2012级名词解释酶工程
酶工程名词解释
12、酶反应器（enzyme reactor）：用于酶催化反应的容器及其附属设备
8、固定化酶（immobilized enzyme）：固定在载体上并在一定的吸附法：利用各种固体吸附剂将酶或含酶菌体吸附在其表面，而使酶固定化的方法，称……
10、包埋法：将酶或含酶菌体包埋在各种多孔载体中，使酶固定化的方法
11、必需水：维持分子完整的空间构象所必须的最低水量称……
名词解释：
1。酶工程：酶的生产，改性，与应用的技术过程称为酶工程。主要内容包括：微生物发酵产酶、动植物细胞培养产酶、酶的提取与分离纯化、酶分子修饰、酶，细胞，原生质体固定化、酶非水相催化、酶定向进化、酶反应器和酶的应用等。
主要任务是经过预先设计，通过人工操作活的人们所需要的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。
2、酶的提取：是指在一定的条件下，用适当的溶剂或溶液处理含酶原料，使酶充分溶解到溶剂或溶液中去的过程称为酶的提取。
3、沉淀分离：通过改变某些条件或添加某种物质，使酶的溶解度降低，而从沉淀中析出，与其他溶质分离的技术过程
4、凝胶层析/凝胶过滤/分子排阻层析/分子筛层析等：是指以各种多孔凝胶为固定相，利用流动相中所含各种组分的相对分子质量不同而达到物质分离的一种层析技术。
5、酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的催化特性的技术过程称……
6、结晶：是溶质以晶体形式从溶液中析出的过程。
7、固定华生物技术（immobilization biotechnoly）；通过物理或化学手段将酶或游离细胞定位于限定的空间区域内，使其保持活性并可反复利用。
名词解释酶工程
酶工程名词解释第一章：绪论1、酶的概念：酶是由生物体产生的具有催化功能的生物大分子。
按照其化学组成，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。
2、酶的生产、改性与应用的技术过程成为酶工程。
3、酶的生产是指通过各种方法获得人们所需的酶的技术过程，主要包括微生物发酵产酶、动植物培养产酶和酶的提取与分离纯化等。
4、酶的改性是通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程，主要包括酶分子修饰、酶固定化、酶非水相催化和酶定向进化等。
5、酶的专一性是指在一定的条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。
分为绝对专一性和相对专一性。
6、竞争性抑制是指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起抑制作用。
7、非竞争性抑制是指抑制剂与底物分别与酶分子上的不同位点结合而引起酶活性降低的抑制作用8、反竞争性抑制：在底物与酶分子结合生成中间复合物后，抑制剂再与中间复合物结合而引起的抑制作用称为反竞争性抑制。
9、酶活力是指在一定条件下，酶所催化的反应初速度。
在外界条件相同的情况下，反应速度越大，意味着酶活力越高。
10、酶的转换数Kp，又称为摩尔催化活性，是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。
即每摩尔酶每分钟催化底物转化为产物的摩尔数。
第二章：微生物发酵产酶★1、酶的发酵生产：经过预先设计，通过人工操作，利用微生物的生命活动获需酶的技术过程称为酶的发酵生产。
2、转录是以DNA为模版，以核苷三磷酸为底物，在依赖DNA的RNA聚合酶（转录酶）的作用下，生成RNA的过程。
3、以mRNA为模版，以各种氨基酸为底物，在核糖核蛋白体上通过各种tRNA、酶和辅助因子的作用，合成多肽链的过程称为翻译。
4、分解代谢物阻遏作用：是指有些物质（主要是指葡萄糖和其他容易利用的碳源等）分解代谢的产物阻遏某些酶（主要是诱导酶）生物合成的现象。
5、酶生物合成的诱导作用：加进某些物质，使酶的生物合成开始或加速进行的现象，称为酶生物合成的诱导作用，简称诱导作用。
酶工程
名解：酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
也是酶的生产、改性与应用的技术过程。
自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。
别构酶：调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
抗体酶：是一种具有催化作用的免疫球蛋白，属于化学人工酶Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。
固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶酶反应器：是利用生物化学原理使酶完成催化作用的装置，他为酶促反应提供合适的场所和最佳的反应条件，使底物最大限度的转化为物。
底物抑制：在酶促反应中，高底物浓度使反应速度降低的现象。
稳定pH：酶在一定的pH范围之内是稳定的，超过这个限度易变性失活，这样的pH范围为此酶的稳定pH产酶动力学：主要研究细胞产酶速率及各种因素对产酶速率的影响，包括宏观产酶动力学和微观产酶动力学。
凝胶过滤：又叫分子排阻层析，分子筛层析，在层析柱中填充分子筛，加入待纯化样品再用适当缓冲液淋洗，样品中的分子经过一定距离的层析柱后，按分子大小先后顺序流出的，彼此分开的层析方法。
非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学液体发酵法：以液体培养基为原料进行微生物的繁殖和产酶的方法，根据通风方法不同又分为液体表层发酵法和液体深层发酵法。
酶工程习题(答案全)
第一章绪论一、名词解释1、酶: 是具有生物催化功能的生物大分子2、酶工程:酶的生产与应用的技术过程称为酶工程。
它是利用酶的催化作用进行物质转化的技术,是将酶学理论与化工技术、微生物技术结合而形成的新技术，是借助工程学手段利用酶或细胞、细胞器的特定功能提供产品的一门科学3、核酸类酶：为一类具有生物催化功能的核糖核酸分子。
它可以催化本身RNA 剪切或剪接作用，还可以催化其他RNA，DNA多糖，酯类等分子进行反应4、蛋白类酶：为一类具有生物催化功能的蛋白质分子，它只能催化其他分子进行反应。
5、酶的生产:是指通过人工操作获得所需酶的技术过程。
主要包括微生物发酵产酶，动植物培养产酶，酶提取和分离纯化等6、酶的改性是通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程,主要包括酶分子的修饰，酶固定化,酶非水相催化等7、酶的应用：是通过酶的催化作用获得人们所需要的物质或者不良物质的技术过程,主要包括酶反应器的选择和设计以及酶在各领域的应用等。
