蛋白质化学PPT课件
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第5章蛋白质化学-蛋白质的三维结构ppt课件
二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽 链(亚基)，彼此借次级键相连，形成一定的空间结 构，称为四级结构。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基 或亚单位(subunit)，亚基可以相同，亦可以不同。 四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
(二)亚基的缔合
血红蛋白（Hb)是四个亚基缔合而成，聚合动力：疏 水作用（主要），二硫键，离子键，氢键等。
纤维状蛋白质是结构蛋白,含大量的α-螺旋， β-折叠片，整个分子呈纤维状,广泛分布于脊椎和 无脊椎动物体内，起支架和保护作用。角蛋白来 源于外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤的衍生物:发, 毛,鳞,羽,翮,甲,蹄,角,爪,啄等.角蛋白可分为α-角 蛋白和β- 角蛋白。
α-角蛋白，如毛发中主要蛋白质。β-角蛋白， 如丝心蛋白。
结构域间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的 出入口
三、蛋白质三级结构
(一).三级结构的特点 (二). 肌红蛋白(Mb)的构象 (三). 一级结构与三级结构的关系 (四).维持三级结构的作用力
(一)三级结构的特点
一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排 布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间 排列。大多数蛋白质的三级结构为 球状或近似球 状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布 于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形 结构的内部，形成疏水的核心。
三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活 性中心或部位，即蛋白质分子表面形成了某些发挥生物学 功能的特定区域。
（三） 一 级 结 构 与 三 级 结 构 的 关 系
四、寡聚蛋白的四级结构
(一)寡聚蛋白的概念 (二)亚基的聚合 (三)亚基的空间排布 (四)血红蛋白（Hb)的构象
(一) 寡聚蛋白的概念
主要的化学键 包括：疏水键、 离子键、氢键 和 范德华力等。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基 或亚单位(subunit)，亚基可以相同，亦可以不同。 四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
(二)亚基的缔合
血红蛋白（Hb)是四个亚基缔合而成，聚合动力：疏 水作用（主要），二硫键，离子键，氢键等。
纤维状蛋白质是结构蛋白,含大量的α-螺旋， β-折叠片，整个分子呈纤维状,广泛分布于脊椎和 无脊椎动物体内，起支架和保护作用。角蛋白来 源于外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤的衍生物:发, 毛,鳞,羽,翮,甲,蹄,角,爪,啄等.角蛋白可分为α-角 蛋白和β- 角蛋白。
α-角蛋白，如毛发中主要蛋白质。β-角蛋白， 如丝心蛋白。
结构域间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的 出入口
三、蛋白质三级结构
(一).三级结构的特点 (二). 肌红蛋白(Mb)的构象 (三). 一级结构与三级结构的关系 (四).维持三级结构的作用力
(一)三级结构的特点
一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排 布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间 排列。大多数蛋白质的三级结构为 球状或近似球 状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布 于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形 结构的内部，形成疏水的核心。
