生物化学 第三版 (王镜岩 朱圣庚 著)
生物化学 第三版 (王镜岩 朱圣庚 著)
单字母 符号 A R N D B C Q E Z
名称
亮氨酸(leucine) 赖氨酸(lysine) 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) 苯丙氨酸(phenylalanine)
三字母 符号 Leu Lys Met Phe
单字母 符号 L K M F
脯氨酸(praline) 丝氨酸(serine) 苏氨酸(threonine)
Pro
P
Ser
S
Thr
T
甘氨酸(glyΒιβλιοθήκη ine) 组氨酸(histidine) 异亮氨酸(isoleucine)
Gly
G
色氨酸(tryptophan)
His
H
酪氨酸(tyrosine)
Ile
I
缬氨酸(valine)
Trp
W
Tyr
Y
Val
V
2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。[9.9]
第四章 蛋白质的共价结构
提要
蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各 种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜 蛋白质。此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
表3-1 氨基酸的简写符号
名称
丙氨酸(alanine) 精氨酸(arginine) 天冬酰氨(asparagines) 天冬氨酸(aspartic acid) Asn和/或Asp 半胱氨酸(cysteine) 谷氨酰氨(glutamine) 谷氨酸(glutamic acid) Gln和/或Glu
《生物化学》第三版 上册(王镜岩) 课后习题答案 高等教育出版社
6、向 1L1mol/L 的处于等电点的甘氨酸溶液加入 0.3molHCl，问所得溶液的 pH 是多少？如果加入 0.3mol NaOH 以代替 HCl 时，pH 将是多少？[pH：2.71；9.23]
7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到 pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定 至 Ph8.0 时，消耗 0.2mol/L NaOH 溶液 250ml。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]
和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？[（1）第 4 管和第 3 管；（2）51.2mg Gly+24mg Phe 和 38.4mgGly+36mg Phe] 解：根据逆流分溶原理，可得： 对于 Gly：Kd = CA/CB = 4 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/5 + 4/5)
天冬氨酸(aspartic acid)
Asp
D 苯丙氨酸(phenylalanine)
Phe
F
Asn 和/或 Asp
Asx
B
半胱氨酸(cysteine)
Cys
C 脯氨酸(praline)
Pro
P
谷氨酰氨(glutamine)
Gln
Q 丝氨酸(serine)
Ser
S
谷氨酸(glutamic acid)
12、标出异亮氨酸的 4 个光学异构体的（R，S）构型名称。[参考图 315]
13、甘氨酸在溶剂 A 中的溶解度为在溶剂 B 中的 4 倍，苯丙氨酸在溶剂 A 中的溶解度为溶剂 B 中的两 倍。利用在溶剂 A 和 B 之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。在起始溶液中甘氨酸含量为 100mg ，苯丙氨酸为 81mg ，试回答下列问题：(1)利用由 4 个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸
生物化学 第三版 王镜岩 朱圣庚 著3篇
生物化学第三版王镜岩朱圣庚著生物化学是生物学和化学的交叉学科，它研究生物体内化学反应的机制和过程，以及其与生命活动的关系。
本文将介绍王镜岩和朱圣庚合著的生物化学第三版。
生物化学第三版涵盖了生物化学的所有方面，包括蛋白质、核酸、糖、脂类等生物大分子的结构、功能和代谢途径，以及一些与生物体代谢相关的物质如酶、维生素、激素等的结构、功能和调节作用。
此外，本书还介绍了生物大分子的分离纯化、分析检测、生物合成和代谢调节等实验技术和方法。
第一篇简介了蛋白质和核酸的结构、功能和代谢途径。
蛋白质是生命体内最为重要的大分子之一，其结构包含一系列氨基酸残基的链状或球状聚合物，它们通过肽键和其他非共价键连接在一起。
具有非常重要的催化、调节、信号传递和结构支持等生物学功能。
核酸是包含基因信息的生物大分子，其基本结构是由核苷酸残基组成的链状聚合物。
在细胞的遗传信息传递中发挥重要作用。
第二篇介绍了糖的结构、代谢途径和生理作用。
糖是生命物质中能量的主要来源之一，也是细胞结构及功能的重要组成部分。
本篇通过详细介绍不同类型的糖分子的化学结构和代谢途径，阐述了糖与生物体内能量代谢、糖尿病等重要生理过程之间的关系。
第三篇主要介绍了脂质的结构、功能和代谢途径。
脂质是一类化学结构多样的生物大分子，既包含一些极性分子如磷脂和酞体，也包括一些非极性分子如脂肪酸和三酰甘油。
