生物化学-酶.10PPT课件
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
生物化学PPT课件 酶
2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
生物化学 酶PPT
1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜 虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中 发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的 DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为： ① 辅酶(Coenzyme)：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
三、维生素与辅助因子
1. 定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代 谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克 或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须 由食物供给的一类小分子有机化合物。
组成的多酶复合物。 • 多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中
由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或 串联酶。
二、酶的分子组成
按照分子组成分为两种： 单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
尼克酸, NAD+; 尼克酰胺 NADP+
多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
VitB6
吡哆醇 吡哆醛
磷酸吡哆醛 氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基
磷酸吡哆胺
吡哆胺
泛酸 遍多酸 CoA
酰基转移酶的辅酶
生物素 VitH 生物素 羧化酶的辅基
叶酸
FH4
一碳单位转移酶的辅酶
VitB12 钴胺素 甲钴胺素 甲基转移酶的辅酶
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酶降低反应的活化能
化学反应基础：参与反应的分子间有效碰撞 活化分子：具有足够能量的反应分子 活化能：活化分子具有的足够能量＞平均 水平能量
-
22
酶催化作用的机制----中间产物学说：
ES形成，降低反应活化能，使原先低于活化能阈 的分子也成为活化分子，碰撞反应的分子多了，反应 速度加快了。
一般催化剂：增加温度，使更多的反应物分子获得所 需的活化能
乳酸脱氢酶
丙酮酸
乳酸
-
2
酶活性：
酶催化化学反应的能力 酶活性大小：指酶催化化学的反应速度
单位时间内底物的消耗量或产物的生成量
-
3
一、酶的化学组成
单纯酶：单纯蛋白质。只有氨基酸组成的肽 链（蛋白水解酶---- 消化道中的酶）
结合酶：结合蛋白。氨基酸残基+非蛋白成分
全酶 = 催化活性
酶蛋白 + 辅助因子 氨基酸残基 非蛋白成分
四）酶催化作用的可调节性 体内有各种因素都可调节酶的催化能力
-
9
思考题：
酶是一个什么物质，在体内其什么作用？ 在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？ 结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？ 什么叫做辅基、辅酶 酶催化作用的特点是什么？
-
10
第三节 酶的作用机制及调节
酶的活性中心
酶分子中的必需基团（与酶活性有关的功能基团） 通过空间构象折叠、盘绕相互靠近，形成一个能与底 物特异性结合并催化底物转化为产物的特定区域
-
15
酶原激活的生理意义：
1、避免产生酶的组织细胞自身被破坏
消化道酶原形式，保护消化管不被酶水解。血液中的 凝血因子以酶原形式，防止血管内凝血。
2．保证酶在特定部位与环境下和特定的条件下被激 活，发挥催化功能。
3．作为储存形式，需要的时候被激活
-
16
同工酶
催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构、 理化性质不同、免疫原性不同的一组酶。
-
23
代谢途径的关键酶（限速酶）
限速酶： 催化限速反应的酶为限速酶。 关键酶：催化单向反应，决定代谢途径方向的酶
E1 E2 E3 E4
ABCD
P
-
24
思考题：
酶的活性中心定义。 什么叫做酶的必需基团，有几类，分别是指什么？ 酶原与酶原激活，有什么意义？ 关键酶、限速酶的定义
-
25
第四节 影响酶催化作用的因素
研究各种因素对酶促反应速度的影响
酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂 条件： 研究某一因素对酶促反应速度的影响，
其它因素保持不变。保持反应在初速度 的状态
-
26
底物浓度对反应速度的影响
其它条件不变，只改变底物浓度，观察对反应
速度的影响。
底物饱和：酶的活性中心已被底物全部占据，速度 不再增加，达到极限Vm
部位：同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞 的不同亚细胞结构。
功能: 参与代谢的调节
-
17
比较重要的同工酶:
LDH(乳酸脱氢酶)
丙酮酸
乳酸脱氢酶
乳酸
结构: 两种亚基以不同比例组成五种四聚体形 式。单个亚基无活性.
