氨基酸本生物化学
生物化学第3章 氨基酸
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
氨基酸(amino acid) ：α-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是与羧酸 相邻α-碳原子上连有一个氨基，故称α-氨基酸。 利用酸水解、碱水解、酶解可把蛋白质分子水解释放氨基酸。
不变部分（除脯氨酸） 可变部分 L型 α -氨基酸
氨基酸
芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp 杂环氨基酸 His、Pro
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其 他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心； 苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
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用强酸型阳离子交换树脂分离氨基酸
氨基酸与树脂的亲和力取决于：
气液层析
高效液相层析
蛋白质的水解条件及优缺点
第一章糖课后题 第6题
高碘酸及其盐可以定量的氧 化断裂邻二羟基、α-羟基醛等 的碳碳键，产生相应的羰基 化合物。该反应可以用来区 分糖苷是呋喃还是吡喃型的。 侧翼测定直连多糖的相对分 子量和支链淀粉的非还原末 端残基数，即分支数目。
生物化学第3章 氨基酸分析
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
氨基酸的生物化学特性和生物合成途径
氨基酸的生物化学特性和生物合成途径氨基酸是构成蛋白质的基本单位，对生命体起着至关重要的作用。
它不仅可以作为代谢产物参与生物化学反应，还可以作为合成其他生化物质的前体。
本文将介绍氨基酸的生物化学特性以及生物合成途径。
一、氨基酸的生物化学特性1. 化学结构：氨基酸一般由一个氨基(-NH2)、一个羧基(-COOH)和一个侧链基团组成。
侧链基团的不同决定了氨基酸的特性和功能。
2. 光学活性：除了丙氨酸外，其他氨基酸都存在手性中心，存在两种光学异构体，即L-和D-型。
在自然界中，生物体主要合成和利用L-型氨基酸。
3. 酸碱特性：由于存在氨基和羧基，氨基酸显示酸碱特性。
在中性pH条件下，氨基酸呈现出等电点（pI），即其电荷净值为0。
4. 缓冲作用：由于氨基酸具有酸碱特性，它们可以在生物体内起到缓冲作用，维持体内pH的稳定。
5. 水溶性：氨基酸具有不同的水溶性，与侧链基团的性质有关。
极性侧链的氨基酸溶解度较高，非极性氨基酸溶解度较低。
二、氨基酸的生物合成途径氨基酸的生物合成途径主要包括脱氨酶途径、反应序列途径和转氨基酸途径。
1. 脱氨酶途径：脱氨酶途径是氨基酸合成的主要途径，通过脱氨酶酶的作用，从酮酸骨架上去除氨基团，形成氨基酸。
例如，谷氨酸脱氨酶催化谷氨酸转化为α-酮戊二酸和游离氨。
2. 反应序列途径：反应序列途径是通过多个酶催化氨基酸的合成，其中每个酶只催化整个反应序列中的一步。
例如，鸟氨酸的生物合成途径就包括丝氨酸合成酶、半胱氨酸合成酶等多个酶的催化。
3. 转氨基酸途径：转氨基酸途径是通过转氨酶的作用，在不同的氨基酸之间进行转化。
例如，天冬酰-丙酰谷氨酸转氨酶催化谷氨酸和苹果酸转化为天冬氨酸和α-酮戊二酸。
除了通过合成途径合成氨基酸，细菌和植物还可以通过自养合成氨基酸，这些生物体内拥有完整的氨基酸生物合成途径。
综上所述，氨基酸具有多种生物化学特性，其生物合成途径丰富多样。
了解氨基酸的特性和合成途径，对于进一步理解蛋白质合成和生物代谢过程具有重要意义。
生物化学笔记氨基酸的合成代谢
一、概述20种基本氨基酸的生物合成途径已基本阐明，其中人类不能合成的10种氨基酸，即苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸称为必须氨基酸。
氨基酸的合成途径主要有以下5类：1. 谷氨酸类型，由a-酮戊二酸衍生而来，有谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸，蕈类和眼虫还可合成赖氨酸。
