对于蛋白质变性实验的思考
蛋白质的沉淀与变性实验报告
蛋白质的沉淀与变性实验报告一、实验目的1、了解蛋白质沉淀和变性的概念及原理。
2、掌握几种使蛋白质沉淀和变性的方法。
3、观察蛋白质沉淀和变性的现象，比较其异同。
二、实验原理蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物，其分子表面带有许多可解离的基团，如氨基、羧基等，在一定的溶液 pH 条件下，这些基团会解离而使蛋白质带电。
此外，蛋白质分子还具有特定的空间结构，这是其生物活性的基础。
蛋白质的沉淀是指蛋白质从溶液中析出的现象。
蛋白质沉淀的方法有很多种，如盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等。
盐析是指在蛋白质溶液中加入大量中性盐，如硫酸铵、氯化钠等，使蛋白质的溶解度降低而析出。
有机溶剂沉淀是指在蛋白质溶液中加入能与水互溶的有机溶剂，如乙醇、丙酮等，降低蛋白质分子周围的水化层，从而使其沉淀。
重金属盐沉淀是指在蛋白质溶液中加入重金属离子，如汞离子、铅离子等，与蛋白质分子中的某些基团结合，导致蛋白质沉淀。
蛋白质的变性是指在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏，从而导致其生物活性丧失的现象。
引起蛋白质变性的因素有很多，如加热、强酸、强碱、有机溶剂、紫外线等。
变性后的蛋白质溶解度降低，容易发生沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性的。
三、实验材料与仪器1、实验材料鸡蛋清溶液牛奶饱和硫酸铵溶液乙醇硫酸铜溶液氢氧化钠溶液盐酸溶液2、实验仪器试管滴管酒精灯水浴锅四、实验步骤1、盐析沉淀蛋白质取两支试管，分别加入 2ml 鸡蛋清溶液。
向其中一支试管中逐滴加入饱和硫酸铵溶液，边加边振荡，直至出现沉淀。
静置一段时间，观察沉淀现象。
2、有机溶剂沉淀蛋白质取两支试管，分别加入 2ml 牛奶。
向其中一支试管中逐滴加入乙醇，边加边振荡，直至出现沉淀。
静置一段时间，观察沉淀现象。
3、重金属盐沉淀蛋白质取两支试管，分别加入 2ml 鸡蛋清溶液。
向其中一支试管中滴加几滴硫酸铜溶液，观察沉淀现象。
4、加热变性蛋白质取一支试管，加入 2ml 鸡蛋清溶液。
蛋白质的沉淀和变性实验.
实验五蛋白质的沉淀和变性实验一、实验目的1.加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。
2.了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。
3.了解蛋白质变性与沉淀的关系。
二、实验原理在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。
蛋白质的沉淀反应可分为两类。
1.可逆的沉淀反应。
此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，蛋白质的沉淀仍能溶解在原来的溶剂中，并保持其天然性质而不变性。
如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用于蛋白质。
提纯蛋白质时，常利用此类反应。
2.不可逆沉淀反应。
此时蛋白质分子内部结构发生大改变，蛋白质常因变性而沉淀，不再溶于原来的溶剂中。
如加热引起的蛋白质沉淀于凝固，蛋白质于重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类反应。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷）并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已变性。
