07 蛋白质的降解

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蛋白质降解与表达调控之间的关系是什么

蛋白质降解与表达调控之间的关系是什么

蛋白质降解与表达调控之间的关系是什么蛋白质是生命体内重要的有机分子之一,其在细胞结构、代谢调控、信号转导等方面发挥着重要作用。

蛋白质的表达水平是细胞功能发挥的关键,而蛋白质的降解与表达调控之间存在着密切的关系。

本文将从蛋白质的降解和表达调控两个方面分析蛋白质降解与表达调控之间的关系。

一、蛋白质的降解蛋白质降解是细胞代谢调控的重要组成部分,它是细胞内蛋白质运转平衡的关键。

蛋白质的降解主要通过泛素样蛋白连接系统(UPS)和自噬途径进行。

其中,UPS是最为重要的降解途径,它能将蛋白质进行泛素化反应后降解。

自噬途径则是通过自噬体将细胞内无用或老化的蛋白质进行降解。

蛋白质的降解过程中,泛素连接酶(E1, E2, E3)的活性水平是调控蛋白质降解的关键。

二、蛋白质的表达调控蛋白质的表达调控是细胞功能发挥关键,它主要通过RNA的转录、剪接、稳定性\质和蛋白质的翻译等方式进行。

在这些调控方式中,转录因子是最为重要的蛋白质调控因子之一,它与mRNA的稳定性和翻译捆绑可进行转录调控。

转录因子的表达调控可通过染色质修饰、蛋白质蛋白酶的修饰和核心转录因子的共作用维持稳定的表达。

此外,微RNA的表达也可以进行蛋白质表达调控,它通过miRNA结合靶基因mRNA减少其翻译水平达到调控蛋白质表达水平的目的。

三、蛋白质降解与表达调控之间的关系蛋白质降解与表达调控之间是相辅相成的关系,不仅有上下游的关系,也有反馈调控的关系。

蛋白质降解水平会影响蛋白质稳态水平,影响表达水平进而影响细胞功能。

表达调控因子的变化则也可能会调控蛋白质的降解作用。

例如,mTORC1通过调控清除蛋白水平来控制蛋白质表达水平,而葡萄糖饥饿和谷氨酸脱羧酶的活化则会影响蛋白质降解途径的活性。

同时,在维持蛋白质运转平衡的过程中,蛋白质表达调控与降解的关系往往更为密切。

例如,许多具有重要功能的蛋白质需要保持一定的稳定性才能发挥作用。

此时,蛋白质降解途径等因素对蛋白质的稳定性进行影响,因而会影响细胞功能的正常发挥。

蛋白质降解氨基酸分解代谢

蛋白质降解氨基酸分解代谢

蛋白酶体
蛋白酶体是一个大的寡聚体结构,有一个中空 的腔。古细菌Thermoplasma acidophilum的蛋白酶 体为20S、700kD的桶状结构,由两种不同的亚基α 和β组成,它们缔合成α7β7β7α7四个堆积的环。这个 桶有15nm高,直径11nm,中间有一个可分为3个区 域的空腔,蛋白质降解就发生在这个腔中。两端的 α7环解折叠被降解的蛋白质,并将其送入中央的腔 内,而β亚基具有蛋白裂解活性。蛋白酶体降解蛋白 质的产物为7~9个氨基酸残基的寡肽。
通过葡萄糖-丙氨酸循环,将肌肉中的氨运 输到了肝脏。在肝脏中,氨可转变成尿素,从尿 液中排出。

葡 萄 糖
丙 氨 酸 循 环
(二)谷氨酸氧化脱氨作用
转氨作用产生了大量的谷氨酸,谷氨酸可以在 谷氨酸脱氢酶的作用下发生氧化脱氨(谷氨酸→ α酮戊二酸),该酶以NAD+作为氧化剂。而在催化 逆反应时(α-酮戊二酸→谷氨酸)以NADPH为还 原剂。谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成,存在于细胞 溶胶中,它受GTP和ATP的别构抑制,受ADP的别 构激活。
PEST sequence
Certain amino acid sequences appear to be signals for degradation. One such sequence is known as the PEST sequence because short stretch of about eight amino acids is enriched with proline(P), glutamic acid(E), serine(S), and threonine(T). An example is the transcription factor Gcn4p. This protein is 281 amino acids in length and the PEST sequence is found at positions 91-106. The normal half-life of this protein is about 5 minutes. But if the PEST sequence (and only the PEST sequence) is removed, the half-life increases to 50 minutes.

