【精品】王镜岩生物化学第三版课后习题详细解答
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案第34章DNA的复制和修复⒈生物的遗传信息如何由亲代传给子代？答：在细胞分裂间期，DNA分子边解旋边复制，分别以亲代DNA的两条母链为模板，以核中游离的脱氧核苷酸为原料，根据碱基互补配对原则，合成两条子链，它们分别与相应的模板链螺旋化就形成了两个与亲代DNA 一样的子代DNA，在生物传种接代的过程中，亲代将复制出的一份DNA通过配子传给子代，从而实现了亲子代间遗传信息的传递。
接下来，在子代个体发育的过程中，将利用DNA(gene)来指导自身蛋白质的合成，从而表现出与亲代相似的性状。
也有一些生物如某些病毒，是通过将亲代的RNA复制后传给子代的方式进行遗传信息的传递。
⒉何谓DNA的半保留复制？是否所有的DNA复制都以半保留的方式进行？（双链DNA通常都以半保留方式复制。
）答：DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开，然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA链，这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，这种复制方式为半保留复制(semiconservative replication)。
并非所有的DNA复制都以半保留的方式进行，但双链DNA通常都以半保留方式复制。
⒊若使15N标记的大肠杆菌在14N培养基中生长三代，提取DNA，并用平衡沉降法测定DNA密度，其14N-DNA分子与14N-15N 杂合DNA分子之比应为多少？答：这两者之比为1:3。
⒋比较DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ性质的异同。
DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ的功能是什么？有何生物学意义？答：在E.coli中，共发现了3种DNA聚合酶，即DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。
DNA聚合酶Ⅰ是个多功能酶，具有5’--→ 3’聚合功能；3’--→ 5’外切功能以及3’--→ 5’外切功能。
DNA聚合酶Ⅱ与DNA聚合酶Ⅰ功能相似，但没有5’--→ 3’外切功能。
DNA聚合酶Ⅲ与DNA 聚合酶Ⅱ功能相同，但其聚合活性比DNA聚合酶Ⅰ高1000倍，是E.coliDNA复制中的最主要酶。
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
《生物化学》第三版 上册(王镜岩) 课后习题答案 高等教育出版社
6、向 1L1mol/L 的处于等电点的甘氨酸溶液加入 0.3molHCl，问所得溶液的 pH 是多少？如果加入 0.3mol NaOH 以代替 HCl 时，pH 将是多少？[pH：2.71；9.23]
7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到 pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定 至 Ph8.0 时，消耗 0.2mol/L NaOH 溶液 250ml。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]
和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？[（1）第 4 管和第 3 管；（2）51.2mg Gly+24mg Phe 和 38.4mgGly+36mg Phe] 解：根据逆流分溶原理，可得： 对于 Gly：Kd = CA/CB = 4 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/5 + 4/5)
天冬氨酸(aspartic acid)
Asp
D 苯丙氨酸(phenylalanine)
Phe
F
Asn 和/或 Asp
Asx
B
半胱氨酸(cysteine)
Cys
C 脯氨酸(praline)
Pro
P
谷氨酰氨(glutamine)
Gln
Q 丝氨酸(serine)
Ser
S
谷氨酸(glutamic acid)
12、标出异亮氨酸的 4 个光学异构体的（R，S）构型名称。[参考图 315]
13、甘氨酸在溶剂 A 中的溶解度为在溶剂 B 中的 4 倍，苯丙氨酸在溶剂 A 中的溶解度为溶剂 B 中的两 倍。利用在溶剂 A 和 B 之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。在起始溶液中甘氨酸含量为 100mg ，苯丙氨酸为 81mg ，试回答下列问题：(1)利用由 4 个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸
生物化学王境岩第三版课后习题答案
生物化学王境岩第三版课后习题答案第1章糖类1.环己酮糖中有多少可能的光学异构体，为什么？[25=32]解：考虑到c1、c2、c3、c4及αβ两种构型，故总的旋光异构体为2的4次方乘以2=32个。
2.含有d-半乳吡喃糖和d-吡喃葡萄糖的双糖中可能有多少异构体（不包括异构体）？含有相同残基的糖蛋白的双糖链中有多少异构体？[20；32]解：一个单糖的c1可以与另一单糖的c1、c2、c3、c4、c6形成糖苷键，于是α-d-吡喃半乳基-d-吡喃葡萄糖苷、β-d-吡喃半乳基-d-吡喃葡萄糖苷、α-d-吡喃葡萄糖基-d-吡喃半乳糖苷、β-d-吡喃葡萄糖基-d-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链，其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4和C6用于与另一个单糖的C1形成糖苷键。
算法同上，共4×4=16，考虑到二糖与多肽连接时的异构体构象，异构体数为16×2=32。
3．写出β-d-脱氧核糖、α-d-半乳糖、β-l-山梨糖和β-d-n-乙酰神经氨酸（唾液酸)的fischer投影式，haworth式和构象式。
4.记下（a）如下所示（b）两种单糖（D/L，α/β，F/P）的正式名称，表明（c）（D）两种结构的构型由RS系统（R/s）表示[a、α-d-f-fru；b、α-l-p-glc；c、r；d、s]5.测定L7葡萄糖α和β异构体[αD20]的比旋度分别为+112.2°和+18.70°。
当α-当D-吡喃葡萄糖晶体样品溶解在水中时，比旋度将从+112.2°降低到+52.70°的平衡值。
混合物α和β的平衡计算——异头菌的比例。
假设开链形式和呋喃形式可以忽略不计。
【α异头菌的比例为36.5%，β差异为63.5%】溶液：设置α如果异构体的比例为x，则有112.2x+18.7（1-x）=52.7，溶液为x=36.5%，因此（1-x）=63.5%。
王镜岩（第三版）生物化学下册课后习题答案
王镜岩（第三版）生物化学下册课后习题答案第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
