第三章_蛋白质的空间结构与功能
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肌红蛋白链（153AA）短； • 4个血红素分别位于四条多肽链的E和F螺旋之间
的裂隙处，并暴露于分子表面。 • Hb- α和Hb- β及Mb虽然三级结构相似，但氨基酸
序列却有很大的不同，只有27个位置是相同的。
39
三、Hb与Mb氧合曲线
★
Mb + O2
MbO2
K
=
[Mb][O2] [MbO2]
YO2
§3.1
2
第二节 构筑蛋白质结构的基本要素
一、肽键的结构
肽键有部分双键的性质
§3.2
蛋白质的二级结构
★
蛋白质二级结构是指多肽链的主链折叠产生 由氢键维系的有规则的构象。
常见的二级结构元件： α-螺旋； β-折叠； 转角，环形，无序结构；
§3.2
4
四、α-螺旋
★
α-螺旋 (α-Helix)
最常见、最典型、最丰富的 二级结构单元。
42
肌红蛋白、血红蛋白氧合曲线 ★
§3.6
43
氧合曲线
★
• 肌红蛋白的氧合曲线是双曲线，而血红蛋 白的氧合曲线是S型曲线。S形的结合曲线 是一种蛋白质的小分子结合部位之间协同 作用的标志。
• 血红蛋白是四聚体分子，每个亚基都能同 O2分子结合。一个亚基的氧结合部位同氧 结合后影响其他亚基对氧结合的亲和力。
和CO2结合，以补偿组织呼吸引起的pH降低； 当血液流经肺时，由于氧分压高有利于血红蛋白与氧
的结合因此而促进了H+和CO2的释放，同时CO2的呼 出又有利于氧合血红蛋白的生成。
Hb + O2 HbO2 + H+
HbO2
CO2 + H2O = H+ + HCO3-
HbH+ + O2
47
六、BPG降低Hb对氧的亲和力 ★
26
六、蛋白质构象形成和稳定的作用力
4、二 硫 键 (disulfide bridge) • 两个半胱氨酸的侧链—SH氧化形成 • 二硫键都被还原将引起蛋白质的天然构象改变和
生物活性的丧失 • 二硫键与维持蛋白质的稳定有关。
§3.4
27
★
三级结构中 各种作用力
§3.4
28
蛋白质的变性(denaturation) 与
§3.6
34
★
Fe原子被称为原卟啉IX的 有机分子固定，共称血红 素（Heme），使血液呈红 色。Fe有六个配位键，其 中四个与卟啉的吡咯环的N 原子相连。Fe2+称亚铁血红 素，Fe3+为高铁血红素，只 有Fe2+才能结合氧。
§3.6
35
氧与肌红蛋白的结合
Fe2+与珠蛋白的93位His的咪唑 基N相连； 形成氧合肌红蛋白时，第6个配 位键与氧结合； 当成高铁肌红蛋白时，第6配位 键被H2O分子占据； 在氧结合一侧有His（64）氧结 合部位形成空间位阻区。
§3.4
30
第五节
寡聚蛋白质(oligomeric
★
protein)
与四级结构
在寡聚蛋白质中，每一条折叠的多肽链称为 亚基(subunit)，亚基可以相同也可不同。 寡聚蛋白质中亚基的数目和亚基间的相互关 系(即它们的空间位置)就构成了寡聚蛋白质四 级结构的内容。
§3.5
31
第六节 蛋白质的构象与功能的关系★
§3.6
45
来自百度文库 五、Bohr效应
★
H+、CO2促进血红蛋白与氧的解离
肺 组织
Bohr效应：pH降低，曲线向右移动
§3.6
46
★
Bohr效应生理意义——双向促进
当血液流过肌肉时，pH较低，CO2浓度较高，因此有 利于血红蛋白释放O2，使组织能比因单纯氧分压降低 获得更多的氧，但同时氧的释放又促使血红蛋白与H+
23
六、蛋白质构象形成和稳定的作用力
1、疏水作用（hydrophobic interaction） • 水中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋
在分子内部 • 对稳定蛋白质的三维结构有重要的作用。亚基间
的疏水作用力又是稳定四级结构的重要作用力。 • 系统的熵增加（△S为正）是主要动力 • 使体系的自由能降低
