核酸和蛋白质代谢

氧化脱氨基作用
氨基酸在氨基酸氧化酶作用下脱氢生成亚氨基酸, 后者再水解成NH3和α-酮酸的过程.
R-CH-COOH NH2 氨基酸氧化酶 R-C-COOH + 2H NH R-C-COOH + NH3 O 催化L-氨基酸氧化脱 氨，活性低、分布窄。 催化D-氨基酸氧化脱 氨，活性高、分布广。 催化L-谷氨酸氧化脱 氨，活性高、分布广。
癌瘤（促进抑癌蛋白P53降解）等。
溶酶体
被标记后 的内源蛋 白质
单层膜
各种 白细胞杀菌时被该细菌同样溶解 水解 酶
小分子单元
50~500nm
游离于细胞质中，过于微小难以观察
白细胞杀菌、细胞自 溶也与之有关
二、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽 后被吸收
（一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸 和寡肽
•蛋白质消化的生理意义
蛋白质和核酸代谢
一、蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
蛋白质的营养作用：主要作用——合成体蛋白和 生理活性物质，次要作用——氧化供能。

氮平衡 总氮平衡： 摄入量＝排出量（排出：尿、粪）——成年正常动物 正氮平衡： 摄入量>排出量——生长期，手术、受伤等恢复期动物 负氮平衡：
摄入量<排出量——疾病、衰老、营养不足（饥饿）等
一、氨基酸分解代谢
1. 氨基酸的分解代谢
脱氨基作用（分解的主要途径） 氨基酸分解的共同途径 脱羧基作用（分解的次要途径）
R-CH2CHCOOH NH2 NH3 CO2 R-CH2COCOOH R-CH2NH2
（1）、脱羧基作用
普遍存在于微生物中，高等植物组织
内亦有此作用，但不是氨基酸代谢的主要
方式。
2. 蛋白质在小肠被水解成氨基酸和小肽
——小肠是蛋白质消化的主要部位
⑴ 胰液蛋白酶消化蛋白质产生寡肽和少量氨基酸
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶，均以酶原 方式分泌，以一定方式激活，各有专一性。
•内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋 白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
COOH H2NCH R
氨基酸
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
γ -谷 氨酰 基转 移酶
5-氧脯氨酸 肽酶 5-氧脯 氨酸酶 谷氨酸 ATP ADP+Pi ATP ADP+Pi
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
半胱氨酸 γ-谷氨酰 半胱氨酸 合成酶
ADP+Pi ATP
谷胱甘肽 合成酶
γ-谷氨酰半胱氨酸
γ-谷氨酰基循环过程
-氨基丁酸（GABA）
COOH (CH2)2 CHNH 2 COOH
L-谷氨酸 L-谷氨酸脱羧酶
COOH
– CO2
(CH2)2 CH2NH2
GABA
功能：为一种抑制性神经递质，对 中枢神经系统有抑制作用。
组胺
H
N
CH 2 C COOH NH NH2
L-组氨酸
组氨酸脱羧酶
– CO2
功能： *扩张血管、降低血压 *刺激胃酸分泌
O
泛素 C O- + HS-E1 O 泛素 O 泛素 C C S E1 被降解 蛋白质
ATP
AMP+PPi
O
泛素 C S E1
HS-E2
HS-E1
O 泛素 O C S E2
HS-E2 E3 泛素
S E2
C NH 被降解蛋白质
E1：泛素活化酶 E2：泛素携带蛋白 E3：泛素蛋白连接酶
泛素化过程
• 体内蛋白质降解参与多种生理、病理调节作用 如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱发
• 泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白 酶体（proteasome）特异性地识别被 泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，
泛素的这种标记作用是非底物特异性
的，称为泛素化（ubiquitination）。
• 泛素介导的蛋白质降解过程
（1）泛素化使蛋白质贴上了被降解的标签 泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连 接，并使其激活。 （2）泛素化的蛋白质在蛋白酶体降解 蛋白酶体对泛素化蛋白质的降解。
百度文库
R-C-COOH + H2O NH
L－氨基酸氧化酶（FMN）
D－氨基酸氧化酶(FAD) L－谷氨酸脱氢酶(NAD+)
*L－谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基反应
COOH
CH2 CH2 H-C-NH2 COOH NAD+ NADH
COOH
CH2 CH2 C=NH COOH H 2O
COOH
NH3 CH2 CH2 C=O COOH