脂质不仅在细胞膜的结构和信号传递中起重要作用，还参与体内脂类代谢和调节。
本篇还介绍了脂质的分类、分离纯化和分析检测方法等知识。
总的来说，生物化学第三版是一本极具权威性和科学性的生物学和化学教材，它不仅介绍了生物大分子的结构、功能和代谢途径，还介绍了相关实验技术和分析方法。
此外，本书的内容丰富、深入，并且重视生物化学在生命科学中的应用和发展，是广大生命科学领域的学者和从业者必备的参考资料。
王镜岩（第三版）生物化学下册课后习题答案
王镜岩（第三版）生物化学下册课后习题答案第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
"它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP （尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
生物化学 第三版 王镜岩 朱圣庚 著
生物化学第三版王镜岩朱圣庚著生物化学是研究生物体内生物分子构成、结构、性质以及各种生物过程中所涉及的化学反应机制的一门学科，是生物学和化学的交叉学科。
《生物化学》第三版是一本全面系统地介绍生物化学的教材，由王镜岩、朱圣庚合作编写。
本书以最新的生物化学研究成果为基础，全方位地解释了生物分子和生物过程的化学本质。
本书主要分为四部分。
第一部分介绍生物大分子化学，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的结构、功能和代谢。
第二部分介绍生物化学反应，包括代谢反应、能量转换、DNA复制、基因表达、信号转导等方面的内容。
第三部分介绍生物分子的调控，包括酶的调控、基因调控和代谢通路调控等内容。
第四部分介绍应用生物化学的研究方法和相关应用领域，包括蛋白质结晶学、分子生物学、蛋白质工程、药物研发等。
本书的特点是科学性强、实用性广、知识面广阔、系统性好。
本书的语言通俗易懂，注重实用效益，适用于各种生物化学专业的学生和科研工作者。
本书特别注重引导学生深入理解生物化学的基本概念和原理，帮助学生通过自主思考和讨论提高学习能力和科研能力。
本书的编写依托于作者多年的生物化学教学和科研经验，凝结了当代生物化学领域中的最新研究成果。
本书不仅系统地介绍了现代生物化学的思路、基本概念和研究方法，而且涵盖了生物化学的前沿研究领域和相关应用领域。
本书为广大生命科学专业的学生和从事生物化学研究和应用的教师、科研人员提供了一本权威、实用、系统、科学的教材。
总之，《生物化学》第三版是一本非常优秀的生物化学教材，可以帮助我们深入理解生命的本质和生命活动的化学本质，对于进一步发展生命科学和开展生物化学应用都具有非常重要的科学意义和实际意义。
王镜岩_徐长法_朱圣庚_主编,生物化学_第三版_课后习题解答全__上册1-13章,下册
生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答全 (上册1-13章，下册19-40章)第一章糖类糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n 的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20 个单体；多糖，含20 个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer 投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称a和B异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为a异头物，上方的为B异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学王镜岩朱圣庚笔记
生物化学王镜岩朱圣庚笔记
以下是《生物化学（王镜岩、朱圣庚）》的部分笔记，仅供参考：
1.1998年8月美国众议院通过了“营养标识和教育法案”，规定从1999年
11月15日起，所有在美国销售的食物外包装上都必须注明卡路里含量，并标注出5种必须标明的营养素（脂肪、饱和脂肪、胆固醇、钠和碳水化合物）。
2.酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的进行，按照酶的专
一性可将酶分成三种类型：绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性。
3.酶促反应动力学主要研究酶促反应的速率及影响酶促反应速率的各种因素。
通过米氏方程来表达速率与底物浓度之间的关系。
4.维生素是一类调节物质，它们既不是构成细胞的主要原料，也不是能量的
来源，而是一类参与机体代谢过程和生化反应的必需的有机物。
5.维生素B1又称抗脚气病维生素，是白色针状结晶或白色粉末，有微弱的特
异臭和味苦，易溶于水，遇碱易分解。
6.维生素C又称抗坏血酸，是无色晶体，易溶于水，水溶液呈酸性，具有强
还原性。
7.蛋白质是一切生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
8.氨基酸是组成蛋白质的基本单位，在生物体内蛋白质通过特定的氨基酸序
列形成多肽链，再经过特定的化学键连接形成具有一定空间结构的蛋白质。
9.酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质，能够降低生化反应所需要的
活化能，具有高度的专一性、温和的反应条件以及反应的可调控性等特点。
