蛋白质和氨基酸课件

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食品分析课件6.蛋白质及氨基酸的测定

食品分析课件6.蛋白质及氨基酸的测定
趋势分析
对连续测定结果进行趋势分析,了解变化趋势。
数据可靠性评估
1 2
重复性检验
通过多次重复测定,评估测定方法的重复性。
准确性检验
通过与其他已知准确度高的方法进行比较,评估 测定方法的准确性。
3
检出限和精密度
根据方法检出限和精密度,评估数据可靠性。
06
实际应用与案例分析
食品营养标签的制定
蛋白质含量
在食品生产过程中,蛋白质含量的均匀度是评价产品质量的重要指标之一。通过 测定不同批次或不同部位食品中的蛋白质含量,可以了解产品的均匀度,从而控 制产品质量。
氨基酸比例
氨基酸比例是评价食品质量的重要参考指标。不同食品中的氨基酸比例有所不同 ,通过测定食品中的氨基酸比例,可以了解产品的质量,为质量控制提供依据。
05
数据分析与解读
数据处理方法
平均值计算
对多次测定结果取平均值,以减少误差。
异常值剔除
根据统计学原理,将偏离平均值过大的数据剔除。
数据标准化
将不同来源的数据进行标准化处理,以便于比较。
结果解读与比较
正常范围判断
将测定结果与标准值或参考值进行比较,判断是否在正常范围内。
差异分析
对不同样品或不同处理条件下的结果进行差异分析,找出显著性差 异。
操作规范
严格遵守操作规程,避免操作 不当导致实验失败或安全事故

数据记录
及时记录实验数据,避免丢失 数据或误差。
安全须知
穿戴防护服
实验过程中需穿戴实验 服和化学防护眼镜等个
人防护用品。
保持通风
保持实验室通风良好, 避免有害气体积累。
废弃物处理
急救措施
按照实验室规定正确处 理废弃物,防止环境污

《动物营养与饲料》蛋白质与氨基酸营养 ppt课件

《动物营养与饲料》蛋白质与氨基酸营养  ppt课件

羧肽酶
Smaller Protein
AA & 二/三肽
Smaller Protein
吸收
AA, di & tripeptides
一、 消化吸收
4.吸收 (1)部位:
小肠上部
(2)方式: 主动吸收
(3)载体: 碱性、酸性、中性系统
(4)顺序: L-AA > D-AA
Cys>Met>Try>Leu>Phe>Lys≈Ala>Ser>Asp>Glu
二、氨基酸营养
7.必需氨基酸和非必需氨基酸比较
(1)相同
(2)不同点
构成蛋白质的基本单位; 在体内合成的速度和数量不同;
维持动物生长和生产的必 需成分; 数量必须满足蛋白质合成 需要;
血液中的浓度是否取决于 饲粮中相应氨基酸的浓度;
是否必须从饲粮中供给----缺乏症;
二、氨基酸营养
8. 限制性氨基酸(LAA) 概念:与动物需要量相比,饲料(粮)中含
肠,其余在大肠
2.消化酶(表4-1)
一、 消化吸收
表4-1 消化道内主要蛋白酶类
种类 胃蛋白酶 凝乳酶 胰蛋白酶 糜蛋白酶 羧基肽酶 氨基肽酶
二肽酶
来源
分解底物
胃液 胃液(幼龄动物)
胰液 胰液 小肠液 胰液 小肠液 小肠液
蛋白质 酪蛋白 蛋白质、 蛋白质、 肽 二肽 、胨、肽 、胨、肽
最终产物
、胨 酪蛋白钙、、胨
成年猪:8种---不包含组氨酸和精氨酸 禽:13种----包含甘氨酸、胱氨酸、酪氨酸
二、氨基酸营养
4.半必需氨基酸:能代替或部分节约EAA的AA。
丝氨酸 胱氨酸 酪氨酸

