生化重点大题图文稿

生化重点大题集团文件发布号：（9816-UATWW-MWUB-WUNN-INNUL-DQQTY-一、试述酮体的生成过程。

1. 两个乙酰被硫解酶催化生成乙酰乙酰。

β-氧化的最后一轮也生成乙酰乙酰。

2. 乙酰乙酰辅酶A与一分子乙酰辅酶A生成β--β-甲基戊二酰辅酶A，由HMG辅酶A合成酶催化。

3. HMG辅酶A裂解酶将其裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A。

4. D-β-羟脱氢酶催化，用NADH还原生成β羟，反应可逆，不催化L-型底物。

5. 乙酰乙酸自发或由乙酰乙酸脱羧酶催化脱羧，生成。

二、酮体生成和利用的生理意义。

酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，肝内生成，肝外利用，酮体是肝为肝外组织提供的一种能源物质，脑组织的重要能源。

三、解释重症糖尿病病人为什么会产生酮血症和酸中毒。

糖尿病患者由于机体不能很好地利用葡萄糖，必须依赖脂肪酸氧化供能。

脂肪动员加强，肝脏酮体生成增多，超过肝外组织利用酮体的能力，从而引起血中酮体增多，由于酮体中的乙酰乙酸、β-羟丁酸是一些有机酸，血中过多的酮体会导致酮血症和酸中毒。

四、简述Km与Vm的意义。

⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。

⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。

当[S]相同时,Km小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。

⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。

五、说明酶原与酶原激活的意义。

（1）酶的无活性前体称为酶原。

酶原向酶转化的过程为酶原激活。

(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用；②酶原可以视为酶的贮存形式（如凝血酶和纤维蛋白溶解酶），一旦需要转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。

六、什么叫同工酶？有何临床意义（1）同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。

（2）其临床意义：①属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调。

②同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高。

七、简述糖酵解的生理意义(1)机体在相对缺氧时快速补充能量的一种方式(2)某些细胞在氧供正常下重要的能源途径，如红细胞八、糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物有：维生素B1：TPP。

维生素B2：FAD。

维生素PP：NAD+、NADH。

生物素：生物素。

硫辛酸：硫辛酸。

半酸：CoA九、为什么糖酵解途径中产生的NADH必须被氧化成NAD+才能被循环利用？唯一的脱氢反应要被NAD+接受，才能生成NADPH和氢离子。

十、简述糖异生的生理意义(1)在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。

（2）补充和恢复肝糖原。

（3）促进肾排酸排氨（4）回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。

十一、简述三羧酸循环的要点及生理意义（1）TAC中有4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化（2）TAC中有3个不可逆反应，3个关键酶；（3）不消耗中间产物（4）三羧酸循环一周共产生12ATP。

生理意义：（1）TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；（2）是三大营养素代谢联系的枢纽；（3）可为其他合成代谢提供小分子前体（4）可为氧化磷酸化提供还原能量。

十二、磷酸戊糖途径有何特点？特点：无ATP生成，不是机体产能的方式。

1，磷酸核糖，为核酸合成提供原料。

脂肪酸，胆固醇合成中作供氢体，维持红细胞完整性，参与肝内生物转化反应。

十三、乙酰CoA可进入哪些代谢途径？请列出。

（5分）【糖的有氧氧化】葡萄糖→丙酮酸→乙酰辅酶A→CO2+H2O。

【糖的无氧氧化】葡萄糖→丙酮酸→乳酸。

【糖的磷酸戊糖途径】葡萄糖→5-磷酸核糖、NADPH。

【糖原合成】葡萄糖→肝糖原、肌糖原。

【糖转化为脂肪】葡萄糖→乙酰辅酶A→脂肪酸→脂肪。

十四、试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。

十五、试述乙酰COA在物质代谢中的作用.乙酰COA是糖脂蛋白质代谢共有的重要中间代谢产物,也是三大营养物质代谢联系的枢纽.乙酰COA的生成:糖有氧氧化;脂肪酸β氧化;酮体氧化分解;氨基酸分解代谢;甘油及乳酸分解.乙酰COA的代谢去路:进入三羧酸循环彻底氧化分解,在肝细胞线粒体生成酮体,为缺糖时的重要能源之一;合成胆固醇;合成神经地质乙酰胆碱.十六、草酰乙酸在物质代谢中的作用.草酰乙酸在三羧酸循环中起着催化剂一样的作用,其量决定细胞内三羧酸循环的速度, 草酰乙酸主要来源于糖代谢丙酮酸羧化,故糖代谢障碍时,三羧酸循环及脂的分解代谢将不能顺利进行; 草酰乙酸是糖异生的重要代谢产物; 草酰乙酸与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关; 草酰乙酸参与了乙酰CoA从线粒体转运至胞浆的过程,这与糖转变成脂的过程密切相关;草酰乙酸参与了胞浆内NADH转运至线粒体的过程; 草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸;草酰乙酸在胞浆中可生成丙酮酸,然后进入线粒体进一步氧化为CO2、水和ATP.十七、试述人体胆固醇的来源与去路（试述胆固醇的生成过程与转化）来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。

