第九章-氨基酸代谢资料讲解
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生化课件第九章 氨基酸代谢
目录
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H 2N C H R
COOH
H 2N C H R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
目录
γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)的要点：
✓ 氨基酸的吸收及其向细胞内的转运过 程是通过谷胱甘肽的分解与合成来完成的 ✓ -谷氨酰基转移酶是关键酶，位于细胞 膜上 ✓ 转移1分子氨基酸需消耗3分子ATP
2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
• 涉及的氨基酸及其衍生物： 6种
鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、
精氨酸代琥珀酸、 N-乙酰谷氨酸
•限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶
• 耗能： 3个ATP；4个高能磷酸键
•与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
*意义 解除氨毒以保持血氨的低浓度水平
目录
（三）尿素合成的调节
目录
三、 蛋白质的腐败作用
• 蛋白质的腐败作用(putrefaction) 在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消
化，也有一部分消化产物不被吸收。肠道细菌 对这部分蛋白质及其消化产物所起的分解作用， 称为蛋白质的腐败作用。
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H 2N C H R
COOH
H 2N C H R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
目录
γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)的要点：
✓ 氨基酸的吸收及其向细胞内的转运过 程是通过谷胱甘肽的分解与合成来完成的 ✓ -谷氨酰基转移酶是关键酶，位于细胞 膜上 ✓ 转移1分子氨基酸需消耗3分子ATP
2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
• 涉及的氨基酸及其衍生物： 6种
鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、
精氨酸代琥珀酸、 N-乙酰谷氨酸
•限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶
• 耗能： 3个ATP；4个高能磷酸键
•与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
*意义 解除氨毒以保持血氨的低浓度水平
目录
（三）尿素合成的调节
目录
三、 蛋白质的腐败作用
• 蛋白质的腐败作用(putrefaction) 在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消
化，也有一部分消化产物不被吸收。肠道细菌 对这部分蛋白质及其消化产物所起的分解作用， 称为蛋白质的腐败作用。
生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
细胞溶胶的氨甲酰磷酸合成酶II：用谷氨酸作 为氮的给体，分担着嘧啶生物合成的任务。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
生物化学《氨基酸代谢》课件
蛋白质的腐败分解作用（putrefaction）主要在大 肠中进行，是指细菌对蛋白质及其消化产物的分解 作用。 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、脱氨、 脱巯基等反应。可产生有毒物质，如胺类（腐胺、 尸胺、酪胺），酚类，吲哚类，氨及硫化氢等。 这些有毒物质被吸收后，由肝进行解毒。
Section 3 General Catabolism of Amino Acids
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶（L-amino acid oxidase)：
➢ 是一种需氧脱氢酶，以FAD或FMN为辅基， 脱下的氢原子交给O2，生成H2O2。
➢ 该酶活性不高，在组织器官中分布局限（见于 肝、肾），因此作用不大。
2. L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）： ➢ 是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶， 线粒体内生成的NADH或NADPH可进入呼吸链经 氧化磷酸化产生ATP。 ➢ 该酶活性高，分布广泛，因而作用较大；该酶属 于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP， GDP的激活。
转氨酶的辅酶及其作用机制
-H2O +H2O
+H2O -H2O
分子重排
重要的转氨酶
⑴ 丙 氨 酸 氨 基 转 移 酶 （ alanine transaminase, ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）： ➢ ALT催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换 反应，为可逆反应。 ➢ ALT在肝中活性较高，在肝的疾病时，可引起 血清中ALT活性明显升高。