《氨基酸和蛋白质》课件

《氨基酸和蛋白质》课件
《氨基酸和蛋白质》PPT课件
欢迎来到《氨基酸和蛋白质》课程,本课件将详细介绍关于氨基酸和蛋白质 的知识,让我们一起探索吧!
氨基酸
• 概述:氨基酸的定义和种类 • 氨基酸的结构:氨基、羧基、侧链 • 氨基酸的性质:酸碱性、光学异构体、等电点
蛋白质
• 概述:蛋白质的定义和组成 • 蛋白质的级别:一级结构、二级结构、三级结构、四级结构 • 蛋白质的功能:结构、酶、运输、抗体等 • 蛋白质的合成和折叠:翻译、修饰、折叠 • 蛋白质的失活:变性、超过氧化物酶、热失活
氨基酸和蛋白质的应用
• 保健品:氨基酸的补充和蛋白质的营养品 • 医药:蛋白质药物的研发和应用 • 工业:氨基酸和蛋白质在工业生产中的应用
总结
• 氨基酸和蛋白质的重要性Fra bibliotek应用前景 • 知识点回顾

课件7蛋白质和氨基酸类保健食品.ppt

课件7蛋白质和氨基酸类保健食品.ppt

四、谷氨酰胺
• 目前研究得最多、争论得最多、也是最 热门的氨基酸。是人体中含量最高的氨 基酸,在人体血浆和骨骼肌的胞液中, 是 最丰富的氨基酸, 在肌肉蛋白质中,游离 的谷氨酰胺要占细胞内总氨基酸库的 61%。

生理功能
• 在正常情况下,它是一非必需氨基酸,但在剧烈 运动、受伤、感染等应激情况下,谷氨酰胺的需 要量大大超过机体合成谷氨酰胺的能力,使体内 的谷氨酰胺含量降低,而这一降低,便会使蛋白 质合成减少,小肠粘膜萎缩(肠衰竭)与免疫功 能低下。防止肠衰竭,主要就是补充Gln。
二、牛磺酸
()、食物来源
1,海产品中牛磺酸含量高,如牡蛎、蛤蜊、紫 菜中牛磺酸可高达400mg/100g以上。
2,禽类中,黑肉的牛磺酸含量要比白肉高,每 百克畜肉中含量约为30-160毫克。
3,蔬菜、谷类、干果类等不含牛磺酸。 我国人群每日牛磺酸摄人量约为34-80毫克。加 热烹调对牛磺酸的含量没有什么影响
• 从60年代开始用大豆分离蛋白来替代豆浆做成豆基配 方乳。经过一系列的研究终于证明豆基配方乳的确能 降低婴儿的过敏;在治疗婴儿腹泻和腹绞痛中,效果 显著。
• 目前婴儿豆基配方乳在美国市场上的销售额已上升到 22%。国内:完达山公司的豆基配方乳,原料是美国 宝利来公司所生产的大豆分离蛋白—素宝。
二、牛磺酸
二、牛磺酸
(三)、保健品
• 牡蛎提取物与乌鸡肉作为功能性食品有强壮、滋补、预防与治疗心 脏病、肝病与抗衰老等作用。
• 美国、日本等发达国家规定应在婴儿乳制品中添加牛磺酸(>
0.16mg/l00mL) 。 • 美、日等国99%的牛磺酸用作食品添加剂。 • 日本早在20世纪70年代出售的某种营养补品中,就加入了牛
• 它还合有磷酸钙、磷酸镁、维生素A、维生素C、 维生素D、泛酸、核黄素、烟酸、维生素B6、维生 素B12、硫胺素和叶酸。

蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt

蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt
第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念:转氨作用,氧化脱氨,联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环),生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位,循环中的各步酶促反应, 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径,特别是与代谢中心途径 (酵解和柠檬酸循环)的关系,以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中,谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶(FAD、FMN) R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶:
(pepsinogen) (pepsin)
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
(secretin)
小肽
胰蛋白酶,糜蛋白酶,弹性蛋白酶
(trypsin) (chymotrypsin) (elastase)
羧肽酶, 氨肽酶 , 二(三)肽酶
(carboxypeptidase)(aminopeptidase) (di,tripeptidase)

