生化大题+名词解释
生化名词解释、简答
试卷一五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分）DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。
2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。
3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。
4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。
六、解释下列名词（共12分）1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。
3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。
4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。
5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。
6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。
七、问答与计算（共30分）1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。
经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。
此八肽与FDNB 反应并酸水解后。
释放出FDNB-Ala 。
将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。
将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。
王镜岩生化真题名词解释整理汇总
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年）[2013年]1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。
（也称多聚蛋白质）。
如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。
附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。
如：溶菌酶和肌红蛋白 [第三章蛋白质 ]（上159）2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。
（通常来表示酶的催化效率）附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数 ] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）[第四章酶]3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。
[第一章糖类 ]（上8；2013、2008）4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。
[第二章脂类和生物膜 ]（上95）5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。
[第六章维生素、激素和抗生素]6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些一样的酶和产物，但代途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。
[第八章糖代]（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”一样。
）（ 2013、2012）资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。
生化试题及答案
一、名词解释。
1.等点电：在某一PH值的水溶液中，加入某种氨基酸，该氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势相等，变成兼性离子，次PH值称…2.酶：是由活细胞产生的，对其特异的底物具有催化作用的蛋白质。
3.腐败：肠道未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸，在肠道细菌作用下进行的氧化分解的反应过程，产生一系列对人体有害的物质，称…4、复制：亲代DNA或RNA在一系列酶的作用下合成与亲代相同的DNA或RNA的过程。
5、蛋白质的盐析：在含有蛋白质的水溶液中，加入高浓度中性盐，使蛋白质析出的过程。
6、脂肪动员：贮存的脂肪被组织细胞内的脂肪酶逐步水解，释放出脂肪酸和甘油，供给其他组织氧化利用的过程。
7、糖异生：由非糖物质转变成葡萄糖的过程。
8、血糖：血液中的葡萄糖9.同工酶：能催化同一化学反应，但酶蛋白的分子组成、结构、理化性质都不同的一组酶。
10.酮体：脂肪酸在肝脏氧化分解的特有中间产物。
11．蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的一级结构不变，空间结构破坏，理化性质改变，生物活性丧失。
