第二章 蛋白质化学

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第二章 蛋白质化学习题

第二章 蛋白质化学习题

第二章蛋白质化学一、名词解释1.蛋白质组学:在大规模水平上研究蛋白质的特征,包括蛋白质的表达水平,翻译后的修饰、蛋白质与蛋白质的相互作用等,由此获得蛋白质水平上的关于疾病发生、细胞代谢等过程的正题而全面的认识。

2.单纯蛋白质:仅由氨基酸组成的蛋白质。

3.结合蛋白质:除氨基酸组成之外,还含有非蛋白质的辅基构成的蛋白质。

4.氨基酸的等电点(pI):将氨基酸水溶液的酸碱度加以适当的调节,使羧基与氨基的电离程度相等,即氨基酸带有的正负电荷数恰好相同,静电荷为零,此时的pH称为氨基酸的等电点。

5.蛋白质的一级结构:多肽链中氨基酸的数量、排列顺序及其共价连接,又称共价结构或基本结构。

是蛋白质作用的特异性、空间结构和生物学功能多样性的基础。

6.肽:氨基酸通过肽键相连的化合物。

7.肽键:蛋白质分子中基本的化学键,由一分子氨基酸的α﹣羧基与另一分子氨基酸的α﹣氨基缩合脱水而成,也称酰胺键。

8.生物活性肽:蛋白质中20个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称,是源于蛋白质的多功能化合物,其在代谢调节、神经传导方面起着重要作用9.肽单位:肽键的所有四个原子和与之相连的两个α﹣碳原子所组成的基团,又称肽基。

10.基序:相邻的二级结构彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体,又称模体或模序。

11.结构域:在蛋白质三级结构内的独立折叠单元,其通常是几个基序结构单元的组合。

在较大的蛋白质分子中,由于多肽链上相邻的基序结构紧密联系,进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体。

12.亚基:一般由一条多肽链组成,本身具有一、二、三级结构,又称亚单位,有人称为原聚体或单体、13.蛋白质的变构效应(别构效应):一些蛋白质由于受到某些因素的影响,其一级结构不变而空间构象发生一定的变化,导致其生物学功能的变化。

14.蛋白质的变性作用:某些物理的或化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏,导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。

第二章蛋白质的组成及物理化学性质

第二章蛋白质的组成及物理化学性质

Met
M
5.74
2. 极性中性氨基酸
• Gly、Ser、Tyr、Cys、Thr、Asn、Gln • Cys侧链的巯基失去质子的倾向较其它氨基 酸大,极性最强 • Gly侧链介于极性与非极性之间
2. 极性中性氨基酸
H
CHCOONH3+
甘氨酸 丝氨酸 酪氨酸
glycine
Gly
G
5.97
serine tyrosine
PTC- 氨基酸 苯氨基硫甲酰氨基酸
S
C
N H R
40℃, H+ 、硝基甲烷
N S
C N H C CH R O
可用层析法鉴 定出aa的种类
PTH- 氨基酸 苯硫乙内酰脲氨基酸
4. 重要的化学性质
Edman反应
此反应即是目前“蛋白质顺序测定”的设计原理
4. 重要的化学性质
丹磺酰氯(DNS)反应
此反应可用于测定肽链N端氨基酸的种类
R
O2 N
R
F + H2N CH COOH
NO2
O2 N NO2
HN
CH
COOH + HF
DNFB
DNP - 氨基酸
此反应最初被Sanger 用于测定肽链 N-端氨基酸
4. 重要的化学性质
R H2N CH COOH +
Edman反应
N C S
PITC
异硫氰酸苯酯
40℃,弱碱
H N OH C CH O
arginine
Arg
R
10.76
组氨酸
histidine
His
H
7.59
蛋白质的稀有氨基酸
• 蛋白质的稀有氨基酸是基本氨基酸的衍生物,没 有相应的三联密码子

生物化学 第二章 蛋白质化学 上

生物化学 第二章 蛋白质化学 上

一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征:
•酸性:
•碱性:
•手性(旋光性):
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸(6个)
极性不带电荷(6个)
芳香族(3个)
带电荷(5个)
二 氨基酸的分类和结构 1.按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸:Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷:Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷:Arg, Lys, His(碱性氨基酸) 带负电荷:Asp, Glu(酸性氨基酸)
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现:
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖(单体) 明胶酸热解----含氮化合物(甘氨酸) 肌肉酸水解---含氮化合物(含氨基和羧基)---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是(***)氨基酸(amino acid,AA)
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分,
也称复合蛋白质(conjugated protein)或全蛋白质(holoprotein) 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为:
① 色蛋白(chromoprotein)色素+Pr
血红素蛋白;细胞色素类(蛋白);叶绿素蛋白;血蓝蛋白;黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB

蛋白质化学(1)

蛋白质化学(1)
1)氨基酸的通式
定义:氨基酸是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢 被氨基替代而成的化合物。(含有α-氨基的羧 酸)。
2)氨基酸的分类
(1)按其侧链R基团的极性和生理pH下 的带电状态
①非极性疏水氨基酸(非极性R基氨基酸): Val, Leu, Ile(支链) Gly(无旋光异构) Met(含硫) Phe(芳香族) Pro(亚氨基)
环 境 酸 碱 度 对 氨 基 酸 净 电 荷 的 影 响
3
pI=7.6
Henderson公式
pH=pKa+log[质子受体]/[质 子供体]
3、等电点的计算-中性氨基酸:以Gly为例
COOH
+
H3N CH2
Gly+
+ H
COO -
K1
+
H3N CH2
Gly +-
+ H
COO-
K2
H2N CH2
②极性氨基酸(不带电荷的极性R基氨基 酸) :
Ser, Thr(含羟基) Tyr, Trp(芳香族) Cys (含硫) Gln, Asn(含酰氨)
③ R基团带负电荷氨基酸(含有两个羧基): Glu(含γ羧基) Asp(含β羧基) ④ R基团带正电荷氨基酸(含有两个以上氨
基):
Arg(胍基) His(咪唑基) Lys(ε氨基)
(2)按酸碱性分类:
中性 :一氨基一羧基 酸性 :一氨基二羧基 碱性 :二氨基一羧基
Cells Also Contain Nonstandard Amino Acids
3)非蛋白质氨基酸 ---(Nonprotein amino acids)
根据组成分类

2.7.1第二章蛋白质化学常见的蛋白质沉淀方法

2.7.1第二章蛋白质化学常见的蛋白质沉淀方法
• 注意:有机溶剂可以引起蛋白质的变性,所以必须在低温下 操作,并尽量缩短处理时间,从而减缓蛋白质的变性。
④ 金属离子沉淀法
• 当溶液pH大于等电点时,蛋子等)结合形成不 溶性盐的沉淀。
• 应用:误服重金属盐的病人可口服大量牛乳或豆浆等蛋白质 溶液进行解救,就是利用了蛋白质能与重金属离子形成不溶 性盐,然后再服用催吐剂把它排除体外的原理。
2)影响蛋白质溶解度的因素
蛋白质分子大小,氨基 酸组成,氨基酸序列,可 离子化的氨基酸残基数量, 极性/非极性残基比率, 极性/非极性残基分布, 氨基酸残基的化学性质均 会影响蛋白质水化层的厚 度,从而影响蛋白质的溶 解度。
水溶液的水活度的影响
2)影响蛋白质溶解度的因素
蛋白质自身性质
✓ 蛋白质一级结构:分子大小 ,氨基酸组成,氨基酸序列 ,可离子化的氨基酸残基数 量,极性/非极性残基比率, 极性/非极性残基分布,氨基 酸残基的化学性质
思考
• 蛋白质沉淀在生活中有哪些应用呢?
参考书目
生物化学原理.杨荣武主编,北京:高等教育出版社出 版,2012.
生物化学简明教程(第四版).罗纪盛等主编,北京: 高等教育出版社出版,2009.
生物化学(第三版).王镜岩、朱圣庚等主编,北京: 高等教育出版社. 2002.
基 础 生 物 化 学 . 陈 惠 主 编 , 北 京 : 中 国 农 业 出 版 社 , 2014.
Nelson D L, lehninger Principles of Biochemistry. 4th
ed. New York: W. H. Freeman,2004.
• 注意:低浓度的中性盐不但不会导致蛋白质沉淀,还会促 进蛋白质的溶解,称为盐溶。
• 优点:盐析沉淀一般不会导致蛋白质的变性,通过透析或 者超滤的方法去除蛋白质溶液中的中性盐后,蛋白质可重 新溶解形成蛋白质溶液。

生物化学第二章蛋白质知识点归纳

生物化学第二章蛋白质知识点归纳

一、概述
结合蛋白:由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为: 1 核蛋白(nucleoprotein ) 核酸 2 脂蛋白(lipoprotein ) 脂质 3 糖蛋白(glycoprotein) 糖 4 磷蛋白(phosphoprotein) 磷酸基 5 血红素蛋白(hemoprotein ) 血红素 6 黄素蛋白(flavoprotein ) FAD 7 金属蛋白(metallaprotein ) 金属
据R基团 极性分类
例外:
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系,L-α-氨基酸有的为左旋,有的为右旋, 即使同一种L-α-氨基酸,在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族AA(烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团) 杂环AA(His、Pro) 芳香族AA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白(structural protein)
7 防御蛋白(defense protein) 8 异常蛋白 (exotic protein)

氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物; 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成,这20种
一、概述
按生物功能分:
1 酶(enzyme)
2 调节蛋白(regulatory protein)
3 转运蛋白(transport protein) 4 储存蛋白(nutrient and storage

基础生物化学

基础生物化学


HA
H+ + A-
K平衡= [H+] * [A-]/[HA] pK平衡 = pH - lg{[A-]/[HA]} pH = pK平衡 + lg{[A-]/[HA]}
氨基酸的等电点的计算
R+

-H+ k1
R0
-H+ k2
R-
pH = pK1 + lg {[R0] / [R+]} pH = pK2 + lg {[R-] / [R0]}
• 酸性氨基酸:pI = (pK1 + pKR-COO- )/2
• 碱性氨基酸:pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2
侧链可解离的氨基酸等电点计算举例: 记忆诀窍:氨基酸处于电荷为零时的环境pH
谷氨酸的解离
组氨酸的解离
谷氨酸,PI=(pK1 + pKR )/2 =3.22
组氨酸,PI=(pK2 + pKR )/2 =7.59
苯丙氨酸 (Phe, F)
酪氨酸 (Tyr, Y)
色氨酸 (Trp, W)
3种芳香族氨基酸的结构式
氨基酸的分类(3)
一般来讲,极性氨基酸大部分都是亲水 氨基酸,但甲硫氨酸是极性氨基酸而不 是亲水氨基酸
R基团对水分 子的亲和性
亲水氨基酸: 上述11种极性氨基酸 - 甲硫氨酸 + 酪氨酸 (11种) 疏水氨基酸(9种)
第二章 蛋白质化学
Protein Chemistry

蛋白质的生物学功能 蛋白质的元素组成 氨基酸 肽 蛋白质的结构 蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类
第一节 蛋白质的生物学功能

大学生物化学课件 第2章 蛋白质化学

大学生物化学课件 第2章 蛋白质化学

肽链上的氨基酸不是完整的氨基 酸,因而称为氨基酸残基(Amino acid residues)。 一条肽链有两端。 具有游离氨基的一端称为氨基末端 (Amino terminal,或叫N端)。 具有游离羧基的一端称为羧基末端 (Carboxyl terminal,或叫C端)。
3. 肽的书写方法 Calligraph of peptides 书写肽链时,习惯把N端写在左 边,把C端写在右边。 两个氨基酸之间用·或-分开,也 可以用圆圈将氨基酸符号圈开。
4.
二 . 蛋白质的分类 Classification of proteins
1. 根据蛋白质的分子形状分类 Classification according to the shape of protein molecules 球状蛋白质 Globulins 纤维状蛋白质 Fibrins
2. 根据蛋白质的功能分类 Classification according to the functions of proteins 活性蛋白质 Active proteins 酶,转运蛋白,调节蛋白,信号蛋 白,防御蛋白等。 非活性蛋白质 Passive proteins 结构蛋白等。 3. 根据组成分类 Classification according to the composition of proteins 简单蛋白质 Simple proteins 结合蛋白质 Conjugated proteins
2. 由氨基和羧基参与的几种重要化学反应 Several important reactions of amino acids 1)茚三酮反应 Ninhydrin reaction 茚三酮 + 氨基酸 蓝紫色化合物
*
茚三酮反应

生物化学第2章 蛋白质

生物化学第2章 蛋白质

蛋白质的生物学意义

生命是蛋白质的存在形式,是重要的生物大分子; 蛋白质是生物功能的载体,每种细胞活性都依赖于一种 或几种特定的蛋白质;

蛋白质有极其重要的生物学意义(生物学功能):
蛋白质功能多样性 5-1(阅读)

蛋白质是生物功能的载体,每种细胞活性都依赖于一种
或几种特定的蛋白质;

蛋白质的生物学功能有以下几个方面: 内各种化学反应几乎都是在相应酶参与下进行的,催化 效率远大于合成的催化剂;
极移动,即处于等电兼性离子(极少数为中性分子)状
态,少数解离成阳离子和阴离子,但解离成阳离子和阴 离子的数目和趋势相等;
第2章
蛋白质
2.1 蛋白质的分类 2.2 蛋白质的组成单位—氨基酸
2.3 肽 2.4 蛋白质的结构
2.5 蛋白质结构与功能的关系 2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术
2.1 蛋白质的分类