"它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP （尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
内容简介王镜岩主编的《生物化学》（第3版）是我国高校生物类广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。
为了帮助参加研究生入学考试指定参考书目为王镜岩主编的《生物化学》（第3版）的考生复习专业课，我们根据该教材的教学大纲和名校考研真题的命题规律精心编写了王镜岩《生物化学》（第3版）辅导用书（均可免费试读，阅读全部内容需要单独购买）：1．王镜岩《生物化学》（第3版）（上册）笔记和课后习题（含考研真题）详解2．王镜岩《生物化学》（第3版）（下册）笔记和课后习题（含考研真题）详解3．王镜岩《生物化学》（第3版）（上册）配套题库【名校考研真题＋课后习题＋章节题库＋模拟试题】4．王镜岩《生物化学》（第3版）（下册）配套题库【名校考研真题＋课后习题＋章节题库＋模拟试题】本书是王镜岩主编的《生物化学》（第3版）（下册）的学习辅导电子书，主要包括以下内容：（1）梳理知识脉络，浓缩学科精华。
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本书参考大量相关辅导资料，对王镜岩主编的《生物化学》（第3版）（下册）的课后思考题进行了详细的分析和解答，并对相关重要知识点进行了归纳和延伸。
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目录第19章代谢总论19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3名校考研真题详解第20章生物能学20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3名校考研真题详解第21章生物膜与物质运输21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3名校考研真题详解第22章糖酵解作用22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3名校考研真题详解第23章柠檬酸循环23.2课后习题详解23.3名校考研真题详解第24章生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3名校考研真题详解第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3名校考研真题详解第26章糖原的分解和生物合成26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3名校考研真题详解第27章光合作用27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3名校考研真题详解第28章脂肪酸的分解代谢28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3名校考研真题详解第29章脂类的生物合成29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3名校考研真题详解第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3名校考研真题详解第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3名校考研真题详解第32章生物固氮32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3名校考研真题详解第33章核酸的降解和核苷酸代谢33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3名校考研真题详解第34章DNA的复制和修复34.2课后习题详解34.3名校考研真题详解第35章DNA的重组35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3名校考研真题详解第36章RNA的生物合成和加工36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3名校考研真题详解第37章遗传密码37.1复习笔记37.2课后习题详解37.3名校考研真题详解第38章蛋白质合成及转运38.1复习笔记38.2课后习题详解38.3名校考研真题详解第39章细胞代谢与基因表达调控39.1复习笔记39.2课后习题详解39.3名校考研真题详解第40章基因工程及蛋白质工程40.1复习笔记40.2课后习题详解40.3名校考研真题详解第19章代谢总论19.1复习笔记一、新陈代谢概述1．定义（1）新陈代谢（metabolism）简称代谢，是营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
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第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。
（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。
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第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。
（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。
王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解
8.原来溶于水的蛋白质，经加热后从水中析出主要是因为蛋白质的空间结构破坏，原来位于分子内部的疏水氨基酸外露的结果。
9.天然蛋白质中多肽链的螺旋构象都是右旋的。
10.SDS－聚丙烯酰胺电泳测定白质分子量的方法是根椐蛋白质所带电荷的不同。
24．肌红蛋白和血红蛋白的α和β链有共同的三级结构。
25．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。
三、填空题
１．组成蛋白质的氨基酸有20种，其中，必须氨基酸有种，即。
２．通用氨基酸除外都有旋光性；和分子量比较小而且不合硫，在折叠的多肽链中能形成氢键；在稳定许多蛋白质结构中起重要作用，因为它可参与形成链内和链间的共价键。具有非极性侧链且是生成酪氨酸的前体。
二、核酸的化学组成
核酸是由核苷酸为基本单位构成的一类生物大分子。部分分解可以形成多核苷酸、核苷酸、核苷，完全水解可以形成磷酸、戊糖和含氮碱基。参与核酸构成的含氮碱基主要有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶。戊糖与含氮碱基之间通过C-N相连形成核苷（糖苷），核苷中戊糖基5′-OH与磷酸反应形成核苷酸。细胞中存在的核苷酸绝大多数均为5′-核苷酸，以3′，5′-磷酸二酯键形成核酸分子。