8、酶的专一性:又称为特异性,是指酶在催化生化反应时对底物的选择性,即在一定条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。
亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应.9、酶的转换数：酶的转换数Kp。
又称为摩尔催化活性，是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数二、填空题1、根据分子中起催化作用的主要组分的不同,酶可以分为_________和____________两大类。
2、核酸类酶分子中起催化作用的主要组分是__________,蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是________________.3、进行分子内催化作用的核酸类酶可以分为________________，_________________。
4、酶活力是_______________的量度指标，酶的比活力是_______________的量度指标，酶的转换数的主要组分是________________的度量指标。
酶工程名词解释
酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学.它利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中,将相应的原料转化成所需的产品。
锁钥学说（酶的专一性）：酶与底物分子或底物分子的一部分之间，在结构上有严格的互补关系诱导契合学说:酶分子的构象与底物原来并非恰当吻合，只有当底物分子与酶分子相互碰撞时，可诱导底物的构象发生变化，使其与底物配合,然后才结合形成中间络合物，进而引起底物分子发生相应的化学变化。
酶：由生物体细胞合成的具有选择性催化功能的生物大分子( 包括蛋白质和核酸）单纯酶（simple enzyme）:仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶(全酶)(conjugated enzyme):由蛋白部分（酶蛋白apoenzyme)和非蛋白部分(辅助因子cofactor)组成辅酶（coenzyme）：与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去。
辅基（prosthetic group）：与酶结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。
酶的活性中心：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些相关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一个与酶显示活性直接有关的区域，称为酶的活性中心。
必需基团：酶活性中心的一些化学基团为酶发挥催化作用所必须，这些基团若经化学修饰使其改变,则酶的活性丧失，称为必需基团。
接触残基（contact residues）：和底物直接接触，参与底物的化学转变，是活性中心的重要组成部分。
.辅助残基(auxiliary residues)：使酶与底物相互结合，辅助接触残基。
结构残基（structural residues）:维持蛋白酶形成一种有规则的空间构象非贡献残基（non-contributing residues）：不参与酶的催化功能，对酶活性的显示不起作用结合基团：与底物结合的部位，决定酶的专一性;催化基团：促使底物发生化学变化的部位，决定反应的性质。
结构域:蛋白质肽链中一段较独立的具有完整、致密立体结构的区域。
酶工程名词解释
酶工程名词解释1，酶工程：是酶学、微生物学与生物化工等学科有机结合而产生的新兴边缘学科（是一项利用吗酶、含酶细胞器或细胞（微生物、动物、植物）作为生物催化剂来完成重要化学反应，并将相应底物转化成有用物质的应用型生物高兴技术）2，反馈阻遏作用：是指酶催化作用的产物或代谢途径的末端产物使该酶的生物合成受阻的过程3，离子交换层析：是利用高分子不溶性固定相偶联的离子交换基团和流动相解离的离子化合物之间发生可逆的离子交换反应而进行分离的方法4，酶的分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变,从而改变酶的某些特性和功能的技术过程5，酶标免疫测定：是将酶作为标记物质，使之和抗原（或抗体）结合形成酶与抗原（或抗体）复合物，然后再根据待测抗体（或抗原）与复合物专一且定量的结合关系，通过测定与待测抗体（或抗原）结合的酶的活力，从而计算出待测抗体（或抗原）的量。
6，酶电极：是由固定化酶与离子选择电极、气敏电极、氧化还原电极等电化学电极组合而成的生物传感器。
7，半抗原：半抗原：能与对应抗体发生结合出现抗原—抗体反应又不能单独激发人或动物产生抗体的抗原。
（课件里面也有）8，盐析沉淀：当盐浓度升高到一定浓度时，蛋白质和酶的溶解度随着盐浓度的升高而不同程度的下降并前后沉淀析出。
9，酶合成的诱导作用：当诱导物存在时，与阻遏物结合而使RNA聚合酶顺利到达结构基因位置，这种转录水平的调控，促进酶生物合成的作用即酶合成的诱导作用。
10，盐溶：蛋白质和酶在低盐浓度下的溶解度随着盐浓度的升高而增加，这种现象称为盐溶11，吸附层析（p190）：又称色层法或色谱法，是溶液中的溶质随流动相通过吸附层析介质时，柱内的吸附介质表面的吸附基团对溶质发生吸附作用，某些溶质就会被吸附在介质上，由于不同的介质表面活性基团对溶质的吸附能力不同。
因此可以利用介质对溶质的吸附能力的差异，将不同的溶质分开，这种方法称为吸附层析。
12，等电聚焦电泳（IEF）（p203和p210）：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质，如蛋白质）在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个（稳定、连续、线性）pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷），形成一个很窄的区带（该电泳条带不随时间的变化而变化）。
酶工程名词解释
1、酶（enzyme）：是具有催化功能的生物大分子。
2、端粒（telomere）：真核生物染色体的末端结构。
3、端粒酶（telomerase）：是催化端粒合成和延长的酶。
