医学生物化学人卫第8版(精校修订版)
第一章 绪论(分析化学人民卫生出版社第8版)

第一章 绪论
《 第一章 绪论 》
- 1/33页 -
分析化学 (Analytical Chemistry)
什么是分析化学?
What
Why
为什么要学习分析化学
?
如何学习分析化学?
How
《 第一章 绪论 》
- 2/33页 -
目录
CATALOG
01 分析化学的定义、任务及其特点
02 分析化学的作用和发展趋势
◈实验性强 :
强调动手能力、培养实验操作技能, 提高分析解决实际问题的能力。
◈综合性强:
涉及化学、生物、电学、光学、计 算机等,体现能力与素质。
分析化学工作者应具有很强的责任心
《 第一章 绪论 》
特点
- 7/35页 -
分析化学的作用及发展趋势
1991年IUPAC国际分析科学会议主席E.NIKI 教授所说,21世纪是光明还是黑暗取决于人类 在能源与资源科学、信息科学、生命科学与环 境科学四大领域的进步,而取得这些领域进步 的关键问题的解决主要依赖于分析科学。
《 第一章 绪论 》
- 30/35页 -
教学要求和成绩评价
掌握
定性、定量和结构分析的基本原理。
掌握
分析测试的基本方法和操作技能。
培养
《 第一章 绪论 》
学生实事求是的科学态度和严谨细致的工作 作风,为后续专业课程打下良好的基础。
- 31/35页 -
习题
1、分析化学的英文名称是( )
A
A、analytical chemistry
医药卫生
临床检验:血液、尿液等指标的检测。
《 第一章 绪论 》
- 14/35页 -
分析化学的作用及发展趋势
基础化学(人卫第8版)课后习题参考答案
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13g 9.0g L1
1.4L
12、 nI2
m(I2 ) M (I2)
0.508g 254g mol 1
2.00 103 mol
nKI KMnO4 2n(I 2 ) 2 2.00 103 mol 4.00 103 mol
Exercises 2. 29.837 29.24 0.018618 0.19
1.89mol
8、 n(ZnCl2 )
m(ZnCl2 ) M (ZnCl2 )
350 g 136.3g mol 1
2.57mol
此溶液的物质的量浓度为:
c(ZnCl 2 )
n(ZnCl 2 ) V
2.57mol 739.5mL
3.48mol
L1
此溶液的质量摩尔浓度为:
b(ZnCl 2 )
n(ZnCl 2 ) m(H 2O)
2.57mol 650g
3.95mol
kg 1
m(K )
20mg
9、 c K n(K ) M (K ) 39.0g mol 1 5.1mmol L1
V
V
100mL
m(Cl )
366mg
c Cl n(Cl ) M (Cl ) 35.5g mol 1 103mmol L1
V
V
100mL
10、 m(C6 H12O6 ) 50.0g L1 500mL 25.0g
m(C6 H12O6
H 2O)
25.0g
M (C6 H12O6 H 2O) M (C6 H12O6 )
生物化学与分子生物学(人卫版)教材课件全集共116页

1、合法而稳定的权力在使用得当时很 少遇到 抵抗。 ——塞 ·约翰 Байду номын сангаас 2、权力会使人渐渐失去温厚善良的美 德。— —伯克
3、最大限度地行使权力总是令人反感 ;权力 不易确 定之处 始终存 在着危 险。— —塞·约翰逊 4、权力会奴化一切。——塔西佗
5、虽然权力是一头固执的熊,可是金 子可以 拉着它 的鼻子 走。— —莎士 比
1、最灵繁的人也看不见自己的背脊。——非洲 2、最困难的事情就是认识自己。——希腊 3、有勇气承担命运这才是英雄好汉。——黑塞 4、与肝胆人共事,无字句处读书。——周恩来 5、阅读使人充实,会谈使人敏捷,写作使人精确。——培根
生物化学与分子生物学人卫版教材全集ppt课件

03
分子生物学基础
DNA、RNA和蛋白质的结构与功能
01
DNA双螺旋结构
DNA是由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘绕而成的双螺
旋结构,碱基位于内侧,通过氢键相互配对,磷酸和脱氧糖在外侧构成
基本骨架。
02
RNA种类与结构
