考研生物化学-12
【中国计量学院考研专业课真题】生物化学2012
一、名词解释（共12小题，每小题3分，共36分）1、蛋白质变性2、SDS-PAGE3、镰刀型细胞贫血病4、酶活力单位与比活力5、DNA双螺旋结构6、油脂皂价7、糖异生8、P/O比9、酮体10、密码子11、DNA的半不连续复制12、米氏方程二、单项选择题（共20小题，每小题2分，共40分）1、下列哪一组是酸性氨基酸：（）A、His，Asn；B、Asn，Glu；C、Asp，Glu；D、His，Lys。
2、Sanger试剂是（）A、苯异硫氰酸酯；B、 2,4-二硝基氟苯；C、丹磺酰氯；D、β-巯基乙醇。
3、破坏α-螺旋结构的氨基酸残基之一是（）A、亮氨酸；B、丙氨酸；C、脯氨酸；D、谷氨酸。
4、下列物质中哪种是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂？( )A、α-酮戊二酸；B、延胡索酸；C、草酰乙酸；D、丙二酸。
5、磺胺药物能治病的原因是：( )A、能直接杀死细菌；B、细菌生长必需酶的竞争性抑制剂；C、细菌生长必需酶的非竞争性抑制剂；D、细菌生长必需酶的不可逆抑制剂。
6、下列哪种酶属于裂解酶类（ ）A 、淀粉酶；B 、脂肪酶；C 、醛缩酶；D 、蛋白酶。
7、核酸发生变性后可发生下列哪种变化？（ ）A 、减色效应；B 、增色效应；C 、紫外吸收功能丧失；D 、溶液粘度增加。
8、大部分真核细胞mRNA 的3'-末端都具有：（ ）A 、多聚G ；B 、多聚A ；C 、多聚C ；D 、多聚T 。
9、下列哪个是葡萄糖的4位碳的异构体？（ ）A 、果糖；B 、半乳糖；C 、核糖；D 、甘露糖。
10、糖酵解中，底物水平磷酸化是由（ ）催化的。
A 、已糖激酶；B 、3-磷酸甘油醛脱氢酶；C 、磷酸果糖激酶；D 、磷酸甘油酸激酶。
11、丙酮酸羧化酶催化生成的产物是：（ ）A 、乳酸；B 、苹果酸；C 、丙二酸单酰CoA ；D 、草酰乙酸。
12、如果用14C 标记葡萄糖-6-磷酸的第1位碳原子，经过酵解生成下列哪种丙酮酸（ ）A 、；B 、；−−−COO CO CH 314−−−COO CO CH 3C 、；D 、。
考研药学综合(生物化学)模拟试卷12(题后含答案及解析)
考研药学综合（生物化学）模拟试卷12(题后含答案及解析)题型有：1. 名词解释题 2. 填空题 3. 单项选择题 4. 判断题请判断下列各题正误。
5. 简答题1．体液水平调控正确答案：体液水平调控主要是指激素调控，细胞的物质代谢反应不仅受到局部环境的影响，即各种代谢底物及产物的正、负反馈调节，而且还受来自于机体其他组织器官的各种化学信号的控制，激素就属于这类化学信号。
2．PRPP正确答案：5一磷酸核糖在磷酸核糖焦磷酸激酶催化下与ATP作用生成，为嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸生物合成提供磷酸核糖，它对于核苷酸代谢有重要意义。
3．结构基因。
正确答案：结构基因是指操纵子中表达一种或几种功能相关的蛋白质的基因，受同一个控制位点控制。
4．蛋白的腐败作用正确答案：蛋白的腐败作用是指肠道中未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸在肠道细菌的作用下，生成多种降解产物的过程。
5．维生素缺乏症正确答案：维生素缺乏症是指因缺乏某种维生素而引起机体不能正常生长，甚至引起疾病的发生。
维生素缺乏常见的原因是缺乏或摄入量不足、吸收障碍、需要量增加等。
6．ubiquitin正确答案：ubiquitin(泛素)又称泛肽，是由76个氨基酸组成的高度保守的小分子蛋白，它广泛存在于各种细胞中，故名泛素。
泛素在真核细胞中的含量尤为丰富，负责标记待分解的蛋白质，介导其选择性降解。
泛素在蛋白定位、细胞周期、凋亡、代谢调节、免疫应答、信号传递、转录调控、应激反应以及DNA修复等生命活动中发挥重要作用。
7．酶的非竞争性抑制正确答案：酶的非竞争性抑制是指非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成复合物，从而不能进一步形成E和P，因此使酶反应速率降低的可逆作用不能通过增加底物的方法解除。
8．蛋白质的营养价值(nutrition value ofprotein)正确答案：蛋白质的营养价值是指各种蛋白质由于所含的氨基酸种类和数量不同，而具有不同的营养价值。
若体内所需氨基酸的种类和数量越多，则蛋白质营养价值越高。
考研生物化学真题及答案
考研生物化学真题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 酶的催化作用机制中，下列哪项是正确的？A. 酶可以降低反应的活化能B. 酶可以改变反应的平衡点C. 酶可以改变反应的速率常数D. 酶可以改变反应的化学性质2. 下列关于DNA复制的描述，哪项是错误的？A. DNA复制是半保留性的B. DNA聚合酶是催化DNA复制的关键酶C. DNA复制发生在细胞分裂的间期D. DNA复制需要RNA引物3. 细胞呼吸过程中，下列哪项不是氧化磷酸化发生的场所？A. 细胞质基质B. 线粒体内膜C. 线粒体基质D. 线粒体的外膜...（此处省略其他选择题）二、简答题（每题10分，共30分）1. 简述糖酵解过程中的三个主要阶段及其关键酶。
2. 描述光合作用中的光依赖反应和光合磷酸化过程。
3. 解释细胞周期的各个阶段及其生物学意义。
三、计算题（每题15分，共30分）1. 假设某酶催化的反应速率常数k=0.05 s^-1，初始底物浓度[S]0=1.0 mM。
计算在反应开始后5分钟内底物的浓度变化。
2. 给定一个细胞在有丝分裂的G1期，细胞体积为1000 µm^3，细胞周期为24小时。
计算在G1期结束时细胞的体积。
四、论述题（每题20分，共20分）1. 论述细胞凋亡的分子机制及其在生物体中的生理意义。
考研生物化学答案一、选择题1. 答案：A（酶可以降低反应的活化能）2. 答案：B（酶不能改变反应的平衡点）3. 答案：A（细胞质基质不是氧化磷酸化发生的场所）...（此处省略其他选择题答案）二、简答题1. 糖酵解过程中的三个主要阶段包括：糖的磷酸化、裂解成两个三碳化合物、还原成丙酮酸。
关键酶包括己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
2. 光依赖反应包括光能的吸收、电子传递链和ATP的合成。
光合磷酸化是利用光依赖反应产生的ATP和NADPH进行的一系列反应。
3. 细胞周期包括G1期、S期、G2期和M期。
G1期是细胞生长和准备DNA复制的时期，S期是DNA复制的时期，G2期是细胞进一步生长和准备分裂的时期，M期是细胞分裂的时期。
生物化学考研重点2024
引言概述：生物化学是考研生物学专业的重点内容之一。
在生物化学考研中，有一些重点知识点需要特别关注。
本文将从生物大分子、酶学、代谢途径、基因调控和信号传导等五个大点进行详细阐述，帮助考生更好地理解和掌握这些重点内容。
通过对这些重点知识点的全面了解，考生将能够更有针对性地备考，提高考试成绩。
正文内容：一、生物大分子1. 蛋白质- 结构和功能：介绍蛋白质的结构和各种功能，包括结构功能关系、酶的催化作用等。
- 翻译和转录：解释蛋白质的翻译和转录过程，讲述其中的关键步骤和调控因素。
- 蛋白质的修饰：探讨蛋白质的修饰类型和在细胞信号传导中的作用。
2.核酸- DNA和RNA的结构：介绍DNA和RNA的结构和特点，包括单链和双链结构、碱基组成等。
- DNA的复制和修复：讲解DNA的复制过程和各种修复机制，解释DNA的稳定性和遗传信息传递的重要性。
- RNA的转录和加工：解释RNA的转录和加工过程，阐述剪接、修饰和运送等关键步骤。
二、酶学1. 酶的分类和特性- 酶的分类：介绍不同类型的酶，包括氧化还原酶、水解酶等，解释它们的功能和催化机制。
- 酶的特性：讲述酶的催化速度、底物亲和力等特性，解释酶的催化效率和酶促反应的速率限制因素。
2. 酶的活性调控- 底物浓度和酶活性：探讨底物浓度对酶活性的影响，解释酶底物结合和解离的动力学过程。
- 酶的调控：介绍酶的调控方法，包括底物浓度调节、酶活化和抑制等，讲述这些调控机制的生理意义。
三、代谢途径1. 糖代谢- 糖酵解和糖异生：解释糖酵解和糖异生的过程和关键酶，解释它们在能量产生和产物合成中的作用。
- 糖原和糖酵解的调控：介绍糖原的合成和分解过程，解释糖酵解途径的调控机制。
2. 脂质代谢- 脂质的消化和吸收：讲解脂质在胃肠道中的消化和吸收过程，解释脂质消化酶的作用。
- 脂质的合成和分解：探讨脂质的合成和分解途径，解释关键酶的作用和调控方式。
四、基因调控1. 转录调控- 转录激活和抑制：介绍转录激活和抑制因子对基因转录的调控机制，解释它们与DNA结合的方式。
