关于蛋白质和氨基酸代谢 (2)课件

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蛋白质及氨基酸代谢幻灯片PPT

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肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸, 后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基,生成 的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循 环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸,通过这 一循环反响过程即可将肌肉中氨基酸的氨基 转移到肝脏进展处理。这一循环反响过程就 称为丙氨酸-葡萄糖循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 :
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶:磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种:磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
蛋白质及氨基酸代谢幻灯 片PPT
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质,蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2:泛肽载体蛋白
E3:泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收,一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转,其中约1/4被降解或转变为葡萄糖,需 要外源蛋白质补充,其余3/4在体内再循环。

蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢课件

蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢课件
在某些情况下,某些氨基酸可以促进 蛋白质的酶促降解,而蛋白质的酶促 降解也可以产生特定的氨基酸,从而 形成协同作用。
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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
• 蛋白质的酶促降解 • 氨基酸代谢 • 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢的关系 • 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关
联 • 研究展望
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蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节,通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸,以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程,涉及多 种酶和分子的相互作用,研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚,需要进一步深入研究。
在实际应用方面,如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战,需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
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氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位,是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关,是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。

蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt

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第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念:转氨作用,氧化脱氨,联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环),生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位,循环中的各步酶促反应, 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径,特别是与代谢中心途径 (酵解和柠檬酸循环)的关系,以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中,谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶(FAD、FMN) R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
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• 氨基酸氧化酶:
(pepsinogen) (pepsin)
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
(secretin)
小肽
胰蛋白酶,糜蛋白酶,弹性蛋白酶
(trypsin) (chymotrypsin) (elastase)
羧肽酶, 氨肽酶 , 二(三)肽酶
(carboxypeptidase)(aminopeptidase) (di,tripeptidase)

生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT

生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质,已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—;病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上,谷氨酸变 成了α—酮戊二酸,而丙酮酸则变成丙氨酸。 4.亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用,它们本身都属于生物活性物质,此外,生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中,含有许多氨基,因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3.尿素循环有关酶的遗传缺欠症: 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成:
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源,这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸,因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用,是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中,但并不普遍。

氨基酸代谢—糖、脂类和蛋白质代谢的联系(生物化学课件)

氨基酸代谢—糖、脂类和蛋白质代谢的联系(生物化学课件)
任一供能物质的代谢占优势,都能抑制和节约其他物 02 质的降解。
糖、脂类、蛋白质在能量代谢上的联系
例如
脂肪分解增强
糖分解被抑制
ATP 增多 ATP/ADP 比值增高
6-磷酸果糖激酶-1被抑制 (糖分解代谢限速酶之一)
糖、脂类、蛋白质在能量代谢上的联系
例如
乙酰CoA生成增多→反馈 抑制丙酮酸脱氢酶、激活丙酮 酸羧化酶→抑制糖氧化分解, 实现糖异生。
例如
丙氨酸 脱氨基 丙酮酸
糖异生 葡萄糖
二、糖代谢与蛋白质代谢间的相互联系 2. 糖代谢的中间产物可氨基化生成某些非必需氨基酸
丙氨酸
天冬氨酸

丙酮酸
草酰乙酸
乙酰CoA
α-酮戊二酸 谷氨酸
柠檬酸
二、糖代谢与蛋白质代谢间的相互联系
3、核酸与糖、蛋白质代谢的相互联系
01 氨基酸是体内合成核酸的重要原料。
甘氨酸
天冬氨酸
谷氨酰胺糖由磷酸戊糖途径提供。
合成嘧啶
三、脂类代谢与蛋白质代谢间的相互联系 1. 蛋白质可以转变为脂肪
氨基酸 乙酰CoA 脂肪
三、脂类代谢与蛋白质代谢间的相互联系 2. 氨基酸可作为合成磷脂的原料
丝氨酸
磷脂酰丝氨酸
乙醇胺
脑磷脂
胆碱
卵磷脂
三、脂类代谢与蛋白质代谢间的相互联系
糖、脂类、蛋白质在能量代谢上的联系
一般情况下,供能以糖、脂为主,并尽量节约蛋白质的消耗。 机体摄取的食物中,一般以糖类为最多,占总热量的50%-70%; 脂肪摄入量在10%-40%内变动,是机体储能的主要形式; 而蛋白质是机体内细胞最重要的组成成分,通常无多余储存。
糖、脂类、蛋白质在能量代谢上的联系

蛋白质代谢ppt课件

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部位:主要在大肠下段 实质:是细菌本身的代谢 结果:多数有害——胺、氨、吲哚、酚、硫化氢
等;少数有益(维生素K、泛酸、生物素、叶酸及B12 )
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16
氨基酸的分解代谢概况
特殊分解代谢
一般分解代谢
CO2 脱羧基作用→

