第4章酶1(1)解析

(2)转移酶 Transferase
催化基团转移反应的酶。即将一个底物分 子的基团或原子转移到另一个底物的分子 上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移 反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
(3)水解酶 hydrolase
能改变化学反应平衡点。 3，酶本身反应前后无变化。
作用的机理都是降低反应的活化能
酶可降低所催化反应的活化能
反应能量变化
无
ST
酶
时
所
需
活
EST
化 能
S
有 酶 时 所 需
能
ES
量 较
EP P
低 低
T = Transition state
反应进行方向
三、酶的特性
1 酶易失活-反应条件温和
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引 起酶的失活。
注意：与核酸酶（化学本质蛋白质）不同！
Ribozyme的发现：Cech T.R于1982年提出
的。① 1981年，发现四膜虫的26S rRNA前体在 成熟过程中，内含子在没有任何蛋白酶的情况下 被剪接。 ② 1985年，证明前体中的内含子L19 RNA具有多 种催化功能，将这种具有催化活性的RNA称为 Ribozyme 。获得1989年诺贝尔化学奖。
四膜虫rRNA成熟中RNA的剪接示意图
第二节 酶的分类及命名
一、酶的分类
按国际酶学委员会(I.E.C)规定，按酶 促反应的性质，可把酶分成六大类：
(1)氧化-还原酶oxidoreductase
催化氧化-还原反应。电子或质子转移 。 根据反应是否有O2直接参与反应，又分为脱氢
酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
根据酶的化学组成成分，可分单纯酶和结合酶
两类。
单纯酶(simple enzyme)：除蛋白外不含其它 成分。如脲酶、蛋白酶等。
结合酶：除酶蛋白外，还需要其它化学成分参 与酶才有活性。这些成分叫做辅助因子。
结合酶(conjugated enzyme)
Holoenzyme
全酶
Apo-
enzyme 輔
（三）酶的活性部位
酶分子很大，其催化作用往往并不需要整 个分子。即某些酶的催化活性仅与其分子 的一小部分（活性部位）有关。
酶分子中与酶的活性直接相关的区域为酶 的活性中心。是酶与底物结合并发挥其催 化作用的部位。结合酶的辅助因子是活性 中心的组成部分。
活性中心的结构特点：由结合
部位和催化部位组成
两种物质合成一种新物质（单键相连）。
A + B + ATP ===A－B + ADP +Pi
例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
CH3CCOOH + CO2 ＋ATP COOHCH2CCOOH
O
O
2. 酶的命名
(1)习惯命名法: 1,底物＋酶，如淀粉酶，蛋白酶
有时：来源＋底物＋酶，如胃蛋白酶 2,反应性质＋酶：水解酶、转移酶 3，底物＋反应性质＋酶：琥珀酸脱氢酶
(5) 异构酶 Isomerase
催化各种同分异构体的相互转化，即分子 内基团的重排过程。 例如，葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
果脯糖浆的生产原理
(6)合成酶 Ligase or Synthetase
合成酶，又称为连接酶，消耗ATP，由
第四章 酶
前言：酶的发展简史
古
收麦
埃
及
人
用
磨粉
麦
神
粉
奇
发 酵 制
转 化 力 量？
发酵产 生来自百度文库精
酒
装坛，发 酵，成酒
二十世纪初，有机化学发展后，才得知是 酵母菌中的某种物质，在进行着糖类的转 化反应；后来分析得到是一种蛋白质。
1926年，Sumner 首先结晶出尿素酶 (urease)，并证实脲酶为蛋白质。
习惯命名法简单，应用历史长，但缺乏 系统性，有时出现一酶数名或一名数酶的 现象。
(2) 系统命名法及编号
鉴于新酶的不断发展和过去文献中对 酶命名的混乱，1961年，国际酶学委员 会规定了一套系统的命名法，使一种酶 只有一种名称。它包括酶的系统命名和4 个数字分类的酶编号。
国际系统命名法及编号
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最 后加一个酶字。
脱辅酶
金属
辅基：共价键结合，
透析不能去除
辅酶：结合松弛
维生素
辅酶的作用
体内酶的种类很多，而辅酶(基)的种类却 较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅酶 结合，但一种辅酶往往能与不同的酶蛋 白结合构成许多种特异性酶。
一般来说，辅酶决定了酶催化的类型 （反应专一性），而酶蛋白则决定了所 催化的底物类型（底物专一性）。
催化底物加水反应的酶。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
(4) 裂合酶 Lyase
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团 或原子形成双键的反应及其逆反应。 A-B A+B
主要包括醛缩酶、水合酶及脱氨酶等。 例如，延胡索酸水合酶催化的反应。
绝大多数酶为蛋白质。
第1节 酶的基本性质
一、什么是酶？
酶（enzyme）是活细胞产生的对
特异底物起高效催化作用的生物分 子，是机体内各种代谢反应最主要 的催化剂。所以又称为生物催化剂 Biocatalysts 。
二、酶和一般催化剂的共性
1，用量少而催化效率高； 2，它能够改变化学反应的速度，但是不
糜蛋白酶
酶分子中与底物结 合的部位为结合部 位。决定底物的专 一性；
酶分子中促使底物 发生化学变化的部 位称为催化部位。 决定反应的类型。
活性中心的氨基酸残基在一级结构上可能相距甚 远，甚至位于不同肽链，通过折叠后而在空间结 构上相互靠近。
六 核酶（ribozyme)
具有催化活性的RNA。
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反 应温度范围为20-40 C。
2、 高效性
3．选择性
又称为酶的专一性（Specificity）、特异 性，是指酶在催化反应时对底物的选择性。
4.酶活力可调节控制
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调 节、酶原激活及激素控制等。
五 酶的组成
（一）酶的蛋白质本质（核酶除外） （二）酶的组成
如：丙氨酸+ -酮戊二酸 谷氨酸 + 丙酮酸