细胞生物学第十章_细胞骨架
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分裂收缩环。 （3）Gel-like network: 细胞皮层(cell cortex)中微丝排列形式，MF相互
交错排列。
整个骨架系统结构和功能在很大程度上受到不同 的细胞骨架结合蛋白的调节。
加帽结构，维 持微丝的稳定
肌球蛋白：细胞 骨架的分子马达
丝束蛋白(fimbrin) 帮助微丝结成束状
绒毛蛋白：在低Ca2+时促 进形成微丝组装核心，形 成微丝束；在高Ca2+时将 长微丝切成片段。
• 肌肉收缩的基本单位是肌小节（sarcomere）。 肌小节是相邻两Z线间的单位。主要结构有：
– A带（暗带）：为粗肌丝所在。 – H区：A带中央色浅部份，此处只有粗肌丝。 – I带（明带）：只含细肌丝部分。 – Z线：细肌丝一端游离，一端附于Z线 。
பைடு நூலகம்
细肌丝
粗肌丝
肌小节
（一）肌球蛋白（myosin）
• 研究细胞的内部工作机制，窥视细胞如何分裂。通过这些观察，可以揭开癌症工作机 制和组织生长之谜。
二、微丝结合蛋白
• 已知的的微丝结合蛋白有100多种，如： • 1 ．核化蛋白：使游离actin核化，开始组装，Arp • 2．单体隐蔽蛋白：阻止游离actin向纤维添加，thymosin • 3．封端蛋白：使纤维稳定，Cap Z • 4．单体聚合蛋白：将结合的单体安装到纤维，profilin • 5．微丝解聚蛋白：cofilin • 6．交联蛋白：fimbrin • 7．纤维切断蛋白：gelsolin • 8．膜结合蛋白：vinculin
• 极性：ATP-actin加到(+)极的速度要比加到(-)极的 速度快5-10倍(肌动蛋白单体具有极性, 装配时呈头尾相接, 故微 丝具有极性，即正极与负极之别) 。
• 踏车行为：由于G-actin在正极端装配，负极去装配，从而表现为
踏车行为
Treadmilling
-
+
当微丝的组装速度快于肌动蛋白水解ATP的速度时，在微丝的末端形成 而肌动蛋白-ATP帽，该结构使微丝比较稳定，可以继续组装；
• 属于马达蛋白，多数趋向微丝的（+）极。
• 肌球蛋白II构成粗肌丝。由2重链和4轻链组成，具有2 球形的头和1螺旋化的干，头部有ATP酶活性。
• 肌球蛋白V结构类似肌球蛋白II，但重链有球形尾部。
• 肌球蛋白I 由一个重链和两个轻链组成。
• 在非肌细胞中，II型肌球蛋白参与形成应力纤维和胞质 收缩环，I、V型肌球蛋白结合在膜上与膜泡运输有关
单体聚合蛋白
微丝解聚蛋白
核化蛋白
纤维切断蛋白 封端蛋白
ABD： actin filament binding protein
交联蛋白
α螺旋空间结构
• 微丝结合蛋白将微丝组织成以下三种主要形式：
（1）Parallel bundle: MF同向平行排列，主要发现于微绒毛与丝状伪足。 （2）Contractile bundle: MF反向平行排列，主要发现于应力纤维和有丝
微绒毛： MF同向平行排列
培养的成纤维细 胞中具有丰富的 应力纤维，并通 过粘着斑固定在 基质上。在体内 应力纤维使细胞 具有抗剪切力
当细胞受到外界 刺激时开始运动， 应力纤维发生变 化或消失
培养的上皮细胞中的应力纤维 （微丝红色、微管绿色）
MF反向平行排列
MF相互交错排 列
肌肉的组成
• 由肌原纤维组成，肌原纤维的粗肌丝主要成分是 肌球蛋白，细肌丝主要成分是肌动蛋白、原肌球 蛋白和肌钙蛋白。
细胞质骨架 核骨架
第一节 微丝 Microfilament , MF
又称肌动蛋白纤维actin filament，是由两条线性排 列的肌动蛋白链形成的螺旋，形状如双线捻成的绳 子，直径约7nm 。
Microfilament
一、微丝的组成及组装结构
• (一)微丝的组成：
• 根 据 等 电 点 分 3 类 ： α-actin 分 布 于 肌 细 胞 ； β-actin 和 γactin分布于所有细胞。
• 单体呈哑铃形，称G-actin；多聚体称F-actin。 • 结构高度保守，酵母和兔子actin有88%的同源性。 • 需要翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。
(二)微丝的装配
• 条件：ATP、适宜温度、K+和Mg2+。
• 过 程 ： 2-3 个 actin 聚 集 成 核 心 （ 核 化 ） ； ATPactin分子向核心两端加合(延伸)。
