2021届高中生物竞赛理论辅导课件-生物化学(基础)02蛋白质
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高中生物竞赛蛋白质化学课件 (2)
（1）、所测蛋白为粗蛋白 （2）、对于某些蛋白质已知含氮量则不用.25。如小麦为5.83,
大豆为5.71等。
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2、蛋白质的分子组成 蛋白质=多肽链 +非蛋白质物质(辅基) polypeptide nonprotein （cofactor）
蛋白质在酸、碱、酶的作用下由大分子逐 渐水解为分子量较小的胨、肽，最终水解成 氨基酸。可见氨基酸是一切蛋白质分子组成 的基本单位。有些结合蛋白质含有其它一些 小分子物质。
组蛋白Histone ∶ 溶于水及稀酸性溶液，含较多的精氨
酸和赖氨酸。
硬蛋白Scleroprotein ∶不溶于水、盐、稀碱、稀酸溶液。
8
(4)根据蛋白质的功能分类∶
活性蛋白质（Active protein） ∶如酶(Enzyme ）and 、激素 （Hormone）、抗体（antibody)等。
如∶溶菌酶 复合蛋白质（Conjugated protein ）----由简单的蛋白质和非蛋
白质物质结合而成。如∶血红蛋白(血红素) 复合蛋白质又可分为∶
色蛋白（血红蛋白）、糖蛋白、磷蛋白（AA-OH结合，卵黄蛋白）、 核蛋白（核糖体-RNA）、脂蛋白（血浆脂蛋白）
7
(3)根据蛋白质的溶解度分类∶
11
3、酶水解∶
不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。
但一种酶往往水解不彻底南需要几种酶的协同作 用才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间 较长。
常用的蛋白酶有∶动物蛋白酶
植物蛋白酶
微生物蛋白酶
12
13
二、氨基酸（Amino acid）的结构与分类
1、氨基酸的结构通式∶
上式具有两个特点： （1）、都是α-AA，有酸性的-COOH基和碱性的—NH2，为两性电解质。 （2）、如果R=/=H，α-C为不对称C原子，因而是光学活性物质。
大豆为5.71等。
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2、蛋白质的分子组成 蛋白质=多肽链 +非蛋白质物质(辅基) polypeptide nonprotein （cofactor）
蛋白质在酸、碱、酶的作用下由大分子逐 渐水解为分子量较小的胨、肽，最终水解成 氨基酸。可见氨基酸是一切蛋白质分子组成 的基本单位。有些结合蛋白质含有其它一些 小分子物质。
组蛋白Histone ∶ 溶于水及稀酸性溶液，含较多的精氨
酸和赖氨酸。
硬蛋白Scleroprotein ∶不溶于水、盐、稀碱、稀酸溶液。
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(4)根据蛋白质的功能分类∶
活性蛋白质（Active protein） ∶如酶(Enzyme ）and 、激素 （Hormone）、抗体（antibody)等。
如∶溶菌酶 复合蛋白质（Conjugated protein ）----由简单的蛋白质和非蛋
白质物质结合而成。如∶血红蛋白(血红素) 复合蛋白质又可分为∶
色蛋白（血红蛋白）、糖蛋白、磷蛋白（AA-OH结合，卵黄蛋白）、 核蛋白（核糖体-RNA）、脂蛋白（血浆脂蛋白）
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(3)根据蛋白质的溶解度分类∶
11
3、酶水解∶
不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。
但一种酶往往水解不彻底南需要几种酶的协同作 用才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间 较长。
常用的蛋白酶有∶动物蛋白酶
植物蛋白酶
微生物蛋白酶
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二、氨基酸（Amino acid）的结构与分类
1、氨基酸的结构通式∶
上式具有两个特点： （1）、都是α-AA，有酸性的-COOH基和碱性的—NH2，为两性电解质。 （2）、如果R=/=H，α-C为不对称C原子，因而是光学活性物质。
蛋白质高中生物竞赛辅导(共88张PPT)
Threonine (Thr) 苏氨酸
COO+H3N H
CH2 CONH2
Asparagine (Asn)
+H3N
H CH2SH +H3N
COOH
H
C
ysteine (Cy 半胱氨酸
s
)
