氨基酸分解代谢
氨基酸分解代谢
O
H2N C O ~ PO32- + 2ADP + Pi
氨基甲酰磷酸
② 瓜氨酸的合成
NH2 CO
O ~PO32-
氨基甲酰磷酸
NH2
(CH2)3
+
CH NH2
COOH
鸟鸟氨氨酸酸
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
H3PO4
NH2 CO
NH (CH2)3
含S氨基酸
甲硫氨酸
S CH3 CH2 CH2 CHNH2 COOH
半胱氨酸
CH2SH CHNH2 COOH
① Met与转甲基作用
+
Met
ATP
腺苷转移酶
PPi+Pi
甲基的直 接供体
S-腺苷甲硫氨酸(SAM)
① Met与转甲基作用
RH
RH—CH3
腺苷
甲基转移酶
SAM
S-腺苷同型半胱氨酸
同型半胱氨酸
Gly 的代谢与一碳单位的生成
-
CH2NH2 COOH
+ FH4
Gly 氨解酶
N5, N10-CH2-FH4
NAD+
NADH+H+ CO2+NH3
-
CH2NH2 氧化 COOH 脱氨基
-
CHO COOH
CO2
HCOOH
HCOOH
FH4
FH4甲酰化酶
ATP
ADP+Pi
N10-CHO-FH4
（3）含S氨基酸代谢
COOH
CH2 H-C-NH2
COOH
腺苷酸代
琥珀酸合成酶 (IMP)
氨基酸代谢和氨基酸衍生物的生物功能
氨基酸代谢和氨基酸衍生物的生物功能氨基酸是构成蛋白质的基本单位，除了在蛋白质合成中起到重要的作用之外，氨基酸还参与了许多生物化学反应和生理功能。
本文将探讨氨基酸代谢以及氨基酸衍生物的生物功能。
一、氨基酸代谢氨基酸代谢是维持生物体正常运作的重要过程之一。
氨基酸的代谢可以分为两个主要方向：氨基酸的合成和氨基酸的降解。
1. 氨基酸的合成氨基酸的合成主要通过两个途径进行：脱羧途径和转氨途径。
脱羧途径是通过脱羧酶将酸中的羧基去除，并生成氨基酸。
这种途径是典型的反应为脱羧反应的过程，产生的氨基酸可以用于合成蛋白质或者进行其他生物化学反应。
转氨途径是通过转氨酶将一种氨基酸中的氨基转移到另一种含有氨基酸的分子中，从而合成新的氨基酸。
这种途径是细胞中调节氨基酸浓度和种类的重要方式。
2. 氨基酸的降解氨基酸的降解是将氨基酸分解为无机氮和碳骨架的过程。
这个过程主要通过氨基酸酶进行，将氨基酸中的氨基和羧基分解开。
氨基酸降解后，无机氮可以通过尿素循环等途径被排泄掉，碳骨架可以被进一步氧化产生能量。
二、氨基酸衍生物的生物功能氨基酸代谢产生的氨基酸衍生物在生物体中具有多种重要的生物功能。
1. 焦磷酸氨基酸焦磷酸氨基酸是一类重要的代谢产物，是维生素和辅酶的前体。
它们参与多种生物化学反应，如能量代谢、DNA和RNA合成等。
2. 生理活性物质氨基酸代谢产生的一些物质具有生理活性。
例如，赖氨酸和色氨酸是神经递质的前体，可以影响中枢神经系统功能。
谷氨酸和天冬氨酸是神经兴奋性氨基酸，在神经传导过程中发挥重要作用。
3. 抗氧化剂一些氨基酸衍生物具有抗氧化剂的活性，可以保护细胞免受自由基的损伤。
例如，谷胱甘肽是一种含有巯基的氨基酸，具有强效的抗氧化活性。
4. 调节免疫功能氨基酸代谢产生的某些物质可以调节免疫功能。
例如，精氨酸和谷氨酰胺是免疫细胞活化和增殖的重要信号物质。
结论氨基酸代谢和氨基酸衍生物的生物功能在维持生物体正常运作和生命活动中起着重要作用。
氨基酸分解产物的代谢
然后谷氨酰胺通过血液循环运送到肾脏，经谷氨酰胺 酶作用分解成谷氨酸及氨，此氨是尿氨的主要来源， 占尿中氨总量的60%。
或者在运送到肝脏被利用。
谷氨酰胺是中性无毒物质，容易通过细胞膜，是氨的主要运输 形式；而谷氨酸带有负电荷，则不能通过细胞膜。
这里需注意的是在肌肉组织中，也可利用丙氨酸将氨运送到 肝脏。这以过程称为葡萄糖-丙氨酸循环。在此循环中，氨先转 化为谷氨酸的氨基，谷氨酸又与丙酮酸进行转氨形成丙氨酸。 丙氨酸在PH近于7的条件下是中性不带电荷的化合物，通过血 液运送到肝脏，再与α-酮戊二酸经转氨作用又变为丙酮酸和 谷氨酸。在肌肉中，所需的丙酮酸由糖酵解提供，在肝脏中， 多余的丙酮酸又可通过糖异生作用转化为葡萄糖。
2、转变成糖和脂肪：当体内不需将酮酸再合成
氨基酸，并且体内的能量供给又充分时，其酮酸可转变成 糖和脂肪，这已为动物实验所证明。在体内可转变成糖的 氨基酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，按脂肪酸代谢途径进行 代谢；二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸，部分按糖代谢、 部分按脂肪酸途径进行代谢。
Gln+H2O Gln 酶Glu + NH4+
尿素循环
▪ 以Ala转运（葡萄糖-丙氨酸转运：肌肉）
NH4++ -酮戊二酸+NADPGHlu脱+氢H酶+ Glu+NAD丙P酮+酸+转H氨2酶O
Glu+丙酮酸 在肌肉 -酮戊二酸+Ala 丙酮酸转氨酶
尿素循环
在肝脏
在植物体内具有天冬酰胺合成酶，它 可催化天冬氨酸与氨作用形成天冬酰胺， 故是植物体内储氨的形式。当需要时， 其氨基又可通过天冬酰胺酶作用而分解 出来，供合成氨基酸之用。此酶在动物 体内也有发现，但在动物体内的作用时 不重要的。