RNA是单链结构,根据功能不同分为mRNA、tRNA和rRNA。mRNA
是蛋白质合成的直接模板;tRNA具有携带氨基酸进入核糖体的功能;
rRNA是核糖体的主要成分,参与蛋白质合成。
03
蛋白质结构与功能
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子,具有复杂的空间构
象和多样的生物学功能。
生物催化剂与代谢途径
总结词
介绍生物催化剂和代谢途径的基本概 念和作用。
详细描述
生物催化剂是指酶,具有高效性和专 一性,能够加速生物体内的代谢反应 。代谢途径是指一系列相互关联的生 化反应序列,是生物体内物质转化和 能量转化的基础。
生物氧化与能量转换
总结词
介绍生物氧化和能量转换的过程和作用。
详细描述
对人类社会的影响与意义
医领域
生物化学与分子生物学的发展将有助于疾病的早期诊断、 预防和治疗,提高人类的健康水平和生活质量。
工业领域
利用生物化学与分子生物学的原理和技术,开发新的工业 生产技术和工艺,降低能耗和环境污染,促进可持续发展 。
农业领域
通过分子生物学和基因工程技术的应用,培育出抗逆、抗 病、优质、高产的农作物新品种,提高农业生产效率和粮 食安全水平。
病理生理学人卫第8版(精校修订版)

普通高等教育“十二五”国家级规划教材卫生部“十二五”规划教材全国高等医药教材建设研究会规划教材全国高等学校教材人民卫生出版社病理生理学第8版第一章绪论第一节病理生理学的任务地位与内容(一) 主要任务病理生理学是研究患病机体的生命活动规律与机制的基础医学学科。
◆以患病机体为对象◆以功能与代谢变化为重点◆研究疾病发生发展的规律与机制(二)地位桥梁学科(三)内容疾病概论基本病理过程各系统病理生理学1、疾病概论 :又称病理生理学总论,主要论述的是疾病的概念、疾病发生发展的中具有普遍规律性的问题。
2、基本病理过程(pathological process):又称典型病理过程。
是指在多种疾病过程中可能出现的共同的、成套的功能、代谢和形态结构的病理变化。
3、各系统病理生理学又称病理生理学各论主要讲述体内重要系统的不同疾病在发生发展过程中可能出现的一些常见的共同的病理生理变化及机制。
如何学好病理生理学★概念要清楚第二节常用研究方法1. 动物实验:这是病理生理学研究最主要的方法。
◆在动物身上复制人类疾病的模型◆动物的自发性疾病2、临床观察:以不损害病人健康为前提,观察患病机体的功能代谢变化3、疾病的流行病学研究第二章疾病概论◆病因学◆发病学第一节健康与疾病健康(health)的概念:健康不仅是没有疾病,而且是一种身体上、精神上和社会上的完全良好状态。
疾病(disease)的概念:疾病是指在一定条件下受病因的损害作用后,因机体自稳调节紊乱而发生的异常生命活动过程。
症状(symptom):是指疾病所引起的病人主观感觉的异常。
体征(sign):是指通过各种检查方法在患病机体发现的客观存在的异常。
第二节病因学(etiology)研究疾病发生的原因与条件及其作用的规律一、疾病发生的原因(一) 致病因素的概念:能够引起某一疾病并决定疾病特异性的因素称为致病因素,简称为病因。
(二) 病因的分类1、生物性因素:指病原微生物和寄生虫侵袭力(invasiveness):是指致病因素侵入机体并在体内扩散和蔓延的能力。
人卫第八版生物化学名词解释

人卫第八版生物化学名词解释1.脂肪:是一类重要的生物物质。
主要分布在体内各组织,以肝、肾等含量较多,组成中以甘油三酯和磷脂占有较大比例。
甘油三酯的分子量较小,难溶于水;磷脂则易溶于水。
2.酶:是由氨基酸连接起来的蛋白质,它的种类很多,根据化学性质可将其分为两大类:非水溶性(不溶于水)酶和水溶性酶。
3.胞浆酶:存在于细胞核内,如细菌叶绿素荧光素(gff)蛋白酶、肌红蛋白(myo)等。
4.糖代谢:糖代谢是指葡萄糖的合成与分解过程。
5.脂类代谢:脂类代谢是指脂肪酸的合成与分解过程。
包括脂肪的吸收、运输、氧化、分解和利用。
6.PRL:又称为脑磷脂,存在于神经元的胞浆中。
PRL能提高神经元的活动和记忆,能促进突触的形成。
PRL受体具有膜结合位点,在膜上有特异性的受体结合位点,对不同的神经递质发挥作用。
PRL 具有酪氨酸激酶活性,能催化水解磷酸化酪氨酸形成磷酸酪氨酸,后者再被氧化释放出能量。
9.GLP:又称为花生四烯酸,在机体的许多器官中都有合成。
