《生物化学》课程教学大纲
《生物化学(一)》课程教学大纲
《生物化学(一)》课程教学大纲授课专业：食品科学与工程、生物工程学时数：72 学分：4一、课程的性质和目的生物化学是食品科学与工程、生物工程专业本科生的一门重要的学科基础课。
本课程在无机化学、分析化学、有机化学、物理化学等基础学科之后开设，其作用是为有关的专业基础课和专业课提供必要的生物化学理论知识，该课程在食品科学与工程、生物工程专业中起到承上启下的重要作用。
通过本大纲内容的讲授，要求学生重点掌握生物化学中糖、脂、蛋白质、酶和核酸的化学结构与性质以及这些生化物质在体内的代谢途径及其相互关系；同时使学生掌握它们与食品科学与工程、生物工程行业的联系及初步掌握它们的开发利用与前景。
二、课程教学内容第一章绪论（2学时）掌握生物化学的涵义及它所研究的内容；了解生物化学的发生发展的历史及其发展的趋势与前景；理解生物化学在食品科学与工程、生物工程行业中的地位和作用。
第二章糖类的化学（0.5学时）自学，结合有机化学的有关内容对本章进行复习。
第三章脂类和生物膜化学(0.5学时)自学，结合有机化学的有关内容对本章进行复习。
第四章蛋白质化学(9学时)内容及要求：了解蛋白质的化学组成、分类和生物学意义；深刻理解氨基酸的结构通式，了解氨基酸的分类；深刻理解蛋白质的各级结构，熟练掌握氨基酸和蛋白质的重要理化性质及其实践意义；了解蛋白质和氨基酸分离纯化的基本原则、步骤和方法以及分析测定的常用方法。
重点：内容及要求中需要掌握的一般是重点内容（以下类同）难点：蛋白质分子的空间结构及蛋白质的一些重要理化性质（如胶体性质、变性作用、沉淀作用）。
作业：5种题型12小题左右。
第五章酶(8学时)要求掌握酶的化学本质及催化特性；了解酶的组成及命名和分类；在理解酶催化反应机制的基础上掌握酶活性中心等重要概念；掌握常见理化因素对酶促反应速度的影响情况及有关的基本概念；掌握酶活力单位的概念及正确测定酶活力的方法；了解酶制备纯化的一般原则及方法；了解固定化酶的概念及常用的固定化技术；了解酶在工业上的应用。
《生物化学》教学大纲
内吞和外排作用在细胞信号传导中的意义
03
通过调节膜受体的数量和分布，影响细胞对信号的响应和传递
。
信号传导异常与疾病关系
01
信号传导异常与肿瘤发生
肿瘤细胞中常出现信号传导通路的异常激活或抑制，导致细胞增殖失控
和凋亡受阻。
02
信号传导异常与神经退行性疾病
如阿尔茨海默病、帕金森病等，神经元内信号传导通路的异常导致神经
脂类代谢及调控机制
01
脂类的消化吸收
探讨食物中脂类的消化和吸收 过程，以及脂类在体内的运输
和分布。
02
脂肪酸氧化
详细阐述脂肪酸氧化的过程、 关键酶和调控机制，以及脂肪 酸氧化在能量供应中的作用。
03
脂肪合成
介绍脂肪合成的途径、关键酶 和调控机制，以及脂肪在能量
储存和释放中的意义。
04
胆固醇代谢
阐述胆固醇的合成、转运、转 化和排泄过程，以及胆固醇在 生理和病理状态下的作用。
检查中的转氨酶测定。
代谢物检测
通过检测体液中代谢产物的异常变 化来推断疾病的发生和发展，如血 糖、血脂等生化指标的检测。
免疫学诊断
应用生物化学技术检测体内特异性 抗体或抗原，以诊断感染性疾病、 自身免疫病等，如ELISA、Western blot等方法。
生物化学技术在药物研发中应用
药物设计与合成
药物作用机制研究
糖代谢及调控机制
糖的消化吸收
探讨食物中糖的消化和吸收过程， 以及糖在体内的运输和分布。
糖酵解
详细阐述糖酵解的过程、关键酶和 调控机制，以及糖酵解在能量供应
中的作用。
糖异生
介绍糖异生的途径、关键酶和调控 机制，以及糖异生在维持血糖平衡 中的意义。
《生物化学》课程教学大纲学时中药学药物制剂和制药工程专业全文
可编辑修改精选全文完整版《生物化学》课程教学大纲课程名称：生物化学课程编号:英文名称： Biochemistry课程性质: 必修课总学时： 54学时讲课学时：54学时实验学时：0学时学分： 3适用对象: 中药学、制药工程、药物制剂专业先修课程：医学生物学、解剖学、组织与胚胎学一、课程性质、目的和任务《生物化学》是研究正常人体的化学组成及其在生命活动中化学变化规律的学科。
它是药学相关专业的一门医药学基础课。
其目的主要是应用化学、生物学的理论和方法，从分子水平阐明人体的化学组成，在生命活动中所进行的化学变化及其调控规律等生命现象的本质。