2. 天冬氨酸类型，由草酰乙酸合成，包括天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸和异亮氨酸，细菌和植物还合成赖氨酸。
3. 丙酮酸衍生类型，包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸，为异亮氨酸和赖氨酸提供部分碳原子。
4. 丝氨酸类型，由3-磷酸甘油酸合成，包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。
5. 其他，包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸和组氨酸。
二、脂肪族氨基酸的合成（一）谷氨酸类型1. 谷氨酸：由a-酮戊二酸与氨经谷氨酸脱氢酶催化合成，消耗NADPH，而脱氨时则生成NADH。
2. 谷氨酰胺：谷氨酰胺合成酶可催化谷氨酸与氨形成谷氨酰胺，消耗一个ATP，是氨合成含氮有机物的主要方式。
此酶受8种含氮物质反馈抑制，如丙氨酸、甘氨酸等，因为其氨基来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺可在谷氨酸合成酶催化下与a-酮戊二酸形成2个谷氨酸，这也是合成谷氨酸的途径，比较耗费能量，但谷氨酰胺合成酶Km小，可在较低的氨浓度下反应，所以常用。
3. 脯氨酸：谷氨酸先还原成谷氨酸g-半醛，自发环化，再还原生成脯氨酸。
可看作分解的逆转，但酶不同，如生成半醛时需ATP活化。
4. 精氨酸：谷氨酸先N-乙酰化，在还原成半醛，以防止环化。
半醛转氨后将乙酰基转给另一个谷氨酸，生成鸟氨酸，然后与尿素循环相同，生成精氨酸。
5. 赖氨酸：蕈类和眼虫以a-酮戊二酸合成赖氨酸，先与乙酰辅酶A缩合成高柠檬酸，异构、脱氢、脱羧生成a-酮己二酸，转氨，末端羧基还原成半醛，经酵母氨酸转氨生成赖氨酸。
（二）天冬氨酸类型1. 天冬氨酸：由谷草转氨酶催化合成。
2. 天冬酰胺：由天冬酰胺合成酶催化，谷氨酰胺提供氨基，消耗一个ATP 的两个高能键。
生物化学 氨基酸
氨基酸的化学反应
烃基化反应
CH2 CH2 Cl S: R1
Cl CH2 CH2 S+
R2 H2N CH COO-
R1
R1SCH2NHCH(R2)COO-
用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。
氨基酸的化学反应
生成西佛碱的反应
COOH
CH2OPO3-
HOCH2CHNH2 + O C
+ H+
CH2OH
•酶水解
– 优点：不产生消旋，不破坏氨基酸
– 缺点：水解时间长，单一酶水解不完全
氨基酸概述
蛋白质一般结构
• 构成蛋白质的氨基酸有20种 • 均为α-氨基酸（脯氨酸例外） • 共同结构为在同一碳原子上
有羧基、氨基与氢
• 不同点为侧链R不同
赖氨酸
脯氨酸 （亚氨基酸）
氨基酸分类
非极性，脂肪族侧链氨基酸
➢氨基酸使水的介电常数增高，一般有机物如乙 醇、丙酮等使水的介电常数降低
结论
➢氨基酸主要是以两性离子形式存在
两性解离
pH1 净电荷+1
甘氨酸的解离
pH7 净电荷 0
pH13 净电荷-1
阳离子
两性离子
阴离子
等电点
等电点
甘
（等电pH，pI）
氨
酸
➢ 两性电解质净电荷为零
时溶液的pH
的
➢ 等电点时，两性电解质
H2N
R1 O CC
R2 N C COOH
H
HH
H
HH
肽键
用途：氨基酸形成多肽的反应。
氨基酸的化学反应
与茚三酮的反应
O
O
茚三酮
C CO
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。
而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。
蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。
这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。
关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。
A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。
他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。