P17
蛋白质分类方法至少有4种:
1. 根据分子形状分类;
2. 根据分子组成分类 ;
3.根据功能分类;
2. 1. 1 根据分子形状分类
引起精氨酸脱氨,生成鸟氨酸和尿素 (色氨酸稳定);
3. 酶水解:

优点:不破坏氨基酸,不产生消旋作用。 缺点:使用一种酶常水解不彻底,需几种酶协同作用才 能使蛋白质完全水解;水解所需时间较长;

酶法主要用于部分水解; 常用的蛋白水解酶: 胰蛋白酶、糜(胰凝乳)蛋白酶、胃蛋白酶等;

这些酶的作用点见第6章(酶)表6-3 (P148) 。
泌一类胶质蛋白,能将贝壳牢固地粘在岩石或其他硬表
面上;
2. 2 蛋白质的组成单位--氨基酸

南开大学:生化课件02蛋白质化学

南开大学:生化课件02蛋白质化学

D/L标记法 标记法
甘油醛 D/L 分型为参考标准
球棍式
透视式
投影式
二、氨基酸的分类和结构
基团结构分: 依R基团结构分: 基团结构分 非极性氨基酸( 非极性氨基酸(Nonpolar Amino Acids)9种 ) 种 极性,不带电荷氨基(Polar,Uncharged 极性,不带电荷氨基( Amino Acids)6/7种 ) 种 酸性氨基酸 (-)(Acidic Amino Acids)2种 ( ) 种 碱性氨基酸 (+)(Basic Amino Acids)3种 ( ) 种
含非极性R基团的氨基酸 含非极性 基团的氨基酸
(甲硫氨酸) 甲硫氨酸)
含极性不带电荷R基团的氨基酸 含极性不带电荷 基团的氨基酸
含带负电荷(酸性) 基团的氨基酸 含带负电荷(酸性)R基团的氨基酸
含带正电荷(碱性) 基团的氨基酸 含带正电荷(碱性)R基团的氨基酸
4-羟脯氨酸 羟脯氨酸 3-甲基组氨酸 甲基组氨酸 5-羟赖氨酸 羟赖氨酸
ε—N-N-N-三甲基赖氨酸 三
甲状腺素
三、蛋白质 中修饰性氨 基酸
γ-羧基谷氨酸 羧基谷氨酸 α-氨基己二酸 氨基己二酸 氨基己二 焦谷氨酸
ε-N-甲基赖氨酸 甲基赖氨酸
磷酸丝氨酸 磷酸苏氨酸 磷酸丝氨酸 磷酸苏氨酸 磷酸酪氨酸 磷酸酪氨酸
N-甲基精氨酸 甲基精氨酸
N-乙酰 赖氨酸
四、非蛋白质氨基酸
[质子供体] 质子供体]
pK值 :指某种解离基团有一半被解离时的 值。 值 指某种解离基团有一半被解离时的pH值
pK1
pK2
甘氨酸酸 碱滴定曲线
2.34
9.60
Gly等电点的计算 等电点的计算

1 第二章 蛋白质化学作业及答案.

1 第二章 蛋白质化学作业及答案.

班级学号姓名第二章《蛋白质化学》作业及参考答案第一部分试题1.氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。

用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸:(a)含有一个羟基;b)含有一个氨基;c)含有一个具有芳香族性质的基团;(d)含有分支的脂肪族烃链;(e)含有硫;(f)含有一个在pH 7-10范围内可作为亲核体的基团或原子,指出该亲核基团或原子。

2.某种溶液中含有三种三肽:Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。

在哪种pH(2.0,6.0或13.0)下,通过电泳分离这三种多肽的效果最好?3.利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸,哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。

(a)Asp和Lys;(b)Arg和Met;c)Glu和Val;(d)Gly和Leu(e)Ser和Ala4.胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其它蛋白质低。

试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团?5.一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为:Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。

部分酸水解后得到以下肽段,其序列由Edman降解确定,试推断原始寡肽的序列。

(a)Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala(b)Val - Asp - Val - Asp - Glu(c)Val - Asp - Val(d)Glu - Ala -Leu - Gly -Arg(e)Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu(f)Leu - Gly - Arg6.由下列信息求八肽的序列。