要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学习后继医药学基础课奠定必要的基础，为将来中医药的现代化贡献力量。
本课程内容主要通过理论课讲授，让学生掌握并熟悉生物化学相关的基础理论知识，了解本学科的一些新进展，让学生掌握正常人体的生物分子的结构与理化性质，主要营养物在体内的新陈代谢过程，遗传信息的传递，具备一定的相关生物学方面知识。
二、课程教学和教改基本要求《生物化学》的教学主要是通过理论讲授方式进行。
在讲授中主要采用讲座式教学，采用启发式、讨论式、课堂教学形式，辅以现代教育技术和传统教学手段。
重点、难点内容讲授为主，要求了解的内容自学为主。
在讲授中体现专业特点，体现专业特点，使学生认识到生物化学在本专业中的地位和重要性，明确学习这门课的目的性，逐步运用辩证唯物主义的观点和方法去进行思考、分析问题和解决问题。
在教学过程中为了让学生不仅仅是单纯接受掌握知识，而要激发学生的学习兴趣，培养自学的方法与能力，我们开展了“基于问题的学习”（Problem-Based Learning，PBL）的教学方法改革尝试。
通过个别的病案提出相关的医学问题，引导学生进行思考，自己独立去寻找答案并进行小组集体讨论，在教师的参与下共同分析答案，从而提高学生的学习能力。
《生物化学》教学大纲
《生物化学》教学大纲一、课程简介生物化学是运用化学的原理和方法，研究生命现象的化学本质的一门科学。
它是生物学、医学、农学等相关专业的重要基础课程，旨在为学生提供有关生物分子的结构、功能、代谢以及生物体内各种化学反应机制的基础知识和理论。
二、课程目标1、使学生掌握生物化学的基本概念、基本原理和基本实验技能。
2、培养学生运用生物化学知识分析和解决实际问题的能力。
3、引导学生了解生物化学领域的最新研究进展和应用，激发学生的创新思维和探索精神。
三、课程内容（一）蛋白质化学1、蛋白质的组成和结构氨基酸的结构、分类和性质肽键的形成和肽链的结构蛋白质的一级、二级、三级和四级结构2、蛋白质的性质蛋白质的酸碱性质、胶体性质和沉淀反应蛋白质的变性、复性和水解蛋白质的颜色反应和含量测定（二）核酸化学1、核酸的组成和结构核苷酸的结构和种类DNA 和 RNA 的结构特点和功能2、核酸的性质核酸的酸碱性质和紫外吸收特性核酸的变性、复性和杂交（三）酶学1、酶的基本概念酶的定义、分类和命名酶的活性中心和催化机制2、酶促反应动力学影响酶促反应速度的因素米氏方程和酶的动力学常数3、酶的调节酶活性的调节方式酶含量的调节机制（四）生物氧化1、生物氧化的概念和特点生物氧化的定义和与体外氧化的区别呼吸链的组成和电子传递过程2、氧化磷酸化氧化磷酸化的机制影响氧化磷酸化的因素（五）糖代谢1、糖的分解代谢糖酵解途径三羧酸循环磷酸戊糖途径2、糖的合成代谢糖原的合成糖异生途径（六）脂代谢1、脂肪的分解代谢脂肪的动员脂肪酸的β氧化2、脂肪的合成代谢脂肪酸的合成甘油三酯的合成（七）氨基酸代谢1、氨基酸的一般代谢氨基酸的脱氨基作用氨的代谢α酮酸的代谢2、个别氨基酸的代谢一碳单位的代谢含硫氨基酸的代谢（八）核苷酸代谢1、嘌呤核苷酸的代谢嘌呤核苷酸的合成途径嘌呤核苷酸的分解代谢2、嘧啶核苷酸的代谢嘧啶核苷酸的合成途径嘧啶核苷酸的分解代谢（九）物质代谢的联系与调节1、物质代谢的相互联系糖、脂、蛋白质代谢之间的相互关系核酸与物质代谢的相互关系2、代谢调节细胞水平的调节激素水平的调节整体水平的调节四、教学方法1、课堂讲授：通过讲解、演示和案例分析，系统传授生物化学的基本概念、原理和知识体系。
《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)
包括与生物化学相关的疾病模型的建立和分 析实验，以及疾病发生发展过程中生物化学 机制的研究实验。
实验操作规范和安全注意事项
实验前准备
熟悉实验原理、操作步骤和注意事项，检查实验器材和试剂是否齐 全、完好。
实验操作过程
严格遵守实验操作规范，正确使用实验器材和试剂，注意个人和他 人的安全。
实验后处理
及时清理实验现场，妥善处理废弃物和污染物，确保实验室环境整洁、 安全。
物化学在医学领域的应用和发展趋势。
能力目标
02
能够运用生物化学知识分析和解决医学实际问题；具备开展生
物化学实验和科研工作的基本能力。
素质目标
03
培养学生的创新思维和批判性思维，提高学生的综合素质和医
学人文素养。
教材选用及参考书目
教材选用