Glycine (G 甘氨酸
ly)
+H3N
COO-
H CH2
+H3N
CH2
CONH2
COO-
H
CH2 CH(CH3)2
三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上， 主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的 球状分子结构。
肌红蛋白
C 端
N端
三级结构的特点： ①具备三级结构的蛋白质一般是球蛋白。。 ②分子中的亲水基团相对集中在球形分子的表面，疏水基团相对 集中在分子内部，形成所谓“亲水表面，疏水核”。疏水区通常 是蛋白质分子的生物活性部位。 ③三级结构构象的稳定性主要靠疏水相互作用维系。
Aspartate (Asp) 门冬氨酸
COO+H3N H
CH2 CH2 COOGlutamate(Glu)
谷氨酸
4. Negatively charged R groups (2) 3. Polar, uncharged R groups (6)
COO-
COO-
1. Nonpolar, aliphalic R groups (6)
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
R
两性离子形式
在两性离子中，氨基是以质子化（-NH3+ ）形式存在，羧 基是以离解状态（-COO-）存在。
COO+H3N H
CH2 CONH2
Asparagine (Asn)
+H3N
H CH2SH +H3N
COOH
H
C
ysteine (Cy 半胱氨酸
s
)
Glycine (G 甘氨酸
ly)
+H3N
COO-
H CH2
+H3N
CH2
CONH2
COO-
H
CH2 CH(CH3)2
三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上， 主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的 球状分子结构。
肌红蛋白
C 端
N端
三级结构的特点： ①具备三级结构的蛋白质一般是球蛋白。。 ②分子中的亲水基团相对集中在球形分子的表面，疏水基团相对 集中在分子内部，形成所谓“亲水表面，疏水核”。疏水区通常 是蛋白质分子的生物活性部位。 ③三级结构构象的稳定性主要靠疏水相互作用维系。
Aspartate (Asp) 门冬氨酸
COO+H3N H
CH2 CH2 COOGlutamate(Glu)
谷氨酸
4. Negatively charged R groups (2) 3. Polar, uncharged R groups (6)
COO-
COO-
1. Nonpolar, aliphalic R groups (6)
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
R
两性离子形式
在两性离子中，氨基是以质子化（-NH3+ ）形式存在，羧 基是以离解状态（-COO-）存在。
高中生物竞赛辅导生物化学
5、蜡：由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂， 它存在于皮肤、毛皮、羽毛、树叶、昆虫外骨骼中， 起保护作用。
教学ppt
20
（五）蛋白质
1、蛋白质的原元素组成：氮的含量在多种的蛋白质比较 接近，平均为16%，因此用凯氏（kjelahl）法定N，受检物质 中含蛋白质量为N含量的6.25倍 。
2、蛋白质的氨基酸组成
• 在等电点时，氨基酸溶解度最小，容 易沉淀。
教学ppt
24
③紫外吸收光谱：
在远紫外光区有光吸收，在近紫外光区有色氨酸最大吸收 波长为279nm，酪氨酸最大吸收波长278nm，苯丙氨酸最 大吸收波长为259nm。
教学ppt
25
④重要的化学反应： a-氨基能与茚三酮反应产生蓝紫色沉淀（脯氨酸和羟脯氨 酸则产生黄色沉淀）；
a-氨基可与亚硝酸反应产生氮气，计算出氨基酸的量；
一些氨基酸的R基团能与特殊的试剂发生呈色反应。
教学ppt
26
3、蛋白质的结构
（1）一级结构：又称为初级结构或化学结构，指 蛋白质分子内氨基酸的排列顺序
教学ppt
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（2）二级结构：指多肽链本身绕曲折叠成有规律的结构 或构象。这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。
教学ppt
6
（2）生物体中重要的单糖
①丙糖 如甘油醛（醛糖）和二羟丙酮（酮糖）
②戊糖 戊糖中最重要的有核糖（醛糖）、脱氧 核糖（醛糖）和核酮糖（酮糖） ③己糖 葡萄糖、果糖和半乳糖
教学ppt
7