10.维生素是生物体正常生长和代谢所必需的微量有机物，分为脂溶性维生素
和水溶性维生素两类。
以上仅为部分内容，建议查阅教材或者查阅考研论坛等网站获取更全面和准确的信息。
生物化学王镜岩第三版
二、通过形成磷酸肌醇(IP3)、二酰甘油 (DG) 而起作用
肌醇磷脂
磷酸肌 醇酶
肌醇磷脂
特异
受体
IP3 +
DG
PKC 磷酸化作用
Ca2+
Ca2++ CaM
三、通过激素对受体中酪氨酸的磷酸化作 用而起作用
四、通过基因形成特异的蛋白质而起作用
细胞核
细胞质 细胞外激素
几点说明
而脂溶性激素的 受体通常在细胞内（包括细胞质和细胞核）。 水溶性激素的作用通常最后激活了一些特殊的蛋白质 激酶，已发现的蛋白质激酶主要包括PKA、PKC、PKG、 TPK等几种。 根据激酶所催化的磷酸根的受体是哪一种氨基酸，蛋 白质激酶可分为Ser/Thr蛋白激酶和Tyr蛋白激酶两类。 与G蛋白偶联的受体常具有7个跨膜的α螺旋结构。
生理过程 促进糖原分解，抑制糖原合成 促进糖原异生 促进甘油三酯及胆固醇酯水解 细胞组织 肝、肌肉、脂肪组织 肝、肾 脂肪细胞、肝、肌肉、产生类固醇细胞
抑制脂类合成
促进类固醇激素合成 促进分泌反应 增强膜透性（离子） 增强膜透性（水） 基因转录 蛋白质合成 细胞分裂与分化
肝、脂肪细胞
肾上腺皮质、黄体、睾丸间质细胞 外分泌（胰、唾液腺）、甲状腺、胰岛 素、胃酸、脑垂体分泌细胞 神经细胞、肌肉细胞、视网膜 肾、膀胱、皮肤 （微生物乳糖操纵子、酶诱导） 分解效应 （肝）、 选择性蛋白质合成 （肾上腺皮质）
一、通过cAMP起作用（许多含氮激素）
G蛋白－－是指结合鸟苷酸的蛋白质，主要包括Gt、Gs、Gi、 Go、 Gq等几种。它们都是由α 、β、γ等三种亚基组成， 其中多数的α亚基具有GTP酶的活性。
cAMP的发现及第二信使学说的提出
生物化学电子版教材
生物化学电子版教材一、教学总体要求和教学目标继续认真学习《生物课程标准》，该标准是义务教育阶段生物教学的基本依据，教师应当在认真学习和领悟的基础上，结合学校和学生的实际情景，创造性的进行教学。
生物课程的根本任务是提高学生的科学素养，异常是一个公民终身发展所需要的生物科学素养，同时在思想方面教育学生，使学生全面发展。
课程理念：面向全体学生、著重学生的全面发展和终身发展；提升学生的生物科学素养；提倡探究性自学，在全面贯彻落实国家教育方针的基础上，根据学生身心发展特点和教育规律，注重对学生展开全面的科学素养教育，彰显国家对学生在生物科学科学知识和技能、本事以及情感态度与价值观等方面的基本建议，立足于培育学生终身自学的心愿和本事，彰显义务教育阶段生物课程的普及性、基础性和发展性。
教学目标：经过义务教育阶段的生物教学，学生将在以下几个方面得到发展：获得生物学基本事实、概念、原理和规律等方面的基础知识，了解这些知识并关注这些知识在生产、生活和社会发展中的应用；初步具有生物实验的操作本事，必须的科学探究本事和实践本事，养成科学思维的习惯；理解人类与自然和谐发展的意义，提高环保意识。
具体目标：知识方面获得有关人体结构、功能以及卫生保健的知识，促进生理和心理的健康发展。
本事方面初步学会生物探究的一般方法，发展合作本事、实践本事和创新本事；情感态度和价值观方面了解我国的生物资源状况和生物科学技术发展状况，培养爱祖国、爱家乡的情感，热爱大自然、珍爱生命，逐步养成良好的生活习惯和卫生习惯，确立进取、健康的生活态度。
二、教学资料及进度初二生物下学期教学的资料主要是以“生物的延续和发展”“健康的生活”为中心展开的有关生物的生殖和发育、生物的遗传和变异、生物的进化以及健康的生活。
进度详见教学进度表。
三、教学措施教师经过上一学期的教学工作已对学生的学习特点有了必须的认识。
在教学过程中需要为探究性学习创设情景；鼓励学生自我观察、思考、提问；注意课内外活动相结合，加强对学生基本实验技能的培养。
生物化学王镜岩第三版
细胞色素氧化酶:细胞色素a a3以复合物形式存在. 黄素蛋白氧化酶 过氧化氢酶和过氧化物酶 酚氧化酶， 抗坏血酸氧化酶等
18
4.电子传递的抑制剂
128页
能够阻断呼吸链中某一部位电子传递的物质称为 电子传递抑制剂。
ＮADH－C0Q－ Cytb－Cytc1－Cytc Cytaa3-O2
FAD -0.18
电位跨度最大的一步
呼吸链中NAD+/NADH的E0’值最小，而O2/H2O的E0’ 值最大，电子的传递方向是从NADH-O2
14
根据接受氢的初受体不同，典型的呼吸链有两条 NADH呼吸链和FADH2呼吸链
GO’= - 52.6 kcal/mol
GO’= - 43.4 kcal/mol
NAD
胞液中：甘油-α-磷酸脱氢酶
甘油-α-磷酸
线
二羟丙酮磷酸
甘油-α-磷酸
粒
线粒体内：甘油-α-磷酸脱氢酶
体
内
FADH2
FAD
膜
NADH FMD CoQ b c1 c aa3 O2
39
2.肝、肾、心等组织的苹果酸穿梭作用
NADH
天冬 转氨酶
氨酸
草酰乙酸
NAD
胞液中：苹果酸脱氢酶
苹果酸
天冬 转氨酶
2e
递电子体 还原型
Cyt b, c1, c, aa3
½ O2
递电子体
O2-
氧化型
氧化酶
HH2O2O
2H+
12
线粒体图示
13
2.呼吸链电子传递成员的排列顺序 120页
MH2 NADH -0.32
FMN CoQ b c1
生物化学王镜岩第三版
•
16、我总是站在顾客的角度看待即将推出的产品或服务，因为我就是顾客。2021年9月18日星期六6时29分10秒18:29:1018 September 2021
•
17、当有机会获利时，千万不要畏缩不前。当你对一笔交易有把握时，给对方致命一击，即做对还不够，要尽可能多地获取。下午6时29分10秒下午6时29分18:29:1021.9.18