(a)酸水解得Ala,Arg,Leu,Met,Phe,Thr,2Val(b)Sanger试剂处理得DNP-Ala。

蛋白质化学-蛋白质结构和功能关系

蛋白质化学-蛋白质结构和功能关系

• 变性的本质
—— 破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白 质的一级结构。
•造成变性的因素 物理因素:加热、紫外线、X线、超声波 化学因素:乙醇等有机溶剂、强酸、强 碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
➢ 变性特征: 生物活性丧失;
理化性质改变:溶解度降低、球状蛋白质的 不对称性增加、粘度增加、扩散系数降低,某 些蛋白质不能够再形成结晶, 变性后分子结构 松散、易被水解,变性蛋白易被酶消化。
2、不可逆沉淀
▪ 定义:蛋白质发生沉淀后,不能用透析等方法除 去沉淀剂而使蛋白质重新溶解的现象
▪ 在强烈沉淀条件下,不仅破坏了蛋白质胶体溶液 的稳定性,而且也破坏了蛋白质的结构和性质, 产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。
▪ 由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化, 所以又称为变性沉淀。
▪ 如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物 碱沉淀等都属于不可逆沉淀。
肌红蛋白(myoglobin, Mb)
肌红蛋白是一个只有三级结
构的蛋白质,有8段α-螺旋
结构,分别成为A B C D E F G H肽段。整条多肽链折叠 成紧密球状分子,氨基酸残 基上的疏水侧链大都在分子 内部,富极性及电荷的则在 分子表面,因此水溶性较好。 Mb分子内部有个袋形空穴, 血红素居于其中。
(1)抗体的基本结构
Ig分子基本结 构是由四个肽 链组成的。
包括二条较小 的轻链和二条 较大的重链。
轻链与重链之 间是由二硫键 连接形成Ig分 子单体。
(1)抗体的基本结构
(2)可变区和恒定区
➢ 可变区和抗原识别有关,决定抗体识别的特异 性,而恒定区和效应功能相关。
➢ 此外在Y形分子伸出的两臂和主干之间还有个 可弯曲的铰链区(hinge R),能改变两个结合抗 原的Y形臂之间的距离。

生物化学第二章 蛋白质

生物化学第二章   蛋白质
第二章
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类


主要组成元素:C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为:碳占50~55%,氢占6~8%, 氧占20~30%,氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%,因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即:蛋白质含量=6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定:
酸碱滴定法; 基于aa所带基团 均可解离; 得到弱酸弱碱曲 线; 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点: pK:解离常数。 以甘氨酸为例:

由此可知:



在生理pH内,aa 的羧基和氨基全部解离; 具有这种性质的物质称两性电解质; 带有相反基团的分子叫两性离子; 滴定中Gly的阳离子(R+)、阴离子(R-) 和两性离子(R°)的比例随pH而变; 当溶液中只有两性离子时, pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸,除脯氨酸外,在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基; 由于脯基酸的α -氨基被取代,它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外,每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类:

蛋白质氨基酸: 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸:蛋白质组成中,除上述20 种常见氨基酸外,从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸,它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸:生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。

第二章蛋白质化学氨基酸

第二章蛋白质化学氨基酸
氨基酸(amino acid, aa): 蛋白质的基本组成单位,是含
氨基的羧酸。是羧酸分子中Cα 上 的一个H被氨基取代而成的化合物。
R-COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
R-C α H -COOH
H
R-C α H -COOH
NH2
蛋白质氨基酸
• 自然界中存在的氨基酸有300余种,但组成蛋白 质的有22种,称为蛋白质氨基酸,又名标准氨基 酸,其中最早发现的20种较为常见,
• 20种氨基酸中,第一个被发现的是Asn,是1806 年在植物芦笋中发现的;最后一个被发现的是 Thr,是1938年在小麦麸质中发现的。
• 2种不常见的蛋白质氨基酸:含硒半胱氨酸(第 21种)和吡咯赖氨酸(第22种)
一、氨基酸的结构
氨基酸的结构通式
COO+α
H3N C H
COOH

H2N
α
CH
R
(1) L-α-氨基酸的衍生物 L-瓜氨酸和L-鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。
(2)D-α-氨基酸 D-Ala存在于肽聚糖中,D-Phe是短杆菌肽S的组分 (3)β、γ、δ-氨基酸 β-Ala是泛酸的前体,γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化 学介质。
五、AA的重要理化性质
(一)氨基酸的物理性质
• 状态:无色晶体或粉末 • 溶解性:各种氨基酸在水中的溶解度差别很大,
凯氏定氮法:
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
蛋白质含量的测定: 凯氏定氮法(测定氮的经典方法)
三聚氰胺(Melamine)
• 分子量126.12。
• 牛奶中总蛋白质由大约 94%的纯 蛋白质(约3.1g/100g)和约6% 非蛋白质(约0.2g/100g)组成。 总蛋白质平均含量为3.3%。
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第二章蛋白质化学(一)名词解释1.兼性离子(两性离子); 2.等电点; 3.构象; 4.蛋白质的变构作用(别构效应); 5.超二级结构; 6.结构域;7. 蛋白质的三级结构; 8.肽单位 9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein); 10.Bohr 效应(Bohr effect);11.蛋白质的二级结构; 12.盐溶与盐析(二)填充题1.氨基酸在等电点时,主要以__________离子形式存在,在pH>pI 的溶液中,大部分以________离子形式存在,在pH<pI的溶液中,大部分以________离子形式存在。