当身体处于寒冷状态时,需要更多的能量,使得花生四烯酸转变成前列腺素(pg),以便增加体内能量,改善血液循环。
这种需要随着年龄的增长而增加,当血管硬化发生时,脂肪组织的增加就会减少这种需要。
其它脂类也是身体所必需的,因此对于体力劳动者或那些需要做持久耐力工作的人来说,饮食中应该包括足够的脂肪,因为不适宜的饮食或体力活动不仅造成低血脂症,还可引起各种脂类代谢紊乱,导致相应疾病的产生。
10.GAPDH:其结构如下。
5′-GT→GAC →G-I-同时,该过程也伴随着磷酸化。
在某些情况下,转移核糖核酸(tRNA)也能调节表观遗传学。
5′-GT→GC→GAG→C-I-另外,有研究表明甲状腺球蛋白还参与转移RNA和tRNA的转录调节, GAPDH则是转移RNA和tRNA最后的接受者。
在GAPDH转录的第一个反应中,有大量的依赖ATP的反式激活因子。
其中最有名的是Cdc2c、 Cdc42和Cdc16a。
生物化学及分子生物学(人卫第八版)-第02章-核酸的结构与功能

第一节 核酸的化学组成以及一级结构
The Chemical Component and Primary
Structure of Nucleic Acid
核酸组成 核酸 (DNA和RNA) 核苷酸 磷酸 戊糖 核糖 脱氧核糖 核苷和脱氧核苷 碱基 嘌呤 嘧啶
DNA的组成单位是脱氧核糖核苷酸(deoxyribonucleotide) RNA的组成单位是核糖核苷酸(ribonucleotide)。
正超螺旋(positive supercoil) 盘绕方向与DNA双螺旋方同相同。
负超螺旋(negative supercoil) 盘绕方向与DNA双螺旋方向相反。
(一)原核生物DNA的环状超螺旋结构
原核生物DNA多为环状的双螺旋分子 ,以 负超螺旋的形式存在,平均每200碱基就有一个 超螺旋形成。
目录
二、DNA是脱氧核苷酸通过3,5-磷酸二酯键 连接形成的大分子
一个脱氧核苷酸3的羟基与另一个核苷酸
5 的 α- 磷 酸 基 团 缩 合 形 成 磷 酸 二 酯 键 (phosphodiester bond)。 多个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键构成了 具有方向性的线性分子,称为多聚脱氧核苷 酸(polydeoxynucleotide),即DNA链。
构成 RNA 的四种基本核苷酸是 AMP 、 GMP、
CMP和UMP。
目录
5 端
四、核酸的一级结构是 核苷酸的排列顺序
定义
C
核酸中核苷酸的排 列顺序。
由于核苷酸间的差 异主要是碱基不同,所 以也称为碱基序列。
3 端
A
G
核酸的一级结构
A G T G C T
5 P
P
P
人卫第八版生物化学名词解释

人卫第八版生物化学名词解释1。
先天性代谢缺陷综合征:2。
基因扩增的后果:是指某一基因型个体在形成配子时,其游离和插入的效率有显著不同。
3。
原发性反应不全( INH:缩写为INH):是指不能通过肾小球滤过的大分子蛋白质所致的氮质血症。
4。
原发性反应不足( IBD:缩写为IBD):是指不能通过肾小球滤过的小分子蛋白质所致的氮质血症。
5。
后发性反应不足( EDH:缩写为EDH):是指通过肾小球滤过的大分子蛋白质的生物半衰期延长所致的氮质血症。
6。
非选择性蛋白尿:是指无选择性、非特异性排出血浆中蛋白质所致的氮质血症。
7。
不完全性蛋白尿:是指部分或全部尿液中的蛋白质未经肾小球滤过即被排出体外所致的氮质血症。
8。
肾小球滤过膜通透性的改变:指在一定时间内血浆中的蛋白质在肾小球滤过膜上的浓度与在肾小囊腔内的浓度之比值随时间而逐渐减少的现象,称为肾小球滤过膜的通透性,其单位为(μs/mg)。
9。
肾小管性酸中毒( KCN:缩写为KCN):是指尿pH值<6的肾小管性酸中毒。
10。
肾小管性酸中毒的肾脏病理改变:是指各种肾小管损害造成的肾小管内分泌功能障碍,使尿pH值降低。
11。
早期急性肾衰竭:是指由于严重肾损伤引起的血清肌酐浓度>451 μmol/L( 2mg/dl)。
12。
晚期急性肾衰竭:是指由于慢性肾实质损害造成的血清肌酐浓度>243μmol/L( 1mg/dl)。
13。
人工肾:指以血液净化设备为主体的血液处理系统。
14。
载脂蛋白:指胆固醇结合蛋白。
15。
载脂蛋白A:是一种分子量约为150kD的蛋白质。
16。
载脂蛋白B:是一种分子量约为120kD的蛋白质。
