牛血清白蛋白的分离提纯工艺
牛血清免疫球蛋白的盐析法提取与纯化
牛血清免疫球蛋白的盐析法提取与纯化
牛血清免疫球蛋白的盐析法提取与纯化是一个复杂的过程，包括多个步骤。
以下是一个基本的流程：1. 盐析：首先，需要将牛血清中的免疫球蛋白通过盐析的方法进行提取。
这一步通常使用饱和硫酸铵溶液，通过调节溶液的pH值和离子强度，使得免疫球蛋白在盐析过程中沉淀下来。
2. 洗涤：将沉淀的免疫球蛋白进行洗涤，去除其中的盐分和其他杂质。
3. 溶解：将洗涤后的免疫球蛋白溶解在适当的缓冲液中，以保持其生物活性。
4. 纯化：通过凝胶过滤、离子交换等层析技术对免疫球蛋白进行纯化，去除其中的杂质和不同种类的免疫球蛋白。
5. 浓缩和干燥：将纯化的免疫球蛋白溶液进行浓缩，然后进行干燥处理，得到最终的产品。
需要注意的是，具体的提取和纯化步骤可能会因为实验条件、设备、原材料等因素而有所不同。
同时，为了保证免疫球蛋白的生物活性，需要在整个过程中保持适当的pH值、温度和离子强度等条件。
牛血清实验报告
0.021
0.020
【实验结果】
取9、10、22、23号试管进行计算，得结果如下：
管号
U
9
10
22
23
蛋白质含量g
97
2.6
2.4
4.2
4
【实验思考与讨论】
本次试验犯的错误真是让人无语，吸光度测出来竟然有负值。原因是什么呢？竟然是做对照实验的比色杯没有擦干净，甚至能看到指纹，导致后来测出的一系列数据的不准。通过此次实验，我明白，做实验一定不能慌，不能急，哪怕别人都走了，我也要坚持做好自己要做的。做实验年一定要细心，注意细节。
DEAE-纤维素是一种应用广泛的阴离子交换剂，它本身带有正电荷，能不同程度地吸附溶液中的阴离子。层析时使用不同强度或不同PH值的缓冲溶液进行分段洗脱，含负电荷少的蛋白质首先被洗脱下来，含负电荷多的蛋白质后被洗脱下来，于是不同蛋白质被分开。
【实验器材】
1.主要仪器 离心机、透析袋、磁力搅拌器、自动核酸蛋白质分离层析系统、分光光度计、水浴锅。
4.用微量加样器加样时，勿刺破胶面。
【实验结果】
97．4KD
66．2KD
42．7KD
31KD
14．4KD
从左到右加的样品依次是：mark试剂，，9号样品，10号样品，22号样品，23号样品，粗蛋白样品，小牛血清白蛋白样品。由图看，本实验做的还不错，杂质不是很多。
【实验思考与讨论】
1.本次实验没出现操作问题，就是在前期配分离胶和浓缩胶的时候，操作不熟练。
2.第二个做的不好的地方是，上课不认真听老师讲课，听了也不上心。在电脑作图时，中间应该关掉重启软件一次，将前面的杂质峰和后面的白蛋白峰分开。通过此次年实验，我们深刻的意识到，上课一定要认真听老师讲课，因为老师不会讲废话，既然讲了，就一定是实验要注意的重点和细节。所以，以此为鉴，下次认真听讲吧。
牛血清白蛋白的提取与鉴定
第八次实验：牛血清白蛋白的提取与鉴定一、实验名称牛血清白蛋白的提取与鉴定二、实验目的1、掌握盐析法提取牛血清白蛋白2、掌握血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳法鉴定牛血清白蛋白3、了解用溴甲酚绿鉴定血清蛋白三、实验原理1，蛋白质是水化作用较强的高分子物质，向其加入碱土金属的中性盐类可是蛋白质胶粒脱水并失去电荷，从溶液中沉淀出来。
球蛋白在半饱和的硫酸铵溶液中可析出，而清蛋白则需在饱和的硫酸铵溶液中可析出。
可将血清中白蛋白与其它球蛋白分离，最后用透析法除盐，即可提取白蛋白。
2，利用电泳过程中带电粒子的移动速度与粒子荷电量、电场强度、粒子重量与半径及介质的黏稠度等有关，可对牛血清白蛋白进行分离与鉴定。
3，血清中的白蛋白与溴甲酚绿在ph=4.2的条件下结合生成绿色化合物，溶液由黄色变为绿色，而球蛋白基本不与之反应，缩短反应时间可去除干扰，其颜色的深浅与白蛋白浓度成正比，可用于鉴定牛血清白蛋白。
四、实验步骤（一）盐析取离心管一支加入牛血清2mL、加入等量PBS磷酸盐缓冲生理盐水稀释血清，摇匀后，逐滴加入pH7.2饱和硫酸铵溶液2mL，边加边摇，充分混匀，然后静止放臵10分钟，再离心（4000r/min）10min，将上清液倾入试管中。