考研备考：生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类地影响是巨大地.生物学技术渗透于社会生活地众多领域，食品生产中地转基因大豆、啤酒用于制衣地优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品地生产和开发以及试管婴儿技术地应用，逐渐流行推广起来地生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术地应用.生物学地最新研究成果都会引起世人地注意，如此新兴和前景广阔地专业自然吸引了广大同学地考研兴趣.为此，针对生物学专业课基础阶段地复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结：第一章糖类化学学习指导：糖地概念、分类以及单糖、二糖和多糖地化学结构和性质.重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)地结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象型及型;α及β型;单糖地物理和化学性质.以及二糖和多糖地结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖地提取、纯化和鉴定.资料个人收集整理，勿做商业用途第二章脂类化学学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂地组分、结构和性质.磷脂，糖脂和固醇彼此间地异同.资料个人收集整理，勿做商业用途第三章蛋白质化学学习指导：蛋白质地化学组成，种氨基酸地简写符号、氨基酸地理化性质及化学反应、蛋白质分子地结构(一级、二级、高级结构地概念及形式)、蛋白质地理化性质及分离纯化和纯度鉴定地方法、了解氨基酸、肽地分类、掌握氨基酸与蛋白质地物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构地测定方法、理解氨基酸地通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构地类型及特点，四级结构地概念及亚基、掌握肽键地特点、掌握蛋白质地变性作用、掌握蛋白质结构与功能地关系资料个人收集整理，勿做商业用途第四章核酸化学学习指导：核酸地基本化学组成及分类、核苷酸地结构、和一级结构地概念和二级结构特点地三级结构、地分类及各类地生物学功能、核酸地主要理化特性、核酸地研究方法;全面了解核酸地组成、结构、结构单位以及掌握核酸地性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸地性质;掌握地二级结构模型和核酸杂交技术.资料个人收集整理，勿做商业用途第五章激素化学学习指导：激素地分类;激素地化学本质;激素地合成与分泌;常见激素地结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理.了解激素地类型、特点;理解激素地化学本质和作用机制;理解第二信使学说.资料个人收集整理，勿做商业用途第六章维生素化学学习指导：维生素地分类及性质;各种维生素地活性形式、生理功能.了解水溶性维生素地结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素地结构特点和功能.资料个人收集整理，勿做商业用途第七章酶化学学习指导：酶地作用特点;酶地作用机理;影响酶促反应地因素(米氏方程地推导);酶地提纯与活力鉴定地基本方法;熟悉酶地国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶地基本概念和应用.了解酶地概念;掌握酶活性调节地因素、酶地作用机制;了解酶地分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力地测定方法资料个人收集整理，勿做商业用途第八章生物膜与细胞器学习指导：生物膜地化学组成和结构，“流体镶嵌模型”地要点;原核细胞和真核细胞地显微结构差异和生物膜概念;细胞膜和细胞器地组分、结构和功能;膜脂和膜蛋白地特征和定位.资料个人收集整理，勿做商业用途第九章糖代谢学习指导：糖地代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关地酶;糖地无氧分解、有氧氧化地概念、部位和过程;糖异生作用地概念、场所、原料及主要途径;糖原合成作用地概念、反应步骤及限速酶;糖酵解、丙酮酸地氧化脱羧和三羧酸循环地反应过程及催化反应地关键酶及其限速酶调控位点;掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点;光合作用地概况;光呼吸和途径;理解光反应过程和暗反应过程;了解单糖、蔗糖和淀粉地形成过程.资料个人收集整理，勿做商业用途第十章脂代谢学习指导：脂肪代谢地概念、限速酶;甘油代谢;脂肪酸地氧化过程及其能量地计算;酮体地生成和利用;胆固醇合成地部位、原料及胆固醇地转化及排泄;血脂及血浆脂蛋白;理解脂肪酸地生物合成途径;了解磷脂和胆固醇地代谢;掌握脂肪酸β氧化过程及能量生成地计算资料个人收集整理，勿做商业用途第十一章蛋白质代谢学习指导：蛋白质和氨基酸地一般代谢途径;个别氨基酸地代谢途径;蛋白质地生物合成和分解;蛋白质代谢地调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间地相互关系.资料个人收集整理，勿做商业用途第十二章核酸代谢学习指导：嘌呤、嘧啶核苷酸地分解代谢与合成代谢地途径;外源核酸地消化和吸收;碱基地分解;核苷酸地生物合成;常见辅酶核苷酸地结构和作用复制地一般规律复制地基本过程;真核生物与原核生物复制地比较;转录地基本概念;参与转录地酶及有关因;原核生物地转录过程转录后加工地意义、、地转录后加工过程;逆转录地过程;逆转录病毒地生活周期地复制：单链病毒地复制，双链病毒地复制传递加工遗传信息;核酸代谢调节.资料个人收集整理，勿做商业用途第十三章生物氧化学习指导：新陈代谢地概念、类型及其特点与高能磷酸化合物地生物学功能;电子传递过程与地生成;呼吸链地组分、呼吸链中传递体地排列顺序;掌握氧化磷酸化偶联机制.生物氧化与能量地产生和转移.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程教育张老师整理了几个节约时间地准则：一是要早做决定，趁早备考;二是要有计划，按计划前进;三是要跟时间赛跑，争分夺秒.总之，考研是一场“时间战”，谁懂得抓紧时间，利用好时间，谁就是最后地胜利者.资料个人收集整理，勿做商业用途.制定详细周密地学习计划.这里所说地计划，不仅仅包括总地复习计划，还应该包括月计划、周计划，甚至是日计划.努力做到这一点是十分困难地，但却是非常必要地.我们要把学习计划精确到每一天，这样才能利用好每一天地时间.当然，总复习计划是从备考地第一天就应该指定地;月计划可以在每一轮复习开始之前，制定未来三个月地学习计划.以此类推，具体到周计划就是要在每个月地月初安排一月四周地学习进程.那么，具体到每一天，可以在每周地星期一安排好周一到周五地学习内容，或者是在每一天晚上做好第二天地学习计划.并且，要在每一天睡觉之前检查一下是否完成当日地学习任务，时时刻刻督促自己按时完成计划.资料个人收集整理，勿做商业用途方法一：规划进度.分别制定总计划、月计划、周计划、日计划学习时间表，并把它们贴在最显眼地地方，时刻提醒自己按计划进行.资料个人收集整理，勿做商业用途方法二：互相监督.和身边地同学一起安排计划复习，互相监督，共同进步.方法三：定期考核.定期对自己复习情况进行考察，灵活运用笔试、背诵等多种形式..分配好各门课程地复习时间.一天地时间是有限地，同学们应该按照一定地规律安排每天地学习，使时间得到最佳利用.一般来说上午地头脑清醒、状态良好，有利于背诵记忆.除去午休时间，下午地时间相对会少一些，并且下午人地精神状态会相对低落.晚上相对安静地外部环境和较好地大脑记忆状态，将更有利于知识地理解和记忆.据科学证明，晚上特别是九点左右是一个人记忆力最好地时刻，演员们往往利用这段时间来记忆台词.因此，只要掌握了一天当中每个时段地自然规律，再结合个人地生活学习习惯分配好时间，就能让每一分每一秒都得到最佳利用.资料个人收集整理，勿做商业用途方法一：按习惯分配.根据个人生活学习习惯，把专业课和公共课分别安排在一天地不同时段.比如：把英语复习安排在上午，练习听力、培养语感，做英语试题;把政治安排在下午，政治地掌握相对来说利用地时间较少;把专业课安排在晚上，利用最佳时间来理解和记忆.资料个人收集整理，勿做商业用途方法二：按学习进度分配.考生可以根据个人成绩安排学习，把复习时间向比较欠缺地科目上倾斜，有计划地重点复习某一课程.资料个人收集整理，勿做商业用途方法三：交叉分配.在各门课程学习之间可以相互穿插别地科目地学习，因为长时间接受一种知识信息，容易使大脑产生疲劳.另外，也可以把一周每一天地同一时段安排不同地学习内容.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程教育：凯程考研成立于年，国内首家全日制集训机构考研，一直从事高端全日制辅导，由李海洋教授、张鑫教授、卢营教授、王洋教授、杨武金教授、张释然教授、索玉柱教授、方浩教授等一批高级考研教研队伍组成，为学员全程高质量授课、答疑、测试、督导、报考指导、方法指导、联系导师、复试等全方位地考研服务.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程考研地宗旨：让学习成为一种习惯；凯程考研地价值观口号：凯旋归来，前程万里；信念：让每个学员都有好最好地归宿；使命：完善全新地教育模式，做中国最专业地考研辅导机构；激情：永不言弃，乐观向上；敬业：以专业地态度做非凡地事业；服务：以学员地前途为已任，为学员提供高效、专业地服务，团队合作，为学员服务，为学员引路.