§3.4
24
六、蛋白质构象形成和稳定的作用力
2、氢 键（hydrogen bond） • 维系蛋白质二级结构的主要作用力。主要是羰基
的O原子与氨基的H原子之间形成的氢键。
• 大多数蛋白采取的折叠方式是使主链肽基之间形 成最大数目的分子内氢键，同时保持大多数能形 成氢键的侧链处于蛋白质分子的表面将与水相互 作用。
是脊椎动物体内最为丰富的蛋白质。 氨基酸组成中Gly、Pro含量高，还有不常见的 氨基酸如4-Hyp, 3-Hyp, 5-Hyl。 胶原蛋白是糖蛋白，少量糖与5-Hyl共价相连。 其基本结构是由三股右手缠绕的螺旋组成，每 一股又以左手螺旋缠绕。
§3.3
20
§3.3
21
第四节 球状蛋白和三级结构 ★
★
β-转角 (β-Turn) 大部分蛋白质是球状蛋白质，因此多肽链必须弯曲 ，在很多蛋白质中都有β-转角结构，在β-转角中第 一个残基的C=O与第四个残基的N-H形成氢键，形 成一个紧密的环，使β转角稳定。 β-转角使得多肽链方向改变180度。 Pro和Gly经常在β-转角中出现。
§3.2
11
环形构象
§3.3
17
二、 丝心蛋白
★
丝心蛋白的结构是典型的β-折叠片，侧链交替分 布于两侧，链间主要以氢键连接，层间主要以范 德华力维系。 一级结构富含Gly、Ser、Ala，每隔一个就是Gly ，它位于平面的一侧而Ser和Ala在平面的另一侧 。
§3.3
18
丝心蛋白结构
§3.3
19
三、 胶原蛋白（Collagen）
超二级结构（Supersecondary Structure） 由若干个相邻的二级结构单元（主要是α螺旋和β 折叠片）组合在一起，形成种类不多的、有规则 的二级结构组合或结构串，在多种蛋白质中充当 三级结构的构件，称为超二级结构。 主要有三种组合形式： αα、βαβ 、βββ。
§3.4
22
A : αα； B: βαβ单元；C: Rossman折叠； §3.4 D: β发夹； E: β曲折； F: 希腊钥匙
§3.4
25
六、蛋白质构象形成和稳定的作用力 ★
3、静电相互作用 • 离子键 (盐键)：异种电荷基团之间的作用力。 • 范德华力（van der Waals force）：电中性分子之间
的非共价作用力。永久偶极与诱导偶极之间的静电 作用力；瞬间偶极的相互作用，多数情况下起主要 作用的范德华力。
§3.4
• 毛发α-角蛋白中，两股右手α-螺旋向左缠绕 ，形成原纤丝，原纤丝再形成初原纤维， 继续螺旋缠绕，到微原纤维，大原纤维。
§3.3
16
α-角蛋白
α-角蛋白的氨基酸组成： 富含非极性AA，如Ala、Val、Phe、Leu等； 富含Cys，形成链间S-S桥； 毛发中Cys高则纤维的刚性强。
烫发是改变毛发角蛋白的S-S键位置，待改变后 重新形成新的α-螺旋结构。
左图为α-螺旋骨架模型 右图为显示氢键的模型
§3.2
5
四、α-螺旋
α-螺旋 ( α-Helix)
α-螺旋分左手螺旋和右手螺旋
最常见的是右手螺旋，因为它 比左手螺旋稳定。
§3.2
√
6
四、α-螺旋
★
α-螺旋结构参数：
每一圈螺旋含3.6个残基； 螺距为 0.54 nm， 每一残基上升0.15nm；
残基侧链伸向外侧；
= [MbO2] = [Mb] + [MbO2]
[O2] K + [O2]
YO2 =
pO2 K + pO2
40
肌红蛋白氧合曲线
★
Y = 0.5 §3.6
YO2 =
pO2 K + pO2
双曲线型
p50 = K = 2.8 torr (mmHg)
41
血红蛋白与氧的结合改变构象
§3.6
血红蛋白氧合时亚基的移动
• 6-16个残基 • Ω环 • 使紧密的球状蛋白质成为统一体
12
无序结构（Random coil）
• 泛指不能被归入明确的二级结构的多肽段 • 往往在溶液中波动 • 并非没有生物学功能 • 有序/无序 转换
§3.2
13
第三节 纤维状蛋白质 (Fibrous Protein)