（二）透析取玻璃纸一张，折成袋形，将离心后的上清液倒入袋内，用线扎紧上口（注意要留有空隙），用玻璃棒悬在盛有半杯蒸馏水的100mL烧杯内，使透析袋下半部侵入水中，对蛋白液进行透析，常用玻璃棒搅拌袋外（烧杯中）液体，以缩短透析时间。
更换蒸馏水多次，用纳氏试剂检查袋外液体的NH4+，观察颜色变化，直至袋内盐分透析完毕。
将袋内液体倾入试管，即得牛血清白蛋白溶液。
（三）BCG法鉴定白蛋白+溴甲酚绿ph=4.2 绿色复合物或（三）电泳鉴定（1）点样取一张膜条，将薄膜无光泽面向下，放入培养皿中的巴比妥缓冲液中使膜条充分浸透，取出，用干净滤纸吸去多余的缓冲液，以薄膜的无光泽面距一端1.5㎝处作点样线，将牛血清样品与待测的牛血清白蛋白溶液分别用点样器在同一张薄膜的点样线处不同位臵点样。
醋酸纤维薄膜电泳法分离牛血清蛋白PPT资料(正式版)
❖ 在酸性溶液中，2，6-二氯靛酚成红色，被还原后变为无色。
量的漂洗液去漂洗薄膜，多漂几次，这样既 直接将浆状物，倒入50ml容量瓶中，用2%草酸溶液稀释并定容，混匀，静止10分钟，过滤（最初数毫升滤液弃去），滤液备用。
直接将浆状物，倒入50ml容量瓶中，用2%草酸溶液稀释并定容，混匀，静止10分钟，过滤（最初数毫升滤液弃去），滤液备用。 2、滴定所用染料一般不应少于1ml或多于4ml，如果样品中含抗坏血酸太高或太低时，可酌量增减样液。
将6、水图果谱用观水察2洗：、干观净察，图染用谱滤，色纸将吸各液取种表血：面清水蛋氨分白。质基按实黑际比1例0大B小绘0于.5实g验,报甲告纸醇上。50ml，冰乙酸10ml，蒸 馏水40ml混匀即可。 醋酸纤维薄膜电泳法分离牛血清蛋白
❖ 三、实验试剂
❖ 1、2%草酸溶液：草酸2g，溶于100ml蒸馏水。 ❖ 2、1%草酸溶液：草酸1g，溶于100ml蒸馏水。 ❖ 3、标准维生素C液：准确称取维生素C，溶于1%草酸溶液，并稀
释至100ml，贮于棕色瓶中，冷藏，最好临用时配制。此溶液浓度 ❖ 4、0.1%2，6-二氯靛酚溶液：称取500mg2，6-二氯靛酚溶于
将水果用水洗干净，用滤纸吸取表面水分。
和无光泽面。 有所用2，6-二氯靛酚的体积算出1ml染料相当于多少毫克抗坏血酸。
实验十二 维生素C的定量测定（2，6-二氯靛酚滴定法） 称取，加2%草酸试剂10ml置研钵中研成浆状。
❖ 电泳槽中间为正极，两端为负极。 因此可用2，6-二氯靛酚滴定样品中含有的维生素C，当样品中的维生素C被完全还原后，在滴加过量的2，6-二氯靛酚，溶液变为淡红
实验七 醋酸纤维薄膜电泳法分离牛血清蛋白
实验七醋酸纤维薄膜电泳法分离牛血清蛋白一.目的掌握醋酸纤维薄膜电泳法分离蛋白质的原理和方法。
二、原理蛋白质是两性电解质。
当PH>PI时，蛋白质为负离子，在电场中向阳极移动；当PH<PI时，蛋白质为正离子，在电场中向阴极移动。
血清中含有数种蛋白质，在同一PH值时，因所带电荷不同，而在电场中的移动速度也不相同，故可用电泳法将其分离。
本试验以牛血清为材料，醋酸纤维薄膜为支持物，通过点样、电泳、染色、脱色从而得到血清中蛋白质的分离图谱，再进行观察和定量分析。
血清中含白蛋白、α-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白等。
其等电点低于pH7.0，在缓冲液中（pH8.6）中，电离成负离子，在电场中向阳极移动。
用醋酸纤维薄膜作蛋白电泳有简便，快速，分离清晰，容易定量等优点。
三、实验仪器1、牛血清2 、醋酸纤维薄膜3 、镊子4 、电泳仪5 、电泳槽6 、盖玻片四、实验试剂1、巴比妥—巴比妥钠缓冲液（离子强度，PH8.6）：称取巴比妥1.66g 和巴比妥钠12.76g，溶于蒸馏水并稀释至1000ml。
用pH计较正后使用。
2、染色液：氨基黑10B0.5g,甲醇50ml，冰乙酸10ml，蒸馏水40ml 混匀即可。
3、漂洗液：95%乙醇45ml，冰乙酸5ml和蒸馏水50ml混匀即可。