蛋白质和氨基酸的测定优秀课件

蛋白质和氨基酸的测定优秀课件
NH2—CO—NH2 + NH2—CO—NH2
NH2—CO—NH—CO—NH2 + NH3
双缩脲能和硫酸铜的碱性溶液生成紫色络和物,这 种反应叫双缩脲反应。(缩二脲反应) 蛋白质分子中含有肽键 —CO—NH— 与双缩脲结构 相似。在同样条件下也有呈色反应,在一定条件下, 其颜色深浅与蛋白质含量成正比,可用分光光度计 来测其吸光度,确定含量。(560nm)
样液中氨基酸的羧基与其它酸性物质的总
和。
二者之差可计算氨基酸含量
蛋白质和氨基酸的测定优秀课件
(二)茚三酮的比色法 原理:氨基酸在一定条件下与茚三酮起反应, 生成蓝紫色化合物,可比色定量。
二.个别氨基酸的定量测定
介绍了8种氨基酸的定量测定方法。
蛋白质和氨基酸的测定优秀课件
第七节 氨基酸的分离与测定
原点。再以点样距扳子宽窄可点几个点同时 展开,点与点之间间隔1~2cm。 a.可用毛细玻璃管、微量吸管或微量注射器。注 意要等一个点干了再点另一个点。 b.用一小直径ф3 mm 滤纸片,浸入样液,埋到 板子上先挖好一个小洞穴。
蛋白质是食品的最重要质量指标,其含量与 分解产物直接影响食品的色、香、味。
蛋白质和氨基酸的测定优秀课件
蛋白质的测定方法分两大类: 一类是利用蛋白质的共性即含氮量、肽键和折
射率等测定蛋白质含量; 另一类是利用蛋白质中的氨基酸残基、酸性和
碱性基因以及芳香基团等测定蛋白质含量。
具体测定方法:
凯氏定氮法——最常用的,国内外应用普遍。 双缩脲反应、染料结合反应、酚试剂法 国外: 红外分析仪
① 用H3BO3吸收后再以标准HCl溶液滴定。根 据标准酸消耗量可以计算出蛋白质的含量。
② 也可以用过量的标准H2SO4或标准HCl溶液 吸收后再以标准NaOH滴定过量的酸。

蛋白质与氨基酸PPT课件

蛋白质与氨基酸PPT课件
pI时,[Gly+ ] = [Gly- ]
[H+]2=K1K2 pH=(pK1+pK2)/2 pI=(pK1+pK2)/2
[Gly±] [H+] K1
=
[Gly±] K2 [H+]
pIGly =(2.34+9.60)/2=5.97
.
31
酸性氨基酸,以Asp为例:
.
32
碱性氨基酸,以Lys为例:
.
总而言之,一切重要的生理活动都离不开蛋白质,蛋白质是生命 现象的最基本的物质基础。
几年前,在欧洲乃至全世界引起恐慌的疯牛病,其致病元凶就是 蛋白粒子(prion),这种只有蛋白质而没有核酸的病原体,可引起 人或动物的疯牛病,这一发现又一次说明了蛋白质是生命的物质基 础。
.
2
(二)一般组成
元素组成:所有蛋白质都含有 C、H、O、N 四种 元素,大多数蛋白质还含有少量的 S,有些蛋白质 还含有一些其它元素,如 P、Fe、Cu、Mo、I等。
CO- O +
H3N C H
R
CO-O H2N C H+H+
R
As a base(proton acceptor):
CO-O
+
H3N
C
H+H+
COOH
+
H3N C H
R
R
.
25
不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在:
COOH -
CO - O -
CO - O
+
+ O H
H 3NC H
+ H +
+
+ O H