17。
载脂蛋白C:是一种分子量约为100kD 的蛋白质。
18。
脂蛋白:指脂质。
19。
胆固醇:指胆固醇酯。
20。
胆固醇酯:指胆固醇与甘油三酯的复合物。
8。
肾小管性酸中毒的肾脏病理改变:是指各种肾小管损害造成的肾小管内分泌功能障碍,使尿pH值降低。
生物化学及分子生物学(人卫第八版)-第16章-RNA的生物合成

的部位,也是控制转录的关键部位。原核生物以
RNA聚合酶全酶结合到 DNA的启动子上而起动转
录,其中由σ亚基辨认启动子,其他亚基相互配合。
对启动子的研究,常采用一种巧妙的方法即 RNA
聚合酶保护法。
目录
RNA聚合
酶保护法
目录
RNA聚合酶保护法研究转录起始区
RNA聚合酶保护区
5 3 5 3 -35 区
RNA聚合酶Ⅱ(RNA PolⅡ)
RNA聚合酶Ⅲ(RNA Pol Ⅲ)
目录
真核生物的RNA聚合酶
种类
转录产物
Ⅰ
rRNA的前体45S rRNA
Ⅱ
mRNA前体hnRNA, lncRNA, piRNA, miRNA 敏感
Ⅲ
tRNA, 5S rRNA snRNA
对鹅膏蕈碱 的反应
细胞内定位
耐受
核仁
第一节
原核生物转录的模板和酶
Templates & Enzymes in prokaryotic transcription
目录
参与转录的物质:
原料: NTP (ATP, UTP, GTP, CTP)
模板: DNA 酶 : RNA聚合酶(RNA polymerase, RNA-pol)
其他蛋白质因子及Mg2+和Mn2+等 合成方向5→3, 核苷酸间的连接方式为 3,5-磷酸二酯键。
The Process of Transcription in Prokaryote
目录
原核生物的转录过程可分为转录起始、 转录延长和转录终止三个阶段。
目录
一、转录起始需要RNA聚合酶全酶
转录起始需解决两个问题: RNA聚合酶必须准确地结合在转录模板的 起始区域。
生物化学(人卫版)教案:第四章 糖代谢

(三)多元醇途径
葡萄糖代谢过程中可生成一些多元醇,如木糖醇(xylitol)、山梨醇(sorbitol)等,所以被称为多元醇途径(polyol pathway)。
五、糖原的合成与分解
糖原是动物体内糖的储存形式之一,是机体能迅速动用的能量储备
糖原储存的主要器官及其生理意义:
是三大营养物质代谢联系的枢纽;
为其它物质代谢提供小分子前体;
为呼吸链提供H+ + e。
有氧氧化的能量生成情况:
H+ + e进入呼吸链彻底氧化生成H2O的同时ADP偶联磷酸化生成ATP
一分子葡萄糖经过有氧氧化净生成30或32分子ATP
有氧氧化的生理意义:糖的有氧氧化是机体产能最主要的途径。它不仅产能效率高,而且由于产生的能量逐步分次释放,相当一部分形成ATP,所以能量的利用率也高
糖的生理功能
1、提供碳源和能源(这是糖的主要功能)
2、提供合成体内其它物质的原料
糖可转变成某些氨基酸、脂肪、胆固醇、核苷等。
3、作为机体组织细胞的组成成分
如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。
糖的消化吸收
糖的消化:人类食物中的糖主要有植物淀粉、动物糖原以及麦芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等,其中以淀粉为主。
消化部位:主要在小肠,少量在口腔
糖的吸收
吸收部位:小肠上段
吸收形式:单糖
吸收机制:Na+依赖型葡萄糖转运体
糖代谢概况
二、糖的无氧分解(糖酵解)
概念:糖的无氧分解指在机体缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程,也称为糖酵解(glycolysis)
由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)的过程,这一过程又称为糖酵解途径(glycolytic pathway)
生物化学及分子生物学人卫第八版第25章基因诊断与基因治疗

DHPLC 技 术 的 基 本 原 理 是 利 用 待 测 样 品 DNA 在 PCR扩增过程的单链产物可以随机与互补链相结合而 形成双链的特性,依据最终产物中是否出现异源双链 来判断待测样品中是否存在点突变。
4.DNA序列分析
用于基因突变类型已生经物第明化25学章确及基分的因子诊生遗断物与传学基人病因卫治第的疗八诊版 断及产前诊断。 目录
