生物化学 蛋白质的二级结构
生物化学蛋白质的结构与功能
结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持，如细胞膜、细胞骨架 等，对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用，能够传递 外部刺激信号，调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程，如三羧酸循环和氧化磷酸化等
，为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式，如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体，如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者， 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运，将营养物质、氧气等 输送到细胞内，并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能，因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础，对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式，主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发，以治疗特定疾病的药物， 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质，以替代病变或缺失的蛋白 质，如治疗遗传性疾病的药物。
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
蛋白质的结构层级
蛋白质的结构层级蛋白质是生物体中最基本的大分子之一，它在维持生命活动中发挥着重要作用。
蛋白质的结构层级描述了蛋白质分子从原子级别到整体结构的组织和排列方式。
本文将从最基本的一级结构开始，逐层介绍蛋白质的结构层级。
一级结构：氨基酸序列蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性序列。
氨基酸是蛋白质的构建单元，共有20种不同的氨基酸。
它们以特定的顺序连接在一起，形成多肽链，通过脱水缩合反应形成肽键。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和特性。
二级结构：α-螺旋和β-折叠蛋白质的二级结构是指多肽链中氨基酸的局部排列方式。
其中最常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，多肽链围绕中心轴形成螺旋，每转一圈约有 3.6个氨基酸残基。
β-折叠是由多个β-折叠片段相互连接而成，形成一种折叠的结构。
α-螺旋和β-折叠是由氢键和内部相互作用力稳定的。
三级结构：立体构型蛋白质的三级结构是指整个多肽链的立体构型。
它是由一级结构中相邻氨基酸残基之间的相互作用力和二级结构之间的相互作用力所决定的。
蛋白质的三级结构可以是球状、螺旋状或片状等不同的立体构型。
这种立体构型的形成主要依赖于静电相互作用、氢键、疏水效应和范德华力等力的作用。
四级结构：多个多肽链的组装一些蛋白质由多个多肽链组装而成，这种组装形成了蛋白质的四级结构。
四级结构的形成是通过多个多肽链之间的非共价相互作用力，如离子键、氢键和范德华力等稳定的。
四级结构可以使蛋白质形成复杂的功能结构，例如酶和抗体等。
蛋白质的结构层级是相互关联、相互作用的。
一级结构决定了二级结构的形成，而二级结构决定了三级结构的形成，最终四级结构决定了蛋白质的整体功能和特性。
蛋白质的结构层级对于理解蛋白质的功能和性质具有重要意义。