五、实验步骤1、准备：用镊子取薄膜一条，浸入缓冲液中，完全浸透后（大约3-5分钟），用镊子取出，将无光泽的一面向上，平放在干净滤纸上，将滤纸对折，吸取多余的缓冲液（注意不要吸的太干）。
2、点样：取盖玻片一块，用玻璃棒将血清均匀的涂在盖玻片的一端面上，直直的在薄膜一端1/3处点样。
3、电泳：将薄膜平贴于放在电泳槽上并已浸透缓冲液的滤纸上，无光泽面要向下放置，点样端放在阴极，进行电泳。
电泳条件：电压90-110V，电流0.4-0.6A,通电60分钟。
4、染色：电泳完毕，将薄膜浸入染色液（回收）中10分钟，进行染色。
5、漂洗：染色完毕，将薄膜取出，放入漂洗液中漂洗至背景无色，在浸入蒸馏水中。
牛血清蛋白分离纯化及鉴定的原理和流程
牛血清蛋白分离纯化及鉴定的原理和流程The principle of bovine serum albumin (BSA) separation, purification, and identification involves several key steps. Firstly, the protein sample, which contains BSA along with other components, is obtained. The separation process aimsto isolate BSA from these other components. This istypically achieved through techniques like salting out or chromatography.牛血清蛋白（BSA）的分离、纯化和鉴定的原理涉及几个关键步骤。
获取含有BSA和其他成分的蛋白样品。
分离过程旨在将BSA与其他成分隔离开来。
通常通过盐析或层析等技术实现。
Salting out is a widely-used method for separating proteins based on their solubilities in salt solutions. By adding a high concentration of salts like ammonium sulfate or sodium chloride to the protein solution, the solubility of BSA decreases while the solubility of other proteins remains higher. This leads to precipitation of BSA, allowing forits isolation.盐析是一种广泛使用的基于蛋白质在盐溶液中溶解度差异的方法进行分离。
一种牛血清白蛋白分度热休克法提取工艺[发明专利]
![一种牛血清白蛋白分度热休克法提取工艺[发明专利]](https://img.taocdn.com/s3/m/d147d9100242a8956aece451.png)
专利名称：一种牛血清白蛋白分度热休克法提取工艺专利类型：发明专利
发明人：杨明,张旭群
申请号：CN201610290629.3
申请日：20160505
公开号：CN107344965A
公开日：
20171114
专利内容由知识产权出版社提供
摘要：一种牛血清白蛋白分度热休克法提取工艺，包括如下步骤：1.分离血清：健康牛新鲜全血，去纤维蛋白，连续离心收集血清，红血球另用；2.提取：将血清和等量的生理盐水加入反应罐，20‑40rpm搅拌混匀，边搅拌边加入0.32‑0.38％辛酸钠，使之与白蛋白充分结合；加入0.1M稀盐酸，调节PH至5.8‑6.0，加温60℃‑75℃保温10小时，过滤去沉淀，清夜调PH至4.5‑5.0，保温，过滤去沉淀，收集清液；3.浓缩、脱盐及在位除菌过滤：清液调PH至6.8‑7.2经循环除菌，以一万分子量超滤膜超滤浓缩、洗脱盐分，蛋白浓缩液终浓度不超过15％；4.冷冻干燥为晶体状干粉。
本发明用料简单、节约成本、工艺简便、易于操作。