第八章 代谢总论
一、有关概念 二、新陈代谢的特点与调节 三、新陈代谢的研究方法 四、生物体内能量代谢
一、有关概念
1.新陈代谢(代谢 Metabolism )
营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称为。
实质是：错综复杂的化学反应相互配合，彼此协调，对周转
环境高度适应而成的一个有规律的总过程。
生物小分子合成为生
间部位。36页表
(1) ATP的结构特性
酸酐键
磷酯键
－
－
－
－
ATP4－＋H2O
ADP3－＋HPO42－＋H＋
(2) ATP在能量转运中的地位和作用
• ATP水解释放的能量，可推 动一个在热力学上不利的反 应，使之能够顺利进行。
“共同中间体作用”，传递能量 能量代谢实质：ATP的形成与裂解。
D
F+H + 能
相关知识
➢内能(U或E)、焓(H)、熵(S)：
➢能的两种形式：热能与自由能G（体内化学反应释放的能量，可
在恒温恒压下做功），一反应体系的自由能变化只取决于产物 与反应物的自由能之差。
➢自由能变化 G = H – T S
➢标准自由能变化 G0 和 G0′
➢偶联化学反应标准自由能变化的可加性
反应能否进行的自发性是：当 G 为负值时，反应才能自 发进行。 G为零时反应达到平衡点；当 G为正值时，反应不
生物化学王镜岩第三版
1mol乙酰CoA和1mol草酰乙酸经三羧酸循环后可产生 mol ATP和 mol草酰乙酸。
三羧酸循环可以产生NADH·H+和FADH2,但不能直接产
生ATP。
18
一次三羧酸循环可有 磷酸化过程。
三、磷酸戊糖途径（HMP或HMS） 147页
实验现象：
用碘乙酸和氟化物抑制糖酵解，发现G 的消耗并不因此 而受影响，证明葡萄糖还有其它的分解途径。
用14C分别标记G 的C1和C6，分别测定14CO2生成量，发现 C1标记的14CO2多，如果糖酵解是唯一的代谢途径，那么 14C1和14C6生成14CO2的速度应该相同。
1
1.HMP或HMS特点
以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催 化下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊 糖为中间代谢物的过程----磷酸戊糖途径。
反应部位： 胞浆 反应起始物： 6-磷酸葡萄糖 重要反应产物： NADPH、5-磷酸核糖 限速酶： 6-磷酸葡萄糖脱氢酶(G6PD)
+
极 限 糊 精
Pi
G-1-P
90%
寡聚-（1,4→1,4)
葡聚糖转移酶
H2O
糖原脱支酶
磷酸解方式？：切α- 1,4糖苷键 水解方式切？：切α- 1,6糖苷键
+
G
10%
α-1,4-糖苷键 磷酸化酶
G-1-P
21
磷酸化酶a与磷酸化酶b
一种酶的两种不同存在形式。 是共价调节酶
Pi
P
P 磷酸酶
磷酸化酶激酶
第174页4,5，7,10 第195页2,3，5,6
生物化学(王镜岩第三版)经典笔记
生物化学 王镜岩第三版 完整笔记
第一章 一、 糖的概念 糖类物质是多羟基 (2 个或以上 ) 的醛类 (aldehyde) 或酮类 (Ketone)化合物， 以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖 (aldose)和酮糖 (ketose)。 糖 糖
还可根据碳层子数分为丙糖 (triose)，丁糖 (terose)，戊糖 (pentose)、己糖 (hexose)。 最简单的糖类就是丙糖 (甘油醛和二羟丙酮 ) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式 Cn (H2O)n 表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的 化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、 糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （ 1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （ 2）寡糖： 2-6 个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （ 3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 (壳多糖 ) 不均一性多糖：糖胺多糖类 (透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等 ) （ 4）结合糖 (复合糖，糖缀合物， glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白 (蛋白聚糖 )、糖 -核苷酸等 （ 5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、 糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成 细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面 ABO 血型决定簇就含有岩藻糖。