当末端结合ADP时，肌动蛋白单体倾向从微丝上下来；
当微丝组装到一定长度时，蛋白亚基的组装和去组装达到平衡状态，微 丝的长度基本保持不变，达到“稳定期”。
◆体内装配时，微丝呈现出动态不稳定性。
◆ MF动态变化与细胞生理功能变化相适应。在体 内, 有些微丝是永久性的结构, 有些微丝是暂时性 的结构。
(三)影响微丝组装的药物
肌球蛋白II
• Two heavy chains, two essential light chains, and two regulatory light chains
• Heavy chain has head domain, neck region, and tail domain
• （二）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm） • 组成两条平行纤维，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，
• 细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并结合在 微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上。
• 鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合，使微丝 纤维稳定而破坏了微丝的聚合和解聚的动态平衡。荧光标 记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。
• 影响微丝装配动态性的药物对细胞都有毒害，说明 微丝功能的发挥依赖于微丝与肌动 蛋白单体库间的动态平衡。这种动态平衡受actin单体浓度和微丝结合蛋白的影响。
第十章 细胞骨架 (Cytoskeleton)
●存在于真核细胞中的蛋白纤维网架体系
• 在细胞质基质中包括微丝、微管和中间纤维
• 在细胞核中存在核骨架-核纤层体系。核骨架 核纤层 与中间纤维在结构上相互连接,• 贯穿于细胞核和细胞 质的网架体系。
The three types of protein
作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与 肌球蛋白结合。
交错排列。
整个骨架系统结构和功能在很大程度上受到不同 的细胞骨架结合蛋白的调节。
加帽结构，维 持微丝的稳定
肌球蛋白：细胞 骨架的分子马达
丝束蛋白(fimbrin) 帮助微丝结成束状
绒毛蛋白：在低Ca2+时促 进形成微丝组装核心，形 成微丝束；在高Ca2+时将 长微丝切成片段。
• 肌肉收缩的基本单位是肌小节（sarcomere）。 肌小节是相邻两Z线间的单位。主要结构有：
– A带（暗带）：为粗肌丝所在。 – H区：A带中央色浅部份，此处只有粗肌丝。 – I带（明带）：只含细肌丝部分。 – Z线：细肌丝一端游离，一端附于Z线 。
பைடு நூலகம்
细肌丝
粗肌丝
肌小节
（一）肌球蛋白（myosin）
• 研究细胞的内部工作机制，窥视细胞如何分裂。通过这些观察，可以揭开癌症工作机 制和组织生长之谜。
二、微丝结合蛋白
• 已知的的微丝结合蛋白有100多种，如： • 1 ．核化蛋白：使游离actin核化，开始组装，Arp • 2．单体隐蔽蛋白：阻止游离actin向纤维添加，thymosin • 3．封端蛋白：使纤维稳定，Cap Z • 4．单体聚合蛋白：将结合的单体安装到纤维，profilin • 5．微丝解聚蛋白：cofilin • 6．交联蛋白：fimbrin • 7．纤维切断蛋白：gelsolin • 8．膜结合蛋白：vinculin
• 极性：ATP-actin加到(+)极的速度要比加到(-)极的 速度快5-10倍(肌动蛋白单体具有极性, 装配时呈头尾相接, 故微 丝具有极性，即正极与负极之别) 。
• 踏车行为：由于G-actin在正极端装配，负极去装配，从而表现为
踏车行为
Treadmilling
-
+
当微丝的组装速度快于肌动蛋白水解ATP的速度时，在微丝的末端形成 而肌动蛋白-ATP帽，该结构使微丝比较稳定，可以继续组装；
• 属于马达蛋白，多数趋向微丝的（+）极。
• 肌球蛋白II构成粗肌丝。由2重链和4轻链组成，具有2 球形的头和1螺旋化的干，头部有ATP酶活性。
• 肌球蛋白V结构类似肌球蛋白II，但重链有球形尾部。
