生物化学第一章蛋白质概论
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素:
主要元素组成: 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点:
各种蛋白质含氮量很接近,平均为16%
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量: 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
--
碱
酸-
-
-
-- -
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下,蛋白质的构
象被破坏,失去其原有的性质和生物活性, 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素:
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团; 生理pH条件下不解离。 包括7个:
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学蛋白质的化学知识点
生物化学蛋白质的化学知识点一、知识概述《生物化学蛋白质的化学知识点》①基本定义:蛋白质啊,简单说就是由许多氨基酸按一定顺序连起来的大分子。
就好比许多小珠子(氨基酸)串成一条长长的链子(多肽链),然后这些链子还能盘曲折叠,最后就形成了蛋白质。
②重要程度:在生物化学里那可是超级重要的。
像是细胞结构的组成部分啊,很多酶也是蛋白质,有了它们生物体内各种各样的化学反应才能顺利进行呢。
我觉得它就像建筑里的砖块一样,是构建生物体的基础。
③前置知识:咱们得先大概知道氨基酸是啥吧,毕竟蛋白质是由氨基酸组成的。
还有化学键的基本概念,像肽键就是连接氨基酸的重要化学键。
④应用价值:在制药方面,如果了解蛋白质的结构和功能,就能开发出针对特定蛋白质的药物。
在食品行业,像检测食物中的蛋白质含量也是基于这个知识点。
二、知识体系①知识图谱:蛋白质的化学知识点在生物化学学科里算是核心板块了。
它和核酸化学、酶化学等知识点都有联系。
打个比方,蛋白质和核酸就像伙伴,核酸给出指令,蛋白质负责做事。
②关联知识:和生物大分子中的核酸关联密切,核酸指导蛋白质的合成。
而且与新陈代谢的知识点也有联系,因为很多代谢反应是蛋白质(酶)参与催化的。
- 掌握难度:难。
- 关键点:理解蛋白质的一、二、三、四级结构比较难,像是四级结构,好多条肽链怎么组合起来的,得好好琢磨。
④考点分析:- 在考试中的重要性:非常重要。
- 考查方式:会直接考蛋白质的结构层次、氨基酸的组成计算,也会间接考蛋白质在某些生理过程中的作用。
三、详细讲解【理论概念类】①概念辨析:- 蛋白质就是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
氨基酸好比是字母,按照特定顺序排列就能写出不同的单词(小的肽段),这些肽段再组装就成了蛋白质这个大文章。
②特征分析:- 具有两性电离特性。
这就是说它既能像酸一样给出质子,又能像碱一样接受质子。
比如说,在人体不同的生理pH环境下,蛋白质的带电情况就不一样。
- 有特定的空间结构。
生物化学-蛋白质
四、氨基酸的一般性质
为无色结晶或粉末状,高熔点。
光吸收:可见光区均无吸收,在220-300nm区域,Phe (max:257-259nm)、Tyr(max:275-278nm)和Trp (max:279-280nm)均有吸收(图示)。
蛋白质二级结构
定义:蛋白质某一段多肽链的主链骨架盘绕折叠而 形成的有规律性的局部空间结构称为二级结构。二 级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的主要化学键是氢键。
基本术语:酰胺平面、
蛋白质二级结构的主要类型:
-螺旋( -helix) -折叠( -sheet) -转角(-turn) 无规卷曲(random coil) (结构参考书中的相关图)
氨基酸是两性离子,其解离程度受环境pH的影响。在某一pH条件下,溶液中的氨 基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为两性离子,呈电中性,此时 的溶液pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。 根据氨基酸的解离方程式可推导出 pI=(pK1+pK2)/2 式中pK1、pK2分别为两性离 子态左右两侧的pK值。 计算时可先写出氨基酸的解离平衡关系式,然后取两性离子态左右两侧的pK值计 算等电点。也可按下面经验快速进行计算: 一氨基一羧基氨基酸:取两个pK值进行计算; 一氨基二羧基氨基酸:取两个低的pK值进行计算; 二氨基一羧基氨基酸:取两个高的pK值进行计算; 由于邻近基团的影响,-羧基的pK值要比侧链羧基的pK值低,而-氨基的pK值 要比侧链氨基的pK值低。
a.氨基酸结构通式 b.二肽的结构
2.化学反应(1)-氨基和来自羧基共同参与的反应a.茚三酮反应
在pH5-7和80-100度条件下,大多数氨基酸与茚三酮 乙醇溶液反应形成蓝紫色的化合物,在570nm有最大 吸收,可用于氨基酸定量分析。谷氨酰胺和天冬酰胺 与茚三酮反应生成棕色化合物,脯氨酸和羟脯氨酸与 茚三酮反应生成黄色产物。
生物化学蛋白质章节考点总结
生物化学蛋白质章节考点总结第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子,几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果,因此,蛋白质是现代生物技术,尤其是基因工程,蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮:平均含氮16%,粗蛋白质含量=蛋白氮?6.252、氨基酸组成从化学结构上看,蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3、分类(1)、按组成:简单蛋白:完全由氨基酸组成结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)详细分类,P 75 表 3-1,表 3-2。
(注意辅基的组成)。
(2)、按分子外形的对称程度:球状蛋白质:分子对称,外形接近球状,溶解度好,能结晶,大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质:对称性差,分子类似细棒或纤维状。