《生物化学》（人民卫生出版社，最新版）
参考书目
《医学生物化学》（人民卫生出版社，最新版）、《生物化学与分子生物学》 （科学出版社，最新版）等。同时，鼓励学生阅读相关领域的学术论文和专著， 以拓宽视野和深化理解。
核酸结构与功能
核酸的基本组成单位
核苷酸的结构与分类，核苷酸的 理化性质。
DNA的结构与功能
DNA的一级结构、二级结构和高 级结构，DNA的理化性质， DNA的复制、转录和表达调控。
RNA的结构与功能
RNA的种类与结构特点，RNA的 功能与调控机制。
核酸的理化性质
紫外吸收，变性、复性与分子杂 交。
糖类结构与功能
血液生化诊断
通过检测血液中各种生化 指标的变化，判断机体代 谢状况及疾病情况。
生物化学技术在治疗中应用
药物设计与合成
利用生物化学原理设计新药，提高药物的疗效和降低副作用。
《生物化学》课程实验教学大纲
《生物化学》课程实验教学大纲课程名称：生物化学课程编号：437007总学时：82 总学分： 4.5开设时间：第三学期适用专业：生物技术、食品科学与工程主撰人：审核人：一、实验性质、目的与任务1、生物化学实验是以生物为研究对象，利用生物化学的原理和方法，阐明生物生长，发育，遗传变异机制，揭示生命现象和本质，并为人类服务的一门实验科学，是农学、食品科学与工程专业、生物技术学科相关专业本科生及与中学生物学教师及科技人员重要的专业基础技术。
2、本课程是在植物生物学、动物生物学、微生物学等普通生物学实验有比较全面了解及一定基础训练基础上而开设的实验技术实验，是生物技术、农学、食品科学与工程专业的专业基础课，是深入学习上述三个专业专业知识的必备课程。
3、掌握层析技术、核酸的分离及组分鉴定、酶的特性、透析技术、等电点分离蛋白质等生物化学技术。
二、教学基本要求：1、掌握还原糖与非还原糖的鉴别方法；2、掌握测定酶的最适pH、最适温度等的方法；3、掌握蛋白质与糖的透析技术；4、掌握层析原理、蛋白质层析方法；5、掌握等电点纯化蛋白质的方法；6、掌握核酸组分鉴定的方法；7、掌握滴定法测定Vit C的方法（还原型Vit C的测定方法）。
三、实验项目与类型：四、实验教学内容及学时分配：实验一糖类的颜色反应4学时1、实验目的了解糖类颜色反应的原理；学习应用糖类颜色反应鉴别还原糖与非还原糖的方法。
2、方法原理（1）Molish（莫氏）反应糖与强酸的作用形成糠醛及其衍生物。
糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物，原理是羰基于酚类进行了缩合，这样，将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物，可鉴别糖（多羟、醛基）。
Molish反应非常灵敏，0.001%葡萄糖和0.0001%蔗糖即能呈现阳性反应。
因此，不可使碎纸屑或滤纸毛混入样品中。
过浓的糖溶液，由于硫酸对它的焦化作用，将呈现红色及褐色而不呈紫色。
需稀释糖溶液后重做。
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲《生物化学》课程教学大纲一、课程概述《生物化学》是生物学、医学、农学等专业的重要基础课程，它主要涵盖了生命体内化学物质的合成、分解、代谢以及分子机制等方面的知识。
通过本课程的学习，学生将了解生物体内的化学变化过程，为进一步学习相关专业的核心课程奠定基础。
二、课程目标本课程的目标是使学生掌握生物化学的基本概念、原理和方法，理解生物分子的结构与功能，掌握生物代谢的过程及其调控机制，并能够运用生物化学知识解释生命过程中的实际问题。
具体目标如下：1、掌握生物分子（蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类）的结构与功能，理解生物分子之间的相互作用机制。
2、掌握生物代谢的基本过程及其调控机制，了解代谢网络与生命过程的关系。
3、理解基因表达的调控机制，掌握分子生物学的基本技术及其应用。
4、能够运用生物化学知识解释生命过程中的实际问题，如疾病的发生、营养物质的消化吸收等。
三、课程内容本课程主要包括以下四个部分：1、生物分子结构与功能：蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类的结构与功能。
2、生物代谢过程及其调控：糖类、脂肪、蛋白质的代谢过程及其调控机制。
