生物化学03第三章酶
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地催化一组底物或一类化学键。
一、酶促反应的特点
3. 酶需要温和的条件 酶多数是蛋白质 底物很多也是蛋白质
一、酶促反应的特点
4. 酶活力是可调节的 酶活力的调节 酶合成量的调节 激活和抑制是最常见的调节方式
酶-底物复合物的形成
酶--底物复合物理论：
酶： E
底物： S
催化过程 E + S
ES
E+ P
常通过非共价键的结合 可逆性
要求各基团位置 可以快速地处于结合和分离 的平衡
通过酶分子表面某一区域结合 : 活性中心
酶-底物复合物的形成机制
Koshland提出诱导契合模式(induced fit)
二、酶促反应的机制
趋近效应和定向效应 指底物和酶的活性中心“ 靠近”和“ 定向” 酶与底物之间的亲和力使底物与酶靠近，局部
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
结合能 非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
一、酶促反应的特点
2. 酶具有高度的专一性 绝对专一性(absolute specificity) ：可以选择
性地催化一种底物。 相对专一性(relative specificity)：可以选择性
pH下酸碱形式均可存在，很活跃。 酸碱催化可参与多种反应，多肽的水解,酯类的
水解，磷酸基的转移。
第二节 酶的结构与功能
The Structure and Function of Enzyme
一、酶的分子组成
单纯酶：属于单纯蛋白质，仅由蛋白质多肽链 构成的酶分子，含一条多肽链的酶称为单体酶， 如脲酶，核糖核酸酶等；含多条肽链则为寡聚 酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
为确定酶的蛋白质本质奠定了基础。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提
出核酶(ribozyme)的概念。 1995 年 ， Jack W. Szostak 发 现 了 具 有 催 化 活 性 的
DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
第一节 概述
Introduction
பைடு நூலகம்
必需基团(essential group)
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中 与酶活性密切相关的化学基团。
常见的必需基团
丝氨酸残基的羟基 组氨酸残基的咪唑基 半胱氨酸残基的巯基 酸性氨基酸残基的羧基
活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group)
与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
具有一般催化剂的特点
酶在催化反应的前后没有质和量的改变。 酶只催化符合热力学条件的反应。 酶与一般催化剂一样，只能加快反应速率， 使其缩短到达反应平衡的时间，而不能改变反应 的平衡点。反应达到平衡时自由能的变化仅取决 于底物与产物的自由能之差。 酶能够降低反应的活化能。 活化能：底物分子从初态转变到活化态所需 的能量。
缩写 NAD+
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 （辅酶II）
黄素腺嘌呤二核苷酸 焦磷酸硫胺素 磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素 四氢叶酸 辅酶B12
NADP+ FAD TPP
CoA
FH4
转移的基团 H+，电子
H+，电子
氢原子 醛基 氨基 酰基
二氧化碳 一碳单位 氢原子，烷基
所含的维生素 烟酰胺（维生素
PP）
烟酰胺（维生素 PP）
微环境浓度 酶与底物结合后，酶的构象会发生微小的变化，
使底物反应基团或部位正确定向于酶活性中心。 靠近的反应基团和正确的定向使反应速度
二、酶促反应的机制
酸碱催化 （广义） 接受质子：碱 提供质子：酸 酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受
体，从而对底物进行酸碱催化 如组氨酸的咪唑基，解离常数为6.0，在生理
别构调节
别构调节(allosteric regulation) ：一些代谢物 可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结 合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。
酶学发展史
1833年， Anselme Payen提纯了麦芽淀粉糖化酶（淀 粉酶）。
1878年，Wilhelm Kühne首次提出Enzyme一词。 1913年，Leonor Michaelis和Maud Menten推导出酶
反应的动力学方程式。 1926年，James Sumner从刀豆中获得了脲酶结晶，
决定反应的性 (cofactor) 质和反应类型
小分子有机化合物 金属离子
二、辅酶与维生素
维生素种类
脂溶性维生素: A、D、E、K
类异戊烯脂质
水溶性维生素 : Vit C
Vit B 族
在体内大多数转化为辅酶,有些直接参与催化
都含有氮原子
水溶性维生素及其辅酶形式与功能
辅酶或辅基
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅 酶I）
结合酶：属于结合蛋白质，由酶蛋白和辅助因 子(cofactor)结合形成全酶，只有全酶才具有 催化活性。辅助因子可以是金属离子，也可以 是一类被称为辅酶(coenzyme)的小分子有机 化合物。
结合酶
决定反应的特异性及其催化机制
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
全酶
(holoenzyme) 辅助因子
维生素B2 维生素B1 维生素B6
泛酸 生物素 叶酸 维生素B12
三、酶的活性中心
酶活性中心(active center)是酶与底物结合并将 底物转化为产物的部位。
酶活性中心或称活性部位(active site)，指 若干个必需基团在空间结构上彼此靠近，组成 具有特定空间结构、能与底物特异结合并将底 物转化为产物的区域。
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有
的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
四、酶活力的调节
关键酶(key enzyme) 是催化单向不平衡反应 或是催化速率较低的限速酶，这些酶往往位于 反应的第一步或分叉步，其活力常受到代谢物， 包括底物和产物的影响，决定着整条代谢途径 的总速率。
一、酶促反应的特点
1. 高效率
反应速度：一般催化剂比无催化剂快 101~ 107
酶比一般催化剂快 107~ 1013
例如: 尿素 H+ 7.4x10-7
脲酶 5.0 x 106~13
H2O2 Fe2+ 56
HRP 3.6 x 107~8