4、基因扩增（gene amplification）：是通过增加基因的数量来调节基因表达的一种方式。
5、增强子（modulator）：是一段能够高效增强或促进基因转录的DNA序列。
6、抗体酶（abzyme）：是一类具有生物催化功能的抗体分子。
7、抗体（antibody）：是由抗原诱导物产生的能与抗原特异结合的免疫球蛋白。
8、盐溶（solting in）：低浓度的盐存在的条件下，酶的溶解度随着盐浓度的升高而增加的现象。
9、盐析（solting out）：当盐浓度达到一定界限后，酶的浓度随着盐溶液的升高而降低的现象。
10、结晶（crystallize）：溶质以晶体形式从溶液中析出的过程。
11、酶分子修饰（enzyme molecular modification）：通过各种方法使酶分子的结构发生变化，从而改变酶的催化特性的技术过程。
12、金属离子置换修饰（metal ion substitute modification）：把酶分子中的金属离子换成另一种金属离子，使酶的催化特性发生改变的修饰方法。
13、大分子结合修饰（macro molecules combine modification）：采用水溶性大分子与酶的侧链基团共价结合，使酶分子的空间构象发生改变，从而改变酶的催化特性的方法。
14、侧链基团修饰（side residues modification）：采用一定方法使酶的侧链基团发生改变，从而改变酶的催化特性的修饰方法。
15、肽链有限水修饰（peptide chain limit hydrolysis modification）：在肽链的限定位点进行水解，使酶的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的催化特性的方法。
16、定点突变（site-specific mutagenesis）：指在DNA序列上的某一特定位点上进行碱基的改变，从而获得突变基因的操作技术。
酶工程复习资料
由活细胞产生的生物催化剂，具有特殊作用的蛋白质，能在生命体内(包括动物、植物和微生物)催化一切化学反应，维持生命特征。
是酶学基本原理与化学工程相结合而形成的一门新兴的技术科学， 以应用目的为出发点来研究酶， 利用酶的催化特性并通过工程化将相应原料转化为目的物质的技术。
水溶性酶经物理或者化学方法处理后成为不溶于水的但仍 具有酶活性的一种酶的衍生物，在催化反应中以固相状态作用于底物。
表示酶活力大小的尺度；一个国际单位(IU)是指在特定条件下(25℃)，每分钟内转化 1mol 底物或者催化形成 1mol 产物所需的酶量。
一个 Kat(卡塔尔，酶活性国 际单位)是指每秒钟内转化 1mol 底物所需的酶量， 1 Kat = 6107 IU 。
(酶活力：指酶催化一定化学反应的能力；用在一定条件下， 所催化的反应初速度来表示； 是研究酶的特性，酶制剂生产应用以及分离纯化时的一项必不可少的指标。
) 是酶纯度的量度，是指单位分量酶蛋白所具有的酶活力，单位为 IU/mg 。
比活力越大，酶纯度越高。
比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白。
可产生一种组成型调节蛋白(regulatory protein) (一种变构蛋白)，通过与效应物(effector) (包括诱导物和辅阻遏物)的特异结合而发生变构作用，从而改变它与控制基因的结合力。
调节基因常位于调控区的上游。
位于启动基因和结构基因之间的一段碱基顺序，能特异性地与调节基因产生的变构蛋白结合，控制酶合成的时机与速度。
决定某一多肽的 DNA 模板，与酶有各自的对应关系，其中的遗传信息可转录为mRNA ，再翻译为蛋白质。
是指在一定的条件下，用适当的溶剂或者溶液处理含酶原料，使酶充分溶解到 溶剂或者溶液中的过程。
是指在份子水平上不同粒径份子的混合物在通过半透膜时，实现选择分离的技术，半透膜又称为分离膜，膜壁弥漫小孔，根据孔径大小可以分为：微滤膜( )、超滤膜(uF)、纳滤膜(NF)、反渗透膜(RO)等，分离都采用错流过滤方式。
《酶工程》 课后习题答案
第一章酶工程基础1.名词解释：酶工程、比活力、酶活力、酶活国际单位、酶反应动力学①酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或服务于其它目的地一门应用技术。
②比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数。
③酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。
其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。
④酶活国际单位: 1961年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，每分钟内能转化1μmol底物或催化1μmol产物形成所需要的酶量为1个酶活力单位，即为国际单位（IU）。
⑤酶反应动力学:指主要研究酶反应速度规律及各种因素对酶反应速度影响的科学。
2.说说酶的研究简史酶的研究简史如下：(1)不清楚的应用：酿酒、造酱、制饴、治病等。
(2)酶学的产生：1777年，意大利物理学家 Spallanzani 的山鹰实验；1822年，美国外科医生 Beaumont 研究食物在胃里的消化；19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。
1684年，比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）；1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶；1878年，德国科学家Kűhne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。
(3)酶学的迅速发展（理论研究）：1926年,美国康乃尔大学的”独臂学者”萨姆纳博士从刀豆中提取出脲酶结晶，并证明具有蛋白质的性质;1930年，美国的生物化学家Northrop分离得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶结晶，确立了酶的化学本质。
3.说说酶工程的发展概况I.酶工程发展如下：①1894年，日本的高峰让吉用米曲霉制备淀粉酶，酶技术走向商业化：②1908年，德国的Rohm用动物胰脏制得胰蛋白酶，皮革软化及洗涤；③1911年，Wallerstein从木瓜中获得木瓜蛋白酶，用于啤酒的澄清；④1949年，用微生物液体深层培养法进行 －淀粉酶的发酵生产，揭开了近代酶工业的序幕；⑤1960年，法国科学家Jacob和Monod提出的操纵子学说，阐明了酶生物合成的调节机制，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量；⑥1971年各国科学家开始使用“酶工程”这一名词。