蛋白质降解氨基酸分解代谢
蛋白酶体
蛋白酶体是一个大的寡聚体结构，有一个中空 的腔。古细菌Thermoplasma acidophilum的蛋白酶 体为20S、700kD的桶状结构，由两种不同的亚基α 和β组成，它们缔合成α7β7β7α7四个堆积的环。这个 桶有15nm高，直径11nm，中间有一个可分为3个区 域的空腔，蛋白质降解就发生在这个腔中。两端的 α7环解折叠被降解的蛋白质，并将其送入中央的腔 内，而β亚基具有蛋白裂解活性。蛋白酶体降解蛋白 质的产物为7～9个氨基酸残基的寡肽。
通过葡萄糖－丙氨酸循环，将肌肉中的氨运 输到了肝脏。在肝脏中，氨可转变成尿素，从尿 液中排出。
∣
葡 萄 糖
丙 氨 酸 循 环
（二）谷氨酸氧化脱氨作用
转氨作用产生了大量的谷氨酸，谷氨酸可以在 谷氨酸脱氢酶的作用下发生氧化脱氨（谷氨酸→ α酮戊二酸），该酶以NAD+作为氧化剂。而在催化 逆反应时（α-酮戊二酸→谷氨酸）以NADPH为还 原剂。谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，存在于细胞 溶胶中，它受GTP和ATP的别构抑制，受ADP的别 构激活。
PEST sequence
Certain amino acid sequences appear to be signals for degradation. One such sequence is known as the PEST sequence because short stretch of about eight amino acids is enriched with proline(P), glutamic acid(E), serine(S), and threonine(T). An example is the transcription factor Gcn4p. This protein is 281 amino acids in length and the PEST sequence is found at positions 91-106. The normal half-life of this protein is about 5 minutes. But if the PEST sequence (and only the PEST sequence) is removed, the half-life increases to 50 minutes.
氨基酸分解代谢
高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等，同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损，导致氨代谢异常，引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰，如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成，并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合，触发一系列信号转导途径，最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合，产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程，是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中，游离氨基酸与特定的tRNA结合，通过氨基酰-tRNA合成酶催化，形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP，为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节，包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性，称为激活剂，而另一些 物质则抑制酶的活性，称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程，受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下，增加酶的合成可以促进代谢反应， 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
累
氨中毒原理
丙酮酸
COO (CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC NH3+ L-谷氨酸脱氢酶
COO (CH2)2 CO
三羧酸 循环
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
α酮戊二酸
• α酮戊二酸大量转化
• NADPH大量消耗
• 三羧酸循环中断,能量 供应受阻,某些敏感器 官〔如神经、大脑〕功 能障碍.