静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期1920年以前年以前年以前年以前动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期1950年以前年以前年以前年以前这是一个飞速发展的辉煌时期随着同位素示踪技术色谱技术等物理学手段的广泛应用生物化学从单纯的组成分析深入到物质代谢途径及动态平衡能量转化光合作用生物氧化糖的分解和合成代谢蛋白质合成核酸的遗传功能酶维生素激素抗生素等的代谢都基本搞清
生物化学王镜岩第三版第八章蛋白质理化性质课件
浓硫酸加热降解蛋白质后测定NH3
• 双缩脲(biuret)法: CuSO4与肽链的氨基结合
• Folin-Phenol法: 芳香族氨基酸侧链发色
• BCA (bicinchoninic acid)法: FDA唯一认可
• 紫外法: 280纳米处的紫外吸收 (1 OD280 = 1 mg/ml)
• Bradford法: 考马斯亮兰 ( Coomassie
蛋白质稳定的因素
分散相质点带有同种电荷 分散相质点与溶剂形成溶剂化层
++
碱
碱
+
+
+
+
++ + +
酸
酸
- --
-
-
-
-
---
正电荷 的蛋白质
等电点 的蛋白质
负电荷 的蛋白质
蛋白质的沉淀作用
蛋白质分子相互聚 集从胶体溶液中析 出的现象称为沉淀。
蛋白质沉淀的原理
甲醇
乙醇
丙酮
高浓 度盐
有机 溶剂
沉淀 加热
什么是层析-chromatography
层析的种类
蛋白质分离纯化中常用的层析
• 分子筛层析 • 亲和层析 • 离子交换层析 • 疏水/反相层析 • 物理吸附层析
利用分子量差异 利用特异性亲和 利用电荷差异 利用亲疏性差异 利用非特异性吸附
分子筛层析的工作原理
分子筛层析的工作原理
分子筛层析， Molecularsieve chromatogra phy;
＋＋＋
蛋白质电荷数和亲水性差 异，沉淀所需盐浓度不同
··
※※
2 有机溶剂
必须低温操作和沉淀后快速水(或缓冲液)溶 解，降低有机溶剂浓度,防止蛋白质变性 加甲醇、乙醇、丙酮等
王镜岩 生物化学(第三版)配套练习及详解
王镜岩生物化学（第三版）配套练习及详解王镜岩-生物化学（第三版）配套练习及详解第一章蛋白质化学i主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由c、h、o、n、s等几种元素构成，其中c50-55%、h6-8%、o20-30%、n15-17%、s0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（Ⅰ）氨基酸的结构和特性一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1.20种天然氨基酸具有特殊的遗传密码，直接添加到蛋白质合成中。
2.除甘氨酸外，其他氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3.除脯氨酸外，其他氨基酸为-氨基酸。
4.氨基酸虽有d、lc型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为l-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸的分子结构进行分类3.根据氨基酸侧链的极性进行分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的ph条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这一部分主要指存在于蛋白质中但含量较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中，在天然氨基酸的基础上，通过化学方法加入一些基团而形成的。
（4）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
生物化学_王镜岩第三版 PDF
生物化学_王镜岩第三版 PDF生物氧化复习题 1ATP的产生有两种方式一种是底物水平磷酸化另一种是电子传递水平磷酸化氧化磷酸化。
2呼吸链的主要成份分为尼克酰胺核苷酸类、黄素蛋白类、铁硫蛋白类、辅酶Q和细胞色素类。
3在氧化的同时伴有磷酸化的反应叫作氧化磷酸化偶联通常可生成ATP。
糖代谢复习题 1糖原合成的关键酶是糖原合成酶糖原分解的关键是磷酸化酶。
2糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是磷酸甘油酸激酶和丙酮酸激酶。
3糖酵解途径的关键酶是己糖激酶葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。
4丙酮酸脱氢酶系由丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰移换酶和二氢硫辛酸脱氧酶组成。
5三羧酸循环过程中有4次脱氢和2次脱羧反应。
6肝是糖异生中最主要器官肾也具有糖异生的能力。
7三羧酸循环过程主要的关键酶是异柠檬酸脱氢酶每循环一周可生成38个ATP。
81个葡萄糖分子经糖酵解可生成2个ATP糖原中有1个葡萄糖残基经糖酵解可生成3个ATP 。
9.1mol 的葡萄糖通过EMP TCA彻底分解为和产生多少mol计算肝脏、心肌苹果酸穿梭机制38mol骨骼肌、神经系统磷酸甘油穿梭机制36mol。
10.糖异生的关键步骤果糖二磷酸酶被AMP、2.6—二磷酸果糖强—磷酸甘油酸激活。
11. HMP途径的生理意义产生大烈抑制但被ATP、柠檬酸和3量的NADPH为细胞的各种合成反应提供主要的还原力。