12．酶的活性中心：必须基团形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物，这一区域称…13.呼吸链：代谢物脱下的成对的H，通过一些辅基或辅酶的催化作用，最终于O结合，生成水的过程，次过程与细胞呼吸有关，故称为……14.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
15、蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。
16、蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生化名词解释
华中师范大学生化真题名词解释（1998--2010）刘旭东、朱梦琪2010年真题1、超二级结构：若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此间相互作用，形成种类不多、有规则、稳定的二级结构组合或二级结构串2、DNA复性：变性DNA在适当条件下，可使两条分开的链重新缔合，恢复双螺旋结构，这个过程称为～3、Ribozyme：核酶，具有催化作用的RNA4、分子杂交：不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。
如核酸(DNA、RNA)之间、蛋白质分子之间、核酸与蛋白质分子之间、以及自组装单分子膜之间的特异性结合。
5、酶原激活：酶原经专一的蛋白酶解断开某个肽键，有时并除去部分肽链才转变成有活性的酶，这个过程称为～6、糖异生作用：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程7、氧化磷酸化：在底物被氧化的过程中，电子或氢原子在呼吸链中的传递，伴随有ADP磷酸化成ATP的作用8、衰竭子：又称弱化子，当操纵子被阻遏，RNA合成被终止时，起终止转录信号作用的那一段核苷酸序列9、Promoter：启动子，在DNA分子中，RNA聚合酶能够识别、结合并导致转录起始的序列10、snRNA：细胞内有小核RNA，它是真核生物转录后加工过程中RNA剪接体的主要成分，参与mRNA前体的加工过程2009年真题1、结构域：在较大的蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球体构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象称为～2、Western blotting：免疫印迹测定，根据抗原抗体的特异性结合检测复杂样品中的某种蛋白的方法3、肽单位：组成肽键的4个原子（C、H、O、N）和相邻的α-碳原子，6个原子组成的基团称为～4、化学渗透学说：用于解释氧化磷酸化的机制，：①线粒体内膜对离子和质子具有选择性②具有氧化还原电位的电子传递体不匀称地嵌合在膜内③膜上有偶联电子传递的质子转移系统④膜上有转移质子的ATP酶。
当氧化进行时，呼吸链起质子泵作用，质子被泵出线粒体内膜之外侧（膜间隙），造成了膜内外两侧间跨膜的电化学势差，质子返回基质被膜上ATP合成酶所利用，使ADP与Pi合成ATP5、Intron：内含子，隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列6、乳糖操纵子：大肠杆菌中调控基因表达的一种机制。
生化名词解释简答
生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）二重效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后，可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点p102对某一蛋白质来说，在某一ph溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比，即为净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点（pi）4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位（或表示活性中心）5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数，即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%，当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。
（将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分离构成单链，由于双螺旋分子内部的碱基曝露，260nm紫外稀释值增高的现象。
）7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性dna在适度条件下，又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构，此过程表示复性。
8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用（充斥着还原作用）泛称为生物水解。
9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。
寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
2021年生化考试名词解释
