一、血浆蛋白质的组成、功能及分类 (一)血浆蛋白质的组成

（四）α1-酸性糖蛋白（α-AG或AAG）分 子量约4万，含糖约45％，pI2.7～3.5，主要 由肝细胞合成，某些肿瘤组织也可合成。 AAG是主要的急性相反应蛋白，急性炎症时 上升，与免疫防御功能有关。
AAG测定方法 使用AAG抗体，进行免 疫散法或免疫比浊法检测，
【参考范围】0.25～2.0g/L
【临床意义】主要作为急必时相反应的指 标，风湿病、恶性肿瘤、心肌梗塞患者上升， 营养不良、严重肝病下降。
（五）甲胎蛋白（AFP）分子量6.5～7万， pI4.75，含糖量4％，主要在胎儿肝合成，妊 娠13～15周血清AFP含量最高，以后逐渐下 降，出生时仅为高峰期的1％，周岁时接近成 人水平，仅10～30μg/L，功能不详。
1. 维持血浆胶体渗透压 清蛋白。
2. 作为某些物质的载体 如清蛋白能 与多种物质结合（FA、胆红素），而某 些球蛋白具特异地运输某些物质的功能， 运铁蛋白、运皮质醇蛋白。
3. 维持体液pH恒定 血浆蛋白PI一 般都小于7.4是弱酸，一部分的弱酸盐形 式存在，构成缓冲对。
4.免疫功能 血浆中汗多具有免疫功 能的球蛋白，主要由浆细胞合成，电泳时 位于r区带，如IgG、IgA、IgM、IgD、 IgE，此外，还有具有免疫作用的非特异 球蛋白，如补体。
CER测定方法 免疫化学法或酶活性测定。
【参考范围】0.2～0.5g/L。
【临床意义】CER属于急性时相反应蛋白。 在感染、创伤和肿瘤时上升，Wilson病（肝豆状 核变性）CER下降。
（九）转铁蛋白（TRF） 血浆中主要含铁 蛋白质，分子量7.7万，含糖约6％，由肝及网 状皮系统合成，半寿期7天。
（十）β2-微球蛋白（BMG） 由淋巴细胞合 成，分子量11800，pI5.7，存在于所有有核细胞 的表面，特别是淋巴细胞和肿瘤细胞并由此释放 入血，半寿期107min。
BMG测定方法 常用放免法，ELISA法。
【参考范围】1.0～2.5mg/L。
【临床意义】主要用于监测肾小管功能，特 别是肾移植后，如有排异反应，BMG在尿中排 出量上升，肾功能衰竭，炎症、肿瘤血浆BMG 上升。
【临床意义】急性炎症，恶性肿瘤，肝硬 化或肾炎时下降。
（二）白蛋白（allumim, ALb）分子量 66458，由肝实质细胞合成，半寿期15～19天， 是血浆中含量最多的蛋白质，占40％～60％， 主要功能，维持血浆胶体渗透性，缓冲作用， 运输作用，营养作用，调节某些激素或药物 活性。
白蛋白可微量地通过肾小球，约0.04％， 但大部分被血小管重吸收。白蛋白的测定方 法目前主要是溴甲酚绿（BCG）法。
AFP测定方法 火箭电泳放射自显影； 放 射 免 疫 法 （ RIA ） ； 酶 联 免 疫 吸 附 法 （ELISA）灵敏度接近放免，且操作简便， 无放射污染，便于推广。
【参考范围】10～30μg/L
【临床意义】AFP作为肿瘤标志物，对原 发性肝癌的诊断很有价值，80％以上原发性 肝癌患者血清AFP上升，但无特异性，肺癌、 胰腺癌，肝硬化患者血清AFP亦升高，此外， 羊 水 AFP含 量测 定可用 于胎儿 产前监 测 ， AFP增高，提示胎儿畸形（神经管缺损、脊 柱裂、无脑儿）死胎。
（二）肝脏疾病
血浆蛋白质大多数由肝脏合成，因此肝 脏疾病可导致多种血浆蛋白质发生变化。