（三）氨基酸经联合脱氨基作用脱氨基 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而 使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸(-ketoacid) 的过程，称为联合脱氨基作用。 联合脱氨基作用可在肝、肾等大多数组织细胞 中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
Section 3 General Catabolism of Amino Acids
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶（L-amino acid oxidase)：
➢ 是一种需氧脱氢酶，以FAD或FMN为辅基， 脱下的氢原子交给O2，生成H2O2。
➢ 该酶活性不高，在组织器官中分布局限（见于 肝、肾），因此作用不大。
2. L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）： ➢ 是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶， 线粒体内生成的NADH或NADPH可进入呼吸链经 氧化磷酸化产生ATP。 ➢ 该酶活性高，分布广泛，因而作用较大；该酶属 于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP， GDP的激活。
转氨酶的辅酶及其作用机制
-H2O +H2O
+H2O -H2O
分子重排
重要的转氨酶
⑴ 丙 氨 酸 氨 基 转 移 酶 （ alanine transaminase, ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）： ➢ ALT催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换 反应，为可逆反应。 ➢ ALT在肝中活性较高，在肝的疾病时，可引起 血清中ALT活性明显升高。
（三）氨基酸经联合脱氨基作用脱氨基 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而 使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸(-ketoacid) 的过程，称为联合脱氨基作用。 联合脱氨基作用可在肝、肾等大多数组织细胞 中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
第九章氨基酸代谢
5.96
CH3-CH-CH2 CHCOOH
Leu L
CH3
NH2
5.98
二、氨基酸的脱氨基作用
? 脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。
氧化脱氨基
转氨基作用 ?方式
联合脱氨基
*嘌呤核苷酸循环
(一) 氧化脱氨基作用
1. L-谷氨酸脱氢酶广泛 存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。 3. GTP、ATP为其抑制剂； GDP、ADP为其激活剂。
尿素
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
精氨酸
延胡索酸
O2
NO
一氧化氮合酶 (NOS)
精氨酸代 琥珀酸
瓜氨酸
天冬氨酸
对心脑血管方面
NO在感觉传入以及学习记忆等有很重要的作用。先
天性精氨酸代琥珀酸合成酶（裂解酶）缺乏可出现严重
的精神障碍症状。还有研究发现 NO可抑制肿瘤的生长。
(三)高氨血症和氨中毒
1.血氨浓度升高称 高氨血症，此时可引起脑 功能障碍，称 氨中毒。常见于肝功能严重损伤、 尿素合成酶系的遗传缺陷。
1.总氮平衡 摄入氮 = 排出氮(正常成人)。 2.正氮平衡 摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等 )。 3.负氮平衡 摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性
疾病患者 )。 4.氮平衡意义 可反映体内蛋白质代谢的慨况。
(二) 需要量
成人每日最低蛋白质需要量为 30～50g，我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为 80g。
食物蛋白质
组织 分解 蛋白质
合成
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
Hale Waihona Puke 体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸的代谢课堂PPT
（三）联合脱氨基作用 （四）嘌呤核苷酸循环
7
(一) 氧化脱氨基作用
•氧化脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化作用下，脱氢氧
化的同时脱去氨的过程。
•部位：肝，肾，脑 •方式：不需氧脱氢 •酶： L-谷氨酸脱氢酶 •反应：
NH2
NAD(P)H+H+ NH
H2O O
CH COOH
C COOH
C COOH + NH3
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而
使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联 合脱氨基作用。
氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
• 联合脱氨基既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内 合成非必需氨基酸的主要方式。
• 主要在肝、肾组织进行。
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨酸 尿素
胞液
瓜氨酸 ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸
草酰乙酸
延胡索酸 苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
氨基酸 α-酮酸
25
反应小结
• 原料：2 分子氨，一个来自于游离氨（氨基甲 酰磷酸），另一个来自天冬氨酸。 • 过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。 • 耗能：4 个高能磷酸键。
43
谷胱甘肽 :由谷氨酸（Glu）、甘氨酸（Gly）、半
胱氨酸（Cys）构成的三肽。Cys的-SH构成活性基团， 具还原性，可保护蛋白质中的巯基；并可消除过氧化 物、自由基及毒物、药物的毒性。
2GSH
GSSG
7
(一) 氧化脱氨基作用
•氧化脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化作用下，脱氢氧
化的同时脱去氨的过程。
•部位：肝，肾，脑 •方式：不需氧脱氢 •酶： L-谷氨酸脱氢酶 •反应：
NH2
NAD(P)H+H+ NH
H2O O
CH COOH
C COOH
C COOH + NH3
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而
使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联 合脱氨基作用。
氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
• 联合脱氨基既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内 合成非必需氨基酸的主要方式。
• 主要在肝、肾组织进行。
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨酸 尿素
胞液
瓜氨酸 ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸
草酰乙酸
延胡索酸 苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
氨基酸 α-酮酸
25
反应小结
• 原料：2 分子氨，一个来自于游离氨（氨基甲 酰磷酸），另一个来自天冬氨酸。 • 过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。 • 耗能：4 个高能磷酸键。
43
谷胱甘肽 :由谷氨酸（Glu）、甘氨酸（Gly）、半
胱氨酸（Cys）构成的三肽。Cys的-SH构成活性基团， 具还原性，可保护蛋白质中的巯基；并可消除过氧化 物、自由基及毒物、药物的毒性。
2GSH
GSSG
氨基酸的代谢学习资料
第九章氨基酸的代谢. doc1什么是氮平衡、正氮平衡、负氮平衡？2•什么是联合脱氨基作用，为什么联合脱氨基作用是体内脱去氨基的主要方式？3.为什么转氨基作用常以a 一酮戊二酸为氨基受体？4•各种物质甲基化时，甲基的直接供体是什么？为什么？5.氨基酸在体内能贮存吗？为什么？6.简述体内氨基酸的来源和去路。
7.氨是有毒物质，不能在血液中游离存在，它是如何进行转运的？&氨基酸分解后产生的氨是如何排出体外的？9.氨基酸的碳架是如何进行氧化的？10.什么是必需氨基酸、非必需氨基酸和半必需氨基酸？11.氨基酸是以CO和NH+为前体从头进行合成的吗？如果不是，请解释。
12.当血液中氨浓度升高时，弓|起高氨血症，出现昏迷现象，请解释可能的原因。
13.临床治疗高氨血症，有时会给病人补充适量必需氨基酸相应的酮酸，请解释为什么？14.为什么说葡萄糖一丙氨酸循环是一种经济有效的氨转运方式？15.尿素循环和三羧酸循环是如何联系在一起的？16.在尿素合成途径中，第一步氨甲酰磷酸的合成是在线粒体中进行的，有何生理意义？17.2分子丙氨酸彻底氧化分解并以CO2和尿素的形式排ATP分出，请写出并计算产生的子数。
1.在正常情况下，人体蛋白的合成与分解处于动态平衡。
每天从食物中以蛋白质形式摄入的总氮量与排出的氮量相当，基本上没有氨基酸和蛋白质的贮存，这种收支平衡的现象，称为氮平衡。
正在成长的儿童和病后恢复期的患者，体内蛋白的合成量大于分解量，这时外源氮的摄入量大于排泄量，说明一部分氮被保留在体内构成组织，这种状态称为正氮平衡。
反之，长期饥饿或患有消耗性疾病的患者，由于食物蛋白的摄入量不足或组织蛋白的分解过盛，使排出氮的量大于摄入的氮量，这种状态称为负氮平衡。
2•将转氨基作用和脱氨基作用偶联在一起的脱氨方式。
自然界中L一氨基酸氧化酶活力都很低，显然不能满足机体脱氨的需要，而转氨基作用虽然普遍存在，但又不能最终将氨基脱去，所以各种氨基酸首先在转氨酶的作用下，将氨基转移给a一酮戊二酸，生成谷氨酸，再借助高活性的谷氨酸脱氢酶将氨基脱去。
分子生物学氨基酸代谢.ppt
谷草转 氨酶
H2N CH2 P
第九章 氨基酸代谢
COOH H2N CH
CH2 COOH 天冬氨酸?
COOH OC
CH2 COOH
草酰乙酸?
谷丙转氨酶
COOH H2N CH
CH2 CH2 COOH 谷氨酸?
COOH OC
CH2 CH2 COOH a-酮戊二酸
O CH P
谷丙转 氨酶
H2N CH2 P
COOH
精癜彼?