如何选择考研辅导班：在考研准备地过程中，会遇到不少困难，尤其对于跨专业考生地专业课来说，通过报辅导班来弥补自己复习地不足，可以大大提高复习效率，节省复习时间，大家可以通过以下几个方面来考察辅导班，或许能帮你找到适合你地辅导班.资料个人收集整理，勿做商业用途师资力量：师资力量是考察辅导班地首要因素，考生可以针对辅导名师地辅导年限、辅导经验、历年辅导效果、学员评价等因素进行综合评价，询问往届学长然后选择.判断师资力量关键在于综合实力，因为任何一门课程，都不是由一、两个教师包到底地，是一批教师配合地结果.还要深入了解教师地学术背景、资料著述成就、辅导成就等.凯程考研名师云集，李海洋、张鑫教授、方浩教授、卢营教授、孙浩教授等一大批名师在凯程授课.而有地机构只是很普通地老师授课，对知识点把握和命题方向，欠缺火候.资料个人收集整理，勿做商业用途对该专业有辅导历史：必须对该专业深刻理解，才能深入辅导学员考取该校.在考研辅导班中，从来见过如此辉煌地成绩：凯程教育拿下五道口金融学院状元，考取五道口人，清华经管金融硕士人，人大金融硕士个，中财和贸大金融硕士合计人，北师大教育学人，会计硕士保录班考取人，翻译硕士接近人，中传状元王园璐、郑家威都是来自凯程，法学方面，凯程在人大、北大、贸大、政法、武汉大学、公安大学等院校斩获多个法学和法硕状元，更多专业成绩请查看凯程网站.在凯程官方网站地光荣榜，成功学员经验谈视频特别多，都是凯程战绩地最好证明.对于如此高地成绩，凯程集训营班主任邢老师说，凯程如此优异地成绩，是与我们凯程严格地管理，全方位地辅导是分不开地，很多学生本科都不是名校，某些学生来自二本三本甚至不知名地院校，还有很多是工作了多年才回来考地，大多数是跨专业考研，他们地难度大，竞争激烈，没有严格地训练和同学们地刻苦学习，是很难达到优异地成绩.最好地办法是直接和凯程老师详细沟通一下就清楚了.资料个人收集整理，勿做商业用途建校历史：机构成立地历史也是一个参考因素，历史越久，积累地人脉资源更多.例如，凯程教育已经成立年（年），一直以来专注于考研，成功率一直遥遥领先，同学们有兴趣可以联系一下他们在线老师或者电话.资料个人收集整理，勿做商业用途有没有实体学校校区：有些机构比较小，就是一个在写字楼里上课，自习，这种环境是不太好地，一个优秀地机构必须是在教学环境，大学校园这样环境.凯程有自己地学习校区，有吃住学一体化教学环境，独立卫浴、空调、暖气齐全，这也是一个考研机构实力地体现.此外，最好还要看一下他们地营业执照.资料个人收集整理，勿做商业用途。
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1 氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键；Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。
2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种)酶的活性中心：His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。
考研《生物化学》考研大纲
考研《生物化学》考研大纲一、蛋白质化学1、氨基酸氨基酸的结构、分类和性质。
氨基酸的等电点计算。
2、蛋白质的结构与功能蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构的概念和特点。
蛋白质结构与功能的关系，如肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能。
3、蛋白质的理化性质蛋白质的两性解离和等电点。
蛋白质的沉淀、变性和复性。
4、蛋白质的分离、纯化和鉴定蛋白质分离纯化的常用方法，如盐析、透析、电泳、层析等。
蛋白质含量测定的方法，如凯氏定氮法、双缩脲法等。
二、核酸化学1、核酸的种类和组成脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）的分类和组成成分。
核苷酸的结构和性质。
2、核酸的结构DNA 的双螺旋结构模型的要点和意义。
RNA 的种类、结构和功能。
3、核酸的理化性质核酸的紫外吸收特性。
核酸的变性、复性和杂交。
4、核酸的提取与鉴定核酸提取的常用方法和原理。
核酸鉴定的方法，如琼脂糖凝胶电泳等。
三、酶学1、酶的概念和特点酶的定义和催化作用特点。
酶的分类和命名。
2、酶的结构与功能酶的活性中心的概念和组成。
酶原和酶原的激活。
3、酶的作用机制酶催化反应的机制，如降低反应的活化能等。
4、酶促反应动力学影响酶促反应速度的因素，如底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等。
米氏方程的推导和应用。
5、酶的调节酶活性的调节方式，如别构调节和共价修饰调节。
酶含量的调节机制。
四、维生素与辅酶1、维生素的分类和功能水溶性维生素和脂溶性维生素的分类。
各类维生素的主要功能和缺乏症。
2、辅酶的概念和作用辅酶与酶的结合方式和作用机制。
五、生物氧化1、生物氧化的概念和特点生物氧化的定义和与体外氧化的区别。
2、呼吸链呼吸链的组成成分和电子传递顺序。
氧化磷酸化的机制和影响因素。
3、 ATP 的生成和利用ATP 的生成方式，如底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
ATP 在生命活动中的作用。
六、糖代谢1、糖的消化吸收食物中糖的消化过程和吸收机制。
2、糖的无氧分解糖酵解的反应过程、关键酶和生理意义。
生物化学-考研-题库-答案
目录第一章蛋白质的结构与功能 (2)第二章核酸的结构与功能 (16)第三章酶 (25)第四章糖代谢 (36)第五章脂类代谢 (49)第六章生物氧化 (62)第七章氨基酸代谢 (71)第八章核苷酸代谢 (80)第九章物质代谢的联系与调节 (86)第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93)第十一章 RNA的生物合成----转录 (103)第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110)第十三章基因表达调控 (119)第十四章基因重组与基因工程 (128)第十五章细胞信息转导 (136)第十六章肝的生物化学 (151)第十七章维生素与微量元素 (162)第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166)第十九章水和电解质代谢 (171)第二十章酸碱平衡 (175)第一章蛋白质的结构与功能一. 单项选择题1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是A. GlyB. ArgC. MetD. PheE. Val2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切A. 碱性氨基酸B. 含硫氨基酸C. 分支氨基酸D. 酸性氨基酸E. 芳香族氨基酸3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是A. 7.2B. 5.37C. 3.22D. 6.5E. 4.254. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收A. 酪氨酸的酚环B. 苯丙氨酸的苯环C. 半胱氨酸的巯基D. 二硫键E. 色氨酸的吲哚环5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是A. 2,4-二硝基氟苯法B. 二甲氨基萘磺酰氯法C. 氨肽酶法D. 苯异硫氰酸酯法E. 羧肽酶法6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基A. 3B. 2.6C. 3.6D. 4.0E. 4.47. 每分子血红蛋白所含铁离子数为A. 5B. 4C. 3D. 2E. 18. 血红蛋白的氧合曲线呈A. U形线B. 双曲线C. S形曲线D. 直线E. Z形线9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同E. 以上都不对10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是A. 减少＋2B. 增加＋2C. 增加＋1D. 减少＋1E. 不变11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nmA. 11B. 110C. 30D. 15E. 110012. 下面不是空间构象病的是A. 人文状体脊髓变性病B. 老年痴呆症C. 亨丁顿舞蹈病D. 疯牛病E. 禽流感13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D.四级结构E. 以上都不对14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克A. 2.00gB. 2.50gC. 6.40gD. 3.00gE. 6.25g15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动A. 