蛋白质和氨基酸公开课ppt课件

蛋白质和氨基酸公开课ppt课件
蛋白质和氨基 酸公开课
根据营养专家建议:一个 健康的高中生,每天早上得摄 入一个鸡蛋、两个馒头!
蛋的主要营养成分是什 么?为什么每天都需要摄入 呢?
一切重要的生命现象和生理机能都与蛋白 质密切相关,不同结构的蛋白质其生理功能也 不相同,没有蛋白质就没有生命。
血 红 蛋 白 的 结 构
一、蛋白质
1、蛋白质的存在
广泛存在于生物体内:肌肉、皮肤、发、毛、蹄、角
——主要成分都是蛋白质
植物种子、酶、激素、血红蛋白、细菌、病毒、抗体
——都含蛋白质
蛋白质是组成细胞的基础物质构成人体的物质基础
2、组成元素:
C、H、O、N、S等
蛋白质是结构非常复杂的高分子化合物, 相对分子量很大。 蛋白质结构模型
3、蛋白质的性质
凝结 凝结
不溶解 不溶解 蛋白质变 性
鸡 蛋 白 质 溶液
加热
凝结 蒸馏水 不溶解
3、蛋白质的性质
(2)变性: 在重金属盐、加热、紫外线酒精、乙醛、 强碱、强酸的作用下,蛋白质发生凝聚,并且 蛋白质的性质发生改变,失去生理功能的变化, 我们称之为变性
蛋白质溶液 ①强酸强碱②重金属盐③加热 变性凝结 ④一些有机物如:醛、醇⑤紫外线
析出蛋白质(盐析)
特点: 可逆,物理变化 用途: 分离、提纯蛋白质
析出的蛋白质可溶于水,不影响原来蛋白质的性质
3、蛋白质的性质
①加入饱和CuSO4溶液 现象:
鸡 蛋 白 质 溶液
蛋白质溶液出现凝结
②试剂
稀硫酸 甲醛
现象 试剂
蒸馏水 蒸馏水
现象
结论
特点:
不可逆
用途: 杀菌、消毒
思考:
蛋白质的盐析和蛋白质的变性有何区别?

蛋白质和氨基酸代谢ppt课件

蛋白质和氨基酸代谢ppt课件


ห้องสมุดไป่ตู้

糜蛋白酶:Phe、
Tyr、Trp 芳香
弹性蛋白酶:Val、 Leu、Ser、Ala 脂肪族
性aa羧基末 端肽
羧肽酶B: 碱性aa
氨肽酶: 氨基末端
几种蛋白酶原的激活
4 氨基酸的一般代谢
氨基酸的 分解代谢
特殊分解代谢 → 特殊侧链的分解代谢
一般分解代谢→
脱羧基作用 → CO2 + 胺 脱氨基作用 → NH3 + α-酮酸
生物合成
蛋白质
氨基酸 脱氨 α-酮酸 (碳骨架)
分解代谢
脱羧 胺
能源 三大代谢
二 氨基酸的脱氨基作用
主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨 1、氧化脱氨作用: 1)概念:
α-aa在酶催化下氧化成α-酮酸,反 应需氧并产氨此为~。 此作用普遍存在于动物细胞中,主要 在肝中进行。
2)反应:
反应过程包括脱氢和水解两步。
冬酰胺酶催化作用下,脱酰胺基,反应 具有高度专一性
2、转氨作用
1)概念: 将一种aa 的α-氨基转给另一α-酮酸,生 成相应酮酸和1分子α- aa的作用。
R’-CH(NH2)COOH
R”-COCOOH
R’-COCOOH
R”-CH(NH2)COOH
2) 转氨酶
转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶, 并作为脱羧作用、脱氨作用、消旋作用及醇醛裂 解反应的辅酶
ALT
丙氨酸 + α-酮戊二酸
丙酮酸 + 谷氨酸
⑵ 天 冬 氨 酸 氨 基 转 移 酶 ( aspartate transaminase,AST ) , 又 称 为 谷 草 转 氨 酶 (GOT)。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的 氨基移换反应,为可逆反应。该酶在心肌中活 性较高,故在心肌疾患时,血清中AST活性明 显升高。
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如:某些蛋白质跟浓硝酸作用会产生黄色。 应用:
用于鉴别蛋白质的存在
性质5:燃烧产生烧焦羽毛气味
●用于区别合成纤维与蛋白质(如真丝、 蚕丝、纯毛、毛线等)
●鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”,在
如下各方法中正确的是(
A.①③ B.② ④
)
D. ③④
①滴加浓HNO3, ②滴加浓硫酸, ③滴加酒精, ④灼烧