酶工程名词解释
酶工程名词解释酶工程名词解释酶：生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
酶工程：是酶学和工程学相互渗透结合形成的一门新的技术科学。
从应用目的出发研究酶，在一定的生物反应装置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有用的物质。
单体酶（monomeric enzyme）：由一条多肽链组成，如溶菌酶；由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。
寡聚酶（oligomeric enzyme）：由两个或两个以上的亚基组成的酶。
多酶复合体（multienzyme complex）：由几种酶非共价键彼此嵌合而成。
催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。
酶活力(酶活性)：指酶催化一定化学反应的能力。
酶活力的大小：一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度，酶反应速度：单位时间内底物的减少量或产物的增加量。
酶的活力单位（U，activity unit）：酶活力的大小及酶含量的多少。
酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。
这样酶的含量可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。
Katal（Kat）单位：一个katal单位是指在最适反应条件下，1秒钟催化1moL底物转化为产物所需要的酶量。
酶的比活力（specific activity）：代表酶的纯度，比活力用每mg蛋白质所含有的酶活力单位数表示。
对同一种酶比活力愈大，纯度愈高。
酶的转换数：以一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数来表示酶的催化效率。
酶动力学：是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。
抑制剂:任何分子直接作用于酶使他的催化速度降低即称为~。
不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活。
可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失，能用物理的方法除去抑制剂而使酶复活。
酶工程 名词解释
分解代谢阻遏（葡萄糖效应）：指当细胞在容易利用的碳源（葡萄糖）上生长时，有些酶，特别是参与分解代谢的酶类，其合成受阻的现象。
这种阻遏与cAMP（腺苷酸环化酶）有关，加入腺苷酸环化酶可以减轻或者解除这种阻遏。
反馈阻遏作用：又称产物阻遏作用。
是指酶催化反应的产物或代谢途径的终产物使酶的生物合成受到阻遏的现象。
诱导作用：某些代谢物可以诱导某些酶的合成，是通过促进为该酶编码的基因的表达而进行的。
固定化细胞：又称为固定化活细胞或固定化增殖细胞，是指采用各种方法固定在载体上，在一定的空间范围进行生长、繁殖和新陈代谢的细胞。
固定化原生质体：是指固定在载体上, 在一定的空间范围内进行生命活动的原生质体。
沉淀分离（5种）：通过改变某些条件或添加某种物质，使酶的溶解度降低，而从溶液中沉淀析出，与其他溶质分离的技术过程。
盐析沉淀法：简称盐析法，是利用不同蛋白质在不同的盐浓度条件下溶解度不同的特性，通过在酶液中添加一定浓度的中性盐，使酶或杂质从溶液中析出沉淀，从而使酶与杂质分离的过程。
等电点沉淀法：利用两性电解质在等电点时溶解度最低，以及不同的两性电解质有不同的等电点这一特性，通过调节溶液的pH值，使酶或杂质沉淀析出，从而使酶与杂质分离的方法。
有机溶剂沉淀法：利用酶与其它杂质在有机溶剂中的溶解度不同，通过添加一定量的某种有机溶剂，使酶或杂质沉淀析出，从而使酶与杂质分离的方法称为有机溶剂沉淀法。
离心分离：借助于离心机旋转所产生的的离心力，使不同大小、密度和特性的物质分离的技术过程。
层析分离（6种）：包括吸附层析、分配层析、离子交换层析、凝胶层析、亲和层析、层析聚焦。
吸附层析：利用吸附剂对不同物质的吸附力不同而使混合物中各组分分离的层析方法。
分配层析：利用各组分在两相中的分配系数不同，而使各组分分离的层析方法。
离子交换层析：利用离子交换剂上的可解离基团（活性基团）对各种离子的亲和力不同而达到分离目的的层析方法。
凝胶层析：以各种多孔凝胶为固定相，利用流动相中所含各种组分的相对分子质量不同而达到物质分离的层析方法亲和层析：利用生物分子与配基之间所具有的专一而又可逆的亲和力，使生物分子分离纯化的层析方法。
酶工程名词解释
酶工程名词解释
一、酶工程
酶工程是以酶为有效的生物催化剂，设计、构建、运用和优化不同的复合体（如多肽、蛋白质、核酸、抗原或抗体）在生命过程中进行酶反应的研究和应用。
它涉及技术有基因工程、蛋白质工程、分子生物学以及分子生物计算等。
酶工程主要用于增强活性及特性，修饰活性中心位点，调整热稳定性，改介质和改变温度等来改善反应的速率、生物效率、稳定性以及产物的生产效率。
酶工程是一种创新的可持续发展的生物技术方法，可有效地改进和提高酶的功能，提高活性，改进反应条件以及提高应用性能。
二、酶
酶是一种特殊的蛋白质，它以酶基因的形式存在于细胞中，在体内发生化学反应可以催化，并以消除不必要的化学反应而达到一定目的。
酶有许多作用，比如可以分解有机分子、形成新的分子或改变分子结构，改变酶结构调节性质和功能，可以促进重要化学反应的进行，维持细胞代谢的正常发挥作用，可以帮助细胞适应外界环境变化，抑制和抗毒素的作用。
三、酶的催化机理
酶的催化机理是指酶通过把化学反应的活性中心结合到自身的
活性中心，形成一个活性复合物，使反应次序从量子化学反应的一步
反应，变成现代酶催化反应的多步复杂反应，从而提高反应速率和效率。
酶催化反应的催化机理可分为几个步骤：
1. 抑制反应体：酶将会抑制原始反应体，从而降低反应的活化能；
2. 促进反应发生：酶通过质点，可以促进反应物间的作用力和配位作用力，从而促进反应的发生；
3. 选择性反应：酶可以选择性地使反应物与活性中心结合，从而确保反应发生的选择性；
4. 调节反应进程：酶还可以调节反应的进程，防止反应的不必要产生，保证反应发生的稳定性。
酶工程名词解释