申请人：天津康源生物技术有限公司
地址：301800 天津市宝坻区新安镇宝新公路北侧(新中路正大街6号)
国籍：CN
代理机构：天津盛理知识产权代理有限公司
代理人：董一宁
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牛血清白蛋白的提取与鉴定
牛血清白蛋白的提取与鉴定一、实验目的1. 掌握牛血清白蛋白的提取与鉴定方法2.掌握盐析法、透析法及电泳法二、实验原理牛血清白蛋白是牛血清中的简单蛋白，是血液的主要成分（38g/100ml），分子量68kD。
等电点4.8。
应用相同浓度硫酸铵盐析法将血清中白蛋白与其它球蛋白分离，最后用透析法除盐，即可提取白蛋白。
再利用电泳过程中带电粒子的移动速度与粒子荷电量、电场强度、粒子重量与半径及介质的黏稠度等有关，对牛血清白蛋白进行分离与鉴定。
三、操作步骤（一）盐析取离心管一支加入牛血清2mL、加入等量PBS（磷酸盐缓冲生理盐水）稀释血清，摇匀后，逐滴加入pH7.2饱和硫酸铵溶液2mL，边加边摇，充分混匀，然后静止放臵10分钟，再离心（2000r/min）10min，将上清液倾入试管中。
（二）透析（1 ）取干净的比色板，在各孔内滴加一滴纳氏试剂（2）透析袋未放入水中时，立即取水中液体检查有无NH4+(3)取玻璃纸一张，折成袋形，将离心后的上清液倒入袋内，用线扎紧上口（注意要留有空隙），用玻璃棒悬在盛有半杯蒸馏水的100mL烧杯内，使透析袋下半部侵入水中，对蛋白液进行透析，常用玻璃棒搅拌袋外（烧杯中）液体，以缩短透析时间。
(4)每隔2分钟检查一次，更换蒸馏水多次，用纳氏试剂检查袋外液体的NH4+，观察颜色变化并记录，直至袋内盐分透析完毕。
(5)将袋内液体倾入试管，即得牛血清白蛋白溶液。
（三）电泳（1）点样取一张膜条，将薄膜无光泽面向下，放入培养皿中的巴比妥缓冲液中使膜条充分浸透，取出，用干净滤纸吸去多余的缓冲液，以薄膜的无光泽面距一端1.5㎝处作点样线，将牛血清样品与待测的牛血清白蛋白溶液分别用点样器在同一张薄膜的点样线处不同位置点样。
标准液点一次，待测液点三次。
（2）电泳将点样后的膜条臵于电泳槽架上，放臵时膜条无光泽面向下，点样端臵于阴极，待平衡5min后，打开电源，调节电泳仪的电压为160伏，通电60min，关闭电源后用镊子将膜条取出。
牛血清白蛋白工艺流程
牛血清白蛋白工艺流程
《牛血清白蛋白工艺流程》
牛血清白蛋白是一种重要的生物制剂，具有多种生理活性和药理作用。
它主要由牛血浆中提取得到，经过一系列的加工工艺才能得到纯度较高的白蛋白产品。
下面将介绍牛血清白蛋白的工艺流程。
1. 搜集牛血浆：首先需要从健康的牛身上搜集血浆，一般来说，新鲜的牛血浆比冷冻的更容易提取到更高质量的白蛋白。
2. 分离红细胞：收集到的血浆需要采用离心机进行离心分离，将红细胞和其他细胞成分分离开来。
3. 净化过滤：将分离好的白蛋白溶液通过过滤器进行初步的净化，去除一些杂质和微生物。
4. 超滤浓缩：利用超滤膜对白蛋白进行浓缩，并进一步去除较大的蛋白质杂质和其他有机物。
5. 肽酶水解：将浓缩后的白蛋白溶液加入适量的肽酶，进行水解反应，使得白蛋白分子的分子量降低，提高其营养价值。
6. 纯化精制：通过离子交换层析、凝胶过滤层析等技术，进一步纯化白蛋白，除去残留的有机物和微生物。
7. 冻干干燥：将纯化好的白蛋白溶液进行冻干干燥，最大限度
地保持其生物活性和稳定性。
8. 包装贮存：最后对冻干干燥好的产品进行包装和贮存，以备后续的使用。
以上就是牛血清白蛋白工艺流程的主要步骤，通过严格的工艺控制和纯化技术，可以得到高质量的牛血清白蛋白产品，为医药、保健品等行业提供优质的原料。
牛血清白蛋白的提取