L-谷氨酸脱氢酶
水解
谷氨酸
亚谷氨酸 反应可逆
α-酮戊二酸
L-谷氨酸脱氢酶在体内非必需氨基酸合成中起着重要作用
转氨基作用
α-氨基酸的氨基通过酶的催化,在磷酸 吡哆醛的协助下转移到α-酮酸 的酮基上,
生成相应的氨基酸;原来的α-氨基酸则转变
成相应的α-酮酸 .转氨基作用是体内合成
（二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的 降解途径
1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖 途径降解
• 不依赖ATP • 利用溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin) 降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细 胞内蛋白
• 溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的 消化器官。 根据完成生理功能的不同阶段可将其分为:
•外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残 基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
二肽酶 氨基酸 + 氨基酸
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原 糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 胰蛋白酶 弹性蛋白酶 (elastase) 羧肽酶 (carboxypeptidase) 羧肽酶原
6、羟化脱羧基
*胺的进一步降解：
•氧化解毒
RCH2NH2＋O2＋H2O
氨氧化酶
RCHO＋H2O2＋NH3
RCHO＋1/2O2 H2O2＋H2O2
醛氧化酶
胺代谢
脂代谢
RCOOH
过氧化氢酶
2H2O＋O2
•结合解毒
（2）.氨基酸的脱氨基作用
氧化脱氨基作用 转氨基作用
主要方式
联合脱氨基作用（脱氨基的主要方式） 非氧化脱氨基作用 脱酰氨基作用
R 脱羧酶
H-C-NH2
COOH
RCH2NH2 + CO2
氨基酸在氨基酸脱羧酶（辅酶为磷酸吡哆 醛） 作用下脱羧基生成相应的胺。
R H C
R
H
NH2 + O C
H2O
R'-P
H C N CH R'-P COOH
COOH
R-CH2-NH2
H O C R'-P
R
CO2
H2O
H C N CH R'-P H
—————————————————
第一节 蛋白质的酶促降解
内源蛋白质 外源蛋白质
蛋白质
各种组织蛋白酶
＋H2O
氨基酸 氨基酸
各种水解酶
口腔
胃
胃蛋白酶 水解 形成肽段
肽段
小肠
分泌大量酶进一步水解 （多种胰酶、羧肽酶）
小肠吸收
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
（一）不同蛋白质有不同半寿期
蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间， 用t1/2表示。 • 各种蛋白质降解速率不同；这些速率随生理需 要而变化。
蛋白质的生理价值(BV—利用率)
氮的保留量 氮的吸收量 蛋白质的最低需要量 指动物在糖和脂肪充分供应的条件下，为 维持氮的总平衡至少必须摄入的蛋白质量。 × 100
成人每日最低需要量: 30~50g/d 我国营养学会推荐的成人每日需要量: 80g/d
蛋白质的营养价值
取决于其含必需氨基酸数量及种类的多少。 * 蛋白质营养价值的化学评分：
氨基酸的分解代谢
一般在下列3种代谢状况下，氨基酸才氧化降解： ①细胞的蛋白质进行正常的合成和降解时，蛋白质 合成并不需要蛋白质降解释放出的某些氨基酸， 这些氨基酸会进行氧化分解。 ②食品富含蛋白质，消化产生的氨基酸超过了蛋白 质合成的需要，由于氨基酸不能在体内储存，过 量的氨基酸在体内被氧化降解。 ③机体处于饥饿状态或未控制的糖尿病状态时，机 体不能利用或不能合适地利用糖作为能源，细胞 的蛋白质被用做重要的能源。
食物蛋白
消化 吸收 排泄
组织蛋白
合 成 降 解
合成氨基酸 （非必需氨基酸）
转化
氨基酸代谢库
脱 氨 基 脱 羧 基
随尿排出 （1g/d） NH3 非蛋白含 氮化合物
-酮酸 CO2
TCA
胺
合成非蛋白 含氮化合物
尿素
糖、脂肪 氨基酸
醛
酸
4、氨基酸的来源和去路概况
第二节 氨基酸的代谢
一 氨基酸的分解代谢 二 氨基酸的合成代谢
（2）γ -谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)过程： • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
细胞外
细胞膜
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH CH R
H2NCH R
腐败（putrefaction） 未消化蛋白质
脱氨
脱羧 碳链降解
NH3