COOH
鸟氨酸
氨
酸 循 环
COOH H2N C N CH
HN
CH2
H2N C O
[CH2 ]3 COOH
HN
鸟氨酸
O H2N C
P2iADP+Pi P
瓜氨酸
CHNH2
[CH2 ]3
COOH
CHNH2
精氨琥珀酸
COOH
瓜氨酸
线粒体
天冬氨酸
AMP+PPi
ATP
第九章 氨基酸代谢
2. 酮酸的去路 （1）合成氨基酸（2）氧化分解（3）生成糖或脂
钼铁蛋白 直接还原氮
供电子体：NADPH 能量供体：ATP
固氮机理：
3 NADPH+ H+
3 NADP+
氧化 铁氧还蛋白
还原
固氮酶
铁蛋 白
6 e－
钼铁蛋白
N2 2 NH3
12 ATP 12 ADP+ Pi
（2）硝酸还原 硝酸还原分为两步，第一步在硝酸还原酶催化下， NO3－还原为NO2－，第二步在亚硝酸还原酶催化下， NO2－还原为NH3
1. 氨的去路 （1）重新合成氨基酸 （2）生成NH4+ （3）生成酰胺 （4）合成其他含氮化合物 （5）形成尿素（鸟氨酸循环）
H2N CH2 P
第九章 氨基酸代谢
COOH H2N CH
CH2 COOH 天冬氨酸?
COOH OC
CH2 COOH
草酰乙酸?
谷丙转氨酶
COOH H2N CH
CH2 CH2 COOH 谷氨酸?
COOH OC
CH2 CH2 COOH a-酮戊二酸
O CH P
谷丙转 氨酶
H2N CH2 P
COOH
精癜彼?
COOH
鸟氨酸
氨
酸 循 环
COOH H2N C N CH
HN
CH2
H2N C O
[CH2 ]3 COOH
HN
鸟氨酸
O H2N C
P2iADP+Pi P
瓜氨酸
CHNH2
[CH2 ]3
COOH
CHNH2
精氨琥珀酸
COOH
瓜氨酸
线粒体
天冬氨酸
AMP+PPi
ATP
第九章 氨基酸代谢
2. 酮酸的去路 （1）合成氨基酸（2）氧化分解（3）生成糖或脂
钼铁蛋白 直接还原氮
供电子体：NADPH 能量供体：ATP
固氮机理：
3 NADPH+ H+
3 NADP+
氧化 铁氧还蛋白
还原
固氮酶
铁蛋 白
6 e－
钼铁蛋白
N2 2 NH3
12 ATP 12 ADP+ Pi
（2）硝酸还原 硝酸还原分为两步，第一步在硝酸还原酶催化下， NO3－还原为NO2－，第二步在亚硝酸还原酶催化下， NO2－还原为NH3
1. 氨的去路 （1）重新合成氨基酸 （2）生成NH4+ （3）生成酰胺 （4）合成其他含氮化合物 （5）形成尿素（鸟氨酸循环）
生物化学9第九章 氨基酸代谢
残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 +
二肽酶 氨基酸
⑵小肠黏膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸 ——在小肠黏膜细胞中进行
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用， 例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽 酶(dipeptidase)等， 最终产生氨基酸。
（四）氨基酸的吸收
主要在小肠进行，是一种主动转运过程， 需由特殊载体蛋白携带。
转运氨基酸或小肽进入细胞时，同时转 运入Na+，三者形成三联体。
Na+借Na+泵排出细胞外，消耗ATP。 此吸收过程存在于小肠黏膜细胞，肾小
管细胞和肌细胞等细胞膜上。
七种类型的载体蛋白：
中性氨基酸载体
β
酸性氨基酸载体
碱性氨基酸载体
（五）未被吸收的蛋白质被肠道细菌代谢
蛋白质的腐败作用(putrefaction)
在消化过程中，有一小部分蛋白质未被消化或虽 经消化、但未被吸收，进入肠道。
肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物的代谢叫 蛋白质的腐败作用。
腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等； 也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的 物质。
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
L-谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸氧化脱氨基
酶存在于肝、脑、肾中，催化反应可逆。 一般情况下，反应偏向于谷氨酸合成。
（二）丙酮酸和草酰乙酸通过转氨基作用生成 丙氨酸和天冬氨酸
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 +
二肽酶 氨基酸
⑵小肠黏膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸 ——在小肠黏膜细胞中进行
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用， 例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽 酶(dipeptidase)等， 最终产生氨基酸。
（四）氨基酸的吸收
主要在小肠进行，是一种主动转运过程， 需由特殊载体蛋白携带。
转运氨基酸或小肽进入细胞时，同时转 运入Na+，三者形成三联体。
Na+借Na+泵排出细胞外，消耗ATP。 此吸收过程存在于小肠黏膜细胞，肾小
管细胞和肌细胞等细胞膜上。
七种类型的载体蛋白：
中性氨基酸载体
β
酸性氨基酸载体
碱性氨基酸载体
（五）未被吸收的蛋白质被肠道细菌代谢
蛋白质的腐败作用(putrefaction)
在消化过程中，有一小部分蛋白质未被消化或虽 经消化、但未被吸收，进入肠道。
肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物的代谢叫 蛋白质的腐败作用。
腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等； 也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的 物质。
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
L-谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸氧化脱氨基
酶存在于肝、脑、肾中，催化反应可逆。 一般情况下，反应偏向于谷氨酸合成。
（二）丙酮酸和草酰乙酸通过转氨基作用生成 丙氨酸和天冬氨酸
生物化学第九章蛋白质降解和氨基酸代谢
精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 脯氨酸
丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
氨基酸碳架的分解
2.再合成为氨基酸
O
||
+
N H 4+
C — C O O - +N A D （ P） H+ |
+
H
C |H 2
C |H 2C O O
谷氨酸＋丙酮酸 谷氨酸＋草酰乙酸
+
N H 3
|
H — C — C O O - + |
N A D （ P） + + H 2O
海洋水生动物 (鱼) 氨
爬行类、鸟类
尿酸
哺乳类
尿素
两栖动物：如青蛙，蝌蚪时排氨，变态成熟后排尿素。
(与其体内的酶变化有关)
(二) 氨的代谢去路
2、 生成酰胺
指Gln、Asn。 (是体内氨的储存、运转方式，脑组织中氨的主要去 路。)
3、生成尿素
1.生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2.生成过程
C |H 2
C |H 2C O O
α-酮戊二酸＋丙氨酸 α-酮戊二酸＋天冬氨酸
氨基酸碳架的分解
3.转变为糖和脂肪
当体内不需要将α-酮酸再合成氨基酸，并且体内 的能量供给充足时，α-酮酸可以转变为糖或脂肪。例 如，用氨基酸饲养患人工糖尿病的狗，大多数氨基酸 可使尿中的葡萄糖的含量增加，少数几种可使葡萄糖 及酮体的含量同时增加。在体内可以转变为糖的氨基 酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸。
谷氨酰胺酶
----
COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---
氨基酸代谢
第九章 氨基酸代谢 第九章 氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4．精氨酸代琥珀酸的裂解：
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
（一）5-羟色胺的生成：
5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）是一种重要的神 经递质，且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重 要；而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
（一）氧化脱氨基作用：
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4．精氨酸代琥珀酸的裂解：
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
（一）5-羟色胺的生成：
5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）是一种重要的神 经递质，且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重 要；而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
（一）氧化脱氨基作用：
生物化学9-氨基酸代谢ppt课件
生物化学9-氨基 酸代谢
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
第09章 蛋白质的降解与氨基酸代谢
5. 脱酰氨作用
二、脱羧基作用
体内部分L-AA可在脱羧酶作用下，脱羧生成相应的 一级胺。生物体内广泛存在脱羧酶，其辅酶为磷酸吡 哆醛，但是His脱羧酶无需要辅基（生成组胺）。脱 羧酶的专一性很高，一般一种AA对应一种脱羧酶。
直接脱羧基作用：
氧化脱羧基作用：
*多巴进一步氧化可生成聚合物黑素。人体皮肤的表皮基 底层及毛囊中存在黑素细胞，能将酪氨酸转变为黑素 ，使皮肤和毛发呈现黑色。 *帕金森病人因中枢神经递质多巴胺的减少表现出颤抖等 症状。
Choline
第九章 蛋白质的降解与 氨基酸代谢
第三节 氨和氨基酸的生物合成
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
一、氮素循环
二、生物固氮
指大气中的分子氮 分子氮在某些微生物体内固氮酶的作用下 分子氮 还原为NH3，然后再被植物吸收，用于合成氨基酸及 其它含氮化合物的过程。 生物固氮反应在常温常压下进行，是氮素循环的重要 环节，为氨的主要来源，每年自然界生物固氮总量达 到2亿吨，远远超过工业固氮（Fe作催化剂，450℃， 20~30MPa）。
谷氨酸脱氢酶（GDH）：普遍存在于动植物和微生物 谷氨酸脱氢酶 体内，无需氧气，活性和专一性都很强，且只对L-谷氨 酸起催化作用。
