生物化学：蛋白质代谢分解
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食物中蛋白质的互补作用 将营养价值低的蛋白质混合食用，彼此间必需氨基酸可以得到 相互补充，从而提高蛋白质的营养价值，称为食物蛋白质的互 补作用。这种互补作用有重要的现实意义，例如，谷类蛋白质 中赖氨酸含量低而色氨酸含量高，豆类蛋白质中赖氨酸含量较 高而色氨酸含量较低，两者混合食用即可提高蛋白质的营养价 值。因此食物种类多源化，是提高蛋白质营养价值的重要途径。
必需氨基酸 必需氨基酸是指人体需要但是体内不能合成，必须由食物供给 的氨基酸，共有8种，包括缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、酸酸、 赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸，体内缺乏任何一种，都会引起 氮负平衡。其他12种氨基酸体内可以合成，不由食物供给，这 类氨基酸称为非必需氨基酸。酪氨酸和半胱氨酸虽然体内能合 成，但要以苯丙氨酸、甲硫氨酸为原料转化生成，故二者被称 为半必需氨基酸。
第三节 氨基酸的代谢概况
一、氨基酸的来源
1、食物蛋白质消化、吸收 2、体内组织细胞合成非必需氨基酸 3、体内组织蛋白分解
氨基酸代谢库 经消化吸收的氨基酸（外源性）与体内组织蛋白水解产 生的氨基酸（内源性）混与一起，分布于体内各处，称 为氨基酸代谢库。其主要功能是合成蛋白质与多肽。
第四节 氨基酸的一般代谢
1.转氨基作用
转氨基作用是可逆的。因此，转氨基作用既是氨基酸的脱氨 基分解过程，也是某些非必需氨基酸合成的重要途径。
赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸不能进行转氨基作用。
主要的转氨酶： 丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称谷丙转氨酶（GPT） 天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称谷草转氨酶（GOT）
转化关系：丙氨酸和丙酮酸 α-酮戊二酸和谷氨酸 天冬氨酸和草酰乙酸
第十一章 蛋白质的代谢分解
第一节 蛋白质的营养作用 第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败作用 第三节 氨基酸的代谢概况 第四节 氨基酸的一般代谢 第五节 个别氨基酸的代谢
第一节 蛋白质的营养作用
蛋白质营养的重要性
1、蛋白质能维持组织细胞的生长、更新和修补。 2、蛋白质参与体内多种重要的生理活动。 3、蛋白质可作为能源物质氧化供能。
1、体内氨的来源：
体内氨基酸脱氨基作用 体内含氮化合物的分解 食物蛋白质的腐败作用和透入肠道的尿素水解产
生氨 肾小管上皮细胞经水解谷氨酰胺泌氨
2.氨的去路
体内80%~90%氨的去路是在肝脏合成尿素 合成谷氨酰氨 合成某些含氮化合物 经肾脏泌氨与H+结合后以铵盐形式排出体外
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时， 转氨酶会大量释放入血，使血清中转氨酶活性明显升高。 例如，对于急性肝炎患者，其血清GPT活性显著增高， 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
2、氧化脱氨基作用
主要的酶：L-谷氨酸脱氢酶 辅酶：NAD+或NADP+ 部位：哺乳动物肝、肾和脑组织的线粒体 反应特点：可逆，一般偏向于谷氨酸的合成 调节：ATP和GTP为该酶的变构抑制剂，GDP和ADP为该酶的变构
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算，在不进食蛋白质时，成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异，不可能全部被利用。因此，成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡，这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡，我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
激活剂 催化的反应：
3、联合脱氨基作用
两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生 成α-酮酸的过程。
是体内氨基酸脱氨基的主要途径，同时其逆反应也 是体内合成非必需氨基酸的主要途径。
转氨基作用偶联L-谷氨酸氧化脱氨基途径 发生在： 肝、肾等组织