蛋白质的合成与降解途径

蛋白质的合成与降解途径

蛋白质的合成与降解途径蛋白质是生物体内非常重要的一类生物大分子,它们参与了细胞的结构、代谢、信号传导和调节等各个方面。

蛋白质的合成与降解是维持生物体正常运转的关键过程。

本文将详细介绍蛋白质的合成与降解途径。

一、蛋白质的合成蛋白质的合成是指将氨基酸结合成多肽链的过程。

在生物体内,蛋白质的合成主要发生在细胞质内的核糖体中。

下面将分别介绍转录和翻译这两个步骤。

1. 转录转录是指将DNA上的遗传信息转录成RNA的过程。

在转录过程中,DNA的双链解旋,使得RNA聚合酶可以将核苷酸按照基因序列的顺序复制成RNA的互补链。

这个互补链称为信使RNA(mRNA),它将遗传信息从细胞核带到细胞质中的核糖体。

2. 翻译翻译是指在核糖体中将mRNA上的核苷酸序列翻译成氨基酸序列的过程。

在翻译过程中,mRNA的遗传信息被三个核苷酸一组一组地“读取”,每个三核苷酸序列称为一个密码子。

每个密码子对应一个特定的氨基酸。

tRNA分子则带有互补的反密码子,通过把正确的氨基酸带至核糖体中,使得氨基酸按照正确的顺序被连接起来,最终形成蛋白质的多肽链。

二、蛋白质的降解蛋白质的降解是指蛋白质分子被降解成小的碎片或氨基酸的过程。

生物体内的蛋白质降解主要通过泛素-蛋白酶体途径和泛素-溶酶体途径进行。

1. 泛素-蛋白酶体途径泛素-蛋白酶体途径是生物体内蛋白质降解的主要途径。

在这个过程中,蛋白质被泛素分子标记,然后被泛素连接酶附着在蛋白酶体上进行降解。

蛋白酶体是一种被膜包裹的细胞器,内部含有多种降解酶,可以将蛋白质降解成小片段或氨基酸。

2. 泛素-溶酶体途径泛素-溶酶体途径是生物体内少量蛋白质降解的过程。

在这个过程中,泛素分子标记蛋白质,然后将其转运至溶酶体进行降解。

溶酶体是细胞内含有消化酶的囊泡结构,可以降解细胞内的蛋白质、碳水化合物和脂类等物质。

三、蛋白质的合成与降解的调控蛋白质的合成与降解是由一系列信号通路和调控因子控制的。

合成过程中,转录因子和翻译因子的活性及其相互作用调节着转录和翻译的速率,进而决定蛋白质的合成速度。

蛋白质降解的三条途径

蛋白质降解的三条途径

蛋白质降解的三条途径蛋白质降解是生物体内重要的一种代谢过程,为维持正常生理功能所不可缺少。

研究表明,蛋白质降解的研究不仅是分析和解释生物体的结构与功能之间的关系,而且也是细胞、组织和器官正常功能的需要。

蛋白质降解的过程主要通过三种途径来实现,即水解、酶解和非酶解。

本文将重点探讨蛋白质降解的三条途径,对它们在意义和作用上进行讨论。

首先,水解是蛋白质降解最重要的途径之一。

这一类蛋白质降解主要发生在体内水环境中,当蛋白质接触到湿气、水中的碱性物质/酸性物质的时候,可以通过水解的过程分解。

此外,水可以破坏蛋白质内部结构,使得蛋白质内部的氨基酸发生改变,从而导致蛋白质的降解。

蛋白质的水解可以通过催化剂的催化作用来加速,这种反应经常由细胞内含有的水解酶负责。

其次,酶解是蛋白质降解的另一种重要途径。

它涉及到酶分解蛋白质所发生的化学反应,这种反应可以把蛋白质分解成氨基酸,从而使蛋白质回到原来的氨基酸状态。

酶解是一种加速蛋白质降解的过程,许多细胞内已经有现成的酶可以发挥作用,有一类重要的酶可以加速蛋白质的降解过程。

最后,非酶解是蛋白质降解的另一种重要途径。

比如,热、光、溶剂、电离辐射等能够迅速地破坏蛋白质的复杂结构,从而使蛋白质分解成氨基酸,从而发挥其功效。

此外,非酶化合物也可以促进蛋白质的降解过程,主要是缩合反应,促使蛋白质释放几种氨基酸单体。

综上所述,蛋白质降解是一个重要的生物功能,它起着重要的作用,并可以通过三种途径来实现:水解、酶解和非酶解。

其中,水解的过程主要通过细胞内的水解酶催化过程来完成,而酶解过程可以利用细胞内现成的酶加速蛋白质降解的过程,而非酶解过程可以由热、光、溶剂、电离辐射以及非酶化合物介导来加快蛋白质分解的过程。