变性:加入重金属盐
不可逆的
化学变化
交流与讨论
你能说明下列现象或原理吗? (1)向豆浆、牛奶中加入浓食盐水会发生什么现 象? 会有蛋白质析出 (2)75%的乙醇溶液可以消毒,福尔马林可用 于浸制动物标本,高温和紫外线可以杀菌。 为什么?
这些条件(或物质)下,可使蛋白质变性,细菌、病 毒均为蛋白质,可被这些条件(或物质)杀死。故这 些条件(或物质)可用于杀菌消毒。
2、在抗击“非典”杀灭SARS病毒的战斗 中,过氧乙酸( )功不可没。 下列关于它们的说法中不正确的( ) C A 、SARS病毒是一种蛋白质 B、过氧乙酸可使SARS病毒的蛋白质变性 而将其杀灭 C、过氧乙酸是唯一能杀灭SARS病毒的特 效杀毒剂 D、过氧乙酸既有氧化性又有酸性
3、能使蛋白质从溶液中析出,又不使蛋白质变 性的方法是 ( ) A.加饱和硫酸钠溶液 B.加福尔马林 C.加75﹪的酒精 D.加氯化钡溶液 4、有四种化合物 ①NaHCO3 ②Al(OH)3 ③(NH4)2S ④氨基乙酸中跟盐酸和氢氧化钠溶液 都能反应的是 ( ) A.只有②④ B.只有①② C.只有①②③ D.①②③④
谷氨酸(α—氨基戊二酸 )
-CH2-CH-COOH
NH2 α-氨基-β-苯基丙酸(苯丙氨酸)
氨基酸: ●结 构:含有一个-NH2及-COOH ●性 质: 具有两性:碱性和酸性 α-氨基酸的结构通式: H2N- CH- COOH
R
化学性质:
(1)两性:
a.与酸反应:
b.与碱反应:
(2)缩合(脱水反应)
——都含蛋白质
蛋白质是组成细胞的基础物质构成人体的物质基础
2、组成元素:
C、H、O、N、S等
蛋白质是结构非常复杂的高分子化合物, 相对分子量很大。 蛋白质结构模型
3、蛋白质的性质
①加入饱和(NH4)2SO4溶液 现象:
鸡 蛋 白 质 溶 液
蛋白质溶液出现凝结
②再加入蒸馏水 现象: 凝结物溶解
(1)盐析:在蛋白质溶液中加入某些浓的 无机盐溶液(如(NH4)2SO4溶液、 Na2SO4溶液),可使蛋白质溶液的溶解 度降低而析出,我们称之为盐析。
用途
【课堂练习】
1、欲将蛋白质从水中析出而又不改变 它的性质应加入( C ) (A)甲醛溶液 (B)CuSO4溶液 (C)饱和Na2SO4溶液 (D)浓硫酸
SARS病毒的电子图片
SARS病的凶手——冠状病毒, 有自己 的核酸和蛋白质。它进入人体后,借 助人体内的原料合成病毒。当我们人 体发病时,就是它的蛋白质对我们起 了作用。
(3)有人误服了重金属盐,如铅盐、铜盐、汞 盐等,应该怎样处理? 快速喝下牛奶或鸡蛋清
摄入的蛋白质是如何转变为我们生 命活动所需的物质的呢?
(3)水解(天然蛋白质水解产物-α氨基酸)
蛋白质ห้องสมุดไป่ตู้
一定条件下
氨基酸
皮肤不慎沾上了浓HNO3而变黄色
鸡 蛋 清 溶 液 现象: 浓硝酸
微热
颜色变黄
(4)颜色反应
蛋白质和氨基酸
一切重要的生命现象和生理机能都与蛋白质 密切相关,不同结构的蛋白质其生理功能也不 相同,没有蛋白质就没有生命。
血 红 蛋 白 的 结 构
一、蛋白质
1、蛋白质的存在 广泛存在于生物体内: 肌肉、毛皮、蹄、角、血液
——主要成分都是蛋白质
植物种子、酶、激素、血红蛋白、细 菌、病毒、抗体
二肽
缩合
水解
多肽
缩合
水解
蛋白质
(1)若n=3,则该化合物为________(填汉字)肽。 (2)若n=200,则该化合物的一个分子水解时所需水分 子的数目为________。 (3)该化合物水解可以得到的单体有________、 _____________、__________(写结构简式)。
三、神奇的蛋白质——酶
氨基酸的氨基和羧基可以发生象酯化反应那样 的脱水反应,形成肽键。2个氨基酸缩合形成二肽, 3个氨基酸缩合形成三肽。
二肽的形成: 肽 键
2NH2CH2COOH→
肽键与多肽两个氨基酸形成二肽 含有一个肽键
O O H2N CH2 C NH CH2 C OH+ H2O
肽键
氨基酸是蛋白质的基石
氨基酸
缩合
水解
蛋白质溶液
无机盐 加水
析出蛋白质(盐析)
特点: 可逆,物理变化
用途: 分离、提纯蛋白质
析出的蛋白质可溶于水,不影响原来蛋白质的性质
观察与思考
①加入饱和CuSO4溶液 现象:
鸡 蛋 白 质 溶 液
蛋白质溶液出现凝结
②再加入蒸馏水 现象: 凝结物不溶解
观察与思考
试剂 试剂
稀硫酸
现象 试剂
蒸馏水
现象
结论
驴皮熬制的 胶是一种药 材——阿胶