2、寡糖：由2~6个单糖缩合而成的糖。 最多的寡糖是双糖，如麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、乳糖
教学ppt
8
• 人和哺乳动物的乳汁中特有的双糖水解 后的产物是
生化课件2 蛋白质
7.接受和传递信息（受体蛋白，味觉蛋白、支 架蛋白)
8.调节代谢、控制生长和分化功能(组蛋白、 阻遏蛋白；调节新陈代谢的生理活性物质，如胰岛素。）
9.感染和毒性作用(能引起机体中毒症状和死亡的
异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻蛋白等）
2020/2/5
二、蛋白质组成与分类
1.化学组成
(1)元素组成: 主要组成元素为碳、氢、氧、氮;有的还含有少量的硫、磷、
2020/2/5
③R中含有酰胺基团（2种）
Asparagine
Glutamine
酰胺基中
的氨基易发生 氨基转移反应
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④R中含有酸性基团（2种）Asp、Glu
Asp侧链羧基pKa为3.86，
Glu侧链羧基pKa为4.25
它们是唯一在生理条件下 带有负电荷的的两种氨基 酸。
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溶于水及稀酸，遇热不凝固，是碱性蛋白， 含His.Arg多 溶于水及稀酸，不溶于稀氨水，碱性蛋白， 含His.Lys多 不溶于水、盐、稀酸或稀碱溶液。分布于动 物体内结缔组织，毛、发、蹄、角等
辅基是核酸。存在于一切细胞中
与脂类结合。存在于生物膜和动物血浆中
与糖类结合而成,广泛存在于动植物组织中
以丝苏残基的-OH与磷酸成酯键结合而成。 乳、蛋等生物材料中 辅基为血红素。存在于一切生物体中
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Asp Glu
3.根据生物体的需要， 可将氨基酸分为：
必需氨基酸
Lys Val Ile Leu phe Met Trp
Thr
半必需氨基酸
Arg His
非必需氨基酸
其余氨基酸
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➢第21、22种蛋白质氨基酸—— 硒代半胱氨酸、吡咯赖氨酸
2021届高中生物竞赛理论辅导课件-基础生物化学08蛋白质的生物合成
有
起始氨基酸 Met
fMet
启动
eIF 9-10种,需要ATP
小亚基先与tRNA结合
再与mRNA结合
延长
EF1，EF2
终止
RF 需要GTP
抑制的方法 放线菌酮
IF1、 IF2、 IF3，仅需GTP 小亚基先与mRNA结合 再与tRNA结合
EFTu EFTs RF1、RF2、RF3 四环素、土霉素、红霉素
NH2 O
OH HN C H
O
fMet
肽 链 的 起 始
（三）肽链的延长
CHO NH R1 CH CO O
NH2 R2 CH
CO O
CHO
NH
R1 CH
CO
HN
R2 CH
OH
CO
OH
O
1 2
3
（四） 肽 链 的 终 止 与 释 放
（五）真核生物蛋白质的合成
密码的兼并性对生物的生存 有一定的意义。
密码的特点3—变偶现象
又称变偶现象。
OH
N
HO P O
O CH 2 O
N
OH N
N
OH
密码的特点4—通用性
植物、动物与微生物用同一套密码， 线粒体的密码有一定的差别。
密码的特点4—起始与终止密码 AUG—起始密码和蛋氨酸
UAG、UAA、UGA—终止密码
真核生物和原核生物蛋白质合成的比较
相同点：合成方向、地点（核糖体）、原料、步骤、能量、密码字典等
不同点：
真核
原核
核糖体 80s （18、28、5.8S和80种蛋白质） 70s ( 5、16、25s 和 50多种蛋白）
核糖体E位 没有，转位时卸载的
第二章生物化学--蛋白质上幻灯片PPT课件
H
CH3-S-CH2CH2-CHCOO+NH3 甲硫（蛋）氨酸 methionine Met M 5.74
2、极性不带电荷的氨基酸
HS-CH2-CHCOO+NH3
半胱氨酸 cysteine Cys，C 5.07
HO-
-CH2-CHCOO+NH3
酪氨酸
tyrosine Tyr，Y
5.66
结构
名称
缩写
Glu ，E 3.22
+NH3
Glutamic acid
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
LOGO
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
二、蛋白质的分类
1. 按组成分为：简单蛋白质 结合蛋白质 2. 按分子形状和溶解度分为：
纤维状蛋白质 球状蛋白质
LOGO
3.按功能分：酶、转运蛋白、贮存蛋白、运动蛋 白、结构蛋白、防御蛋白、调节蛋白等。