(3)、功能分:酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物 50-80%人体 45%一般细胞 50%种类大肠杆菌 3000种人体 10万种1012 生物界 10-10,二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物,aa数目由几个到成百上千个,分子量从几千到几千万。
一般情况下,少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽,寡肽或生物活性肽,有时也罕称多肽。
多于50个aa的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时,多肽一词着重于结构意义,而蛋白质原则强调了其功能意义。
P 76 表3-3 (注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数。
)蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质,它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的,均一性。
三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链,每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构,这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸(二羧基一氨基) pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸:pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸(一pK羧1 基二p氨K2基pK)3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案:
• 提问:为什么偏酸性?
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问:酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱)?
• 更酸(3.0 左 右)
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为: (1)非极性氨基酸 (2)极性氨基酸 (不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸)
生物化学第一章蛋白质121
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时,使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动, 此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
甘
甘氨酸盐酸盐(A+) 等电点甘氨酸(A)
甘氨酸钠(A-)
蛋白质主要元素组成:C、H、O、N、S 微量元素:P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等。
蛋白质平均含N量为16%,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据:
蛋白质含量=蛋白质含N量×6.25
蛋白质的分类
• 根据分子形状分类:
• 根据化学组成分类:
蛋白质主要功能:
催化功能; 调节功能; 运动功能; 信息功能;
特征:两条或多 条伸展的多肽链 侧向集聚,通过 相邻肽链主链上 的N-H与C=O之间 有规则的氢键, 形成锯齿状片层 结构,即β-折 叠片。
• 类别: • 平行:N端在同一方向。 • Φ=-119°,ψ=+113° • 反平行:N端一顺一反交替排列。 • Φ=-139°,ψ=+135°
特征:多肽 链中氨基酸 残基n的羰基 上的氧与残 基 ( n+3 ) 的 氮原上的氢 之间形成氢 键,肽键回 折 1800 。 形 成 10 个 原 子 组成的环。
β-转角(β-turn)
无
规
则
卷
曲
无规则卷曲
示
意
图
细胞色素C的三级结构
超二级结构
(super-secondary structure)
在蛋白质分子中,特别是球状蛋白质 中,由若干相邻的二级结构单元(即α— 螺旋、β—折叠片和β—转角等)彼此相互 作用组合在一起,,形成有规则、在空间 上能辨认的二级结构组合体,充当三级结 构的构件单元,称超二级结构。
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂,各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽,并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小,逐
段分析,先后采用不同方法制成两套肽片断,并 对照两段肽段,找出重叠片断,排出肽的前后位 臵,最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的-NH
-与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 - NH -都参加氢键形成,因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键(蛋白质化学中专 称为肽键)缩合而成的,具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分,也是生物体形态结构的物质基础,使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂,使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性,改变蛋白质的稳定性,改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析,蛋白质一般含碳50%~55%,氢
6%~8% , 氧 20%~23% , 氮 15%~18% , 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近,平均为16%。 因此,一般可由测定生物样品中的氮,粗略的 计算出蛋白质的含量。(1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质)