总之,蛋白质降解是一项重要的生物学技术,通过上述三种途径可以分解蛋白质的分子结构,从而使蛋白质形成有用的氨基酸。

《蛋白质的降解》PPT课件

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氨基酸
转氨酶
酮酸
酮戊二酸
N3 H NA P H P H D
L 谷氨酸脱氢酶
L 谷氨酸
NAN DADP
一般氨基酸不直接氧化脱氨,而是先与α-酮戊二酸通过 转氨形成相应的a-酮酸和谷氨酸,谷氨酸再通过谷氨酸 脱氢酶氧化脱氨。
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19
4、非氧化脱氨
主要在微生物中进行。其方式有以下几种:
1、转化为丙酮酸 2、转化为草酰乙酸 3、转化为α-酮戊二酸 4、转化为琥珀酰CoA 5、降解为乙酰CoA和乙酰乙酸 6、降解为延胡索酸和乙酰乙酸 7、提供一碳单位 一碳基团、生糖氨基酸、生酮氨基酸 p269
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25
一碳基团p267
在氨基酸代谢过程中,可以分解产生具有 一个碳原子的基团,称为“一碳基团”或 “一碳单位”。
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22
4、尿素循环
在哺乳动物体内,氨的主要去路是在肝脏中合成 尿素并随尿排出体外。在部分植物体内尿素的形 成既能解除氨毒,又是氨的一种贮存形式。
NH3 CO2
ATP 氨甲酰磷酸
Pi Cit
ASP 延胡索酸
Orn
Arg
尿素
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23
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24
(二)α-酮酸的代谢去路(C架的去路)
2
42
固氮酶 :
铁蛋白:电子供体与钼铁蛋白之间的电子 传递体。能提供高还原能力的电子
钼铁蛋白 :利用铁蛋白传来的电子还原N2 或其它底物形成NH3等还原物
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固氮条件:
①还原剂: 铁氧还蛋白(Fd)、黄素氧还 蛋白(Fld)、NADPH、Na2S2O4。
②ATP
③厌氧条件
ATP