3、基因表达与调控：基因表达的机制、转录、翻译的过程及其调控，以及分子生物学的基本技术及其应用。
4、生命过程中的生物化学：生命过程中（如细胞分裂、免疫反应、神经传导等）的生物化学机制。
四、教学方法1、课堂讲解：基本概念、原理和方法的讲解，以及例题的解析。
2、课堂讨论：引导学生积极参与课堂讨论，加深对知识点的理解。
3、小组讨论：分组进行小组讨论，促进学生之间的合作与交流。
4、实验教学：进行实验操作，让学生亲身体验生物化学实验的过程，加深对知识点的理解。
五、评估方式本课程的评估方式包括以下几种形式：1、课堂表现：包括提问、回答问题、课堂讨论等。
2、作业：定期布置作业，以检验学生对知识点的掌握情况。
3、期中考试：通过试卷形式，考察学生对知识点的掌握情况。
4、期末考试：通过试卷形式，全面考察学生对本课程的掌握情况。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、课程简介生物化学是生物科学中的重要分支，研究生物体内生物分子结构、功能及其相互关系的科学。
本课程通过系统化学的方法，介绍生物体中主要的生物分子、代谢途径以及相关疾病的发生机制，帮助学生全面理解生物体内化学反应的本质和规律。
二、教学目标1. 熟悉生物体内主要生物分子的结构和功能；2. 掌握生物化学代谢途径的基本原理；3. 理解酶的作用机制和调节方式；4. 了解相关疾病的发生机制及预防措施；5. 培养学生的科学研究能力和实验操作技能。
三、教学内容1. 生物分子1.1 蛋白质：结构、功能、合成和降解1.2 核酸：DNA、RNA的结构和功能1.3 糖类：单糖、双糖、多糖的分类及代谢1.4 脂类：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的合成和代谢2. 代谢途径2.1 糖代谢：糖原、糖异生、糖酵解2.2 脂类代谢：脂肪酸合成、β氧化、胆固醇代谢2.3 氨基酸代谢：氨基酸降解、尿素循环、氨基酸合成2.4 核苷酸代谢：核苷酸的合成和降解途径3. 酶的作用和调节3.1 酶的结构和功能3.2 酶促反应的动力学特点3.3 酶的催化机制及调节方式4. 疾病的发生机制4.1 代谢疾病：糖尿病、高脂血症4.2 酶缺陷病：遗传代谢病4.3 免疫性疾病：自身免疫性疾病的发生机制五、教学方法1. 理论授课：讲授生物分子的结构和功能、代谢途径的原理及与疾病的关联；2. 实验教学：进行生物化学相关实验，培养学生的实验操作技能；3. 论文研讨：组织学生针对生物化学领域的研究成果进行交流和讨论；4. 多媒体辅助教学：利用多媒体设备展示相关生物化学实验过程和结果。
六、考核评价1. 平时表现：出勤、作业完成情况；2. 实验报告：实验过程、结果记录及分析；3. 期中考试：理论知识问答和简答题；4. 期末考试：综合考察学生对生物化学知识的掌握程度。
七、教学资源1. 教材：《生物化学》（上、下册）2. 参考书：《生化学导论》、《生物化学》3. 实验器材：pH计、分光光度计等4. 实验物质：氨基酸、酶类等生物化学试剂八、总结展望生物化学是现代生物科学的重要基础，通过本课程的学习，学生将全面认识到生物体内生化反应的精妙机制，为深入学习生物学、医学和相关专业课程奠定扎实基础。
生物化学和分子生物学课程教学大纲全文
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《生物化学》和《分子生物学》课程实验教学大纲
课程名称：生物化学与分子生物学实验技术
英文名称：Experiment Technology of Biochemistry and Molecular Biology
课程编号：实验课性质：必修
课程负责人：崔行开放实验项目数：3
一、学时、学分
课程总学时：70 课程总学分：
二、适用专业及年级
本大纲适用于医疗、公共卫生、口腔、护理、预防医学七年制学生。
三、实验教学目的与基本要求
掌握人体生命的物质基础，生物大分子的结构和功能。
掌握各种生物物质能
量的正常代谢过程，代谢调节，代谢障碍和临床疾病的关系。
通过实验掌握基本
的生物化学实验技术及验证部分课堂理论知识。
在实验教学中，要求学生掌握电泳技术、层析技术、分光光度法、离心技术、
蛋白质及分子生物学等技术。
掌握蛋白质、核酸、酶类的提取、测定，学习血液
成分生化测定，以及部分生物化学理论知识的验证。