名词解释：1.Enzymes（酶）：A reusable protein molecule that brings about chemical change whileremaining unchanged itself.。
2.Enzyme engineering (or enzyme technology)（酶工程）：is the application of modifying anenzyme's structure (and thus its function) or modifying the catalytic activity of isolated enzymes to produce new metabolites or to convert some compounds into others (biotransformation).3.Activation of zymogen（酶原激活）：the process of inactive zymogen change into activeenzyme, also the process of forming or exposing active center。
4.Isoenzyme（同工酶）：enzymes which catalyze same reaction, but their molecule structure,physico-chemical property and immunology charcter are different.they must be the enzymes encoded by different genes or mRNA, exist in different tissues of a body,or in different subunits of a cell.5.Salting out（盐溶）: Proteins tend to aggregate and precipitate from high ionic strengthsolution.6.Salting in（盐析）: Addition of salt at low ionic strength can increase solubility of a protein7.immobilized enzyme（固定化酶）：Enzymes physically confined or localized in a certaindefined region of space with retention of their catalytic activities, and which can be used repeatedly and continuously8.Extraction（萃取）：A method to separate compounds based on their relative solubilit ies intwo different immiscible liquids.9.Filtration（过滤）：A: Protein solution through a membrane which retains the protein ofinterest.B: This method is less likely to cause denaturation.10.Adsorption chromatography（吸附层析）：Separation is based mainly on differencesbetween the adsorption affinities of the sample components for the surface of an active solid 11.大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶结合,使酶的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能的方法称为大分子结合修饰法。
酶工程名词解释
一名词解释1.酶工程：酶的生产与应用的技术过程称为酶工程。
2.酶的改性：通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程。
3.酶合成的诱导作用：加进某些物质，使酶的生物合成开始或加速进行的现象，称为酶生物合成的诱导作用。
4.酶生物合成的阻遏作用：是指酶催化反应的产物或代谢途径的末端产物使该酶的生物合成受到阻遏的现象。
5.分解代谢物阻遏作用：是指某些物质经过分解代谢产生的物质阻遏某些酶生物合成的现象。
6.酶发酵动力学：研究发酵过程中细胞生长速率、产物生产速率、基质消耗速率以及环境因素对这些速率的影响规律等的学科。
7.细胞生长动力学：主要研究细胞生长速率以及外界环境因素对细胞生长速率影响规律的学科。
8.产酶动力学：主要研究细胞产酶速率以及各种环境因素对产酶速率的影响规律的学科。
9.沉淀分离：通过改变某些条件或添加某种物质，使酶在溶液中的溶解度降低，从溶液中析出沉淀，而与其它溶质分离的技术过程10.层析分离：利用混合液中各组分的物理化学性质的不同，使各组分以不同的比例分布在两相中，当流动相以一定的速率流经固定相时，各组分的移动速率不同，从而使不同的组分分离的技术过程。
11.凝胶层析：是指以各种多孔凝胶为固定相，利用流动相中所含各种组分的相对分子质量不同而达到物质分离的一种层析技术。
12.亲和层析：是利用分子与配基之间所具有的可逆的亲和力，而分离纯化生物分子的技术。
13.电泳：带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的过程。
14.双水相萃取：是利用溶质在两个互不相溶的水相中的溶解度不同而达到分离的萃取技术。
15.超临界萃取:又称为超临界流体萃取，是利用欲分离物质与杂质在超临界流体中的溶解度不同而达到分离的一种萃取技术16.反胶束萃取：是利用反胶束将酶或其他蛋白质从混合液中萃取出来的一种分离纯化技术。
17.结晶：溶质以晶体形式从溶液中析出的过程。
18.酶分子修饰：是通过各种方法直接使酶分子的结构发生某些改变，从而改进酶的催化特性的技术过程。
酶工程名词解释
名词解释：酶（enzyme)是生物体活细胞产生的、具有催化反应功能的蛋白质。
酶工程：是一项利用酶、含酶细胞器或细胞（微生物、植物、动物）作为生物催化剂来完成重要化学反应，并将相应底物转化成有用物质的应用型生物高新技术。
酶活力：是指酶催化一定化学反应的能力，其大小可用在一定条件下酶催化某一化学反应的反应速度来表示。
（单位时间底物减少或产物增加）一个酶单位（active unit, U，I.U）为在确定的最适反应条件下，每分钟催化1 mol(微摩尔）底物变化所需要的酶量。