牛血清白蛋白热乙醇法提取： 分离血浆，在牛血中加入枸橼酸钠离心，提 取，将收集的血浆放入夹层反应罐内，加热 加入辛酸钠，缓慢搅拌，温度在55℃～65℃， 加入盐酸调pH值至4.0～6.5，然后加乙醇， 过取新鲜牛血放入带制冷功能的离心机中，加入 血量的10％的浓度为3.8％的枸橼酸钠，离心，温度在2℃以 下，分离血浆、血球，收集血浆，血球另用； 2、提取，将血浆放入夹层反应罐内，夹层内加热水，边加热 边加入牛血清容积的0.2-0.3％的辛酸钠，缓慢搅拌，温度在 55℃～65℃，溶解后调PH值，加入浓度为1摩尔的盐酸，将 PH调至4.0～6.5，然后加入血清总量的5.5％的浓度为95％ 的乙醇，过滤，滤渣弃之； 3、脱盐和浓缩，将滤液用20000分子量以下的超滤器洗脱盐 类及其它小分子杂质，同时进行浓缩； 4、冻干，将浓缩液按冻干曲线冻干，即将浓缩液迅速冷却至40℃，持续1小时左右，升到-25℃，持续10-20小时，再缓 慢升温到0℃，再持续1-4小时升到保存温度20℃。，为成品。
离子液体双水相体系萃取分离牛血清白蛋白
离子液体双水相体系萃取分离牛血清白蛋白邓凡政*郭东方(淮北煤炭师范学院化学系,淮北235000)本文系安徽省教育厅自然科学研究项目(No. 2004kj319)资助摘要建立了由亲水性离子液体四氟硼酸1-甲基-3-丁基咪唑([Bmim]BF4)和KH2PO4形成的双水相体系萃取分离牛血清白蛋白(BSA)的新方法。
研究了不同盐及盐的浓度、离子液体浓度以及蛋白质用量、溶液酸度、其它共存物质对双水相成相及BSA萃取率的影响,结果表明,磷酸二氢钾盐浓度为80 g/L,离子液体浓度在160~240 mL/L,BSA的浓度为30~50 mg/L,溶液酸度在pH 4~8范围,离子液体双水相体系对BSA有较高的萃取率。
用加入不同类型表面活性剂探讨了离子液体与蛋白质之间的作用。
关键词离子液体,双水相,牛血清白蛋白,萃取分离1引言离子液体是在室温或室温附近由离子构成呈液态的物质,具有优异的化学热力学稳定性,其液态温度区间大、溶解范围广、没有显著的蒸气压以及极性较强且酸性可调等优点。
因此,它是一种极具吸引力的绿色溶剂,被称为环境友好液体、“可设计性”溶剂,是传统挥发性有机溶剂的理想替代品[1]。
近年来,离子液体也被用于萃取分离领域, Jonathan等[2]以甲基咪唑类离子液体作为萃取剂对多种有机物进行了萃取,离子液体还用于生物技术中的分离提取,如从生物燃料ABE的发酵液中回收丁醇[3];顾彦龙等[4]利用室温离子液体浸取分离牛磺酸与硫酸钠固体混合物;刘庆芬等[5]利用离子液体双水相体系对青霉素进行分离。
而利用该体系对于蛋白质萃取分离的报道还较少见。
为了扩大该领域应用范围,本研究用亲水性离子液体[Bmim]BF4和磷酸二氢钾,形成上相富集离子液体和下相富集磷酸盐的双水相体系对牛血清白蛋白进行萃取研究。
结果表明,该离子液体双水相体系,对牛血清白蛋白有较高的萃取率,为提纯分离蛋白质,提供一种新的方法。
2实验部分2.1仪器与试剂TU-1901双光束紫外可见分光光度计(北京普析通用仪器有限公司); 721型可见分光光度计(上海光谱仪器有限公司); pHs-3型精密酸度计(上海雷磁仪器厂)。
牛血清蛋白分离纯化及鉴定的原理和流程
英文回答：The purpose of this paper is to describe the principles and processes of seroprotein separation and identification to guide researchers in the proper conduct of their work. Sample pre—treatment is required to remove impurities and protect target proteins. Specific operations include the collection of cow serums, centrifuge removal of cell fragments and large molecular polymers, and the removal of fats, cell membrane proteins from plasma using different