二级结构是纤维状蛋白主要的结构形式。 主要的结构物质，保护、结缔、支撑的作用。
★
复性(renaturation)
蛋白质受到外界因素的影响而破坏其结构称为变性。 蛋白质加热变性时，其特征参数如比旋度、粘度和紫 外吸收等在一个很窄的温度范围内急剧变化。表明蛋 白质的结构只要有任何局部的破坏，都将导致整个结 构的瓦解。
§3.4
29
★
蛋白质的变性只破坏其空间结构而不破坏它 的一级结构；蛋白质的变性包括从有序到无 序的转变。 除去变性因素后，某些条件下蛋白质的天然 结构可以恢复，称为复性。
2，3-二磷酸甘油酸是血红蛋 白的一个重要别构效应物。 正常人BPG为4.5mmol/L
HbBPG + 4O2 = Hb(O2)4 + BPG
§3.6
48
★
海平面及高 原地区血液 内BPG浓度 变化
49
本章习题
1. 详细论述蛋白质的三种二级结构。 2. 按1至4级层次分别论述稳定蛋白质的各级
结构的作用力。 3. 肌红蛋白、血红蛋白的氧合特点？二者为
纤维状蛋白质是动物体的基本骨架和外保护 成分，呈纤维状或细棒状。
§3.3
14
一、α-角蛋白——卷曲螺旋
★
α-角蛋白（ α- Keratin）
角蛋白是外表皮层细胞的结构蛋白质，毛发 、角、指甲、羽毛
有α-角蛋白和β-角蛋白两类
§3.3
15
• α-角蛋白是毛发中主要蛋白质。是由α-螺旋 的中央棒状区和两侧的非螺旋区构成。
螺旋直径为 0.5 nm；
§3.2
7
五、β-结构
★
• 也称β-折叠片(β-Sheet) • 重复性结构，侧链都垂直于折叠平面并交
替出现于上下两侧。 • β-折叠片有反向平行与平行二种。
平行和 反平行 β-折叠片
反平行的更加 稳定
§3.2
9
§3.2
重复单位是2个氨基酸残基
10
六、转角和环形结构
§3.6
32
一、Hb与Mb的结构
• 只有三级结构 • 肌红蛋白是由一条多肽
链和一个辅基血红素构 成，相对分子量16700 ，有153个AA残基。 • 除去血红素的脱辅基肌 红蛋白称为珠蛋白。
§3.6
33
三级结构特点 8条α-螺旋组成； 拐弯处为无规卷曲； 肌红蛋白中4个Pro各处于 四个拐弯处； 分子十分紧密，仅能容纳 4个水分子； 亲水基团在外部，疏水基 团在内部。
第三章 蛋白质的空间结构 与功能
Chapter 3 Structure and Function of Protein
1
第一节 研究蛋白质空间结构的方法
对于蛋白质晶体，可采用X射线衍射法。 对于溶液中的蛋白质构象，可以采用：
紫外差光谱，芳香族或杂环的变化 圆二色性（circular dichroism CD） 核磁共振（NMR） 拉曼光谱（Raman Spectroscopy）
§3.6
36
正常人体 有极微量
★
37
肌红蛋白构象改变 脱氧肌红蛋白中由于 His F8的拉动，Fe2+将 移出卟啉环平面，当 与O2结合时形成 MbO2，Fe2+又被拉回 原位。
§3.6
38
血红蛋白的结构
★
• Hb分子近似球形；分子量约68 000； • Hb由四个亚基组成（二条α亚基和二条β亚基）； • α亚基（141AA）比β亚基（146AA）短，但都比
何存在差异？ 4. 名词解释：蛋白质变性/复性、别构效应、
Bohr效应。
50
一、 血红蛋白与肌红蛋白的生理功能 • 血红蛋白(Hemoglobin, Hb)是血液中红细胞的主要
蛋白质。主要功能是通过循环血液在肺部和毛细 血管间转运氧。 • 肌红蛋白(Myoglobin, Mb)存在于肌肉等组织中， 当氧从毛细血管中扩散进入肌肉组织后，就被组 织细胞内的肌红蛋白结合。肌红蛋白是组织细胞 内的氧贮存者。
§3.6
44
2、协同效应
★
氧合作用对血红蛋白的四级结构产生广泛的 影响，即氧合和脱氧血红蛋白有不同的结构 形式。蛋白质在表达功能的过程中，其构象 发生变化的现象叫做变构作用或别构作用 (allosteric effect)。别构作用是寡聚体蛋白质 在行使功能时的一个共同的特征。血红蛋白 与氧结合时的协同效应是别构作用的结果。
