蛋白质的功能性质

5.5.2食品蛋白质在食品体系中的功能作用
功能 溶解性 食品 饮料 蛋白质类型 乳清蛋白
粘度
持水性 胶凝作用
汤、调味汁
香肠、蛋糕、 肉和奶酪 肉和面包 香肠、蛋糕 冰淇淋、蛋糕 油炸面圈
明胶
肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 肌肉蛋白和乳蛋白 肌肉蛋白，谷物蛋白 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 鸡蛋蛋白，乳清蛋白 谷物蛋白
粘结-粘合
0.33
0.62 0.45 0.40 0.30 0.45-0.52
大豆蛋白
0.33
3.影响蛋白质结合水能力的因素
温度
pH
蛋白质结合水
盐的种类
离子强度
⑴pH： 在pI由于蛋白质 – 蛋白质相互作用增强，使得蛋 白质与水相互作用最弱，所以蛋白质水合力最低； 而高于或低于pI，由于净电荷和推斥力的增加，使 蛋白质肿胀结合较多水。 大多数蛋白质结合水能力在pH=9~10比任何pH来 的大。
所以，大多数食品蛋白质溶解度pH图是一条U形曲 线。最低溶解度出现在蛋白质pI附近 反例：β-乳球蛋白质（pI=5.2）牛血清清蛋白 （pI=4.8）在pI高度溶解。解释：因为这些蛋白质 分子中表面亲水性残基数量远远高于表面疏水性残 基数量。
热变性会改变蛋白质的pH-溶解度关系曲线
三、离子强度和溶解度 离子强度 μ＝0.5∑Ci Zi2 盐 析： 盐 溶： 在相同的μ，各种离子对蛋白质溶解度有特异的离子效 应。遵循Hofemister系列 阴离子提高蛋白质溶解能力顺序： SO42－＜F－＜Cl－＜Br－＜I－＜Cl4－＜SCN－ 阳离子降低蛋白质溶解度能力顺序： NH4+＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋
⑵离子强度：
低盐浓度（<0.2mol/L）盐能提高蛋白质的结 合水能力。盐离子与蛋白质的结合并没有影响蛋白 质分子上带电基团的水合壳层， 蛋白质结合水能力 的增加基本上来自于结合离子自身缔合的水；高盐 浓度，更多的水与盐离子结合，导致蛋白质脱水。
⑶ T：
T↑， 蛋白质结合水的能力一般下降（由于H键作用和离 子基团的水合作用的减弱）。
（3）界面蛋白质膜的机械强度 取决于内聚的分子间相互作用于力：

吸引的静电相互作用、H键、疏水相互作用
a 、若疏水相互作用太强，会导致蛋白质在界面聚 集、凝结最终沉淀，损害膜完整性。 b 、若静电推斥力远大于相互吸引力，也会妨碍粘 结厚膜的形成。
所以吸引、推斥和水合作用力之间的平衡是形成稳 定粘弹性膜的必要条件。
Bigelow观点：
平均疏水性愈小/电荷频率愈大， Pro.溶解度愈高。 缺点：没考虑比起整个Pro.分子的平均疏水性和电荷频率，与 周围水接触的Pro.表面的亲水性是决定Pro.溶解度更为重要 的因素。 Pro.分子结构表面疏水性小区数目愈少， Pro.溶 解度越大。
5、分类：根据蛋白质的溶解性质分成四类： 清蛋白 能溶于pH=6.6水 例:血清清蛋白质,卵清蛋白质 球蛋白 能溶于pH=7.0稀盐溶液 例:大豆蛋白质 谷蛋白 溶于酸(pH=2)碱(pH=1.2)溶液 例:小麦谷蛋白质 醇溶谷蛋白 能溶于70%乙醇 例:玉米醇溶蛋白质
五、有机溶剂和溶解度
加入有机溶剂，例能与水互溶的乙醇或丙酮，蛋白质 溶解 度↓ 原因：有机溶剂降低了水的介电常数，提高了分子内 和分子间的静电作用力，静电斥力导致蛋白质分子结 构的展开。在此状态，而介电常数促进暴露的肽基团 间分子间H键形成和带相反电荷的基团间的分子间静 电相互吸引。 分子间极性相互作用导致蛋白质在有机 溶剂-水体系中溶解度下降或沉淀。 而疏水相互作用对非极性残基有增溶作用。
盐析原理 : 大量中性盐的加入，使水的活度降低，原来的溶 液中的大部分自由水转变为盐离子的水化水。降低蛋白质极 性基团与水分子间的相互作用，破坏蛋白质分子表面的水化 层。
四、温度和溶解度
在恒定pH和离子强度，大多数蛋白质溶解度在040℃范围内随T↑，而↑