三、蛋白质的元素组成
碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
第二章生物化学 蛋 白质上幻灯片
第一节 蛋白质在生命活动中的作用 第二节 氨基酸 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的溶解性质及分离鉴定
LOGO
第一节 蛋白质在生命活动中的作用
一、蛋白质的概念
蛋白质(protein):是由氨基酸(amino acids) 通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子 含氮化合物。
2021届高中生物竞赛理论辅导课件-基础生物化学02蛋白质(共149张PPT)
-N-(CO-CHR-NH)3-C-
H
O
链内的氢键
3. 肽链中AA残基的R基团分布在 螺旋体的外侧,R基团的大小、形 状及电荷均影响到了α-螺旋的形 成。
β-折叠 (片)
β-折叠的要点
β-折叠结构中肽链处于伸展状态, 两个AA残 基之间的距离为0.36nm。 肽链按层排列,靠链间氢键维持其结构的稳 定性。 相邻肽链走向可以是平行的(φ=-119°， ψ=+113°)，也可以是反平行的(φ=-139°， ψ=+135° )。 肽链中的AA残基的R基团分布在片层的上下。
Anfinsen 的经典实验： 牛胰核糖核酸酶变性与
复性实验
A classical example is the denaturation and
renaturation of ribonuclease (Anfinsen
experiment)
形成二硫键的可能性 The possibilities of disulfide bonds
matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry, or MALDI MS
DNA序列推导法
• DNA测序后来居上，方法简单快速。
3.蛋白质一级结构的举例
(二) 蛋白质的二级结构
1. 构型与构象 构型----立体异构体中取代原子或基团在
P31
有关肽的说法
2个AA组成的肽称为二肽, 依次类推 少于10个AA称为寡肽 多于10个AA称为多肽 100个AA以上称为蛋白质
肽的作用
代谢的调节物: 如谷胱甘肽
2GSH
GSSG
肽的作用
——
=
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镰刀状细胞贫血病：(血红蛋白ß-链) N端AA顺序 1 2 3 4 5 6 7 8 Hb-A(正常) Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys--Hb-S (患者) Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys---
（2）氨基酸的酸碱性
氨基酸同时含有碱性的氨基和酸性的羧 基，是一种两性电解质，在水溶液或结 晶内基本上以兼性离子的形式存在。兼 性离子在酸性溶液中可接受质子形成阳 离子，在碱性溶液中则释放质子形成阴 离子。
等电点：溶液中氨基酸的静电荷为零时溶液 的PH值。以符号PI表示。
AA不能用通常酸碱滴定测定
三.蛋白质的结构
1.肽键及肽 2.构型与构象 3.酰胺平面 4.蛋白质结构层次
一级结构；二级结构；结构域； 超二级结构；三级结构；四级结构
一级结构：
定义：一级结构是指组成蛋白质肽链中 的氨基酸排列顺序。
蛋白质一级结构测定
蛋白质一级结构举例： 胰岛素：51个氨基酸组成，
分子量5734，A(21)、B（30）两条 链通过两个二硫键相连，A链有一 个二硫键链内环。
请注意：
Asp和Asn二者常混在一 起用Asx表示； Glu和Gln二者常混在一起 用Glx表示。
注意AA各C原子的编号
ε δ γβ α
ε
3.氨基酸的理化性质 （1）光吸收性 （2）酸碱性 （3）重要的化学性质
（1）氨基酸的光吸收性
20种蛋白质氨基酸 都不吸收可见光，但三 种氨基酸：酪氨酸、色 氨酸和苯丙氨酸能显著 的吸收紫外光，吸收峰 在280nm左右。因此可 用紫外分光光度计测定 溶液中蛋白质的含量。
尽管AA具有酸碱性但却不能用 正常的酸碱滴定进行测定(因为 酸和碱基团的相互干扰, 使等当 点的pH过高或过低,没有适当的 指示剂可以选用。
AA+甲醛则可以掩盖氨基，使 AA成为普通的酸
可进行正常的酸碱滴定
• （3）氨基酸重要的化学性质
茚三酮反应； 桑格反应（Sanger） 艾德曼反应(Edman)
蛋白质的生物功能及化学组成 蛋白质的基本组成单位－－氨基酸 蛋白质的结构 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的重要性质 蛋白质研究技术
一. 蛋白质的生物功能及化学组成
1.