蛋白质降解的三条途径

蛋白质降解的三条途径

蛋白质降解的三条途径
1、运输蛋白:参与物质运输的功能,能使物质在细胞和生物体内自由、准确地转移。

主要为各种载体、血红蛋白等。

2、催化蛋白:催化特定的生化反应,降低反应的活化能,使反应快速高效地进行。

主要为各种酶类。

3、免疫系统蛋白:参予免疫系统接收者反应,能够并使生物体有效地抵挡有害生物
或物质的侵略。

主要为各种抗体等。

蛋白质是生命的物质基础,是有机大分子,是构成细胞的基本有机物,是生命活动的
`主要承担者。

没有蛋白质就没有生命。

氨基酸是蛋白质的基本组成单位。

它是与生命及
与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。

机体中的每一个细胞和所有重要组成部分
都有蛋白质参与。

蛋白质占人体重量的16%~20%,即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。

人体内蛋白质的种类很多,性质、功能各异,但都是由20多种氨基酸按不
同比例组合而成的,并在体内不断进行代谢与更新。

蛋白降解途径

蛋白降解途径

蛋白降解途径蛋白质是一种重要的生物大分子,对生物体的日常功能起着重要的作用。

蛋白质的降解是生物体中很重要的一部分,而不同的降解途径也起着重要的作用。

简而言之,蛋白质降解是指蛋白质分解成单糖、多肽或小肽和其他低分子量产物的过程。

蛋白质降解可以通过直接降解,活性氧化,水解和酶介导的反应来完成。

直接降解是指高温环境下发生的蛋白质自发分解,这是一种自发反应,称为热力学降解。

热力学降解主要发生在死亡的细胞内,是死亡的细胞的正常解体过程。

随着高温的作用,蛋白质的分子结构发生变化,然后在热力作用下分解,最后生成低分子量的产物。

活性氧化也是一种重要的降解机制,是抗氧化物质,如谷胱甘肽(GSH),酵素和其他酶,在体内催化氧化反应的过程。

活性氧化一般发生在非生物体蛋白质降解中,这是为了抑制有害降解产物的产生,比如有毒的二硫酰胺(DMSO)。

水解是指蛋白质降解的一种机制,主要是通过水的水解反应来分解蛋白质。

水解可以通过水的溶解性反应,电解质的水解反应或pH 变化来完成。

电解质的水解反应是蛋白质分解的主要方式,当蛋白质接触到一定浓度的电解质,电解质便会给蛋白质的各种结构和化学性质带来变化,从而使蛋白质分解成较小的残基片段。

在高pH环境中,蛋白质会发生分解反应,从蛋白质钙结合位点开始,逐步经过多段水解,最终形成较小的残基片段,从而实现蛋白质的完全分解。

酶介导的反应也是蛋白质降解的一种重要机制。

酶介导的反应是指含有特定酶的有机体对蛋白质进行特定氧化反应,从而实现蛋白质分解的过程。

有些酶可以通过水解反应来实现蛋白质分解,而有些酶则能通过氧化反应来实现蛋白质分解。

常见的酶水解反应包括蛋白酶和蛋白质酶;而氧化反应包括过氧化物酶,氧化酶,过氧化物酶和羟化酶。

蛋白质的降解途径是多种多样的,可以通过直接降解,活性氧化,水解和酶介导的反应来完成。

它们是生物过程中不可或缺的一部分,可以维持蛋白质的正常代谢平衡并有效保护细胞的健康。

蛋白质降解的机制和调节

蛋白质降解的机制和调节

蛋白质降解的机制和调节蛋白质是生物体内最为重要的有机分子之一,参与了许多生命活动。

然而,在生物体内,蛋白质不是一成不变的,而是会经历一系列复杂的调节和代谢过程。

其中,蛋白质降解是一个重要的过程,本文将介绍蛋白质降解的机制和调节。

一、蛋白质降解的机制1.泛素-蛋白酶体途径泛素-蛋白酶体途径是蛋白质降解的主要途径之一。

它主要涉及到两种分子:泛素和蛋白酶体。

泛素是一种小分子蛋白,它可以与需要降解的蛋白质结合,形成一个泛素-蛋白质复合物。

然后,这个复合物会被运输到蛋白酶体中,其中被蛋白酶体导致的蛋白酶水解降解后,相应的泛素会从复合物上被解离,可以再循环使用。

2.赖氨酸体系除了泛素-蛋白酶体途径外,还有一个重要的降解途径:赖氨酸体系。

赖氨酸是蛋白质分子中的一种氨基酸,有时也被称为“降解性氨基酸”,因为它可以被一种特殊的酶——赖氨酸脱氨酶(AAD)降解。

赖氨酸体系的分解具有很高的特异性,能够只降解含有特定氨基酸序列的蛋白质。

因此,在一些情况下,赖氨酸体系被认为是比泛素-蛋白酶体途径更为适合的降解策略。

二、蛋白质降解的调节1.翻译后修饰翻译后修饰是影响蛋白质降解的一个重要因素。

在翻译过程中,多种修饰机制会发生。

一些翻译后修饰对降解有一定的保护作用,而另一些会促进降解。

例如,泛素化通常是蛋白质降解的标志,在这种情况下,泛素修饰通常会促进降解。

而且,磷酸化通常会抑制降解;而其他修饰如糖基化和乙酰化则对降解有不同程度的影响。

2.蛋白酶的活性和选择性蛋白酶的活性和选择性也对蛋白质降解起到重要的作用。

不同的蛋白酶具有不同的降解特性,它们能够识别不同的氨基酸序列和结构。

因此,在不同的细胞环境中,可能存在不同种类和数量的蛋白酶,这些蛋白酶能够协调地降解特定的蛋白质,从而帮助细胞维持正常的生理状态。

3.细胞信号途径最后,细胞信号途径也可以调节蛋白质降解。

在许多情况下,信号分子可以激发或抑制蛋白质降解的关键步骤,从而影响蛋白质的代谢和降解速率。

蛋白质降解是蛋白质表达过程中另一个重要的调节机制可以通过调节蛋白质降解来维持蛋白质在细胞中的稳态水平

蛋白质降解是蛋白质表达过程中另一个重要的调节机制可以通过调节蛋白质降解来维持蛋白质在细胞中的稳态水平

蛋白质降解是蛋白质表达过程中另一个重要的调节机制可以通过调节蛋白质降解来维持蛋白质在细胞中的稳态水平蛋白质是生物体内最基本的组成部分之一,它们在细胞中发挥着重要的功能。