中间产物为许多化合物的合成提供原料是植物光合作用中CO2合成Glc的部分途径 NADPH主要用于还原反应其电子通常不经电子传递链传递一般不用于ATP合成。
脂类代谢 2脂肪酸分解过程中长键脂酰CoA进入线粒体需由肉碱携带限速酶是脂酰-内碱转移酶?脂肪酸合成脂肪酸的β-氧化过程中线粒体的乙酰CoA出线粒体需与草酰乙酸结合成柠檬酸。
4在细胞的线粒体内进行它包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四个连续反应步骤。
每次β-氧化生成的产物是1分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的新酰CoA。
生物化学王镜岩第三版
生物科学与工程学院生命科学系第一章糖类（carbohydrate）第一节引言第二节单糖第三节寡糖第四节多糖第五节复合糖第一节引言第1页⏹糖类的存在与来源⏹糖类物质的主要生物学作用⏹糖类的化学组成和化学本质⏹糖类物质的分类与命名一、糖类的存在与来源1.广泛存在于生物界按干重计占：➢植物的85%~90%➢细菌的10%~30%➢动物的小于2%2.主要来源于绿色植物的光合作用二、糖类物质的主要生物学作用1.作为生物体的结构成分2.作为生物体内的主要能源物质3.在生物体内可转变为其他物质4.作为细胞识别的信息分子三、糖类的化学组成和化学本质定义：是多羟醛、多羟酮及其衍生物，或水解时能产生这些化合物的物质。
Cn（H2O）m四、糖类物质的分类与命名⏹分类➢简单糖：单糖、寡糖、多糖➢复合糖：糖与蛋白质、脂类等共价结合形成的复合物．⏹命名➢根据来源➢根据碳原子数➢相同碳数的依据羰基位置生物科学与工程学院生命科学系几个有机化学的概念⏹不对称碳原子（手性碳）⏹旋光性⏹异构现象（同分异构）➢结构异构➢立体异构●几何异构●旋光异构不对称碳原子（C＊，手性中心、手性碳原子）与四个不同的原子或者原子基团共价连接并因此失去了对称性的四面体碳。
旋光性⏹旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力。
⏹旋光性物质分子都是不对称分子。
普通光线含有各种波长的光波，且在各个不同的平面上振动异构现象（同分异构）第3页⏹具有相同种类和数目的原子并因此具有相同相对分子量的化合物的现象。
➢结构异构➢立体异构●几何异构●旋光异构－C＝C－HH－C＝C－HH组成、构造、构型、构象⏹分子中原子的种类数目叫做－－组成⏹原子连接在一起的顺序叫做－－构造⏹原子在空间的分布和排列叫做－－构型⏹分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布叫－－构象第二节单糖第6页⏹单糖的结构⏹单糖的性质及重要衍生物一、单糖的结构⏹单糖的链状结构⏹单糖的环状结构⏹单糖的构型与构象1.单糖的链状结构 Fischer E于1891年发表了有关葡萄糖立体化学（分子中各手性碳原子的构型）的著名论文。
生物化学王镜岩第三版
生物化学的发展历程
01
02
03
早期探索
自古以来，人类就对生物 体内的物质变化产生了兴 趣，如酿酒、制药等。
学科形成
19世纪末，随着生物学和 化学的独立发展，生物化 学逐渐形成一门交叉学科。
现代发展
随着科学技术的发展，生 物化学在分子生物学、遗 传学等领域取得了重要突 破。
生物化学的应用领域
医学研究
酶的活性中心
酶分子中与底物结合并催化反应的区域。
酶的活性调节
酶的活性受到多种因素的调节，如抑制剂、 激活剂等。
03 生物代谢途径与调控
糖代谢途径与调控
糖酵解
葡萄糖在无氧条件下被分解为丙酮酸， 产生少量ATP。
糖异生
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过 程。
磷酸戊糖途径
葡萄糖氧化分解的一种方式，主要产 生NADPH和戊糖。
蛋白质的二级结构
指蛋白质中局部主链的折叠方式， 如α-螺旋、β-折叠等。
蛋白质的三级结构
指整条肽链中全部氨基酸残基 的相对空间位置，由二级结构 单元的排列顺序和连接方式决 定。
蛋白质的性质
蛋白质具有两性解离、沉淀、 变性、结晶等性质。
核酸的结构与性质
01
02
03
04
DNA的结构
DNA由两条反向平行的多核 苷酸链组成，通过碱基配对形
成双螺旋结构。
DNA的理化性质
DNA具有紫外吸收、热变性 、酸碱稳定性等。
RNA的结构
RNA由单链核糖核酸组成， 分为mRNA、tRNA和rRNA
等类型。
RNA的理化性质
RNA具有碱基配对、热不稳 定性和水解性质等。
酶的结构与性质
酶的化学本质
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
提要
蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各 种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜 蛋白质。此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
序列分析中的重要方法和技术有：测定N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析C-末端基的羧肽酶 法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的 Edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角 线电泳等。