* 此酶是一个结构很复杂的别构酶。ATP、GTP、NADH 可抑制其活性；ADP、GDP及某些AA可激活其活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行 ，有利于AA分解供能。
固氮反应
①固氮：N2 + 6H+ + 6e－ → 2NH3 ②放氢：2H3O+ + 2e － → H2 + 2H2O
固氮条件 充足的ATP；②强还原剂（还原态铁氧蛋白）；③厌 ）；③ ①充足的 ； 强还原剂（还原态铁氧蛋白）； 氧环境。 氧环境。
《生物化学教学课件》第九章 氨基酸代谢(2019秋)-PPT课件
胃蛋白酶的最适pH为1.5-2.5，对蛋白质肽键的 作用特异性较差，主要水解由芳香族氨基酸、 蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键，产物主要为多 肽及少量氨基酸。
10
目录
2、小肠是蛋白质消化的主要部位
胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包 括内肽酶和外肽酶。 内肽酶(endopeptidase)：水解蛋白质肽链内部的一些肽键。 如：胰蛋白酶：水解碱性aa的羧基形成的肽键
ATP ADP+Pi
谷胱甘肽 GSH
ADP+Pi ATP
甘氨酸
半胱氨酸 γ-谷氨酰 半胱氨酸 合成酶
氨基酸
谷胱甘肽 合成酶 γ-谷氨酰半胱氨酸
(γ-谷氨酰基循环：小肠粘膜、肾小管细胞、脑组织)
其余12种aa体内可以合成，称为营养非必需aa. 其中精aa和组aa合成量少，也被作为必需aa.
尿毒症体内合成组aa和酪aa原料缺乏，所以这两种aa对 肾病患者也成为必需aa.
6
目录
蛋白质的营养价值(nutrition value) 蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体内的利 用率，取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。
例如：动物蛋白含的必需aa种类和人体接近，营养价值高。
蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必 需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
例如：谷类：富含色氨酸，赖氨酸少 豆类：赖氨酸多，色氨酸少
7
目录
第二节
蛋白质的消化、吸收和腐败
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)：芳香族aa的羧基形成的肽键 弹性蛋白酶：脂肪族aa的羧基形成的肽键
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4. 转氨基作用的机制
氨基酸
磷酸吡哆醛
转氨酶
谷氨酸
α-酮酸
磷酸吡哆胺
α-酮戊二酸
(1) 转氨基作用的过程是转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛 和磷酸吡哆胺的互变传递氨基。
(2)转氨酶的种类多，专一性强，分布广。如肝细 胞含量最高的丙氨酸氨基转移酶(ALT)，以及心肌 细胞含量较高的天冬氨酸氨基转移酶(AST)。
组织进行。
(四)嘌呤核苷酸循环 此种方式主要在肌肉组织进行。
氨 基 酸
α-酮戊 二酸
转
氨 酶
转
氨 酶
1
2
谷氨酸
α-酮酸
天冬氨酸
腺苷酸代琥 珀酸合成酶
O HN
N
H HOOC CH2 C
腺苷酸代 琥珀酸
HN N
N
COOH N N
草酰乙酸 苹果酸
腺苷酸代琥 R-5’-P 珀酸裂解酶
延胡索酸
N
N
R-5’-P 次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
NH3 腺苷酸 脱氨酶
H2O
NH2
N 腺嘌呤 核苷酸 N (AMP)
N N R-5’-P
三、α-酮酸代谢
(一) α-酮酸经氨基化生成非必需氨基酸。
(二) α-酮酸可通过TCA循环和氧化磷酸化彻 底氧化为H2O和CO2，生成ATP。
(三) α-酮酸转变成糖及脂类。
生糖及生酮氨基酸
类别
氨基酸
生糖氨基酸
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、 种类的比例。
(三) 蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充而提高营养价值的作用。
三、蛋白质的肠中腐败作用
(一)蛋白质的腐败作用(putrefaction)
1.是指肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白 质及其消化产物所起的作用。
O C COOH + NH3 CH2 CH2 COOH
α-酮戊二酸
(二)转氨基作用(transamination)
1. 定义 在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨 基酸脱掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮 酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
2.除赖氨酸、苏氨酸、(羟)脯氨酸外，绝大多数氨 基酸均可参与转氨基作用。转氨基作用并未产生游 离的氨。
食物蛋白质
组织 分解 蛋白质
合成
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
代谢转变