methods. Separatization should be undertaken to obtain target protein. Major technologies include adhesive deposition, ion exchange, gel filtration, prostheses, etc. Validation is required to determine the purity and structure of the target protein. Common methods include SDS—PAGE electric swimming, Western blotting immune footprints, mass spectrometry, etc. Work must be carried out in strictpliance with the above—mentioned processes and principles to ensure the accuracy and reliability of research work.本文旨在阐述牛血清蛋白分离纯化及鉴定的原理和流程，以指导科研工作者正确进行相关工作。
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课程设计说明书课程名称：生物分离工程设计题目：牛血清白蛋白的分离提纯工艺院系：环境与化学工程学院学生姓名：***学号：41004020111专业班级：10级生物工程01班指导教师：***2013年6月20日目录1.设计任务书 (1)2.设计背景 (1)2.1 牛血清白蛋白分离提纯的简介 (1)2.2 牛血清白蛋白分离提纯的意义 (1)3.设计原理 (2)4.设计工艺流程及设计方案说明 (2)4.1对原材料的粗分级分离 (3)4.2对粗分离成分进行细分级分离 (3)4.3 蛋白的结晶与重结晶 (3)4.4 对分离出的蛋白质进行纯度鉴定 (3)4.5 牛血清白蛋白质分离提纯的整个工艺流程 (3)5.操作过程 (4)5.1蛋白质分离的准备阶段 (4)5.2细分级分离设备的设计 (4)5.3蛋白质的纯度鉴定 (8)6.参考文献 (8)7.课程设计心得 (9)1.设计任务书现有一混合物料液中含有酪蛋白（分子量：57000Da，pI 4.5）、β-乳球蛋白（分子量：35000Da，pI 5.1）、α-乳白蛋白（分子量：14000Da，pI 4.2）和牛血清白蛋白（分子量：66200Da，pI 4.7），设计一个分离纯化工艺纯化其中的牛血清白蛋白。
2.设计背景2.1 牛血清白蛋白分离提纯的简介蛋白质是（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
蛋白质具有很多生物化学共性，运用相关性质进行蛋白质的分离制备多种不同的单一蛋白质，更好的为人们所有。
蛋白质的分离提纯技术已经很成熟，相关的工艺流程包含各种不同的分离提纯设备，这些设备运用蛋白质的不同原理对其进行分离纯化，单一蛋白质的分离提纯在现实生活中具有重要意义！2.2 牛血清白蛋白分离提纯的意义牛血清中的简单蛋白，是血液的主要成分（38g/100ml），分子量68kD。
等电点4.8。
含氮量16%，含糖量0.08%。
仅含已糖和已糖胺，含脂量只有0.2%。
白蛋白由581个氨基酸残基组成，其中35个半胱氨酸组成17个二硫键，在肽链的第34位有一自由巯基。
白蛋白可与多种阳离子、阴离子和其他小分子物质结合。
血液中的白蛋白主要起维持渗透压作用、PH缓冲作用、载体作用和营养作用。
在动物细胞无血清培养中，添加白蛋白可起到生理和机械保护作用和载体作用。
牛血清白蛋白（BSA），又称第五组分，是牛血清中的一种球蛋白，包含583个氨基酸残基，分子量为66200Da，等电点为4.7。
牛血清白蛋白在生化实验中有广泛的应用，例如在western blot中作为Blocking agent。