蛋白质的合成和降解是细胞内调节蛋白质稳态水平的两个主要机制。

本文将重点讨论蛋白质的降解过程以及如何通过调节蛋白质降解来维持蛋白质在细胞中的稳态水平。

一、蛋白质的降解过程蛋白质的降解主要通过两种途径进行:泛素-蛋白酶体途径和泛素-溶酶体途径。

在泛素-蛋白酶体途径中,蛋白质首先被泛素附加到目标蛋白上,形成泛素化物,然后被泛素连接酶介导进入蛋白酶体进行降解。

在泛素-溶酶体途径中,蛋白质被泛素附加到目标蛋白上,然后通过内生性溶酶体进行降解。

泛素是一种小分子蛋白质,它通过泛素连接酶与目标蛋白发生共价结合。

泛素连接酶是一个庞大的酶家族,其中包括泛素激活酶、泛素连接酶和泛素释放酶。

蛋白质被泛素连接酶识别后,通过一系列的酶促反应,使泛素共价连接到目标蛋白上。

泛素化的蛋白质随后被认定为废弃物,进入蛋白酶体或溶酶体进行降解。

蛋白酶体是细胞内主要的降解系统之一。

它是一个膜限定的细胞器,其中含有多种不同类型的蛋白酶,能够降解大部分细胞内的蛋白质。

蛋白质进入蛋白酶体后,在蛋白酶的协同作用下,被逐渐降解为小肽、氨基酸和短链多肽。

溶酶体是另一个重要的蛋白质降解系统。

它位于细胞质中,是一个酸性的细胞器,其中含有多种酸性蛋白酶,能够降解各种细胞内的蛋白质。

蛋白质进入溶酶体后,在酸性环境和酸性蛋白酶的作用下,被逐渐降解为小肽、氨基酸和短链多肽。

二、蛋白质降解的调节机制蛋白质降解的调节与蛋白质合成具有相互协调的关系,能够维持细胞内蛋白质的稳态水平。

细胞通过调节泛素连接酶和蛋白酶体的活性来控制蛋白质的降解速率。

泛素连接酶的活性由很多因素调节,包括转录调控、翻译后修饰和其他附属蛋白的调控等。

例如,E3泛素连接酶家族成员的表达水平和翻译后修饰能够直接影响其泛素连接活性。

另外,研究还发现,一些蛋白质质量控制机制中的附属蛋白也能够调节泛素连接酶的活性。

蛋白质的降解

蛋白质的降解

蛋白质的降解
蛋白质是生命体内最重要的有机物之一,是构成细胞及组织的基础。

但是,蛋白质在生命体内并不是永久存在的,而是经过一定的代谢作用后被降解掉。

蛋白质的降解过程是一个复杂的过程,涉及到多种酶的参与,包括蛋白酶、肽酶等。

蛋白质降解的主要途径是通过蛋白酶的作用将蛋白质分解成小分子,再通过肝脏和肾脏等器官的代谢作用将其转化为能量或废物排出体外。

此外,蛋白质在细胞内还会经历泛素化和蛋白酶体途径的降解,这是一种通过标记蛋白质并将其送入蛋白酶体内降解的过程。

蛋白质的降解是一个动态平衡的过程,当蛋白质合成速度高于降解速度时,蛋白质的含量就会增加,反之则会减少。

因此,蛋白质的降解对于维持生命体内的蛋白质水平具有至关重要的作用。

总之,蛋白质降解是生命体内的一个重要代谢过程,对于维持生命体内的蛋白质水平具有重要作用。

了解蛋白质的降解过程对于预防和治疗某些疾病具有重要意义。

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蛋白质降解的途径

蛋白质降解的途径

文档标题:揭秘蛋白质降解的那些门道正文:嘿,各位看官,今天咱们就来聊聊蛋白质降解这个话题。

别看它听起来挺高大上,其实说白了,就是人体里那些用不着的、坏掉的蛋白质,怎么被收拾干净的过程。

下面,就让我用接地气的方式,给大家说道说道蛋白质降解的途径。

首先,咱们得知道,蛋白质降解主要有三条路子:溶酶体途径、泛素-蛋白酶体途径和自噬途径。

这三兄弟各司其职,共同维护人体内的蛋白质平衡。

第一条路子:溶酶体途径溶酶体这玩意儿,就像人体里的“垃圾处理厂”。

当细胞里的一些蛋白质废料需要处理时,溶酶体就会派出它的“拆迁队”——酸性水解酶,把这些蛋白质分解掉。

这个过程简单来说,就是“吃掉”那些没用的蛋白质。

比如,咱们身体里的红细胞,寿命到了,就会被溶酶体分解,回收利用。

第二条路子:泛素-蛋白酶体途径这第二条路子,可是个精细活。

泛素这东西,相当于给蛋白质打了个“标记”。

当蛋白质被标记后,蛋白酶体这个“剪刀手”就会出动,把标记的蛋白质剪成小片段,然后让它们变成氨基酸,重新利用。

这个过程,就像是我们生活中的垃圾分类,有用的废物利用,没用的就淘汰。

第三条路子:自噬途径自噬途径,听着有点玄乎,其实说白了,就是细胞自己吃自己。

当细胞里的蛋白质、细胞器等部件用旧了,细胞就会启动自噬途径,把这些旧部件包裹起来,送到溶酶体那里去分解。

这个过程,就像是我们换季收拾衣柜,把那些旧衣服捐出去,给需要的人。

这三条蛋白质降解的途径,各有各的妙处。

它们共同保证了人体内蛋白质的新陈代谢,让我们的身体保持活力。

要是哪天这些途径出了问题,那可就麻烦了,轻则生病,重则危及生命。

总之,蛋白质降解这个事儿,虽然听起来挺复杂,但说白了,就是人体的一种自我调节、自我清洁的过程。

咱们平时得多注意保养身体,让这些降解途径保持畅通,才能保证身体健康,吃嘛嘛香。

好啦,关于蛋白质降解的途径,今天就聊到这里。

希望大家都能从中得到点启示,好好爱护自己的身体,让它们为我们服务得更久、更好!。

蛋白质降解的生物化学机制

蛋白质降解的生物化学机制

蛋白质降解的生物化学机制蛋白质是生物体内的重要分子,它们在维持生命活动过程中起着重要的作用。

然而,随着时间的推移,蛋白质会逐渐老化或受到外界条件的影响而失去功能,需要被降解和清除。

蛋白质的降解是细胞内的一个关键过程,它由一系列生物化学机制调控。

一、泛素-蛋白酶体系统泛素-蛋白酶体系统是蛋白质降解中最常见的途径之一。

在这个系统中,蛋白质的降解是通过一系列酶的协作完成的。

首先,目标蛋白质上的泛素分子被连接到蛋白质上,这个过程称为泛素化。

泛素化是由泛素激活酶(E1)、泛素结合酶(E2)和泛素连接酶(E3)协同完成的。

泛素连接到蛋白质上后,蛋白质被识别并被泛素连接酶(E3)转移到蛋白酶体内,随后,在蛋白酶体中,蛋白质被泛素连接酶(E3)的作用下被泛素连接酶(E1)和泛素连接酶(E2)协同降解为小肽片段。

