-转
角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸残
基的R与其α氨基己形成吡咯环，不能形成α-螺旋，因此在一定程度上迫使β-转角形成 。
四、Protein的二级结构——无规则卷曲
random coil
侧链与介质水，主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
②稳定蛋白质三维结构的作用力——盐键
盐键又称盐桥或离子键，它是正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用。 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负 电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离 子键。多数情况下，可解离侧链基团分布在球状蛋白的表面，与介 质水形成水化层，稳定蛋白构象。
酰胺平面中的键长、键角是一定的；
生物化学-蛋白质的结构与功能
• 变性的本质： —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
• 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质 表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原 有的构象和功能，称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态，有催化活性 尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
H2C CH2
C H2
2. 极性中性氨基酸
C CH2 CH COO 色氨酸
生物化学中的蛋白质结构及其功能
生物化学中的蛋白质结构及其功能在生命体内，蛋白质是一类非常重要的有机化合物，它们在生命的各个方面都起到着重要的作用，如酶催化、信号传导、运输、结构维持等等。
蛋白质的结构决定了它们的活性和功能，因此，研究蛋白质结构及其功能具有极其重要的意义。
下面我们将从蛋白质的结构、折叠、构象以及功能几个方面进行详细介绍。
1. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键相连而构成的长链分子，在生命体内通常以特定的三维结构存在。
蛋白质的结构主要可以划分为四级结构：一级结构（原始序列）、二级结构（α螺旋、β折叠）、三级结构（多肽折叠）、四级结构（复合物）。
其中，α螺旋和β折叠是最为普遍的二级结构，它们通过氢键将氨基酸残基组织成一定的空间结构。
α螺旋是一种螺旋状结构，由一个有规则的氢键网捆绑而成。
每个氨基酸残基的羧基带有负电荷，而氨基带有正电荷，两者之间可以形成氢键。
α螺旋的骨架围绕着中央的轴线旋转，使得氢键网保持恒定不变。
β折叠则是由两个或多个β片层组成的，β片层中的所有残基都有着相同的空间构象，每层之间的残基则沿水平方向连接。
β折叠的氢键也是通过氨基酸残基上的羧基和氨基之间的相互作用而形成。
除了α螺旋和β折叠外，还有很多种不同类型的二级结构。
例如左旋螺旋、β卷曲、转角、半胱氨酸桥等等。
不同的二级结构通过不同类型的氢键和范德华力相互作用，最终将蛋白质的一级结构巧妙地折叠为复杂的三维空间结构。
2. 蛋白质折叠蛋白质折叠是指蛋白质在生命体内构成其三维空间结构的过程。
蛋白质的折叠过程对于维持其生物学功能至关重要。
寻找如何预测蛋白质的折叠是生物学和计算科学领域的一个重要难题。
蛋白质折叠的过程可以理解为一种多维贝叶斯优化，即在构象空间中寻找最稳定的结构。
在蛋白质折叠过程中，许多因素会影响蛋白质的构象，如环境条件、其它蛋白质的作用、化学结构中氢键和疏水效应等等。
因此，蛋白质折叠是一个带有很高复杂性的生物过程，其具体机制目前还没有完全揭示清楚。
生物化学中的蛋白质功能与结构
生物化学中的蛋白质功能与结构蛋白质是一类重要的生物分子，在细胞中具有多种功能。
其结构和功能密切相关，通过不同的空间结构实现不同的生物学作用。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面来讨论生物化学中的蛋白质。
一、蛋白质的结构1.1 基础结构蛋白质是由氨基酸组成的长链分子，由20种不同的氨基酸单元组合而成。
每个氨基酸单元有一个氨基团、一个羧基和一个侧链，其中侧链的不同形成了不同种类的氨基酸，也导致了蛋白质的不同结构和功能。