Ａ芳香族氨基酸Ｂ碱性氨基酸
Ｃ酸性氨基酸Ｄ支链氨基酸
３．下列哪些蛋白质是不溶于水的？
Ａ血红蛋白 Ｂ酶
Ｃ抗体 Ｄ 胶原蛋白
４．细胞色素氧化酶除含有血色素辅基外，还含有：
Ａ铜 Ｂ铁
Ｃ镁 Ｄ锌
５．蛋白质在280nm有最大光吸收，主要是因为其中含有：
ＡPhe ＢTyr
ＣHis ＤTrp
６．pＩ在pH７附近的ＡＡ是：
11.某一蛋白质样品，当其酸性氨基酸数目等于碱性氨基酸数目时，此蛋白质样品的等电点pH是７。
王镜岩 生物化学(第三版)配套练习及详解
王镜岩生物化学（第三版）配套练习及详解王镜岩-生物化学（第三版）配套练习及详解第一章蛋白质化学i主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由c、h、o、n、s等几种元素构成，其中c50-55%、h6-8%、o20-30%、n15-17%、s0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（Ⅰ）氨基酸的结构和特性一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1.20种天然氨基酸具有特殊的遗传密码，直接添加到蛋白质合成中。
2.除甘氨酸外，其他氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3.除脯氨酸外，其他氨基酸为-氨基酸。
4.氨基酸虽有d、lc型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为l-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸的分子结构进行分类3.根据氨基酸侧链的极性进行分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的ph条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这一部分主要指存在于蛋白质中但含量较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中，在天然氨基酸的基础上，通过化学方法加入一些基团而形成的。
（4）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答全
生物化学王镜岩（第三版）课后习题解答全第一章糖类总结糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
大多数糖的实验式为（CH2O）n，其化学本质为多羟基醛、多羟基酮及其衍生物。
糖根据聚合度分为单糖和一个单体；低聚糖，含2-20个单体；多糖，含有20多种单体。
同多糖指仅含有一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含有一种以上单糖或单糖衍生物的多糖。
糖与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称为复合糖或糖结合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(c*)或称手性碳原子，含c*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个c*有两种构型d-和l-型或r-和s-型。
因此含n个c*的单糖有nn-1两个光学异构体形成两对不同的对映体。
任何光学异构体只有一个对映体，其他光学异构体是其非对映体，只有两个具有不同C*构型的光学异构体被称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个c*的构型，如果与d-甘油醛构型相同，则属d系糖，反之属l系糖，大多数天然糖是d系糖fischere论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在c5羟基和c1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或c5经基和c2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的hsworth式中d-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学-王镜岩 朱圣庚-第三版课后习题答案(3至13章)
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与 2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用 产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基 酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还 原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸 荷蛋白质化学中占有重要地位。
序列分析中的重要方法和技术有：测定 N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析 C末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和 CNBr 化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙 醇处理，测定肽段氨基酸序列的 Edman 化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序 列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联 或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。除部分水解可以产生小肽 之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽 的晶体是离子晶格、n 和/或 Asp
Asx
B
半胱氨酸(cysteine)
Cys
C 脯氨酸(praline)
Pro
P
谷氨酰氨(glutamine)
Gln
Q 丝氨酸(serine)
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案LT经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。
⒍概述代谢中的有机反应机制。
答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。
这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。