If one day I have money or I am completely out of money, I will start wandering.勤学乐观天天向上（WORD文档/A4打印/可编辑/页眉可删）生化考试名词解释1．二面角 :一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-，自左向右分别为C1，N1，C2，C3，N2C1-N1-C2形成的平面与N1-C2-C3形成的平面之间因为N1-C2之间的化学键旋转而成一定的角度，叫做二面角φ。
同理N1-C2-C3形成的平面与C2-C3-N2形成的平面之间的角度是二面角ψ2．蛋白质一级结构 DNA的一级结构: 指4种核苷酸的链接及从N－端到C－端的氨基酸排列顺序。
3.DNA的二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，4.超二级结构在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5. DNA的三级结构: 是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6.DNA的四级结构: 蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构7．别构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
8．同源蛋白质 :不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。
9．简单蛋白质:又称单纯蛋白质，这类氨基酸只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其他成分.10．结合蛋白质 : 结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成，12．蛋白质盐析作用:用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程13．蛋白质分段盐析 : 调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出14．寡聚蛋白:四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。
生化名词解释(0001)
生化名词解释一、名词解释1.等电点: 对于某种氨基酸而言，当溶液在某一特定pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷与负电荷数相等，净电荷，在直流电=电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。
这时溶液的pH就是该氨基酸的等电点。
2.肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的4个原子共同组成肽单位。
3.结构域：球蛋白分子的一条多肽链中常常存在一些紧密的、相对独立的区域，称为结构域，它是在超二级结构的基础上形成的具有一定功能的结构单位。
4.酶活力：又称酶活性，是指酶催化化学反应的能力。
（用某一化学反应的速度表示）5.比活力：也称比活性，是指每毫克酶蛋白做具有的活力单位数。
比活力越高，纯度越高。
6.酶的活性中心：是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区。
7.酶原：酶的无活性前体。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫性质不同的一组酶。
9.核酶：又称核酸类酶,是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂，可降解特异的mRNA序列。
10.核酸的变性：指碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构松开，称为两股单链的DNA分子。
11.核酸的复性：在适当的条件下，变性的DNA分开的两股单链又重新恢复成双螺旋结构，这个过程称为复性。
12.Tm：将50%的DNA分子发生变性时的温度称为中点解链温度或熔点温度（Tm）。
13.生物氧化：糖、脂肪和蛋白质等营养物质在细胞内氧化分解生成二氧化碳和水并释放能量的过程。
14.呼吸链：是氧化呼吸链的简称，又称电子传递链或电子传递系统，是指排列在线粒体内膜上的由多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原体系。
15.底物水平磷酸化：营养物质在代谢过程中经过脱氢、脱氧、分子重排和烯醇化等反应，分子内的能力重新排布，形成了高能磷酸基团或高能键随后直接将高能磷酰基转移给ADP生成ATP；或将水解高能磷酸键释放的自由能用于ADP与无机磷酸反应（ATP+Pi）生成ATP，以这样的方式生成ATP 的过程称为底物水平磷酸化。
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
52个生化重点名词解释
52个生化重点名词解释1.蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，其分子内部原有的高级结构构象发生变化，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化。
