(完整版)蛋白质结构与功能的关系
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系
方面一：蛋白质的三级结构与其功能相关。
例如，酶蛋白质通常具有特定的活性中心，该中心由二级结构和三级结构共同组成，用于催化化学反应。
方面二：蛋白质的二级结构与其功能相关。
例如，蛋白质的二级结构可能是螺旋、角蛋白或环状结构，这些结构可能导致蛋白质的互相作用或与配体的作用。
方面三：蛋白质的一级结构与其功能相关。
例如，蛋白质的氨基酸序列可能导致其互相作用或与配体的作用。
方面四：蛋白质的多肽结构与其功能相关。
例如，多肽可能具有抗原性或抗体性，用于免疫反应。
方面五: 蛋白质的翻译后修饰与其功能相关。
例如，蛋白质翻译后可能经过糖基化、乙酰化、甲基化等修饰，这些修饰可能影响蛋白质的稳定性和互相作用。
方面六: 蛋白质的组装与其功能相关。
例如，蛋白质可能需要组装成复合物才能发挥功能，例如DNA复制酶和RNA聚合酶。
方面七: 蛋白质的位置与其功能相关。
例如，蛋白质可能需要在特定的细胞器内才能发挥功能，例如线粒体内的蛋白质。
总之，蛋白质的结构和功能是密切相关的，不同的结构水平导致蛋白质具有不同的功能。
蛋白质的结构研究可以帮助我们了解蛋白质的功能和其在生物体中的作用。
蛋白质结构与功能的关系
THE RELATION OF STRUCTURE AND FUNCTION OF PROTEIN
一、蛋白质的主要功能
（一）蛋白质是生物体重要组成成分（结构蛋白）
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有 蛋白质。 含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子，约占人体 固体成分的45%，而在细胞中可达细胞干重的70%以上。 更新快：组织细胞每天都在不断地更新。因此，人体必须每天摄 入一定量的蛋白质，作为构成和补充组织细胞的原料。
I 型MHC蛋白的结构
I 型MHC蛋白的功能
(二)蛋白质与配体的特异性结合
IgM的五聚体形式
IgG的结构
抗原－抗体的特异性结合
三、蛋白质一级结构是பைடு நூலகம்级结构与功能的基础
（一）一级结构是空间构象的基础
牛核糖核酸酶A一级结构与空间结构的关系
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
细胞色素C的生物进化树
（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
HbS β 肽链
N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
Hb氧合与脱氧构象转换示意
血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进 入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
别构效应（ALLOSTERIC EFFECT） 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为别构效应。
蛋白质结构和功能的关系
蛋白质结构和功能的关系蛋白质是生命体中存在的最重要的有机分子之一，它们参与了生命体内的各种生物过程。
蛋白质的功能取决于它们的三维结构，因此研究蛋白质的结构和功能关系具有极其重要的意义。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是由多个氨基酸残基的线性排列组成的，它们通过肽键结合在一起。
而蛋白质的二级结构则由一些常见的结构单元构成，如α-螺旋和β-折叠。
这些结构单元表现出不同的特性，α-螺旋是一种类似于螺旋形的结构形态，常见于许多蛋白质中，如角蛋白和肌动蛋白等；β-折叠则是一种呈现出折叠形态的结构，常见于透明质酸、胰岛素等蛋白质中。
蛋白质的三级结构通过二级结构的折叠形成，这包括了氨基酸的自组装以及分子间的各种键的形成。
这种结构对蛋白质的功能具有很大的影响。
例如，血红蛋白的分子由四个基本的亚基组成，每个亚基都包括一个结合氧分子的单元。
仅当蛋白质正确地折叠成特定的结构时，它才能够顺利地结合氧分子，完成氧传输的功能。
另外，蛋白质的四级结构则是由多个单元组成的复杂分子集合体，这些单元的相互作用导致蛋白质分子的形态和器官的组织。
例如，胰岛素是由两个多肽链组成的分子，它的一个链是由21个氨基酸组成的较小的A链，另一个是由30个氨基酸组成的B链。
这两个链通过硫鍵结合在一起，形成了胰岛素的四级结构。
只有这种形态的胰岛素才能够与胰岛素受体相结合，调节人体的代谢反应。
因此，蛋白质结构和功能的关系可以归纳为折叠和相互作用两个方面。
蛋白质的折叠决定了其能否发挥特定的功能，而蛋白质之间的相互作用决定了它们如何与其他分子进行交互，从而影响其生物功能。
这也推动了许多研究人员探索新的蛋白质结构，以便设计新的药物和治疗方法，来帮助人类解决许多重要的健康问题。
例如，当前许多研究工作致力于研究疾病相关蛋白质的结构和功能，以便设计药物来针对这些蛋白质。
蛋白质结构研究的重点之一便是光学显微镜（OM）和电子显微镜（EM）技术的结合。
蛋白质结构与功能的关系
1、多肽链中个别氨基酸改变可能改变功能
Cys-Tyr-Phe -Glu-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly
S
S
牛加压素：增加血压，抗利尿，治疗尿崩
牛加压素
Cys-Tyr-Ile -Glu-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly
S
S
牛催产素：促进子宫收缩，乳腺平滑肌收缩
1 、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变 化（变构效应） 实例：血红蛋白的变构效应和输氧功能
2 、蛋白质高级构象破坏，功能丧失 实例：核糖核酸酶的变性与复性
1.蛋白质的变构与血红蛋白的输氧功能 变构作用（allosteric effect ）：是指对于多亚基的蛋白
质或酶，效应剂作用于某个亚基，引发其构 象改变，继而引起其他亚基构象的改变，导致 蛋白质或酶的生物活性的变化。 这样的效应 剂也称变构剂。
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
2.蛋白质变性和复性
蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素 和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级 构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学 功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结 构的变化，这种现象称为变性作用 （denaturation）。
2.蛋白质的变性和复性（renaturation）
表征：生物活性丧失；物理性质（溶解度、粘度、扩散系数、光谱特性等） 和化学性质（化学反应，被酶解性）改变
应用：变性灭菌、消毒；变性制食品；抗衰老……
●蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白 质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复 原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性（renaturation）。
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系
答：蛋白质的结构与功能的关系是：
1.蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质的特定构象和结构决定了其特定的生物学功能。
例如，蛋白质的催化作用、运输作用、免疫作用等，都是由其特定的结构决定的。
2.蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。
一级结构相
似的蛋白质具有相似的功能。
3.蛋白质的进化。
类似物指具有相同的功能，但起源于不同的祖先基因的蛋白质，是
基因趋同进化的产物。
同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称为序列同源。
(完整版)蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构.一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N—端至C—端的氨基酸排列顺序。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素.蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的.常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲.α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的.β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。
如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠.β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。
β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。
无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称.无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。
从结构的稳定性上看,右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲,但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用.蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
三级结构通常由模体和结构域组成.稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。
模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。
结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。
常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋—环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。
结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。
蛋白质结构与功能的关系
这种由蛋白质分子发生变异所导致的 疾病，称为“分子病”。
四、蛋白质的空间结构
蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠、盘曲 构成特有的比较稳定的空间结构。 蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于完整的空间 结构，因此仅仅测定蛋白质分子的一级结构并不能完全 了解蛋白质分子的生物活性和理化性质。例如球状蛋白 质( 如血浆中的白蛋白、球蛋白和酶等 )和纤维状蛋白质 (角蛋白、胶原蛋白和纤维蛋白等 )，前者溶于水，后者 不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级 结构的氨基酸排列顺序来解释。 蛋白质的空间结构是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
定的二级结构，若干二级结构再组合成完整的三
级结构，成为蛋白质的一个分子。三级结构已经
是蛋白质的独立单位，可以具有其生物活性；但 有些蛋白质分子，可以再次聚合若干其它的单元 分子成为聚合体，进而形成四级结构，有更复杂
的调节功能。
蛋白质的分子结构
一级结构：是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫
键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。
五、蛋白质空间结构与功能的关系 （一）肌红蛋白与血红蛋白的结构
（二）血红蛋白的构象变化与结合氧
Hb 与 Mb 一样能可 逆地与 O 2 结合， Hb 与 O2结合后称为氧合Hb。 氧合 Hb 占总 Hb 的百分 数（称百分饱和度）随 O2浓度变化而改变。
肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线
你了解什 么是蛋白质吗?