目录
(五)DNA指纹鉴定是法医学个体识别的 核心技术
人与人之间的某些DNA序列特征具有高度的个体特异 性和终生稳定性,正如人的指纹一般,故称为DNA指纹 (DNA fingerprinting)。
生物化学及分子生物学人卫第八版 第25章基因诊断与基因治疗
STR等位基因在家 庭中遗传示意图
目录
第二节
生物化学及分子生物学人卫第八版 第25章基因诊断与基因治疗
目录
(二)基因增补
不删除突变的致病基因,而在基因组的某 一位点额外插入正常基因,在体内表达出功能 正常的蛋白质,达到治疗疾病的目的。这种对 基因进行异位替代的方法称为基因添加(gene augmentation)或称基因增补,是目前临床上 使用的主要基因治疗策略。
检测点突变的有 效技术是等位基 因特异性寡核苷 酸(allele specific oligonucleotide , ASO ) 分 子 杂 交 。
生物化学及分子生物学人卫第八版 第25章基因诊断与基因治疗
目录
2.反向点杂交
反向点杂交(reverse dot blot,RDB)是改进的 ASO技术。一次检测可以同时筛查多种突变,大大提 高了基因诊断效率 。
基因诊断的优势:
① 可在源头上识别基因正常与否,属于“病因诊断” ② 针对特定基因,特异性强 ③ 所用的PCR等技术具有放大效应,故灵敏度高 ④ 适用性强,诊断范围广
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结

第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1)作为生物催化剂(酶)2)代谢调节作用3)免疫保护作用4)物质得转运与存储5)运动与支持作用6)参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
生物化学及分子生物学(人卫第八版)-第25章-基因诊断与基因治疗

基因分型 检测基因突变
测定基因拷贝数 测定基因表达产物量
分子杂交
信号检测
基因诊断的基础
DNA序列分析技术 几种技术联合使用
目录
(一)基因缺失或插入的诊断
1.DNA印迹法
其可以区分正常和突变样品的基因型,并可获得 基因缺失或插入片段大小等信息。 DNA 印迹一般可 以显示50 bp~20 kbp的DNA片段,片段大小的信息 是该技术诊断基因缺陷的重要依据。
血、血友病等。基本方案是通过一定的方法
把正常的基因导入到病人体内,表达出正常
的功能蛋白。
目录
2.针对多基因病的基因治疗 由多个基因相互作用结果,并受环境因素影 响而发生的疾病属于多基因病,如高血压、动脉 粥样硬化、糖尿病、肿瘤等。 恶性肿瘤的基因治疗包括:针对癌基因表达 的各种基因沉默、针对抑癌基因的基因增补、针 对肿瘤免疫反应的细胞因子基因导入和针对肿瘤 血管生成的基因失活等等。
目录
(二)基因增补
不删除突变的致病基因,而在基因组的某
一位点额外插入正常基因,在体内表达出功能
正常的蛋白质,达到治疗疾病的目的。这种对
基因进行异位替代的方法称为基因添加( gene augmentation )或称基因增补,是目前临床上 使用的主要基因治疗策略。
目录
(三)基因沉默或失活
有些疾病是由于某一或某些基因的过度表 达引起的,向患者体内导入有抑制基因表达作 用的核酸,如反义RNA、核酶、干扰小RNA等,
因的表达状态可以用 PCR 、 RNA 印迹、
蛋白印迹及ELISA等方法去检测。对于导
入基因是否整合到基因组以及整合的部位,
可以用DNA印迹技术进行分析。
目录
三、基因治疗的临床应用现状
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普通高等教育“十二五”国家级规划教材卫生部“十二五”规划教材全国高等医药教材建设研究会规划教材全国高等学校教材人民卫生出版社医学生物化学第8版第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一,约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛,几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础,是各种生命功能的直接执行者,在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种,构成人体蛋白质的氨基酸只有20种,且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