-
18ห้องสมุดไป่ตู้
两种亚基分别有两个基因位点决定
M: 基因位点在第11号染色体上 H: 基因位点在第12号染色体上
-
27
S + E ES E+ P
-
7
绝对特异性： 一个酶一个底物
特异性
相对特异性： 一个酶多种底物
催化一类具有相似结构或相同化学键的底物
立体异构特异性：根据底物的立体构型进 行选择性地催化
-
8
三）酶的高度不稳定性 由于大多数酶的本质是蛋白质，所以其作用
必须在温和的条件下（常温、常压、合适的pH）。 所有影响蛋白质的因素都能影响酶的活性。
催化速度 6×10-4 mol/ mol离子/秒 6×10-1 mol/ mol /秒 6×106 mol/ mol/秒
-
6
二）酶的催化具有高度特异性 一般催化剂： 在体外，大多数反应都可用相同 的催化剂 酶： 只能一种或一类化学反应或一种化 学键
特异性表现在它对底物的选择和催化的特异性。它可从 成千上万种反应物中找出自己作用的底物。
-
4
辅酶：与酶蛋白连接是比较疏松 小分子有机化合物
辅基：与酶蛋白连接是比较牢固 参与氧化还原反应的酶和基团需要辅基或辅酶进行电子或 辅助因子 氢的传送。在基团中大多含有B族维生素。
金属酶：酶蛋白+金属离子 结合牢固 无机金属离子 （大多数） 金属活化酶：不与酶蛋白结合在一起，
但酶发挥作用需金属离子参与。
第一节 概述
定义:活细胞合成的具有催化功能的生物大 分子(绝大多数是蛋白质)
功能:作为生物催化剂,摧化生物体内所有化 学反应。是物质代谢必不可少的.
本质:蛋白质(绝大多数-----蛋白质在生命活动 中的重要体现)、核酸（核酶）
-
1
酶促反应：
底物 S：酶促反应中被酶催化的物质 产物 P: 催化反应中所生成的物质
酶原与酶原激活
酶原： 一些酶（大多数是蛋白酶）在细胞内合成时
及分泌时是没有催化活性的前体
实质：没有形成（暴露）酶的活性中心
酶原激活：酶原在一定的条件下，在某种因素作用
下分子结构发生改变，暴露或形成酶的
活性中心，转变成具有活性酶的过程。
-
14
胰蛋白酶原激活过程：
在肠道，肽链的N端一个或几个特定的肽键断裂（肠激酶 作用下），酶原的空间构象发生变化形成酶的活性中心。
稳定酶蛋白分子构象、作为酶活性中心一部分、本 身进行氧化还原传递电子、作为桥梁连接酶与底物、 中和阴离子，降低反应中的静电斥力
-
5
第二节 酶催化作用的特点
一）酶具有高效的催化活性 降低活化能的程度比一般催化剂大，催化效率比一 般催化剂高（107∽1013）。
过氧化氢分解： 催化剂 铁离子 血红素 过氧化氢酶
通常活性中心在分子的表面
-
11
功能基团： 1．结合基团：与底物结合 S + E ES
2．催化基团：催化底物反应转变产物（影响底物 中某些化学基团的稳定性）
3．必需基团：既有结合又有催化功能的基团
-
12
活性中心以外 的必需基团
需维 持 酶 的 空 间 构 象 所 必
结合基团
-
底物
催化基团
活性中心
13 13
五种同工酶:
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
-
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
19
结构不同，分布不同，含量不同 在正常血清中都有一定量。但如组织发生病变， 会导致血清酶谱改变，便于临床诊断。
-
20
-
21 21
酶催化作用机制
化学反应基础：参与反应的分子间有效碰撞 活化分子：具有足够能量的反应分子 活化能：活化分子具有的足够能量＞平均 水平能量
-
22
酶催化作用的机制----中间产物学说：
ES形成，降低反应活化能，使原先低于活化能阈 的分子也成为活化分子，碰撞反应的分子多了，反应 速度加快了。
一般催化剂：增加温度，使更多的反应物分子获得所 需的活化能
乳酸脱氢酶
丙酮酸
乳酸
-
2
酶活性：
酶催化化学反应的能力 酶活性大小：指酶催化化学的反应速度
单位时间内底物的消耗量或产物的生成量
-
3
一、酶的化学组成
单纯酶：单纯蛋白质。只有氨基酸组成的肽 链（蛋白水解酶---- 消化道中的酶）
结合酶：结合蛋白。氨基酸残基+非蛋白成分
全酶 = 催化活性
酶蛋白 + 辅助因子 氨基酸残基 非蛋白成分
四）酶催化作用的可调节性 体内有各种因素都可调节酶的催化能力
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9
思考题：
酶是一个什么物质，在体内其什么作用？ 在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？ 结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？ 什么叫做辅基、辅酶 酶催化作用的特点是什么？
-
10
第三节 酶的作用机制及调节
酶的活性中心
酶分子中的必需基团（与酶活性有关的功能基团） 通过空间构象折叠、盘绕相互靠近，形成一个能与底 物特异性结合并催化底物转化为产物的特定区域
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15
酶原激活的生理意义：
1、避免产生酶的组织细胞自身被破坏
消化道酶原形式，保护消化管不被酶水解。血液中的 凝血因子以酶原形式，防止血管内凝血。
2．保证酶在特定部位与环境下和特定的条件下被激 活，发挥催化功能。
3．作为储存形式，需要的时候被激活
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16
同工酶
催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构、 理化性质不同、免疫原性不同的一组酶。
-
23
代谢途径的关键酶（限速酶）
限速酶： 催化限速反应的酶为限速酶。 关键酶：催化单向反应，决定代谢途径方向的酶
E1 E2 E3 E4
ABCD
P
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24
思考题：
酶的活性中心定义。 什么叫做酶的必需基团，有几类，分别是指什么？ 酶原与酶原激活，有什么意义？ 关键酶、限速酶的定义
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25
第四节 影响酶催化作用的因素
研究各种因素对酶促反应速度的影响
酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂 条件： 研究某一因素对酶促反应速度的影响，
其它因素保持不变。保持反应在初速度 的状态
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26
底物浓度对反应速度的影响
其它条件不变，只改变底物浓度，观察对反应
速度的影响。
底物饱和：酶的活性中心已被底物全部占据，速度 不再增加，达到极限Vm
部位：同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞 的不同亚细胞结构。
功能: 参与代谢的调节
-
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比较重要的同工酶:
LDH(乳酸脱氢酶)
丙酮酸
乳酸脱氢酶
乳酸
结构: 两种亚基以不同比例组成五种四聚体形 式。单个亚基无活性.