一、蛋白质的功能
1.贮存：生物体内的离子、小分子、代谢物可与蛋白质结合贮存于体内，如血红蛋白通 过血红素携带氧分子、肝脏中的铁蛋白贮存铁质。 2.生物反应的催化作用：这种蛋白质称为酶，几乎所有的生物体中的化学反应都是由酶 催化。 3. 运输：运输小至电子，大至巨型分子等各种物质到体内各处，例如运铁蛋白运送铁质； 血红蛋白运送氧气；有些蛋白质在细胞膜上形成气孔或通道让离子通过细胞膜；而蛋白 质本身要穿过细胞膜时，也需要其它蛋白质的帮助。 4. 传递信息：在神经细胞的接合处，蛋白质担任某些传递神经信号所需的小分子的接受 器；另外，一些生物反应的进行必须由组织、器官之间的信号来控制，携带这些信号的 分子称为激素，大部分的激素是蛋白质，如胰岛素；也有一些蛋白质担任激素的接受器。 5. 抗体：免疫系统的产物，可以用来与外部入侵的细菌或是病毒结合。
蛋白质结构与功能的关系
肌红蛋白
结合氧
释放氧
血红蛋白
肌红蛋白与血红蛋白的带氧曲线 肌红蛋白的氧饱和曲线为距形双曲线,血氧饱和度为20%时仍能带氧,肌肉 缺氧时(氧饱和度为5%)大量释放氧,以供肌肉收缩需要;血红蛋白的氧饱和曲线
为S形曲线,表明血红蛋白四个亚基对氧的结合具有正协同效应。
N
F8 His
N
N
F8 His
N
I
18 角鲨
响尾蛇
软骨鱼类
七鳃鳗
蛾,天蛾
蜜蜂
9
16
苍蝇
昆虫类
16
8
1
蝗虫
7
13
真菌
5
植物
动物体细胞色素C一级结构的进化树
图中的数字表示该类动物与其祖先相比细胞色素C一级结构氨基酸残基的差异数
（四）一级结构与分子病
例镰刀状红细胞贫血
HbA β肽链
N-Val .his .leu .thr .pro .glu .glu ….C (146)
NH2
1
Gly
15
Tyr Gln
Leu
Leu
Ile
Ser
Glu
HOOC Thr 30
A链 Val 5 Cys Ile 10
Glu Gln Cys
Ser
Cys Thr
Asn Gln His Leu
Val 1 Phe
5
Cys
Gly
Ser
Asn
COOH
Tyr
20
Cys
Asn
Lys Pro Thr
Tyr
C、D、E、F、G、H），其辅基为血红素。
2
C
1
N
N
2
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质多种多样的生物功能是以其化学组成和极其复杂的结构为基础的。
这不仅需要一定的结构还需要一定的空间构象。
蛋白质的空间构象取决于其一级结构和周围环境，因此研究一级结构与功能的关系是十分重要的。
一、蛋白质一级结构与功能的关系（一）种属差异对不同机体中表现同一功能的蛋白质的一级结构进行详细比较，发现种属差异十分明显。
例如比较各种哺乳动物、鸟类和鱼类等胰岛素的一级结构，发现它们都是由51个氨基酸组成的，其排列顺序大体相同但有细微差别。
不同种属的胰岛素其差异在A链小环的8、9、10和B链30位氨基酸残基。
说明这四个氨基酸残基对生物活性并不起决定作用。
起决定作用的是其一级结构中不变的部分。
有24个氨基酸始终不变，为不同种属所共有。
如两条链中的6个半胱氨酸残基的位置始终不变，说明不同种属的胰岛素分子中AB链之间有共同的连接方式，三对二硫键对维持高级结构起着重要作用。
其他一些不变的残基绝大多数是非极性氨基酸，对高级结构起着稳定作用。
对不同种属的细胞色素C的研究同样指出具有同种功能的蛋白质在结构上的相似性。
细胞色素C广泛存在于需氧生物细胞的线粒体中，是一种含血红素辅基的单链蛋白，由124个残基构成，在生物氧化反应中起重要作用。
对100个种属的细胞色素C的一级结构进行了分析，发现亲缘关系越近，其结构越相似。
人与黑猩猩、猴、狗、金枪鱼、飞蛾和酵母的细胞色素C比较，其不同的氨基酸残基数依次为0、1、10、21、31、44。
细胞色素C的氨基酸顺序分析资料已经用来核对各个物种之间的分类学关系，以及绘制进化树。
根据进化树不仅可以研究从单细胞到多细胞的生物进化过程，还可以粗略估计各种生物的分化时间。
（二）分子病蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化，甚至引起疾病。
这种现象称为分子病。
突出的例子是镰刀型贫血病。
这种病是由于病人血红蛋白β链第六位谷氨酸突变为缬氨酸，这个氨基酸位于分子表面，在缺氧时引起血红蛋白线性凝集，使红细胞容易破裂，发生溶血。
蛋白质结构与功能的关系
1.4 蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系⒈一级结构是空间构象的基础RNase是由124氨基酸残基组成的单肽链，分子中 8 个Cys的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。
在蛋白质变性剂（如8mol/L的尿素）和一些还原剂（如巯基乙醇）存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。
当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。
若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。
这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。
2. 前体与活性蛋白质一级结构的关系由108个氨基酸残基构成的前胰岛素原(pre-proinsulin），在合成的时候完全没有活性，当切去N-端的24个氨基酸信号肽，形成84个氨基酸的胰岛素原（proinsulin），胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。
