第3章抗体概要
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含有8个氨基酸 残基的环肽
一 抗体的结构
（二）轻链和重链
1. 轻链（light chain，L链） （1）213-214个氨基酸，分子量为24kD,KD是表示分子量的单位(千道尔顿); （2）通常不含碳水化合物 （3）有两个由链内二硫键组成的环肽
重链
轻链
一 抗体的结构
（二）轻链和重链
1. 轻链（light chain，L链） （4）根据其结构和恒定区抗原
单体是构成所有抗体的基本结构。
多肽链：两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若 干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折 叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称 为“多肽”。
环肽是一类由氨基酸（包括蛋白质氨基酸和非蛋 白质氨基酸）组成的环状化合物。目前发现的环 肽含有2-37个残基。环肽通常是由细菌和真菌等 低等生物合成，具有广泛的生理活性。在植物中 也发现有环肽的存在，但尚未发现植物环肽的生 物合成途径
正 常 人 血 清 电 泳 分 离 图
一 抗体的结构
（一）单体
抗体具有4条多肽链的对称结构， 其中2条较长、相对分子量较大 的相同的重链(H链)；2条较短、 相对分子量较小的相同的轻链(L 链)。Ig分子的基本结构是由四肽 链组成的,即
二条相同的分子量较小的肽链 (轻链)
二条相同的分子量较大的肽链 (重链)组成。
一 抗体的结构
1. 可变区（Variable region，V区）
L链N端1/2处（VL）108-111个氨基酸残基，H链 N端1/5-1/4处（VH）118个氨基酸残基，V区有一 个肽环65-75个氨基酸残基。
一 抗体的结构
在可变区可内，变异仅集中在少数区域的氨基酸上 （15%~20%）
超变区（hypervariable regions，HVRs），有3
一 抗体的结构
HVRs or CDRs
一 抗体的结构
2.恒定区（constant region，C区）
L链C端1/2处，105个氨基酸残基，H链C端 3/4-4/5处，331-431个氨基酸残基。
在同一种属动物中是比较恒定的，是制备第 二抗体进行标记的重要基础。
一 抗体的结构
（四）功能区
性可分为κ、λ两型。
一 抗体的结构
2. 重链（Heavy chain，H链） （1）由420-446个氨基酸组成，分子量55-75kD 。 （2）含糖数量不同， （3） 4-5个链内二硫键，
一 抗体的结构
2. 重链（Heavy chain，H链） （4）根据H链抗原性的不同，将重链分为：γ、α、
一 抗体是免疫球蛋白
2、免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig） 抗体是一种糖蛋白，存在于血清蛋白的γ-球蛋
白组分中，故又称免疫球蛋白。
1964年世界卫生组织召开会议，对具有抗体活性或 化学结构与抗体相似的球蛋白，统一命名为免疫球
蛋白。
第一节 抗体的概念与分类
免疫球蛋白是多链糖蛋白，具有蛋白质的通性 ， 通常用50%饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提 取抗体。
第三章 抗体
本章讲述
第一节 免疫球蛋白的结构与功能 第二节 免疫球蛋白基因 第三节 免疫球蛋白的合成与分泌 第四节 抗体的制备
第一节 免疫球蛋白的结构与功能
一、抗体与免疫球蛋白
1、抗体（antibody，Ab）：当动物机体受到抗 原物质刺激后，由B淋巴细胞转化为浆细胞产生 的能与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋 白。
Ag Binding
Binding to Fc Receptors
Complement Binding Site Placental Transfer
一 抗体的结构
4. 功能区的作用：
①VL和VH(可变区)是抗原结合的部位。
第二节 抗体的结构
4. 功能区的作用：
②CL和CH1(恒定区)上具有同种异型的遗传标 记。
1. 抗体的H和L链通过链内二硫键折叠形成的球形区 域（domain），约由110个氨基酸组成，称为功 能区。氨基酸的顺序具有高度的同源性
。
一 抗体的结构
2. L链功能区：2个（VL，CL各一个） 3. H链功能区：IgG，IgA，IgD，4个（V区1个，C
区3个），IgM，IgE，5个（V区1个，C区4个）
免疫学中Fc段——免疫球蛋白的一段。
一 抗体的结构
（五）铰链区
1. 铰链区不是一个独立的功能区，位于CH1与 CH2之间；包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸， 不形成α-螺旋。
α-螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主 链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手
螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。在典型的 右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有 3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升 0.15nm。
μ、δ、ε。由它们组成的Ig分别为：IgG、IgA、 IgM、IgD、IgE。
一 抗体的结构
（三）可变区和恒定区
通过对H链或L链的氨基酸序 列比较分析，发现： N-末端序列变化很大，称 此区为可变区（ variable region, V区）； C-末端氨基酸则相对稳定， 变化很小，称此区为恒定区 （ constant region，C区）。
个区域氨基酸残基的组成和排列顺序比V区内其他区域
更易变化。分别称为HVR1，HVR2，HVR3。 高变区为抗体与抗原的结合位置，与抗原决定 簇的结构互补，故也称为互补决定区 （ Complment- determining regions, CDRs）。 骨架区(80%~85%)（framework regions，FRs）
一 抗体的结构
（五）铰链区
2.当Ab[Antibody(抗体)]与Ag结合时，铰链区发生扭曲，使 Ab的2个抗原结合点更好地与2个抗原决定簇互补。
第二节 抗体的结构
4. 功能区的作用：
③IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位 点；母体IgG借助CH2部分可通过胎盘主动传 递到胎体内。
百度文库
一 抗体的结构
4. 功能区的作用：
④CH3或CH4具有结合单核细胞、巨噬细胞、 粒细胞、B细胞、NK细胞Fc段受体的功能，不 同的抗体可与不同的细胞结合，产生不同的免 疫效应。