2.酶的活性部位：酶分子直接与底物结合并与酶催化直接相关的部位，即包括结合部位和催化部位。
3.内含子：大多数真核生物结构基因的居间序列或不编码序列，不在mRNA中出现。
4.外显子：真核生物中多肽编码的基因片段。
5.稀有碱基：含量较少的碱基，多数为主要碱基的修饰物。
（tRNA中大约有10%为稀有碱基）6.联合脱氨：是生物体主要的脱氨基方式，是转氨基作用和氧化脱氨基作用的结合，人体内转氨基时的氨基受体主要是α-酮戊二酸生成的谷氨酸，在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱下氨基，这种方式叫做联合脱氨基作用。
7.抗代谢物：即抗代谢抑制剂，都是与代谢物在结构上的类似物，他们在代谢反应中跟正常的代谢物拮抗，以减少正常代谢物参加反应的机会，从而影响正常代谢。
8.限制性核酸内切酶：是细菌细胞内存在的一类识别并水解外源DNA的核酸内切酶，用于特异切割DNA，是一种工具酶。
9.α螺旋：蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-C的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升成稳定的螺旋构象。
（一般为右手螺旋）10.半保留复制：DNA在复制时，每一条DNA单链在新链合成中充当模板，按碱基配对方式形成两个新的DNA分子，每一个分子都有一条新链一条旧链，这种配对方式就叫做半保留复制。
11.糖酵解：葡萄糖经过酶促降解为丙酮酸，并伴随生成ATP的过程为糖酵解，此过程于胞液中进行，是动物，植物，微生物细胞中葡萄糖分解的共用代谢途径。
12.断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，这些基因称为断裂基因。
13.解链温度Tm：DNA的热变性是一个突变过程，类似于结晶的熔解，将紫外线吸收量（260nm）的增加量达到最大增加量的一半时的温度称为解链温度。
生化名词解释及问答题答案
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
生化考试重点名词解释
1：蛋白质一级结构(primary structure)：多肽链中的氨基酸序列；2：蛋白质的二级结构（secondary structure）：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，称为二级结构。
常见的有有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲；3：蛋白质的三级结构（protein tertiary structure）：由二级结构元间构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维结构中的彼此间的相互关系；4：蛋白质的四级结构（Quaternary structure）：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,四级结构是指亚基的相互关系,空间排布,亚基间通过非共价键聚合而成的特定构象；5：α-螺旋（α-helix）：是蛋白质中含量最多的2级结构元件，是一种重复性的结构，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm,残基侧链伸向外侧相邻螺圈间形成的氢键；6：β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中2级结构元件的一种，是一种重复性的结构，可以想象由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一条多肽链，肽主链沿纸条形成锯齿状，有平行式和反平行式2种；7：生物活性肽（biological active peptide ）：在生物体内游离存在的具有特殊功能的活性肽，如催产素，脑啡肽等；8：肽单位（peptide unit）：肽链中的酰胺基称为肽基或肽单位；9：盐析（salting-out）：当蛋白质溶液中离子强度增加到一定值时蛋白质溶解度开始下降，当离子强度增加到足够高时，很多蛋白质可以从溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析；10：等电点（isoelectric point）：对某一种蛋白质而言，当在某一ph时，其所带正负电荷恰好相等也就是净电荷为零，这一ph值称为蛋白质的等电点；11：谷胱甘肽（glutathione GSH）；动植物细胞中含有的一种3肽具有还原性，维持血红蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态；12：DNA变性（denaturation）：DNA受到加热过酸过碱时，引起双螺旋区的氢键断裂，变成单链的现象；13：蛋白质变性（denaturation）：蛋白质为大分子物质，有一定空间结构和生物学功能。
生化题目(重点)-名词解释 简答
生化题目:1.氨基酸通过什么方式脱氨基?如何进行?答:（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.2.测定血清中的转氨酶活性，作为肝脏和心脏病变的指标转氨酶是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。
肝细胞是转氨酶的主要生存地。
当肝细胞发生炎症、中毒、坏死等时会造成肝细胞的受损，转氨酶便会释放到血液里，使血清转氨酶升高。