总结：蛋白质的结构层级包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性序列，二级结构是指氨基酸的局部排列方式，三级结构是指整个多肽链的立体构型，四级结构是指多个多肽链的组装。
蛋白质的一二三四级结构名词解释生物化学
蛋白质的一二三四级结构名词解释生物化学引言蛋白质是生物体中重要的基础分子，参与了几乎所有生命活动的调控和实现。
蛋白质的结构决定了其功能和性质，在生物化学中，蛋白质的结构可分为一级、二级、三级和四级结构。
本文将对这四个层次的蛋白质结构进行详细解释。
一级结构蛋白质的一级结构是指由氨基酸残基组成的线性多肽链序列。
每个氨基酸残基通过肽键连接，形成多肽链。
在一级结构中，通过不同的氨基酸残基的排列顺序，蛋白质可以具有不同的序列，从而决定了蛋白质的独特性质和功能。
氨基酸的种类和排列顺序决定了蛋白质的信息内容。
二级结构蛋白质的二级结构是由蛋白质中氨基酸间的氢键作用而形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由多肽链在一定的角度下形成螺旋状的结构，而β-折叠是由多肽链形成平行或反平行的β片层结构。
这两种二级结构形式不同，给蛋白质带来了不同的物理和化学性质，从而影响了蛋白质的功能。
三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中氨基酸残基间的相对空间排列。
这种排列是由蛋白质中的各种化学键（如氢键、离子键、疏水作用等）以及局部和全局的构象约束所决定的。
三级结构的形成使蛋白质获得了空间结构上的稳定性和独特的形状。
不同的氨基酸残基相互作用形成了螺旋、折叠和环等形状，进而塑造了蛋白质的功能。
四级结构蛋白质的四级结构是由多个多肽链和其他非氨基酸成分（如金属离子、辅基、配体等）相互作用而形成的复合物。
这种相互作用使多个多肽链形成互相配对或组装的结构，从而形成一个功能完整的蛋白质分子。
四级结构的形成不仅受到一二三级结构的影响，还可能受到环境因素的调控。
结论蛋白质的一级、二级、三级和四级结构相互作用，共同决定了蛋白质的功能和性质。
一级结构是蛋白质的线性多肽链序列，二级结构是形成的局部空间结构，三级结构是氨基酸残基间的相对空间排列，四级结构是多个多肽链和其他非氨基酸成分的复合物。
深入理解和研究蛋白质的一二三四级结构，对于揭示生命活动的分子机制、疾病发生机理以及药物设计等领域具有重要的意义。
王镜岩生物化学(上)蛋白二三四级结构
不同类的胶原由于其 链的氨基酸组成及含糖量 不同而性能不同。
在三链超螺旋中，Gly 残基在超螺旋内侧， Gly侧链为H，故三链排 列紧密。
除了有Van der waals 之外，Gly NH和邻近链CO形成氢键，有赖 于大量无侧链的Gly存在于内侧，才能形成紧密的构象。
四、无规卷曲(卷曲)：
没有确定的规律性，不能被归入明 确的上述二级结构的多肽区段。 这类有序的非重复性结构经常构成 酶活性部位和其他蛋白质特异的功 能部位。
Helix is red, beta sheet is yellow, turns are blue and random coil is white in this ribbon structure.
原胶原 胶原(原)纤维电镜图
原胶原蛋白分子经多级聚合形 成胶原纤维。电镜下，胶原纤 维呈现特有的横纹区带，区带 间距为60-70nm，其大小取决于 胶原的类型和生物来源；
原胶原肽链上残基所带电荷不 同，因而电子密度不同，通过1 ／4错位排列便形成间隔一定的 电子密度区域，呈现横纹区带。
生物体内胶原蛋白网
2、胶原蛋白的氨基酸组成特点:
原胶原的链一级结构中96%属(GlyX-Y）n，X常为Pro，Y常为Hyp
Gly占1/3，脯氨酸和羟脯氨酸占 1/5以上，Tyr含量少，Trp、 Cys缺乏，为营养不完全氨基酸。 羟化---羟脯氨酸和羟赖氨酸
羟化酶需要VC, VC缺乏 时发生牙龈出血,创伤不 易愈合等病变.