• 肌球蛋白I 由一个重链和两个轻链组成。
• 在非肌细胞中，II型肌球蛋白参与形成应力纤维和胞质 收缩环，I、V型肌球蛋白结合在膜上与膜泡运输有关
单体聚合蛋白
微丝解聚蛋白
核化蛋白
纤维切断蛋白 封端蛋白
ABD： actin filament binding protein
交联蛋白
α螺旋空间结构
• 微丝结合蛋白将微丝组织成以下三种主要形式：
（1）Parallel bundle: MF同向平行排列，主要发现于微绒毛与丝状伪足。 （2）Contractile bundle: MF反向平行排列，主要发现于应力纤维和有丝
微绒毛： MF同向平行排列
培养的成纤维细 胞中具有丰富的 应力纤维，并通 过粘着斑固定在 基质上。在体内 应力纤维使细胞 具有抗剪切力
当细胞受到外界 刺激时开始运动， 应力纤维发生变 化或消失
培养的上皮细胞中的应力纤维 （微丝红色、微管绿色）
MF反向平行排列
MF相互交错排 列
肌肉的组成
• 由肌原纤维组成，肌原纤维的粗肌丝主要成分是 肌球蛋白，细肌丝主要成分是肌动蛋白、原肌球 蛋白和肌钙蛋白。
细胞质骨架 核骨架
第一节 微丝 Microfilament , MF
又称肌动蛋白纤维actin filament，是由两条线性排 列的肌动蛋白链形成的螺旋，形状如双线捻成的绳 子，直径约7nm 。
Microfilament
一、微丝的组成及组装结构
• (一)微丝的组成：
• 根 据 等 电 点 分 3 类 ： α-actin 分 布 于 肌 细 胞 ； β-actin 和 γactin分布于所有细胞。
• 单体呈哑铃形，称G-actin；多聚体称F-actin。 • 结构高度保守，酵母和兔子actin有88%的同源性。 • 需要翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。
(二)微丝的装配
• 条件：ATP、适宜温度、K+和Mg2+。
• 过 程 ： 2-3 个 actin 聚 集 成 核 心 （ 核 化 ） ； ATPactin分子向核心两端加合(延伸)。
当末端结合ADP时，肌动蛋白单体倾向从微丝上下来；
当微丝组装到一定长度时，蛋白亚基的组装和去组装达到平衡状态，微 丝的长度基本保持不变，达到“稳定期”。
◆体内装配时，微丝呈现出动态不稳定性。
◆ MF动态变化与细胞生理功能变化相适应。在体 内, 有些微丝是永久性的结构, 有些微丝是暂时性 的结构。
(三)影响微丝组装的药物
肌球蛋白II
• Two heavy chains, two essential light chains, and two regulatory light chains
• Heavy chain has head domain, neck region, and tail domain
• （二）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm） • 组成两条平行纤维，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，
• 细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并结合在 微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上。
• 鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合，使微丝 纤维稳定而破坏了微丝的聚合和解聚的动态平衡。荧光标 记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。
• 影响微丝装配动态性的药物对细胞都有毒害，说明 微丝功能的发挥依赖于微丝与肌动 蛋白单体库间的动态平衡。这种动态平衡受actin单体浓度和微丝结合蛋白的影响。
第十章 细胞骨架 (Cytoskeleton)
●存在于真核细胞中的蛋白纤维网架体系
• 在细胞质基质中包括微丝、微管和中间纤维
• 在细胞核中存在核骨架-核纤层体系。核骨架 核纤层 与中间纤维在结构上相互连接,• 贯穿于细胞核和细胞 质的网架体系。
The three types of protein
作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与 肌球蛋白结合。