掌握紫外—可见分光光度计、
高速离心机、PCR仪、层析系统、电泳仪系统、电热恒温水浴箱、凝胶扫描仪、
电动匀浆器等仪器的使用，了解其性能、适用范围及注意事项。
四、主要仪器设备
紫外—可见分光光度计、高速离心机、PCR仪、层析系统、电热恒温水浴箱、
凝胶扫描仪、电泳仪、电动匀浆器等。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、引言生物化学是研究生物体内化学元素及其相互作用的学科。
本教学大纲旨在为生物化学课程的教学提供指导，确保学生对生物化学的重要概念和原理有清晰的理解。
二、课程目标1. 了解生物化学的基本概念和理论，包括生物分子的结构和功能、代谢途径等；2. 掌握生物化学实验的基本技术和方法，培养科学实验能力；3. 培养学生的科学研究思维和分析问题的能力，提高解决生物化学问题的能力；4. 培养学生的团队合作能力和沟通表达能力。
三、教学内容1. 生物化学基本概念与细胞结构1.1 生物分子的组成和结构1.2 细胞的结构与功能1.3 细胞膜与运输2. 代谢途径与能量转化2.1 糖代谢2.2 脂肪代谢2.3 蛋白质代谢2.4 核酸代谢2.5 能量转化与ATP合成3. 酶与酶动力学3.1 酶的分类和特性3.2 酶催化机理3.3 酶动力学参数的测定4. 基因与蛋白质合成4.1 DNA的结构和功能4.2 RNA的结构和功能4.3 蛋白质合成的基本过程4.4 基因调控四、教学方法1. 讲授：通过课堂讲解，向学生传授生物化学的基本概念、理论和实验技术；2. 实验：进行生物化学实验，培养学生的实验技能和观察、记录、分析问题的能力；3. 讨论：组织学生进行小组讨论，激发学生的学习兴趣和培养团队合作能力；4. 案例分析：引入生物化学实际案例，帮助学生将理论知识应用于实际问题的解决。
五、教学评价与考核1. 平时表现：包括课堂参与、作业完成情况、实验报告等；2. 期中考试：对学生对于生物化学基本概念和理论的掌握程度进行考核；3. 实验报告：对学生实验操作、数据处理和实验结论等进行评价；4. 期末考试：对学生对于整个课程内容的综合掌握情况进行考核。
六、参考教材1. 《生物化学导论》，作者：张三；2. 《生物化学实验指导》，作者：李四。
七、教学进度安排1. 第一周：生物化学基本概念与细胞结构2. 第二周：代谢途径与能量转化3. 第三周：酶与酶动力学4. 第四周：基因与蛋白质合成八、教学资料本教学大纲提供的教学资料包括课程讲义、实验操作指南、习题集等。
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《生物化学》课程教学大纲一、课程基本信息开课单位生命与健康科学学院课程类别学科基础课程课程名称生物化学/Biochemistry 课程编码JC13303开课对象生物技术等相关专业 开课学期 3学时/学分总学时100、理论课学时60、实验课学时40/5.5学分先修课程高等数学C、普通化学、有机化学、分析化学课程简介：生物化学是采用化学的理论与方法，从分子水平来阐明生物体的化学组成、结构、性质、功能及其在生命活动过程中的化学变化规律，同时还阐明以中心法则为核心的遗传信息代谢规律，从而揭示生命现象的本质。
生物化学发展十分迅速，形成了许多新理论、新概念，同时发展了许多新技术，已成为新世纪生命科学领域的前沿学科，在工业、农业、食品工业和医药的发展中也发挥出越来越明显的促进作用，前沿新进展的引入将极大的激发学生探索未知世界的兴趣。
通过该门课程的学习，使生物技术专业学生了解生物体的化学组成、结构、性质及其在生命活动中发生的化学变化及其调控规律，从而掌握生物化学的基础理论、基本知识和技能，为生物技术专业学生学习其他专业基础课和专业课程奠定基础。
二、课程教学目标生物化学课程全面系统地介绍生物化学的基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质以及它们之间的相互关系，掌握各类生物分子特别是生物大分子在生物体内的代谢和调节方式。
同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。
本课程在加强基础理论的同时又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。
通过该课程的学习，能够为其他专业基础课和专业课程的学习奠定基础。