转氨基作用偶联嘌呤核苷酸循环途径 发生在：骨骼肌和心肌组织
一、氨基酸的脱氨基作用 二、氨的代谢 三、α-酮酸的代谢 四、氨基酸的脱羧基作用
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸的脱氨基作用 脱氨基作用是氨基酸分解代谢最主要的途径。氨基 酸可通过多种脱氨基方式脱去氨基，生成α-酮酸， 如转氨基（transamination）、氧化脱氨基 （oxidative deamination）、联合脱氨基 （combined deamination）等，其中以联合脱 氨基最为重要。
肠黏膜细胞分泌的蛋白酶
• 肠激酶
肠黏膜 细胞
肠激酶
胆汁酸 进入肠液
胰蛋白酶原
胰蛋白酶
糜蛋白酶元 弹性蛋白酶原 羧基肽酶原
• 寡肽酶 存在于肠黏膜细胞和细胞液中，如氨基肽酶和二肽酶
寡肽 氨基肽酶
氨基酸 二肽 二肽酶
氨基酸
二、蛋白质的腐败作用 未被消化的蛋白质和未被吸收的消化产物，在大肠下部受肠 道菌作用被分解，此作用称为蛋白质的腐败作用。
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败作用
一、蛋白质的消化
1、胃内消化
芳香族氨基酸 甲硫氨酸 亮氨酸
胃wk.baidu.com白酶
胃酸
胃蛋白酶原
多肽 少量氨基酸
2、小肠内消化
小肠是消化蛋白质的主要场所。
胰腺分泌的蛋白酶 内肽酶：糜蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶 水解肽链非末端肽键产生寡肽
外肽酶：氨基肽酶、羧基肽酶A、羧基肽酶B 从肽链两个末端逐个水解肽键产生氨基酸
转氨基的作用机制
转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的相互转变，起着传递氨基的作用。
生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式，也是体内合成非必需氨基酸和氨基酸互 变的重要途径之一。另外，转氨基作用还是联合脱氨 基的重要组成环节。
正常情况下，转氨酶主要存在于组织细胞内，血清中转 氨酶的活性很低。肝组织中GPT的活性最高，心肌组织 中GOT的活性最高。
二、氨的代谢：
体内代谢产生的氨以及肠道吸收的氨进入血液形成 血氨。氨具有毒性，中枢神经系统对氨的毒性极为敏 感。
生理情况下，氨的来源和去路始终保持动态平衡， 体内的 血氨浓度很低，一般不超过47～60μmol/L （1mg/L）。
对于严重肝病患者，其尿素合成能力降低，致使血 氨增高，过量的氨进入脑组织造成脑功能紊乱，常与 肝性脑病的发病有关。
必需氨基酸 必需氨基酸是指人体需要但是体内不能合成，必须由食物供给 的氨基酸，共有8种，包括缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、酸酸、 赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸，体内缺乏任何一种，都会引起 氮负平衡。其他12种氨基酸体内可以合成，不由食物供给，这 类氨基酸称为非必需氨基酸。酪氨酸和半胱氨酸虽然体内能合 成，但要以苯丙氨酸、甲硫氨酸为原料转化生成，故二者被称 为半必需氨基酸。
第三节 氨基酸的代谢概况
一、氨基酸的来源
1、食物蛋白质消化、吸收 2、体内组织细胞合成非必需氨基酸 3、体内组织蛋白分解
氨基酸代谢库 经消化吸收的氨基酸（外源性）与体内组织蛋白水解产 生的氨基酸（内源性）混与一起，分布于体内各处，称 为氨基酸代谢库。其主要功能是合成蛋白质与多肽。
第四节 氨基酸的一般代谢
1.转氨基作用
转氨基作用是可逆的。因此，转氨基作用既是氨基酸的脱氨 基分解过程，也是某些非必需氨基酸合成的重要途径。
赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸不能进行转氨基作用。
主要的转氨酶： 丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称谷丙转氨酶（GPT） 天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称谷草转氨酶（GOT）
转化关系：丙氨酸和丙酮酸 α-酮戊二酸和谷氨酸 天冬氨酸和草酰乙酸
第十一章 蛋白质的代谢分解
第一节 蛋白质的营养作用 第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败作用 第三节 氨基酸的代谢概况 第四节 氨基酸的一般代谢 第五节 个别氨基酸的代谢
第一节 蛋白质的营养作用
蛋白质营养的重要性
1、蛋白质能维持组织细胞的生长、更新和修补。 2、蛋白质参与体内多种重要的生理活动。 3、蛋白质可作为能源物质氧化供能。