⒎举列说明同位素示踪法和波谱法在生物化学研究中的重要作用。
答：同位素示踪法和波谱法生物化学中研究新陈代谢的两种重要方法。
同位素示踪法不改变被标记化合物的化学性质，已成为生物化学以及分子生物学的研完中一种重要的必不可少的常规先进技术。
如：1945年 David Shemin和 David Rittenberg首先成功地用14C 和15N标记的乙酸和甘氨酸怔明了血红素分子中的全部碳原子和氮原子都来源于乙酸利甘氨酸；胆固醇分子中碳原子的来源也是用同样的同位空示踪法得到闸明的。
核磁共振波谱法对于样品不加任何破坏，因此，在生物体的研究得到广泛的应用。
例如在生物化学、生理学以及医学等方面都广泛位用核磁共振波谱技术对生活状态的人体进行研究，取得了重要的研究成果，其中最为人知的实验是1986年用核磁共振波谱法对人体前臂肌肉在运动前和运动后的比较研究。
第20章生物能学⒈就某方面而言，热力学对生物化学工作者更为重要，为什么？答：生物能学是深人理解生物化学特别是理解主物机体新陈代谢规律不可缺少的基本知识。
《生物化学》第三版王镜岩课后习题答案详解上册z正版
解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2）
pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02
pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02
pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22
解：在pH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸
(A2+)>中性氨基酸(A+)>酸性氨基酸(A0)。因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、
中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗
脱顺序为：Asp, Thr, Gly, Leu, Lys。
pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.76
6、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？
如果加入0.3mol NaOH以代替HCl时，pH将是多少？[pH：2.71；9.23]
7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶
Asx
B
半胱氨酸(cysteine)
Cys
C
脯氨酸(praline)
Pro
P
谷氨酰氨(glutamine)
Gln
Q
丝氨酸(serine)
Ser
S
谷氨酸(glutamic acid)
Glu
E
苏氨酸(threonine)
Thr
T
Gln和/或Glu
生物化学 第三版 (王镜岩 朱圣庚 著) 课后答案(3至13章)
Gly
G
色氨酸(tryptophan)
His
H
酪氨酸(tyrosine)
Ile
I
缬氨酸(valine)
Trp
W
Tyr
Y
Val43;20%被解离时的溶液PH。[9.9]
解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133) pH = 10.53 + lg20% = 9.83
环的共价键。
w 后 多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。除部分水解可以产生小肽之外，生物界 课 还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶
液中也是以偶极离子存在的。 测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽
m 相等，问这种蛋白质有多少种可能的排列顺序？[10100] o 解：1012000/120=10100 .c 2、有一个A肽，经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr忽然两个NH3分子组成。当A肽
王镜岩第三版生物化学下册课后习题答案word资料28页
⒒糖蛋白中寡糖与多肽链的连接形式有几种类型？答：糖蛋白中寡糖与多肽链的，简称糖肽键。
糖肽链的类型可以概况为：①N-糖苷键型：寡糖链（GlcNAC的β-羟基）与Asn的酰胺基、N-未端的a-氨基、Lys或Arg 的W-氨基相连。
②O-糖苷键型：寡糖链（GalNAC的α-羟基）与Ser、Thr和羟基赖氨酸、羟脯氨酸的羟基相连。
③S-糖苷键型：以半胱氨酸为连接点的糖肽键。
④酯糖苷键型：以天冬氨酸、谷氨酸的游离羧基为连接点。
⒓N-连寡糖和O-连寡糖的生物合成有何特点？答：N-连寡糖和O-连寡糖的生物合成特点分别是N-糖链的合成是和肽链的生物合成同时进行的，而O-糖链的合成是在肽链合成后，对肽链进行修饰加工时将糖基逐个连接上去的。
第34章DNA的复制和修复⒈生物的遗传信息如何由亲代传给子代？答：在细胞分裂间期，DNA分子边解旋边复制，分别以亲代DNA的两条母链为模板，以核中游离的脱氧核苷酸为原料，根据碱基互补配对原则，合成两条子链，它们分别与相应的模板链螺旋化就形成了两个与亲代DNA 一样的子代DNA，在生物传种接代的过程中，亲代将复制出的一份DNA通过配子传给子代，从而实现了亲子代间遗传信息的传递。
接下来，在子代个体发育的过程中，将利用DNA(gene)来指导自身蛋白质的合成，从而表现出与亲代相似的性状。
也有一些生物如某些病毒，是通过将亲代的RNA复制后传给子代的方式进行遗传信息的传递。
⒉何谓DNA的半保留复制？是否所有的DNA复制都以半保留的方式进行？（双链DNA通常都以半保留方式复制。
）答：DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开，然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA链，这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，这种复制方式为半保留复制(semiconservative replication)。
并非所有的DNA复制都以半保留的方式进行，但双链DNA通常都以半保留方式复制。
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第34章DNA的复制和修复⒈生物的遗传信息如何由亲代传给子代？答：在细胞分裂间期，DNA分子边解旋边复制，分别以亲代DNA的两条母链为模板，以核中游离的脱氧核苷酸为原料，根据碱基互补配对原则，合成两条子链，它们分别与相应的模板链螺旋化就形成了两个与亲代DNA 一样的子代DNA，在生物传种接代的过程中，亲代将复制出的一份DNA通过配子传给子代，从而实现了亲子代间遗传信息的传递。
接下来，在子代个体发育的过程中，将利用DNA(gene)来指导自身蛋白质的合成，从而表现出与亲代相似的性状。