的裂隙处，并暴露于分子表面。 • Hb- α和Hb- β及Mb虽然三级结构相似，但氨基酸
序列却有很大的不同，只有27个位置是相同的。
39
三、Hb与Mb氧合曲线
★
Mb + O2
MbO2
K
=
[Mb][O2] [MbO2]
YO2
§3.1
2
第二节 构筑蛋白质结构的基本要素
一、肽键的结构
肽键有部分双键的性质
§3.2
蛋白质的二级结构
★
蛋白质二级结构是指多肽链的主链折叠产生 由氢键维系的有规则的构象。
常见的二级结构元件： α-螺旋； β-折叠； 转角，环形，无序结构；
§3.2
4
四、α-螺旋
★
α-螺旋 (α-Helix)
最常见、最典型、最丰富的 二级结构单元。
42
肌红蛋白、血红蛋白氧合曲线 ★
§3.6
43
氧合曲线
★
• 肌红蛋白的氧合曲线是双曲线，而血红蛋 白的氧合曲线是S型曲线。S形的结合曲线 是一种蛋白质的小分子结合部位之间协同 作用的标志。
• 血红蛋白是四聚体分子，每个亚基都能同 O2分子结合。一个亚基的氧结合部位同氧 结合后影响其他亚基对氧结合的亲和力。
和CO2结合，以补偿组织呼吸引起的pH降低； 当血液流经肺时，由于氧分压高有利于血红蛋白与氧
的结合因此而促进了H+和CO2的释放，同时CO2的呼 出又有利于氧合血红蛋白的生成。
Hb + O2 HbO2 + H+
HbO2
CO2 + H2O = H+ + HCO3-
HbH+ + O2
47
六、BPG降低Hb对氧的亲和力 ★
26
六、蛋白质构象形成和稳定的作用力
4、二 硫 键 (disulfide bridge) • 两个半胱氨酸的侧链—SH氧化形成 • 二硫键都被还原将引起蛋白质的天然构象改变和
生物活性的丧失 • 二硫键与维持蛋白质的稳定有关。
§3.4
27
★
三级结构中 各种作用力
§3.4
28
蛋白质的变性(denaturation) 与
§3.6
34
★
Fe原子被称为原卟啉IX的 有机分子固定，共称血红 素（Heme），使血液呈红 色。Fe有六个配位键，其 中四个与卟啉的吡咯环的N 原子相连。Fe2+称亚铁血红 素，Fe3+为高铁血红素，只 有Fe2+才能结合氧。
§3.6
35
氧与肌红蛋白的结合
Fe2+与珠蛋白的93位His的咪唑 基N相连； 形成氧合肌红蛋白时，第6个配 位键与氧结合； 当成高铁肌红蛋白时，第6配位 键被H2O分子占据； 在氧结合一侧有His（64）氧结 合部位形成空间位阻区。
§3.4
30
第五节
寡聚蛋白质(oligomeric
★
protein)
与四级结构
在寡聚蛋白质中，每一条折叠的多肽链称为 亚基(subunit)，亚基可以相同也可不同。 寡聚蛋白质中亚基的数目和亚基间的相互关 系(即它们的空间位置)就构成了寡聚蛋白质四 级结构的内容。
§3.5
31
第六节 蛋白质的构象与功能的关系★
§3.6
45
来自百度文库 五、Bohr效应
★
H+、CO2促进血红蛋白与氧的解离
肺 组织
Bohr效应：pH降低，曲线向右移动
§3.6
46
★
Bohr效应生理意义——双向促进
当血液流过肌肉时，pH较低，CO2浓度较高，因此有 利于血红蛋白释放O2，使组织能比因单纯氧分压降低 获得更多的氧，但同时氧的释放又促使血红蛋白与H+
23
六、蛋白质构象形成和稳定的作用力
1、疏水作用（hydrophobic interaction） • 水中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋
在分子内部 • 对稳定蛋白质的三维结构有重要的作用。亚基间
的疏水作用力又是稳定四级结构的重要作用力。 • 系统的熵增加（△S为正）是主要动力 • 使体系的自由能降低
§3.4
24
六、蛋白质构象形成和稳定的作用力