3、4.精氨琥珀酸和精氨酸的合成〔细胞质〕
精氨琥珀酸合成酶
精氨琥珀酸酶 精氨琥珀酸
5. 精氨酸水解生成尿素〔细胞质〕
总反应
尿素的两个氨基,一个来源于氨,另一个来源于天冬氨酸； 一个碳原子来源于HCO3-,共消耗4个高能磷酸键,是一个需 能过程,但谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸反应生成1分子NADH； 延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸也形成1分子NADH.两 个NADH再氧化,可产生5个ATP.
氨基酸脱氨基的主要方式： 转氨基〔氨基转移〕作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨
-----------
转氨基作用举例
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
COO-
CH2 + CH+NH3 COO-
COO-
CH2 CH2 C=O COO-
α-酮戊二酸 + 丙氨酸
草酰乙酸 +谷氨酸
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯 酸
--=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶 C=O +NH3
CH2 C-NH3+ COO-
氨基酸的分解代谢
2 、 转氨基作用 （1）概念：是指在转氨酶催化下，将α-氨基酸的氨基转给α-酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸。 （2）体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。构成天然蛋白质的20种α-氨基酸中，除赖氨酸、苏氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特定的转氨酶催化参加转氨基作用。
3、 联合脱氨基作用 ★联合脱氨基作用主要有两种反应途径： （1）L－谷氨酸脱氢酶和转氨酶联合催化的脱氨基作用：
氨基酸的分解代谢
尿素的形成
第26章 蛋白质降解和氨基酸分解代谢
蛋白质的酶促降解
氨基酸碳链的氧化途径
生糖氨基酸和生酮氨基酸
由氨基酸衍生的其它重要物质
氨基酸缺乏症
食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。这种来源的氨基酸称为外源性氨基酸。 机体各组织蛋白质在蛋白酶的催化下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。 外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
（2）嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle)：一种氨基酸经过两次转氨作用可将α-氨基转移至草酰乙酸生成天冬氨酸。天冬氨酸又可将此氨基转移给次黄嘌呤核苷酸生成腺核苷酸，在骨骼肌中有丰富的腺苷酸脱氨酶，腺核苷酸在腺苷酸脱氨酶催化下加水、脱氨再生成次黄嘌呤核苷酸(IMP)。
2、合成酰胺 谷氨酸与氨在谷氨酸合成酶催化下合成谷氨酰胺； 天冬氨酸与氨在天冬氨酸合成酶催化下合成天冬酰胺
COO- │ C—H │ CH2 │ CH2 │ COO-
H3N—
+ NH4+
谷氨酰胺合成酶
氨基酸的分解代谢
氨基酸的分解代谢氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们在细胞中扮演着重要的角色。
氨基酸的分解代谢是指将氨基酸分解成其他物质的过程。
这个过程对于细胞能量的产生和身体健康都具有重要意义。
氨基酸的分解代谢主要发生在肝脏中。
首先，氨基酸被转化为酮体和氨基基团。
酮体可以通过某些细胞器中的酶的作用而进一步分解为乙酰辅酶A，这是一种重要的能量产生物质。
