王镜岩生物化学下册复习总结
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
生物化学知识点汇总(王镜岩版)————————————————————————————————作者:————————————————————————————————日期:生物化学讲义(2003)孟祥红绪论(preface)一、生物化学(biochemistry)的含义:生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。
生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。
1、生物体是有哪些物质组成的?它们的结构和性质如何?容易回答。
2、这些物质在生物体内发生什么变化?是怎样变化的?变化过程中能量是怎样转换的?(即这些物质在生物体内怎样进行物质代谢和能量代谢?)大部分已解决。
3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象(如生长、生殖、遗传、运动等)之间有什么关系?最复杂。
二、生物化学的分类根据不同的研究对象:植物生化;动物生化;人体生化;微生物生化从不同的研究目的上分:临床生物化学;工业生物化学;病理生物化学;农业生物化学;生物物理化学等。
糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。
三、生物化学的发展史1、历史背景:从十八世下半叶开始,物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果(1)化学方面法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧,只是动物体内燃烧是缓慢不发光的燃烧——生物有氧化理论的雏形瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物,为三羧酸循环的发现提供了线索。
(2)物理学方面:原子论、x-射线的发现。
(3)生物学方面:《物种起源——进化论》发现。
2、生物化学的诞生:在19世纪末20世纪初,生物化学才成为一门独立的科学。
德国化学家李比希:1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中,首次提出了新陈代谢名词。
另一位是德国医生霍佩赛勒:1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成生物化学。
王镜岩生物化学下册复习总结材料
第十九章代谢总论新陈代谢(metabolism)是生命最基本的特征之一,泛指生物与周围环境进行物质交换、能量交换和信息交换的过程。
同化作用(assimilation):生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质,通过一系列生物反应转变成自身组织成分。
异化作用(dissimilation ):将原有的组成成份经过一系列的生化反应,分解为简单成分重新利用或排出体外。
特点:特异、有序、高度适应和灵敏调节、代谢途径逐步进行。
新陈代谢是生物体内所有化学变化的总称;是生物体表现其生命活动的重要特征之一;它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢的功能:①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
代谢过程是通过一系列酶促反应完成的。
完成某一代谢过程的一组相互衔接的酶促反应称为代谢途径(metabolic pathways)。
代谢途径特点:1.没有完全可逆的代谢途径。
物质的合成与分解,有的要完全不同的两条代谢途径(如脂肪酸的代谢);有的要部分地通过单向不可逆反应(如糖代谢)。
2.代谢途径的形式是多样的,有直线型的,有分支型的,也有环形的。
3.代谢途径有确定的细胞定位。
酶在细胞内有确定的分布区域,所以每个过程都是在确定的区域进行的。
例如,糖酵解在细胞质中进行,三羧酸循环在线粒体基质中进行,氧化磷酸化在线粒体内膜进行。
4.代谢途径是相互沟通的。
5.代谢途径之间有能量关联。
6.代谢途径的流量可调控。
代谢是酶促过程,可通过控制酶的活力与数量来实现。
每个代谢途径的流量,都受反应速度最慢的步骤的限制,这个步骤称为限速步骤,或关键步骤,这个酶称为限速酶或关键酶。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
分解代谢:机体将营养物质转变为较小、较简单的物质,又称异化作用,是指机体将自身物质转化为代谢产物,排出体外合成代谢是机体利用小分子或大分子的结构元件建造成大分子。
生物化学王镜岩朱圣庚笔记
生物化学王镜岩朱圣庚笔记
以下是《生物化学(王镜岩、朱圣庚)》的部分笔记,仅供参考:
1.1998年8月美国众议院通过了“营养标识和教育法案”,规定从1999年
11月15日起,所有在美国销售的食物外包装上都必须注明卡路里含量,并标注出5种必须标明的营养素(脂肪、饱和脂肪、胆固醇、钠和碳水化合物)。
2.酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的进行,按照酶的专
一性可将酶分成三种类型:绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性。
3.酶促反应动力学主要研究酶促反应的速率及影响酶促反应速率的各种因素。
通过米氏方程来表达速率与底物浓度之间的关系。
4.维生素是一类调节物质,它们既不是构成细胞的主要原料,也不是能量的
来源,而是一类参与机体代谢过程和生化反应的必需的有机物。
5.维生素B1又称抗脚气病维生素,是白色针状结晶或白色粉末,有微弱的特
异臭和味苦,易溶于水,遇碱易分解。
6.维生素C又称抗坏血酸,是无色晶体,易溶于水,水溶液呈酸性,具有强
还原性。
7.蛋白质是一切生命的物质基础,没有蛋白质就没有生命。
8.氨基酸是组成蛋白质的基本单位,在生物体内蛋白质通过特定的氨基酸序
列形成多肽链,再经过特定的化学键连接形成具有一定空间结构的蛋白质。
9.酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质,能够降低生化反应所需要的
活化能,具有高度的专一性、温和的反应条件以及反应的可调控性等特点。