在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。
一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。
第4章蛋白质化学——2.氨基酸
第一个氨基酸早在1806年就已经被发现，而最 后一个氨基酸在1935年才发现。
直到1965年才搞清楚，合成天然蛋白质的原料 只有20种氨基酸（ 称为基本氨基酸， Primary amino acid）。
自然界中存在的氨基酸有300余种，在动植物组 织中可以分离得到26～30种不同的氨基酸。
蛋白质
CH3
L-苏氨酸 (L-threonine)
CH3
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH
COOH
H2N C H
H C NH 2
HO C H
H C OH
CH3
CH3
L-别-苏氨酸
D-别-苏氨酸
(L-allo-threonine) (D-allo-threonine)
旋光异构体数目为 2n（n为不对称碳原子数目）
Asn, Gln
正电荷（3种）：His组, Lys赖, Arg精
带电荷
负电荷（2种）：Asp天冬, Glu
氨基酸的极性分类总结
“极性或非极性，是蛋白质性质之所系。”
按氨基酸是否能在人体内合成分类
必需氨基酸（8种） ：指人体不能合成，必须从食 物中摄取： Ile, Met, Val, Leu, Trp, Phe, Thr, Lys
半胱氨酸（Cysteine）和胱氨酸（Cystine）
胱氨酸的光学 异构体有？种
二硫键
Disulfide bond
胱氨酸有三种立体异构体：L-胱氨酸、 D-胱氨酸、 内消旋胱氨酸。
内消旋物：分子内消旋 外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物；
如：L-胱氨酸和D-胱氨酸是外消旋物
氨基酸的旋光性
L-亮氨酸
子，因此都具有旋光性。 比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是
大专生物化学课件(新)-氨基酸的性质和制备
定性鉴别溶液中是否含有某种氨基
酸/样品是不是某种氨基酸
利用某些氨基酸的特殊反应、特殊性质， 如：
脯氨酸，羟脯氨酸与茚三酮反应呈黄色 酪氨酸，色氨酸，苯丙氨酸在280nm左右有光吸 收 其他化学反应
1. 米伦反应：酪氨酸与米伦试剂（硝酸汞溶于含有少量亚硝酸的 硝酸中）反应即生成白色沉淀，加热后变成红色。含有酪氨酸 的蛋白质也有此反应； 2. 坂口反应：在碱性溶液中，胍基与含有萘酚及次溴酸盐的试 剂反应，生成红色物质。这是对于精氨酸专一性较强、灵敏度
会产生吸引作用。
国外膜分离工艺已应用于乳制品工业。采用反渗 透浓缩乳清，使用超滤法从乳清中制备浓缩蛋白质， 使用微米膜分离乳清中的蛋白质，去除脱脂乳中的 细菌，使用纳滤膜去除乳清中的矿物质。近些年， 又开始研究膜过滤分离蛋白质、肽和氨基酸的可行 性。在人体的新陈代谢过程中存在大量生物膜渗透 现象。研究氨基酸的膜分离不仅可以找出有效的生 物分离技术，而且有助于加深对这些新陈代谢过程 的了解。
（4）特殊试剂沉淀法 ：采用某些有机或无机试 剂与相应氨基酸形成不溶性衍生物的分离方法。
精氨酸与苯甲醛生成沉淀，盐酸去除苯甲醛
是最早应用于混合氨基酸分离的方法之一。某些氨基酸可以 与一些有机化合物或无机化合物结合，形成结晶性衍生物沉 淀，达到与其它氨基酸分离的目的，但是，特殊沉淀法的沉 淀剂回收困难，排放废液中参杂有沉淀剂，加重了污染，残 留在氨基酸产品中的沉淀剂还会影响纯度。
紫外吸收光谱性质
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区
都没有光吸收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、
苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力
《生物化学》氨基酸
氨基酸的两性解离：
阳离子
两性离子
阴离子
以甘氨酸为例： pK1= 2.34 pK2 = 9.60
+
H3N-CH2-COOH
[Gly+]
K’1
+H3N-CH2-COO－ +[ H+] [ Gly±]