氨基基团则被转化为尿素，经过尿液排出体外。
氨基酸的分解代谢过程中产生的酮体和乙酰辅酶A可以进入三羧酸循环，产生更多的能量。
三羧酸循环是细胞内的一个重要能量产生途径，它将酮体和乙酰辅酶A转化为二氧化碳和水，并释放出大量的能量。
除了能量产生，氨基酸的分解代谢还产生一些重要的物质。
例如，苯丙氨酸可以通过分解代谢产生酪氨酸和色氨酸，这两种氨基酸是合成多种生理活性物质的前体。
色氨酸可以进一步转化为5-羟色胺，这是一种重要的神经递质。
酪氨酸则可以转化为多巴胺、肾上腺素和去甲肾上腺素，这些物质在神经系统和内分泌系统中起到重要的调节作用。
氨基酸的分解代谢还与身体健康密切相关。
一些遗传性疾病会导致氨基酸代谢的异常，进而引发一系列疾病。
例如，苯丙酮尿症是一种由苯丙氨酸代谢异常引起的疾病，患者体内苯丙氨酸积聚过多，会对大脑造成严重损害。
氨基酸的分解代谢还与人体免疫系统的功能密切相关。
一些氨基酸在免疫细胞中起到重要的调节作用，它们参与信号传导和调控免疫细胞的功能。
氨基酸代谢异常可能会导致免疫系统功能紊乱，从而增加感染和炎症的风险。
氨基酸的分解代谢是细胞能量产生和身体健康的重要过程。
它不仅产生能量，还产生一些重要的物质，参与调节神经和内分泌系统的功能，影响免疫系统的健康。
因此，了解氨基酸的分解代谢对于维持身体健康至关重要。
我们应该通过合理饮食和适当的运动来保持氨基酸代谢的平衡，以维持身体的正常功能。
氨基酸分解代谢的主要途径
氨基酸分解代谢的主要途径1. 引言1.1 概述氨基酸是生物体内构建蛋白质的基本单位，同时也是许多重要代谢途径的关键组分。
氨基酸分解代谢是生物体充分利用和回收氨基酸的过程，它在维持氮平衡、能量获取和产生新的有机化合物方面起着至关重要的作用。
1.2 文章结构本文将详细介绍氨基酸分解代谢的主要途径以及其中涉及到的相关反应和酶。
其次，我们还将探讨生物体内氨基酸分解代谢的生理意义和调节机制。
最后，通过总结已有的研究成果，并展望未来的研究方向，旨在深入了解和揭示氨基酸分解代谢在生命活动中的重要性。
1.3 目的本文的目标是系统阐述氨基酸分解代谢的主要途径，并探讨其在生理上扮演的角色以及可能存在的调节机制。
通过对该领域进行深入研究，可以为进一步理解人类健康与疾病之间的关系提供有益信息，并为相关疾病的治疗和预防提供指导。
同时，也有助于揭示生物体在适应不同环境和代谢状态下的复杂调节机制。
2. 氨基酸分解代谢的主要途径2.1 氨基酸概述在生物体内，氨基酸是构成蛋白质的基本单元，同时也是细胞代谢过程中重要的底物之一。
氨基酸分为两类：必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是指人体无法合成而必须从外部摄入的氨基酸，非必需氨基酸则是人体可以自行合成的。
当机体需要能量时或者摄入过多的氨基酸时，会启动相应的氨基酸分解代谢途径进行调节。
2.2 主要途径一- 转氨基反应转氨基反应是指将一种氨基团从一个化合物转移到另一个化合物中的化学反应。
在氨基酸分解代谢中，转氨基反应起着重要作用。
这种反应通过转移一个特定的α-氮杂原子团来实现。
其中最常见的是α-甲硫胱醇（DPNH）参与脱羧反应生成α-六亚甲四羧原子团，并通过丙二醛磷缺乏形成常见的α-酮基团。
2.3 主要途径二- 脱羧反应脱羧反应是将氨基酸中的羧基去除，生成相应的酮体或烯醇体。
脱羧反应在氨基酸分解代谢中也是一个重要的途径。
在这个过程中，通过特定酶的催化作用，氨基酸分子中的羧基被氧化或者还原，生成相应的产物。
生物化学 氨基酸的分解代谢
某些氨基酸产生一碳单位
一碳单位的载体：四氢叶酸THF
叶酸
2-氨基-4-羟基-6甲基蝶啶
对氨基苯甲酸
谷氨酸(1-7个)
5,6,7,8-四氢叶酸（THF，FH4）
叶酸广泛地存在于绿叶中，故名。缺乏症为巨幼红细胞贫血。 N5、N10可携带一碳单位，一碳单位主要用于嘌呤和嘧啶的合成。 一碳单位是个别氨基酸代谢产生的，如甲基、亚甲基、次甲基、亚胺甲基、甲酰基等。
谷氨酸
N-乙酰谷氨酸