⒋蛋白质的一级结构与分子病（1）分子病—指蛋白质分子中由于AA排列顺序与正常蛋白质不同而发生的一种遗传病(基因突变造成的)。
▪镰刀状细胞贫血病：病人体内血红蛋白的含量乃至红细胞的量都较正常人少，且红细胞的形状为新月形，即镰刀状。
此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破而发生溶血；再者，发生镰变的细胞粘滞加大，易栓塞血管；由于流速较慢，输氧机能降低，使脏器官供血出现障碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。
▪病因：血红蛋白AA顺序的细微变化正常人HbA—βN6Glu病人 HbS—βN6Val蛋白质一定的结构执行一定的功能。
功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。
若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。
3.肌红蛋白的结构与功能p253（1）肌红蛋白的功能：哺乳动物肌肉中储存氧并运输氧的蛋白。
蛋白质结构与功能的关系解析
蛋白质结构与功能的关系解析蛋白质是细胞内最重要的生物分子之一，它们在生物体内发挥着多种关键功能。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的结构决定了蛋白质在生物体内所扮演的角色和能力。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的密切联系。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由氨基酸残基组成的长链状分子。
氨基酸是蛋白质的构成单元，共有20种氨基酸。
蛋白质的结构可以分为四个层次，即一级、二级、三级和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也被称为多肽链。
二级结构是指多肽链中氢键的作用下形成的α螺旋和β折叠等结构。
三级结构是指蛋白质在空间中的立体结构，由二级结构通过不同的相互作用而形成。
四级结构是指由多个蛋白质分子互相组装而成的复合物。
二、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定了其功能，不同的结构形式形成了不同的蛋白质类型和功能。
1. 结构蛋白质结构蛋白质具有稳定的形状和结构，为生物体提供了支持和保护。
例如，胶原蛋白是结构蛋白质的典型代表，它存在于我们身体的结缔组织中，给予我们皮肤的弹性和强度。
2. 功能蛋白质功能蛋白质是一类具有特定功能的蛋白质，包括酶、激素、抗体等。
这些蛋白质能够调控细胞的代谢活动、参与信号传导和维持生理平衡。
例如，乳糖酶是一种酶类蛋白质，它能够催化乳糖的分解，从而帮助人类消化乳制品。
3. 运输蛋白质运输蛋白质能够将分子或离子从一个位置运输到另一个位置。
例如，血红蛋白是一种运输蛋白质，它能够携带氧气从肺部输送到身体各个组织，同时将二氧化碳运回肺部进行排泄。
4. 免疫蛋白质免疫蛋白质包括抗体和淋巴球受体等，它们能够识别和抵御外来有害物质，维护机体的免疫功能。
例如，IgG是一种抗体蛋白质，它能够与病原体结合并激活免疫系统，从而保护机体免受感染。
5. 调节蛋白质调节蛋白质能够调节细胞内各种生物学过程的进行。
例如，转录因子是一类调节蛋白质，它们能够结合到DNA上，激活或抑制基因的转录过程，从而调控基因的表达。
三、蛋白质结构的变化与功能的调控除了基本结构外，蛋白质的结构还可发生变化，这种结构的变化与蛋白质的功能调控密切相关。
举例试述蛋白质结构与功能的关系
举例试述蛋白质结构与功能的关系下载提示：该文档是本店铺精心编制而成的，希望大家下载后，能够帮助大家解决实际问题。
文档下载后可定制修改，请根据实际需要进行调整和使用，谢谢！本店铺为大家提供各种类型的实用资料，如教育随笔、日记赏析、句子摘抄、古诗大全、经典美文、话题作文、工作总结、词语解析、文案摘录、其他资料等等，想了解不同资料格式和写法，敬请关注！Download tips: This document is carefully compiled by this editor. I hope that after you download it, it can help you solve practical problems. The document can be customized and modified after downloading, please adjust and use it according to actual needs, thank you! In addition, this shop provides you with various types of practical materials, such as educational essays, diary appreciation, sentence excerpts, ancient poems, classic articles, topic composition, work summary, word parsing, copy excerpts, other materials and so on, want to know different data formats and writing methods, please pay attention!蛋白质是生命活动中不可或缺的分子，它们参与了细胞的构建和功能的执行。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。
一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。