特例：β-酪蛋白和一些谷类蛋白质其溶解度与T呈 负相关性。 原因：当T>40℃热动能↑导致蛋白质结构展开 （变性）于是原先埋藏在蛋白质结构内部的非极性 基团暴露，促进了聚集和沉淀使蛋白质溶解度↓
盐溶
低浓度时，中性盐可以增加蛋白质的溶解度 ，带电表层使蛋白质 分子被此排斥，蛋白质与水分子的作用加强，溶解度提高。 （摩尔数/升）的两价离子的中性外，如MgCl2 \ （ NH4 ）2SO4 对蛋白质溶解度的影响效果，要比单价离子 的中性盐如NaCl,NH4Cl大得多。
盐析
当离子强度增加到足够高时，例如,饱和或半饱和程度，很多 蛋白质从水溶液中沉淀出来，这种现象叫盐析。
§5．5．4蛋白质的界面性质 (Interfacial properties of proteins)
一、概述
1、天然的两亲物质 蛋白质不同于低相对分子量的表活剂，蛋白质能 在界面形成高粘弹性薄膜，且能经受保藏和处理 中的 机械冲击，所以比低相对分子量表面活性剂对泡沫、 乳状液、分散体系稳定性更强。
6、术语: 水溶性蛋白质（WSP） water soluble protein 水可分散蛋白质（WDP） water despersion 蛋白质分散性指标（PDI） protein dispersibility index 氮溶解性指标（NSI） nitrogen solubility index
4、多肽链在界面形成的三种构象
① 卧式（train）
直接铺展在表面上的链节的平面排列
② 尾式（tail）
与表面无接触的链节伸入溶剂的排列
③ 环式（loop）
连接两个卧式的不接触表面的链节的空间排列
二、乳化性质
1、测定蛋白质乳化性质的方法 评定食品乳化性质的方法有： 油滴大小分布 乳化活力 乳化能力 乳化稳定性
弹性 乳化 泡沫 脂肪和风 味的结合
肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
§5．5．2蛋白质的水合
Properties Hydration of Proteins
1、水对蛋白质的作用 ① 水能改变蛋白质的物理化学性质 ②水-蛋白质相互作用，决定了蛋白质的许多功能 （分散性,润湿性，肿胀，溶解性，增稠，粘度，持水能力， 胶凝作用，凝结，乳化，起泡） ③ 水能同蛋白质分子的一些基团相结合。 基团包括：带电基团（离子-偶极）、主链肽基团、酰胺基、 羟基（偶极-偶极）和非极性基团（偶极-诱导偶极）
Ⅱ 浊度法测EAI
变性蛋白质结合水能力 ：一般比天然蛋白质高约10%
（∵变性，原埋藏疏水基团暴露，表面积与体积之比↑）；
变性导致蛋白质 聚集，∵ 蛋白质 – 蛋白质相互作用结合水能 力↓
§5．5．3 溶解度
一、概述
1、Pro.溶解度影响的功能性质(增稠,起泡,乳化,胶凝)。
2、影响Pro.溶解性主要相互作用：疏水、离子相互作用。 ① 疏水相互作用促进Pro.-Pro.作用,使Pro.溶解度↓ ② 离子相互作用促进Pro.-水作用，使Pro.溶解度↑ 3、蛋白质离子化残基使溶液中Pro.分子产生两种推斥力 第一种推斥力：除pI外的任何pH时，由蛋白质分子带净的正电荷 或负的电荷而在蛋白质分子间产生静电推斥。 第二种推斥力：在蛋白质分子的离子基团的水合壳层之间的推斥。
§5．5蛋白质的功能性质 Functional Properties of Proteins §5.5.1 引言
1、蛋白质的功能性质定义： 在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系 中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。 2、决定蛋白质功能性质的物理化学性质包括： 分子大小、形状;氨基酸组成和顺序;净电荷和电荷分布;疏水性 和亲水性之比;二级、三级、四级结构;分子柔性和刚性;蛋白质 分子间相互作用于和同其它组分作用的能力。 3、食品蛋白质在食品体系中功能作用
（2）展开和在界面上定向
低相对分子量表活剂，亲水端、疏水端在界面定向吸附。 蛋白质具有庞大体积和折叠，一旦吸附界面，分子一大部分仍 留在体相，一小部分束缚在界面上。 蛋白质部分吸附在界面的牢固程度取决于：