十八、简述血糖的来源和去路血糖的来源：（1）食物糖类物质的消化吸收；（2）肝糖原的分解；（3）非糖物质异生而成。

血糖的去路：（1）氧化分解功能；（2）合成糖原；（3）合成其它糖类物质；（4）合成脂肪或氨基酸等。

十九、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径(1)在供氧不足时，丙酮酸在LDH催化下，接受NADH+H的氢还原生成乳酸。

(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。

(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生成糖。

（4）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA 缩合生成柠檬酸，可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。

（5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA 缩合生成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞液中经柠檬酸裂解催化生成乙酰CoA，后者可作为脂肪酸、胆固醇等的合成原料。

（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。

决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到别构效应剂与激素的调节。

二十、酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。

二十一、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。

(1)竞争性抑制剂与酶的底物结构相似(2)抑制剂与底物相互竞争与酶的活性中心结合(3)抑制剂浓度越大,则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小甚至消除(4)动力学参数:Km值增大，Vm值不变。

⑴非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；⑵底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；⑶抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；⑷动力学参数：Km值不变，Vm值降低。

二十二、磺胺类药物的作用机理？（举例说明竞争性抑制作用）磺胺类药物的作用机理为干扰细菌的叶酸代射，使细菌的生长、繁殖受到抑制。

细菌不能利用周围环境中的叶酸，只能利用结构较叶酸简单的对氨苯甲酸，在细菌二氢叶酸合成酶和还原酶的参与下，合成四氢叶酸，以供细菌生长繁殖的需要。

而磺胺类药的基本结构与对氨苯甲酸相似，能和对氨苯甲酸互相竞争二氢叶酸合成酶，阻碍叶酸及核酸的合成而发挥抑菌作用。

二十三、核苷酸的功能①dNTP和NTP分别作为合成核苷酸的原料②ATP作为生物体的直接供能物质③UDP-葡萄糖、CDP-胆碱分别为糖原、甘油磷脂合成的活性中间体④AMP是某些辅酶NAD+、NADP+、HSCoA和FAD的组成部分⑤cAMP、cGMP作为激素的第二信使,参与细胞信息传递等.二十四、糖酵解与有氧氧化的比较糖酵解：反应条件：供氧不足或不需氧；进行部位：胞液；关键酶：己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖-1、丙酮酸激酶；产物：乳酸、ATP；能量：1mol葡萄糖净得2molATP；生理意义：迅速供能，某些组织依赖糖酵解供能。

有氧氧化：反应条件：有氧情况；进行部位：胞液和线粒体；关键酶：己糖激酶等三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶系；产物：H2O、CO2、ATP;能量：1mol葡萄糖净得36mol 或38molATP；生理意义：是机体获取能量主要方式二十五、比较DNA和RNA分子组成的异同？二十六、试述无氧酵解、有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系。

1.在缺氧情况下进行的糖酵解。

2.在氧供应充足时进行的有氧氧化。

3.生成磷酸戊糖中间代谢物的磷酸戊糖途径。

二十七、糖异生途径中有哪些酶可以克服糖酵解的哪“三步能障”二十八、丙酮酸羧化酶磷酸已糖异构酶葡萄糖6-磷酸酶二十九、蛋白质的元素组成特点是什么怎样计算生物样品中蛋白质的含量三十、蛋白质的元素组成特点是含N,平均含量为16％，可用于推算未知样品中蛋白质的含量：100克样品中的蛋白质含量=每克样品含氮克数×6.25×100.三十一、何谓蛋白质的二级结构二级结构主要有哪些形式三十二、蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链局部片段的构像，主链构象通常是规则的。

二级结构的主要形式有：α-螺旋，β-折叠、β-转角、无规则卷曲。

三十三、何谓蛋白质的变性作用引起蛋白质变性的因素有哪些蛋白质变性的本质是什么变性后有何特性？蛋白质的变性作用是指蛋白质分子在某些理化因素作用下,其特定的空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失的现象。

(2)引起蛋白质变性的因素:物理因素有加热、X射线、高压等;化学因素有极端pH值、重金属盐等有机溶剂。

(3)蛋白质变性的本质是:次级键断链,空间结构破坏,一级结构不受影响。

(4)变性后的特性：①活性丧失:空间结构破坏使Pr的活性部位解体②易发生沉淀:疏水基团外露,亲水性下降;③易被蛋白酶水解:肽键暴露出来④扩散常数降低，溶液的粘度增加。