4个分溶管分溶3次：（1/3 + 2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27
故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中： 第4管：Gly：64/125×100=51.2 mg Phe：8/27×81=24 mg 第3管：Gly：48/125×100=38.4 mg Phe：12/27×81=36 mg 14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的pH 为4.5）：(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser (3)Ala, Val, Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala, Ser, His. [Ile> lys；Phe,> Ser；Leu> Val > Ala,；Val >Pro；Glu>Asp；Tyr> Ala>Ser≌His] 解：根据P151 图3-25可得结果。 15．将含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和赖氨酸(pI=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到 预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基 酸将按什么次序洗脱下来？[Asp, Thr, Gly, Leu, Lys]
8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度（mol/L）。[His2+为1.78×10-4，His+为
0.071，His0为2.8×10-4]
9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基pKa=6.0）和1mol/L KOH配制 1LpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol)，加入352ml 1mol/L KOH，用 水稀释至1L] 10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？ 解：茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其反应化学式见P139），
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白 质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液 相层析（HPLC）等。
习题
1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色 氨酸和酪氨酸。[见表3-1]
氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去
质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存 在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-
解：在pH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(A2+)>中性氨基酸
(A+)>酸性氨基酸(A0)。因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，
由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为：Asp, Thr, Gly, Leu, Lys。
测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽 链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8） 利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。
Pro
P
Ser
S
Thr
T
甘氨酸(glycine) 组氨酸(histidine) 异亮氨酸(isoleucine)
Gly
G
色氨酸(tryptophan)
His
H
酪氨酸(tyrosine)
Ile
I
缬氨酸(valine)
Trp
W
Tyr
Y
Val
V
2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。[9.9]
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些 专门术语。一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。二、三和四级结构又称空间结构 （即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列 是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
生物化学（第三版）课后习题详细解答
第三章 氨基酸
提要