哺乳动物角蛋白为α-角蛋白、 鸟类及爬行类为β-角蛋白。 α角蛋白富含半胱氨酸，并与邻 近的多肽链交联，形成二硫键， 因此α-角蛋白很难溶解,也经受 得起一定的拉力。
生物化学3.4.10 4.9.3 蛋白质的二级结构- β折叠
⑤ 反平行β-折叠的每一个氨基酸残基上升0.347nm，正平行的 每一个氨基酸残基上升0.325nm。β-折叠的二面角（ф,ψ）等 于（－119º，+113º）。
4 蛋白质化学
4.9.3 蛋白质的二级结构- β折叠
4.9.3 蛋白质的二级结构- β折叠
① 肽段几乎完全伸展，肽平面之间成锯齿状； ② 肽段呈现平行排列，相邻肽段之间的肽键形成氢键，其中的
每一股肽段被称为β股； ③ 侧链基团垂直于相邻两个肽平面的交线，并交替分布在折叠
片层β折叠
4.9.3 蛋白质的二级结构- β折叠
构成β折叠的β股来源 ① 同一条肽链的不同肽段 ② 不同的肽链 ③ 不同的蛋白质
Raf蛋白和Rap蛋白通过β折叠形成二聚体
生物化学—蛋白质的二级结构
四、二级结构的类型 （一）－螺旋（－helix）
肽链由于氨基酸残基氨基氢和它后面第四个残基上的 羰基氧之间形成氢键，呈周期性规则的螺旋状构象， 即－螺旋。
－螺旋主要特点：
1. 每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，沿螺旋 方向上升0.54nm；
2. -螺旋中氨基酸残基侧链伸向外侧；
3. -螺旋靠氢键维持，氢键的取向几乎 与中心轴平行；
第二节 蛋白质的二级结构 (secondary structure)
一、蛋白质二级结构定义
指多肽链借助氢键排列成沿一维方向 具有周期性结构的构象。
二、研究蛋白质构象的方法 (一) X-射线衍射技术(X-ray diffraction method)
X-射线（ = 0.154nm） 蛋白质晶体(0.5 mm) 原子水平
（二）核磁共振 （Nuclear magnetic resonance，NMR） 在原子水平，蛋白质溶液 蛋白质浓度(15 mg/ml)
三、多肽链折叠的空间限制 （一）二面角（dihedral angle）
在多肽链的主链结构中，与C相连的两 个单键可绕键轴旋角 度用 表示。这两个旋转角度叫二面角。
4. -螺旋为右手螺旋。
一对二面角决定了相邻两个肽单位的构象。
（二）Ramachandran 构象图
理论推测 依据： 非键合原子之间的接触距离（范德华半径）
用作横坐标， 作纵坐标， 作图表示哪 些成对二面角所规定的两个相邻肽单位的 构象是允许的，哪些是不允许的，这个 － 图，就是Ramachandran 构象图
从该图可以看出，肽链的折叠具有相当大 的局限性。
生物化学2.6.2 蛋白质的超二级结构以及三级、四级结构
羧肽酶
(b)
腺苷酸激酶
２.结构域（structure domain)
结构域: 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级
结构的折叠区，这种相对独立的紧密球状实体就是结构域 （structure domain)或简称域（domain）。
★ 结构域是多肽链的独立折叠单位，
一般由100-200个氨基酸残基构成
主讲教师：尹春光
蛋白质的空间结构：
α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规卷曲
１.超二级结构（super secondary structure)：
超二级结构 • 由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角
及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、 在空间上能够辨认的二级结构组合体 。
• 疏水相互作用力、氢 键、范德华力、盐键
氢键
范德华力
疏水相互作用
离子键
稳定蛋白质空间
范德华力 离子键
四. 蛋白质的四级结构
亚基: • 自然界很多蛋白质是以独立折叠的球状多肽链
聚集体形式存在，这些具有三级结构的多肽链 称为亚基。
四. 蛋白质的四级结构
蛋白质四级结构（quaternary stucture）: • 亚基通过非共价键相互作用彼此缔合在一起 ，亚基的
缔合方式或组织方式称为蛋白质四级结构（quaternary stucture）。
超二级结构基本类型 • αα；ββ；βαβ；
（1）αα结构（复绕α-螺旋）
（2）βxβ结构（βαβ）
x：无规卷曲 x：α-螺旋
（3）α-螺旋-β转角- α-螺旋
超二级结构
αα
β×β
βαβ（两个：Rossman折叠）
简述蛋白质的二级结构和超二级结构
蛋白质是生物体内构成细胞结构和参与生物代谢的重要物质，它在生命体内起着至关重要的作用。
而蛋白质的结构形式多种多样，其中二级结构和超二级结构是构成蛋白质的基本组成部分，对蛋白质的功能和性质具有重要影响。
一、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指不同氨基酸残基之间的空间排布和相互作用形成的结构。
常见的二级结构包括α螺旋、β折叠和无规卷曲。