（国际酶委员会规定）同工酶：同工酶（isozyme，isoenzyme）广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。
按照国际生化联合会（IUB）所属生化命名委员会的建议，则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。
异构酶：异构酶亦称异构化酶,是催化生成异构体反应的酶之总称，催化一种同分异构体转变为另一种同分异构体的酶米氏方程米氏常数Km反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度酶的定位突变（site-directed mutagenesis）是根据酶的结构、功能和作用机制的信息，在基因水平上精确改变酶分子中的氨基酸残基，对酶的性质和其催化特性进行改造，产生符合特定需要的酶。
人为地创造特殊的进化条件，模拟自然进化机制，在体外对基因进行随机突变，从一个或多个已经存在的亲本酶（天然的或者人为获得的）出发，经过基因的突变和重组，构建一个人工突变酶库，通过一定的筛选或选择方法最终获得预先期望的具有某些特性的进化酶的分子进化技术称为体外定向进化。
定向进化＝随机突变＋选择融合酶：主要指将两个或多个酶分子组合在一起的融合蛋白氧化还原酶 Oxidoreductase转移酶 Transferase水解酶 hydrolase 裂合酶 Lyase异构酶Isomerase合成酶 Ligase or Synthetase在特定条件下（温度可采用25℃或其它选用的温度，pH等条件均采用最适条件），每1 min 催化1 μmol 的底物转化为产物的酶量定义为1 个酶活力单位。
酶工程试题及答案
酶工程试题及答案一、名词解释1、酶工程又可以说是蛋白质工程学，利用传统突变技术或是分子生物学技术，将蛋白质上的氨基酸进行突变，已改变蛋白质之化学性质和功能。
又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
2、非水酶学 :通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学3、固定化酶通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶4、凝胶过滤。
又叫分子排阻层析，分子筛层析，在层析柱中填充分子筛，加入待纯化样品再用适当缓冲液淋洗，样品中的分子经过一定距离的层析柱后，按分子大小先后顺序流出的，彼此分开的层析方法。
5、诱导酶有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶6、反胶束表面活性剂溶于非极性的有机溶剂中，当其浓度超过临界胶束浓度(reversed micelle)，或称反相胶(CMC)时，在有机溶剂内形成的胶束叫反胶束束。
7、微囊化法用天然的或合成高分子材料或共聚物(简称囊材)做囊膜壁壳，将固体或液体药物包裹而成药库的微型胶囊简称微囊，外观呈粒状或圆球形，一般直径在5-400Um之间。
8、模拟酶利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
9、中期合成型酶的生物合成收到产物的反阻遏作用或分解代谢物阻遏作用，而酶所对应的mRNA稳定性较差。
10、分段盐析调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出二、简答1、固定化酶和游离酶相比，有何优缺点解:优点1易将固定化酶和底物，产物分开产物溶液中没有酶的残留简化了提纯工艺2可以在较长的时间内连续使用3反应过程可以严格控制，有利于工艺自动化4提高了酶的稳定性5较能适于多酶反应6酶的使用效率高产率高成本低缺点1 固定化时酶的活力有损失2比较适应于水溶性底物3与完整的细胞相比，不适于多酶反应2、写出三种分离纯化酶蛋白的方法，并简述其原理方法透析与超虑离心分离凝胶过滤盐析等电点沉淀共沉淀吸附层析电泳亲和层析热变性酸碱变性表面变性等离子交换层析原理:根据待分离物质带电性质不同的分离纯化方法。
生物工程酶工程（名词解释打印版）
酶工程：酶分为蛋白类酶和核酸类酶。
没的生产，改性与应用技术过程叫酶工程。
酶的生产是指通过各种方法获得人们所需的酶的技术过程，主要包括微生物发酵产酶，动植物培养产酶和酶的提取与分离纯化等。
酶的改性是通过各种方法改进酶的催化特性的技术工程，主要包括酶分子修饰，酶固定化，酶非水相催化和酶定向进化等。
酶的应用是通过酶的催化作用获得人们所需的物质或者除去不良物质的技术过程，主要包括酶反应器的选择与设计以及酶在各个领域的应用等。
酶工程主要包括：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶，细胞，原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用。
酶工程的主要任务是经过预先设计，通过人工操作获得人们所需的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。
抑制剂：能够使酶的催化活性降低或者丧失的物质称为酶的抑制剂。
抑制剂有可逆性抑制剂和不可逆抑制剂之分。
不可逆抑制剂与酶分子结合后，抑制剂难于除去，酶活性不能恢复。
可逆抑制剂与酶结合是可逆的，只要将抑制剂除去，酶活性即可恢复。
根据可逆性抑制作用的机制不同，酶的可逆性抑制作用可分为竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制三种。
竞争性抑制：是指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起的抑制作用。
非竞争性抑制：指抑制剂与底物分别与酶分子上的不同位点结合而引起酶活性降低的抑制作用。
反竞争性抑制：在底物与酶分子结合生成中间复合物后，抑制剂再与中间复合物结合而引起的抑制作用称为反竞争性抑制。
1.标志酶：通常可以将只分布于细胞内某个特定组分的酶称为标志酶，可以将它作为细胞组分鉴别的依据，甚至可以判别组织或器官是否发生病变。
2.寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，分子量一般高于30kDa，具有四级结构。
构成寡聚酶的亚基可以相同，也可以不同，亚基之间一般以非共价键排列。
3.多酶复合体：多酶复合体由两个或两个以上的酶靠非共价键连接而成4.液体深层发酵：也称浸没式培养，它利用液体培养基，在发酵罐内进行的一种搅拌通气培养方式，发酵过程需要一定的设备和技术条件，动力消耗也较大，但是原料的利用率和酶的产量都较高，培养条件容易控制。