三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活 性中心或部位，即蛋白质分子表面形成了某些发挥生物学 功能的特定区域。
（三） 一 级 结 构 与 三 级 结 构 的 关 系
四、寡聚蛋白的四级结构
(一)寡聚蛋白的概念 (二)亚基的聚合 (三)亚基的空间排布 (四)血红蛋白（Hb)的构象
(一) 寡聚蛋白的概念
主要的化学键 包括：疏水键、 离子键、氢键 和 范德华力等。
初中化学蛋白质课件
蛋白质提取的原理
蛋白质的提取基于其理化性质，如溶解度、吸附性、分子大小和电荷等 。通过选择合适的提取方法，将目标蛋白质从复杂的生物样本中分离出 来。
常见的蛋白质提取方法
包括沉淀法、吸附法、膜分离法等。这些方法的选择取决于蛋白质的性 质和目标。
03
提取过程中的注意事项
在提取过程中，需注意保持生物样本的完整性，防止蛋白质降解；同时
PART 02
蛋白质的分类
REPORTING
简单蛋白质
结构特点
由氨基酸组成，链状排列，相对分子质量较小。
实例
血红蛋白、肌红蛋白等。
功能
主要参与细胞代谢和能量转换等过程。
结合蛋白质
01
02
03
结构特点
由蛋白质和其它非蛋白质 物质结合而成，相对分子 质量较大。
实例
核蛋白、糖蛋白、脂蛋白 等。
功能
参与细胞的结构和功能， 如细胞膜、染色体、酶等 。
求。
注意食物的搭配，如将谷物与 豆类搭配食用，以提高食物中
蛋白质的利用率。
根据个人情况，咨询医生或营 养师的建议，制定适合自己的
蛋白质补充计划。
THANKS
感谢观看
REPORTING
蛋白质是细胞生长和组织修复的重要物质，缺乏 蛋白质会导致细胞生长受阻和组织修复能力下降 。
维持免疫系统
蛋白质是免疫系统的重要组成部分，缺乏蛋白质 会导致免疫力下降，容易感染疾病。
3
维持肌肉和骨骼健康
蛋白质对于肌肉和骨骼的健康发育和维持至关重 要，缺乏蛋白质会导致肌肉萎缩和骨质疏松。
缺乏蛋白质的影响
生长发育受阻
缺乏蛋白质会影响儿童的生长发 育，导致身高和体重发育迟缓。
人教版高中化学选修五4.3 蛋白质 课件(共27张PPT)
资料
分子式：C3H6N6 含氮量：66.7％
各个品牌奶粉中蛋白质含量为15-20%， 蛋白质中含氮量平均为16%。以某合 格牛奶蛋白质含量为2.8%计算，含氮 量为0.44%，某合格奶粉蛋白质含量 为18%计算，含氮量为2.88%。而三 聚氰胺含氮量为66.7%，是牛奶的151 倍，是奶粉的23倍。每100g牛奶中添 加0.1克三聚氰胺，就能提高0.4%蛋 白质! 资料
医生在把管道插进病 人身体以便抽血液，同 时将甘油溶剂代替血液 注入到血管中去
体温被降到零下196摄氏度大约需要5天。这些冷 冻人体身上都包裹着一层锡箔，当去掉锡箔时，可 看到每具人体的体表都凝聚着一层液氮的寒霜
动物性蛋白质： 鸡、鸭、鱼、肉等 蛋白质来源
植物性蛋白质： 谷类、豆类、蔬菜、 水果、菌类等
而多数食品均为氨基酸构成不平衡，所以蛋白质 营养价值就受到影响。 如玉米中亮氨酸过高影响了异亮氨酸的利用； 小米中精氨酸过高，影响了赖氨酸的利用。 因此以植物性为主的膳食，应注意食物的合理搭 配，协调氨基酸构成比例的不平衡。 如将谷物类与豆类混食，制成黄豆玉米粉、黄豆 小米粉等，可提高蛋白质的利用率和营养价值。
资料：蛋白质的主要功能和作用
调节功能：胰岛素调节糖的代谢 催化功能：如淀粉酶、胃蛋白酶的催化作用 运输功能：如血红蛋白输送氧 传递功能：如叶绿体传递能量——光合作用 运动功能：如肌肉的运动 免疫功能：如免疫球蛋白 保护功能：如指甲、头发、蹄角等 致病功能：如病毒蛋白可致病 毒害功能：如毒蛋白
南方网讯 5月10日4个 月大的男婴刘金鹏进入 湖南儿童医院治疗,被确 诊为患有重度营养不良 症的“大头娃娃”，医 院曾一度向家属下达了 病危通知。
思考：2.氨基酸和蛋白质怎样转化？ 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件.ppt
蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
化学蛋白质课件
结构成分
许多细胞器和细胞结构中的重要成 分是蛋白质，如细胞膜、染色体、 肌纤维等。
免疫防御
免疫球蛋白是机体免疫防御的重要 物质，可以识别和清除外来抗原， 介导免疫应答。
02
蛋白质的分类
膜蛋白
1 2
膜整合蛋白
与脂质层紧密结合，参与细胞识别、细胞通讯 和物质转运等功能。
跨膜蛋白
跨越脂质双层，具有信号转导、离子通道和转 运等功能。
3
外周膜蛋白
与脂质层非共价结合，参与细胞黏附、细胞信 号转导等功能。
胞内蛋白
细胞骨架蛋白