3.设计原理采用等电点沉淀、凝胶过滤、亲和层析等方法对蛋白质进行分离提纯，对相关分离提纯所需条件可通过与电脑相连的方式进行精确控制，并在此基础设计相关仪器分离提纯蛋白质，在分离提纯过程中运用到的蛋白质一些性质：分子大小、溶解度、等电点、吸附特性等。
根据生物分离原则：先纯化，再脱盐，最后成品加工。
初步纯化采用盐析沉淀法，高度纯化采用二维电泳。
盐析沉淀原理：蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。
当用中性盐加入蛋白质溶液，中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失。
同时，中性盐加入蛋白质溶液后，由于离子强度发生改变，蛋白质表面电荷大量被中和，更加导致蛋白溶解度降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀。
4.设计工艺流程及设计方案说明4.1对原材料的粗分级分离当蛋白质提取液获得后，选用一套适当的方法，将所要的蛋白质与其他杂蛋白分离开来。
一般该步分离用盐析、等电点沉淀和有机溶剂分级分离等方法。
4.2对粗分离成分进行细分级分离这一步也就是样品的进一步纯化。
样品经粗分级分离以后，一般体积较小，杂蛋白大部分已被除去。
进一步纯化，一般使用层析法，还可以选用电泳、等电聚焦作为最后的纯化步骤。
等电聚焦电泳就是使电泳的介质中形成一定范围的pH梯度，电泳时待分离的两性分子可以在这种pH梯度中迁移，直到聚集于与其等电点相同的区域。
该技术特别适用于分子量相近而等电点不同的蛋白质分离和分析。
我们在设计完成自己创新的蛋白质电荷分离仪时就是依据等电聚焦的相关原理完成的，因此等电聚焦电泳分离蛋白质就是我们设计分离蛋白质的基本依据。
4.3 蛋白的结晶与重结晶结晶是蛋白质分离纯化的最后步骤，结晶过程本身也伴随着一定程度的纯化，而重结晶又可除去少量夹杂的蛋白质。
结晶并不能保证蛋白质一定是均一的，但只有某些蛋白质在溶液中数量上占优势时才能形成结晶。
4.4 对分离出的蛋白质进行纯度鉴定蛋白质纯度鉴定通常采用物理化学的方法，如电泳、沉淀、HPLC和溶解度分析等。
纯的蛋白质和还有杂质的蛋白质在电泳等测量时会表现出不同的动向故而能够进行纯度的鉴定。
4.5 牛血清白蛋白质分离提纯的整个工艺流程工艺流程：动植物组织或细胞，细菌细胞裂解破碎→得到蛋白质提取液→通过盐析、等电点沉淀等方法除去其中的杂质→的到体积较小，杂蛋白较少的蛋白提取液→经过层析、电泳、等电聚焦等方法进一步分离纯化蛋白→结晶→重结晶→纯度的鉴定→纯度过低时重复以上几步操作→得到单一牛血清白蛋白5.操作过程5.1蛋白质分离的准备阶段方法:盐析其原理由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水变成了盐离子的水化水，那些被迫与蛋白质表面的疏水基团接触并掩盖它们的水分子成为下一步最自由地可以利用的水分子，因此留下暴露出来疏水基团的蛋白质，随硫酸铵的进一步加入，蛋白质疏水基团进一步暴露，由于疏水作用蛋白质聚集沉淀。
在上步溶有蛋白质的缓冲液内加入中性盐硫酸铵，随着硫酸铵的加入，当离子浓度足够高时，缓冲液中的蛋白质会沉淀下来，这样就得到了蛋白质的粗提物，这步主要利用了盐析原理。
通过以上两个步骤完成蛋白质的初级分离，为下一步细分级分离做好准备。
5.2细分级分离设备的设计基于蛋白质分离的准备阶段，对所要的目的蛋白进行分离创新设计仪器名称：蛋白质电荷分离仪所设计仪器原理：蛋白质在非等电点溶液中带电，在外加电场作用下会向相反电极移动；蛋白质在等电点时溶解度最低且不带电荷，在外加电场下不会移动。
精确控制分离缓冲液的pH，利用电泳作用分离带点蛋白质和不带电蛋白质。
主要过程包括以下两方面要点：a、精确地控制反应容器内液体的pH，b、自由电泳分离带电蛋白质。
所用器材：滴定管、铁架台、夹子、带孔玻璃板、下部带有出口圆形玻璃器皿、磁力搅拌器、pH计、电脑、电极、电源、透析纸袋等。