2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82,pK2 (咪唑基)值是6.00, pK3(α-NH3+)值是9.17,它的等电点是__________。

3.Asp的pK1=2.09,pK2= 3.86,pK3=9,82,其pI等于________。

4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。

其中_______的摩尔吸光系数最大。

5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______,故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。

6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应,然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。

7.除半胱氨酸和胱氨酸外,含硫的氨基酸还有_________,除苏氨酸和酪氨酸外,含羟基的氨基酸还有__________,在蛋白质中常见的20种氨基酸中,__________是一种亚氨基酸,___________不含不对称碳原子。

8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的,其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。

9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽链之间的肽键形成________来维持。

10.在螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行,每圈螺旋包含_____个氨基酸残基,高度为_______,每个氨基酸残基使螺旋轴上升______,并沿轴旋转______度。

11.蛋白质颗粒在电场中移动的速率主要取决于_______的大小和_______量的多少。

12.用凝胶过滤法分离蛋白质,相对分子质量较小的蛋白质在柱中滞留的时间较_______,因此最先流出凝胶柱的蛋白质,其相对分子质量最_______。

13.血红蛋白的辅基是________,当其中的1个亚基与氧结合后,其余亚基与氧的亲合力______,这种现象称________,当CO2或H+浓度增高时,血红蛋白与氧的亲合力_______,这种现象称_________。