氨基酸分解代谢加强 引起谷氨酸浓度增高 N-乙酰谷氨酸合成 别构激活氨甲酰合成酶
尿素合成加速
氨甲酰磷酸 合成酶I
氨甲酰磷酸
鸟氨酸循环 尿素
aa碳链进入TCA氧化
糖
氨基酸碳链进入TCA的途径 ①乙酰CoA途径 ②α-酮戊二酸途径 ③琥珀酰CoA途径 ④延胡索酸途径 ⑤草酰乙酸途径
注：就如在鸟类和爬行类那样， 灵长类动物嘌呤分解代谢的终产 物也是尿酸
氨自肝外转运至肝脏
谷氨酰胺的运氨作用
谷氨酰胺
肝
合成酶
外
谷氨酰胺 合成酶
L-谷氨酸
γ-谷氨酰磷 酸
丙氨酸的运氨作用
肝
谷氨酰胺酶 （肝线粒体）
L-谷氨酰胺 尿素
L-谷氨酸
鸟氨酸循环概述
• 合成场所：肝 • 原料：CO2、NH3 • 能源：ATP • 过程：鸟氨酸循环
胺
- γ-氨基丁酸, 谷氨酸脱羧形成, 抑制性神经递质, 对中枢神经有抑制作用 - 牛磺酸, 半胱氨酸加氧脱羧形成, 强极性物质, 是结合胆汁酸的组成部分 - 组胺, 组氨酸脱羧形成, 强烈的血管舒张剂, 能刺激胃酸及胃蛋白酶的分泌 - 5-羟色胺, 色氨酸脱羧形成, 抑制性神经递质, 在外周有收缩血管作用 - 多胺, 精氨酸脱羧生成腐胺, 腐胺转化形成亚精胺(精脒)和精胺,
氨基酸
第二节氨基酸的一般分解代谢组成蛋白质的氨基酸有20种，20种氨基酸的化学结构不同，其代谢途径也有所差异。
但它们都含有α—氨基和羧基，因此对于这两个基团来说，各种氨基酸都有共同的代谢规律。
氨基酸的一般分解代谢是指具有共同性的分解途径，包括脱氨基和脱羧基作用两个方面。
氨基酸分解时，多数情况下，首先脱去氨基生成NH3和α—酮酸，这是氨基酸分解代谢的主要途径。
少数情况下，氨基酸首先脱去羧基生成CO2和胺，此为氨基酸一般分解代谢的次要途径。
分述如下：一、氨基酸的脱氨基作用氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用（Deamination），是机体氨基酸分解代谢的第一步。
氨基酸的脱氨基方式主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及非氧化脱氨基作用等四种方式。
（一）氧化脱氨基作用（Oxidative Deamination）α—氨基酸在酶的催化下氧化生成α—酮酸，此时消耗氧并产生氨，此过程称氧化脱氨基作用。
（二）转氨基作用（Transamination）在酶的催化下，一种α—氨基酸的氨基可以转移到α—酮酸上，从而形成相应的一分子α—酮酸和一分子α—氨基酸，这种作用称为转氨基作用，也称为氨基移换作用。
催化此种反应的酶称为转氨酶。
大多数转氨酶的平衡常数接近1.0，所以转氨反应都可以逆行，它不仅可使氨基酸脱去氨基形成酮酸，还可使另一个酮酸转变成氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的重要途径。
（三）联合脱氨基作用转氨作用虽然在体内普遍进行，但仅仅是氨基的转移，而未彻底除去（脱掉）。
也就是说，通过转氨基作用，一种α—氨基酸脱去氨基变成α—酮酸，同时另一种α—酮酸获得氨基，而变成另一种α—氨基酸，其总结果是：一种氨基酸变成另一种氨基酸。
氧化脱氨基作用虽然能把氨基酸的氨基真正移去，但又只有谷氨酸脱氢酶活跃，即只能使谷氨酸脱去氨基。
因此认为，氨基酸在体内的主要脱氨基方式是联合脱氨基作用。
所谓联合脱氨基作用是转氨基作用与氧化脱氨基作用或与嘌呤核苷酸循环配合进行的脱氨基方式。
氨基酸的分解代谢过程
氨基酸的分解代谢过程氨基酸的分解代谢过程通常涉及蛋白质降解、氨基酸转氨基反应和尿素循环等重要步骤。
以下是一般的氨基酸分解代谢过程：
1. 蛋白质降解：首先，蛋白质（由氨基酸组成）在体内被降解为单个氨基酸。
这个过程通常发生在胃和小肠，涉及胃酸和胃蛋白酶等酶的参与。
2. 氨基酸转氨基反应：氨基酸不能直接在体内储存，因此它们需要在分解过程中被转换成能够储存或排除的形式。
氨基酸转氨基反应是其中的关键步骤之一。
在这个过程中，氨基酸的氨基团被转移到α-酮酸上，形成新的氨基酸和α-酮酸。