1、体内氨的来源：
体内氨基酸脱氨基作用 体内含氮化合物的分解 食物蛋白质的腐败作用和透入肠道的尿素水解产
生氨 肾小管上皮细胞经水解谷氨酰胺泌氨
2.氨的去路
体内80%~90%氨的去路是在肝脏合成尿素 合成谷氨酰氨 合成某些含氮化合物 经肾脏泌氨与H+结合后以铵盐形式排出体外
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时， 转氨酶会大量释放入血，使血清中转氨酶活性明显升高。 例如，对于急性肝炎患者，其血清GPT活性显著增高， 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
2、氧化脱氨基作用
主要的酶：L-谷氨酸脱氢酶 辅酶：NAD+或NADP+ 部位：哺乳动物肝、肾和脑组织的线粒体 反应特点：可逆，一般偏向于谷氨酸的合成 调节：ATP和GTP为该酶的变构抑制剂，GDP和ADP为该酶的变构
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算，在不进食蛋白质时，成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异，不可能全部被利用。因此，成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡，这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡，我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
激活剂 催化的反应：
3、联合脱氨基作用
两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生 成α-酮酸的过程。
是体内氨基酸脱氨基的主要途径，同时其逆反应也 是体内合成非必需氨基酸的主要途径。
转氨基作用偶联L-谷氨酸氧化脱氨基途径 发生在： 肝、肾等组织
转氨基作用偶联嘌呤核苷酸循环途径 发生在：骨骼肌和心肌组织
一、氨基酸的脱氨基作用 二、氨的代谢 三、α-酮酸的代谢 四、氨基酸的脱羧基作用
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸的脱氨基作用 脱氨基作用是氨基酸分解代谢最主要的途径。氨基 酸可通过多种脱氨基方式脱去氨基，生成α-酮酸， 如转氨基（transamination）、氧化脱氨基 （oxidative deamination）、联合脱氨基 （combined deamination）等，其中以联合脱 氨基最为重要。
肠黏膜细胞分泌的蛋白酶
• 肠激酶
肠黏膜 细胞
肠激酶
胆汁酸 进入肠液
胰蛋白酶原
胰蛋白酶
糜蛋白酶元 弹性蛋白酶原 羧基肽酶原
• 寡肽酶 存在于肠黏膜细胞和细胞液中，如氨基肽酶和二肽酶
寡肽 氨基肽酶
氨基酸 二肽 二肽酶
氨基酸
二、蛋白质的腐败作用 未被消化的蛋白质和未被吸收的消化产物，在大肠下部受肠 道菌作用被分解，此作用称为蛋白质的腐败作用。
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败作用
一、蛋白质的消化
1、胃内消化
芳香族氨基酸 甲硫氨酸 亮氨酸
胃wk.baidu.com白酶
胃酸
胃蛋白酶原
多肽 少量氨基酸
2、小肠内消化
小肠是消化蛋白质的主要场所。
胰腺分泌的蛋白酶 内肽酶：糜蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶 水解肽链非末端肽键产生寡肽
外肽酶：氨基肽酶、羧基肽酶A、羧基肽酶B 从肽链两个末端逐个水解肽键产生氨基酸
转氨基的作用机制
转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的相互转变，起着传递氨基的作用。
生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式，也是体内合成非必需氨基酸和氨基酸互 变的重要途径之一。另外，转氨基作用还是联合脱氨 基的重要组成环节。
正常情况下，转氨酶主要存在于组织细胞内，血清中转 氨酶的活性很低。肝组织中GPT的活性最高，心肌组织 中GOT的活性最高。
二、氨的代谢：
体内代谢产生的氨以及肠道吸收的氨进入血液形成 血氨。氨具有毒性，中枢神经系统对氨的毒性极为敏 感。
生理情况下，氨的来源和去路始终保持动态平衡， 体内的 血氨浓度很低，一般不超过47～60μmol/L （1mg/L）。
对于严重肝病患者，其尿素合成能力降低，致使血 氨增高，过量的氨进入脑组织造成脑功能紊乱，常与 肝性脑病的发病有关。