在高等动物各组织中，活力最高的转氨酶是谷氨酸：草酰乙酸转氨酶（GOT ）和谷氨酸：丙酮酸转氨酶（GPT）。
GOT以心脏中活力最大，其次为肝脏；GPT则以肝脏中活力最大，当肝脏细胞膜破裂损伤时，谷丙转氨酶GPT释放到血液内，于是血液内酶活力明显地增加。
在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。
如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否，急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人；而测定GOT活力则有助于对心脏病变的诊断，心肌梗塞时血清中GOT活性显示上升。
3.氨基酸的来源与去路哪些途径方式？来源：1、食物摄入2、自身组织蛋白分解3、非氨基酸的转氨基作用去路：1、合成自身所需的蛋白质、多肽2、脱氨基作用参与供能、合成非氨基酸类等3、转氨基作用形成非必需氨基酸4、脱羧基作用合成其他物质或参与供能4.核苷酸在体内有哪些生命功能？（1）作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；（2）体内的主要能源物质，如ATP、GTP等；（3）参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递；（4）作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD.辅酶A等的重要部分；（5）活化中间代谢物的载体，如UDP-葡萄糖是合成糖原等的活性原料，GDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。
生化名词解释简答题
第一章：核酸9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
14. DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
3. 答：tRNA一级结构具有以下特点：1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。
2）分子中含有较多的修饰成分3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。
5′端多为pG,也有pC4）恒定核苷酸，有十几个位臵上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。
5）tRNA约占细胞总RNA的15%tRNA的二级结构呈“三叶草形”。
在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;T C（环）臂;可变环。
tRNA的三级结构:倒挂的L字母tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。
4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。
生化(名词解释及问答题)
37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
4.何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别：不可逆抑制剂，可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合，引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起暂时性失活。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
生化习题-答案
第一章绪论略第二章核酸的结构与功能一、名词解释1．核苷：是核糖或脱氧核糖与嘌呤或嘧啶碱生成的糖苷。
2．核苷酸：核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，形成核苷酸。
3．核酸：多个核苷酸彼此通过3′,5′-磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸，称为核酸。
4．核酸的一级结构：指DNA分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。
5．核酸的二级结构：即DNA的双螺旋结构模型。
6．环化核苷酸：即cAMP和cGMP。
在细胞的代谢调节中作为激素的第二信使，控制细胞的生长、分化和细胞对激素的效应。
7．增色效应：DNA变性后，在260nm处的紫外吸收显著增高的现象，称增色效应（高色效应）。
8．减色效应：DNA复性后，在260nm处的紫外吸收显著降低的现象，称为减色效应。
9．核酸变性：指核酸双螺旋的氢键断裂变成单链的过程，并不涉及共价键的断裂。
10．熔解温度：50% 的双链DNA发生变性时的温度称为熔解温度（Tm）或解链温度。
11．退火：变性DNA在缓慢冷却时，可以复性，此过程称为退火。
12．核酸复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这个过程称复性。
13．分子杂交：形成杂交分子的过程称为分子杂交。
当两条来源不同的DNA（或RNA链或DNA 链与RNA链之间）存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。