机制：酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
酶促反应活化能的改变
一、酶促反应的特点
3. 酶需要温和的条件 酶多数是蛋白质 底物很多也是蛋白质
一、酶促反应的特点
4. 酶活力是可调节的 酶活力的调节 酶合成量的调节 激活和抑制是最常见的调节方式
酶-底物复合物的形成
酶--底物复合物理论：
酶： E
底物： S
催化过程 E + S
ES
E+ P
常通过非共价键的结合 可逆性
要求各基团位置 可以快速地处于结合和分离 的平衡
通过酶分子表面某一区域结合 : 活性中心
酶-底物复合物的形成机制
Koshland提出诱导契合模式(induced fit)
二、酶促反应的机制
趋近效应和定向效应 指底物和酶的活性中心“ 靠近”和“ 定向” 酶与底物之间的亲和力使底物与酶靠近，局部
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
结合能 非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
一、酶促反应的特点
2. 酶具有高度的专一性 绝对专一性(absolute specificity) ：可以选择
性地催化一种底物。 相对专一性(relative specificity)：可以选择性
pH下酸碱形式均可存在，很活跃。 酸碱催化可参与多种反应，多肽的水解,酯类的
水解，磷酸基的转移。
第二节 酶的结构与功能
The Structure and Function of Enzyme
一、酶的分子组成
单纯酶：属于单纯蛋白质，仅由蛋白质多肽链 构成的酶分子，含一条多肽链的酶称为单体酶， 如脲酶，核糖核酸酶等；含多条肽链则为寡聚 酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
为确定酶的蛋白质本质奠定了基础。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提
出核酶(ribozyme)的概念。 1995 年 ， Jack W. Szostak 发 现 了 具 有 催 化 活 性 的
DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
第一节 概述
Introduction
பைடு நூலகம்
必需基团(essential group)
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中 与酶活性密切相关的化学基团。
常见的必需基团
丝氨酸残基的羟基 组氨酸残基的咪唑基 半胱氨酸残基的巯基 酸性氨基酸残基的羧基
活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group)
与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
具有一般催化剂的特点
酶在催化反应的前后没有质和量的改变。 酶只催化符合热力学条件的反应。 酶与一般催化剂一样，只能加快反应速率， 使其缩短到达反应平衡的时间，而不能改变反应 的平衡点。反应达到平衡时自由能的变化仅取决 于底物与产物的自由能之差。 酶能够降低反应的活化能。 活化能：底物分子从初态转变到活化态所需 的能量。
缩写 NAD+
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 （辅酶II）
黄素腺嘌呤二核苷酸 焦磷酸硫胺素 磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素 四氢叶酸 辅酶B12
NADP+ FAD TPP
CoA
FH4
转移的基团 H+，电子
H+，电子
氢原子 醛基 氨基 酰基
二氧化碳 一碳单位 氢原子，烷基
所含的维生素 烟酰胺（维生素
PP）
烟酰胺（维生素 PP）
微环境浓度 酶与底物结合后，酶的构象会发生微小的变化，
使底物反应基团或部位正确定向于酶活性中心。 靠近的反应基团和正确的定向使反应速度
二、酶促反应的机制
酸碱催化 （广义） 接受质子：碱 提供质子：酸 酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受
体，从而对底物进行酸碱催化 如组氨酸的咪唑基，解离常数为6.0，在生理
别构调节
别构调节(allosteric regulation) ：一些代谢物 可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结 合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。
酶学发展史
1833年， Anselme Payen提纯了麦芽淀粉糖化酶（淀 粉酶）。
1878年，Wilhelm Kühne首次提出Enzyme一词。 1913年，Leonor Michaelis和Maud Menten推导出酶
反应的动力学方程式。 1926年，James Sumner从刀豆中获得了脲酶结晶，
决定反应的性 (cofactor) 质和反应类型
小分子有机化合物 金属离子
二、辅酶与维生素
维生素种类
脂溶性维生素: A、D、E、K
类异戊烯脂质
水溶性维生素 : Vit C
Vit B 族
在体内大多数转化为辅酶,有些直接参与催化
都含有氮原子
水溶性维生素及其辅酶形式与功能
辅酶或辅基
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅 酶I）
结合酶：属于结合蛋白质，由酶蛋白和辅助因 子(cofactor)结合形成全酶，只有全酶才具有 催化活性。辅助因子可以是金属离子，也可以 是一类被称为辅酶(coenzyme)的小分子有机 化合物。
结合酶
决定反应的特异性及其催化机制
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
全酶
(holoenzyme) 辅助因子
维生素B2 维生素B1 维生素B6
泛酸 生物素 叶酸 维生素B12
三、酶的活性中心
酶活性中心(active center)是酶与底物结合并将 底物转化为产物的部位。
酶活性中心或称活性部位(active site)，指 若干个必需基团在空间结构上彼此靠近，组成 具有特定空间结构、能与底物特异结合并将底 物转化为产物的区域。
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有
的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
四、酶活力的调节
关键酶(key enzyme) 是催化单向不平衡反应 或是催化速率较低的限速酶，这些酶往往位于 反应的第一步或分叉步，其活力常受到代谢物， 包括底物和产物的影响，决定着整条代谢途径 的总速率。
一、酶促反应的特点
1. 高效率
反应速度：一般催化剂比无催化剂快 101~ 107
酶比一般催化剂快 107~ 1013
例如: 尿素 H+ 7.4x10-7
脲酶 5.0 x 106~13
H2O2 Fe2+ 56
HRP 3.6 x 107~8
机制：酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
酶促反应活化能的改变