H R-C-COOH NH2
未吸收的消化产物
胺
其它有害物质
三、外源性氨基酸和内源性氨基酸组成 氨基酸代谢库
•氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨 基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内 源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与 代谢，称为氨基酸代谢库。
CH 2CH 2NH 2 N NH
组胺
5-羟色胺（5-HT）
NH2 CH2 CH COOH
5-HT羟化脱羧酶
– CO2
CH2 CH2NH2
N H
色氨酸
功能：
*脑中的5-HT是一种抑制性神经递质 * 外周组织的5-HT有收缩血管的作用
N H
5-HT
4. 牛磺酸
CH2SH
CH2SO 3H
3（O）
肠激酶(enterokinase) 胰蛋白酶 (trypsin) 糜蛋白酶
(chymotrypsin)
⑵小肠粘膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸
——在小肠粘膜细胞中进行
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如
氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)
等， 最终产生氨基酸。
• 由大分子转变为小分子，便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、 毒性反应。
胞外酶
水解
氨基酸 吸收入
外源蛋白质 蛋白质不能储备
作为氮源和能源进行代谢
1. 蛋白质胃中被不完全消化
胃蛋白酶原
(pepsinogen)
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsin)
（1） 最适 pH 1.5 ~ 2.5 （2） 水解芳香族氨基酸及亮氨酸的羧基端产物,主要为多肽 及少量氨基酸。 （3） 凝乳作用 Ca++ pepsin 酪蛋白 副酪蛋白 Ca复合物
初级溶酶体
次级溶酶体 残体
2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP的泛 素途径降解 • 依赖ATP • 降解异常蛋白和短寿命蛋白
• 泛素(ubiquitin)
• 76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)
• 普遍存在于真核生物而得名
• 一级结构高度保守
Ubiquitin: The Ubiquitin Cycle :
CHNH 2 COOH
L-半胱氨酸
CHNH 2 COOH
磺酸丙氨酸
磺酸丙氨 酸脱羧酶
CH2SO3H
– CO2
CHNH 2 牛磺酸
功能：结合胆汁酸的重要组成成分
5. 多胺
*腐胺 *精脒（亚精胺） *精胺
定义：分子中含有2个以上氨 基的胺类物质 功能：*调节细胞增长，促进细胞增殖。 *血尿中多胺的水平可作为癌瘤病的 辅助诊断及观察病情变化的指标
（三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下 发生腐败作用
• 蛋白质的腐败作用(putrefaction) 在消化过程中，有一小部分蛋白质未被消化 或虽经消化、但未被吸收的消化产物在肠道细菌 作用下发生以无氧分解为主要过程的化学变化所 起的作用。 •腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲 哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机 体利用的物质。
2. 氨基酸的吸收
氨基酸的吸收是一个主动转运过程 • 吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 • 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 • 吸收机制：耗能的主动吸收过程
氨基酸吸收机制
主要部位：小肠
吸收机制
（1）氨基酸运载蛋白（主动吸收）
中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 七种转运蛋白 （transporter） 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体 β-氨基酸转运蛋白 二肽、三肽转运蛋白
将其氨基酸组成与标准蛋白（鸡蛋或牛奶蛋白）或 FAO（世界粮农组织营养委员会）模型进行比较。
*蛋白质的互补作用：
指营养价值较低的蛋白质混合食用，必需
氨基酸互相补充从而提高营养价值。
混合食物蛋白质的互补作用
蛋白来源 重量% 单食时BV 混食时BV —————————————————————— 豆腐干 42 65 77 面筋 58 67 —————————————————————— 小麦 39 67 小米 13 57 89 牛肉 26 69 大豆 22 64