其中，α螺旋是最常见的二级结构之一，其特点是氢键的形成使得氨基酸残基呈螺旋状排列，这种结构不仅稳定，而且在细胞膜上起着支撑和通道的作用。
而β折叠则是由氢键结合使得氨基酸残基形成平行或反平行的折叠排列，这种结构通常存在于蛋白质的折叠区域，提高了蛋白质的稳定性和功能性。
蛋白质的二级结构还包括一些无规卷曲的区域，这些区域不具有特定的空间排布，但在蛋白质的功能中起着重要的作用。
二、蛋白质的超二级结构蛋白质的超二级结构是指由多个二级结构相互作用和组合而成的更大的结构。
常见的超二级结构包括β转角、螺旋转角、结节螺旋和逆转角等。
其中，β转角是由两种β折叠区域之间的连接形成的结构，这种结构常见于蛋白质的连接区域，具有重要的功能。
螺旋转角是由α螺旋区域与β折叠区域之间的连接形成的结构，这种结构在蛋白质的功能和稳定性中发挥着关键作用。
结节螺旋和逆转角也是蛋白质中常见的超二级结构，它们在蛋白质的空间排布和功能性中具有重要的作用。
在总体上来看，蛋白质的二级结构和超二级结构是构成蛋白质的基本组成部分，它们对蛋白质的功能和性质有着重要的影响。
深入地了解和掌握蛋白质的二级结构和超二级结构对于深入研究蛋白质的功能和应用具有重要的意义。
个人观点和理解：蛋白质的二级结构和超二级结构是构成蛋白质的基本组成部分，它们对蛋白质的功能和性质具有重要的影响。
而对于生命科学和生物化学领域的研究者来说，深入地了解和掌握蛋白质的二级结构和超二级结构对于揭示生物体内的生命活动过程和疾病机制具有重要的意义。
我认为蛋白质的二级结构和超二级结构是一个非常值得深入探讨的话题，也是一个具有广泛应用前景的研究领域。
蛋白质常见的二级结构-概述说明以及解释
蛋白质常见的二级结构-概述说明以及解释1.引言1.1 概述蛋白质是生物体内最重要的有机大分子之一，它们是构成细胞的基本组成部分，并在体内执行各种重要的生物学功能。
为了实现这些功能，蛋白质需要具备特定的空间结构。
蛋白质的结构可以分为四个级别，即一级、二级、三级和四级结构。
其中，二级结构是指蛋白质链上局部区域内氢键的形成导致的局部结构，常见的二级结构包括α-螺旋、β-折叠和β-转角。
α-螺旋是最常见的蛋白质二级结构之一。
在α-螺旋中，多肽链以螺旋形式延伸，其中每个氨基酸残基占据螺旋的一个角度位置。
螺旋的形成主要依赖于氢键的作用，其中螺旋中的氢键使得多肽链呈螺旋形状稳定存在。
α-螺旋的结构紧密，稳定性较高，常见于蛋白质中的内部区域，起到支撑和稳定蛋白质结构的作用。
β-折叠是另一种常见的蛋白质二级结构。
在β-折叠中，多肽链以折叠的形式延伸，形成多个折叠片段。
相邻折叠片段之间通过氢键连接，使得整个结构稳定存在。
β-折叠的结构松散，常见于蛋白质的表面区域，具有较高的灵活性。
β-折叠可以形成平行或反平行的排列方式，其中平行排列中折叠片段的N-末端和C-末端位于同一侧，而反平行排列则位于相对侧面。
β-转角是连接α-螺旋和β-折叠的区域，通常由3个残基组成。
β-转角的结构较为灵活，可以使蛋白质具有更多的构象自由度。
它在蛋白质中起到链接不同区域的作用，使得蛋白质形成完整的三维结构。
总而言之，蛋白质的二级结构对于其空间结构和功能具有重要影响。
通过对蛋白质二级结构的进一步研究，我们可以更好地理解蛋白质的结构与功能之间的关系，为药物设计和生物技术的发展提供基础。
在接下来的章节中，我们将详细介绍常见的蛋白质二级结构及其特点。
1.2 文章结构文章结构部分介绍了整篇文章的组织和安排。
本文将按照以下结构进行展开：第一部分为引言。
在引言中，对蛋白质的二级结构进行概述，包括其重要性和研究意义。
同时，引言还介绍了本文的结构和目的。
第二部分是正文。
蛋白质二级结构的稳定性研究
蛋白质二级结构的稳定性研究作为生命体中最重要的物质之一，蛋白质的结构和功能一直以来都是生物化学和生物学领域的研究热点。
其中，蛋白质二级结构的稳定性研究，是了解蛋白质折叠和功能实现机理的重要途径之一。
本文将从多个方面深入探讨蛋白质二级结构的稳定性研究。
一、蛋白质二级结构的基本特征蛋白质的三级结构包括了其二级结构、三级结构和四级结构。
其中，蛋白质的二级结构是由氢键和范德华力等化学键相互作用而形成的。
蛋白质二级结构主要包括α-螺旋和β-折叠。
其中，α-螺旋是由多个氢键相互作用而形成的螺旋状结构；β-折叠则是由蛋白质链的两个或多个区域互相折叠而形成的片状结构。
在生物体内，蛋白质的二级结构基本保持稳定，具有重要的功能和生物学意义。
二、蛋白质二级结构的稳定性影响因素1. 氨基酸序列蛋白质的氨基酸序列是其折叠过程和结构稳定性的关键。
一些氨基酸在特定环境下可能会发生构象变化，影响相邻氨基酸的共价键形成和二级结构的形成。
此外，氨基酸的极性、电荷和侧链大小等特性也会对二级结构稳定性产生影响。
2. 环境条件环境条件对蛋白质二级结构的影响主要体现在温度、pH值、溶液浓度和离子强度等方面。
在不同的环境条件下，蛋白质的螺旋和片状结构的比例会发生改变，从而影响结构的稳定性和功能。
3. 蛋白质相互作用在生物体内，蛋白质之间通过各种相互作用相互配合，形成复杂的功能网络。
蛋白质之间的相互作用会导致蛋白质结构的改变，从而影响其稳定性和功能。