如乙肝活动期AAT↑，Hp、PA、Alb↓， 特别是血浆PA的含量是肝功能损伤的敏感指 标。
肝硬化时AAT、IgA、AMG↑↑，CER、 CRP↑ ， 而 AAG 、 Hp 、 C3↓ ， PA 、 Alb 、 TRF↓↓。
2. 紫外吸收法 在280nm处有一吸收峰，快 速、简单，不需加任何试剂，保留蛋白质活性， 化学干扰大。
（四）利用与染料的结合能力
1. 考马斯亮蓝G-250结合蛋白法（CBB法） 1976年Bradford应用于蛋白质测定，操作简便、 快速、重复性好，灵敏度高，干扰因素少，但特 异性不高，大分子肽（分子量300以上），也参 与反应，线性范围窄，临床上主要用于尿、脑脊 液蛋白质测定。
5.凝血与纤溶作用 凝血与纤溶是一 对矛盾的统一、凝血因子与纤溶因子绝大 部分是血浆蛋白质，它们促进血液凝固， 防止血液流失和溶解血栓，防止重要脏器 的动脉栓塞。
6.营养作用 血浆蛋白质可分成 AA，用于合成组织蛋白或氧化供能。
7.催化作用 血浆中有汗多酶类， 其中部分在血浆中发挥作用，称血浆功 能性酶，如凝血酶原、纤溶酶原、铜蓝 蛋白、LPL、LCAT、肾素等。
【参考范围】35～55g/L
【临床意义】血浆白蛋白增高临床少见， 主要见于严重失水引起血液浓缩。血浆白蛋 白降低临床常见。①合成障碍急、慢性肝炎。 ②丢失过多，肾病综合症、慢性肾小球、肾 炎、糖尿病、系统性斑狼疮等。③分解过多， 营养不良，慢性胃肠道疾病。
（三）α1-抗胰蛋白酶（α1AT或AAT）， 分子量5.5万，pI4.8，含糖10％～12％，电泳 时位于α1区带，占90％左右，由肝细胞合成， 能抑制多种酶活性，尤其是蛋白酶，占血清 中抑制蛋白酶活力的90％左右，抑制作用有 明显的pH依赖性，在中性和弱碱性中活力最 大。
第一节 概 述
一、血浆蛋白质的组成、功能及分类
（一）血浆蛋白质的组成 血浆蛋白 质是血浆固体成份中含量最多、组成复 杂、功能广泛的一类化合物。占血浆固 体成份90％左右，目前已经研究的血浆 蛋白质有500多种，分离出的纯品物200 来种，除免疫球蛋白外，主要由肝细胞 合成。
（二）血浆蛋白质的功能
（七）α2-巨球蛋白（α2MG或AMG）是血 浆中分子量最大的蛋白质，分子量为62.5～80 万，含糖量8％。 AMG由肝细胞与单核吞噬细 胞系统合成，半寿期5天。
AMG最突出的特性能与多种分子和离子 结合，特别是它能与不少蛋白水解酶结合而影 响这些酶的活性，有选择地保护某些蛋白酶活 性的作用。
AMG测定方法 免疫化学法，
二、个别血浆蛋白质
（一）前血蛋白（pueallumun PA）分子 量5.4万，由肝细胞合成，电脉时移速较白蛋 白快，位于其前方面得名，半寿期短12h，PA 是一类运载蛋白，一种能与甲状腺素结合， 称为甲状腺结合蛋白，一种能与VitA结合， 称为VitA结合蛋白，常用测定方法是免疫化 学方法，
【参考范围】0.2～0.4g/L,
（三）肾脏疾病
肾脏疾病可出现蛋白尿而导致血浆蛋 白质丢失，丢失的蛋白质与其分子量有关。 小分子量蛋白质丢失最明显，而大分子量 的蛋白质因肝细胞代偿性地合成增加，绝 对含量升高。所以血浆Alb、PA、AAG、 AAT 、 TRF↓ ， 而 AMG 、 β-LP 、 Hp↑ ， 这 称为选择性蛋白质丢失。