三、实验材料、器材与试剂1. 材料鸡蛋清的水溶液（新鲜鸡蛋清：水=1：9）。
2. 器材（1）试管及试管架；（2）吸量管；（3）滴灌；（4）小烧杯；（5）容量瓶。
3. 试剂（1）3%硝酸银溶液；（2）5%三氯乙酸溶液（3）95%乙醇；（4）饱和硫酸铵溶液；（5）硫酸铵结晶粉末。
四、实验方法1.蛋白质的盐析中性无机盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）的浓溶液能析出蛋白质。
盐的浓度不同，析出的蛋白质也不同。
如球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。
由盐析获得的蛋白质沉淀，当降低其盐类浓度时，又能再溶解，故蛋白质的盐析是可逆的过程。
加蛋清溶液5mL于试管中，再加入等量的饱和硫酸铵溶液，混匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。
倒出少量浑浊沉淀，加少量水，观察是否溶解，为什么？将管内容物过滤，向滤液中加硫酸铵粉末到不再溶解为止，此时析出的沉淀为清蛋白。
蛋白质性质实验报告
蛋白质性质实验报告《蛋白质性质实验报告》摘要：本实验旨在通过对蛋白质的性质进行实验研究，探讨其溶解性、凝固性和变性等特性。
通过实验结果的分析，我们可以更加深入地了解蛋白质的结构和功能，为进一步研究蛋白质在生物学和食品工业中的应用提供参考。
引言：蛋白质是生命体内最基本的组成部分之一，它不仅参与了生命体内的代谢过程，还具有结构支持、运输、免疫、调节等多种功能。
蛋白质的性质对其功能起着至关重要的作用，因此对蛋白质性质的研究具有重要的意义。
实验方法：1. 蛋白质的溶解性实验：取一定量的蛋白质样品，分别用水、盐水、酒精等不同溶剂进行溶解实验，观察其溶解情况。
2. 蛋白质的凝固性实验：将蛋白质样品加热至一定温度，观察其凝固情况。
3. 蛋白质的变性实验：在不同的酸碱条件下，观察蛋白质的变性情况。
实验结果：1. 蛋白质在水中能够充分溶解，而在盐水和酒精中溶解性较差。
2. 当蛋白质样品被加热至一定温度时，会发生凝固现象。
3. 在酸性或碱性条件下，蛋白质会发生变性，失去原有的结构和功能。
讨论：通过本实验的研究，我们可以得出如下结论：1. 蛋白质在不同溶剂中的溶解性与其化学结构有关，不同的溶剂对蛋白质的溶解能力不同。
2. 蛋白质的凝固性是由于其分子结构在高温条件下发生变化，从而失去了溶解性。
3. 蛋白质的变性是由于其分子结构受到酸碱条件的影响，导致其原有的结构和功能发生改变。
结论：本实验通过对蛋白质性质的研究，揭示了蛋白质在不同条件下的性质变化规律，为我们进一步理解蛋白质的结构和功能提供了重要的实验数据和参考依据。
同时，对蛋白质性质的深入研究也为其在生物学、医学和食品工业等领域的应用提供了理论基础。
生化实验蛋白质的变性凝固及沉淀反应性质
注意事项
逐滴加入，仔细观察 酒精灯使用前注意酒精量的多少，加热时试管
口不可对人，不用时熄灭 酒精灯加热时，要进行晃动,避免局部高温,引起
试管炸裂 用过的枪头、滤纸放于污物缸 苦味酸属危险试剂 用过的试管仔细清洗
老年痴呆者脑血管中产生大量难溶性蛋白的诱因
蛋白质变性、沉淀和凝固可在细胞、组织的哪 些生命过程中出现？试举例与哪些疾病（或病 变）的发生相关？
验证关于蛋白质的相关理论 学会分析蛋白质的基本实验方法 讨论蛋白质分析在科研和临床工作中的意义
在某些物理和化学因素作用下，蛋白质 理化性质的改变和生物学活性的丧失。
引起蛋白质变性的理化因素
加热 乙醇等有机溶剂 强酸、强碱 重金属盐 生物碱试剂
学习蛋白质变性的意义
消灭病原微生物
蛋白质制剂的保存 保护体内蛋白质
结构和性质都发生变化
沉淀不再溶解于水
变性蛋白易于沉淀 沉淀蛋白不一定变性
接近于等电点附近的蛋白质溶液加热， 可使蛋白质发生凝固
不可逆变性状态