这一过程通常涉及到氨基转移酶（aminotransferase）酶。
3. 尿素循环：转移后的氨基团一般会形成尿素，这是一种较为稳定且不具有毒性的物质。
尿素循环（或称尿素合成途径）发生在肝脏中，它将氨基团从氨酸转移到尿素上。
尿素然后进入血液，最终通过肾脏排除。
4. 能量产生：在氨基酸分解的过程中，α-酮酸可以进入三羧酸循环（TCA循环）进行氧化磷酸化，从而产生能量。
氨基酸的碳骨架也可以通过不同途径进入糖异生途径或脂肪酸合成途径。
总体而言，氨基酸的分解代谢过程是维持体内氮平衡、提供能量和产生代谢中间产物的重要过程。
这一过程的调节对于人体正常的生理功能非常重要。
1/ 1。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
蛋白质的营养价值～
01
必需AA种类 必需AA含量 必需AA的比例
02
具有与人体需求相符的AA组成，其被消化后在体内被利用的程度越高，营养价值越高。
03
食物蛋白质的互补作用
必需氨基酸相互补充 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
（二）联合脱氨基作用
04
01
03
02
*
2、转氨偶联AMP循环脱氨作用
存在于骨骼肌、心肌、肝脏、脑组织
α-氨基酸
α-酮戊二酸
α-酮酸
L-谷氨酸
天冬氨酸
草酰乙酸
腺苷酸代琥珀酸
延胡索酸
AMP
IMP
NH3
*
三 氨的转运
*
（一）谷氨酰胺
谷氨酰胺也是合成反应的氨基供体
谷氨酰胺向肝肾运输无毒的氨
谷氨酰胺合成酶广泛存在
氨基酸代谢库
食物蛋白质
消化吸收
组织 蛋白质
分解
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
α-酮酸
脱氨基作用
酮体
氧化供能
糖
胺类
脱羧基作用
氨
尿素
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
合成
*
一、氨基酸的转氨基作用
一种氨基酸的α-氨基经转氨酶催化转移给α-酮酸的作用；原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。催化转氨基作用的酶为转氨酶。
*
（二）丙氨酸-葡萄糖循环
*
四、尿素的合成(urea cycle 鸟氨酸循环 )
在肌肉中分解代谢的氨基酸
在肌肉中分解代谢的氨基酸
氨基酸是生命的基本组成部分之一，它不仅作为蛋白质的构成单元，同时也被肌肉利用进行代谢。
在运动、饮食、营养等多种因素的作用下，人体肌肉中分解代谢的氨基酸种类很多，下面将分别介绍：
1. 支链氨基酸
支链氨基酸是指氨基酸的侧链中有支链结构的一类氨基酸，如亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等。
这类氨基酸可以在运动过程中产生能量，而不
需要经过肝脏转化。
此外，支链氨基酸还可以提高肌肉的氧化能力。
2. 谷氨酸
谷氨酸是人体中代谢最活跃的氨基酸之一，可通过肝脏转化成为能量
供给肌肉使用。
此外，谷氨酸还可以帮助降低肌肉疲劳，增加肌肉的
抗氧化能力。
3. 赖氨酸
赖氨酸在身体内合成蛋白质时发挥重要作用。
它还可以帮助增加肌肉
的生长和修复，提高肌肉代谢，同时还可以促进蛋白质的合成。
4. 苏氨酸
苏氨酸在肌肉中起到一定的代谢作用。
它可以转化为其他的氨基酸，供给肌肉进行能量代谢。
此外，苏氨酸还可以降低肌肉乳酸的积累，减轻肌肉酸痛。
5. 色氨酸
色氨酸不仅是人体合成蛋白质的必需氨基酸，同时还可以产生血清素和褪黑素等神经递质。
这些物质在运动过程中可以增加人体的耐受力和快速反应能力。
此外，它还可以促进睡眠的质量，有利于肌肉的恢复和生长。
总之，肌肉中分解代谢的氨基酸种类很多，它们在运动、饮食、营养等多方面都发挥着重要的作用。
科学合理地使用这些氨基酸，对于提高运动表现、提高肌肉生长和恢复效果、提高身体素质等方面都有很大的帮助。
生物化学-生化知识点_第三章 氨基酸分解代谢 (30章).