10.维生素是生物体正常生长和代谢所必需的微量有机物,分为脂溶性维生素
和水溶性维生素两类。
以上仅为部分内容,建议查阅教材或者查阅考研论坛等网站获取更全面和准确的信息。
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
内容简介王镜岩主编的《生物化学》(第3版)是我国高校生物类广泛采用的权威教材之一,也被众多高校(包括科研机构)指定为考研考博专业课参考书目。
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目录第19章代谢总论19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3名校考研真题详解第20章生物能学20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3名校考研真题详解第21章生物膜与物质运输21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3名校考研真题详解第22章糖酵解作用22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3名校考研真题详解第23章柠檬酸循环23.2课后习题详解23.3名校考研真题详解第24章生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3名校考研真题详解第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3名校考研真题详解第26章糖原的分解和生物合成26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3名校考研真题详解第27章光合作用27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3名校考研真题详解第28章脂肪酸的分解代谢28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3名校考研真题详解第29章脂类的生物合成29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3名校考研真题详解第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3名校考研真题详解第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3名校考研真题详解第32章生物固氮32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3名校考研真题详解第33章核酸的降解和核苷酸代谢33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3名校考研真题详解第34章DNA的复制和修复34.2课后习题详解34.3名校考研真题详解第35章DNA的重组35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3名校考研真题详解第36章RNA的生物合成和加工36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3名校考研真题详解第37章遗传密码37.1复习笔记37.2课后习题详解37.3名校考研真题详解第38章蛋白质合成及转运38.1复习笔记38.2课后习题详解38.3名校考研真题详解第39章细胞代谢与基因表达调控39.1复习笔记39.2课后习题详解39.3名校考研真题详解第40章基因工程及蛋白质工程40.1复习笔记40.2课后习题详解40.3名校考研真题详解第19章代谢总论19.1复习笔记一、新陈代谢概述1.定义(1)新陈代谢(metabolism)简称代谢,是营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称,是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
(NEW)王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解 (2)
2.生物催化剂—酶 (1)定义 酶是推动生物体内全部代谢活动的工具。
(2)特点 ①高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的选择性,往往只能催化一种或一类反 应。
②很高的催化效率
③活性受到调节
每种特殊的酶都有其调节机制,使错综复杂的新陈代谢过程成为高度协 调的、高度整合在一起的化学反应网络。
(3)将结构元件装配成自身的大分子,例如蛋白质、核酸、脂类以及 其他组分;
(4)形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子;
(5)提供生命活动所需的一切能量。
二、分解代谢与合成代谢
1.分解代谢(catabolism)
(1)分解代谢
分解代谢是指从外界环境获得的或自身贮存的有机营养物通过一系列反 应步骤转变为较小的、较简单的物质的过程,与分解代谢相伴随的是能 量的释放。
(2)分解代谢途径
分解代谢途径是指分解代abolism)
合成代谢又称生物合成,是生物体利用小分子或大分子的结构元件建造 成自身大分子的过程。由小分子建造成大分子是使分子结构变得更为复 杂。这种过程都是需要提供能量的。
3.分解代谢与合成代谢途径的异同点
(1)不同点 ①同一种物质,其分解代谢和合成代谢途径一般是不相同的,他们并非 可逆反应,而是通过不同的中间反应或不同的酶来实现;
种化学反应的核苷酸类分子有ATP、GTP、UTP以及CTP等。
(3)自然界以ATP形式贮存的自由能的用途
①提供生物合成做化学功时所需的能量;
②是生物机体活动以及肌肉收缩的能量来源;
③供给营养物逆浓度梯度跨膜运输到机体细胞内所需的自由能;
④在DNA、RNA和蛋白质等生物合成中,保证基因信息的正确传递, ATP也以特殊方式起着递能作用。
生物化学(王镜岩主编)下册复习纲要
生物化学(下)复习纲要1.丙氨酸-葡萄糖循环:肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基,放出的氨用于合成尿素;生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸,丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。
丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运,股将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。
2.光合磷酸化:由光照引起的电子传递与磷酸化作用相偶联而生成ATP的过程称为光合磷酸化。
3.底物水平磷酸化:是指A TP的形成直接与一个代谢中间物(如PEP)上的磷酸基团转移相偶联的作用。
4.酶的共价修饰调节:某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离,从而改变酶的活性,这一调节酶的活性的方式成为酶的共价修饰调节。
5.酮体:乙酰CoA可在肝细胞形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮,这三种物质统称为酮体。
6.P/O比值:呼吸过程中无机磷酸(Pi)消耗量和原子氧(O)消耗量的比值称为磷氧比。
7.脂肪酸的β-氧化:脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化,碳链逐次断裂,每次断下一个二碳单位,即乙酰CoA,该过程称作β-氧化。
8.暗反应:是利用光反应所产生的化学能,即NADPH(H+)的还原能和ATP的水解能,来促进CO2的固定并还原生成有机物(主要是糖)的过程,是不需光的酶促反应过程。
9.光反应:是在光下才能进行的光物理和光化学反应,需光合色素作媒介,是将光能吸收、传递和转化为化学能的过程。
光反应包括光合磷酸化和水的光氧化反应。
10.转氨基作用:指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
11.脂肪动员:脂肪组织中贮藏的脂肪释放出游离脂肪酸,并转移到肝脏的过程。
12.EMP途径:糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应,是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。
王镜岩.沈同 . 生物化学知识点 全解析
绪论•1 生物化学定义Biochemistry•2 生物化学研究的主要内容2.1 生物体的物质组成2.2 物质代谢及其调控糖代谢电子传递和氧化磷酸化脂代谢氨基酸代谢核苷酸代谢代谢调控DNA的合成RNA的合成和加工蛋白质合成基因表达调控2.3 物质的分子结构与功能的关系•3 生物化学在生物科学中的地位和作用Membership Statistics as of February 1, 2004: Totals by Membership TypeMember (active) 1,890Member (emeritus) 91Foreign Associate 336Total 2,317Totals by Scientific disciplineAnimal, Nutritional, and Applied Microbial Sciences 46 Anthropology 74Applied Mathematical Sciences 50Applied Physical Sciences 88Astronomy 81Biochemistry 166Biophysics 60Cellular and Developmental Biology 88Cellular and Molecular Neuroscience 48Chemistry 200Computer and Information Sciences 35Economic Sciences 58Engineering Sciences 84Environmental Sciences and Ecology 51Evolutionary Biology 41Genetics 84Geology 86Geophysics 90Human Environmental Sciences 19Immunology 54Mathematics 118Medical Genetics, Hematology, and Oncology 100Medical Physiology and Metabolism 59Microbial Biology 47Physics 186Physiology and Pharmacology 56Plant Biology 58Plant, Soil, and Microbial Sciences 48Psychology 56Social and Political Sciences 44Systems Neuroscience 42Total 2,317•4 生物化学和人类生活的关系及在工农业﹑畜牧业和医药业上的意义日常生活血清检验药物研制HIV(structure)吸烟损害公众健康!•5如何学习生物化学对教材内容作全面了解,分析比较,明确概念; 从化学本质和结构特点出发,联系物质的性质和功能;对每章的重点内容应深入钻研,弄懂,记熟, 轮番复习﹑默念以加强记忆。
生物化学复习(上下册)王镜岩版资料
生物化学复习第一章 糖类 1、 什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型:D 型 四大类生物大分子:糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、 分成哪几类单糖:是不能被水解成更小分子的糖类,也称简单糖,如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖(三碳糖)、丁糖(四碳糖)、戊糖(五碳糖)、己糖等(六碳糖)。
寡糖(低聚糖):能水解产生少数几个单糖的糖类,如麦芽糖、蔗糖、乳糖(水解生成2分子单糖,称双糖或二糖)和棉子糖(水解生成3分子单糖)。
多糖:是水解时产生20个以上单糖分子的糖类,包括同多糖(水解时只产生一种单糖或单糖衍生物)如淀粉、糖原、壳多糖等;杂多糖(水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物)如透明质酸、半纤维素等。