常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。
α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。
β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。
如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。
β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。
β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。
无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。
无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。
从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
三级结构通常由模体和结构域组成。
稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。
模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。
结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。
常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。
结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。
一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。
根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β结构域、交联结构域。
以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。
这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。
具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。
组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。
蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
氢键、疏水键、范德华力和离子键。
因为蛋白质的不同结构，从而使蛋白质具有各种不同的功能，像催化、运输、调节、运动、防御、营养等等。
以下是几个蛋白质结构影响功能的举例.
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能：
一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。
功能相似的蛋白往往在进化上具亲缘关系，一级结构相似的蛋白质往往具有共同的起源。
许多疾病是由相关的蛋白质结构异常引起的。
α-角蛋白来源于动物的毛发、角、鸟喙和爪子。
每一个α-角蛋白分子在其中央形成典型的α螺旋，而两端为非螺旋区。
两个α-角蛋白分子通过疏水的R基团的结合，相互缠绕形成双股的卷曲螺旋，这大大地提高了α螺旋的稳定性。
链间形成的多个二硫键还可进一步提高α-角蛋白的强度。
β-角蛋白主要来源于蚕丝和蜘蛛丝中的丝心蛋白，其一级结构具有重复序列Gly—Ala/Ser—Gly—Ala/Ser；二级结构主要是反平行β折叠。
Gly和Ala/Ser分别分布于折叠片层的两侧，使得相邻的β折叠更加紧密地堆积形成网状结构，赋予蛛丝较高的抗张强度，同时α螺旋又赋予蛛丝一定的柔软性。
相邻的β角蛋白之间无共价交联。
肌红蛋白的三级结构是由一簇八个a-螺旋组成的，螺旋之间通过一些片段连接。
肌红蛋白中的四分之三氨基酸残基都处于a-螺旋中。
尽管肌红蛋白中的高螺旋含量不是球蛋白结构中的普遍现象，但肌红蛋白的一些结构还是代表了球蛋白的典型结构特征。
肌红蛋白的内部几乎都是由疏水氨基酸残基组成的，特别是一些疏水性强的氨基酸，如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。
而表面既含有亲水的氨基酸残基，也含有疏水的氨基酸残基，通常水分子被排除在球蛋白内部，大多数可离子化的残基都位于表面。
血红素辅基处于一个
由蛋白部分形成的疏水的、象个笼子似的裂隙内，血红素中的铁原子是氧结合部位。
无氧的肌红蛋白称之脱氧肌红蛋白，而载氧的分子称之氧合肌红蛋白，可逆结合氧的过程称之氧合作用。
血红蛋白的主要功能是在血液中结合并转运氧。
它存在于红细胞中，每个成熟红细胞约含3亿个血红蛋白分子。
血红蛋白从肺部经心脏到达外围组织的动脉血中有96%氧饱和度。
在静脉血中的饱和度为64%。
因此，每100ml的血经过组织约释放1/3的氧或相当于大气压和体温下6.5ml氧气。
氧合血红蛋白显著改变Hb的四级结构，血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态.
生物膜的各种功能是由各种结构不同的膜蛋白完成的。
膜蛋白可分为外周蛋白、内在蛋白和脂锚定蛋白。
膜蛋白与非膜蛋白含有相同的二级结构元件，其中α螺旋是最常见的二级结构，β折叠也时有发现。
总之，各种蛋白质都有特定的空间构象，而特定的空间构象又会与它们特定的生物学功能相适应，蛋白质的结构与功能是高度统一的。