生物化学第一章 蛋白质——结构与功能的关系
Arg
缩,有催产及排乳功能,并促进遗
Gly NH2
忘; 加压素:使血管平滑肌收缩,增加
牛加压素
血压,减少排尿,故又叫抗利尿素; 并增强记忆
(3)、神经肽
➢·脑啡肽
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO-
➢·Leo脑啡肽
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
➢·有镇痛麻醉作用。
(2). 多肽类激素:
•种类较多,生理功能各异。主要见于 下丘脑及垂体分泌的激素。
Cys Tyr ILe Gln Asn Cys Pro Leu Gly
S S
NH2
牛催产素
Cys Tyr Phe Gln Asn Cys Pro Arg Gly
S S
NH2
牛加压素
催产素和加压素
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
第三节 肽
1. 肽的概念
一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而 成的化合物称为肽。其中的氨基酸单位称氨基酸残基。
肽键:肽分子中,一个氨基酸分子的α-羧基与另一个 氨基酸分子的α-氨基经脱水形成的键(-CO-NH),又 称为酰胺键(肽键)。
H2N
R1 O CC
OH
+
HN
R2 C
COOH
- H2O
4. 肽的物理和化学性质
• 短肽在晶体和水溶液中以偶极离子形式存在,酸碱性 质决定于末端的氨基和羧基以及可解离的侧链基团。
• 许多化学反应与氨基酸相似,与茚三酮发生呈色反应; 能发生双缩脲反应,形成紫红色或蓝紫色反应(氨基酸 不能) Pr特有的反应。
生物化学生物化学第一章蛋白质
PAGE
垂
直
平
低浓度浓缩胶
板
电
泳
高浓度分离胶
示
意
图
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子,可形成6个 配位键:其中4个与卟啉与环的氮原子连接, 第五个与His93相连,第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化,但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质:不同生物体中表现同一功 能的蛋白质,又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现,它们长度相同或相近,而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象,执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1)作为生物催化剂(酶)2)代谢调节作用3)免疫保护作用4)物质得转运与存储5)运动与支持作用6)参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法:每克样品蛋白质含量(g)=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式:蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类:(1)脂肪族基团:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸(2)芳香族基团:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸(3)含硫基团:蛋氨酸(甲硫氨酸)、半胱氨酸(4)含醇基基团:丝氨酸、苏氨酸(5)碱性基团:赖氨酸、精氨酸、组氨酸(6)酸性基团:天冬氨酸、谷氨酸(7)含酰胺基团:天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸(8种):人体必不可少,而机体内又不能合成,必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸(甲硫氨酸)、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质:氨基酸可接受质子而形成NH3+,具有碱性;羧基可释放质子而解离成COO-,具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性,在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血:血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式,它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽,由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽(GSH)是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽,含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用,是一种抗氧化剂,对许多酶具有保护作用。
化学性质:(1)茚三酮反应:生产蓝紫色物质(2)桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构:是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
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一般动物: 6.25 牛奶: 6.38
植物: 5.7
大米: 5.95
(二) 蛋白质的分子组成
1.蛋白质的水解产物
• 蛋白质的水解过程为:
蛋白质 月示 胨 多肽 二肽 α-氨基酸 分子量:>104 5×103 2×103 500-103 200 100
• α-氨基酸(amino acid)是蛋白质的基本组成 单位
2.根据R基团的化学结构分类
(1)脂肪族氨基酸:Gly,Ala,Val,Leu,IleSer,Thr,
Cys,Met,Asn,Gln,Asp,Glu,Lys,Arg;
(2)芳香族氨基酸:Phe,Tyr,Try; (3)杂环氨基酸:His; (4)杂环亚氨基酸:Pro;
3.根据R基团的极性分类
(1)非极性氨基酸