1.2 一级结构一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
氨基酸序列确定了蛋白质的空间组织和性质，是蛋白质结构和功能研究的基础。
1.3 二级结构二级结构是指蛋白质的局部结构，是由氢键、静电相互作用和范德华力等相互作用所导致的。
二级结构有α螺旋、β折叠和无规卷曲三种形式。
α螺旋是由单一链自转而形成的互补螺旋结构，β折叠是由成对或更多氢键形成的平行或反平行β片段所组成的结构，无规卷曲则是指没有固定形态的松散结构。
二级结构对蛋白质的空间构型有很大的影响。
1.4 三级结构三级结构是指蛋白质的整体折叠形式，是由二级结构以及其他相互作用所共同维持的结构。
三级结构对蛋白质的生物学功能具有重要的影响。
举例来说，多肽链的三级结构决定了蛋白质的功能，一个疏水残基或酸性残基的位置改变都可能导致蛋白质失去特定的生物学活性。
1.5 四级结构四级结构是指由多个蛋白质组成的大分子结构，如酶、核酸和蛋白质等。
这个层次的结构对于蛋白质在细胞内的活动和生物学功能至关重要。
例如，抗体分子由两个相同的重链和两个相同的轻链组成四级结构，这种结构确保了抗体分子对特定抗原的结合。
二、蛋白质的功能2.1 酶的催化作用许多酶都是蛋白质，它们能在细胞中加速化学反应的速率。
酶能够在不改变细胞内环境条件的情况下，通过调节化学反应的速率和速率常数，使大多数生物学过程发生。
酶催化与酶的三维结构和互作有关。
一个好的酶具有高度的可特异性和高度的催化效率。
生物化学课件-蛋白质结构与功能
1.构型和构象 1.构型和构象
构型(configuration)： 构型(configuration)：立体异构体分子中 (configuration) 取代原子或者基团的取向。 取代原子或者基团的取向。这种排列的改 共价键的 变会牵涉到共价键 形成和破坏， 变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢 键无关。例如氨基酸的D 键无关。例如氨基酸的D-和L-型。 构象(conformation)：取代基团单键旋转时 ： 构象 形成的不同的立体结构， 形成的不同的立体结构，这种空间位置的 改变会牵涉到氢键的形成和破坏 会牵涉到氢键的形成和破坏， 改变会牵涉到氢键的形成和破坏，但共价 键不被破坏。 键不被破坏。
为 α1 、α2 、β1 、β2
血红蛋白
• 每个亚基都含有一个
血红素辅基
氨基酸序列大 不相同， 不相同，但结 三级） 构（三级）相 似，功能也相 载氧） 似（载氧） 结构决定功能
维持蛋白质结构的作用力
一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 二级结构：氢键（主链上 C=O C=O—和 H 二级结构：氢键（主链上—C=O 和N—H之 间形成） 间形成） 三、四级结构：次级键（氢键、疏水键、 四级结构：次级键（氢键、疏水键、 离子键、范德华力、配位键） 离子键、范德华力、配位键）
（3）分析多肽链的N-末端和C-末端; 分析多肽链的N 末端和C 末端; N-端氨基酸分析法： 端氨基酸分析法：
DNFB法 Edman法 氨肽酶法（ DNFB法、Edman法、氨肽酶法（肽链外切 它能从多肽链的N 端逐个的向里水解） 酶，它能从多肽链的N-端逐个的向里水解）
C-端氨基酸分析法： 端氨基酸分析法：
b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） 同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异 血红蛋白的一级结构变化引起镰刀型贫血病
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β-折叠筒（β-sheat barrel）：
结构域
结构域是 1970年Edelman提出的，它是指在 较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个 紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连， 此球状构象就是结构域。
也叫辖区，是蛋白质三维结构中的一个层次。
对那些较小的蛋白质分 子来说，结构域和三级结构 往往是一个意思，也就是说 是单结构域的。
蛋白质高级结构
蛋白质的空间结构（三维结构）
指:蛋白质分子中所有原子在三维空间的排 列分布和肽链的走向。 构型---是指不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的 空间排列.