本课程主要向学生传授生物体的化学组成、结构及功能（包括蛋白质、核酸、酶、脂类等)；物质代谢及其调控（生物氧化、糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等内容。
通过学习，使学生养成勤奋学习、实事求是的科学态度；树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神；掌握生物化学的基础知识及基本技能，提高学生与课程相关的实践动手能力及开拓创新能力。
三、教学学时分配《生物化学》课程理论教学学时分配表章次教学主要内容学时分配教学方法或手段第一章 绪论 2 讲授、互动、多媒体等第二章 蛋白质化学 8 讲授、互动、多媒体等第三章 核酸化学 4 讲授、互动、多媒体等第四章 酶与辅酶 8 讲授、互动、多媒体等第五章 生物氧化 4 讲授、互动、多媒体等第六章 糖类代谢 8 讲授、互动、多媒体等第七章 脂类代谢 4 讲授、互动、多媒体等第八章 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢 2 讲授、互动、多媒体等第九章 核酸的酶促降解与核苷酸代谢 4 讲授、互动、多媒体等第十章 核酸的生物合成 8 讲授、互动、多媒体等第十一章 蛋白质的生物合成 4 讲授、互动、多媒体等第十二章 代谢联系及其调节 4 讲授、互动、多媒体等合计 60 ＊理论学时包括讨论、习题课等学时。
《生物化学》课程实验内容设置与教学要求一览表序号实验项目名称实验内容教学要求学时分配实验类别实验类型每组人数1 凝胶层析法分离血红蛋白提取血红蛋白，凝胶层析法分离血红蛋白，分光光度法检测蛋白。
1.了解血红蛋白的提取、分离纯化的方法。
2．理解凝胶过滤柱层析的原理。
3．掌握凝胶过滤柱层析的操作技术。
12必做综合性2人2 血清蛋白的聚丙烯酰胺凝胶电泳制胶、灌胶、点样、电泳、染色及脱色等。
1．了解电泳的类型和应用。
2．熟悉用凝胶电泳分离蛋白质的染色方法。
3．掌握实验原理和全部操作过程。
8必做综合性2人3 纸上层析法分离氨基酸点样、平衡、展层及染色等。
1．了解氨基酸Rf值的正确测量方法。
2．理解纸上层析法分离氨基酸的原理。
3．掌握纸上层析法分离氨基酸的操作方法。
4必做验证性2人4 血清蛋白醋酸纤维电泳点样、电泳、染色及脱色等1．了解测定血清蛋白质中的相对含量。
2．掌握电泳法分离蛋白质的原理和技术。
4必做验证性1人5 酵母RNA的提取和组分鉴定提取RNA，水解及鉴定核苷酸的各组分。
1．了解RNA的组成。
2．理解RNA组份鉴定的原理及操作过程。
3．掌握酵母RNA提取的原理及方法。
4必做验证性2人6 面粉中还原糖和总糖的测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)还原糖的总糖的提取，标准曲线的制作及糖含量的测定1．了解面粉中糖的种类及含量2、理解还原糖和总糖测定的基本原理。
2．掌握比色法测定还原糖的操作方法和分光光度计的使用。
4必做验证性2人7 大蒜SOD的提取分离与总抗氧化活性测定提取分离大蒜中的SOD及总抗氧化活性的测定1．了解SOD的性质及应用2．理解大蒜SOD酶的提取与纯化的方法及原理3．掌握总抗氧化活性的测定方法及原理。
4．掌握分光光度计及离心机的使用方法。
4必做综合性2人 合计 40四、教学内容和教学要求第一章绪论（2学时）（一）教学要求通过本章内容的学习，使学生了解生物化学的发展简史、地位与作用；理解生物化学的含义，任务和主要内容；掌握生物化学的学习方法，激发学生的学习兴趣。
（二）教学重点与难点教学重点：熟悉生物化学的含义、主要内容和生物化学发展史；明确生物化学在各专业中的地位和作用教学难点：生物化学的含义、主要内容，与相近学科研究内容的区别。
（三）教学内容1. 生物化学的含义、任务和主要内容2. 生物化学的发展史及其地位和作用3. 生物化学与各专业课之间的关系4. 生物化学的学习方法本章习题要点：1. 生物化学的含义、主要内容是什么？2. 简述生物化学发展简史。
第二章蛋白质化学（8学时）（一）教学要求通过本章内容的学习，使学生了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定；理解氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法；掌握蛋白质的概念和化学组成、蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构、蛋白质结构层次的内容和特点。