14. 核酸降解：多核苷酸链上共价键（3′,5′-磷酸二酯键）的断裂称为核酸的降解。
15．碱基配对：DNA双螺旋内部的碱基按腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合，这种配对关系，称为碱基配对。
16．稀有碱基：是指A、G、C、U之外的其他碱基。
17．超螺旋：以DNA双螺旋为骨架，围绕同一中心轴形成的螺旋结构，是在DNA双螺旋基础上的进一步螺旋化。
二、填空1．260．2．下降，增大。
3．核糖，脱氧核糖。
4．嘌呤碱，嘧啶碱，260nm。
5．大，高。
6．戊糖/核糖。
生化名词解释及填空问答
一、名词解释1．cDNA与cccDNA：cDNA是由mRNA通过反转录酶合成的双链DNA；cccDNA是游离于染色体之外的质粒双链闭合环形DNA。
2．CAP：环腺苷酸（cAMP）受体蛋白CRP（cAMP receptor protein ），cAMP与CRP结合后所形成的复合物称激活蛋白CAP（cAMP activated protein ）3．回文序列：DNA片段上的一段所具有的反向互补序列，常是限制性酶切位点。
4．micRNA：互补干扰RNA或称反义RNA，与mRNA序列互补，可抑制mRNA的翻译。
5．核酶：具有催化活性的RNA，在RNA的剪接加工过程中起到自我催化的作用。
6．信号肽：在蛋白质合成过程中N端有15~36个氨基酸残基的肽段，引导蛋白质的跨膜。
7．弱化子：在操纵区与结构基因之间的一段可以终止转录作用的核苷酸序列。
8．上游启动子元件：是指对启动子的活性起到一种调节作用的DNA序列，-10区的TATA、-35区的TGACA及增强子，弱化子等。
9．DNA探针：是带有标记的一段已知序列DNA，用以检测未知序列、筛选目的基因等方面广泛应用。
10．SD序列：是核糖体与mRNA结合序列，对翻译起到调控作用。
11．单克隆抗体：只针对单一抗原决定簇起作用的抗体。
12．顺式作用元件：在DNA中一段特殊的碱基序列，对基因的表达起到调控作用的基因元件。
13．Klenow酶：DNA聚合酶I大片段，只是从DNA聚合酶I全酶中去除了5’3’外切酶活性14．DNA的C值与C值矛盾：一个单倍体基因组和DNA含量总是恒定的，它通常称为该物DNA的C值。
在真核生物中，物种进化的复杂程度与DNA含量C值并不完全一致，成为C值矛盾。
15．基因与基因组：基因就是贮存RNA序列信息及表达这些信息所必须的全部核苷酸序列。
基因组指一个细胞或生物体中的全部DNA.16．回复突变与抑制突变：突变失去的野生型性状可以通过第二次突变得到恢复，第二次突变叫做回复突变。
生化名词解释及大题
生化资料：一、名词解释1.糖有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水的过程。
2.糖酵解：在机体缺氧的条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化。
3.受体：靶细胞中能识别信息分子并与之结合，引起特定生物学效应的蛋白质，个别为糖脂。
4.维生素：是维持人体正常生理功能所必需的营养素，是人体内不能合成或合成量甚少，必须由食物供给的一组低分子有机化合物。
5.必须脂肪酸：机体需要而体内不能合成，必须从植物中获得的不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
6.同工酶：是指具有相同催化功能（即催化的化学反应相同）而酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶。
7.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
8.酶的活性中心：酶分子中组成氨基酸残基侧链与酶的活性密切相关的一些化学基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心。
9.一碳单位：一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。
二、简答1.简述一碳单位的概念，载体，生理意义？一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。
叶酸的辅酶形式四氢叶酸是一碳单位的载体。
一碳单位的主要功用是参与核苷酸的合成：N5、N10=CH-FH4和N10-CHOFH4参与嘌呤核苷酸合成。
N5、N10-CH2-FH4参与胸腺嘧啶核苷酸合成，核苷酸是合成核酸的原料，故一碳单位在核酸合成中占重要地位。
2.蛋白质的理化性质及其应用？⑴蛋白质是两性电解质：作为两性电解质，不同的蛋白质具有不同的等电点，在同一pH 的溶液中不同的蛋白质带电性质和数量不同，藉此分离、纯化蛋白质的方法有电泳、离子交换层析、等电点沉淀法等。
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BiochemistryPart I1.代谢的意义：①将食物转化为能量维持细胞生命活动②合成组成细胞的必需物质，如蛋白质，脂质，核酸，糖类③代谢废物的消除2.糖代谢的意义：①糖类作为能源物质②分解代谢产生的中间物作为合成生物体内重要代谢物质的碳架和前体③是细胞中的结构物质，如细胞壁等④参与分子与细胞特异性识别：由寡糖或多糖组成的糖链常存在于细胞表面，形成糖脂和糖蛋白，参与分子或细胞间的特异性识别和结合3.糖酵解磷酸化中间产物的意义①带有负电荷的磷酸基团使中间产物具有极性，从而使这些产物不易透过脂膜而失散；②磷酸基团在各反应步骤中，对酶来说，起到信号基团的作用，有利于与酶结合而被催化；③磷酸基团经酵解作用后，最终形成ATP的末端磷酸基团，因此具有保存能量的作用。