3、 单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型;在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链;羰基具有最小编号, 并写在投影式上端;一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体:这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体:半缩醛羟基与氧桥在同侧;或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧 β-异构体:半缩醛羟基与氧桥在异侧;或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖 β-D-(+)-呋喃葡萄糖 α-D-呋喃葡萄糖 α-D-吡喃葡葡萄糖 Fischer 式转换Haworth 式C-2差向异构C-4差向异构体α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型:CH2OH在环上方;L-型:CH2OH在环下方。
D-型糖中:α-异构体:半缩醛羟基在环的下方;β-异构体:半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中:情况相反。
β-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质(1)物理性质旋光性:当平面偏振光通过手性化合物溶液后,偏振面的方向就被旋转了一个角度。
生物化学(王镜岩第三版)经典笔记
生物化学 王镜岩第三版 完整笔记
第一章 一、 糖的概念 糖类物质是多羟基 (2 个或以上 ) 的醛类 (aldehyde) 或酮类 (Ketone)化合物, 以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖 (aldose)和酮糖 (ketose)。 糖 糖
还可根据碳层子数分为丙糖 (triose),丁糖 (terose),戊糖 (pentose)、己糖 (hexose)。 最简单的糖类就是丙糖 (甘油醛和二羟丙酮 ) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式 Cn (H2O)n 表示,所以过去人们一直认为糖类是碳与水的 化合物,称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当,只是沿用已久,仍有许多人称之为碳水化合物。 二、 糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为: ( 1)单糖:不能被水解称更小分子的糖。 ( 2)寡糖: 2-6 个单糖分子脱水缩合而成,以双糖最为普遍,意义也较大。 ( 3)多糖: 均一性多糖:淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 (壳多糖 ) 不均一性多糖:糖胺多糖类 (透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等 ) ( 4)结合糖 (复合糖,糖缀合物, glycoconjugate):糖脂、糖蛋白 (蛋白聚糖 )、糖 -核苷酸等 ( 5)糖的衍生物:糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、 糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架,为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分,肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链,构成 细胞的天线,参与细胞通信。 红细胞表面 ABO 血型决定簇就含有岩藻糖。
静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期1920年以前年以前年以前年以前动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期1950年以前年以前年以前年以前这是一个飞速发展的辉煌时期随着同位素示踪技术色谱技术等物理学手段的广泛应用生物化学从单纯的组成分析深入到物质代谢途径及动态平衡能量转化光合作用生物氧化糖的分解和合成代谢蛋白质合成核酸的遗传功能酶维生素激素抗生素等的代谢都基本搞清
生物化学笔记(王镜岩)
赤藓糖葡萄糖甘油醛核糖甘露糖半乳糖(Gal)((Gal)二羟基丙酮核酮糖果糖讲一生物大分子:糖、脂、蛋白质(酶)、核酸、维生素、激素生物化学之父:费舍尔讲二地球上数量最多的一类有机化合物:糖类α和β吡喃葡萄糖(羟基在下为α型,在上为β型)糖原高度分支的生理意义:第三章、蛋白质20种氨基酸英文名等电点掌握氨基酸的用途、现象DNFB法PITCCys半胱氨酸Ellman反应,DTNB,二硫硝基苯甲酸Ellman反应(二硫硝基苯甲酸,DTNB)Cys与二硫硝基苯甲酸(DTNB) 或称Ellman 试剂发生硫醇-二硫化物交换反应。
反应中1 分子的Cys引起1分子的硫硝基苯甲酸的释放。
它在pH 8.0 时, 在412nm 波长处有强烈的光吸收, 因此可利用分光光度法定量测定-SH。
肽平面(酰胺平面)——由肽键周围的6个原子组成的刚性平面3.6蛋白质的纯化注:用尽可能少的步骤、尽可能短的时间。
1.前处理阶段物理法——冻融法,超声波法,均浆法,研磨法等。
酶裂解法——就是利用水解酶将细胞壁和细胞膜消化的方法,常用的水解酶有溶菌酶、葡聚糖酶、蛋白酶、糖苷酶、壳多糖酶、细胞壁溶解酶等。
其中溶菌酶主要对细菌类有作用,其他酶对酵母作用显著。
2.粗分级/粗分离根据蛋白质的①溶解性质、②大小不同、③带电状态不同/电荷多少④净化方法根据与其他化合物相互作用的蛋白质(部分蛋白质对..有特定的..)②:凝胶过滤层析常用凝胶过滤介质Sephadex:交联葡聚糖,是采用环氧氯丙烷作交联剂将右旋葡聚糖交联而成。
干粉容易膨胀,在水、盐溶液、有机溶液、碱和弱酸中化学性质稳定,可高压灭菌。
高交联度的Sephadex,其颗粒坚硬,适于高流速下操作。
Sephacryl : 烯丙基葡聚糖同N、Nˊ—甲叉双丙烯酰胺共价交联而成。