pI = 5.97
[Gly±][H+]
K1’=
[Gly+]
+H3N-CH2-COO－ K’2 [Gly±]
苯丙氨酸
Phenylalanine Phe F
— CH 2— CH— COO-
NHN3H+ 3+
酪氨酸
Tyrosine Tyr Y
HO —
— CH 2— CH— COO-
NH3+ NH3+
组氨酸
Histidine His H
HC C — CH 2— CH— COO-
+HN
NH
C H
咪唑基
NH3+
如图所示
H3N+
COOH CH2
(Gly+)
COO-
H3N+ CH (G2 ly±)
COO-
H2N
CH2
(Gly-)
pH 14 12 10 8
[Gly+ ] = [Gly±]
6 4 2 0
0.1
pK1=2.34
0.05
加入的H+ mol数甘Βιβλιοθήκη 氨pK2=9.60
酸
的
pI=5.97
滴
[Gly ±] = [Gly-]
[Gly±][H+] K1’
= K2’ [Gly±]
生物化学氨基酸的分类
生物化学氨基酸的分类
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它们由一种中心碳原子（α-碳）连接着一个氨基基团、一个羧酸基团和一个氢原子，此外，它们还有一个侧链（R基团），这个侧链决定了不同氨基酸之间的差异性。
按侧链的不同，氨基酸可以分为以下几类：
1. 极性氨基酸：侧链中含有极性或带电的官能团，如羟基、胺基、羧酸基、酰胺基、硫酸基等等。
例如，谷氨酸、天冬酰胺酸、精氨酸、赖氨酸等。
这些氨基酸在水中容易溶解，可以和其他极性物质相互作用，如水分子、离子等等。
2. 非极性氨基酸：侧链中没有极性官能团，如甲基、乙基、异丙基、苯基等等。
例如，丙氨酸、丙酮酸、苯丙氨酸、脯氨酸等。
这些氨基酸在水中不容易溶解，可以和其他非极性物质相互作用，如脂肪酸、胆固醇等等。
3. 酸性氨基酸：侧链中含有带电的羧酸基团（-COOH），如谷氨酸、天冬氨酸等。
这些氨基酸可以释放质子，形成负电荷的离子。
4. 碱性氨基酸：侧链中含有带电的胺基基团（-NH2），如赖氨酸、精
氨酸等。
这些氨基酸可以接受质子，形成正电荷的离子。
5. 硫氨基酸：侧链中含有硫原子的氨基酸，如半胱氨酸、甲硫氨酸等。
这些氨基酸可以形成二硫键，对于蛋白质的空间结构和功能有重要作用。
生物化学中的氨基酸结构
生物化学中的氨基酸结构
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们的结构至关重要。
关于
氨基酸结构，我们可以从分子式、分子结构和组成骨架三个方面
进行探讨。
首先，氨基酸的分子式是通用的。
它们都由一个氨基基团NH2、一个羧基基团COOH和一个依氨基酸而异的基团组成。
这个基团
称为变异基团，它的种类有20种，每种氨基酸都有不同的变异基团。
例如，天门冬氨酸具有一个醋酸基团，赖氨酸则具有一个异
戊二酸基团。
其次，氨基酸的分子结构也是各自不同的。
它们的分子结构与
变异基团有直接关系。
例如，在苯丙氨酸中，变异基团是苯环，
而在甘氨酸中，变异基团只有一个氢原子。
同样，在赖氨酸中，
它有一个二元胺基和一个三元羧基，而且二元胺基和羧基是通过
一个碳原子相连的。
最后，氨基酸的组成骨架也有着独特的结构。
氨基酸通过脱水
缩合反应连接在一起形成蛋白质。
在这个过程中，氨基基团和羧
基基团分别分离出一个水分子，使它们能够连接在一起。
这些氨
基酸在连接时，氨基基团始终连接到α-C（α碳）上，而羧基基团
始终连接到α-C的后一位的氮原子上。
由于氨基酸中碳原子α-C 上的氢原子相对位置不同，因此它们的结构也不同。
而在蛋白质中，氨基酸的连接也构成了连续的多肽链。
总结来说，氨基酸的结构与生物化学的很多领域都有关系，例如蛋白质结构和功能、酶催化机制、基因信息的转录和翻译等。
因此，对于学习生物化学的人来说，理解氨基酸的结构与有机化学原理密切相关。
生物化学 第三章 氨基酸
+
C H R
-H pK1' +H
+
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI 等电点
10 -1 负离子
（ ） 与 亚 硝 酸 反 应
四. 氨基酸的化学反应
1．α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H 2N CH 2 O CH C OH