✧每100mg样品中蛋白质含量(mg%):每克样品含氮质量(mg)×6.25×100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸(甘氨酸)除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质,20种氨基酸分为四类。
1.非极性疏水性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)。
2.极性中性氨基酸:色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷胺酰胺(gln)、苏氨酸(Thr)。
3.酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。
4.碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。
✧含有硫原子的氨基酸:蛋氨酸(又称为甲硫氨酸)、半胱氨酸(含有由硫原子构成的巯基-SH)、胱氨酸(由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成)。
✧芳香族氨基酸:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸:脯氨酸,其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸:八种,即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”,与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质:所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4+的氨基;含有能与羟基结合成为COO-的羧基,因此,在水溶液中,它具有两性解离的特性。
在某一pH环境溶液中,氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同,成为兼性离子。
此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点(pI),氨基酸带有的净电荷为零,在电场中不泳动。
pI值的计算如下:pI=1/2(pK1 + pK2),(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。
✧氨基酸的紫外吸收性质✓吸收波长:280nm✓结构特点:分子中含有共轭双键✓光谱吸收能力:色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸✧呈色反应:氨基酸与茚三酮水合物共加热,生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰;蓝紫色化合物=(氨基酸加热分解的氨)+(茚三酮的还原产物)+(一分子茚三酮)。
肽的相关概念✧寡肽:小于10分子氨基酸组成的肽链。
✧多肽:大于10分子氨基酸组成的肽链。
✧氨基酸残基:肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
✧肽键:连接两个氨基酸分子的酰胺键。
✧肽单元:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,组成肽单元。
三、蛋白质分子结构特点见表1-1。
表1-1 蛋白质分子结构的比较一级结构二级结构三级结构四级结构定义指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序蛋白质主链的局部空间结构、不涉及氨基酸残基侧链构象整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置各亚基间的空间排布表现形式-α-螺旋、β-折叠(片层)、β-转角、无规卷曲结构域、模体(锌指结构)亚基聚合维系键肽键(主要)二硫键(次要)氢键次级键(疏水作用、盐键、氢键、范德华力)亚基间的次级键特殊-脯氨酸的存在或者多个谷、天冬氨酸的存在都会干扰α-螺旋的形成--✧模体:蛋白质分子中,由两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象并发挥特定的作用。