三、蛋白质二级结构稳定性的评估方法评估蛋白质二级结构稳定性的方法主要包括圆二色谱、NMR和X射线晶体结构学等。
其中，圆二色谱可以通过测量蛋白质分子的旋光性来评估蛋白质的二级结构稳定性。
NMR技术可以通过对蛋白质的核磁共振信号进行分析，得出蛋白质的三维结构和分子间相互作用信息。
X射线晶体结构学则可以直接观测蛋白质分子的原子三维空间排列，获得高分辨率的结构信息。
四、蛋白质二级结构的稳定性与功能的关系蛋白质的折叠形态是其功能的基础。
生物化学名词解释
肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基缩合脱去一份子水形成的化学键叫肽键。
蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构：多肽链主链的局部空间结构即主链构象，称为蛋白质的二级结构。
蛋白质的三级结构：指蛋白质分子中的各个二级结构的空间位置以及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链的整体构象。
蛋白质的四级结构：许多蛋白质分子是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成。
这些多肽链之间借次级键缔合在一起，蛋白质分子的这种结构形式称为蛋白质分子的四级结构。
蛋白质别构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构想变化，导致蛋白质（或亚基）功能变化，称为蛋白质别构效应。
分子病：犹豫遗传物质DNA突变而导致某蛋白质一级结构变化所引起的疾病称为分子病。
蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH值时，蛋白质分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时，该溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（PI）。
蛋白质变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构收到破坏但不包括肽键的断裂，从而引起蛋白质理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。
蛋白质组：蛋白质组是指一种细胞或一种生物锁表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。
增色效应：增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加。
减色效应：减色效应是指变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低。
分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区域能够退火复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。
Tm：DNA解链曲线的重点，即DNA变性达50%时的温度。
核小体：是染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同构成。
非mRNA小RNA：细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA，统称为非mRN小RNA（small non-messenger RNAs，snmRNAs）。
生物化学中的蛋白质结构及其功能
生物化学中的蛋白质结构及其功能在生命体内，蛋白质是一类非常重要的有机化合物，它们在生命的各个方面都起到着重要的作用，如酶催化、信号传导、运输、结构维持等等。
蛋白质的结构决定了它们的活性和功能，因此，研究蛋白质结构及其功能具有极其重要的意义。
下面我们将从蛋白质的结构、折叠、构象以及功能几个方面进行详细介绍。
1. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键相连而构成的长链分子，在生命体内通常以特定的三维结构存在。
蛋白质的结构主要可以划分为四级结构：一级结构（原始序列）、二级结构（α螺旋、β折叠）、三级结构（多肽折叠）、四级结构（复合物）。
其中，α螺旋和β折叠是最为普遍的二级结构，它们通过氢键将氨基酸残基组织成一定的空间结构。
α螺旋是一种螺旋状结构，由一个有规则的氢键网捆绑而成。
每个氨基酸残基的羧基带有负电荷，而氨基带有正电荷，两者之间可以形成氢键。
α螺旋的骨架围绕着中央的轴线旋转，使得氢键网保持恒定不变。
β折叠则是由两个或多个β片层组成的，β片层中的所有残基都有着相同的空间构象，每层之间的残基则沿水平方向连接。
β折叠的氢键也是通过氨基酸残基上的羧基和氨基之间的相互作用而形成。
除了α螺旋和β折叠外，还有很多种不同类型的二级结构。
例如左旋螺旋、β卷曲、转角、半胱氨酸桥等等。