14蛋白质变性时空间结构________,而一级结构_________,变性后,蛋白质的溶解度一般会_________,生物学功能________。

15.稳定蛋白质胶体溶液的因素是________和________。

19 .一般说来,球状蛋白质在其分子内部含有________性氨基酸残基,而在分子外表面含________性氨基酸残基。

20.胰蛋白酶专一性地切断________和________的羧基端肽键。

(三)选择题1.某肽经酸水解分析知含有等摩尔的赖氨酸、甘氨酸和脯氨酸。

用胰蛋白酶水解此肽并结合色谱法分析,得到一个自由的碱性氨基酸和一个二肽,下面哪一结构代表此肽?1) Pro—Gly—Lys 3)Lys—Gly—Pro2) Lys—Pr0—Gly 4) Pr0—Lys—Gly2.下列哪一个氨基酸不能使偏振光旋转?1)亮氨酸 2)甘氨酸 3)丙氨酸 4)丝氨酸3.下列哪组氨基酸只含有非必需氨基酸?1)赖氨酸和丙氨酸 2)碱性氨基酸3)具分支的氨基酸 4)酸性氨基酸4.关于四肽Glu—Lys—Val—Asp,下面哪一个叙述是正确的?1)在pH=12时它移向正极 3)在pH=12时它移向负极2)它含有1个必需氨基酸 4)它含有1个酸性氨基酸5.在生理pH条件下,极性带电荷的氨基酸是下列中的哪一个?1)丙氨酸 2)亮氨酸 3)苯丙氨酸 4)天门冬氨酸6.下列哪种氨基酸在生理pH条件下带净正电荷?1)丙氨酸 2)精氨酸 3)苯丙氨酸 4)天门冬氨酸7.在生理pH条件下,带净负电荷的氨基酸是下列中的哪一个? 1)缬氨酸 2)赖氨酸 3)酪氨酸 4)谷氨酸8.在近紫外区哪组氨基酸有吸收?1)苯丙氨酸和组氨酸 3)色氨酸和苯丙氨酸2)酪氨酸和组氨酸 4)酪氨酸和精氨酸9.下列哪种氨基酸能与茚三酮乙醇溶液反应形成黄色化合物?1)谷氨酰胺 2)组氨酸 3)脯氨酸 4)赖氨酸10.下列哪种氨基酸侧链可解离基团的pK值接近生理pH值?1)色氨酸 2)精氨酸 3)组氨酸 4)酪氨酸11.下列关于a螺旋结构的叙述哪一个是错误的?1)每圈螺旋包含3.6个氨基酸残基 3)结构的稳定靠侧链的相互作用2)脯氨酸、甘氨酸是螺旋结构的破坏者4)结构的稳定主要靠氢键12.下列关于血红蛋白结构的叙述哪一个是不正确的?1)有四个亚基组成的四聚体 3)有两种不同的亚基组成2)亚基之间靠非共价键相互连接 4)有四个相同的亚基组成13.下列关于蛋白质四级结构的论述哪一个不正确?1)一般有两条或两条以上的肽链组成 3)亚基之间靠共价键连接2)每条肽链都有特定的三级结构 4)每条肽链称为它的一个亚基14.处于等电状态的蛋白质应具有下列哪一特性?1)溶解度最大 3)在电场中不向任一电极移动2)胶体溶液最稳定4)失去生物学活性15.蛋白质在280nm处的光吸收值主要归之于下列哪个氨基酸? 1)丙氨酸 2)组氨酸 3)酪氨酸 4)精氨酸16.下列哪个氨基酸侧链可解离基团的pK值大于生理pH值?1)蛋氨酸 2)赖氨酸 3)组氨酸 4)丙氨酸17.下列关于蛋白质的结构与其功能关系的叙述哪一个是正确的?1)从蛋白质的氨基酸排列顺序可推知其生物学功能2)氨基酸排列顺序的改变将导致其功能异常3)只有具特定二级结构的蛋白质才有活性4)只有具特定的四级结构的蛋白质才有活性18.下列关于HbS和HbA结构的叙述哪一个是正确的?1)HbAα1亚基中的第六位谷氨酸被缬氨酸取代2)HbAα2亚基中的第六位谷氨酸被缬氨酸取代3)HbAβ亚基中第六位的谷氨酸被缬氨酸取代4)HbAβ1亚基中第六位的谷氨酸被缬氨酸取代19.下面关于蛋白质三级结构的论述哪一个是正确的?1)维持蛋白质三级结构稳定的力都是非共价键2)分子近于球形,亲水基团多位于分子表面3)分子近于球形,疏水基团多位于分子表面4)球状蛋白质分子内只有α- 螺旋20.在生理pH条件下,下列哪种基团既可充当质子的受体,又可充当质子的供体?1)酪氨酸的酚羟基 3)精氨酸的胍基2)组氨酸的咪唑基 4)赖氨酸的侧链氨基21.下列有关血红蛋白功能的叙述哪一个是不正确的?1)血红蛋白的氧合(饱和)曲线为S型2)氧与血红蛋白的结合改变其分子中二价铁的氧化还原状态3)氧与血红蛋白的结合能力(亲和力)受环境pH的影响4)血红蛋白对氧的亲和力受2,3—二磷酸甘油酸存在的影响22.α- 螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键?1)二硫键 3)链内氢键2)侧链间的氢键 4)主链间的氢键23.β折叠结构的稳定主要靠哪种化学键?1)二硫键 3)链内氢键2)侧链间的氢键 4)主链间的氢键24.下列关于蛋白质变性作用的叙述哪一个是正确的?1)高级结构的破坏 3)肽键的断裂2)分子中共价键的断裂 4)蛋白质一级结构的改变25.蛋白质中不存在的氨基酸是下列中的哪一个?1)色氨酸 2)羟赖氨酸 3)羟脯氨酸 4)鸟氨酸26.用酒精消毒的机理是下述中的哪一个?1)使蛋白质降解 3)破坏蛋白质颗粒表面的双电层和水化层2)破坏分子中的共价键 4)使蛋白质变性沉淀27.