第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。
对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。
蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。
§3.1 氨基酸分解代谢（P303）：氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。
脱氨基的方式，不同生物不完全相同。
氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。
陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。
(一)氨基酸的脱氨基作用：绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。
（1）氨基转移反应分两步进行：1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。
2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。
详细机制可见P305 图30-3。
（2）转氨酶：已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。
1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。
2.天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。
人体转氨酶以ALT和AST活力最高。
（二）氧化脱氨基作用在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu 经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。
谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。
活性受底物及产物浓度左右。
（三）联合脱氨基作用氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。
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AMP PPi
ATP Asp
正常生理情况下，血氨处于较低水平。尿素循环 是维持血氨低浓度的关键。当肝功能严重损伤时，尿 素循环发生障碍，血氨浓度升高，称为高氨血症。
NH3 α -酮戊二酸 谷氨酸 NH3 谷氨酰胺
Hale Waihona Puke 脑内α -酮戊二酸↓ TCA ↓
脑 供 能 不 足
• 植物体含有脲酶，尤其是在豆科植物种子中脲酶活性 较大，能专一地催化尿素水解并放出氨。
1. 蛋白水解酶 1.1 肽链内切酶和外切酶 肽链内肽酶/蛋白酶 蛋白水解酶 肽链外肽酶 羧肽酶 氨肽酶
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp） （Arg.Lys）
羧肽酶 羧肽酶
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 蛋白酶
弹性蛋白酶
胰蛋白酶
1.2
蛋白酶按其活性部位的结构特征分为四类：
① Ser 蛋白酶类 (EC3.4.2.1) 活性部位含有 Ser 残基， 受二丙基氟磷酸 (DIFP) 的强烈抑制。胰蛋白酶、 胰凝乳、蛋白酶、弹性蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶 等均属此类。 ② Cys 蛋 白酶 (EC3.4.2.2) 活性 部 位含 有 Cys 残基 , 对于碘乙酸、对-羟基汞苯甲酸等抑制剂十分敏感。 植物蛋白酶和组织蛋白酶大多属于此类。 ③ Asp 蛋白酶 (EC3.4.2.3) 活性中心含有两个 Asp 残 基 , 最适 pH 一般为 2 ～ 4 。抑胃肽 (pepstatin)专一 地抑制这类酸性蛋白酶。胃蛋白酶、凝乳酶均属 此类。 ④金属蛋白酶 (EC3.4.2.4) 含有 Zn2+ 、 Mg2+ 等金属离 子，受金属螯合剂如 EDTA 等的抑制。嗜热菌蛋白 酶、信号肽酶以及氨肽酶、羧肽酶等属于这一类。
琥珀酰CoA
-酮戊二酸
氨基酸碳骨架进入三羧酸循环的途径
•
•
•
生糖氨基酸：可以降解为丙酮酸、草酰乙酸、 酮戊二酸、琥珀酰CoA和延胡索酸等糖代谢中间 产物的氨基酸。 生酮氨基酸：可降解产生乙酰CoA或乙酰乙酸的 氨基酸。 在20种AA中，只有Leu、Lys是纯粹生酮AA；Ile、 Phe、Trp、Tyr是既生酮也生糖；其它14种AA纯 粹是生糖AA。
2.蛋白消化吸收
3.细胞内蛋白质降解 3.1 蛋白降解对细胞生长发育和适应内外环境有重 要功能： ①反常蛋白清除； ②便于调控；
③维持体内AA代谢库；
④防御机制的组成部分；
⑤蛋白质前体的裂解加工。
溶酶体系统 • 细胞质内最重要的蛋白质降解系统
泛肽系统
• 溶酶体系统包括多种在酸性 pH 下活化的小分子 量蛋白酶，因此又称为酸性系统，主要水解长 寿命蛋白质和外来蛋白。
3.2 -酮酸的去路
丙氨酸 色氨酸
异亮氨酸
亮氨酸 色氨酸 丙酮酸 乙酰CoA 苏氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸 亮氨酸 赖氨酸 色氨酸
苏氨酸
甘氨酸 丝氨酸 半胱氨酸
乙酰乙酰CoA
天冬氨酸 天冬酰氨
苯丙氨酸 酪氨酸
草酰乙酸 谷氨酸 延胡索酸 柠檬酸 谷氨酰胺 精氨酸 组氨酸 脯氨酸