包括微管、微丝和中间纤维，参与细胞形态维持、细胞运动和物质运输等功能。
细胞连接蛋白
包括锚定连接和黏着连接，参与细胞间相互作用和信号转导等功能。
细胞内酶和辅助蛋白
参与细胞内的化学反应和能量转换等过程。
分泌蛋白
激素蛋白
自身免疫性疾病相关蛋白质
某些自身免疫性疾病，如类风湿关节炎、系统性红斑狼疮等，是由于机体对某些正常蛋白 质产生免疫应答，导致免疫损伤和疾病发生。
蛋白质在药物研发中的应用
01
蛋白质药物
利用蛋白质作为药物分子，可开发出治疗多种疾病的特效药物，如单
克隆抗体药物、重组蛋白药物、疫苗等。
02 03
药物靶点
蛋白质在细胞信号转导、细胞周期调控、免疫应答等生理过程中发挥 重要作用，针对这些蛋白质开发出的药物能够直接作用于疾病发生的 各个环节。
这些修饰方式也参与细胞信号转导、基因调控和细胞周期调控
03
等多种生物学过程。
06
蛋白质与疾病的关系
异常蛋白质与疾病的关系
肿瘤标志物
一些异常蛋白质，如癌胚抗原、甲胎蛋白等，可以在癌症发生时出现，用于肿瘤的早期诊 断和预后评估。
蛋白质(化学)精品课件
毛的气味,棉织物的主要成分是纤维素,灼烧时,无明显 的气味。D项叙述是正确的。
【迁移·应用】 1.(2019·贵港高一检测)下列关于蛋白质的说法中不 正确的是 ( ) A.蛋白质是高分子化合物 B.在一定条件下能水解,最终生成氨基酸 C.天然蛋白质仅由碳、氢、氧、氮四种元素组成 D.蛋白质在灼烧时会释放出烧焦羽毛的特殊气味
【素养提升】 1.从市场上购得一件白色纺织品,衣服的铭牌上注明衣 物的主要的成分是蚕丝,怎样通过简单的方法证明此衣 物的真假?
提示:从衣物上取一小段线头,放在火上灼烧,闻一下灼 烧的气味,若有烧焦羽毛的气味,此衣物为真品,否则为 假冒伪劣产品。
2.硫酸钡既不溶于水也不溶于酸,可作为造影剂,用于 检查消化道有无病变,俗称“钡餐”。但是碳酸钡因为 可以溶于胃酸,因此误服后会使人中毒,中毒患者可以 通过服用大量蛋清、牛奶或者豆浆来解毒。
() A.在豆浆中加入少量的石膏,能使豆浆凝结为豆腐 B.温度越高,酶的催化活性越强 C.用灼烧的方法可以鉴别毛织物和棉织物
D.浓硝酸使皮肤呈黄色是由于浓硝酸与蛋白质发生了 显色反应
【解题指南】解答本题时注意以下两点: (1)酶是一种蛋白质; (2)注意区分重金属盐和轻金属盐。
【解析】选B。在一定温度范围内,温度越高,酶的催化 活性越强,但超过一定温度,温度越高,酶的催化活性越 低,甚至完全丧失活性,B项是错误的。A项中实际是在 蛋白质和水的混合体系中加入无机盐,使蛋白质的溶解 度降低,形成凝胶,而蛋白质的生理活性没有发生变化。 C项中毛织物的主要成分是天然蛋白质,灼烧有烧焦羽
的只有羧基,则1 mol R与足量氢氧化钠溶液反应,消耗 氢氧化钠的物质的量为1 mol,故D错误。
2.阿斯巴甜是市场上最受欢迎的人造甜味剂之一。阿 斯巴甜是一种具有清爽甜味的有机化合物,结构简式如 图所示。下列说法不正确的是 ( )
蛋白质化学ppt文档课件
NH 3
Tyrosine (Tyr) O
NH 3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH 3
Cysteine (Cys)
H3C CH CH COO
苏氨酸 Threonine
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸 带负电荷
OOC CH2 CH COO
NH 3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
蛋白质的主要化学组成
含N量平均——%， 即1克的N相当于——克的蛋白质。
粗蛋白% = N% ——
第二节 蛋白质的基本结构--氨基酸
氨基酸的结构通式∶
组 成 蛋 白 质 的 二 十 种 基 本 氨 基 酸
常见氨基酸的分类及结构
(1)、根据R基团的化学性质 (2)、根据R基团的酸碱性 (3)、根据R基团的电性质
红色代表带正点荷最多的阳离子氨基酸，与 离子交换树脂结合最紧密，洗脱时最晚流出
分离氨基酸常用的是 带有耐酸性非常强的 磺酸根SO3－Na＋ （以盐的形式出现） 的强阳离子交换树脂。
首先将这种树脂填充 到柱子中，然后注入 含有样品的流动相， 样品中含有阳离子成 分X＋，通过静电吸 引，与树脂中的带电 基团相互作用，结果 X＋与Na＋交换，即 发生阳离子交换后， 形成SO3－X＋。
Imino Acids
Proline
Pro - P
2.4 9.4 2.0 10.6
(三）、氨基酸的重要化学反应
1、α－氨基的反应 （A）与亚硝酸的反应
可用于氨基酸定量 和蛋白质水解程度 的测定