脱氨基作用→
NH3 -酮酸
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17
第二节 氨基酸的一般代谢
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38
2、谷氨酰胺的运氨作用 :
• 肝外组织,如脑、骨骼肌、心肌,在谷氨酰胺合 成酶的催化下,合成谷氨酰胺,以谷氨酰胺的形 式将氨基经血液循环带到肝,再由谷氨酰胺酶将 其分解, 产生的氨即可用于合成尿素。
• 因此,谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解毒作用。
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谷氨酸
NH 谷氨酰胺酶合成酶
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14
(三)、氨基酸的吸收和转运
载体类型
中性氨基酸转运蛋白(极性与非极性) 碱性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 Β-氨基酸转运蛋白 二肽、三肽转运蛋白
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15
(四)、肠内的腐败作用
定义:肠道细菌(主要是大肠杆菌)对未消化 的蛋白质及未被吸收的消化产物作用,产 生一系列产物的过程。

胺类
转化或参与合成

某些含氮化合物

合成
组织蛋白质
氨基酸的来源与去路
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20
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸分解代谢最首要的反应是脱氨基作用
在这三种脱氨基作用中,精以品pp联t 合脱氨基作用最为重要21
(一)氧化脱氨基作用:
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两

蛋白质氨基酸PPT课件

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凝固作用分两个阶段: 首先是变性; 其次失去规律性的肽链聚集缠绕在一起而凝固或结絮;
2021
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蛋白质变性的应用
理论上:
研究蛋白质分子结构与功能,分子量测定,亚单位拆分;
生产生活中有利的一面:
食品加工,消毒灭菌等; 非蛋白生物物质提取纯化,终止酶促反应;
生产生活中不利的一面:
活性蛋白制品(酶、抗体)的分离提取和保存;
第二十四章
氨基酸和蛋白质
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2
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3
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4
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【观察与思考】
【思 考】:从结构上看,其共同点是什么?
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氨基酸分子中均含有羧基(-COOH)和 氨基(-NH2)原子团。α-氨基酸分子中氨基 接在离羧基最近的碳原子上。
多个氨基酸分子可以在分子间脱水,而形成 多肽(多肽是螺旋状的长链),再构成蛋白质。
系统命名法 a-氨基乙酸
a-氨基丙酸
Hale Waihona Puke NH2谷氨酸 HOOC (CH2)2 CH COOH
NH2
a-氨基戊二酸
苯丙氨酸
NH2
CH2 CH COOH a-氨基β-苯基丙酸
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3.物理性质

4.化学性质
(1)氨基酸的两性
氨基-NH2:能接受H+,显碱性
羧基-COOH:能提供H+,显酸性
R CH COOH OH- R CH COOH OH- R CH COO-
NH3+
H+
NH2
H+
NH2
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关于蛋白质和氨基 酸代谢 (2)
第一节、蛋白质的作用
一、蛋白质的生理功能
1、维持组织细胞的生长,更新和修补 2、氧化供能(5.6Kcal/g 蛋白质)
3、氨基酸为含氮化合物的合成提供氮源
二、氮平衡
1 氮平衡 食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系
*总氮平衡:摄入氮=排出氮 即蛋白质分解与合成处于平衡,如成人
消化腺蛋白酶类都以酶原形式存在,以免破坏 产生它的自身组织。酶原分泌至肠腔可转变 成有活性的蛋白酶。
肠激酶是一种蛋白质水解酶,它首先从胰蛋白 酶原的氨基端水解掉一个6肽,生成有活性的 胰蛋白酶,然后胰蛋白酶可迅速地将胰液中 其它酶原激活。
蛋白质在各种蛋白水解酶联合作用下,被水解 为氨基酸及一些寡肽,然后才能被吸收入体 内。
肽链外切酶包括氨肽酶和羧肽酶,分别从氨基 端和羧基端逐一地将肽链水解成氨基酸。
羧肽酶A优先作用于以中性氨基酸为羧基端的 肽键;羧肽酶B则水解以碱性氨基酸为羧基 端的肽键。
2、消化过程
(1)胃中消化
酶原的激活 胃蛋白酶原 H+ 胃蛋白酶
过程 蛋白质
胃蛋多白肽酶(主)
胃腺分泌的胃蛋白酶原受胃酸和自身激活作 用,切去氨基端42个氨基酸残基活化为胃 蛋白酶。
B -谷氨酰基循环:通过谷胱甘肽转运(图12-1)
三、氨基酸的转化
食物蛋白质
组织蛋白质
消化吸收
合成 分解
脱羧基作用
胺类 CO2
氨基酸代谢库
转变
(metabolic pool) 合成 脱氨基作用
其他含氮化合物 (嘌呤、嘧啶、卟啉)
NH3
α- 酮酸
尿素 糖 氧化供能 酮体
四、蛋白质的腐败作用 p351
腐败作用的大多数产物对人体有害,但也可 产生少量脂肪酸及维生素等可被机体利用 的物质.
五、生理解毒作用
• 糖和脂肪的代谢产物大多没毒,但蛋白质和氨基 酸的腐败产物多半有毒。
• 蛋白质的生理解毒:在肝内由系列酶的参与下, 发生一系列的生物化学反应,解除有毒物质的毒 性的过程。
• 1、氧化解毒(酶促氧化):
胃蛋白酶最适pH为1.5~2.5,主要水解色氨 酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蛋氨酸、亮氨酸 等氨基酸残基的氨基组成的肽键,生成多 肽及少量氨基酸。
(2)小肠内消化(主要部位)
酶原的激活
胰蛋白酶原 肠激酶 胰蛋白酶
(+)
过程
内肽酶
蛋白质
糜蛋白酶 弹性蛋白酶 羧肽酶
肽 外肽酶 氨基酸
在小肠内,食物蛋白由胰液(含有胰蛋白酶、 胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶A和B) 和小肠中的肠激酶、氨肽酶和二肽酶进一步 消化。
➢ 必需氨基酸:机体不能合成、必需从食物中摄取: 赖、缬、异亮、苯丙、蛋、亮、 色、苏氨酸
➢ 非必需氨基酸:体内可合成的氨基酸
➢ 半必需氨基酸:婴幼儿时期合成量不能满足需要 组氨酸和精氨酸
第二节 蛋白质的消化吸收
胞外酶 水解 氨基酸 吸收入
外源蛋白质 蛋白质不能储备
作为氮源和能源进行代谢
一、蛋白质的消化
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶(FAD、FMN)R-C|| -COO-+NH3
NH+3
O
α-氨基酸ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
H2O+O2
H2O2
α-酮酸
氨基酸的氧化脱氨作用
(特点:有氨生成)
R CH COOH 氨基酸氧化酶 R C COOH
NH2
氨基酸
– 2H
*正氮平衡:摄入氮>排出氮 即蛋白质合成量多于分解量,如儿童、孕妇
*负氮平衡:摄入氮<排出氮 即蛋白质分解量多于合成量,如饥饿、消耗性疾病
2、蛋白质的需要量
成人每日最低需要量: 30~50g/d 我国营养学会推荐的
成人每日需要量: 80g/d
三、蛋白质的营养价值 ——取决于其含必需氨基酸种类及含量的多少
• 尸胺——CO2+NH3+H2O • 2、结合解毒:苯甲酸+甘氨酸→马尿酸