精氨酸B. 丙氨酸C. 谷氨酸D. 天冬氨酸E. 赖氨酸16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸B. 脯氨酸C. 丝氨酸D. 蛋氨酸E. 瓜氨酸17. 多肽链中主链骨架的组成是A. －NCCNNCCNNCCN－B. ―CHNOCHNOCHNO―C. ―CONHCONHCONH―D. ―CNOHCNOHCNOH―E. ―CNHOCCCNHOCC―18. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子A. 谷氨酸B. 半胱氨酸C. 赖氨酸D. 组氨酸E.甘氨酸19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性A. 硫酸B. 硫酸铵C. 氯化汞D. 丙酮E. 1N盐酸20. 蛋白质变性后表现为A. 粘度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋白酶水解D. 生物学活性丧失E. 易被盐析出现沉淀21. 对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的A. 变性的蛋白质一定要凝固B. 变性的蛋白质一定要沉淀C. 沉淀的蛋白质必然变性D. 凝固的蛋白质一定变性E. 沉淀的蛋白质一定凝固22. 蛋白质溶液的稳定因素是A. 蛋白质溶液有分子扩散现象B. 蛋白质溶液有“布朗运动”C. 蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D. 蛋白质的粘度大E. 蛋白质分子带有电荷23. 镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是A. α－链第六位Val换成GluB. β-链第六位Val换成GluC.α-链第六位Glu换成ValD. β-链第六位Glu换成ValE. 以上都不对24. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是A.牛β乳球蛋白（分子量35000）B. 肌红蛋白（分子量16900）C. 牛胰岛素（分子量5700）D. 血清清蛋白（分子量68500）E. 超氧化物歧化酶（分子量32000）25．下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 催产素B. 加压素C. 促肾上腺皮质激素D. 血红素E. 胰岛素26.下列不属于结合蛋白质的是A.核蛋白B. 糖蛋白C. 脂蛋白D. 清蛋白E.色蛋白27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是A. 甲酸B. 羟胺C. 溴化氰D.β-巯基乙醇E. 丹磺酰氯二. 多项选择题1. 下列氨基酸那些是蛋白质的组分A. HisB. TrpC. 瓜氨酸D. 胱氨酸2. 下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链A. MetB. CysC. ValD. Leu3. 在生理pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷A. ArgB. GluC. LysD. Asp4.下列对于肽键的叙述正确的是A. 具有部分双键性质B. 具有部分单键性质C. 比双键键长长，比单键键长短D.比双键键长短，比单键键长长5. 对谷胱甘肽叙述正确的是A. 有一个γ-肽键B. 有一个功能性的基团－巯基C. 分别由谷氨酸胱氨酸和甘氨酸组成D. 对生物膜具有保护作用6. 下面那些是结合蛋白质A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素7. 下列那些蛋白质具有四级结构A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 蛋白激酶A8. 含有卟啉环的蛋白质是A. 血红蛋白B. 过氧化氢酶C. 肌红蛋白D. 细胞色素9. 下列那些蛋白质含有铁离子A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素10. 蛋白质变性是由于A. 氢键断裂B. 肽键破坏C. 破坏水化层和中和电荷D. 亚基解聚11. 镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白β-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所取代后，将产生那些变化A.在pH7.0电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用C.增加了异常血红蛋白的溶解度D.一级结构发生改变12. 下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠A. 分子伴侣B. 牛胰核糖核酸酶C. 胰岛素D. 伴侣素13. 下列哪些肽分子一级组成极相近，而且属于寡肽A. 脑啡肽B.催产素C. 加压素D. 促肾上腺皮质激素14. 下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是A. 氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有B. 有些氨基酸的性质蛋白质也具有C.有些蛋白质的性质氨基酸不具有D.两者之间的性质关系并不紧密15. 肽键平面中能够旋转的键有A. C＝OB. C－NC. Cα－ND. Cα－C16. 对血红蛋白的结构特点叙述正确的是A. 具有4个亚基B. 是一种结合蛋白质C. 每个亚基都具有三级结构D. 亚基键主要靠次级键连接三. 填空题1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。
2024西医综合生化考研大纲
2024西医综合生化考研大纲
2024西医综合生化考研大纲可能包括以下内容：
1. 酮体的生成、利用和意义。
2. 脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
3. 多不饱和脂肪酸的生理作用。
4. 磷脂的合成和分解。
5. 胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
6. 血浆脂蛋白的分类、组成、生理功能及代谢。
高脂血症的类型和特点。
7. 呼吸链的组成，氧化磷酸化及其影响因素，底物水平磷酸化，能量的贮存和利用。
8. 胞浆中NADH的氧化。
9. 过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
10. 氨基酸的一般代谢（体内蛋白质的降解、氨基酸氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基）。
11. 氨基酸的脱羧基作用。
12. 体内氨的来源和转运。
13. 尿素的生成：鸟氨酸循环。
14. 一碳单位的定义、来源、载体和意义。
15. 含硫氨基酸和芳香族氨基酸的代谢及临床意义。
16. 嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料、主要合成过程和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
此外，大纲还可能包括肌细胞的收缩机制，血液的组成和理化特性，心脏泵血功能等其他内容。
以上内容仅供参考，具体大纲还需以官方发布的信息为准。
建议及时关注相关网站获取最新信息。
考研《生物化学》考研大纲
《生物化学》考研大纲比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能，掌握各类生化物质代谢的基本途径及各途径之间关系，理解基因工程的基本理论，关注生物化学研究热点，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
第一章蛋白质化学蛋白质的元素组成，氨基酸化学，蛋白质的结构，蛋白质一级结构序列的测定，蛋白质的结构与功能之间的关系，蛋白质的性质，蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用。
第二章核酸化学核酸的组成与类别，DNA的结构与功能，RNA的结构与功能，核酸的性质，核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理。
第三章酶学酶的概念，酶的命名和分类，酶的结构与酶的活性，酶的作用机制，酶的制备与酶活力测定，酶促反应动力学，别构酶、固定化酶、同工酶。
第四章维生素重点注意维生素与缺乏病，维生素与辅酶（辅基）之间的关系及其在酶促反应中的作用。
第五章激素几种重要的动物激素，搞清它们的化学本质以及对物质代谢的影响。
第六章代谢总论与生物氧化物质代谢的三大调节方式以及相互之间的关系，呼吸链的概念、传递顺序，ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化（偶联机理），理解体内物质氧化过程中水、CO2、ATP是如何生成的。