2、氢 键（hydrogen bond） • 维系蛋白质二级结构的主要作用力。主要是羰基
的O原子与氨基的H原子之间形成的氢键。
• 大多数蛋白采取的折叠方式是使主链肽基之间形 成最大数目的分子内氢键，同时保持大多数能形 成氢键的侧链处于蛋白质分子的表面将与水相互 作用。
是脊椎动物体内最为丰富的蛋白质。 氨基酸组成中Gly、Pro含量高，还有不常见的 氨基酸如4-Hyp, 3-Hyp, 5-Hyl。 胶原蛋白是糖蛋白，少量糖与5-Hyl共价相连。 其基本结构是由三股右手缠绕的螺旋组成，每 一股又以左手螺旋缠绕。
§3.3
20
§3.3
21
第四节 球状蛋白和三级结构 ★
★
β-转角 (β-Turn) 大部分蛋白质是球状蛋白质，因此多肽链必须弯曲 ，在很多蛋白质中都有β-转角结构，在β-转角中第 一个残基的C=O与第四个残基的N-H形成氢键，形 成一个紧密的环，使β转角稳定。 β-转角使得多肽链方向改变180度。 Pro和Gly经常在β-转角中出现。
§3.2
11
环形构象
§3.3
17
二、 丝心蛋白
★
丝心蛋白的结构是典型的β-折叠片，侧链交替分 布于两侧，链间主要以氢键连接，层间主要以范 德华力维系。 一级结构富含Gly、Ser、Ala，每隔一个就是Gly ，它位于平面的一侧而Ser和Ala在平面的另一侧 。
§3.3
18
丝心蛋白结构
§3.3
19
三、 胶原蛋白（Collagen）
超二级结构（Supersecondary Structure） 由若干个相邻的二级结构单元（主要是α螺旋和β 折叠片）组合在一起，形成种类不多的、有规则 的二级结构组合或结构串，在多种蛋白质中充当 三级结构的构件，称为超二级结构。 主要有三种组合形式： αα、βαβ 、βββ。
§3.4
22
A : αα； B: βαβ单元；C: Rossman折叠； §3.4 D: β发夹； E: β曲折； F: 希腊钥匙
§3.4
25
六、蛋白质构象形成和稳定的作用力 ★
3、静电相互作用 • 离子键 (盐键)：异种电荷基团之间的作用力。 • 范德华力（van der Waals force）：电中性分子之间
的非共价作用力。永久偶极与诱导偶极之间的静电 作用力；瞬间偶极的相互作用，多数情况下起主要 作用的范德华力。
§3.4
• 毛发α-角蛋白中，两股右手α-螺旋向左缠绕 ，形成原纤丝，原纤丝再形成初原纤维， 继续螺旋缠绕，到微原纤维，大原纤维。
§3.3
16
α-角蛋白
α-角蛋白的氨基酸组成： 富含非极性AA，如Ala、Val、Phe、Leu等； 富含Cys，形成链间S-S桥； 毛发中Cys高则纤维的刚性强。
烫发是改变毛发角蛋白的S-S键位置，待改变后 重新形成新的α-螺旋结构。
左图为α-螺旋骨架模型 右图为显示氢键的模型
§3.2
5
四、α-螺旋
α-螺旋 ( α-Helix)
α-螺旋分左手螺旋和右手螺旋
最常见的是右手螺旋，因为它 比左手螺旋稳定。
§3.2
√
6
四、α-螺旋
★
α-螺旋结构参数：
每一圈螺旋含3.6个残基； 螺距为 0.54 nm， 每一残基上升0.15nm；
残基侧链伸向外侧；
= [MbO2] = [Mb] + [MbO2]
[O2] K + [O2]
YO2 =
pO2 K + pO2
40
肌红蛋白氧合曲线
★
Y = 0.5 §3.6
YO2 =
pO2 K + pO2
双曲线型
p50 = K = 2.8 torr (mmHg)
41
血红蛋白与氧的结合改变构象
§3.6
血红蛋白氧合时亚基的移动
• 6-16个残基 • Ω环 • 使紧密的球状蛋白质成为统一体
12
无序结构（Random coil）
• 泛指不能被归入明确的二级结构的多肽段 • 往往在溶液中波动 • 并非没有生物学功能 • 有序/无序 转换
§3.2
13
第三节 纤维状蛋白质 (Fibrous Protein)
二级结构是纤维状蛋白主要的结构形式。 主要的结构物质，保护、结缔、支撑的作用。
★