机体结构成分；
蛋 白 质
酶；运输小分子物 质和离子；运动；
的
激素；防御功能；
生
贮藏功能；信号受
物 功 能
体(A,B)；调节或控 制细胞的生长、分 化和遗传信息的表
2021届
高中生物竞赛理论辅导
生物化学
（基础部分）
第二章 蛋白质化学
蛋白质
蛋白质是生活细胞内含量最丰富、 功能最复杂的生物大分子，参与了几乎 所有的生命活动和生命过程。蛋白质的 英文名称是，源自希腊文，意思是“最 原初的”、“最重要的”，因此研究蛋 白质的结构与功能始终是生命科学最基 本的命题。
二. 蛋白质的基本组成单位－－氨基酸 （Amino Acid，AA或aa）
1.一般结构特点 2.分类 3.理化性质
1.氨基酸的一般结构特点：
20种蛋白质氨基酸中，除脯氨酸是一 种α－亚氨基酸外，其余的都是α －氨基酸 ，即其与羧基相邻的α －碳上有一个氨基； 除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸均为L－型 氨基酸，其结构通式为：
氨基酸结构通式
2.氨基酸分类 （1）根据R基团的结构和性质分类: 结构特点：脂肪族、芳香族、杂环族等 氨基酸
性质特点：疏水性（非极性）、亲水性 （极性）氨基酸，酸性、碱性等氨基酸
（2）丛营养学角度分类: 必需氨基酸、非必需氨基酸
请注意：
1 AA的相同部分是 骨架 2 R性质与蛋白质的构象有关 3 要求记住AA的缩写符号 4 注意碱性，酸性和芳香族AA
注意－－
a.三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。 b.疏水性氨基酸残基分布于分子内部，亲水基团则分布于分子表面。 c.分子表面有凹陷或裂隙，与生理活性有关。 d.对于小分子量蛋白，结构域就是它的三级结构；但大分子量蛋白则 有两个以上结构域締和而成。
（2）维持蛋白质三级结构的作用力。 （3）三级结构举例
四.蛋白质结构与功能的关系 1.一级结构与功能的关系 2.空间结构与功能的关系
一级结构与功能的关系 蛋白质的氨基酸顺序与生物功能密切相关。
一级结构
直 接
决定 间接ຫໍສະໝຸດ 功能空间结构一 致 性
（1）一级结构的变异与分子病
分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋 白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而 引起的疾病。
目前发现的三种基本形式为： （ α α ）、（ β α β ）、（ β β β ）。
超二级结构
结构域：
多肽链在超二级结构基础 上组装而成的、相对独立的 、在空间上能辨认的三维实 体，充当三级结构的构件， 其间由单肽链连接。
免疫球蛋白结构域
三级结构：
（1）定义：在 二级结构、超 二级结构乃至 结构域的基础 上，多肽链进 一步折叠卷曲 形成复杂的球 状分子结构。
二级结构：
（1）α－螺旋
（2）β－折叠
（3）β－转角－－大多依靠第一与 第四个氨基酸形成的氢键来维持。
（4）无规则卷曲－－所谓无规则，是因 为还没有发现它的规则。对于某一蛋白 质来说，它是有规则的。
超二级结构：
在二级结构的基础上，多肽链进 一步盘旋折叠形成三级结构，比 较邻近的肽段有时相互作用形成 二级结构的聚合体，这些聚合体 可以作为组成三级结构的“建筑 块”，称为超二级结构或折叠单 位。
四级结构：
定义： 具有三级结构的球状
蛋白通过非共价键彼此 締和在一起形成的聚集 体称为蛋白质的四级结 构。
亚基：具有四级结构的蛋白质中的每个球状 蛋白称为亚基或亚单位。亚基可以相同也可 以不相同；亚基一般只有一条多肽链。
寡聚蛋白：具有四级结构的蛋白质。 单体蛋白：无四级结构的蛋白质。
四级结构举例
达。
2.