二、蛋白酶介导的降解途径蛋白酶介导的降解途径是通过蛋白酶的活性直接降解蛋白质。

蛋白酶是一类具有特定降解蛋白质功能的酶,它能够识别特定的肽链并将其切割成较短的片段。

在这个过程中,蛋白质的三维结构发生改变,导致其失去功能并容易被蛋白酶降解。

三、自噬途径自噬是一种特殊的蛋白质降解途径,它通过细胞内的溶酶体系统将细胞内的老化或损坏的蛋白质、细胞器和其他的宏分子降解掉。

自噬通过分泌液泡来识别和包裹目标物质,随后包裹体与溶酶体融合,被消化酶降解,释放出氨基酸和其他营养物质,供细胞再利用。

四、选择性蛋白质降解途径除了以上三种主要的降解途径外,还存在一些选择性的蛋白质降解途径。

这些途径通常用于特定类型的蛋白质,如细胞周期蛋白,转录因子等特定功能蛋白质的降解。

在这些途径中,特定的酶或蛋白通过特定机制将目标蛋白质降解为较短的片段,以维持细胞中的正常功能和代谢活动。

综上所述,蛋白质降解是细胞内一系列生物化学机制的共同作用结果。

泛素-蛋白酶体系统、蛋白酶介导的降解途径、自噬和选择性蛋白质降解途径等都在不同程度上参与了蛋白质的降解和清除。

蛋白质降解和修复的机制和功能分析

蛋白质降解和修复的机制和功能分析

蛋白质降解和修复的机制和功能分析蛋白质在生物体内扮演着至关重要的角色,能够作为酶、信使、结构体和输运体等承担各种功能。

然而,各种内部和外部原因都可能导致蛋白质的损坏,包括热、酸、碱、氧化和脱氨基等作用。

此时,蛋白质降解和修复的机制就显得尤为重要,保证了生物体正常的生长和发育。

本文将从机制和功能两个方面分别进行分析。

一、蛋白质降解的机制在细胞内,蛋白质的降解主要分为两个过程:泛素化和蛋白酶消化。

泛素化是指利用泛素蛋白连接酶把泛素连接到特定蛋白上,形成泛素-特异性废物复合物,然后该复合物被分解酶分解,释放出泛素。

泛素连接到蛋白的位置是靠蒺藜方式,意味着它们能有效地标记需要被分解的物质。

这种标记也会吸引蛋白酶,迫使它们开始降解废物。

泛素连接酶的主要作用是连接泛素分子。

另一种降解方式是通过蛋白酶消化。

它涉及一组在内核、胞浆和胞质体中发现的多种蛋白酶。

这些蛋白酶包括一些不依赖泛素的成分,如质体酶。

另一方面,肝脏和胰腺等特定器官中的蛋白酶更多地利用泛素的机制进行蛋白质降解。

总的来说,蛋白质降解的过程是一个复杂的生化网络,其中泛素连接酶、分解酶和细胞核蛋白组分之间的协调作用发挥重要作用。

这种作用保证了细胞的正常功能。

二、蛋白质修复的机制当蛋白质受到损伤时,很多情况下它们不会立即被降解,而是会寻求应对威胁行动。

因此,生物体内存在着很多蛋白质修复的机制,能够依靠与蛋白质结构密切相关的各种酶解作用和转移特异性物质来创造新的生物分子。

第一个蛋白质修复机制涉及丝裂原活化蛋白复合物(APC)的机制。

该复合物能够通过泛素连接活化或处于休眠状态的蛋白质。

APC同时也能够帮助蛋白质变得更加稳定。

简而言之,APC的作用就是在蛋白质的动态稳定性方面发挥作用,以便优化生物体的功能。

第二个蛋白质修复机制涉及转化生长因子-β口袋蛋白(TGF-β-SMAD)的生物学过程。

SMAD是一种进化与转录因子相关的分子,与TGF-β的活化有关。

如此,当SMAD给TGF-β信号时,它同时也能被其他蛋白质修复机制去掉,这将对SMAD及相关的生物分子的生成和稳定性产生积极影响。

蛋白质的降解和氨基酸的降解转化ppt课件

蛋白质的降解和氨基酸的降解转化ppt课件

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49
四、氨的同化
生物体利用3种途径把氨转化为有机 化合物
(一)谷氨酸与谷氨酰胺的 形成: (二)氨甲酰磷酸的形成:
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50
? N2 → NH4+
(一)谷氨酸完与整版谷课件氨酰胺的形成:
作用 3、氨的去向---尿素循环 4、氨基酸碳骨架的代谢 5、由氨基酸衍生的其他重要 化合物
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10
1、转氨基作用
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11
氨基酸1 + -酮酸2 氨基酸2 + -酮酸1
1、转氨基作用
转氨酶
绝大多数氨基酸之脱氨基出自转氨基作用。具有优势接受
脱下的氨基是a-酮戊二酸,新生成的氨基酸转变成谷氨酸。
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4、氨基酸的碳骨架 的代谢:
→ TCA 循环
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26
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◆生糖氨基酸 14种
◆生酮氨基酸 Leu(Lys)
◆生糖生酮氨基酸 Ile\Lys\Phe\Trp\Tyr
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第二节 氨基酸的降解与转化
1、转氨基作用 2、(谷氨酸的氧化)脱氨基
作用 3、氨的去向---尿素循环 4、氨基酸碳骨架的代谢
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5
泛肽激活酶E1


泛肽载体蛋白E2


泛肽连接酶E3
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6
泛 素 途 径
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7
第二节 氨基酸的降解与转化
☆ 脱氨基作用 ☆ 氨基酸降解产物的去向
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8
氨基酸的降解:
脱去的氨基 尿素循环
碳骨架
TCA循环
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9
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氨基酸在脱羧酶作用下,进行脱羧反应生成胺类 化合物,脱羧酶辅酶为磷酸吡哆醛。 广泛存在于动、植、微生物中
R CH NH2 Lys Arg Ser
尸胺 腐胺
COOH
脱羧酶
R
CH2