A 固定在界面上肽片段的数目和这些片段与界面相互作用的能量。
[当肽片段与界面相互作用于的自由能变化（负值）在数值上远 远大于蛋白质分子的热动能时蛋白质才保留在界面上。] B 分子构象的柔性。高度柔性，易于吸附。
Ⅰ、由蛋白质稳定乳状液物理和感官性质取决于形成液滴的 大小 和总界面面积。
测定平均液滴大小的方法 有：
光学显微镜法、电子显微镜法、光散射法、
Coulter计数器 测知平均液滴大小后计算总界面面积 A=3φ/R φ分散相的体积分数；R乳状液粒子平均半径 乳化活力指标（EAI）：单位质量 的蛋白质 所产生的界面 面积。 EAI=3φ/Rm
氨基酸残基的水合能力
氨基酸残基 水合能力/ （molH2O/mol残基)
极性氨基酸 Asn Gln Pro Ser,The Trp Asp(非离子化） Glu(非离子化） Tyr Arg(非离子化） Lys(非离子化）
2 2 3 2 2 2 2 3 3 4
氨基酸残基
水合能力/ （mol H2O/mol残基) 6 7 7
外在因素
疏水性基团与亲水性基团 蛋白质浓度 的分布
二级、三级和四级结构 二硫键 分子大小和形状 分子柔性
时间 温度
3、理想表活性蛋白质具有3个性能
① 能快速地吸附至界面；
② 能快速地展开并在界面上再定向；
③ 一旦到达界面，能与邻近分子相互作用于形成具 有强粘结性和粘弹性的膜，能经受热和机械运动。
（1）快速能附到界面 能否快速能附到界面取决于：其表面疏水和亲水小区 分布模式，（即蛋白质表面分子特性） 蛋白质表面疏水小区数目↑，蛋白质自发的吸附到界 面的可能性↑ 蛋白质表面非常亲水，不含可辨别疏水水区，不发生 吸附。 蛋白质表面单个疏水性残基未形成小区，不发生吸附
二、pH和溶解度 Pro.在低于和高于pI的pH时， Pro.分别带有净 的正电荷和净负电荷，则带电氨基酸残基的静电推 斥和水合作用促进了Pro.的溶解。 Pro.在pI附近，由于缺乏静电推斥作用，疏水相 互作用导致Pro.聚集和沉淀，溶解度最低。

pH和溶解度
大多数食品Pro.酸性（即Pro. 分子中Asp\Glu 残基 总和大于Lys\Arg\His残基总和），pH=4~5沉淀
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2、影响蛋白质表面活性的因素 内在因素： AA组成、非极性AA与极性AA之比、 疏水性基团与亲水性基团的分布、二级三级 和四级结构、二硫键和游离巯基、分子大小和形状、 分子柔性 外在因素： pH、离子强度和种类、蛋白质浓度、 时间、温度、能量输入
影响蛋白质界面性质的因素 内在因素
氨基酸组成 非极性AA与极性AA之比 pH 离子强度和种类
溶解度
蛋白质----蛋白质
+
溶剂---溶剂
蛋白质----溶剂
实 质 疏水相 互作用
+
离子相 互作用
蛋白质的溶解度大小
4、Bigelow认为Pro.溶解度基本上与AA残基的
平均疏水性和电荷频率有关。 平均疏水性△g＝∑△g残基／n △g残基：每一种AA残基的疏水性； n： Pro.总残基数 电荷频率σ=(n++n－)/n
Asp Glu Tyr-
Arg+
His+ Lys+ 非极性残基 Ala Gly Phe
3
4 4 1 1 0
Val,Ile,Leu,Met
1
3、蛋白质与水结合是一个逐步过程
各种蛋白质的水合能力
蛋白质 纯蛋白质 肌红蛋白 0.44 水合能力/(g H2O/g蛋白质）
血清清蛋白
血红蛋白 胶原蛋白 酪蛋白 卵清蛋白 商业蛋白质产品 乳清浓缩蛋白
2、蛋白质结合水的能力： 当干蛋白质粉与相对湿度为90~95%水蒸气达到平衡时， 每克蛋白质所结合的水的克数。 含带电基团AA残基结合 6mol H2O/mol残基 不带电的极性残基结合 2 mol H2O/mol残基 非极性残基结合 1 mol H2O/mol残基 计算水合能力的经验公式：a=fc+0.4fP+0.2fN a:水合能力 ，g H2O/g蛋白质 fc、fP、fN：蛋白质分子中带电、极性的、非极性的残基所占 的分数 计算值与实际值存在不同差别：单体球状蛋（相符）、低聚 蛋白质（偏高）、酪蛋白胶团（偏低）。