也有一些生物如某些病毒，是通过将亲代的RNA复制后传给子代的方式进行遗传信息的传递。
⒉何谓DNA的半保留复制？是否所有的DNA复制都以半保留的方式进行？（双链DNA通常都以半保留方式复制。
）答：DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开，然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA链，这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，这种复制方式为半保留复制(semiconservative replication)。
并非所有的DNA复制都以半保留的方式进行，但双链DNA通常都以半保留方式复制。
⒊若使15N标记的大肠杆菌在14N培养基中生长三代，提取DNA，并用平衡沉降法测定DNA 密度，其14N-DNA分子与14N-15N杂合DNA分子之比应为多少？答：这两者之比为1:3。
⒋比较DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ性质的异同。
DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ的功能是什么？有何生物学意义？答：在E.coli中，共发现了3种DNA聚合酶，即DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。
DNA聚合酶Ⅰ是个多功能酶，具有5’--→3’聚合功能；3’--→5’外切功能以及3’--→5’外切功能。
DNA聚合酶Ⅱ与DNA聚合酶Ⅰ功能相似，但没有5’--→3’外切功能。
DNA聚合酶Ⅲ与DNA聚合酶Ⅱ功能相同，但其聚合活性比DNA聚合酶Ⅰ高1000倍，是E.coliDNA复制中的最主要酶。
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生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基)经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β—、γ—或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异)，氨基酸以等电N+CHRCOO—）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的的兼性离子（H3介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示.与2,4—二硝基氟苯（DNFB）所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应.α—NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC)作用形成作用产生相应的DNP—氨基酸（Sanger反应);α-NH2相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸)或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α—氨基酸的α—碳是一个手性碳原子，因此α—氨基酸具有光学活性.比旋是α—氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用.氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等.习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
［见表3-1］表3—1氨基酸的简写符号2、计算赖氨酸的εα—NH3+20%被解离时的溶液PH。
[9.9]解:pH=pKa+lg20%pKa=10.53（见表3-3，P133）pH=10.53+lg20％=9。
833、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
［4。
6］解:pH=pKa+lg2/3％pKa=4。
25pH=4.25+0.176=4.4264、计算下列物质0。
3mol/L溶液的pH:(a)亮氨酸盐酸盐；(b）亮氨酸钠盐；（c)等电亮氨酸。
［(a）约1。
46，（b）约11.5，（c）约6。
05]5、根据表3—3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
［pI:6。
02;5.02;3.22；10.76］解：pI=1/2（pKa1+pKa2）pI（Ala)=1/2（2.34+9.69）=6。
02pI(Cys)=1/2（1。
71+10.78)=5.02pI（Glu）=1/2（2.19+4。
25)=3。
22pI(Ala）=1/2（9.04+12.48）=10。
766、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0。
3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加入0.3molNaOH以代替HCl时，pH将是多少?[pH：2.71；9。
23]7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8。
0,然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度（mol/L)。
［His2+为1.78×10—4，His+为0。
071,His0为2。
8×10—4]9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209。
6;咪唑基pKa=6。
0）和1mol/LKOH 配制1LpH6.5的0。
2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法［取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol),加入352ml1mol/LKOH，用水稀释至1L］10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？解：茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其反应化学式见P139)，其中，定量释放的CO2可用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量.11、L—亮氨酸溶液（3.0g/50ml6mol/LHCl）在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81º。
计算L—亮氨酸在6mol/LHCl中的比旋（[a]）。
［［a］=+15.1º］12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（R，S）构型名称。