其他含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类
中文名称 英文名称 缩写符号 结构式 等电点
甘氨酸 glycine
Gly G
丙氨酸 alanine
Ala A
缬氨酸 valine
Val V
亮氨酸 leucine
组织
AST ALT (GOT) (GPT)
组织
AST ALT (GOT) (GPT)
心 肝 骨骼肌 肾
156000 142000 99000 91000
7100 44000 4800 19000
胰腺 脾 肺 血清
28000 14000 10000
20
2000 1200 700
16
测定血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和 判断预后的主要指标之一。
1. L-谷氨酸脱氢酶广泛存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。 3. GTP、ATP为其抑制剂；GDP、ADP为其激活剂。
NH 2 CH COOH CH2 CH2 COOH
L-谷氨酸
NAD(P)+
NH
H2O
C COOH CH2
NAD(P)H+H+
CH2 COOH
亚谷氨酸
第九章-氨基酸代谢
二、蛋白质的营养价值
(一)必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要而又不能自身合成，必须由食 物供给的氨基酸，共有8种：赖氨酸、色氨酸、 苏氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨 酸、缬氨酸。 其余12种氨基酸体内可以合成， 称非必需氨基酸。
(二) 蛋白质的营养价值(nutrition value)
Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
H CHCOOH
NH2 CH3 CHCOOH
NH2 CH3-CH CHCOOH
CH3 NH2 CH3-CH-CH2 CHCOOH
CH3
NH2
CH3-CH2-CH CHCOOH
CH3 NH2 -CH2 CHCOOH
(三)联合脱氨基作用
1. 定义 两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱 下α-氨基生成α-酮酸的过程。
2.联合脱氨基作用
氨基酸
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
转氨酶பைடு நூலகம்
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
3.此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体
内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾
2. 肠道吸收的氨 氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨。
尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。
3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 谷氨酸 + NH3
2.腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、 苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪 酸及维生素等可被机体利用的物质。
3. 蛋白质的摄入不宜过量，否则将加重消 化器官负担，导致肠中腐败作用增加。
第二节 氨基酸的一般代谢
(General Metabolism of Amino Acids)
一、氨基酸代谢概况
NH2
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
蛋氨酸 methionine
Met M CH3SCH2CH2 CHCOOH 5.74
NH2
二、氨基酸的脱氨基作用
脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。
氧化脱氨基
转氨基作用 方式
联合脱氨基
*嘌呤核苷酸循环
(一) 氧化脱氨基作用
甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、 丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、 天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸
生酮氨基酸
亮氨酸、赖氨酸
生糖兼生酮氨基酸
异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸
氨的代谢
一、血氨的来源
(一)正常人血氨浓度一般不超过 0.6μmol/L。 (二)血氨的来源
1.氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源, 胺 类的分解也可以产生氨。
3. 反应式
R1
R2
R1
R2
H
C
NH2 + C
转氨酶 O
C
O+
H
C
NH2
COOH
COOH
COOH
COOH
ALT
AST
GPT: glutamate-pyruvate tansaminase GOT: glutamate-oxaloacetate transaminase
5. 转氨酶
正常人各组织ALT及AST活性 (单位/克湿组织)