蛋白质电荷分离仪的主要构成：固定装置、反应装置、搅拌装置、控制装置、电泳装置。
仪器介绍：a.固定装置主要组成：铁架台、夹子、玻璃板等主要用途：用于固定滴定管，方便调节pH的液体（酸、碱、水）的滴加，再者固定与电极相连的电线，使装置处于相对比较稳定的状态。
此装置位于分离仪器的最上部。
b.反应装置主要组成：下部带有出口圆形玻璃器皿、透析纸袋等主要用途：用于盛装反应液，pH计测定反应液的pH，电泳过程等主要反应过程都在这里面进行。
此装置位于分离仪器的中部。
c.搅拌装置名称：磁力搅拌器原理: 利用磁性物质同性相斥的特性，通过不断变换基座的两端的极性来推动磁性搅拌仔转动。
适用于粘稠度不是很大的液体，或者固液混合物利用了磁场和漩涡的原理，将液体放入容器中后；将搅拌子同时放入液体；当底座产生磁场后带动搅拌子成圆周循环运动，从而达到搅拌液体的目的。
用途：当滴定管液体滴入反应容器时会造成反应液各处pH不均匀，磁力搅拌器将液体搅匀，便于下面pH计的准确测定。
d.电泳装置组成：电极、电源、电线等分类：自由电泳、区带电泳原理：生物大分子如蛋白质，核酸，多糖等大多都有阳离子和阴离子基团，称为两性离子。
常以颗粒分散在溶液中，它们的静电荷取决于介质的H+浓度或与其他大分子的相互作用.在电场中，带电颗粒向阴极或阳极迁移，迁移的方向取决于它们带电的符号，这种迁移现象即所谓电泳。
如果把生物大分子的胶体溶液放在一个没有干扰的电场中，使颗粒具有恒定迁移速率的驱动力来自于颗粒上的有效电荷Q和电位梯度E。
用途：达到特定蛋白质等电点时，蛋白质溶解度最低且不带电荷，在外加电场作用下不会向两极移动；其它蛋白质在特定蛋白质的等电点时不是它们自己的等电点，因此带点，在外加电场下会移动。
用pH计精确控制分离缓冲液的pH，达到特定蛋白质的等电点，让后自由电泳，将特定蛋白质与其它蛋白质分离开来。
e.控制装置名称：pH计组成：一个参比电极；一个玻璃电极，其电位取决于周围溶液的pH；一个电流计，该电流计能在电阻极大的电路中测量出微小的电位差。
分类：1.按测量精度可分 0.2级、0.1级、0.01级或更高精度。
2.按仪器体积分有笔式（迷你型）、便携式、台式还有在线连续监控测量的在线式。
3.根据使用的要求笔式（迷你型）与便携式PH酸碱度计一般是检测人员带到现场检测使用。
原理：用电位法测定溶液的pH值是最基本的方法。
电位测量 pH的原理来源于能斯特公式。
如把一支对氢离子可逆的电极和一支参比电极放人溶液中，就组成了原电池。
由于原电池中参比电极的电位在一定条件下是不变的，那么原电池的电动势的数值就随着被测溶液中氢离子的活度而变。
因此，可以通过测量原电池的电动势，计算溶液中的pH值。
操作过程：在带有出口圆形玻璃器皿底部铺上一层透析纸袋，将带孔玻璃板盖在下部带有出口圆形玻璃器皿上，（不易用方形玻璃器皿，因为搅拌时候易造成液体飞溅，容器内已经注有一定pH的缓冲液)，滴定管和电极电线穿过玻璃板孔向容器内滴加液滴（视情况滴加酸、碱、纯水，液滴的量要精确控制，以免pH受到较大波动），在滴加液滴的同时打开磁力搅拌器缓慢搅拌，使溶液各处pH均匀，在此期间经校正的pH计严格监视溶液pH的变化，随液滴的滴加pH达到被分离蛋白质的等电点（之所以没有提前加入被分离蛋白质样品是避免pH波动对被分离蛋白质活性的影响），停止滴加液滴，加入被分离蛋白质样品，再次测溶液pH并且调整溶液pH至被分离蛋白质的等电点。
以上操作主要是为了找到被分离蛋白质的等电点，并没有进行电泳操作，上述操作完成后，停止pH计的测量，打开电泳操作进行电泳，由于被分离蛋白质在等电点pH处不带电，故而不移动，其它带点蛋白质会在电场作用下向相反电极移动（控制电压可以改变带电蛋白质的移动速度），从而分离出目标蛋白质，然后通过下部带有出口圆形玻璃器皿的出口取出被分离液，将透析纸袋取出，获取目标蛋白质，将其储存起来，关闭出口，再换一张透析纸袋，将出口的分离液再次倒进反应装置里，再次打开磁力搅拌器缓慢搅拌，调整pH至刚分离的蛋白质的等电点，然后重复上述操作，进一步分离目标蛋白质，提高被分离蛋白质的产量。