（二）教学重点与难点教学重点：1. 蛋白质的元素组成及其特点2. 蛋白质基本组成单位——氨基酸的结构特点、分类、理化性质3. 肽的组成及结构特点4. 蛋白质分子的基本结构（一级结构）、二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲）、超二级结构、结构域、、 三级结构、四级结构的概念，各种结构的组成方式、特点5. 蛋白质结构与功能的关系6. 蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、凝固、紫外吸收的性质，蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理教学难点：1. 蛋白质基本组成单位——氨基酸的结构特点、分类、理化性质2. 肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念3. 蛋白质分子的基本结构4. 蛋白质的理化性质（三）教学内容第一节蛋白质的化学概念1. 蛋白质是生命的物质基础2. 蛋白质的形状、功能、组成、溶解度第二节 蛋白质的分类1. 根据分子形状分类2. 根据组成和溶解度分类3. 根据功能分类第三节 蛋白质的化学组成1. 蛋白质的元素组成2. 组成蛋白质的20种氨基酸的结构、命名、分类、缩写符号3. 氨基酸的理化性质：两性解离与等电点、吸收光谱、茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应等性质第四节 蛋白质的结构1. 蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构基本连接方式氨基酸排列顺序蛋白质一级结构测定原理与方法2. 蛋白质二级结构及超二级结构、结构域3. 蛋白质三级、四级结构4. 蛋白质分子中的重要化学键第五节 蛋白质的重要性质1. 胶体性质、两性解离与等电点2. 变性与复性、沉淀作用3. 紫外吸收，呈色反应第六节 蛋白质结构与功能1. 蛋白质一级结构与空间结构的关系2. 一级结构与功能的关系一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症） 同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化3. 蛋白质的空间结构与功能胰岛素的结构与功能血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能本章习题要点：1. 如何计算氨基酸的pI。
2. 什么是蛋白质的一、二、三、四级结构？3. 维持蛋白质空间结构的作用力有哪些？4. 简述蛋白质结构与功能之间的关系。
5. 解释α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲、超二级结构、结构域的含义。
第三章核酸化学（4学时）（一）教学要求通过本章内容的学习，使学生了解DNA的一级结构测定、核酸的分离纯化及鉴定方法；理解核酸的理化性质，核酸的变性、复性和杂交；掌握核酸的化学组成；DNA的分子结构及生物学意义，RNA的种类及结构。
（二）教学重点与难点教学重点：1. 核酸的化学组成、分类、命名2. 核酸的一级结构3. DNA的空间结构，DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能4. RNA的分类、结构及各类RNA的结构与功能5. DNA的变性、复性的概念，变性、复性DNA的特点；分子杂交的原理、方法及应用教学难点：1. DNA的空间结构，DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能2. RNA的分类、结构及各类RNA的结构与功能3. DNA的变性、复性的概念，变性、复性DNA的特点（三）教学内容第一节 核酸的种类、分布和组成1．碱基的结构与种类：嘌呤碱、嘧啶碱和一些稀有碱基2．核糖的结构和种类3．核苷的结构和主要核苷4．核苷酸的结构5．核苷酸的生物学功能：构成DNA和RNA；细胞中的携能核苷酸：ATP和ADP；细胞通讯的媒介（第二信使）：cAMP、cGMP ；核苷酸是多种辅酶的组成成分 6．多核苷酸链的简单表示第二节 核酸的结构1. 核酸的一级结构2. 核酸的二、三级结构；DNA的双螺旋结构3. RNA的二、三级结构第三节 核酸性质1. 分子大小、溶解性2. 紫外吸收光谱3. 变性、复性4. 分离提纯第四节 核酸的生物学功能1. DNA和RNA与遗传信息的传递关系2. 核酸与蛋白质生物合成之间的关系本章习题要点：1. 比较DNA和RNA在化学结构的区别。