颗粒坚硬,性质比Sephadex更为稳定,可高压灭菌,在pH3~11条件下稳定,可用有机溶剂洗脱,也可用SDS、尿素及盐酸胍洗脱。
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
生物化学知识点汇总(王镜岩版)————————————————————————————————作者:————————————————————————————————日期:生物化学讲义(2003)孟祥红绪论(preface)一、生物化学(biochemistry)的含义:生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。
生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。
1、生物体是有哪些物质组成的?它们的结构和性质如何?容易回答。
2、这些物质在生物体内发生什么变化?是怎样变化的?变化过程中能量是怎样转换的?(即这些物质在生物体内怎样进行物质代谢和能量代谢?)大部分已解决。
3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象(如生长、生殖、遗传、运动等)之间有什么关系?最复杂。
二、生物化学的分类根据不同的研究对象:植物生化;动物生化;人体生化;微生物生化从不同的研究目的上分:临床生物化学;工业生物化学;病理生物化学;农业生物化学;生物物理化学等。
糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。
三、生物化学的发展史1、历史背景:从十八世下半叶开始,物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果(1)化学方面法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧,只是动物体内燃烧是缓慢不发光的燃烧——生物有氧化理论的雏形瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物,为三羧酸循环的发现提供了线索。
(2)物理学方面:原子论、x-射线的发现。
(3)生物学方面:《物种起源——进化论》发现。
2、生物化学的诞生:在19世纪末20世纪初,生物化学才成为一门独立的科学。
德国化学家李比希:1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中,首次提出了新陈代谢名词。
另一位是德国医生霍佩赛勒:1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成生物化学。
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真
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23.3名校考研真题 详解
24.2课后习题详解
24.1复习笔记
24.3名校考研真题 详解
25.2课后习题详解
25.1复习笔记
25.3名校考研真题 详解
26.2课后习题详解
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28.2课后习题详解
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28.3名校考研真题 详解
29.2课后习题详解
29.1复习笔记
29.3名校考研真题 详解
30.2课后习题详解
30.1复习笔记
30.3名校考研真题 详解
31.2课后习题详解
31.1复习笔记
31.3名校考研真题 详解
32.2课后习题详解
32.1复习笔记
32.3名校考研真题 详解
33.2课后习题详解
目录分析
19.2课后习题详解
19.1复习笔记
19.3名校考研真题 详解
20.2课后习题详解
20.1复习笔记
20.3名校考研真题 详解
21.2课后习题详解
21.1复习笔记
21.3名校考研真题 详解
22.2课后习题详解
22.1复习笔记
22.3名校考研真题 详解
23.2课后习题详解
23.1复习笔记
38.1复习笔记
王镜岩生物化学下册复习总结word精品文档11页
第十九章代谢总论新陈代谢(metabolism)是生命最基本的特征之一,泛指生物与周围环境进行物质交换、能量交换和信息交换的过程。
同化作用(assimilation):生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质,通过一系列生物反应转变成自身组织成分。
异化作用(dissimilation ):将原有的组成成份经过一系列的生化反应,分解为简单成分重新利用或排出体外。
特点:特异、有序、高度适应和灵敏调节、代谢途径逐步进行。
新陈代谢是生物体内所有化学变化的总称;是生物体表现其生命活动的重要特征之一;它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢的功能:①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
代谢过程是通过一系列酶促反应完成的。
完成某一代谢过程的一组相互衔接的酶促反应称为代谢途径(metabolic pathways)。
代谢途径特点:1.没有完全可逆的代谢途径。
物质的合成与分解,有的要完全不同的两条代谢途径(如脂肪酸的代谢);有的要部分地通过单向不可逆反应(如糖代谢)。
2.代谢途径的形式是多样的,有直线型的,有分支型的,也有环形的。
3.代谢途径有确定的细胞定位。
酶在细胞内有确定的分布区域,所以每个过程都是在确定的区域进行的。
例如,糖酵解在细胞质中进行,三羧酸循环在线粒体基质中进行,氧化磷酸化在线粒体内膜进行。
4.代谢途径是相互沟通的。
5.代谢途径之间有能量关联。
6.代谢途径的流量可调控。
代谢是酶促过程,可通过控制酶的活力与数量来实现。
每个代谢途径的流量,都受反应速度最慢的步骤的限制,这个步骤称为限速步骤,或关键步骤,这个酶称为限速酶或关键酶。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
分解代谢:机体将营养物质转变为较小、较简单的物质,又称异化作用,是指机体将自身物质转化为代谢产物,排出体外合成代谢是机体利用小分子或大分子的结构元件建造成大分子。
王镜岩生物化学知识点整理版