复性(renaturation)
蛋白质受到外界因素的影响而破坏其结构称为变性。 蛋白质加热变性时，其特征参数如比旋度、粘度和紫 外吸收等在一个很窄的温度范围内急剧变化。表明蛋 白质的结构只要有任何局部的破坏，都将导致整个结 构的瓦解。
§3.4
29
★
蛋白质的变性只破坏其空间结构而不破坏它 的一级结构；蛋白质的变性包括从有序到无 序的转变。 除去变性因素后，某些条件下蛋白质的天然 结构可以恢复，称为复性。
2，3-二磷酸甘油酸是血红蛋 白的一个重要别构效应物。 正常人BPG为4.5mmol/L
HbBPG + 4O2 = Hb(O2)4 + BPG
§3.6
48
★
海平面及高 原地区血液 内BPG浓度 变化
49
本章习题
1. 详细论述蛋白质的三种二级结构。 2. 按1至4级层次分别论述稳定蛋白质的各级
结构的作用力。 3. 肌红蛋白、血红蛋白的氧合特点？二者为
纤维状蛋白质是动物体的基本骨架和外保护 成分，呈纤维状或细棒状。
§3.3
14
一、α-角蛋白——卷曲螺旋
★
α-角蛋白（ α- Keratin）
角蛋白是外表皮层细胞的结构蛋白质，毛发 、角、指甲、羽毛
有α-角蛋白和β-角蛋白两类
§3.3
15
• α-角蛋白是毛发中主要蛋白质。是由α-螺旋 的中央棒状区和两侧的非螺旋区构成。
螺旋直径为 0.5 nm；
§3.2
7
五、β-结构
★
• 也称β-折叠片(β-Sheet) • 重复性结构，侧链都垂直于折叠平面并交
替出现于上下两侧。 • β-折叠片有反向平行与平行二种。
平行和 反平行 β-折叠片
反平行的更加 稳定
§3.2
9
§3.2
重复单位是2个氨基酸残基
10
六、转角和环形结构
§3.6
32
一、Hb与Mb的结构
• 只有三级结构 • 肌红蛋白是由一条多肽
链和一个辅基血红素构 成，相对分子量16700 ，有153个AA残基。 • 除去血红素的脱辅基肌 红蛋白称为珠蛋白。
§3.6
33
三级结构特点 8条α-螺旋组成； 拐弯处为无规卷曲； 肌红蛋白中4个Pro各处于 四个拐弯处； 分子十分紧密，仅能容纳 4个水分子； 亲水基团在外部，疏水基 团在内部。
第三章 蛋白质的空间结构 与功能
Chapter 3 Structure and Function of Protein
1
第一节 研究蛋白质空间结构的方法
对于蛋白质晶体，可采用X射线衍射法。 对于溶液中的蛋白质构象，可以采用：
紫外差光谱，芳香族或杂环的变化 圆二色性（circular dichroism CD） 核磁共振（NMR） 拉曼光谱（Raman Spectroscopy）
§3.6
36
正常人体 有极微量
★
37
肌红蛋白构象改变 脱氧肌红蛋白中由于 His F8的拉动，Fe2+将 移出卟啉环平面，当 与O2结合时形成 MbO2，Fe2+又被拉回 原位。
§3.6
38
血红蛋白的结构
★
• Hb分子近似球形；分子量约68 000； • Hb由四个亚基组成（二条α亚基和二条β亚基）； • α亚基（141AA）比β亚基（146AA）短，但都比
何存在差异？ 4. 名词解释：蛋白质变性/复性、别构效应、
Bohr效应。
50
一、 血红蛋白与肌红蛋白的生理功能 • 血红蛋白(Hemoglobin, Hb)是血液中红细胞的主要
蛋白质。主要功能是通过循环血液在肺部和毛细 血管间转运氧。 • 肌红蛋白(Myoglobin, Mb)存在于肌肉等组织中， 当氧从毛细血管中扩散进入肌肉组织后，就被组 织细胞内的肌红蛋白结合。肌红蛋白是组织细胞 内的氧贮存者。
§3.6
44
2、协同效应
★
氧合作用对血红蛋白的四级结构产生广泛的 影响，即氧合和脱氧血红蛋白有不同的结构 形式。蛋白质在表达功能的过程中，其构象 发生变化的现象叫做变构作用或别构作用 (allosteric effect)。别构作用是寡聚体蛋白质 在行使功能时的一个共同的特征。血红蛋白 与氧结合时的协同效应是别构作用的结果。