吲哚+ 吲哚酚→尿兰母
※第三节 氨基酸的分解代谢
• 氨基酸的脱氨基作用 • 氨基酸的脱羧基作用
一、氨基酸的脱氨基作用
• 氧化脱氨作用 • 转氨作用 • 联合脱氨作用 • 非氧化脱氨作用 • 脱酰胺基作用
1、氧化脱氨基作用
在人体内的食物蛋白消化过程中,有一小部分蛋 白质不被消化,也有一小部分消化产物不被吸收。这 些物质进入大肠后,肠道细菌对这部分蛋白质及其消 化产物所起的作用,称为腐败作用。
实际上,腐败作用是细菌本身的代谢过程,以无氧 分解为主。产物包括:胺类、氨及其他有害物质(如 苯酚、吲哚、甲基吲哚、硫化氢等)。
外肽酶:氨肽酶、羧肽酶 (从肽链两端开始水解肽键)
肽链内切酶又称蛋白酶(proteinase),水解肽 链内部的肽键,对参与形成肽键的氨基酸残 基有一定的专一性,如胰蛋白酶、凝血酶作 用于精氨酸或赖氨酸的羧基形成的肽键;
胰凝乳蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶水解芳香氨基 酸的羧基形成的肽键;胃蛋白酶优先水解芳 香氨基酸的氨基形成的肽键;而脯氨酰蛋白 酶只能作用于脯氨酸的羧基形成的肽键。
肠粘膜细胞 胆汁酸
肠激酶 胰蛋白酶原
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原
羧肽酶原
几种酶原的活化
胰蛋白酶
糜蛋白酶 弹性蛋白酶 羧肽酶
二、氨基酸的吸收p350
1 主要部位:小肠 2 吸收机制
A 氨基酸运载蛋白:主动转运,耗能
中性氨基酸运载蛋白: 碱性氨基酸运载蛋白:Lys、Arg 酸性氨基酸运载蛋白:Glu、Asp 亚氨基酸运载蛋白:Pro、Hpr、Gly
动物要不断地从食物中摄取蛋白质并将之消 化吸收,即在酶的作用下,使肽键水解生 成氨基酸而被细胞利用,使体内原有蛋白 质不断更新。
• 消化主要在胃和肠中进行。 植物在生长和种子萌发时,部分蛋白质也需
水解成氨基酸才能被利用或转变为其它物 质。
1、主要的酶类:
据水解肽键部位的不同分为两类:
内肽酶:胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶 (水解蛋白质内部肽键)
• 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应酮 酸、氨,伴随脱氢的生物化学过程称作氧 化脱氨基作用。
• 催化脱氨基的酶有脱氢酶和氧化酶
氨基酸氧化脱氨的主要酶:
L-氨基酸氧化酶(活性低,分布于肝及肾脏, 辅基为FMN)
D-氨基酸氧化酶(活性强,但体内D-氨基酸少, 辅基为FAD)
L-谷氨酸脱氢酶
氧化酶存在于动物肝、肾和某些细菌、真菌 中,以FAD或FMN为辅基,在有氧条件下催 化氨基酸氧化脱氨生成相应酮酸和H2O2。
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