（六）电泳法 CAE、PAGE目前临床上常 用电泳技术，但只能测定各种蛋白质的百分含 量。
（七）利用免疫学特性 免疫化学法，特异 性、灵敏度高，只能用于某种特异蛋白的测定。
二、血清总蛋白的测定（双缩脲法）
【原理】蛋白质分子中的肽链在碱性条 件下能与二价铜离子作用生成紫红色的络合 物，产生的颜色强度在一定范围内与蛋白质 的含量成正比，但双缩脲反应并非蛋白质特 有的颜色反应，分子中含二个以上肽键者均 有此反应。
（十一）C-反应蛋白（CRP） 是一种能结合 肺 炎 双 球 菌 细 胞 壁 C- 多 糖 的 蛋 白 质 ， 分 子 量 11.5～14万，五条肽链组成，肝细胞合成。CRP 能激活补体，促进粒细胞、巨噬细胞的运动和吞 噬，具有调理素样作用。
CRP测定方法 免疫扩散法，火箭免疫电泳 法，ELISA法，放免法，
AAT也是一种急性时相反应蛋白，主要 功能是对抗多形核蛋白细胞吞噬作用时释放 的溶酶体蛋白水解酶。
AAT测定方法 目前主要采用免疫 化学法。
【参考范围】成人0.83～2.0g/L，
【临床意义】AAT下降见于胎儿呼吸 窘迫症，AAT缺陷所致的肺气肿、肝硬 化等。AAT上升见于急性炎症、外科手 术后，长期服用可的松药物，妊娠及服 用避孕药物。
2. 溴甲酚绿结合清蛋白法（BCG法） 灵敏 度高，血清用量少，操作简便，但特异性不高， 部分球蛋白也能与之结合（α1-球蛋白、运铁蛋 白、触珠蛋白等），是目前临床上测定清蛋白的 常规方法。
（五）利用沉淀后借浊度或光折射测定 如 比浊法、折光测定法，方法简便，试剂易得， 但浊度的强弱受反应的条件影响大（加试剂的 方法、温度等），结果准确性差，一般用于尿、 脑脊液蛋白测定。
【参考范围】＜8.0mg/L。
【临床意义】作为急性时相反应的一个极灵 敏指标 ，急性心肌梗死，创伤、感染、炎症、 外科手术、肿瘤浸润迅速上升。
上述蛋白质除PA、Alb、BMG 外都属于糖蛋白，含糖量最高的是 AAG、45％，除BMG外都主要由肝 细胞合成。
三、疾病时的血浆蛋白质
（一）炎症、创伤
在炎症、创伤、感染、心肌梗塞、肿瘤 等情况下其血浆浓度会发生明显改变的蛋白 质 称 为 急 性 时 相 反 应 蛋 白 （ acute phase reactants APR）。主要包括AAG、AAT、 Hp、CER、C3、C4、纤维蛋白原、CRP↑； PA、Alb、TRF↓。
（二）利用重复的肽链结构 如双 缩脲法，1914年首创，操作简便，重 复性好，各种蛋白产生的颜色反应相 近，但灵敏度较低，是目前临床上测 定总蛋白的常规方法。
（三）利用酪氨酸、色氨酸残基与试剂的反 应或紫外吸收特性
1. 酚试剂法 1921年，Folin首创，1951 年改良成广泛使用的Lowry法，灵敏度高（较双 缩脲法高100倍），主要用于微量蛋白质检测， 但各种蛋白质中酪氨酸含量不一，故准确性较差， 试剂配制复杂且不稳定，化学干扰大，目前临床 上仅用于粘蛋白测定。
（六）结合球蛋白（ Hp）又名触珠蛋 白，是一种糖蛋白，主要由肝合成，电泳 时位于α2区带，是一种急性时相反应蛋白， 为两对肽链组成的四聚体（α2β2）。α链有 α1和α2两种，其中α1有两种遗传变异体。
Hp的主要功能与血浆中游离血红பைடு நூலகம்白 结合，（不可逆结合），并送至肝细胞内 降解，因此Hp在溶血后含量急剧下降。