✧锌指结构:是一个典型的模体,由一个α-螺旋和二个反平衡的β-折叠的3个肽段组成,具有结合锌离子的功能。
✧分子伴侣:能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,引导肽链正确折叠的存在于细胞内的一类蛋白质,也对蛋白质二硫键正确形成起到重要作用。
四、蛋白质一级结构与空间结构的关系✧一级结构是空间构象的基础,具有相似一级结构的多肽或蛋白质,其空间构象及功能也相似。
✧分子病:由于蛋白质分子一级结构发生改变,导致其功能改变而产生的疾病。
五、蛋白质空间结构与功能的关系✧蛋白质空间结构由一级结构决定,其空间结构与功能密切相关。
✧血红蛋白(Hb)由四个亚基组成,两个α亚基,两个β亚基。
记忆要点如下:✓血红蛋白分子存着紧张态(T)和松弛态(R)两种不同的空间构象。
✓T型和氧分子亲和力低,R型与氧分子的亲和力强,四个亚基与氧分子结合的能力不一样。
✓第一个亚基与氧分子结合后,使Hb分子空间构象发生变化,引起后一个亚基与氧分子结合能力加强(正协同效应)。
✓肌红蛋白分子只有一个亚基,不存在变构效应✧协同效应:指一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中的另一个亚基与配体的结合能力。
促进作用则为正协同效应;反之为负协同效应。
✧变构效应:蛋白质分子的亚基与配体结合后,引起蛋白质的构象发生变化的现象。
✧结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。
疯牛病:是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变,具有传染性、遗传性或散在发病的特点。
生物体内含有正常的α-螺旋形式的PrPc,转变为异常的β-折叠形式的PrPSc具有致病性。
六、蛋白质重要的理化性质及相关概念✧蛋白质的等电点:当蛋白质在某一pH溶液中时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,成为兼性离子,带有的净电荷为零,此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
✓体内的蛋白质等电点各不相同,大多数接近于pH5.0✓碱性蛋白质:鱼精蛋白、组蛋白酸性蛋白质:胃蛋白酶、丝蛋白✓蛋白质处于大于其等电点的pH值溶液中时,蛋白质颗粒带负电荷。
反之则带有正电荷。
✧蛋白质胶体溶液稳定的两个因素:水化膜、表面电荷。
✧蛋白质的变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
✓变性的本质:二硫键与非共价键的破坏,不涉及肽键的断裂✓变性后特点:生物学活性丧失、溶解度下降、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解✓变性的因素:加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等✓蛋白质复性:变性程度较轻,去除变性因素后,仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能✓蛋白质的凝固作用:蛋白质经强酸或强碱变性后,仍能溶解于该溶液中。
若调节pH值至其等电点时,变性蛋白质呈絮状析出,再加热,形成坚固的凝块。
蛋白质的复性:若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性。
✧蛋白质的紫外吸收:含有具有共轭双键的三种芳香族氨基酸,于280nm波长处有特征吸收峰。
✧蛋白质的呈色反应:✓茚三酮反应:蛋白质水解后可产生游离的氨基酸,原理同前✓双缩脲反应:肽键与碱性硫酸铜共热,呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应,当蛋白质不断水解时,氨基酸浓度上升,其双缩脲呈色浓度逐渐下降,因此可以检测蛋白质的水解程度。