不同的二级结构通过不同类型的氢键和范德华力相互作用，最终将蛋白质的一级结构巧妙地折叠为复杂的三维空间结构。
2. 蛋白质折叠蛋白质折叠是指蛋白质在生命体内构成其三维空间结构的过程。
蛋白质的折叠过程对于维持其生物学功能至关重要。
寻找如何预测蛋白质的折叠是生物学和计算科学领域的一个重要难题。
蛋白质折叠的过程可以理解为一种多维贝叶斯优化，即在构象空间中寻找最稳定的结构。
在蛋白质折叠过程中，许多因素会影响蛋白质的构象，如环境条件、其它蛋白质的作用、化学结构中氢键和疏水效应等等。
因此，蛋白质折叠是一个带有很高复杂性的生物过程，其具体机制目前还没有完全揭示清楚。
蛋白质二级结构类型及特征
蛋白质二级结构类型及特征
蛋白质的二级结构是指蛋白质中多肽链局部区域的空间构象，主要由α-螺旋、β-折叠和无规卷曲三种类型组成。
首先，让我们来谈谈α-螺旋结构。
α-螺旋结构是蛋白质中最常见的二级结构类型之一。
在α-螺旋结构中，多肽链以螺旋形式紧密卷曲，螺旋之间由氢键连接。
这种结构稳定，通常由氨基酸的主链形成，侧链朝向螺旋外部。
α-螺旋结构具有一定的刚性和稳定性，这使得它在蛋白质结构中起着重要作用。
其次，我们来看β-折叠结构。
β-折叠结构是由多肽链中相邻的β-氨基酸残基形成的平行或反平行的β-链。
这些β-链通过氢键相互连接，形成一个平面的结构。
β-折叠结构通常比较柔软，同时也具有一定的稳定性。
在蛋白质中，β-折叠结构常常与α-螺旋结构相互作用，共同构成蛋白质的空间结构。
最后，我们来讨论无规卷曲结构。
无规卷曲结构是指蛋白质中没有明显规律的结构，主要由氨基酸的侧链构象决定。
这种结构通常出现在蛋白质的连接区域或者某些特定的功能区域，起着连接不同二级结构域的作用。
总的来说，蛋白质的二级结构类型各具特点，α-螺旋结构具有较高的稳定性和刚性，β-折叠结构具有柔软性和稳定性，而无规卷曲结构则起着连接和调节的作用。
这些不同类型的二级结构相互作用，共同构成了蛋白质的复杂空间结构，决定了蛋白质的功能和性质。
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核糖核酸酶三级结构示意图
N
Lys41 His119 His12
C
球状蛋白的三级的结构特征
蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。 大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核； 而极性侧链在分子表面，形成亲水面。
分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋
白质的活性中心
蛋白质的四级结构
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链， 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白 质的亚基 (subunit)。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接
一、理化性质
（一）蛋白质的两性电离
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，
氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条
件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
* 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成 正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电 荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
肌红蛋白(Mb) 的氧解离曲线
血红蛋白
• T态和R态
T态 （tense state） 去氧血红蛋白的主要构象
R态 （relaxed state）氧合血红蛋白的主要构象
T态向R态转变因素
当亚铁离子移动时，它同时拖动His F8残
基，进一步导致蛋白质的构象发生改变。
* 变构效应(allosteric effect) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合 后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能
触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级 结构。 亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。
血 红 蛋 白
的 四 级 结 构
总结
从一级结构到四级结构
血红蛋白
蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列
蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷 曲与折叠
Primary structure
Secondary structure
特征：多肽
链中氨基酸 残基n的羰基 上的氧与残 基（n+3）的
氮原上的氢
之间形成氢 键，肽键回 折1800 。
（四）无规则卷曲
蛋白质的超二级结构
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转 角等）彼此相互作用组合在一起，，形成有规则、在 空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构 件单元，称超二级结构。
蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚
三酮反应。
⒉双缩脲反应(biuret reaction)
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与 硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双 缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解 程度。但是双缩脲不与二肽反应。
蛋白质纯化与鉴定的常用方法
层析
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蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
天然状态， 有催化活性 去除尿素、 β-巯基乙醇
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
力的现象，称为变构效应。
像血红蛋白这种具有变构效应的蛋白质称为
变构蛋白（allosteric protein）。
变构效应(allosteric effect) 变构效应：蛋白质与配体结合改变蛋白质
的构象，进而改变蛋白质生物学活性的现象。
氧结合曲线
肌肉
蛋白质的理化性质与分离纯化
The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein
当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶 大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原 来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对 方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的 一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是 蛋白质具有生物活性的保证。
镰刀状细胞贫血病
正常的红细胞（左图）与镰刀状红细胞（右图）的区别
一、蛋白质的一级结构
定义
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的 排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
蛋白质的二级结构
肽平面
• 肽键的特殊性质
肽键有部分双键性质
肽键由于共振而具有部分双键性质，因此， 1) 肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转 2) 肽键原子及相邻的a碳原子组成肽平面 3) 相邻的a碳原子呈反式构型
肽键比一般C-N键短
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
参与肽键的6个原子Ca1 、 C、O、N、H、Ca2位于同一平
面，Ca1 和Ca2 在平面上所处的
位置为反式(trans)构型，此同 一平面上的6个原子构成了所谓
的肽平面 。
由于空间位阻， 此构象不能存在。
蛋白质的二级结构
• 概念： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
互补口袋通过疏水作用结合，
最终导致Hb S分子的聚集 沉淀。（脱氧HB S）
蛋白质空间结构与功能的关系
• 肌红蛋白
His93
血红素辅基
• 自然状态下，二价铁极易被氧化为三价铁， 为什么在肌红蛋白血红素辅基中的二价铁 和氧结合后却没变成三价铁？
• 自然状态下，血红素辅基和CO的结合能力 是其和O2结合的20000倍，但是在肌红蛋 白中却只有200倍，为什么？
一个残基的改变为什么会 带来如此大的变化呢？
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的
血红蛋白单个（2个）氨基酸的改变影响功能：
Hb Sβ链第六位谷氨酸突变为缬氨酸。
谷氨酸：亲水、带负电荷；缬氨酸：疏水、不带电
Hb S分子表面 多了一个疏水侧链 Hb S分子三维 结构发生改变
镰刀状细涉及氨基酸残基侧链的构象.