NH2 + CO2
+CO 2 +CO2
乙醇胺 +CO2
2、羟化脱羧基作用

Tyr在Tyr酶催化下发生羟化作用生成3,4-二羟 苯丙氨酸(多巴),后者进一步脱羧生成3,4- 二羟苯乙胺(多巴胺)。
2、亚硝酸还原酶
正常情况下,NO2-在植物细胞内很少积累,很 快在亚硝酸还原酶催化下,进一步还原成氨。
NO2- + 7H+ + 6e- → NH3 + 2H2O 电子供体:Fd(铁氧还蛋白) NAD(P)H
二、S的来源:硫酸的还原
细胞、藻类、高等植物能吸收SO42-在体内 还原成H2S,用于含硫氨基酸的合成。动物 中不存在。 (一)硫酸离子的活化:活化分两步:
N 16 ATP 8e 10 H 固氮酶 2 NH H 16 ADP Pi 2 2 4
固氮条件: ①还原剂: 铁氧还蛋白(Fd)、黄素氧还 蛋白(Fld)、NADPH、Na2S2O4。 ②ATP ③厌氧条件

AH 2 H 2H Fd ATP 铁蛋白
三、蛋白质降解的意义
1、形成新组织:用于新蛋白质的合成,进 行新陈代谢(自我更新)。 2、参加其它代谢:进一步降解氧化或转化 成他物质。

第二节 氨基酸的分解与转化
氨基酸在细胞内的代谢途径有多种:


1、经生物合成形成蛋白质。(作为蛋白质合成的原料) 2、进行分解代谢:
⑴因为氨基酸分子都有α-氨基和羧基,因此各种氨基酸 都具有共同的代谢途径:
二、细胞内蛋白质的水解
(二)、泛素途经过程
1、目标蛋白的泛素化标记 泛素对目标蛋白的靶向 标记由3个酶催化完成: 泛肽活化酶(E1) 泛素携带蛋白(E2) 泛素-蛋白连接酶(E3)
二、细胞内蛋白质的水解
(二)、泛素途经
2、泛素化蛋白的降解 泛素化蛋白水解在26S蛋白酶体中完成。蛋白酶体是一 种存在于细胞质中的多亚基蛋白,目标蛋白被水解产生约 7-9个氨基酸残基的肽段,然后再被细胞质中的肽链外切 酶水解为氨基酸。
NO32e硝酸还原酶
NO2-
NH4+ 亚硝酸还原酶
6e-
1、硝酸还原酶
诱导酶,环境中须有NO3-,需光照条件。 根据反应中电子供体不同又分为: ①铁氧还蛋白——硝酸还原酶
2H NO 2 Fd 3 还原态

NO 2 Fd H O 2 氧化态 2

②NAD(P)H—硝酸还原酶
NO3 NADP H H NO2 NADP H 2 O
(一)蛋白酶(肽链内切酶)
水解肽链内部的肽键 胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、枯 草杆菌蛋白酶、弹性蛋白酶、木瓜蛋白酶、 菠萝蛋白酶。

(二)肽酶(肽链外切酶)


分别从多肽链游离的羧基端或游离的氨基端逐一 地将肽链水解成氨基酸(羧肽酶或氨肽酶) 1、羧肽酶: 又分为A、B两种: 羧肽酶A:水解中性氨基酸为羧基末端构成的 肽键。 羧肽酶B:水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基 酸为羧基末端构成的肽键。 2、氨肽酶: 水解氨基末端的肽键。 3、二肽酶: 水解二肽→氨基酸

一、氨的来源
植物:生物固氮 、NO3--N还原、含N有机物 分解 动物:主要来源是AA的脱氨基作用,此外嘌 呤嘧啶的分解也生成氨。
(一)、生物固氮

1、固氮微生物把N2→NH3的过程。
固氮反应
固氮酶 : 铁蛋白:电子供体与钼铁蛋白之间的电子 传递体。能提供高还原能力的电子 钼铁蛋白 :利用铁蛋白传来的电子还原N2 或其它底物形成NH3等还原物
一碳基团p267
在氨基酸代谢过程中,可以分解产生具有 一个碳原子的基团,称为“一碳基团”或 “一碳单位”。 辅酶:FH4(四氢叶酸)——一碳转移过 程中起辅酶作用。

生物学意义:



(1)一碳基团的转移与许多氨基酸代谢有直接关 系。例Gly、Ser、Thr、His等都可作为一碳基团 的供体。 (2)参与嘌呤和胸腺嘧啶的生物合成 (3)参与生物体内许多活性物质的生物合成,
第七章 蛋白质的酶促 降解与氨基酸代谢
第七章 蛋白质的酶促降解 与氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解 第二节 氨基酸的分解与转化 第三节 氨基酸的生物合成

第一节 蛋白质的酶促降解
一、蛋白水解酶 二、细胞内蛋白质的水解 三、蛋白质降解的意义

一、蛋白水解酶

国际生化协会命名委员会将作用于蛋白质分子 中肽键的酶归属于第三大类(水解酶类)第四 亚类,该亚类又分二个亚亚类,即蛋白酶和肽 酶(按酶的作用特点分类)。
二、细胞内蛋白质的水解