第七章糖代谢糖代谢概况，搞清各代谢途径的生理意义，掌握各途径的关键酶、重要中间产物。
重点掌握糖有氧氧化途径，哪些地方脱氢、哪些地方脱羧、哪些地方消耗ATP和产生ATP，掌握ATP的计算方法等。
将各途径联系起来，理解生物体如何来恒定血糖浓度。
第八章脂代谢脂肪酸的β-氧化作用。
掌握脂肪酸的β-氧化作用与脂肪酸的全程合成作用的异同点，脂肪在产能和贮能中的作用；酮体的生成和利用；脂代谢与糖代谢联系。
第九章蛋白质的分解代谢氨基酸的脱氨基作用；氨的去路（搞清不同的生物对氨有不同的处理方式），尿素循环，由α-酮酸的去路将蛋白质代谢与糖、脂代谢相联系；生糖氨基酸和生酮氨基酸。
第十章核酸代谢限制性核酸内切酶的作用特点，掌握基因重组的基本原理和方法，了解基因工程在海洋生物学、水产养殖等领域中的应用和发展前景；核酸的生物合成：掌握DNA和RNA合成的方式、特点，掌握DNA的损伤与修复的机理，理解生物学的中心法则，搞清生物信息遗族与变异的机制。
2024考研生物化学专业课试题及答案
2024考研生物化学专业课试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 下列哪种酶在生物体内催化蛋白质合成？A. RNA聚合酶B. 转氨酶C. 肽链延伸因子D. 核糖核酸酶答案：C2. 下列哪种物质是糖原合成的原料？A. 葡萄糖B. 葡萄糖-1-磷酸C. 葡萄糖-6-磷酸D. 葡萄糖-3-磷酸答案：B3. 下列哪种氨基酸不具有疏水性？A. 苯丙氨酸B. 赖氨酸C. 色氨酸D. 蛋氨酸答案：B4. 下列哪种酶参与脂肪酸的氧化？A. 脂肪酸辅酶A连接酶B. 脂肪酸脱氢酶C. β-氧化酶D. 脂肪酸酯酶答案：C5. 下列哪种生物大分子具有生物体内遗传信息的传递功能？A. 蛋白质B. 核糖核酸C. 脱氧核糖核酸D. 糖类答案：C二、填空题（每题3分，共30分）6. 生物体内糖类的主要生物学功能是________、________和________。
答案：能量供应、细胞结构组成、信号传递7. 生物体内蛋白质的合成过程包括________、________和________三个阶段。
答案：转录、剪接、翻译8. 脂肪酸β-氧化过程中，生成的乙酰辅酶A进入________循环，最终生成________和________。
答案：三羧酸循环、二氧化碳、水9. 酶的活性受到________、________和________等因素的影响。
答案：底物浓度、酶浓度、温度10. 核糖核酸分为________和________两类，其中________是生物体内遗传信息的载体。
答案：信使RNA、转运RNA、信使RNA三、判断题（每题2分，共20分）11. 生物体内蛋白质的合成过程中，转录和翻译是同时进行的。
（）答案：错误12. 脂肪酸氧化过程中，生成的乙酰辅酶A可以进入糖酵解途径。
（）答案：错误13. 酶的活性受到pH的影响，pH过高或过低都会导致酶失活。
（）答案：正确14. 核糖核酸是由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的生物大分子。
考研生物化学专业课试题及答案
考研生物化学专业课试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 下列哪种物质是生物体内最主要的能源物质？A. 葡萄糖B. 脂肪C. 蛋白质D. 核酸答案：A2. 下列哪种酶在生物体内催化ATP的合成？A. ATP合酶B. ATP酶C. ADP酶D. GDP酶答案：A3. 下列哪种氨基酸属于必需氨基酸？A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 赖氨酸D. 甘氨酸答案：C4. 下列哪种化合物是生物体内主要的抗氧化剂？A. 维生素CB. 维生素EC. 胡萝卜素D. 硒答案：B5. 下列哪种酶在生物体内催化DNA复制？A. DNA聚合酶B. RNA聚合酶C. DNA连接酶D. 核酸酶答案：A二、填空题（每题3分，共30分）6. 生物体内糖的氧化分解过程中，产生ATP的主要途径是______。
答案：糖酵解和三羧酸循环7. 蛋白质的合成过程中，起模板作用的是______。
答案：mRNA8. 生物体内DNA复制过程中，具有校正功能的酶是______。
答案：DNA聚合酶9. 下列生物大分子中，具有生物催化功能的是______。
答案：酶10. 下列生物大分子中，具有生物遗传功能的是______。
答案：DNA11. 生物体内，维持酸碱平衡的主要缓冲系统是______。
答案：碳酸/碳酸氢盐缓冲系统12. 下列哪种维生素与骨骼生长发育密切相关？______答案：维生素D13. 生物体内，调节血糖浓度的主要激素是______。
答案：胰岛素和胰高血糖素14. 下列哪种化合物在生物体内具有运输氧气功能？______答案：血红蛋白15. 生物体内，参与蛋白质合成的主要细胞器是______。
答案：核糖体三、简答题（每题10分，共30分）16. 简述生物体内DNA复制的过程。
答案：DNA复制是一个复杂的过程，主要包括以下步骤：（1）解旋：DNA双链在复制起点处解开，形成两个单链模板。
（2）合成引物：RNA聚合酶在单链模板上合成一段短的RNA引物。
考研生物化学试题及答案
考研生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 生物化学中，下列哪个过程不是代谢途径？A. 糖酵解B. 光合作用C. 蛋白质合成D. 氧化磷酸化答案：C2. 酶的催化效率通常比非酶催化高多少倍？A. 10^2B. 10^4C. 10^6D. 10^8答案：D3. 细胞内哪种分子是遗传信息的主要载体？A. 蛋白质B. 核糖核酸C. 脱氧核糖核酸D. 脂质答案：C4. 以下哪种维生素是辅酶的组成部分？A. 维生素AB. 维生素B1C. 维生素CD. 维生素D答案：B5. 细胞周期中，细胞分裂的阶段是：A. G1期B. S期C. G2期D. M期答案：D6. 哪种氨基酸是人体必需氨基酸？A. 甘氨酸B. 丙氨酸C. 赖氨酸D. 丝氨酸答案：C7. 蛋白质的四级结构是指：A. 氨基酸序列B. α-螺旋和β-折叠C. 多肽链的盘曲折叠D. 多条多肽链的聚集答案：D8. 下列哪种物质是细胞膜的主要成分？A. 核酸B. 蛋白质C. 脂质D. 糖类答案：C9. 哪种类型的RNA主要参与蛋白质合成？A. rRNAB. tRNAC. mRNAD. snRNA答案：C10. 细胞呼吸的主要场所是：A. 细胞核B. 线粒体C. 内质网D. 高尔基体答案：B二、简答题（每题10分，共30分）1. 简述糖酵解过程的三个阶段及其主要功能。
答案：糖酵解过程分为三个阶段：1) 葡萄糖的磷酸化和活化，形成6-磷酸葡萄糖；2) 6-磷酸果糖的裂解，生成两个三碳糖；3) 三碳糖的氧化和能量的回收，生成ATP和NADH。
糖酵解的主要功能是为细胞提供能量和代谢中间产物。
2. 描述DNA复制的基本过程。
答案：DNA复制是一个半保留过程，包括三个主要步骤：1) 解链，DNA双链被解旋酶解开；2) 引物合成，RNA引物被合成酶合成；3) 链延伸，DNA聚合酶沿着模板链合成新的DNA链。
3. 阐述细胞凋亡的生物学意义。
答案：细胞凋亡是一种程序化的细胞死亡过程，具有以下生物学意义：1) 维持组织稳态，去除多余或损伤的细胞；2) 防止肿瘤形成，去除突变细胞；3) 参与免疫调节，清除感染细胞。
生物化学考研大纲
生物化学考研复习大纲一、要求掌握的基本内容掌握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。
掌握生物体内主要的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。
掌握遗传信息传递的化学基础，主要包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。
二、试题模式及所占比例生物化学考试总分150分，分概念题和叙述题两个方面，其中概念题占60－70％，叙述题占30－40％，概念题包括：选择题（单选，约占20%）、填空题（约占7%）、正误判断题（约占10%）、解释符号（约占7%）、名词概念（约占20%）；叙述题包括：叙述题、计算题和问答题（以叙述题和问答题为主，少量计算题）。
三、复习重点糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。