王镜岩⽣物化学知识点整理版教学⽬标:1、掌握蛋⽩质得概念、重要性与分⼦组成。
2、掌握α-氨基酸得结构通式与20种氨基酸得名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸得重要性质;熟悉肽与活性肽得概念。
3、掌握蛋⽩质得⼀、⼆、三、四级结构得特点及其重要化学键。
4、了解蛋⽩质结构与功能间得关系。
5、熟悉蛋⽩质得重要性质与分类第⼀节蛋⽩质得分⼦组成⼀、蛋⽩质得元素(化学)组成主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。
有些蛋⽩质还含微量得P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋⽩质得含氮量很接近,平均为16%。
因此,可以⽤定氮法来推算样品中蛋⽩质得⼤致含量。
每克样品含氮克数×6、25×100=100g样品中蛋⽩质含量(g%) ⼆、蛋⽩质得基本组成单位——氨基酸蛋⽩质在酸、碱或蛋⽩酶得作⽤下,最终⽔解为游离氨基酸(amino acid),即蛋⽩质组成单体或构件分⼦。
存在于⾃然界中得氨基酸有300余种,但合成蛋⽩质得氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现得就是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定得就是苏氨酸(1938年)。
(三)氨基酸得重要理化性质1.⼀般物理性质α-氨基酸为⽆⾊晶体,熔点⼀般在200 oC以上。
各种氨基酸在⽔中得溶解度差别很⼤(酪氨酸不溶于⽔)。
⼀般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳⾹族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能⼒,Tyr、Trp得吸收峰在280nm,Phe在265 nm。
由于⼤多数蛋⽩质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋⽩质溶液280nm得光吸收值,就是分析溶液中蛋⽩质含量得快速简便得⽅法。
2.两性解离与等电点(isoelectric point, pI)氨基酸在⽔溶液或晶体状态时以两性离⼦得形式存在,既可作为酸(质⼦供体),⼜可作为碱(质⼦受体)起作⽤,就是两性电解质,其解离度与溶液得pH有关。
王镜岩生物化学下册名词解释总结
第十章DNA 的复制和修复DNA 半保留复制(semiconservative replication): DNA复制时双链解开,根据碱基互补原则,分别按照每条单链的核苷酸顺序合成新链,以组成新的DNA分子。
这样每个子代DNA分子中的一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的,这种复制方式称为半保留复制。
DNA 半不连续复制(semidiscotinuous replication): 新合成的两条DNA子链中,一条链是按5'→3'方向连续合成的,称为前导链;另一条链的合成是不连续的,先按5'→3'方向合成若干短片断(冈崎片断),再通过连接酶将这些短片段连在一起,构成第二条子链,称为滞后链,这种复制过程称半不连续复制。
复制子(replicon):指基因组上能独立进行复制的单位。
含有复制的起点,并可能含有复制的终点。
复制体(replisome):在DNA合成的生长点上,即复制叉上,分布着各种各样与复制有关的酶和蛋白质因子,它们构成的复合物称复制体。
冈崎片段(Okazaki fragment):新合成的两条DNA子链中,一条链是按5'→3'方向连续合成的,称为前导链;另一条链的合成是不连续的,先按5'→3'方向合成若干短片断(冈崎片断)端粒(telomere):真核生物线性染色体末端的特殊结构,由许多成串短的重复顺序组成,具有稳定染色体末端结构的功能。
端粒酶(telomerase):含有RNA链的逆转录酶,可以所含RNA为模板来合成DNA端粒结构。
错配修复(mismatch repair):复制后的DNA在短时间内GATC序列是半甲基化的,一旦发现错配碱基,包括错配碱基在内的未甲基化的新链可被切除,并以甲基化的链为模板进行修复合成。
光复活(photoreactivation repair):可见光激活光复活酶,其可以分解由于紫外线照射形成的嘧啶二聚体,恢复DNA的正常结构。
王镜岩生物化学笔记(整理版)资料
生物化学笔记第一章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。
(一)氨基酸的结构通式组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点:1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。
2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。
天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。
旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。
构型与旋光性没有直接对应关系。
(二)氨基酸的分类1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp)带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。
王镜岩生物化学知识点整理版
教学目标:1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素(化学)组成主要有 C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。
(三)氨基酸的重要理化性质1.一般物理性质α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。
一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp的吸收峰在280nm,Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值,是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2.两性解离和等电点(isoelectric point, pI)氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,是两性电解质,其解离度与溶液的pH有关。
