西北大学生物无机化学 ppt课件

Fe(OH)2+ + H+ pKa=3.5
Fe(OH)2+ + H2O Fe(OH)3 + H+ pKa=6
Fe(OH)3 + H2O Fe(OH)4- + H+ pKa=10
这说明了如果没有配体的支撑，水合铁（III）离 子以及许多其它金属离子配合物都不能在7左右 的生理pH下存在。其他质子生物配体的二聚或多 聚金属离子相当普遍的存在着。如，在铁硫蛋白 中发现三桥联的μ3－硫三铁单元，在牛红血球超 氧化物歧化酶中发现桥联μ－咪唑基铜（II）－ 锌（II）。
1.软硬酸碱概念
软：体积大且易被极化 硬：体积小且不易被极化 硬酸亲硬碱，软酸亲软碱 如：Ca2＋易和羧基上氧原子结合， ，Fe3＋易和 羧酸根或酚基氧配位，Cu2＋易和组氨酸的氮配位。
金属硫蛋白是一种富含半胱氨酸的低分子量蛋 白质，分子量6000～10000，它的一个生物功能 是保护细胞，在这类小分子蛋白中，几乎30～ 35％的氨基酸是半胱氨酸残基，其巯基最容易 结 合 软 金 属 离 子 ， 如 Cd2+,Hg2+,Pb2+,Tl+ ， 以 防 止等金属离子的毒害作用。
2. 螯合作用和Irving-Williams序列
EDTA是一个常见螯合剂，可用于医药上螯合活 体中存在的过量毒性金属，也可以用作食品添加剂， 螯合必须元素，限制细菌对它的利用，从而防治食 物腐败。
生物体中存在的卟啉、咕啉是螯合配体的例子， 能螯合不同氧化态的多种金属离子，这些螯合单元 提供了在生物中广泛存在、能被利用的生物无机功 能基团，细胞色素（Fe）、叶绿素（Mg）和维生素 B12（Co）就是其中的几例。
第2章 与生物无机研究有关的配位化学原理
➢ 热力学要点 ➢ 动力学要点 ➢ 生物体中金属离子的电子结构和几何结构 ➢ 配合物中配体的反应性 ➢ 模型配合物和自组装概念
2.1 热力学要点
1. 软硬酸碱概念 2. 螯合作用和Irving-Williams序列 3. 配体的pKa值 4. 氧化还原电位的调节 5. 生物高分子的作用
4. 氧化还原电位的调节
改变金属中心的配位原子和立体化学，能使电子 转移反应的电位发生很大变化。
配合物
Cu(O-sal)2en Cu(Me-sal)2 Cu(Et-sal)2 Cu(S-sal)2en Cu(i-Pr-sal)2 Cu(t-Bu-sal)
E1/2/V在 Cu(O-sal)2en 中 引 入 大 的 R -1.21基 团 ， 配 合 物 几 何 构 型 由 平
-0.90面使电四位方提向高四；面
体畸变，从而 Cu(S-sal)2en中
-0.86的S时软配体，易和Cu(I)结合，
-0.83从还原而电也位提。高 了 Cu(I)/Cu(II) 的
-0.73
-0.66
配体的类型和立体化学对Cu(I)/Cu(II)电位的影响， 在某些含铜的蛋白质中也表现出同样的影响。在 这里，高氧还电位的获得，是蛋白质用2个组氨酸 的咪唑基和一个半胱氨酸的巯基侧链为配体，通 过配位几何构型向平面三角形畸变来实现的。有 时，尽管残基对金属不一定是配位关系，但是电 位还会受金属离子周围残基具有的局部介电常数 影响，这一现象和简单配合物中溶剂对氧化还原 电位的影响类似。
3. 配体的pKa值
生物体中大部分金属离子的正电荷，对结合于配
位层的质子配体的酸性阴离子（共轭碱）起稳定
作用。
H 2O+M 2+
- H + + H +
[M -O H ]+
M2+
无 Ca2+ Mn2+ Cu2+ Zn2+
-logK(25oC,0.1mol/L) 14.0 13.4 11.1 10.7 10.0
当和螯合配体结合时，第一过渡系金属离子的配体交 换速率明显减小。如，金属卟啉在动力学上相当惰性， 但其轴向配体则能进行通常的快速配体交换。
配位水脱质子生成羟基配体，是几种金属酶催化 水解机理中所假定的一个步骤。两个或几个金属
离子与一个质子配体的配位，甚至会使pKa值惊
人地降低。
Fe3+ + H2O
Hale Waihona Puke Fe(OH)2+ + H+
pKa=2.2
2Fe3+ + 2H2O
Fe2(OH)24+ + 2H+ pKa=2.9
Fe(OH)2+ + H2O
自然界中最有效的螯合剂可能是能折叠的蛋白质链，
它能给金属中心提供所需立体化学环境各种取向的 氨基酸残基配体。如，牛红血球超氧化酶歧化酶
(Cu2Zn2SOD)中的锌结合部位，当透析脱金属后， 这一结合部位还是特定的。Cu(II)占据Zn(II)位置， 生成Cu2Cu2SOD，但过量的Zn（II）还可以反过来 取代Cu(II)，这说明，锌在这一部位有重要的功能， 这一特定部位能以某种方式，确保必需金属离子的
S CH C H 3
血红素c
CH3
H 3C H 3C
N
N
Fe
NN
CH S CH3 CH3
CH2
CH2
CH2
CH2
COOH
COOH
EDTA 维生素B12
Irving-Williams序列
Ca2＋<Mg2＋<Mn2＋<Fe2＋<Co2＋<Ni2＋<Cu2＋>Zn2＋
是生物无机化学研究另一个常用无机化学原理。
5. 生物高分子的作用
在生物环境中，金属中心的热力学稳定性，不仅由 金属内在的对某一氧化态的倾向性、配体组合和配 位几何构型所决定，而且也由生物高分子通过它们 的三维结构、控制立体化学及提供配体的能力所决 定。非配体的残基对某些影响因素也有贡献：局部 的亲水性或曾水性、配位部位的空间位阻、能与金 属配位层中成键或非键原子相互作用以提高或降低 稳定性的氢键基团等。真正想了解金属在生物体中 的功能如何，必须对金属和核酸及蛋白质键合时的 种种因素加以阐明。
特殊作用。
2.2 动力学要点
1. 配体交换速率 2. 取代反应 3. 电子转移反应
1. 配体交换速率
第一过渡系除了Cr3+、Co3+，其他金属离子的水交 换速率都非常快。一般低电荷金属离子比高电荷金属 离子与配体交换速率快，第二、第三过渡系金属配合 物与第一过渡系同族对应配合物相比，动力学惰性要 大的多。如，当顺铂[Pt(NH3)2Cl2]通过失去配体Cl和DNA结合后，即使长时间透析这一含铂的生物高 分子，铂也不能被交换出来。