四、课程复习大纲第1章糖和结合糖本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能1．1 单糖1．1． 1单糖的结构 1．1． 2单糖的性质 1. 1． 3单糖的重要衍生物1．2 结合糖 1．2． 1肽聚糖 1．2． 2糖蛋白 1．2． 3蛋白聚糖第2章脂本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能2．1三脂酰甘油2．1．1脂肪酸2．1．2三脂酰甘油的理化性质第3章蛋白质本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系3．1 蛋白质概论3．1．1蛋白质的化学组成及分类 3．1．2蛋白质分子的构象3．2 氨基酸3．2．1氨基酸的结构 3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸收性和侧链极性 3．2．3氨基酸的酸碱性质 3．2．4氨基酸的化学性质 3．2．5氨基酸的分离和分析3．3 肽3．3．1肽和肽键的结构 3．3．2肽的重要性质3．4 蛋白质一级结构3．4．1蛋白质的结构层次 3．4．2蛋白质一级结构 3．4．3蛋白质一级结构测定3．4．4蛋白质一级结构与生物功能3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质3．5．1肽链的构象 3．5．2蛋白质二级结构的基本类型 3．5．3超二级结构3．5．4纤维状蛋白质3．6 蛋白质三级结构、四级结构与功能3．6．1蛋白质的一级结构决定高级结构 3．6．2维持三级结构的作用力 3．6．3球状蛋白质的结构域和三级结构的功能 3．6．4蛋白质四级结构与功能 3．6．5免疫球蛋白的结构与功能3．7 蛋白质的性质及应用3．7．1蛋白质两性性质及应用 3．7．2胶体性质与蛋白质沉淀3．7．3蛋白质的变性 3．7．4分离纯化蛋白质的主要方法第4章酶本章重点和难点：酶的催化机理和酶促反应动力学4．1 酶的概念及作用特点4．1．1酶的概念 4．1．2酶催化反应的特点 4．1．3酶的化学本质4．1．4酶的活性中心4．1．5酶在细胞内的分布4．2酶的分类和命名4．2．1酶的习惯命名 4．2．2酶的国际系统命名4．2．3酶的系统分类及编号 4．2．4按酶蛋白分子的组成分类4．2．5同工酶、诱导酶4．3 酶的催化机理4．3．1酶催化反应高效性的机理4．3．2酶催化反应专一性的机理4．3．3酶作用机理举例4．4酶促反应动力学4．4．1酶的量度 4．4．2底物浓度对酶促反应速度的影响 4．4．3 pH值对酶促反应速度的影响 4．4．4温度对酶促反应速度的影响 4．4．5酶浓度对酶促反应速度的影响4．4．6激活剂对酶促反应速度的影响 4．4．7抑制剂对酶促反应速度的影响4．4．8有机介质中的酶促反应4．5酶活性的调节4．5．1别构效应调节 4．5．2共价调节酶 4．5．3酶原的激活 4．5．4多酶体系调节第5章核酸本章重点和难点：DNA、RNA的结构和性质5．1 核酸的化学结构5．1．1碱基5．1．2核苷 5．1．3核昔酸5．2 DNA的结构5．2．1 DNA的一级结构 5．2．2 DNA的二级结构 5．2．3 DNA结构的不均一性和多形性5．2．4环状DNA 5．2．5染色体的结构5．3 RNA的结构5．3．1 RNA的类型和结构特点 5．3．2 tRNA的结构和功能 5．3．3 mRNA曲结构和功能5. 3. 4 rRNA的结构和功能5．4 核酸的性质5．4．1解离性质 5．4．2水解性质 5．4．3光吸收性质 5．4．4沉降特性5．4．5变性、复性及杂交5．5核酸研究技术5．5．1核酸的分离纯化 5．5．2限制性核酸内切酶 5．5．3 DNA物理图谱 5．5．4分子杂交5．5．5 DNA序列分析 5．5．6 DNA的化学合成第6章维生素与辅酶本章重点和难点：脂溶性维生家的活性形式与功能；水溶性维生素与辅酶的关系6．1脂溶性维生家6．1．1维生素A与胡萝卜素 6．1．2维生素D E K6．2水溶性维生素与辅酶6．2．1维生素C B1 B2 B3 B5 B6 B7 B11 B12 硫辛酸第7章激素本章重点和难点：激素的作用机理及重要的生理功能7. 1 概论7．1．1激素的概念 7．1．2激素的分类 7．1．3激素的作用特点7．2激素的分泌与控制7．2．1下丘脑分泌的激素 7．2．2垂体分泌的激素 7．2．3腺体分泌的激素7．2．4激素的分泌与控制7．3激素的作用机理7．3．1受体及特点 7．3．2 cAMP—Ca2+ -钙调蛋白激活蛋白激酶途径7．3．3 IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径 7．3．4受体一酪氨酸蛋白激酶途径7．3．5细胞内受体途径第8章糖代谢本章重点和难点：糖的分解代谢，各种糖代谢途径的相互关系8．1 糖酵解8．1．1酵解与发酵 8．1．2糖酵解途径 8．1．3其它单糖进入糖酵解途径8．1．4乳酸的生成 8．1．5乙醇的生成 8．1．6糖酵解的调节8．2三羧酸循环8．2．1丙酮酸生成乙酰CoA 8．2．2三羧酸循环 8．2．3三羧酸循环的生物学意义8．2．4三羧酸循环的回补反应 8．2．5乙醛酸循环8．3 磷酸已糖支路8．3．1反应途径 8．3．2磷酸已糖支路的生物学意义8.4糖的合成代谢8．4．1葡萄糖的生成 8．4．2糖异生作用 8．4．3糖原的合成第9章脂代谢本章重点和难点：脂肪酸的分解和合成9．1 脂类的消化、吸收和转运9．1．1脂类的消化和吸收 9．1．2脂类的转运 9．1．3贮脂的动用9．2 甘油三酯的分解代谢9．2. 1甘油三酯的水解 9．2．2甘油代谢 9．2．3脂肪酸的(氧化9．2．4不饱和脂肪酸的(氧化 9．2．5奇数碳脂肪酸的氧化9．2．6脂肪酸的其它氧化途径 9．2．7酮体代谢途径9．3脂肪的合成代谢9．3．1脂肪酸的从头合成 9．3．2脂肪酸碳链的延长反应9．3．3不饱和脂肪酸的合成9．3．4各组织中脂肪代谢的关系9．3．5脂代谢与糖代谢的特点 9．3．6脂代谢与糖代谢的关系9．4 磷脂代谢9．4．1甘油磷脂的水解 9．4．2磷脂的合成第10章氨基酸代谢本章重点和难点：尿素循环、氨基酸分解与三羧酸循环的关系，氨基酸的合成10．1 蛋白质降解及氮平衡10．1．1蛋白质的消化吸收 10．1．2氨基酸代谢库 10．1．3氮平衡10．2氨基酸分解代谢10．2．1脱氨基作用 10．2．2脱羧基作用 10．2．3氨的去向10．2．4氨基酸碳架的去向10．2．5由氨基酸衍生的其它重要物质10．2．6氨基酸代谢缺陷症10．3氨基酸合成代谢10．3．1氨基酸合成中的氮源和碳源 10．3．2脂肪族氨基酸合成途径10．3．3芳香族氨基酸合成途径 10．3．4氨基酸合成的调节10．3．5几种重要的氨基酸衍生物的合成第11章核酸的降解和核苷酸代谢本章重点和难点：嘌呤环的合成、嘧啶环的合成、脱氧核糖核苦酸的合成11．1 核酸和核苦酸的分解代谢11．1．1核酸的降解 11．1．2核苷酸的降解 11．1．3嘌呤碱的分解 11．1．4嘧啶碱的分解11．2 嘌呤核苷酸的合成11．1．1从头合成 11．1．2补救途径11．3 嘧啶核苷酸的合成11．3．1从头合成 11．3．2补救途径11．4脱氧核糖核苷酸的合成11．4．1核糖核苷酸的还原 11．4．2胸腺嘧啶核苷酸的合成11．5 辅酶核苷酸的合成11．5．1烟酰胺核苷酸的合成 11．5．2黄素核苷酸的合成 11．5．3辅酶A的合成第12章生物氧化与氧化磷酸化本章重点和难点：电子传递、ATP的生物合成12．1 生物能学简介12．1．1化学反应的自由能 12．1．2自由能变化与化学反应平衡常数的关系12．1．3标准自由能变化的加和性 12．1．4高能磷酸化合物 12．1．5生物氧化的概念和特点12．2线粒体电子传递12．2．1电子传递过程 12．2．2电子传递链 12．2．3电子传递链有关的酶和载体12．2．4电子传递链的抑制剂12．3氧化磷酸化作12．3．1氧化磷酸化的概念 12．3．2 P／O比和由ADP形成ATP的部位12．3．3电子传递和ATP形成的偶联及调节机制 12．3．4氧化磷酸化的偶联机理12．3．5氧化磷酸化的解偶联第13章 DNA的复制和修复本章重点和难点：DNA复制的特点、参与因子、复制过程、DNA的损伤与修复13．1 DNA的复制13．1．1 DNA的半保留复制 13．1．2复制起点和复制单位13．1．3 DNA聚合反应有关的酶13．1．4 DNA的半不连续复制13．1．5 DNA复制的拓扑性质 13．1．6 DNA复制体的结构13．1．7 真核生物DNA的复制 13．1．8 DNA复制的调控13．2 DNA的损伤及修复光复活切除修复重组修复 4诱导修复和应急反应13．3 RNA指导nNA的合成反转录酶病毒RNA的反转录反转录的生物学意义第14章 RNA的生物合成本章重点和难点：RNA的合成过程、参与因子，RNA转录后的加工与修饰14．1 转录14．1．1 RNA聚合酶 14．1．2 转录过程 14．1．3 启动子和转录因子 14．1．4 终止于和终止因子 14．1．5转录过程的调节控制14．2 转录后的加工14．2．1 原核生物RNA加工 14．2．2 真核生物RNA的加工 14．2．3 RNA的拼接和催化机理14．3 RNA的复制14．3．1噬菌体QB RNA的复制 14．3．2 病毒RNA复制的主要方式第15章蛋白质的生物合成本章重点和难点：蛋白质合成过程及各种参与因子的功能、合成后的输送与加工 15．1 遗传密码15．1．1 遗传密码的确定 15．1．2 遗传密码的特点15．2 蛋白质生物合成中的生物大分子15．2．1 mRNA 15．2．2 rRNA15．2．3 核糖体 15．2．4辅助因子 15．3 蛋白质生物合成的过程15．3．1 原核生物蛋白质的合成过程 15．3．2 真核生物蛋白质的合成过程15．3．3 mRNA的结构与翻译 15．3．4 蛋白质合成的抑制剂15．4 多肽合成后的定向输送与加工15．4．1 信号肽及信号肽的识别 15．4．2 内质网上多肽的糖基化修饰 15．4．3 高尔基体中多肽的糖基化修饰及多肽的分类 15．4．4 线粒体、叶绿体蛋白质的来源第16章细胞代谢和基因表达的调控本章重点和难点：糖、脂、蛋白质代谢的关系，基因表达的调节16．1 代谢途径的相互关系16．1．1 代谢途径交叉形成网络 16．1．2 分解代谢与合成代谢的单向性16．1．3 ATP是通用的能量载体 16. 1．4 NADPH以还原力形式携带能量16．2 酶活性的调节16．2．1 酶促反应的前馈和反馈 16．2．2 产能反应与需能反应的调节16．2．3 酶的连续激活和共价修饰16. 3 细胞结构对代谢途径的分隔控制16．3．1 细胞结构和酶的空间分布 16．3．2 细胞结构对代谢的调节控制作用16．3. 3 蛋白质的定位控制16．4 神经和激素对细胞代谢的调控16．4．1 门控离子通道和神经信号转录系统16．4．2激素和递质受体的信号转录系统16．5 基因表达的调节16．5．1 原核生物基因表达的调节16．5．2 真核生物基因表达的调节。