加热醋酸法 水/无机盐/尿素 水/无机盐/尿素/蛋白质 蛋白质变性凝固
变性、沉淀、凝固之间关系
变性属于蛋白质本质的变化，沉淀和凝固属于 一种现象
变性不一定沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉 淀，沉淀的变性蛋白质也不一定凝固
变性的可逆性 可逆变性：除去变性因素，蛋白质空间结构
可以恢复原状。 不可逆变性：除去变性因素，蛋白质空间结构 不能恢复原状。
一般轻度变性是可逆，过度变性是不可逆。
颗粒表面水化膜 胶粒表面同种电荷
疏水领域
破坏蛋白质的水化层和 电荷，使蛋白质从溶液 中ห้องสมุดไป่ตู้出的现象
蛋白质沉淀是一种现象
结构和性质都不变 适当条件下可重新溶解 是分离和纯化的基本方法
温度对蛋白质变性的影响实验报告
温度对蛋白质变性的影响实验报告实验目的：本实验旨在研究不同温度对蛋白质变性的影响，进一步了解蛋白质的性质及其在不同温度下的特性。
实验器材和试剂：1. 恒温槽或恒温箱2. 离心机3. 试管4. 显微镜5. 蛋白质溶液6. 磷酸缓冲液7. 小型热水浴器实验步骤：1. 根据实验设计，将蛋白质溶液均匀地分装到各个试管中。
2. 预热恒温槽，设置不同的温度，如25°C、37°C、50°C、75°C、100°C。
3. 将试管放入恒温槽中，使其在设定温度下恒定一段时间，以保证蛋白质充分受热。
4. 取出试管后，在每个温度下进行离心处理，以分离蛋白质的沉淀。
5. 观察离心后蛋白质沉淀的状态，使用显微镜进行观察，记录观察结果。
实验结果：在25°C的温度下，蛋白质溶液无明显变化，无沉淀形成。
在37°C的温度下，蛋白质溶液开始出现轻微变浑浊，但无沉淀形成。
在50°C的温度下，蛋白质溶液明显变浑浊，开始出现少量沉淀。
在75°C的温度下，蛋白质溶液浑浊度进一步加大，沉淀量明显增多。
在100°C的温度下，蛋白质溶液高度浑浊，大量沉淀形成。
结论：从实验结果可以得出，随着温度的升高，蛋白质溶液的浑浊度增加，最终出现沉淀。
这说明高温会导致蛋白质的变性，使其失去原有的构象和功能。
在较低温度下，蛋白质分子保持较为稳定的结构，而一旦超过一定温度范围，蛋白质分子开始发生构象变化，最终导致不可逆的沉淀形成。
这一实验结果对于理解蛋白质的性质以及其在生物体内的功能具有重要意义。
在实际应用中，温度对蛋白质的变性也有着广泛的应用，例如在食品加工和医药领域等。
需要注意的是，在实验过程中，除了温度对蛋白质变性的影响外，还存在其他因素对蛋白质的影响，如溶液的酸碱度、离子浓度等，在今后的进一步研究中，可以对这些因素进行更为详细的探究。
总结：通过本次实验，我们得出了温度对蛋白质变性的影响。
对于蛋白质变性实验的思考
对于蛋白质变性实验的思考天然蛋白因受物理或化学因素影响，高级结构遭到破坏，致使其理化性质和生物功能发生改变，但并不导致一级结构的改变，这种现象称为蛋白质的变性（denaturation）。
二硫键的改变引起的失活可看作变性。
能使蛋白质变性的因素很多，如强酸、强碱、重金属盐、尿素、胍、去污剂、三氯乙酸、有机溶剂、高温、射线、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
但不同蛋白对各种因素的敏感性不同。
•温度：多数蛋白在60℃以上开始变性。
热变性通常是不可逆的，少数蛋白在pH6以下变性时不发生二硫键交换，仍可复性。
多数蛋白在低温下稳定，但有些蛋白在低温下会钝化，其中有些蛋白的钝化是不可逆的。
如固氮酶的铁蛋白在0－1℃下15小时就会失活。
一个可能的原因是寡聚蛋白发生解聚，如TMV的丙酮酸羧化酶。
•pH值：蛋白质一般在pH 4－10范围较稳定。
当pH超过pK几个单位时，一些蛋白内部基团可能会翻转到表面，造成变性。
如血红蛋白分子内部的组氨酸在低pH下会出现在表面。
•有机溶剂：能破坏氢键，削弱疏水键，还能降低介电常数，使分子内斥力增加，造成肽链伸展、变性。