2. DNA双螺旋结构模型有哪些基本要点？3. DNA的变性、复性的、增色效应、Tm值第四章酶与辅酶（8学时）（一）教学要求通过本章内容的学习，使学生了解酶的命名、分类、酶活性的调节，酶的分离纯化和活力测定；理解酶促反应动力学；掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点，酶活力的概念和影响酶活力的因素，B族维生素及其在体内的活性形式(辅酶形式)和维生素A、D、C的生理功能。
（二）教学重点与难点教学重点：1. 酶的结构与功能：包括酶的分子组成（单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶），酶的活性中心，必需基团，酶作用机制、高效性与特异性2. 酶促反应的特点，酶促反应的机制；米氏常数、米氏方程以及米氏方程的应用3. 酶促反应速度的影响因素：底物浓度、酶浓度、最适温度、最适pH、抑制剂、激活剂，不可逆抑制作用的作用方式与作用结果，可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结果4. 竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的特点与作用机制5. 酶的别构调节，酶的共价修饰调节，酶原与酶原激活及其生理意义，同工酶6. 理解什么是维生素，维生素与辅酶的关系7. 掌握维生素的B1、B2、B3、B5作为辅酶的结构、功能基团、生理功能，B6、B7、B11、B12、和VC的结构特点和生理功能，脂溶性维生素A、D、E、K的生理功能与缺乏病.教学难点：1. 酶的活性中心，必需基团，酶作用机制、高效性与特异性2. 酶促反应的机制、米氏常数、米氏方程3. 酶促反应速度的影响因素4. 竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的特点与作用机制5. 维生素的B1、B2、B3、B5、B6、B7、B11、B12、和VC的结构特点和生理功能6. 脂溶性维生素A、D、E、K的生理功能与缺乏病（三）教学内容第一节 酶的概念、命名和分类1. 酶是生物催化剂2．酶的命名：习惯命名法、国际系统命名法3．酶的国际系统分类法：六大类酶催化的反应及特征4. 酶的分类：简单酶类、结合酶类5. 辅酶与辅基第二节 酶的催化特点及酶的组成1．酶催化的特征：催化效率高、酶易失活、在体内，酶活性受调节控制2．酶的催化作用具有高度专一性：底物专一性，立体异构专一性等3．酶专一性的几种假说：锁钥学说，诱导契合学说，三点附着学说 第三节 酶的作用机理1. 酶的活性中心2. 酸与底物分子的结合3. 降低分子活化能的因素4. 酶原及酶原激活第四节 酶的反应速度及影响反应速度的因素1. 酶浓度的影响2. 底物浓度的影响(米氏方程)3. pH的影响4. 温度的影响5. 激活剂的影响6. 抑制剂的影响第五节 酶活力的测定1．酶分离纯化的一般原则2．酶活力与测定第六节 同工酶、变构酶、诱导酶、多酶体系1. 同工酶2. 别构调节和别构酶3．酶的共价调节4．核酶5．抗体酶第七节 辅酶的概述1. 什么是维生素2. 维生素的分类3. 维生素的功能及分布第八节 水溶性维生素：1. 维生素C2. 硫辛酸3. 维生素B1与焦磷酸硫胺素4．维生素 B2与 FMN、FAD5．维生素B3与辅酶A6．维生素B5与NAD、NADP7．维生素B6与磷酸吡哆醛8．维生素 B7生物素9．维生素B9与四氢叶酸10．维生素B12与钴胺素第九节 脂溶性维生素1. 维生素A2. 维生素D3. 维生素K4. 维生素E本章习题要点：1. 根据酶作用的特点可把酶的专一性分为几类？2. 影响酶促反应速度的因素有哪些？3. 抑制剂的类型及作用特点有哪些？4. 何谓米氏常数、米氏方程？简述米氏常数的含义。