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
H 2N CH CH
天冬氨酸 Aspartic acid
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid 谷氨酸 Glutamic acid
H2N
酸性氨基酸
O CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸 含羟基氨基酸
一. 氨基酸—蛋白质的构件分子 蛋白质的水解作用提供了关于 蛋白质的水解——蛋白质的水解作用提供了关于
α-氨基酸的一般结构— 氨基酸的一般结构—
20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 种氨基酸除脯氨酸外
生物化学中的特殊氨基酸
生物化学中的特殊氨基酸生物化学是一门研究生命体物质化学结构、功能及其代谢过程的学科。
其中，特殊氨基酸是生物体中不可或缺的分子，对于维持生命活动具有极其重要的作用。
一、天然α-氨基酸外的特殊氨基酸除了天然存在于蛋白质中的α-氨基酸外，一些特殊的氨基酸在生物体中也能被发现。
例如在氧化应激、DNA损伤修复以及神经媒质的合成中，半胱氨酸（Cys）和同种硒代氨基酸（Sec）是不可或缺的。
Cys的硫氢（SH）官能团使得其能参与许多重要的生物化学反应，如蛋白质的折叠, 分子间的交流, 氲基的传递等。
同时, Cys还能合成含有S元素的辅酶A, 辅酶M以及铁硫簇等。
另外, 在一些细菌中，Cys还能被用作酶活性中心。
Sec为富含硒的氨基酸，它在形态学和化学性质上与Cys近似。
然而，由于它富含硒，他们的功能是不一致的。
Sec可以通过硒酸酯酰化翻译中的特殊tRNA分子而编码到蛋白质中。
在生物体内，Sec常常用于保护由于氧化反应而受损的蛋白质结构，并能够促进一些蛋白质的酶活性。
同时，Sec还在一些生物体中参与了形成酮氨基酸的过程。
二、非天然氨基酸在生物化学领域研究中，人们为了探究生物体活动的多样性和复杂性，提出了类似于创造力的思想，技术地生成了一些结构与天然氨基酸类似的非天然氨基酸。
这些氨基酸一般用于蛋白质工程及其它生命科学领域。
1. 含偶氮苯基的非天然氨基酸这类氨基酸被广泛应用于药物设计中。
其中，对映态氨基酸对药效影响非常显著。
含偶氮苯基的Boc-L-Dap-OH是一种常见的有应用价值的非天然氨基酸。
它可以用于设计并制备支链寡肽，从而提高肽的生物活性。
2. 含有疏水性侧链的氨基酸含有疏水性侧链的氨基酸一般用于制备高度定制化的蛋白质。
例如，p-氨基苯甲酸在分子中往往具有顺时针和逆时针的旋转构型，用于制备Gly-Ala二肽和五肽，p-氨基苯甲酸则能在这两个氨基酸之间构建连接。
3. 其他非天然氨基酸此类非天然氨基酸也相当常见，包括含有cyclohexylalanine以及含有密特尔酰胺结构的氨基酸。
生物化学-第3章-氨基酸
(三)纸层析
Rf主要与R基 的极性有关， 溶剂的pH可 影响R基的极 性，氨基酸 与滤纸的吸 附作用也影 响Rf。
(四) 薄层层析
速度快，硅胶等支 持物可以使用较强 烈的显色方法。
（五）离子 交换层析
离子交换 树脂的结 构如图所 示，功能 基团种类 较多。
氨基酸的离子交换分离原理
若pI−pH > 0，两性离子带净正电荷，若pI−pH < 0，两性离 子带净负电荷，差值越大，所带的净电荷越多。
作业题
1. 第155页第2题；
2. 第155页第3题；
3. 第155页第5题； 4. 第155页第6题；
5. 第155页第7题；
6. 第155页第8题； 7. 第155页第9题；
8. 第156页第14题；
9. 第156页第15题。
第4 章 蛋白质的共价结构
—、蛋白质通论
(一)蛋白质的化学组成和分类 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S,其中含N平均为16%， 这一数据可用于蛋白质的含量测定。 1.简单蛋白 完全由氨基酸组成，不含非蛋白成分。 根据溶解性的不同，可将简单蛋白分为7类：清蛋白（溶 于水）、球蛋白（溶于稀盐溶液）、谷蛋白（溶于稀酸或稀 碱）、醇溶蛋白（溶于70%-80%的乙醇）、组蛋白（溶于水或 稀酸，可用稀氨水沉淀）、精蛋白（溶于水或稀酸，不溶于 氨水）和硬蛋白（只能溶于强酸）。 2.结合蛋白 由蛋白质和非蛋白成分组成，后者称为辅基。根据辅基 的不同，可将结合蛋白分为以下7类： 核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白 和金属蛋白。