高浓度有机溶剂变性时可能发生螺旋度上升，称为重构造变性。
•胍、尿素等：破坏氢键和疏水键。
硫氰酸胍比盐酸胍效果好。
胍和尿素造成的变性一般生成无规卷曲，如果二硫键被破坏，就成为线性结构。
胍的变性作用最彻底。
热变性和酸、碱造成的变性经常保留部分紧密构象，可被胍破坏。
•某些盐类：盐溶效应强的盐类，如氯化钙、硫氰酸钾等，有变性作用，可能是与蛋白内部基团或溶剂相互作用的结果。
•表面活性剂：如SDS-、CTAB+、triton等。
triton因为不带电荷，所以比较温和，经常用来破碎病毒。
蛋白质变性后分子性质改变，粘度升高，溶解度降低，容易沉淀。
这是由于其表面的水化层和双电层被破坏，内部疏水区暴露造成的。
但是，并不是变性的蛋白一定会沉淀。
比如在做SDS电泳变性样品的时候，由于SDS的存在，变性蛋白仍然溶解在缓冲液中。
教学蛋白质性质心得体会（多篇）
教学蛋白质性质心得体会（多篇）第1篇：蛋白质的结构和性质教学反思《蛋白质的结构和性质》教学反思符华武东莞市第七高级中学本节课的经过几次的打磨后，效果越来越好。
下面是我的反思与小结。
一、教学策略运用确当，讲解蛋白质的结构时，我用电线做成的多肽链模型，通过展示和弯曲折叠变型来讲解四个层级的结构时，加上PPT上图片，让学生的学习化抽象为具体。
符合认知过程知规律；提出问题引导思考，接着猜测结果，实验验证结果的实验探究策略。
能激发学生的学习兴趣，并且经过这样的内化过程，学生对知识的掌握良好；视觉、嗅觉、感觉等多种感官来观察、分析、归纳知识的多种感官学习策略能让学生印象深刻。
整节课老师积极引导，设疑，学生通过实验探究、交流小结不断地发现问题和解决问题来学习知识。
体现教师为主导、学生为主体的教学观。
二、课堂教学流程科学流畅，这节课我是从学生熟知的氨基酸开始引入，学生先在这个基础上知道蛋白质的形成过程和官能团和化学键(肽键)特点。
然后根据结构决定性质学习了两性和水解。
紧接着以实验探究的方式对变性和盐析进行类比学习，学生印象深刻，配以生活相关现象的思考和讲解。
然后以强酸可以使蛋白质变性，那么加入浓硝酸现象如何呢？过渡到蛋白质颜色反应的学习，再通过习题和问题方式引出另一种检验方法（灼烧）。
最后小结和习题巩固。
实施了学习有机物的学科流程，即“结构—性质__用途”的过程。
三、多媒体课件、蛋白质结构模型和探究实验辅助效果良好。
采用多媒体课件展示，图片和结构简式直观，难点得到很好的突破。
自制的结构模型能让学生很容易理解四个层级的结构。
再由学生自己归纳知识总结规律，使学生学的主动轻松，记忆牢固，能全面提高教育教学质量。
另外PPT的恰当使用节约了时间，加大了课堂的容量，知识点和习题的播放顺序体现了教学的条理性，帮助学生理解，逻辑思维的构建；实验让学生保持了高度的兴趣和热情，注意力集中，利用实验去发现问题和得出结论。
因此整个课堂气氛非常活跃，各个小组讨论热烈，踊跃回答问题，学生的主体作用得到了充分的发挥，收到了良好的教学效果。
蛋白质的变性实验报告
蛋白质的变性实验报告蛋白质的变性实验报告引言：蛋白质是生命体内最重要的有机分子之一，它们在细胞的结构和功能中起着至关重要的作用。
蛋白质的结构决定了它的功能，而蛋白质的结构在一定条件下会发生变性，失去原有的功能。
本实验旨在通过一系列的实验步骤，探究蛋白质的变性过程以及变性对蛋白质结构和功能的影响。
实验材料与方法：1. 实验材料：- 鸡蛋清- 热水浴- 冷水浴- 醋酸- 盐酸- 硫酸- 碱液2. 实验步骤：1. 取适量鸡蛋清置于试管中。
2. 将试管放入热水浴中，加热至80℃，记录蛋白质的变化。
3. 将试管迅速转移到冷水浴中，观察蛋白质的恢复情况。
4. 在另一组试管中，加入适量的醋酸，观察蛋白质的变性情况。
5. 重复步骤4，使用盐酸和硫酸代替醋酸。
6. 在最后一组试管中，加入适量的碱液，观察蛋白质的变性情况。
实验结果与讨论：在本实验中，我们观察到了蛋白质在不同条件下的变性情况。