蛋 白
C（50％-55％）、H （6％-8％）、O（6％-
质
8%）、N(15%-18％)、
的
S(0％-4%),
化 学
此外还含有少量的P及
组
金属元素Fe、Mn、Zn
成
、Mo等
二.蛋白质的基本组成单位－－氨基酸
迄今在各种生物体内已发现了180多种氨基 酸，其中参与组成蛋白质的20种基本氨基酸称 为蛋白质氨基酸，某些蛋白质中的稀有氨基酸 组分都是基本氨基酸参入多肽链后经酶促修饰 形成的；其余150多种氨基酸不参与蛋白质的 组成，称为非蛋白质氨基酸。
（2）氨基酸的酸碱性
氨基酸同时含有碱性的氨基和酸性的羧 基，是一种两性电解质，在水溶液或结 晶内基本上以兼性离子的形式存在。兼 性离子在酸性溶液中可接受质子形成阳 离子，在碱性溶液中则释放质子形成阴 离子。
等电点：溶液中氨基酸的静电荷为零时溶液 的PH值。以符号PI表示。
AA不能用通常酸碱滴定测定
三.蛋白质的结构
1.肽键及肽 2.构型与构象 3.酰胺平面 4.蛋白质结构层次
一级结构；二级结构；结构域； 超二级结构；三级结构；四级结构
一级结构：
定义：一级结构是指组成蛋白质肽链中 的氨基酸排列顺序。
蛋白质一级结构测定
蛋白质一级结构举例： 胰岛素：51个氨基酸组成，
分子量5734，A(21)、B（30）两条 链通过两个二硫键相连，A链有一 个二硫键链内环。
请注意：
Asp和Asn二者常混在一 起用Asx表示； Glu和Gln二者常混在一起 用Glx表示。
注意AA各C原子的编号
ε δ γβ α
ε
3.氨基酸的理化性质 （1）光吸收性 （2）酸碱性 （3）重要的化学性质
（1）氨基酸的光吸收性
20种蛋白质氨基酸 都不吸收可见光，但三 种氨基酸：酪氨酸、色 氨酸和苯丙氨酸能显著 的吸收紫外光，吸收峰 在280nm左右。因此可 用紫外分光光度计测定 溶液中蛋白质的含量。
尽管AA具有酸碱性但却不能用 正常的酸碱滴定进行测定(因为 酸和碱基团的相互干扰, 使等当 点的pH过高或过低,没有适当的 指示剂可以选用。
AA+甲醛则可以掩盖氨基，使 AA成为普通的酸
可进行正常的酸碱滴定
• （3）氨基酸重要的化学性质
茚三酮反应； 桑格反应（Sanger） 艾德曼反应(Edman)
蛋白质的生物功能及化学组成 蛋白质的基本组成单位－－氨基酸 蛋白质的结构 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的重要性质 蛋白质研究技术
一. 蛋白质的生物功能及化学组成
1.