下列关于β-折叠结构的叙述哪一个是不正确的?1)结构的形成一般需两条或两条以上的肽链2)结构的稳定靠链间的氢键3)与α螺旋结构比较,肽链是比较伸展的4)结构的稳定靠非共价键28.下列哪一个是α-氨基酸所具有的特征?1)羧基连在α-碳原子上 3)氨基和羧基连在同一个α-碳原子上2)氨基连在α-碳原子上 4)是取代的羧酸29.下列关于用离子交换纤维素色谱法分离蛋白质原理的叙述哪一个是正确的?1)根据分子所带的电荷性质及多少 3)根据分子的大小及所带的净电荷数2)根据分子的形状和大小 4)根据分子的形状及所带的电荷性质30.下列关于肌红蛋白结构的叙述哪一个是不正确的?1)有一条多肽链组成2)肽链的大部分卷曲为螺旋状3)肽链的大部分卷曲为螺旋状或形成β折叠4)结构的稳定主要靠非共价键31.下列关于肽结构的叙述哪一个是不正确的?1)肽是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间脱去一分子水而形成的化合物2)由两个氨基酸组成的肽称为二肽3)肽都有一个自由的氨基末端和一个羧基末端4)由多个氨基酸组成的肽称为多肽32.变性蛋白具有下列何种特性?1)变性蛋白不易被蛋白酶作用 3)变性蛋白的溶解度降低2)变性蛋白的一级结构改变 4)变性蛋白的溶解度增加33.在蛋白质的碱性溶液中加入重金属离子将产生什么现象?1)蛋白质与重金属离子形成可溶性的复合物2)中和蛋白质分子表面的负电荷使其变得更稳定3)形成不溶性的重金属盐沉淀4)破坏离子键、肽键等34.生物碱试剂沉淀蛋白质的机理是下述中的哪一个?1)生物碱试剂与蛋白质分子表面的负电荷结合2)生物碱试剂与蛋白质分子中的金属离子结合3)生物碱试剂与蛋白质分子表面的正电荷结合4)生物碱试剂与蛋白质分子中的硫氢基结合35.当用酸处理时,下述蛋白质中的哪种氨基酸可转变为另一种氨基酸?1)Arg 2) Ser 3) G1n 4)Thr36.下列哪组氨基酸只含有必需氨基酸?1)组氨酸和甘氨酸 3)非极性且带有分支的氨基酸2)碱性氨基酸 4)酸性氨基酸37.下列哪组氨基酸属于芳香组氨基酸?1)精氨酸和丝氨酸 3)缬氨酸和酪氨酸2)脯氨酸和组氨酸 4)酪氨酸和色氨酸38.下列哪组氨基酸属于含杂环的氨基酸?1)天门冬氨酸和苏氨酸 3)苯丙氨酸和蛋氨酸2)脯氨酸和组氨酸 4)色氨酸和亮氨酸39.下列关于离子交换树脂的叙述哪一个是不正确的?1)是人工合成的不溶于水的高分子聚合物2)阴离子交换树脂可交换的离子是阴离子3)有阳离子交换树脂和阴离子交换树脂两大类4)阳离子交换树脂可交换的离子是阴离子40.下列关于蛋白质二级结构的叙述哪一个是不正确的?1)蛋白质的二级结构指肽链主链骨架的结构2)维系二级结构稳定的力主要是氢键3)维系二级结构稳定的力主要是非共价键4)二级结构与侧链的构象无关41.下列关于β转角结构的叙述哪一个是正确的?1)β转角结构的形成一般需要4个以上的氨基酸2)β转角结构的形成一般需要3~4个氨基酸3)β转角结构的稳定主要靠非共价键4)小侧链的氨基酸多位于β转角结构中42.下列关于超二级结构的叙述哪一个是正确的?1)超二级结构只存在于球状蛋白质中 3)指二级结构间组合的结构层次2)超二级结构只存在于纤维状蛋白质中 4)超二级结构是二级结构的一种43.下列关于蛋白质结构域的叙述哪一个是正确的?1)结构域可单独行使特定的功能2)结构域一般由α-螺旋肽段组成3)结构域一般由β折叠肽段组成4)是介于二级结构和三级结构之间的结构层次44.下列关于蛋白质分子中氢键的叙述哪一个是不正确的?1)多肽主链之间可形成氢键 3)多肽侧链与主链之间可形成氢键2)多肽侧链之间可形成氢键 4)只有多肽侧链之间可形成氢键45.下列哪一个四肽可被溴化氰水解?1)Leu-Thr-Ser—Met 3)Ile-Lys—Pr0—Met2)Phe-Met —Lys—Pr0 4)Trp-Tyr-His—Pr046.假定一蛋白质全部由α-螺旋肽段组成,其分子量为3000,氨基酸残基的平均分子量为110,该蛋白质的分子长度是多少?1)4.2nm 2)4.5nm 3)4.1nm 4)4.8nm47..对任一二肽,它所具有的可解离基团的最小数目和最大数目是下列中的哪一个?1)最小1个,最大6个 3)最小2个,最大6个2)最小2个,最大4个 4)最小1个,最大4个48.哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构?1)Met 2)Set 3)Glu 4)CySH49.下列哪个氨基酸可干扰α-螺旋的形成?1)Phe 2)CySH 3)Pr0 4)His50.下列关于血红蛋白和肌红蛋白性质上的差异的叙述哪一个是不正确的?1)血红蛋白比肌红蛋白易与二氧化碳结合2)血红蛋白具四级结构3)在任一给定的氧分压下,血红蛋白都易与氧结合,而肌红蛋白不能4)血红蛋白与氧的结合依赖于二氧化碳、H’和BPG的浓度,而肌红蛋白无此现象(四)判断题1.氨基酸为氨基取代的羧酸,可直接用酸碱滴定法进行定量测定。

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