4.糖酵解意义①在无氧条件下迅速提供能量,供机体需要。
如:剧烈运动、人到高原②是某些细胞在不缺氧条件下的能量来源。
③是某些病理情况下机体获得能量的方式。
④是糖的有氧氧化的前过程，亦是糖异生作用，大部分逆过程。
⑤糖酵解是糖、脂肪和氨基酸代谢相联系的途径⑥若糖酵解过度，可因乳酸生成过多而导致乳酸中毒。
5.糖酵解存在实例？⑴糖酵解与肌肉收缩①肌肉内ATP含量很低；②肌肉中磷酸肌酸储存的能量可供肌肉收缩所急需的化学能;③即使氧不缺乏，葡萄糖进行有氧氧化的过程比糖酵解长得多,来不及满足需要;④肌肉局部血流不足，处于相对缺氧状态。
⑵糖酵解与初到高原：人初到高原，高原大气压低，易缺氧，机体加强糖酵解以适应高原缺氧环境⑶某些组织细胞与糖酵解供能①成熟红细胞无线粒体，无法通过氧化磷酸化获得能量，只能通过糖酵解获得能量②视网膜、肿瘤细胞等，代谢极为活跃，即使不缺氧,也常由糖酵解提供部分能量。
⑷某些病理状态与糖酵解供能：严重贫血，大量失血，呼吸障碍，肺及心血管等疾病，机体主要通过糖酵解获得能量.6.乳酸循环的生理意义：① 乳酸再利用，避免了乳酸的损失。
② 防止乳酸的堆积引起酸中毒。
7.糖异生的生理意义：①是一个十分重要的生物合成葡萄糖的途径，体内的糖原贮存有限，对为红细胞和大脑提供充足葡糖糖有重大意义；②维持血糖浓度，满足组织对糖的需要，尤其是在饥饿或剧烈运动造成糖原下降后；③糖异生可以促进脂肪氧化分解供应能量，酮体则必须经过三羧酸循环才能彻底氧化，此时糖异生对维持三羧酸循环的正常进行起主要作用。
8.乙醛酸循环与三羧酸循环对比：除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。
乙醛酸循环和三羧酸循环中存在着某些相同的酶类和中间产物。
但是，它们是两条不同的代谢途径。
乙醛酸循环是在乙醛酸体中进行的，是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。
而三羧酸循环是在线粒体中完成的，是与糖的彻底氧化脱羧密切相关的反应过程。
9.乙醛酸循环意义：①通过乙醛酸途径使乙酰-CoA转变为草酰乙酸从而进入柠檬酸循环②使萌发的种子将贮存的三酯酰甘油，通过乙酰-CoA转变为草酰乙酸，通过糖异生转变为葡萄糖。
10糖原贮存特点：动物和细菌内糖的贮存形式，以颗粒状存在于胞质中，含有合成、降解酶和调节蛋白11.糖原合成过程？新糖原合成起始于UDP-Glc的葡糖基与糖原生成起始蛋白的Tyr残基间糖苷键的自我催化形成，随后连续添加7 Glc残基形成引物，后者再由糖原合酶催化延长。
12.糖原分支的生物学意义- 增加糖原的可溶性- 增加非还原端数量13.磷酸戊糖途径意义：①生成大量NADPH，提供还原力；②保持红细胞中谷胱甘肽的还原形式；防止膜脂过氧化；维持血红素中的Fe2+;③该途径的中间产物为许多物质的合成提供原料；④非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环的大多数中间产物和酶相同，因而磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。
（是细胞内不同结构的糖分子的重要来源）⑤PPP途径是由葡萄糖直接氧化起始的可单独进行氧化分解的途径。
因此可以和EMP、TCA相互补充、相互配合，增加机体的适应能力。
14.脂类的功能：①贮能物质，供能；②与蛋白质结合形成脂蛋白，可以用于锚定③生物体结构物质，如细胞膜磷脂④作为激素和细胞内第二信使15.在肝脏线粒体中脂肪酸降解生成的乙酰CoA可以有几种去向：第一，也是最主要的，进入柠檬酸循环彻底氧化；第二是作为类固醇的前体，合成胆固醇；第三是作为脂肪酸合成的前体，合成脂肪酸；第四是转化为乙酰乙酸、D－β－羟丁酸和丙酮，这3种物质称为酮体。
16.酮体生成的生理意义：①酮体具水溶性，能透过血脑屏障及毛细血管壁，是输出脂肪能源的一种形式。
②长期饥饿时，酮体供给脑组织50～70%的能量。
③禁食、应激及糖尿病时，心、肾、骨骼肌摄取酮体代替葡萄糖供能，节省葡萄糖以供脑和红细胞所需，并可防止肌肉蛋白的过多消耗。
④脂肪降解时所释放的甘油通过糖异生作用转化为血液中的葡萄糖。
17.胆固醇的生理功能：①是生物膜和神经髓鞘的重要组分，对调节膜的流动性、维持膜的结构与功能具重要作用②是合成类固醇激素、胆汁酸及维生素D3的前体。
18.限速酶/关键酶特点：①催化非可逆反应；②催化效率低；③受激素或代谢物的调节；④常是在整条途径中催化初始反应的酶；⑤活性的改变可影响整个反应体系的速度和方向。
19.其他糖代谢异生：肝脏中果糖（果糖激酶） 1-磷酸果糖（1-磷酸果糖醛缩酶）甘油醛+磷酸二羟丙酮（甘油醛激酶） 3-磷酸甘油醛酵解：果糖（己糖激酶） 6-磷酸果糖甘露糖（己糖激酶） 6-磷酸甘露糖（磷酸甘露糖异构酶） 6-磷酸果糖半乳糖（半乳糖激酶）半乳糖-1-磷酸（半乳糖-1-磷酸尿苷酰转移酶） UDP-半乳糖（UDP-半乳-4-差向异构酶）UDP-葡萄糖（UDP-葡萄糖焦磷酸化酶）1-磷酸葡萄糖20.关于淀粉分解参与淀粉水解的酶主要有三种：淀粉酶（α随机断裂1 4键、β从非还原端一次断俩）、脱支酶、麦芽糖酶21.长臂结构①丙酮酸脱氢酶系：硫辛酰赖氨酰臂1．产物控制产物NADH抑制E3，乙酰CoA抑制E2。
如果NADH和乙酰CoA处于高浓度，则E2处于与乙酰基结合的形式，不再接受羟乙基基团，E1上的TPP停留在结合状态，抑制丙酮酸脱羧。