胱氨酸 半胱氨酸
N-乙酰马来酰亚胺
碘乙酸
丙烯腈
巯基阴离子
5，5′-二硫双（2-硝基苯酸）
氨基酸本生物化学
脱氨基作用概述
脱氨基作用 氨基酸
R-CH-COOH NH2
NH3
a-酮酸
O （R- C-COOH）
氨基酸
尿素
谷氨酰胺 NH3 含氮化合物
糖 酮体、脂肪酸 α-酮酸 非必需氨基酸 CO2+H2O+ATP
氨基酸的一般代谢
氨基酸在体内的正常代谢对于维持 机体的正常生理功能是十分重要的，氨 基酸代谢通路中任何酶的活性异常均会 导致严重疾病，甚至是致死性的。
目 前 已 发 现100 多 种 先 天 性 氨 基酸代谢紊乱引起的分子
疾 病。
三、氨基酸的脱氨基方式
氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用
（一）转氨基作用
在转氨酶作用下，a1-氨基酸和a2-酮酸进 行氨基和酮基的相互交换，生成相应的 a1-酮酸和a2-氨基酸的过程。
R1
R2 转氨酶
H-C-NH2+O=C
胃蛋白酶原 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
（二）小肠中的消化
有两种类型的消化酶： ⑴ 肽链外切酶(exopeptidase)：如羧肽酶A、 羧肽酶B、氨基肽酶、二肽酶等； ⑵ 肽链内切酶(endopeptidase)：如胰蛋白酶、 糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
➢ 转氨酶与谷氨酸脱氢酶联合脱氨基作用
反应过程
氨基酸 a-酮酸
a-酮戊二酸 NH3
转氨酶
H2O
谷氨酸 谷AA脱氢酶 亚谷氨酸
NAD+
NADH+H+
联合脱氨基作用
氨基酸
转氨酶
-酮酸
-酮戊二酸 谷氨酸
NH3 + NADH + H+
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ADP+Pi
（三）肽的吸收
利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系进行 吸收，也是一种耗能的主动吸收过程。
三、蛋白质的肠道中腐败作用
（一）定义：肠道中细菌对蛋白质及其 消化产物的分解作用。蛋白质腐败作用 是细菌在肠道本身的代谢过程。
未消化蛋白质
H
细菌
R-C-COOH
NH2
未吸收的消化产物
脱氨 NH3 脱羧 胺
人体内蛋白质处于不断降解与合成的动 态平衡中。
成人每天约有1%~2%的体内蛋白质被降解。
半寿期（t 1/2） ：蛋白质降低其浓度 之一半所需时间，表示蛋白质的寿命。
二、氨基酸代谢库的来源与去路
食物蛋白质消 化吸收 组织蛋白质分解
合成非必需氨 基酸
氨基酸 代谢库
合成蛋白质和 多肽
脱氨基作用
脱羧基作用
目 前 已 发 现100 多 种 先 天 性 氨 基酸代谢紊乱引起的分子
疾 病。
三、氨基酸的脱氨基方式
氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用
（一）转氨基作用
在转氨酶作用下，a1-氨基酸和a2-酮酸进 行氨基和酮基的相互交换，生成相应的 a1-酮酸和a2-氨基酸的过程。
载 体类型
中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
（二）-谷氨酰基循环
由-谷氨酰基转移酶催化，利用GSH，合成 -谷氨酰氨基酸进行转运吸收，消耗的GSH 可重新再合成。
-谷氨酰基循环
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如 氨基肽酶及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
二、氨基酸的吸收
（一）氨基酸吸收载体
氨基酸的吸收主要在小肠进行，是一种主动 转运过程，需由特殊的氨基酸载体携带。转 运氨基酸进入细胞时，同时转运入Na+。
第一节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质的生理功能