2024考研生物化学专业课考试题及答案
2024考研生物化学专业课考试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 以下哪个不是生物大分子的基本组成单位？A. 氨基酸B. 核苷酸C. 糖D. 脂肪酸答案：D2. 在生物体内，蛋白质的合成过程中，哪种RNA 起模板作用？A. rRNAB. tRNAC. mRNAD. snRNA答案：C3. 以下哪个酶在DNA复制过程中起关键作用？A. DNA聚合酶B. DNA连接酶C. DNA拓扑异构酶D. 限制性内切酶答案：A4. 在糖代谢过程中，以下哪个途径产生ATP最多？A. 糖酵解B. 三羧酸循环C. 氧化磷酸化D. 磷酸戊糖途径答案：C5. 以下哪个激素可以降低血糖浓度？A. 胰岛素B. 胰高血糖素C. 肾上腺素D. 甲状腺激素答案：A二、填空题（每题2分，共20分）6. 生物体内，蛋白质的合成过程包括______、______和______三个阶段。
答案：转录、剪接、翻译7. DNA复制过程中，______链是连续合成的，______链是不连续合成的。
答案：领先链、滞后链8. 糖酵解过程中，______是关键酶，它催化______的生成。
答案：磷酸化酶、磷酸烯醇式丙酮酸9. 在氧化磷酸化过程中，______是主要的能量载体，______是主要的能量释放途径。
答案：ATP、三羧酸循环10. 胰岛素的主要作用是促进______的合成和抑制______的生成。
答案：糖原、糖三、判断题（每题2分，共20分）11. 蛋白质的生物合成过程中，tRNA起搬运氨基酸的作用。
（）答案：√12. DNA复制过程中，DNA聚合酶只能沿着5'→3'方向合成DNA。
（）答案：√13. 糖酵解过程中，ATP的生成与ADP的消耗是等量的。
（）答案：×（糖酵解过程中，ATP的生成大于ADP的消耗）14. 氧化磷酸化过程中，NADH和FADH2在线粒体内膜上释放电子，形成质子梯度。
（）答案：√15. 胰岛素可以降低血糖浓度，而胰高血糖素可以升高血糖浓度。
生物化学考研试题及答案
生物化学考研试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指：A. 蛋白质的空间构象B. 蛋白质的氨基酸序列C. 蛋白质的亚基组成D. 蛋白质的分子量答案：B2. 下列哪种物质不是酶的辅因子？A. 金属离子B. 辅酶C. 辅基D. 底物答案：D3. 糖酵解过程中，ATP的生成发生在：A. 第一步B. 第三步C. 第七步D. 第十步答案：C4. 脂质中的甘油三酯主要储存在人体的哪个部位？A. 肝脏B. 肌肉C. 皮下D. 心脏答案：C5. DNA复制过程中，引物的作用是：A. 提供模板B. 提供能量C. 提供起始点D. 催化反应答案：C6. 下列哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 赖氨酸D. 精氨酸答案：C7. 细胞呼吸过程中，电子传递链的作用是：A. 产生ATPB. 产生NADHC. 产生FADH2D. 产生水答案：A8. 蛋白质的变性是指：A. 蛋白质的氨基酸序列改变B. 蛋白质的空间构象破坏C. 蛋白质的分子量增加D. 蛋白质的水解答案：B9. 核酸分子中，碱基配对遵循的规律是：A. A与T配对B. G与C配对C. A与C配对D. T与G配对答案：B10. 下列哪种维生素是水溶性的？A. 维生素AB. 维生素DC. 维生素ED. 维生素C答案：D二、填空题（每空1分，共20分）1. 蛋白质的二级结构主要包括____和____。
答案：α-螺旋，β-折叠2. 核酸分子的复制方式有____和____。
答案：半保留复制，全保留复制3. 糖酵解过程中产生的NADH在有氧条件下可以进入____，参与电子传递链。
答案：线粒体4. 脂质代谢过程中，甘油三酯的分解产物是____和____。
答案：甘油，脂肪酸5. DNA聚合酶在DNA复制过程中的作用是____。
答案：合成新的DNA链6. 必需氨基酸是指人体不能合成，必须从食物中获取的氨基酸，包括____、____、____等。
2012暨南大学考研真题生物化学B（回忆版）
2012暨南⼤学考研真题⽣物化学B（回忆版）2012暨南⼤学考研真题⽣化B⼀，名词解释：1，DNA增⾊效应2，必需氨基酸3，假基因4，蛋⽩质的结构域5，⼄醛酸循环⼆，判断三，选择四，问答1，什么是细胞过度态类似物？是哪⼀类抑制剂？2，简述糖原合成代谢过程3，什么是遗传密码？简述其特点4，有两份DNA样品，⼀份含腺嘌呤32%，另外⼀份含17%，求两份样品的鸟嘌呤，胞嘧啶，胸腺嘧啶的相对⽐例，并分析当中那个可能取⾃于嗜热菌，依据是什么？5，简述分析蛋⽩质⼀级结构的策略6，简述基因表达与调控的诱导与抑制，正调控与负调控7，简述亲和层析的基本原理⽣物化学B⼤题：1，过度态底物类似物是什么？属于哪种竞争抑制？（8分）2，遗传密码是什么？有什么特点？（8分）3.糖原合成代谢过程？（8分）4，简要说说测定蛋⽩质⼀级结构有什么策略？（8分）5，举例说明什么是阻遏和诱导，正调节和负调节？（15分）6，试说明亲和⾊谱⼯作原理？（8分）名词解释：1.必须氨基酸2.已醛酸循环3.假基因选择题和判断题确实想不起来了，上⾯的题也不太齐全，记得的童鞋可以补充⼀下。
有机化学B 合成题1；2-甲基-4-溴丁烷合成2,5-⼆甲基-2-羟基已酸（5分）2；苯甲基合成3，5-⼆溴苯⼄酸（5分）3；（拍了照⽚不会上传）没办法打出来（10分）实验题；戊⼆酸酐（忘记多少摩尔了）的⽆⽔苯溶液加⼊Alcl3，回流5h 后加热回流2h，加浓盐酸酸化，氯化钠饱和，然后什么什么提取再加碱什么什么的，最后吸出⽩⾊结晶（忘记多少摩尔了）（10分）（1）计算产率，写出反应式：（2）怎样继续纯化产品？（3）苯溶液有什么⽤？波普分析⽐较复杂，具体忘了，总之是有关于氢谱，插稀规则，不饱和度计算的，应该是这样，反正我是这样⼦做的了。
选择题依旧是不定项，今年⾮单选的题⽬⽐11年多吧。
个⼈感觉。
不过前⾯有⼏道是和11年试卷⼀样。
就是这⼏道：1；所有碳原⼦处于同⼀平⾯的分⼦是( )A. CH3CH=CHCH2CH3B. CH2=CHCoCHC. CH2=CH-CH2CH3D. C6H5CH32；. 不属于SN2历程的说法是( )A. 产物的构型完全转变B. 增加NaOH的浓度, 卤代烷烃的⽔解速度加快C. 反应不分阶段⼀步完成D. 反应速度叔卤代烃明显⼤于伯卤代烃3. 当丁烷从最稳定构象顺时针旋转240°时, 其间经过⼏次最⾼能量状态( )A. 1B. 2C. 3D. 4结构名称题，最后⼀题是与1,4反式环已环优势构象有关，可是具体是哪个取代基我也忘了⼤家就是这样啦，希望没有记错吧！欢迎⼤家继续补充，希望给各位⼀个参考！如果有重复的话，版主⼤⼤就删了吧。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
考研生物化学-12(总分：100.00，做题时间：90分钟)一、选择题(总题数：29，分数：38.00)1.酶之所以能加速反应速度，并不是因为______。
（分数：1.00）A.使反应物集中于酶分子B.使反应物的键适当定向C.利用肽键的能量使反应活化能下降√D.提供酸碱侧链作为质子供体和受体解析：2.双底物双产物酶促动力学分为哪两大类?______（分数：1.00）A.序列反应和随机反应B.有序反应和乒乓反应C.乒乓反应和序列反应√D.有序反应和随机反应解析：3.有的酶存在多种同工酶形式，这些同工酶所催化的反应______。
（分数：1.00）A.并不完全相同B.完全相同，而且反应的平衡常数也相同C.完全相同，但由于每一种同工酶的活性不同，反应的平衡常数可以不同√解析：4.一种酶的竞争性抑制剂将有下列哪种动力学效应______。
（分数：1.00）A.Km增加，Vmax不变√B.Km减小，Vmax不变C.Vmax增加，Km不变D.Vmax减小，Km不变解析：5.达到反应平衡时决定酶催化反应中底物转化为产物比率的参数是______。