异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸 苏氨酸
R-CH-COO- 氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C-COO-+NH3 | || + NH 3 O H2O+O2 H 2O2 α-酮酸 α -氨基酸
1.2 转氨基作用
• 转氨基作用是-氨基酸和-酮酸之间的氨基转移反应。 转氨酶广泛存在于生物体内。已经发现的转氨酶至少有 50多种。
R1-CH-COONH+3
• 泛肽系统在 pH=7.2 的胞液中起作用，称为碱性 系统，主要水解短寿命蛋白和反常蛋白。
蛋白质降解的泛肽途径
E2-SH E2-SE1-SH E2-SH E3
ATP AMP+PPi E1-S（ubiquitin） E1-SH
E1：泛肽激活酶
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
多泛肽化蛋白
19S调节亚基
• 在反应中 , 磷酸吡哆醛的醛基与底物 -aa 的氨基结合成 醛亚胺中间复合物, 醛亚胺再根据不同酶蛋白的特性使 AA发生转氨，脱羧或消旋等作用。
1.3
联合脱氨基作用
• 通过转氨基作用和氧化脱氨基作用偶联进行的脱氨基 作用，称为联合脱氨基作用。 • 类型 ①转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联 ②转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
ATP 去折叠
ATP 20S蛋白酶体 26S蛋白酶体
水解
O
泛素 C O- + HS-E1 O 泛素 O 泛素 C C S
ATP
AMP+PPi
O
泛素 C S E1
HS-E2 E1 HS-E2 E3
HS-E1 泛素 O 泛素 C NH
O C S E2
被降解 蛋白质
S
E2
被降解蛋白质
E1：泛素活化酶 E2：泛素携带蛋白 E3：泛素蛋白连接酶
泛素化过程
二、氨基酸的分解与转化
1. 脱氨基作用
1.1 氧化脱氨基作用 a. 催化脱氨基酶有脱氢酶和氧化酶，脱氢酶中最重 要的是谷氨酸脱氢酶，以NAD或NADP为辅酶，催化 Glu氧化脱氨，生成-酮戊二酸。
b. 氧化酶存在于动物肝、肾和某些细菌、真菌中， 以 FAD 或 FMN 为辅基，在有氧条件下催化 AA 氧化 脱氨生成相应酮酸和 H2O2. L-AA 氧化酶最适 pH 为10。(次要作用)
第十一章 蛋白质的酶促降解 和氨基酸的分解与转化
基本要求： （1）掌握氨基酸的脱氨基、脱羧基作用具体过程、 鸟氨酸循环 （2）理解必须氨基酸、氨基酸的脱氨基、脱羧基作 用的相关概念 （3）了解泛肽途径、氨基酸的衍生物 教学重点及难点： （1）氨基酸的脱氨基、脱羧基作用具体过程 （2）鸟氨酸循环
本章主要内容
③由解氨酶催化的脱氨基反应 • Phe解氨酶催化Phe 、Tyr发生脱氨，生成肉桂酸和 香豆酸进一步转变成木质素和单宁等植物次生物质。 当植物组织照光后，Phe解氨酶水平显著增加。
1.5 脱酰胺基作用
2.脱羧基作用
• 氨基酸脱掉羧基生成相应的胺类化合物的作用。 • 类型： 直接脱羧 羟化脱羧 胺 羟胺
α -氨基酸1
|
R2-C-COO|| O
α-酮酸2
R1-C-COO|| O
α-酮酸1
R2-CH-COO| NH+3
转氨酶
（辅酶：磷酸吡哆醛）
α-氨基酸2
7.5 维生素B6和磷酸吡哆醛
维生素B6又称抗皮炎维生素, 是一类吡啶衍生物，包括吡哆醇, 吡哆醛, 吡哆胺。体内均以磷酸酯形式存在。
参加代谢作用主要是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是氨基酸转氨 基、脱羧和消旋作用的辅酶。
①转氨酶-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用
②转氨酶-嘌呤核苷酸循环联合脱氨作用
1.4 非氧化脱氨基作用
①还原脱氨基作用 • 在无氧条件下，某些含有氢化酶的微生物能利用还 原脱氨基方式使AA脱去氨基。
②脱水脱氨基作用 • Ser 、 Thr 脱氨基也可经脱水方式完成，催化该反 应的酶以磷酸吡哆醛为辅酶。
鸟氨酸循环/尿素循环
• 在排尿动物体内由 NH3合成尿素是在肝脏中通 过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿 素循环。
Urea Cycle
氨甲酰磷酸合成酶
2 ATP
3
脲
2 ADP
H2O
精氨酸酶
鸟氨酸
鸟氨酸氨甲酰基转移酶
氨甲酰基磷酸
精氨酸
精氨基琥珀酸裂解酶
瓜氨酸
精氨基琥珀酸合成酶
精氨琥珀酸
延胡索酸
蛋白质的酶促降解
氨基酸的分解与转化
一、蛋白质的酶促降解
• 机体必须不断地拆除衰老和受损的组织细 胞，构建新的组织和细胞。在生物体内， 蛋白质处于不断降解和不断合成的动态平 衡中。
• 蛋白质周转：已有蛋白质的降解和降解产 物氨基酸用以合成新的蛋白质。 • 蛋白质的降解是指蛋白质在酶的作用下， 使肽键水解生成AA的过程。
2.1 直接脱羧基作用
• 氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的胺 类化合物的作用。
• 脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。
2.2 羟化脱羧基作用
3 氨基酸降解产物的去向
3.1 氨的去路 • 游离氨对动、植物机体是有毒害作用的，在正常 情况下细胞中游离氨浓度非常低。
（1）重新生成氨基酸 （2）谷氨酰胺和天冬酰胺的生成 （3）生成铵盐 （4）尿素的生成-尿素循环（Urea Cycle）
三条去路： （1）再氨基化生成氨基酸
（2）转变成糖或脂肪
生糖氨基酸和生酮氨基酸 （3）氧化成CO2和H2O