(一)、溶酶体系统
溶酶体的内环境为酸性(约pH5),含有50多种蛋白 酶。溶酶体通过吞噬将蛋白质裹入,然后进行水解。溶酶 体对蛋白质的水解是非选择性的。

(二)、泛素途经
泛素系统可以选择性的水解蛋白质。该途径要求被降 解的目标蛋白首先进行泛素化标记,然后降解。 泛素是一类小分子单体蛋白,含有76个氨基酸残基, 保守性很强,因广泛存在于真核细胞而得名。
L 谷氨酸
丙酮酸
谷丙转氨酶
酮戊二酸
天冬氨酸
酮戊二酸
丙氨酸
3、联合脱氨基作用

转氨+氧化脱氨
氨基酸
转氨酶
酮戊二酸
NH 3 NAPDP H H NAD NADP
L 谷氨酸脱氢酶
酮酸
L 谷氨酸



一般氨基酸不直接氧化脱氨,而是先与α-酮戊二酸通过 转氨形成相应的a-酮酸和谷氨酸,谷氨酸再通过谷氨酸 脱氢酶氧化脱氨。
氧化 a.脱氨基—形成α-酮酸 CO2 H 2O ATP
b.脱羧基→一级胺
糖和脂肪
⑵由于氨基酸侧链不同,每种氨基酸还有其特殊的 二、氨基酸分解产物的去向 三、脱羧基作用

一、脱氨基作用

1、氧化脱氨基作用(普遍存在于动、植物)
1、谷氨酸合成途径
(1)谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶催化合成,现有试验证 明,谷氨酸的合成,主要通过这条双酶途径催化的。
谷氨酸 NH 3
谷氨酰胺合成酶
谷氨酰胺
ATP
谷氨酰胺 酮戊二酸
ADP
谷氨酸合酶
2谷氨酸
NADPH+H + NADP +
(2)非主要途径
酮戊二酸 NH 3
氨肽酶
H2N CH R1 CO HN CH R2
胃蛋白酶
CO NH CH CH2
胰凝乳蛋白酶
CO NH CH (CH2)3 CH2 NH
胰蛋白酶
CO
或Tyr
羧肽酶
NH CH CO NH CH R3 COOH
NH 2或Ayr


胃蛋白酶:芳香族aa-NH2形成的肽键。 胰蛋白酶:Lys或Arg-COOH形成的肽键(碱性,高度专一);Pro 抑制水解。 胰凝乳蛋白酶:芳香族aa-COOH形成的肽键, Leu、Met、His水解 速度次之。Pro抑制水解。 嗜盐菌蛋白酶:疏水性强的残基(Leu、Ile、Phe、Trp、Val、Tyr、 Met);Pro或Gly不水解。 溴化氰:Met(高度专一)
谷氨酸脱氢酶
谷氨酸 H 2 O
NADPH+H + NADP +
载体 或 载体 SH
SH
SH
然后还原
载体
PAPS
载体


载体-S - SH
三、C架的来源

来源于糖酵解、三羧酸循环、PPP途径、 光呼吸、乙醛酸循环等途径代谢中间产物。
四、氨的同化
p270
在氮素循环中,生物固氮和硝酸盐还原 形成了无机态氨,进一步氨便被同化转变 成含氮有机化合物。生物体内有两种方式 同化氨。
2
[O]
生物固氮的意义
① ② ③ ④
意义:有益于生物固氮 H2氧化生成ATP,用于固氮。 吸氢酶催化的羟化反应消耗大量O2,从而 保护固氮酶系统免受O2的破坏 吸氢酶防止H2的积累,避免H2对固氮酶的 抑制 H2的利用可间接产生还原力。
(二)NO3--N还原

植物体所需要的氮素营养除了生物固氮外, 绝大部分来自土壤中的氮素,主要是植物 吸收土壤中的NO3-在硝酸还原酶和亚硝酸 还原酶的作用形成氨。
2、转氨基作用

α-AA和α-酮酸之间氨基的转移作用,是氨基酸脱 去氨基的一种重要形式。 催化转氨基作用的酶叫转氨酶或氨基转移酶,种 类繁多分布广泛。辅酶均为磷酸吡哆醛(B6的磷 醛酯)
转氨作用
氨基酸 1
酮酸2
转氨酶
酮酸1
氨基酸2
L 谷氨酸
草酰乙酸
谷草转氨酶

2 SO4 ATP APS PPi
腺苷酰硫酸
APS ATP
PAPS ADP 3'磷酸腺苷酰硫酸
O HO S O O
O P OH OH O=P-OH OH PAPS OCH2 O A APS
APS PAPS为硫 酸根的活化态
(二)还原

APS或PAPS的还原可以有不同的途径,在 小球藻和高等植物内,APS将其磺酰基转 移给一个含巯基的载体,再被铁氧还蛋白 还原成载体-S-SH,即可用于合成半胱氨酸。
钼铁蛋白
N2 NH3
2、固氮过程中的氢代谢
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