氨基酸的性质: 1.两性 2.缩合

蛋白质的性质: 1.溶解性 3.盐析 4.变性 5.水解
2.具有两性 6 颜色反应
酶的特点: 1 条件温和、不需加热。
2. 高效性
3 . 专一性
[课堂小结]
1、盐析 α—氨基酸
分子间脱水 水解
蛋白质
2、变性 3水解
结构
性质
组成 性质
凝结 凝结
不溶解
蒸馏水
鸡 蛋 白 质 溶 液
甲醛
不溶解
蒸馏水
蛋白质的 变性
加热
凝结
不溶解
(2)变性:
蛋白质溶液 ①强酸强碱②重金属盐③加热 变性凝结
④一些有机物如:醛、醇⑤紫外线
特点: 用途:
不可逆 杀菌、消毒
蛋白质的盐析和蛋白质的变性有何区别?
盐析:加入轻金属盐
可逆的 物理变化 (仍然保持着其生理活性)
●归纳:检验蛋白质的方法

C. ①④
(1)燃烧;(2)颜色反应。
6.溶解性
有的蛋白质溶于水,如鸡蛋清;有的蛋白质难溶 与水,如丝、毛等。蛋白质溶于水或其他溶剂形 成的溶液是高分子溶液,它的分子较大,已经接 近或等于胶粒的大小,故可能有丁达尔现象。
二、氨基酸
丙氨酸(α—氨基丙酸)
甘氨酸(α—氨基乙酸)
阅读教材P74《拓展视野—酶》 酶具有专一性 一种酶只催化一种反应。 高效率--是化学催化剂的108 倍 条件温和,不需加热 受温度影响,30-50℃催化效果最好。
蛋白质的用途
人类的主要食品 动物的毛、 蚕丝是很好 的纺织原料 动物的皮 革是衣服 的原料
各种生物酶 均是蛋白质
蛋白质
牛奶中的蛋 白质与甲醛 制酪素塑料
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