蛋白质二级结构的主要形式
• a-螺旋 ( a -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
（一） a-螺旋
1951年提出 a -螺旋结构模型
背景知识
由于伸出Hb S分子表面
的缬氨酸侧链创造了一个
“粘性”的突起，因而一个 Hb S分子的“粘性”突起 可以与另一个Hb S分子的 互补口袋通过疏水作用结合，
最终导致Hb S分子的聚集
沉淀。（脱氧HB S）
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的
由于伸出Hb S分子表面
的缬氨酸侧链创造了一个 “粘性”的突起，因而一个 Hb S分子的“粘性”突起 可以与另一个Hb S分子的
• 肽键具有部分双键性质。 • 充分意识到氢键在蛋白质结构中的重要作 用。 • X-射线晶体学研究表明组成头发和豪猪刺 的蛋白质的空间结构里存在重复结构。
特征：1、 每隔3.6 个 AA 残 基 螺 旋 上 升 一圈，螺距0.54nm; 2 、 螺旋体中 所有氨基酸残基R侧 链都伸向外侧，链 内氢键几乎都平行 于螺旋轴; 3、每个氨基 酸残基的>N-H与前 面第四个氨基酸残 基的>C=0形成氢键 ，肽链上所有的肽 键都参与氢键的形 成。
（二）、蛋白质胶体的性质
蛋白质溶液有许多高分子溶液的性质，如： 扩散慢、易沉降、 粘度大、不能透过半透膜， 在水溶液中可形成亲水的胶体。 蛋白质胶体溶液的稳定因素：水化膜、带 电荷。当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液 中析出而产生沉淀。
（三）、蛋白质的变性作用(denaturation)
蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维 结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列
Tertiary structure
Polypeptide (single subunit of transthyretin)
Quaternary structure Transthyretin, with four identical polypeptide subunits
结构域
多肽链在超二级结构基础上进一步 绕曲折叠而成的相对独立的三维实 体称结构域。
甘油醛3-P脱氢酶结构域
蛋白质的三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对 空间位置。即肽链中所有原子在三维 空间的排布位置。
抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构
分子中多肽主链由 长短不等的8段直 的α螺旋组成 最大的螺旋含23个 残基 最短的7个残基， 分子中几乎80%的 氨基酸残基都处于 α螺旋区中。 拐弯是由1—8个残 基组成的无规则卷 曲。
O
H
H —C—(NH—C—CO)3
R
N—
3.613 (ns)
氨基酸序列对a -螺 旋结构结构的影响
（二）-折叠
两种-折叠方式
反平行： 肽链的N 端不处于 同一端， 氢键与肽 链走向垂 直。如： 丝心蛋白。
平行：所有肽 链的N端处于 同一端，氢键 不与肽链走向 垂直。如： β角蛋白。
（三）-转角
（四 ）蛋白质的紫外吸收光谱
蛋白质在远紫外光 区 （ 200-230nm ） 有 较 大的吸收，在280nm有
一特征吸收峰，可利用
这一特性对蛋白质进行 定性定量鉴定。
1cm 蛋白质质量浓度/（mg/ml）=1.55A280
1cm - 0.76A260
测定范围：0.1～0.5mg/ml
（五）蛋白质的呈色反应 ⒈茚三酮反应(ninhydrin reaction)
1、蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素 的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化 学性质的改变，但并未导致其一级结构的变化，这种作 用称为蛋白质的变性。 2、使蛋白质变性的因素 （1）物理因素：高温、高压、射线等 （2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等