Pro是一个亚氨基酸，没有此反应
（B）与醛类反应
AA是一个两性电解质，但不能用酸、碱直接来滴定， 因为等电点pH或过高（12－13）或过低（1－2）没有适当 的指示剂可以被选用。醛类化合物与－NH2结合后降低了氨 基的碱性生成了弱碱（西佛碱-Schiff‘s base），是滴定终
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
蛋白质和核酸化学PPT课件.ppt
试问100g大豆中含蛋白质多少克？
▪ 2. 用凯氏微量定氮法测得0.2ml血清中含
氮2.1mg，问100ml血清中含蛋白质多少克？
二、蛋白质的基本单位—氨基酸
▪ 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 ▪ 20标准氨基酸 ▪ 氨基（-NH2）和羧基（-COOH）
COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
2.空间结构与功能的关系
▪ 蛋白质的空间
结构一旦改变 就会影响蛋白 质的生物活性。
▪ （如右图）牛
核糖核酸酶的 空间结构与功 能。
•牛脑海绵状病，简称BSE。1985年4月，医学家 们在英国发现了一种新病，专家们对这一世界 始发病例进行组织病理学检查，并于1986年11 月将该病定名为BSE，首次在英国报刊上报道。 •食用被疯牛病污染了的牛肉、牛脊髓的人，有 可能染上致命的克罗伊茨费尔德—雅各布氏症 （简称克－雅氏症），其典型临床症状为出现 痴呆或神经错乱，视觉模糊，平衡障碍，肌肉 收缩等。病人最终因精神错乱而死亡。 医学 界对克－雅氏症的发病机理还没有定论，也未 找到有效的治疗方法。
(1)
(2)
（二）
一级结构是空间结构的基础。结构与功能密切相关，蛋白质的一级 结构一旦确立，其空间结构以及生理功能也基本确立。
四、蛋白质的空间结构
▪ 多肽链需通过各种方式卷曲成特定的空间
结构。蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分 子内部原子形成一定的空间排布及相互关 系，称为蛋白质的构象，即空间结构。
（2）分子病
——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与 正常有所不同的遗传病。
镰状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。
▪ 2. 用凯氏微量定氮法测得0.2ml血清中含
氮2.1mg，问100ml血清中含蛋白质多少克？
二、蛋白质的基本单位—氨基酸
▪ 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 ▪ 20标准氨基酸 ▪ 氨基（-NH2）和羧基（-COOH）
COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
2.空间结构与功能的关系
▪ 蛋白质的空间
结构一旦改变 就会影响蛋白 质的生物活性。
▪ （如右图）牛
核糖核酸酶的 空间结构与功 能。
•牛脑海绵状病，简称BSE。1985年4月，医学家 们在英国发现了一种新病，专家们对这一世界 始发病例进行组织病理学检查，并于1986年11 月将该病定名为BSE，首次在英国报刊上报道。 •食用被疯牛病污染了的牛肉、牛脊髓的人，有 可能染上致命的克罗伊茨费尔德—雅各布氏症 （简称克－雅氏症），其典型临床症状为出现 痴呆或神经错乱，视觉模糊，平衡障碍，肌肉 收缩等。病人最终因精神错乱而死亡。 医学 界对克－雅氏症的发病机理还没有定论，也未 找到有效的治疗方法。
(1)
(2)
（二）
一级结构是空间结构的基础。结构与功能密切相关，蛋白质的一级 结构一旦确立，其空间结构以及生理功能也基本确立。
四、蛋白质的空间结构
▪ 多肽链需通过各种方式卷曲成特定的空间
结构。蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分 子内部原子形成一定的空间排布及相互关 系，称为蛋白质的构象，即空间结构。
（2）分子病
——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与 正常有所不同的遗传病。
镰状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。
食品化学第三章蛋白质ppt课件
20种基本AA歌
甘丙缬亮异脯脂 丝苏半蛋羟硫添 天谷精赖组酸碱 苯丙酪色芳香环 天冬酰氨谷酰氨 都有酰基属常见