α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都 是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在 蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很 多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
表3-1 氨基酸的简写符号
名称
丙氨酸(alanine) 精氨酸(arginine) 天冬酰氨(asparagines) 天冬氨酸(aspartic acid) Asn和/或Asp 半胱氨酸(cysteine) 谷氨酰氨(glutamine) 谷氨酸(glutamic acid) Gln和/或Glu
三字母符 号 Ala Arg Asn Asp Asx Cys Gln Glu Gls
pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02 pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02 pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22 pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.76
6、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加入 0.3mol NaOH以代替HCl时，pH将是多少？[pH：2.71；9.23] 7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至 Ph8.0时，消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]
对于Gly：Kd = CA/CB = 4 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/5 + 4/5)
4个分溶管分溶3次：（1/5 + 4/5）3=1/125+2/125+48/125+64/125
对于Phe：Kd = CA/CB = 2 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/3 + 2/3)
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成 环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。除部分水解可以产生小肽之外，生物界 还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶 液中也是以偶极离子存在的。
我国在20世纪60年代首次在世界上人工合成了蛋白质——结晶牛胰岛素。近二、三十年发展起来的固 相肽合成是控制合成技术上的一个巨大进步，它对分子生物学和基因工程也就具有重要影响和意义。至今 利用Merrifield固相肽合成仪已成功地合成了许多肽和蛋白质。
习题
1.如果一个相对分子质量为12000的蛋白质，含10种氨基酸，并假设每种氨基酸在该蛋白质分子中的数目
氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物
（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的 SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理 常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
相等，问这种蛋白质有多少种可能的排列顺序？[10100]
解：1012000/120=10100
2、有一个A肽，经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr忽然两个NH3分子组成。当A肽
其中，定量释放的CO2可用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量。
11、L-亮氨酸溶液（3.0g/50ml 6mol/L HCl）在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81º。计算L-亮氨酸在 6mol/L HCl中的比旋（[a]）。[[a]=+15.1º] 12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（R，S）构型名称。[参考图3-15] 13、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍，苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度为溶剂B中的两倍。利用 在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。在起始溶液中甘氨酸含量为100mg ，苯丙氨酸 为81mg ，试回答下列问题：(1)利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分 溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？[（1）第4管和第3管；（2） 51.2mg Gly+24mg Phe和38.4mgGly+36mg Phe] 解：根据逆流分溶原理，可得：