机体结构成分；
蛋 白 质
酶；运输小分子物 质和离子；运动；
的
激素；防御功能；
生
贮藏功能；信号受
物 功 能
体(A,B)；调节或控 制细胞的生长、分 化和遗传信息的表
2021届
高中生物竞赛理论辅导
生物化学
（基础部分）
第二章 蛋白质化学
蛋白质
蛋白质是生活细胞内含量最丰富、 功能最复杂的生物大分子，参与了几乎 所有的生命活动和生命过程。蛋白质的 英文名称是，源自希腊文，意思是“最 原初的”、“最重要的”，因此研究蛋 白质的结构与功能始终是生命科学最基 本的命题。
二. 蛋白质的基本组成单位－－氨基酸 （Amino Acid，AA或aa）
1.一般结构特点 2.分类 3.理化性质
1.氨基酸的一般结构特点：
20种蛋白质氨基酸中，除脯氨酸是一 种α－亚氨基酸外，其余的都是α －氨基酸 ，即其与羧基相邻的α －碳上有一个氨基； 除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸均为L－型 氨基酸，其结构通式为：
氨基酸结构通式
2.氨基酸分类 （1）根据R基团的结构和性质分类: 结构特点：脂肪族、芳香族、杂环族等 氨基酸
性质特点：疏水性（非极性）、亲水性 （极性）氨基酸，酸性、碱性等氨基酸
（2）丛营养学角度分类: 必需氨基酸、非必需氨基酸
请注意：
1 AA的相同部分是 骨架 2 R性质与蛋白质的构象有关 3 要求记住AA的缩写符号 4 注意碱性，酸性和芳香族AA
注意－－
a.三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。 b.疏水性氨基酸残基分布于分子内部，亲水基团则分布于分子表面。 c.分子表面有凹陷或裂隙，与生理活性有关。 d.对于小分子量蛋白，结构域就是它的三级结构；但大分子量蛋白则 有两个以上结构域締和而成。
（2）维持蛋白质三级结构的作用力。 （3）三级结构举例
四.蛋白质结构与功能的关系 1.一级结构与功能的关系 2.空间结构与功能的关系
一级结构与功能的关系 蛋白质的氨基酸顺序与生物功能密切相关。
一级结构
直 接
决定 间接ຫໍສະໝຸດ 功能空间结构一 致 性
（1）一级结构的变异与分子病
分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋 白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而 引起的疾病。
目前发现的三种基本形式为： （ α α ）、（ β α β ）、（ β β β ）。
超二级结构
结构域：
多肽链在超二级结构基础 上组装而成的、相对独立的 、在空间上能辨认的三维实 体，充当三级结构的构件， 其间由单肽链连接。
免疫球蛋白结构域
三级结构：
（1）定义：在 二级结构、超 二级结构乃至 结构域的基础 上，多肽链进 一步折叠卷曲 形成复杂的球 状分子结构。
二级结构：
（1）α－螺旋
（2）β－折叠
（3）β－转角－－大多依靠第一与 第四个氨基酸形成的氢键来维持。
（4）无规则卷曲－－所谓无规则，是因 为还没有发现它的规则。对于某一蛋白 质来说，它是有规则的。
超二级结构：
在二级结构的基础上，多肽链进 一步盘旋折叠形成三级结构，比 较邻近的肽段有时相互作用形成 二级结构的聚合体，这些聚合体 可以作为组成三级结构的“建筑 块”，称为超二级结构或折叠单 位。
四级结构：
定义： 具有三级结构的球状
蛋白通过非共价键彼此 締和在一起形成的聚集 体称为蛋白质的四级结 构。
亚基：具有四级结构的蛋白质中的每个球状 蛋白称为亚基或亚单位。亚基可以相同也可 以不相同；亚基一般只有一条多肽链。
寡聚蛋白：具有四级结构的蛋白质。 单体蛋白：无四级结构的蛋白质。
四级结构举例
达。
2.
蛋 白
C（50％-55％）、H （6％-8％）、O（6％-
质
8%）、N(15%-18％)、
的
S(0％-4%),
化 学
此外还含有少量的P及
组
金属元素Fe、Mn、Zn
成
、Mo等
二.蛋白质的基本组成单位－－氨基酸
迄今在各种生物体内已发现了180多种氨基 酸，其中参与组成蛋白质的20种基本氨基酸称 为蛋白质氨基酸，某些蛋白质中的稀有氨基酸 组分都是基本氨基酸参入多肽链后经酶促修饰 形成的；其余150多种氨基酸不参与蛋白质的 组成，称为非蛋白质氨基酸。