（分数：1.00）A.酶的比活力的高低B.酶的Vmax的大小C.酶的转换数√D.酶的Km值解析：6.下列哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度?______（分数：1.00）A.不可逆抑制B.竞争性可逆抑制剂√C.非竞争性可逆抑制剂D.反竞争性可逆抑制剂解析：7.已知某种酶的K m值为0.05mol/L，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80%时，底物浓度应是多少?______（分数：1.00）A.0.04mol/LB.0.8mol/LC.0.2mol/L √D.1.0mol/L解析：8.酶促反应的初速度与下列哪项有关?______（分数：1.00）A.与酶浓度成正比√B.与底物浓度无关C.Km值成正比D.与温度成正比解析：9.酶促反应降低反应活化能的能量来源于______。
（分数：1.00）A.底物化学键的断裂所释放的化学能B.酶与底物结合能√C.底物形变能D.酶构象变化所释放的能量解析：10.二异丙基磷酰氟(DIPF)是下列哪种酶的抑制剂?______（分数：1.00）A.葡萄糖氧化酶B.乙酰胆碱酯酶√C.琥珀酸脱氢酶D.细胞色素氧化酶解析：11.米氏方程只不过是下列哪个反应情况的一种特殊形式?______（分数：1.00）A.产物浓度[P]→0时√B.底物浓度[S]→0时C.底物浓度[S]极大量时D.酶浓度[E]极大量时解析：12.在一个代谢途径中，关键酶往往是催化其一系列反应中的下列哪种反应的酶?______ （分数：1.00）A.最先一个反应B.最后一个反应C.中间一个反应D.最独特的第一个反应√解析：13.下列哪种是唾液淀粉酶的激活剂?______A．Cl -B．Na +C．D．H +（分数：1.00）A. √B.C.D.解析：14.测定酶活力时，反应速度对底物为______。
（分数：1.00）A.一级反应√B.零级反应C.混合级反应D.二级反应解析：15.下列抑制剂中哪些是竞争性抑制______。
（分数：1.00）A.丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶√B.碘乙酸抑制磷酸甘油醛脱氢酶C.乐果抑制乙酰胆碱酯酶D.TPCK抑制胰凝乳蛋白酶解析：16.下列哪种反应不是酶的可逆共价修饰?______（分数：1.00）A.磷酸化/去磷酸化B.腺苷化/去腺苷化C.甲基化/去甲基化D.酶原激活/酶失活√解析：17.当酶促反应速度达到最大反应速度的75%时，K m与[S]的关系是______。
（分数：1.00）A.=KmB.=2KmC.=3Km √D.=4Km解析：18.丙二酸对琥珀酸脱氢酶动力学特征的影响是______。
（分数：1.00）A.Km上升，Vmax不变√B.Km下降，Vmax不变C.Km不变，Vmax上升D.Km下降，Vmax下降解析：19.从某组织提取液中提取一种酶，最理想的是酶制品的______。
（分数：1.00）A.蛋白质含量高B.活力单位数最高C.比活力最高√D.Km值最低解析：20.专一水解甲硫氨酸羧基形成的肽键的是______。
（分数：1.00）A.胰蛋白酶B.胰凝乳蛋白酶Br √D.胃蛋白酶解析：21.磺胺类药物抑制细菌生长属于______。
（分数：2.00）A.不可逆抑制B.竞争性抑制√C.非竞争性抑制D.反竞争性抑制解析：22.胃蛋白酶是典型的______。
（分数：2.00）A.天冬氨酸酶√B.丝氨酸酶C.半胱氨酸酶D.组氨酸酶解析：23.竞争性抑制剂的抑制程度与下列哪种因素相关?______ （分数：2.00）A.作用时间B.酶与抑制剂亲和力的大小C.抑制剂浓度√D.酶与底物亲和力的大小解析：24.当K m值等于0.25[S]时，反应速度为最大速度的______。
（分数：2.00）A.70%B.75%C.80% √D.90%解析：25.谷氨酰胺合成酶受何共价调节?______（分数：2.00）A.磷酸化/脱磷酸化B.甲基化/脱甲基化C.乙酰化/脱乙酰化D.腺苷酰化/脱腺苷酰化√解析：26.关于酶的变构调节，下列说法是错误的是______。
（分数：2.00）A.变构剂与酶分子上的催化部位结合B.使酶蛋白构象发生改变，从而改变酶活性C.酶分子大多有调节亚基和催化亚基D.变构调节都产生正效应，即加快反应速度√解析：27.反竞争性抑制剂应是与______。
（分数：2.00）A.酶促反应的底物结合B.酶结合C.酶和底物形成的中间复合物结合√D.产物结合解析：28.根据解离常数判断下列哪组酶与底物的亲和力最高______。
∙ A.K s=10-5∙ B.K s=10-3∙ C.K s=10-9∙ D.K s=10-7（分数：2.00）A.B.C. √D.解析：29.酶催化反应时，所产生的能量效应是______。
（分数：2.00）A.提高底物的能量水平B.降低反应的自由能C.提高反应的活化自由能D.降低反应的活化自由能√解析：二、填空题(总题数：31，分数：62.00)30.酶活性测定体系的关键在于 1。
（分数：2.00）解析：可靠性31.酶容易失活，如何保存酶制品是一个很重要的问题，通常酶制品的保存方法有 1和 2等。
（分数：2.00）解析：低温，干燥32.酶的磷酸化和脱磷酸化作用是 1共价修饰调节酶活性的一种重要方式。
（分数：2.00）解析：可逆33.在酶的双倒数作图中，只改变斜率，不改变纵轴截距的抑制为 1。
（分数：2.00）解析：竞争性抑制34.对于一个服从米氏动力学方程的酶，设当[S]为K m，V为35μmol/(L·min)时的酶促反应的V max为1，当[S]为2×10 -8 mol/L，V为40μmol/(L·min)时的酶的K m值是 2。
（分数：2.00）解析：70μmol/min，1.5×10 8μmol/L35.有一类不可逆抑制剂具有被酶激活的性质，被称为 1型不可逆抑制剂，又可称作酶的 2。
（分数：2.00）解析：K cat，自杀性底物36.酶的催化机理中，侧链基团既是一个很强的亲核基团又是一个很有效的广义酸碱基团的残基是 1。
（分数：2.00）解析：组氨酸37.寡聚酶的基本结构单位是 1；多酶体系的基本结构单位是 2。
（分数：2.00）解析：亚基；独立功能的酶38.大多数转氨酶需要 1作为氨基受体，而且催化反应的平衡常数为 2。
（分数：2.00）解析：α-酮戊二酸，1.039.当 1时，酶促反应速度与[E]成正比。
（分数：2.00）解析：底物浓度大于酶浓度40.酶促反应初速度是指在设定的反应时间内，底物转化量不超过起始浓度 1的速度。
（分数：2.00）解析：5%41.酶的活性中心的两个功能部位为 1和 2。
（分数：2.00）解析：催化部位，结合部位42.在研究酶活性中心时，常用的化学试剂DFP可以修饰 1残基，TPLK修饰 2残基，碘乙烷修饰 3基团。
（分数：2.00）解析：丝氨酸，组氨酸，半胱氨酸43.一个酶单位是在一定条件下1min内转化 1底物的酶量。
（分数：2.00）解析：1μmol44.酶的专一性分为 1和 2。
（分数：2.00）解析：绝对专一性，相对专一性45.一个K cat型不可逆抑制所具有的主要结构特征是 1和 2。
（分数：2.00）解析：专一性，潜伏性46.别构效应物是指能与酶的 1结合，从而改变酶活性的物质。
（分数：2.00）解析：调节亚基47.酶活性的调节控制包括酶的别构调节(正负反馈调节)，可逆的化学修饰，酶原激活，激活蛋白和抑制蛋白的调控，此外还有 1和 2调控等。
（分数：2.00）解析：激素，酶浓度48.多酶复合体具有自身调节的机制，第一步反应一般是限速步骤，可被其他反应物1，这种作用称之为2，催化这步反应的酶往往是 3。
（分数：2.00）解析：抑制，反馈抑制，限速酶49.生物酶工程是在化学酶工程的基础上发展起来的，是以酶学与DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。
具体来说生物酶工程主要包括三个方面： 1， 2， 3。
（分数：2.00）解析：酶的生产，酶的改性，酶的应用50.为保护酶的活性，对以巯基为活性基团的酶应添加 1；对以Asp为活性基团的酶应添加 2。
（分数：2.00）解析：巯基乙醇，苄酯51.写出参加酶活性中心出现频率最高的5种氨基酸是 1、 2、 3、 4和 5。
（分数：2.00）解析：组氨酸，丝氨酸，半胱氨酸，赖氨酸，天冬氨酸52.常用的酶活力测定方法有 1、 2和3°（分数：2.00）解析：分光光度法，荧光法，同位素法53.6大酶类，依次为 1、 2、 3、 4、 5、6°（分数：2.00）解析：氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，连接(合成)酶类54.酶的必需基团是由 1和 2组成。
（分数：2.00）解析：活性中心基团，维持活性中心空间构象必需的基团55.同工酶往往具有——动力学性质或调节性质，而在结构上有微小差别。
（分数：2.00）解析：相似56.丙酮酸脱氢酶系统受 1、 2和 3三种调节控制。
（分数：2.00）解析：产物抑制，核苷酸反馈调节，可逆磷酸化作用的共价调节57.酶分子是与其催化反应中的 1在结构上互补的分子。
（分数：2.00）解析：过渡态58.如果某种酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为K mA、K mB、K mC，且K mA＞K mB＞K mC，则此酶的最适底物是 1。
（分数：2.00）解析：C59.裂解酶和合成酶的最大区别是 1。
（分数：2.00）解析：合成酶催化的反应必须与ATP相偶联，并由两种物质合成一种物质60.根据国际酶学系统分类法，催化丙酮酸生成草酰乙酸的酶为 1酶类。