七、蛋白质的分离纯化✧透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
✧超滤法:应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜的方法。
✧丙酮沉淀:0-4℃低温;丙酮的体积10倍于被沉淀蛋白质;蛋白质沉淀后应迅速分离。
✧盐析:硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐放入蛋白质溶液中,破坏水化膜并中和表面电荷,导致蛋白质胶体的稳定因素去除而沉淀。
✧免疫沉淀法:利用特异抗体识别相应的抗原蛋白,形成抗原抗体复合物,从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白的方法。
✧电泳:蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中,受到电场力的作用向正极或负极泳动。
✓SDS-PAGE电泳:加入负电荷较多的SDS(十二烷基磺酸钠),导致蛋白质分子间的电荷差异消失,此时蛋白质在电场中的泳动速率只和蛋白质颗粒大小有关,用于蛋白质分子量的测定。
✓等电聚焦电泳:在电场中形成一个连续而稳定的线性pH梯度,电泳时被分离的蛋白质泳动至其等电点相等的pH值区域时,净电荷为零不再受电场力移动,该法用于根据蛋白质等电点的差异进行分离。
✧层析:待分离蛋白质溶液(流动相)经过一个固态物质(固定相)时,根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等,使待分离的蛋白质在两相中反复分配,并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
✓阴离子交换层析:负电量小的蛋白质首先被洗脱✓凝胶过滤:分子量大的蛋白质最先洗脱✧超速离心:既可分离纯化蛋白质也可测定蛋白质的分子量;✓对于球形蛋白质而言,沉降系数S大体上和分子量成正比关系✓S(未知)/S(标准)={Mr(未知)/Mr(标准)}2/3八、多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称氨基酸序列分析✧步骤一:分析已纯化蛋白质的氨基酸组成✧步骤二:测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸。
以前用二硝基氟苯,现多用丹酰氯✧步骤三:将肽链水解成片段(表1-2)。
表1-2 三种肽链水解方式的比较胰蛋白酶胰凝乳蛋白质酶溴化氢法作用部位赖氨酸或精氨酸羧基侧的肽键芳香族氨基羧基侧的肽键甲硫氨酸羧基侧的肽键✧步骤四:测定各肽段的氨基酸排列顺序,采用Edman降解法,试剂为异硫氰酸苯酯✧步骤五:统计学分析,组合排列对比,得到完整肽链氨基酸排列顺序通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列的步骤:✧步骤一:分离编码蛋白质的基因✧步骤二:测定DNA序列✧步骤三:排列出mRNA序列✧步骤四:按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列蛋白质空间结构测定蛋白质二级结构含量测定:圆二色光谱法,测α-螺旋较多的蛋白质时,结果较为准确。
蛋白质三维空间结构测定:X 射线衍射法和磁共振技术。
第二章一、 核酸的分类、细胞分布、核酸元素组成特点及碱基、核苷、核苷酸的化学结构✧ 核酸是生物遗传的物质基础,是一切生物体所含有的最重要的生物大分子之一。
天然存在的核酸根据其分子的物质组成不同分为两大类:DNA 与RNA 。
✧ 核酸的元素组成:主要由碳、氢、氧、氮、磷组成,磷的含量较为稳定,占核酸总量的9-10%。
✧ 基本组成:核酸的基本组成是核苷酸。
二、 核苷酸间的连接方式3’,5’-磷酸二酯键;5’末端是指在DNA 或RNA 链中末端为5’-磷酸基,未形成磷酸二酯键的一端;3’末端是指在DNA 或RNA 链中末端为3’-OH ,未被酯化的一端;各种简化式书写时都是5’→3’,其读向都是从左到右,所表示磷 酸 磷 酸 核苷酸 核 糖 碱 基 核酸分子核 苷的碱基序列也都是从5’端到3’端。