一 抗体的结构
（二）轻链和重链
1. 轻链（light chain，L链） （1）213-214个氨基酸，分子量为24kD,KD是表示分子量的单位(千道尔顿); （2）通常不含碳水化合物 （3）有两个由链内二硫键组成的环肽
重链
轻链
一 抗体的结构
（二）轻链和重链
1. 轻链（light chain，L链） （4）根据其结构和恒定区抗原
单体是构成所有抗体的基本结构。
多肽链：两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若 干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折 叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称 为“多肽”。
环肽是一类由氨基酸（包括蛋白质氨基酸和非蛋 白质氨基酸）组成的环状化合物。目前发现的环 肽含有2-37个残基。环肽通常是由细菌和真菌等 低等生物合成，具有广泛的生理活性。在植物中 也发现有环肽的存在，但尚未发现植物环肽的生 物合成途径
正 常 人 血 清 电 泳 分 离 图
一 抗体的结构
（一）单体
抗体具有4条多肽链的对称结构， 其中2条较长、相对分子量较大 的相同的重链(H链)；2条较短、 相对分子量较小的相同的轻链(L 链)。Ig分子的基本结构是由四肽 链组成的,即
二条相同的分子量较小的肽链 (轻链)
二条相同的分子量较大的肽链 (重链)组成。
一 抗体的结构
1. 可变区（Variable region，V区）
L链N端1/2处（VL）108-111个氨基酸残基，H链 N端1/5-1/4处（VH）118个氨基酸残基，V区有一 个肽环65-75个氨基酸残基。
一 抗体的结构
在可变区可内，变异仅集中在少数区域的氨基酸上 （15%~20%）
超变区（hypervariable regions，HVRs），有3
一 抗体的结构
HVRs or CDRs
一 抗体的结构
2.恒定区（constant region，C区）
L链C端1/2处，105个氨基酸残基，H链C端 3/4-4/5处，331-431个氨基酸残基。
在同一种属动物中是比较恒定的，是制备第 二抗体进行标记的重要基础。
一 抗体的结构
（四）功能区
性可分为κ、λ两型。
一 抗体的结构
2. 重链（Heavy chain，H链） （1）由420-446个氨基酸组成，分子量55-75kD 。 （2）含糖数量不同， （3） 4-5个链内二硫键，
一 抗体的结构
2. 重链（Heavy chain，H链） （4）根据H链抗原性的不同，将重链分为：γ、α、
一 抗体是免疫球蛋白
2、免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig） 抗体是一种糖蛋白，存在于血清蛋白的γ-球蛋
白组分中，故又称免疫球蛋白。
1964年世界卫生组织召开会议，对具有抗体活性或 化学结构与抗体相似的球蛋白，统一命名为免疫球
蛋白。
第一节 抗体的概念与分类
免疫球蛋白是多链糖蛋白，具有蛋白质的通性 ， 通常用50%饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提 取抗体。
第三章 抗体
本章讲述
第一节 免疫球蛋白的结构与功能 第二节 免疫球蛋白基因 第三节 免疫球蛋白的合成与分泌 第四节 抗体的制备
第一节 免疫球蛋白的结构与功能
一、抗体与免疫球蛋白
1、抗体（antibody，Ab）：当动物机体受到抗 原物质刺激后，由B淋巴细胞转化为浆细胞产生 的能与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋 白。
Ag Binding
Binding to Fc Receptors
Complement Binding Site Placental Transfer
一 抗体的结构
4. 功能区的作用：
①VL和VH(可变区)是抗原结合的部位。
第二节 抗体的结构
4. 功能区的作用：
②CL和CH1(恒定区)上具有同种异型的遗传标 记。
1. 抗体的H和L链通过链内二硫键折叠形成的球形区 域（domain），约由110个氨基酸组成，称为功 能区。氨基酸的顺序具有高度的同源性
。
一 抗体的结构
2. L链功能区：2个（VL，CL各一个） 3. H链功能区：IgG，IgA，IgD，4个（V区1个，C
区3个），IgM，IgE，5个（V区1个，C区4个）
免疫学中Fc段——免疫球蛋白的一段。
一 抗体的结构
（五）铰链区
1. 铰链区不是一个独立的功能区，位于CH1与 CH2之间；包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸， 不形成α-螺旋。
α-螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主 链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手
螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。在典型的 右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有 3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升 0.15nm。
μ、δ、ε。由它们组成的Ig分别为：IgG、IgA、 IgM、IgD、IgE。
一 抗体的结构
（三）可变区和恒定区
通过对H链或L链的氨基酸序 列比较分析，发现： N-末端序列变化很大，称 此区为可变区（ variable region, V区）； C-末端氨基酸则相对稳定， 变化很小，称此区为恒定区 （ constant region，C区）。
个区域氨基酸残基的组成和排列顺序比V区内其他区域
更易变化。分别称为HVR1，HVR2，HVR3。 高变区为抗体与抗原的结合位置，与抗原决定 簇的结构互补，故也称为互补决定区 （ Complment- determining regions, CDRs）。 骨架区(80%~85%)（framework regions，FRs）
一 抗体的结构
（五）铰链区
2.当Ab[Antibody(抗体)]与Ag结合时，铰链区发生扭曲，使 Ab的2个抗原结合点更好地与2个抗原决定簇互补。
第二节 抗体的结构
4. 功能区的作用：
③IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位 点；母体IgG借助CH2部分可通过胎盘主动传 递到胎体内。
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一 抗体的结构
4. 功能区的作用：
④CH3或CH4具有结合单核细胞、巨噬细胞、 粒细胞、B细胞、NK细胞Fc段受体的功能，不 同的抗体可与不同的细胞结合，产生不同的免 疫效应。