酶工程名词解释
名词解释：化学酶工程：指自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究和应用生物酶工程是酶学和以基因重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物，主要包括3个方面：用基因工程技术大量生产酶(克隆酶)；修饰酶基因产生遗传修饰酶(突变酶)；设计新的酶基因合成自然界不曾有的新酶蛋白质的四个结构水平：一级结构、α—螺旋结构、三级结构、四级结构1.固定化酶：指在一定空间内呈闭锁状态存在的酶，能连续地进行反应，反应后的酶可以回收重复使用。
2.固定化细胞:细胞受到物理化学等因素约束或限制在—定的空间界限内，但细胞仍保留催化活性并具有能被反复或连续使用的活力。
固定化酶(细胞)的活力：即是固定化酶(细胞)催化某一特定化学反应的能力，其大小可用在一定条件下它所催化的某一反应的反应初速度来表示。
活力回收：是指固定化后固定化酶(或细胞)所显示的活力占被固定的等当量游离酶(细胞)总活力的百分数。
偶联率=(加入蛋白活力—上清液蛋白活力)/加入蛋白活力×100％活力回收=固定化酶总活力／加入酶的总活力×100％相对活力=固定化酶总活力／(加入酶的总活力—上清液中未偶联酶活力) ×100％固定化酶(细胞)的半衰期：是指在连续测定条件下，固定化酶(细胞)的活力下降为最初活力一半所经历的连续工作时间，以t1/2表示。
酶的化学修饰是指用化学手段将某些原子或化学基团结合到酶分子上，或将酶分子中某基团改变，从而达到改变酶的催化性质及一些生理生化性质的目的。
交联剂：是具有两个反应活性部位的双功能基团，可以在相隔较近的两个氨基酸残基之间，或酶与其他分子之间发生交联反应。
交联剂分为:◆同型双功能试剂、◆异型双功能试剂◆可被光活化试剂3种类型，每类中又分；◆为可裂解型◆不可裂解型。
交联修饰：使用双功能基团试剂如戊二醛、PEG等将酶蛋白分子之间、亚基之间或分子内不同肽链部分间进行共价交联，可使酶分子活性结构加固，并可提高其稳定性，增加了酶在非水溶液中的使用价值。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
名词解释：每章的关键词（英文），就是表达本章中心内容的有实质意义的词汇。
各章重点第一章绪论一、酶工程的概念、分类及其研究内容。
生物酶工程的内容、什么是核酶二、简述酶活力测定方法的原理；酶活力单位；比活力等第二章酶的生物合成与发酵生产一、克隆酶：利用DNA重组技术而大量生产的酶。
二、什么是抗体酶？抗体酶：抗体酶是一类免疫系统产生的、具有催化活性的抗体。
三、酶生物合成的模式四、一些概念的区别：操纵子与操纵基因、诱导酶与组成酶、胞内酶与胞外酶、产酶动力学五、原核酶合成调节的类型有哪些？六、在酶制剂工业生产中为什么以微生物发酵生产为主？七、如何提高酶的产量？1选育优良的产酶细胞株系（生产组成型酶突变株的筛选，抗分解代谢阻遏突变株的选育，抗反馈阻抑突变株的筛选）2添加诱导物3控制阻遏物浓度4添加表面活性剂5添加产酶促进剂第三章酶的提取与分离纯化一、细胞破碎的目的、方法及原理。
二、酶抽提的目的及方法。
三、常用沉淀法的种类及原理。
四、常用沉淀法的种类及原理。
盐析法分离蛋白质的原理。
五、简述酶分离纯化方法及工艺程序的选择策略。
先选用非特异的、低分辨的技术，去除主要的杂质并使酶溶液浓缩；如沉淀、超滤和吸附等。
随后采用高效分离的手段；如离子交换层析、亲和层析。
将最昂贵、最费时的分离单元放在最后阶段。
如凝胶过滤层析。
六、简述影响酶提取的主要因素及影响规律。
抽提溶质的性质（酸性酶宜用碱性溶剂抽提，碱性酶宜用酸性溶液抽提，极性大的酶宜用极性溶剂抽提，含有较多非极性基团的酶宜用有机溶剂抽提。
）。
抽提溶剂的用量（增加用量可以提高酶的提取率。
但是过量的抽提溶剂，会使酶的浓度降低，对酶的进一步分离纯化不利。
用量一般为原料体积的3~5倍，最好分次抽提）温度（提取时温度对酶的提前效果有明显影响。
一般来说，适当提高温度，可以提高酶的溶解度，增大酶分子的扩散速度。
但温度过高易引起酶变性失活，所以提取温度不宜过高。
要根据被抽提酶的酶学性质选择适宜温度）pH 对酶的溶解度和稳定性有显著影响。
（为了提高酶的溶解度，提取酶时应该远离酶的等电点，但是溶液pH值不宜过高或过低，否则容易引起酶变性失活。
其他因素（在酶的提取过程中，含酶原料的颗粒越小，则扩散面积越大，越有利于提高酶想溶液中扩散的速度。
适当的搅拌有利于提高扩散速度。
适当延长提取时间，可以使更多的酶溶解出来，从而提高酶的提取效果）七、酶的纯化中几个衡量指标（比活力、纯化倍数、总活力、回收率）纯化倍数=提纯后比活力/提纯前比活力，表示提纯过程中纯度提高的倍数。
提纯倍数越大，表示该方法纯化效果越好。
总活力＝酶活力单位数×酶液总体积，即样品中全部酶活力。
回收率＝提纯后酶总活力/提纯前酶总活力×100％表示提纯过程中酶损失程度的大小。
回收率越高，损失越小。
第四章酶分子的化学修饰一、什么是酶分子的化学修饰？有何作用？二、酶分子的化学修饰：在体外将酶分子通过人工的方法与一些化学基团（物质），特别是具有生物相容性的物质，进行共价连接，从而改变酶的结构和性质。
作用：通过修饰可以使酶分子结构发生某些变化，提高酶的活力，增强酶的稳定性，降低或是消除酶的抗原性等。
三、举例说明酶主链切断修饰。
利用酶分子主链的切断和连接，使酶分子的化学结构及其空间结构发生某些改变，从而改变酶的特性和功能的方法。
酶蛋白主链修饰主要是靠酶切/酶原激活法。
胃蛋白酶原—HCL—PH1.5至2-- 胃蛋白酶（从N端失去44个氨基酸残基）四、什么是大分子结合修饰？有何作用？五、定点突变技术在酶分子修饰中有什么作用？作用：通过定点突变技术或是化学方法，将酶蛋白分子中的某个氨基酸残基置换为另一个氨基酸残基，观察其对酶催化反应的影响和变化，分析了解该氨基酸残基在酶催化过程中的作用。
六、酶的蛋白质工程的含义是什么？为什么要进行酶的蛋白质工程？什么是DNA洗牌技术？七、什么是基因的定点诱变技术？目前已建立的定点诱变方法主要有哪些？定点诱变技术：通过取代、插入或缺失克隆基因或DNA序列中的任何一个特定的碱基，从而实现心中体外特异性改变某个基因，这种技术称为定点突变技术。
已建立的定点诱变方法主要有盒式诱变、寡核苷酸引物诱变、PCR诱变八、简述进化酶？进化酶：在体外模拟自然进化过程（随机突变、基因重组、定向选择或筛选），使基因发生多种变异，最后定向选择或筛选出所需性质或功能的酶，该策略称为酶分子的非合理设计。
把通过此方法得到的酶称为进化酶。