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
溶解度
氨基酸 丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷胺酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构式及其缩写符号
非极性氨基酸
CH3
CH COONH3+
CH3 CH CH COO-
CH3 NH3+
CH3
CH CH2 CH COO-
氨基酸的通式及α-碳
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
第一节 氨基酸
氨基酸——构成蛋白质的基本单元 蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属 L-氨基酸
（甘氨酸除外）。 必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成
COOH
COOH
H
C
NH2
NH2
C
H
R
R
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
氨基酸存在对映异构体
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
人教版高中化学必修二3.4.3《蛋白质》课件.ppt
(1)只由 C、H、O 三种元素组成的物质有_______________； (2)能发生银镜反应的物质有________； (3)一定条件下能与 H2O 反应的物质有_______________； (4)一定条件下既能发生水解反应，又能与 H2 发生加成反 应的物质有__________。
第三章 有机化合物
第四节 基本营养物质
第3课时 蛋白质
课
课
课
前
堂
后
预
练
作
习
习
业
课基前础训预练习
一、蛋白质的结构 蛋白质结构非常复杂，含________等元素。蛋白质的相对 分子质量从________到________。蛋白质也为混合物。1956 年， 我国科学家在世界上第一次人工合成了具有生命活力的蛋白质 ——结晶牛胰岛素。 蛋白质属于天然________化合物。 天然蛋白质水解的最终产物是________。
2．灼烧 分别灼烧羊毛线、棉线，发现羊毛线燃烧时燃烧不快，火 焰小，离火即熄灭，燃烧有蛋白质臭味，灰烬呈卷曲状为黑褐 色结晶，用手指可碾成粉末。棉线燃烧无气味，烧后成灰。 日常生活中鉴别毛织物和棉织物的方法就是灼烧，因为蛋 白质会产生________的气味。 3.变性反应 加热、紫外线、X 射线、强酸、强碱、重金属盐、部分有 机物都能使蛋白质变性，即失去生理活性。
②具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反 应；淀粉酶只对淀粉水解起催化作用等等。
③具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率，比普通催 化剂高 107～1013 倍。
课前预习 一、C、H、O、N、S 几万 几千万 高分子 α－氨基 酸 二、1.苯环 黄 苯环 黄 苯环 2.烧焦羽毛
三、氨基酸
中不能用加酶洗衣粉洗涤的是( )
第三章 有机化合物
第四节 基本营养物质
第3课时 蛋白质
课
课
课
前
堂
后
预
练
作
习
习
业
课基前础训预练习
一、蛋白质的结构 蛋白质结构非常复杂，含________等元素。蛋白质的相对 分子质量从________到________。蛋白质也为混合物。1956 年， 我国科学家在世界上第一次人工合成了具有生命活力的蛋白质 ——结晶牛胰岛素。 蛋白质属于天然________化合物。 天然蛋白质水解的最终产物是________。
2．灼烧 分别灼烧羊毛线、棉线，发现羊毛线燃烧时燃烧不快，火 焰小，离火即熄灭，燃烧有蛋白质臭味，灰烬呈卷曲状为黑褐 色结晶，用手指可碾成粉末。棉线燃烧无气味，烧后成灰。 日常生活中鉴别毛织物和棉织物的方法就是灼烧，因为蛋 白质会产生________的气味。 3.变性反应 加热、紫外线、X 射线、强酸、强碱、重金属盐、部分有 机物都能使蛋白质变性，即失去生理活性。
②具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反 应；淀粉酶只对淀粉水解起催化作用等等。
③具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率，比普通催 化剂高 107～1013 倍。