2．磷酸化和去磷酸化的调控E2分子上结合着两种特殊的酶 E1-激酶(PDK)和E1-磷酸酶(PDP)。
PDK 通过催化E1亚单位上的3 个丝氨酸位点的磷酸化而使复合物失活，去磷酸化形式是E1的活性形式。
Ca2+通过激活磷酸酶的作用，也能使E1活化。
②Part II1、简述糖酵解的生理意义(1)在无氧和缺氧条件下，作为糖分解功能的补充途径(2)在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：①成熟红细胞(没有线粒体，不能进行有氧氧化②神经、白细胞、骨髓、视网膜、皮肤等在氧供应充足时仍主要靠糖酵解供能。
2、简述糖异生的生理意义(1)在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。
（2）补充和恢复肝糖原。
（3）维持酸碱平衡：肾的糖异生有利于酸性物质的排泄。
（4）回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。
3、简述血糖的来源和去路血糖的来源：（1）食物糖类物质的消化吸收；（2）肝糖原的分解；（3）非糖物质异生而成。
血糖的去路：（1）氧化分解功能；（2）合成糖原；（3）合成其它糖类物质；（4）合成脂肪或氨基酸等。
4、糖酵解与有氧氧化的比较糖酵解：反应条件：供氧不足或不需氧；进行部位：胞液；关键酶：己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖-1、丙酮酸激酶；产物：乳酸、ATP；能量：1mol葡萄糖净得2molATP；生理意义：迅速供能，某些组织依赖糖酵解供能。
有氧氧化：反应条件：有氧情况；进行部位：胞液和线粒体；关键酶：己糖激酶等三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶系；产物：H 2O、CO2、ATP;能量：1mol葡萄糖净得36mol或38molATP；生理意义：是机体获取能量主要方式5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径(1)在供氧不足时，丙酮酸在LDH催化下，接受NADH+H的氢还原生成乳酸。
(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。
(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生成糖。
（4）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸，可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。
（5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞液中经柠檬酸裂解催化生成乙酰CoA，后者可作为脂肪酸、胆固醇等的合成原料。
（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。
决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到别构效应剂与激素的调节。
6、简述三羧酸循环的要点及生理意义要点：（1）TAC中有4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化（2）TAC中有3个不可逆反应，3个关键酶；（3）TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂作用，草酰乙酸的回补反应释丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成；（4）三羧酸循环一周共产生12ATP。
生理意义：（1）TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；（2）是三大营养素代谢联系的枢纽；（3）可为其他合成代谢提供小分子前体（4）可为氧化磷酸化提供还原能量。
7、试述乙酰COA在物质代谢中的作用.乙酰COA是糖脂蛋白质代谢共有的重要中间代谢产物,也是三大营养物质代谢联系的枢纽.乙酰COA的生成:糖有氧氧化;脂肪酸β氧化;酮体氧化分解;氨基酸分解代谢;甘油及乳酸分解. 乙酰COA的代谢去路:进入三羧酸循环彻底氧化分解,在肝细胞线粒体生成酮体,为缺糖时的重要能源之一;合成胆固醇;合成神经地质乙酰胆碱.8.饥饿48小时后体内糖脂蛋白质代谢的特点.饥饿48小时属短期饥饿,此时血糖趋于降低,引起胰岛素分泌减少,胰高血糖素分泌增加.糖代谢:糖原已基本耗竭,糖异生作用加强,组织对葡萄糖的氧化利用降低,大脑仍以葡萄糖为主要能源.脂代谢:脂肪动员加强,酮体生成增加,肌肉以脂酸分解方式供能.蛋白质代谢:肌肉蛋白分解加强.9、说明高氨血症导致昏迷的生化基础。
高氨血症时，氨进入脑组织，可与脑中的α－酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。
脑中氨的增加可使脑细胞中的α－酮戊二酸减少，导致TAC减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷。
10、血氨的来源和去路。
血氨的来源：①氨基酸脱氨基及其他含氮物的分解②由肠道吸收③肾脏谷氨酰胺的水解。
(2)血氨的去路：①在肝中转变为尿素②合成氨基酸③合成其他含氮物④以NH4+直接排出。