第五章酶与细胞的固定化一、为什么要进行酶的固定化？（1）游离酶的稳定性较差：在温度、pH值和无机离子等外界因素的影响下，容易变性失活。
(2)游离酶难于连续化生产：酶与底物和产物混在一起，反应结束后，即使酶仍有较高的活力，也难于回收利用。
这种一次性使用酶的方式，不仅使成本较高，而且难于连续化生产。
(3)游离酶给下游的纯化工作带来了难度：酶反应后成为杂质与产物混在一起，无疑给进一步的分离纯化带来一定的困难。
二、固定化酶的概念：是指固定在载体上或被限制在一定的空间范围内，能连续进行催化反应，且反应后能回收并重复利用的酶。
三、固定化细胞是指固定在载体上并在一定的空间范围内进行生命活动的细胞。
也称为固定化活细胞或固定化增殖细胞。
四、与游离酶相比，固定化酶优缺点各在哪里？固定化酶优点：五、固定化方法有哪几类？各类的优缺点及适合范围是什么？酶固定化的方法很多，主要可分为载体结合法、交联法、包埋法和热处理法等。
现分述如下；六、如何评价一个酶固定化过程的优劣？固定化酶的评价指标1.固定化酶的活力：基本与游离酶相似，但固定化酶一般用重量或单位表面积来表示，如μmol/(min.mg)或μmol/(min.cm2)2.偶联效率：以载体结合蛋白量（或酶活）占总蛋白量（或总酶活）的百分比。
3.活力回收：固定化酶所显示活力占总溶液酶活力的百分数。
4.相对活力：经固定化后固定化酶所显示活力占被固定的等蛋白量溶液酶活力的百分比。
5.固定化酶的半衰期：在连续测定条件下，固定化酶的活力下降为最初活力一半所经历的时间。
可以用实测法或公式推算法。
第六章酶的非水相催化一、什么是非水酶学(Non-aqueous enzumology) 和pH印记（pH-imprinting）、分子记忆。
二、酶在有机介质中的催化特性有哪些？三、有机介质酶催化反应的优点？四、有机相中的水对酶的催化有什么作用？用非极性有机溶剂取代所有的大量水，使固体酶悬浮在有机相中。
但仍然含有必需的结合水以保持酶的催化活性(含水量一般小于2%)。
酶都溶于水，只有在一定量的水存在的条件下，酶分子才能进行催化反应。
所以酶在有机介质中进行催化反应时，水是不可缺少的成分之一。
有机介质中的水含量多少对酶的空间构象、酶的催化活性、酶的稳定性、酶的催化反应速度等都有密切关系，水还与酶催化作用的底物和反应产物的溶解度有关。
酶分子只有在空间构象完整的状态下，才具有催化功能。
在无水的条件下，酶的空间构象被破坏，酶将变性失活。
故此，酶分子需要一层水化层，以维持其完整的空间构象。
维持酶分子完整的空间构象所必需的最低水量称为必需水五、影响酶的有机相催化因素有哪些？酶的种类和浓度：不仅要看酶催化反应速度、还要注意酶的稳定性、底物专一性、对映体选择性、区域选择性、键选择性等。
同一种酶，由于来源不同和处理方法（如纯度、冻干条件、固定化载体、固定化方法、修饰方法和修饰剂等）的不同，其特性也会有差别。
底物的种类和浓度:底物最适浓度和在有机相-必需水相间的分配问题有机溶剂的种类：2≤lgP≤5水含量：最适水含量与溶剂的极性有关，溶剂极性越大，最适水含量也越大；而达到最大反应速度的水活度一般在0.5-0.6之间。
温度：在微水有机介质中，酶的热稳定性增强，其最适温度高于水溶液中的催化最适温度；但温度升高，立体选择性将降低。
pH和离子强度：在有机介质中催化最适pH与水溶液中的接近。
在冷冻干燥过程中，缓冲液对会严重影响pH和酶活力，应选择合适的缓冲液对，并添加蔗糖、甘露醇和冠醚等保护剂；有机相缓冲液。
第七章酶反应器(一)酶反应器有哪些种类？各有什么特点？各自的英文代号用于酶进行催化反应的容器及其附属设备称为酶反应器(二)操作酶反应器应该注意哪些事项？1.保持酶反应器的操作稳定性2.防止酶的变性失活酶的稳定性对酶反应器的功效是很重要的。
调节反应液pH \加快搅拌促使混合均匀。
如果底物和产物在反应器中不够稳定的话，可以采用高浓度的酶，以减少底物和产物在反应器中的停留时间，从而减少损失。
第八章酶的应用1.酶在食品中的应用？2.你认为酶在医药中的应用？3.举一身边的例子说明酶工程与我们日常生活的关系？4.酶在农业中的应用？酶工程试题(A)一名词解释（每题3分，共计30分）1. 酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
2.自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。
3.别构酶；调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶4.诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶5.摩尔催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目6.离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。
7.固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶8.修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶9.非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学10模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
二填空题(每空1分,共计30分)1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是反应条件。
2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。
3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是序列机制，另一类是乒乓机制。
4.可逆抑制作用可分为竞争性，反竞争性，非竞争性，混合性；5.对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是致病菌，二是能够利用廉价原料，发酵周期短，产酶量高，三是菌种不易退化，四是最好选用能产生胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。
6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。
7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂，固体酶制剂，纯酶制剂和固定化酶制剂。
8.通常酶的固定化方法有吸附法，包埋法，交联法，共价键结合法。