生物化学--(王镜岩)精心整理 精要知识点速览
生物化学精要速览(希望对广大生化初学者有助)第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
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第十九章代谢总论新陈代谢(metabolism)是生命最基本的特征之一,泛指生物与周围环境进行物质交换、能量交换和信息交换的过程。
同化作用(assimilation):生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质,通过一系列生物反应转变成自身组织成分。
异化作用(dissimilation ):将原有的组成成份经过一系列的生化反应,分解为简单成分重新利用或排出体外。
特点:特异、有序、高度适应和灵敏调节、代谢途径逐步进行。
新陈代谢是生物体内所有化学变化的总称;是生物体表现其生命活动的重要特征之一;它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢的功能:①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
代谢过程是通过一系列酶促反应完成的。
完成某一代谢过程的一组相互衔接的酶促反应称为代谢途径(metabolic pathways)。
代谢途径特点:1.没有完全可逆的代谢途径。
物质的合成与分解,有的要完全不同的两条代谢途径(如脂肪酸的代谢);有的要部分地通过单向不可逆反应(如糖代谢)。
2.代谢途径的形式是多样的,有直线型的,有分支型的,也有环形的。
3.代谢途径有确定的细胞定位。
酶在细胞内有确定的分布区域,所以每个过程都是在确定的区域进行的。
例如,糖酵解在细胞质中进行,三羧酸循环在线粒体基质中进行,氧化磷酸化在线粒体内膜进行。
4.代谢途径是相互沟通的。
5.代谢途径之间有能量关联。
6.代谢途径的流量可调控。
代谢是酶促过程,可通过控制酶的活力与数量来实现。
每个代谢途径的流量,都受反应速度最慢的步骤的限制,这个步骤称为限速步骤,或关键步骤,这个酶称为限速酶或关键酶。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
分解代谢:机体将营养物质转变为较小、较简单的物质,又称异化作用,是指机体将自身物质转化为代谢产物,排出体外合成代谢是机体利用小分子或大分子的结构元件建造成大分子。
又称同化作用,是指机体从环境中摄取营养物质,把它们转化为自身物质;这种过程是需能过程。
第二十二章糖酵解糖酵解是酶将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的过程。
是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径。
糖酵解的过程在细胞质中进行,是不可逆(irreversible)反应过程,全部过程从葡萄糖开始,经过10步反应10种酶催化。
全部在细胞质中进行。
反应分2个阶段进行:第一阶段为耗能的准备阶段;第二阶段为放能的收入阶段。
糖酵解的反应糖酵解小结(1)反应部位:胞液(2)关键酶:己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶(3)能量的净生成:2ATP消耗ATP 的步骤:生成ATP 的步骤:反应全过程中有三步不可逆的反应糖酵解中酶的反应类型磷酸果糖激酶(PFK) 别构调节 别构激活剂:AMP; ADP; F-2,6-BP NADH;脂肪酸; H +丙酮酸激酶 1. 别构调节别构激活剂:1,6-双磷酸果糖 别构抑制剂:ATP, 丙氨酸 糖酵解的生理意义 1. 是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
2. 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
① 无线粒体的细胞,如:红细胞② 代谢活跃的细胞,如:白细胞、骨髓细胞要 点新陈代谢 合成代谢 分解代谢 糖酵解新陈代谢的功能?代谢途径特点?糖酵解途径及意义?糖酵解能量的计算及调控?1,3-二磷酸甘油酸 ATP 3-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸 ATP 丙酮酸G G-6-P AT ADP 己糖激酶 AT ADP F-6-F-1,6-2P 磷酸果糖激酶 ADP ATP PE 丙酮酸 丙酮酸激酶?氧化还原酶(1种):3-磷酸甘油醛脱氢酶 ?转移酶(4种):己糖激酶、磷酸果糖激酶、磷酸甘油酸激酶、丙酮酸激酶 糖酵解中产生的能量 净生成ATP 的计算:消耗ATP=2个(G 6-P-G ;6-P-F 1,6-2P-F ); 生成ATP=2×1+2×1=4个(1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸;磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸)即底物水平磷酸化;净生成ATP= -2=2个 产生NADH=2 ×1(3-磷酸甘油醛1,3-磷酸甘油酸)葡萄糖+2Pi +2ADP +2NAD +——2丙酮酸+2ATP +2NADH +2H ++2H2O生物学意义 ★是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径,通过糖酵解,生物体获得生命活动所需要的能量; ★形成多种重要的中间产物,为氨基酸、脂类合成提供碳骨架; ★为糖异生提供基本途径。
糖酵解的调节: –磷酸果糖激酶催化的反应是糖酵解的限速步骤,该酶受ATP 和柠檬酸的抑制,受AMP 和2,6-二磷酸-果糖激活。
此酶有二个结合ATP 的部位: ① 活性中心底物结合部位(低浓度时)丙酮酸的去路?23章柠檬酸循环1、概念:在有氧的情况下,葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA。