(二)蛋白质在自然界的分布及重要性
2. 凡是有生命的地方,基本上都有蛋白质在起作用。
蛋白质和核酸是生命的主要物质基础。 蛋白质是生Байду номын сангаас表现千差万别的功能的基本物质。
3.蛋白质在食品加工中的重要性;
蛋白质的加工特性影响食品的营养及感官品质; 某些食品的制造利用蛋白质的特性;
二、蛋白质的分类
•按分子形状分两类: 球状蛋白和纤维状蛋白
(二)蛋白质在自然界的分布及重要性
1.蛋白质是一切生物体的重要组成成分
•从高等动植物到低等微生物 •从最复杂的人类到最简单的病毒 例:蛋白质在生物体中占干重为
人体:45% 横纹肌:80% 心脏:60% 细菌:50~80% 酵母:46.6% 病毒: 60% 小麦:约9% 大豆:约36% 花生:26%
营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋 白、酪蛋白
生物膜受体功能----接受和传递调节信息如激素受体蛋白 和感觉蛋白(味觉蛋白)
毒素蛋白----如细菌毒素、蛇毒等
控制生长、分化和遗传功能----如组蛋白、阻遏蛋白、表 皮生长因子、DNA蛋白等
蛋白质是生命现象的体现者
四、蛋白质的化学组成
脂肪烃侧链Ala,Val,Leu,Ile;芳香环Phe,Try; 含硫氨基酸:Met;亚氨基酸:Pro
(2)极性氨基酸
极性不带电氨基酸7种:Gly, Ser,Thr,Tyr;Asn,Gln; Cys; 极性带正电荷的氨基酸3种:Lys,Arg,His; 极性带负电荷的氨基酸2种:Asp、Glu;
(二) 蛋白质的分子组成
2.蛋白质水解作用分类
(1)完全水解(强酸强碱高温作用,迅速彻底,产物氨基酸)
酸法水解法,碱水解法;
(2)不完全水解(稀酸稀碱酶催化,条件温和,产物除氨基 酸外,还有肽和多肽)
酶水解法;
第二节 氨基酸的结构分类及性质
一. 氨基酸的结构特点
1.结构特征---氨基酸是含有NH2的有机酸
(2)稀有氨基酸
羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys)
根据R基团的结构或性质特点,巧记20种氨基酸的口诀:
甘、丙、缬、亮、异、脂链,(脂肪链R基团的5种) 丝、苏、半、蛋、羟硫添。(含-OH,-S者共4种) 天、谷、精、赖、组、酸碱;(酸性碱性者5种) 脯、酪、苯、色、杂芳环(芳香环和杂环R集团者4种) 门冬酰胺、谷酰胺,(两种酰胺) 都有密码属“常见”。(常见氨基酸都有特异的遗传密码)
是两个不同的概念。
COOH
N H2 C α H
R
L-型氨基酸 构型:D-型,L-型 旋光性:左旋(-)
右旋(+)
2.氨基酸的种类及其结构
(1)常见氨基酸
甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V) 亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F) 酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Try,Trp(W) 丝氨酸Ser(S) 苏氨酸Thy(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M) 天门冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E) 天门冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys(K)组氨酸His(H) 脯氨Pro(P)
(一)蛋白质的元素组成 C:50~55% O:20~23% H:6~8% S:0~4% N:15~18% 含氮量平均16%是蛋白质重要特征
利用蛋白质含氮量16%特征可以进行蛋白质 含量测定----1克氮相当于含6.25克蛋白质
样品中蛋白质含量(克%)=
含氮(克)/每克样 6.25 100
不同来源蛋白质系数不同:
NH2
NH3+
R C α COOH
R
C α COO--
H
H
特点:(1)都是α-氨基酸;
(2)具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基,为两 性电解质;
(3)除甘氨酸(R基是H原子)外,都是L-型氨 基酸,具有旋光性;
氨基酸的构型与旋光性
COOH
H C α NH2
R
D-型氨基酸 氨基酸的构型和旋光性
•按蛋白质的溶解度分七种: 清蛋白、鱼精蛋白、组蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶
蛋白和硬蛋白 •按组成分成三类:
简单蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质 结合蛋白质=简单蛋白质+辅基 •按蛋白质的功能分两类: 活性蛋白质和非活性蛋白质
三、蛋白质的生物学功能
由20种AA组成的20肽,其顺序异构体有 20!=2×1018种
催化功能----酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶
调节功能----激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素
结构成分或支持功能----结构蛋白如胶原蛋白、 -角蛋白、 丝纤蛋白等 运输功能----运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、 血清蛋白 免疫防御功能----保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤 维蛋白原及干扰素
收缩或运动功能----鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌 球蛋白
二 .氨基酸的分类
(一)分类----氨基酸的四种分类方法
1.根据氨基酸的酸碱性质分类; 2.根据R基团的化学结构分类; 3.根据R基团的极性分类; 4.根据营养功能分类;
(二)非蛋白质氨基酸
1.根据氨基酸的酸碱性质分类
(1)中性氨基酸:15种,最简单为Gly; (2)酸性氨基酸:Asp,Glu; (3)碱性氨基酸:Lys、Arg、His;
第一章
蛋白质化学
第一节 概述
一、蛋白质的概念
(一)蛋白质的概念
英文名称protein,字源出Ⅱροτο ;
蛋白质的定义----由20种左右L型-氨基酸通 过肽键构成并具有稳定的构象和生物学功能 的一类复杂高分子含氮化合物。
特点:*构造复杂
*功能多样 *分子量大 *平均含氮量为16% *具有胶体性质和两性性质