课前预习 一、C、H、O、N、S 几万 几千万 高分子 α－氨基 酸 二、1.苯环 黄 苯环 黄 苯环 2.烧焦羽毛
三、氨基酸
中不能用加酶洗衣粉洗涤的是( )
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸，酮酸脱羧成醛， 放出CO2、NH3，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
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变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
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变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
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原生质的各种成分比例
２、蛋白质的特点：
（１）相对分之质量很大（从几千到几百万），举例如下：
物质名称 化学式 原子个数 相对分子质量
水
H2O
３ ７
１８ ９２
硫酸
H2SO4
牛奶乳蛋白 C1642H2652O492 ５２２４ N420S12
人血红蛋白 C3032H4816O872 ９５１２ N780S8Fe4
（3） 种类极其多样。
氨基酸种数不同 氨基酸数目不同 氨基酸序列不同 肽链空间结构不同
蛋白质结构 极其多样
蛋白质种类 极其多样
（4） 蛋白质分子功能极为重要——蛋白质是一切生命活动 的体现者 构成细胞和生物体的重要物质——结构蛋白 催化作用：如各种酶 调节作用：如调节新陈代谢、 功能蛋白 生长发育的某些激素等 免疫作用：如人体内抗体
几种氨基酸的结构式： 苏氨基 CH3 CH OH
苯丙氨酸 CH2
CH
NH2 CH CH3
COOH
COOH
推导出氨基酸的通式
R 通式为
NH2 C H B. (a) 氨基酸通式在结构上的特点： R基不同、氨基酸不同。 COOH
(b) 每个氨基酸分子至少都含有一个氨基(--NH2)和一个 羧基(--COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连在同 一个碳原子上。
３６６８４
６４５００
（２）尽管蛋白质相对分子质量很大，分子结构复杂，但都由基本 单位－－氨基酸组成。组成蛋白质的氨基酸约有２０种。
A 氨基酸的形成
H H C H 甲烷 H H H C H 乙烷 羧基取代一个H原子 形成乙酸是一种脂肪酸 H
COOH
NH2
C H
COOH
甘氨酸 脂肪酸中与羧基相邻的 一个H原子被氨基取代 形成甘氨酸
结论
蛋白质是细胞和生物体中主要的有机化合物，是一 切生命活动的体现者。蛋白质的多样性是形形色色 生物和绚丽多彩生命活动的物质基础。
细 胞
蛋白质
1、蛋白质是细胞和中最生物体重要的物质，它对生命 的重要性体现在两个字上：质与量上。
质： 蛋白质是一切生命活动的体现者，有什么样的蛋白质 就能表达出什么样的生物性状。 量：
１、无机盐 1—1.5% ２、糖类和核酸 1—1.5% Þ » Î ú Ñ Î Ç À Ì à º Í º Ë Ë á ３、脂类 1—2% ¬ À Ö à °° µ ×Ö Ê ４、蛋白质 7—10% ® Ë ５、水 80—90%
C . 氨基酸是如何构成蛋白质的呢？
R
NH2 C H
O C OH H
HNຫໍສະໝຸດ R`C H COOH
H2O 脱水缩合 NH2 R
O C
H N
R`
C H
C H
COOH
肽键
n 氨基酸分子（n > 3）
脱 缩 水 合
1条或几条肽链（肽链间以一定化学键连接）
肽链
（多肽） 螺旋、折迭、盘曲形成复杂的空间机构
蛋白质分子
小结
元素组成
蛋白质分子机构层次表解如下：
基本元素：C、H、O、N C、H、O、N等 其它元素：P、S、Fe 种类：20种
基本单位
氨基酸
通式： 特点： 形成：多个氨基酸脱水缩合而成 肽键
化学结构
多肽（肽链）
特点：呈链状结构，又叫肽链，有 一定的氨基酸序列 连接：肽链通过一定化学键连接
空间结构 蛋白质分子 形成：螺旋、卷曲、折迭形成空 间结构 特点：具生物活性、多样性
复 习
新 课
无机化合物
化合物 有机化合物
化 合 物 是 细 胞 结 构
和 功 能 的 物 质 基 础
原生质主要由水、 无机盐、糖类、 蛋白质、脂类、核 酸等化合物构成
原生质
细 胞 由 生 命 物 质 构 成 原 生 质 分 化 为 细 胞 膜 、 细 胞 质 、 细 胞 核 等
生物体
细胞是生物体 结构和功能的 基本单位