乙酰CoA经一系列氧化、脱羧,最终生成CO2和H22、糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2,并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
部位:胞液及线粒体3、糖的有氧分解实际上是丙酮酸在有氧条件下的彻底氧化,因此无氧酵解和有氧氧化是在丙酮酸生成以后才开始进入不同的途径。
•有氧氧化的反应过程:第一阶段:酵解途径第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧第三阶段:三羧酸循环第四阶段:氧化磷酸化原核生物:①-④阶段在胞质中•真核生物:①在胞质中,②-④在线粒体a\丙酮酸的氧化可分为两个阶段丙酮酸氧化为乙酰-CoAb、乙酰-CoA的乙酰基部分经过三羧酸循环被彻底氧化为CO2和H2O,同时释放出大量能量。
4、丙酮酸脱氢酶复合体的组成E1:丙酮酸脱氢酶E2:二氢硫辛酰胺转乙酰酶E3:二氢硫辛酰胺脱氢酶丙酮酸转化为乙酰-CoA特点:该反应既脱氢又脱羧,故称氧化脱羧•它本身并不属于三羧酸循环,而是连接糖酵解与三羧酸循环的桥梁与纽带•是丙酮酸进入三羧酸循环的必经之路•此反应在真核细胞的线粒体基质中进行,这是连接糖酵解与TAC的中心环节5、乙酰CoA即是柠檬酸循环的入口物质,又是合成脂类的起始物质(如胆固醇的生物合成)•TAC中第一个调节酶,是限速酶,异柠檬酸脱氢酶为第二个调节酶,第三个调节酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体步骤:1、乙酰COA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸(单向不可逆,可调控的限速步骤)2、柠檬酸异构化成异柠檬酸(顺乌头酸酶)3、由异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸(异柠檬酸脱氢酶)TCA中第一次氧化作用、脱羧过程,异柠檬酸脱氢酶为第二个调节酶4、α-酮戊二酸氧化脱羧成为琥珀酰COA(α-酮戊二酸脱氢酶复合体)(TCA中第二氧化作用、脱羧过程)α-酮戊二酸脱氢酶系,TAC循环中的第三个调节酶:并同样受产物NADH、琥珀酰-CoA及ATP、GTP的反馈抑制。
先脱羧,后脱氢。
5、琥珀酰COA转化成琥珀酸,并产生GTP(TCA中唯一底物水平磷酸化直接产生高能磷酸化合物的步骤)6、琥珀酸脱氢生成延胡索酸(琥珀酸脱氢酶是TAC循环中唯一嵌入线粒体内膜的酶,TCA中第三次氧化的步骤, 丙二酸为该酶的竞争性抑制剂开始四碳酸之间的转变)7、延胡索酸被水化生成苹果酸(延胡索酸酶)•8、苹果酸脱氢生成草酰乙酸(苹果酸脱氢酶)(TCA中第四次氧化的步骤,最后一步,反应在能量上不利,平衡有利于逆反应,但生理条件下,反应产物草酰乙酸不断合成柠檬酸,其在细胞中浓度极低,少于10-6 mol/L,使反应向右进行)。
)6、异柠檬酸脱氢酶有两种•一种以NAD+为辅酶:对NAD+专一的酶位于线粒体中,它是三羧酸循环中重要的酶。
能量高时活性被抑制。
•另一种则以NADP+为辅酶:对NADP+专一的酶既存在于线粒体中,也存在于细胞质中,它有着不同的代谢功能。
7、?总反应式:丙酮酸?+?4NAD+?+?FAD?+?GDP??→?4NADH?+?FADH2?+?GTP?+?3CO2?+?H2O乙酰CoA?+?3NAD+?+?FAD?+?GDP?→?3NADH?+?FADH2?+?GTP?+?2CO2?+?H2O8、一次底物水平的磷酸化、二次脱羧反应,三个调节位点,四次脱氢反应。
3NADH、FADH2进入呼吸链。
1次底物水平磷酸化琥珀酰CoA转变成琥珀酸时发生的底物水平磷酸化生成1分子GTP。
GTP可将分子未端的高能磷酸键转移给ADP生成ATP。
2次脱羧反应异柠檬酸脱氢酶和?–酮戊二酸脱氢酶复合体催化。
?–酮戊二酸脱氢酶复合体的组成和催化反应过程与前述的丙酮酸脱氢酶复合体类似。
三步不可逆反应即草酰乙酸与乙酰CoA缩合生成柠檬酸、异柠檬酸转变成?–酮戊二酸和?–酮戊二酸氧化脱羧反应,保证三羟羧酸循环向一个方向进行。
4次脱氢反应异柠檬酸、?–酮戊二酸和苹果酸脱下的氢均被NAD+接受生成NADH+H+每对氢原子氧化后可生成2.5分子ATP供线粒体外利用琥珀酸脱氢酶的辅基为FAD,接受2H后,生成FADH2。
通过FAD递氢,每对氢原子氧化后可生成1.5分子ATP 供线粒体外利用。
胞浆内反应阶段糖酵解:葡萄糖→葡糖-6–磷酸﹣1果糖–6–磷酸→果糖–1,6–二磷酸﹣1甘油醛–3–磷酸→ 1,3–二磷酸甘油酸 2×2.5或2×1.5 * 1,3–二磷酸甘油酸→ 3–磷酸甘油酸 2×1磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸 2×1线粒体内反应阶段丙酮酸→乙酰CoA三羧酸循环:异柠檬酸→?–酮成二酸2×2.5?–酮戊二酸→琥珀酰CoA 2×2.5琥珀酰CoA →琥珀酸2×1琥珀酸→延胡索酸2×1.5苹果酸→草酰乙酸小结:①三羧酸循环的概念:指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸,反复的进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸,再重复循环反应的过程。
② TAC过程的反应部位是线粒体。
③三羧酸循环的要点经过一次三羧酸循环,–消耗一分子乙酰CoA,–经四次脱氢,二次脱羧,一次底物水平磷酸化。
–生成1分子FADH2,3分子NADH+H+,2分子CO2, 1分子GTP。
④整个循环反应为不可逆反应8、三羧酸循环不仅是产生ATP的途径,它的中间产物也是生物合成的前体,这些过程均可导致草酰乙酸浓度下降,从而影响三羧酸循环的运转,因此必须不断补充才能维持其正常进行,这种补充称为回补反应(anaplerotic reaction)。
9、回补反应之间的转换:三羧酸循环的调节调节三羧酸循环的关键因素•[NADH]/[NAD+]的比值•[ATP]/[ADP]的比值•草酰乙酸、乙酰CoA等代谢物的浓度三羧酸循环的调控位点及相应调节物三羧循环的生物学意义是有机体获得生命活动所需能量的主要途径?是三大营养物质氧化分解的共同途径;是三大营养物质代谢联系的枢纽?为呼吸链提供H+ + e?形成多种重要的中间产物;在植物体内,三羧酸循环中间产物如柠檬酸、苹果酸等既是生物氧化基质,也是一定生长发育时期特定器官中的积累物质,如柠檬、苹果分别富含柠檬酸和苹果酸。