(一)细胞的构建成份：
肌体的生长 组织蛋白质的更新 创伤的修复
(二)功能执行者 • 酶的催化作用 • 激素的信息传递 • 抗体的免疫性 • 转化成其他活性物质
调节蛋白、胺类、神经递质、 嘌呤、嘧啶等
(三)能源： • 17 .19 kJ/克蛋白质 • 次要作用
脱氨基作用概述
脱氨基作用 氨基酸
R-CH-COOH NH2
NH3
a-酮酸
O （R- C-COOH）
氨基酸
尿素
谷氨酰胺 NH3 含氮化合物
糖 酮体、脂肪酸 α-酮酸 非必需氨基酸 CO2+H2O+ATP
氨基酸的一般代谢
氨基酸在体内的正常代谢对于维持 机体的正常生理功能是十分重要的，氨 基酸代谢通路中任何酶的活性异常均会 导致严重疾病，甚至是致死性的。
5.患病时氨基酸的补充
氨基酸混合液的主要成分是 必需氨基酸。
第二节 蛋白质的消化、 吸收与腐败
Section 2 Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
一、蛋白质的消化
（一）胃中的消化
胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及
少量氨基酸。
NH3
H＋ OH－
NH4＋
NH3易于穿过细胞膜而被吸收
氨有毒性，NH3 比 NH4+易吸收，降低肠 道 pH，可减少 NH3 的吸收。
（3）其他有害物质的生成
酚，甲酚 吲哚（indole），甲基吲哚（shetol）,H2S
•大部分排泄 •少量重吸收 由肝转化解毒
第三节 氨基酸的一般代谢
一、体内蛋白质的转换更新
动物蛋白质>植物蛋白质
4. 食物蛋白质的互补作用
把几种营养价值较低的蛋白质食 物混合食用，使其中必需氨基酸互相 补充，从而提高蛋白质营养价值的作 用。
例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而 色氨酸较多，而豆类蛋白质含赖氨酸较 多而色氨酸较少，二者混合后食用，即 可提高营养价值。
讨论：一碗凉皮的营养价值？
转变为其他含 氮物
肌肉氨基酸： 50 % 肝氨基酸： 10 % 肾氨基酸： 4 % 血浆氨基酸：1~6%， 氨基酸在体内
的运输形式
氨基酸的分解代谢概况
脱羧基作用→ 一般分解代谢
脱氨基作用→
特殊分解代谢→ 特殊侧链的分 解代谢
CO2 胺 NH3 -酮酸
氨基酸的脱羧基作用
氨基酸的 脱氨基作用
O
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
O
R
H2 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
-谷氨酰半胱氨酸
胃蛋白酶原 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
（二）小肠中的消化
有两种类型的消化酶： ⑴ 肽链外切酶(exopeptidase)：如羧肽酶A、 羧肽酶B、氨基肽酶、二肽酶等； ⑵ 肽链内切酶(endopeptidase)：如胰蛋白酶、 糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
碳链降解
其它有害物质
(1)脱羧生成胺
His 组胺 Phe 苯乙胺 Trp 色胺 Tyr 酪胺
腐胺 尸胺
胺类 门静脉吸收 入肝（单胺氧化酶或 二胺氧化酶）
-羟化
胺类
假神经递质
相应的醛
(苯乙醇胺、
-羟酪胺）
相应的酸
假神经递质，替代多巴释放, 解毒
大脑发生抑制。
（2）脱氨生成氨 • RCH（NH2）COOH RCH2COOH+NH3
三、蛋白质的营养价值
1．必需氨基酸：
人体需要，但体内不能合成，必需 由食物供给的氨基酸。
共有8种：苏、亮、色、苯丙、蛋、 赖、异亮、缬。（精、组）
2．非必需氨基酸：
人体需要但能合成，不一定由食物供
给的氨基酸
3．食物蛋白质的营养价值
决定于其所含必需氨基酸的种类， 数量及比例与人体的接近程度，愈接近 者，营养价值愈高。
元素组成特点： 1、组成蛋白质的主要元素有：C、H、
O、N、S、P等。 2、各种蛋白质含氮量十分接近，平
均为16% 。
二、氮平衡：摄入氮 排出氮
能反映每日蛋白质的收支状况 总氮平衡：摄入氮＝排出氮 正氮平衡：摄入氮＞排出氮 负氮平衡：摄入氮＜排出氮
蛋白质最低需要量：30~50g/日。 正常成人每日蛋白质的生理需要量应为80g。