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两种亚基分别有两个基因位点决定
M: 基因位点在第11号染色体上 H: 基因位点在第12号染色体上
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S + E ES E+ P
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绝对特异性： 一个酶一个底物
特异性
相对特异性： 一个酶多种底物
催化一类具有相似结构或相同化学键的底物
立体异构特异性：根据底物的立体构型进 行选择性地催化
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三）酶的高度不稳定性 由于大多数酶的本质是蛋白质，所以其作用
必须在温和的条件下（常温、常压、合适的pH）。 所有影响蛋白质的因素都能影响酶的活性。
催化速度 6×10-4 mol/ mol离子/秒 6×10-1 mol/ mol /秒 6×106 mol/ mol/秒
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二）酶的催化具有高度特异性 一般催化剂： 在体外，大多数反应都可用相同 的催化剂 酶： 只能一种或一类化学反应或一种化 学键
特异性表现在它对底物的选择和催化的特异性。它可从 成千上万种反应物中找出自己作用的底物。
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辅酶：与酶蛋白连接是比较疏松 小分子有机化合物
辅基：与酶蛋白连接是比较牢固 参与氧化还原反应的酶和基团需要辅基或辅酶进行电子或 辅助因子 氢的传送。在基团中大多含有B族维生素。
金属酶：酶蛋白+金属离子 结合牢固 无机金属离子 （大多数） 金属活化酶：不与酶蛋白结合在一起，
但酶发挥作用需金属离子参与。
第一节 概述
定义:活细胞合成的具有催化功能的生物大 分子(绝大多数是蛋白质)
功能:作为生物催化剂,摧化生物体内所有化 学反应。是物质代谢必不可少的.
本质:蛋白质(绝大多数-----蛋白质在生命活动 中的重要体现)、核酸（核酶）
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酶促反应：
底物 S：酶促反应中被酶催化的物质 产物 P: 催化反应中所生成的物质
酶原与酶原激活
酶原： 一些酶（大多数是蛋白酶）在细胞内合成时
及分泌时是没有催化活性的前体
实质：没有形成（暴露）酶的活性中心
酶原激活：酶原在一定的条件下，在某种因素作用
下分子结构发生改变，暴露或形成酶的
活性中心，转变成具有活性酶的过程。
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胰蛋白酶原激活过程：
在肠道，肽链的N端一个或几个特定的肽键断裂（肠激酶 作用下），酶原的空间构象发生变化形成酶的活性中心。
稳定酶蛋白分子构象、作为酶活性中心一部分、本 身进行氧化还原传递电子、作为桥梁连接酶与底物、 中和阴离子，降低反应中的静电斥力
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第二节 酶催化作用的特点
一）酶具有高效的催化活性 降低活化能的程度比一般催化剂大，催化效率比一 般催化剂高（107∽1013）。
过氧化氢分解： 催化剂 铁离子 血红素 过氧化氢酶
通常活性中心在分子的表面
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功能基团： 1．结合基团：与底物结合 S + E ES
2．催化基团：催化底物反应转变产物（影响底物 中某些化学基团的稳定性）
3．必需基团：既有结合又有催化功能的基团
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活性中心以外 的必需基团
需维 持 酶 的 空 间 构 象 所 必
结合基团
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底物
催化基团
活性中心
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五种同工酶:
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
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HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
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结构不同，分布不同，含量不同 在正常血清中都有一定量。但如组织发生病变， 会导致血清酶谱改变，便于临床诊断。
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酶催化作用机制