构象----是指相同构型的化合物中,与碳原子相连的各原子 或取代基团, 当单键旋转时，形成的相对的空间排布。
蛋白质的空间结构（三维结构）
---（嗜热菌蛋白酶）
一条多肽链绕假象的中心轴旋转 ① 二面角：Φ= -57°,Ψ= - 47°，是一种右
手螺旋。 ②每3.6个氨基酸绕一圈，螺距 0.54nm;每个
氨基酸残基绕轴旋转100° ，沿轴上 升 0.15nm ③ R侧链基团伸向螺旋的外侧。 ④ 氢键的取向几乎与中心轴平行。 ⑤ 肽键上C=O氧与它后面（C端）第四个残基 上的N-H氢间形成氢键（ α13 ）。
无规卷曲是指没有规律性的肽链结构，但 许多蛋白质的功能部位常常埋伏在这里。
无规卷曲与其他二级结构一样 是明确而稳定的结构。
(5) Ω环
这是最近发现普通存在于球状蛋白质中的一种新的二 级结构，这种结构的形状象希腊字Ω，所以称Ω环。 Ω 环这种结构总是出现在蛋白质分子的表面，而且以亲水残 基为主，这种结构与生物功能有关，另外在分子识别中可 能起重要作用。
(2) β-折叠（β- sheet）/β-片层
也是pauling等人提出来的，它是 与α-螺旋完全不同的一种结构。
是一种较伸展的锯齿形的主链构 象。两个氨基酸残基之间的轴心距＝ 0.35nm
形成β -折叠的条件是： R比较小，一般不带电荷。
β-Sheet: 折叠特点
(1) 肽链平行排列，相邻肽链主链上的N-H和 C=O之间形成氢键,侧向连接。 (2)多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧链R基交 替地分布在片层平面的两侧。 (3)肽链走向为同向(parallel)或反向排列。
有关螺旋的写法，用“nS”来表示，n为螺旋 上升一圈氨基酸的残基数。S为氢键封闭环内的
原子数，典型的α-螺旋用3.613表示，非典型的 α-螺旋有3.010， 4.416（π螺旋）等。
一些侧链基团虽然不参与螺旋，但他们可影响α-螺旋的稳定性 ● 连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，α-螺旋就不稳定。 ● 在多肽链中只要出现Pro，Hypα-螺旋就被中断，产生一个
螺旋结构
二级结构类型
β -折叠
β -发夹和 Ω环 回折 三股螺旋 无规卷曲
(1) α-螺旋（α-helix） 1950年美国Pauling等人在研究纤维状蛋白质时，提出了α-
螺旋，后来发现在球状蛋白质分子中也存在α-螺旋。
螺旋结构的种类
整数螺旋Biblioteka 按每一圈AA残基数分 非整螺旋
按螺旋旋转方向分
右手螺旋----稳定 左手螺旋
平行β折叠
(3) β-转角 (β-turn) 也叫回折，β – 弯曲
β-转角是指蛋白质的分子的多肽链经常出现180º的 回折，在回折上的结构就称β-转角，也称发夹结构，或 称 U 形转折。
由第一个氨基酸残基的 C=O与第四个氨基酸残基 的N—H之间形成氢键。
(4) 无规卷曲（Random Coil）
4. 蛋白质的三级结构
定义:一条多肽链中所有原子在三维 空间的整体排布，称为三级结构，是包括 主、侧链在内的空间排列。
(3) 在酰胺平面中C=0与N-H呈反式。
Cα-N键的旋转 角度叫φ角， Cα-C的旋转角 度叫ψ角。
二面角决定了两个肽平面的相对位置， 因此就决定了肽链主链的位置与构象。
可允许的Φ和Ψ值 ——拉氏构象图(Ramachandran diagram)
2.蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链本身的折 叠和盘绕方式。
？
pH对α-螺旋 的影响？
解释
溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷，由单 一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电 荷时才能形成α-螺旋，相邻残基的侧链上带有 同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆 积成α-螺旋构象。
Lys侧链的pK为10.5，当pH值远远高于10.5 时，多聚赖氨酸大多数侧链为不带电荷的状态， 该多肽可能形成一种α-螺旋构象，在较低的 pH值时带有许多正电荷的分子可能会呈现出 一种伸展的构象。
1. 蛋白质空间结构的研究方法
(1) X-射线衍射法（X-ray diffraction method） (2) 核磁共振（NMR） (3) 光谱法（红外光谱、紫外差光谱、荧光光谱） (4) 旋光色散法（optical rotatory dispersion, ORD） (5) 园二色性（circular dichroism, CD） (6) 氢同位素交换法
弯曲（bend）或结节（kink）。（为什么？ ） ● Gly的R基太小，难以形成α-螺旋所需的两面角，所以和Pro
一样也是螺旋的最大破坏者。
● 肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也 难以形成α-螺旋。
● R基较小，且不带电荷的氨基酸利于 α—螺旋的形成。
如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发 卷曲成α-螺旋。
3.蛋白质的超二级结构和结构域
超二级结构是1973年Rossmann提出的，它是 由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折 叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互 作用，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级 结构组合体。
β-曲折（β-meander）：
是三条或三条以上反平行的β-折叠通过短链， 如β-转角相连。
早在20世纪30年代，Pauling和Corey就开始有X-射 线衍射方法研究了氨基酸和肽的结构，他们得到了重要的
结论:
(1) 肽键的键长介于C-N单键和双键之间，具有 部分双键的性质， 不能自由旋转。 (2) 肽键中的四个原子和它相邻的两个α-碳原子处 于同一平面，形 成了酰胺平面，也称肽平面。 肽平面是刚性平面结构