［参考图3—15］13、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍，苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度为溶剂B中的两倍。
利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。
在起始溶液中甘氨酸含量为100mg,苯丙氨酸为81mg,试回答下列问题：（1）利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高?(2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克?［（1)第4管和第3管；（2）51。
2mgGly+24mgPhe和38。
4mgGly+36mgPhe］解：根据逆流分溶原理，可得:对于Gly：Kd=C A/C B=4=q(动相）/p（静相）p+q=1=（1/5+4/5)4个分溶管分溶3次：（1/5+4/5）3=1/125+2/125+48/125+64/125对于Phe：Kd=C A/C B=2=q（动相）/p（静相）p+q=1=（1/3+2/3）4个分溶管分溶3次:(1/3+2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：第4管：Gly：64/125×100=51.2mgPhe：8/27×81=24mg第3管:Gly：48/125×100=38.4mgPhe:12/27×81=36mg14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时,下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的pH为4。
5）：（1）Ile，Lys；（2）Phe，Ser(3）Ala，Val，Leu；（4）Pro，Val(5）Glu，Asp;（6)Tyr，Ala，Ser，His.[Ile>lys；Phe,〉Ser；Leu〉Val〉Ala，；Val>Pro；Glu〉Asp；Tyr>Ala〉Ser≌His］解：根据P151图3—25可得结果.15．将含有天冬氨酸(pI=2。
98)、甘氨酸（pI=5。
97）、亮氨酸(pI=6.53）和赖氨酸(pI=5。
98)的柠檬酸缓冲液,加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中,随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液,这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？［Asp,Thr，Gly，Leu，Lys］解:在pH3左右,氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸（A2+)〉中性氨基酸(A+)>酸性氨基酸(A0）.因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为:Asp，Thr,Gly，Leu，Lys。
第四章蛋白质的共价结构提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子.多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质.根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次,经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语.一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构)或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构,高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
肽键(CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键.多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段.除部分水解可以产生小肽之外,生物界还存在许多游离的小肽,如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：（1)测定蛋白质分子中多肽链数目;（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3)断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C —末端残基；(6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来;(7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构;（9）确定半胱氨酸残基形成的S—S交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有：测定N—末端基的苯异硫氰酸酯（PITC)法,分析C—末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的Edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等.在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。
同源蛋白质具有明显的序列相似性（称序列同源），两个物种的同源蛋白质，其序列间的氨基酸差异数目与这些物种间的系统发生差异是成比例的。
并根据同源蛋白质的氨基酸序列资料建立起进化树.同源蛋白质具有共同的进化起源.在生物体内有些蛋白质常以前体形试合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才出现生物活性,这一现象称蛋白质的激活。
血液凝固是涉及氨基酸序列断裂的一系列酶原被激活的结果，酶促激活的级联放大，使血凝块迅速形成成为可能。
凝血酶原和血清蛋白原是两个最重要的血凝因子.血纤蛋白蛋白原在凝血酶的作用下转变为血清蛋白凝块（血块的主要成分）。
我国在20世纪60年代首次在世界上人工合成了蛋白质——结晶牛胰岛素。
近二、三十年发展起来的固相肽合成是控制合成技术上的一个巨大进步,它对分子生物学和基因工程也就具有重要影响和意义。
至今利用Merrifield固相肽合成仪已成功地合成了许多肽和蛋白质。
习题1。
如果一个相对分子质量为12000的蛋白质，含10种氨基酸,并假设每种氨基酸在该蛋白质分子中的数目相等，问这种蛋白质有多少种可能的排列顺序?[10100]解:1012000/120=101002、有一个A肽,经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr忽然两个NH3分子组成。