首先，在加热至80℃的条件下，蛋白质开始变性，由透明变为浑浊。
这是因为高温引起了蛋白质分子的热运动加剧，导致蛋白质的二级和三级结构破坏，从而失去了原有的结构和功能。
然而，当将试管迅速转移到冷水浴中时，我们观察到蛋白质逐渐恢复了透明的状态。
这是因为冷却过程中，蛋白质分子重新聚集并重新形成了二级和三级结构，从而恢复了原有的结构和功能。
这表明，蛋白质的变性是可逆的，在适当的条件下可以恢复到原始状态。
接下来，我们在另一组试管中加入了醋酸、盐酸和硫酸。
观察到蛋白质在这些酸性条件下迅速变性，并且无法恢复到原始状态。
这是因为酸性条件会改变蛋白质的电荷分布，破坏其二级和三级结构，使其无法重新聚集和恢复原有的结构。
最后，在最后一组试管中加入了碱液。
我们观察到蛋白质在碱性条件下也发生了变性，变为浑浊的状态。
这是因为碱性条件会改变蛋白质的电荷分布，破坏其二级和三级结构，导致蛋白质失去原有的结构和功能。
总结：通过本实验，我们得出了以下结论：1. 蛋白质的变性是可逆的，在适当的条件下可以恢复到原始状态。
温度对蛋白质变性的影响实验报告
温度对蛋白质变性的影响实验报告一、实验目的本实验旨在探究温度对蛋白质变性的影响，了解不同温度条件下蛋白质结构和性质的变化，为深入理解蛋白质的特性和相关生物化学过程提供实验依据。
二、实验原理蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物，具有特定的空间结构和生物学功能。
温度的升高会破坏蛋白质的氢键、疏水相互作用和离子键等次级键，导致蛋白质的空间结构发生改变，从而失去其原有的生物学活性，这种现象称为蛋白质变性。
三、实验材料与设备1、实验材料鸡蛋清：新鲜鸡蛋的蛋清部分。
10%硫酸铜溶液。
10%氢氧化钠溶液。
浓硝酸。
2、实验设备恒温水浴锅：用于控制实验温度。
温度计：测量水温。
试管：若干。
滴管：若干。
四、实验步骤1、制备蛋白质溶液将新鲜鸡蛋打破，小心地分离出蛋清，放入小烧杯中，用玻璃棒搅拌均匀，制成蛋清溶液。
2、温度处理取 6 支试管，分别标记为 1、2、3、4、5、6。
向 1 号试管中加入 2ml 蛋清溶液，作为对照，不进行温度处理。
将 2 号试管放入 20℃恒温水浴锅中保温 10 分钟。
将 3 号试管放入 40℃恒温水浴锅中保温 10 分钟。
将 4 号试管放入 60℃恒温水浴锅中保温 10 分钟。
将 5 号试管放入 80℃恒温水浴锅中保温 10 分钟。
将 6 号试管放入 100℃沸水中煮沸 5 分钟。
3、蛋白质变性的检测双缩脲反应：向上述 6 支试管中分别加入 2ml 10%氢氧化钠溶液，摇匀，再逐滴加入 1-2 滴 10%硫酸铜溶液，观察溶液颜色的变化。
黄蛋白反应：向上述 6 支试管中分别加入 2-3 滴浓硝酸，观察溶液颜色的变化。
五、实验结果与分析1、双缩脲反应1 号试管（对照）：溶液呈现紫色，表明蛋清溶液中的蛋白质具有正常的结构和反应性。
2 号试管（20℃）：溶液呈现紫色，与对照相似，说明在 20℃时蛋白质未发生明显变性。
3 号试管（40℃）：溶液呈现较浅的紫色，表明蛋白质开始有轻微的变性。
4 号试管（60℃）：溶液颜色变为淡紫色，变性程度进一步增加。
温度对蛋白质变性的影响实验报告
温度对蛋白质变性的影响实验报告一、实验目的本次实验旨在探究温度对蛋白质变性的影响，深入了解蛋白质的性质和结构变化，以及温度在这一过程中所起的作用。
二、实验原理蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物，其特定的空间结构决定了其生物活性和功能。
当蛋白质受到外界因素（如温度、酸碱度、有机溶剂等）的影响时，其空间结构可能会发生改变，导致蛋白质变性。
蛋白质变性后，其溶解度降低、生物活性丧失、理化性质改变（如旋光性、紫外吸收等）。
在本次实验中，我们主要关注温度对蛋白质变性的影响。
随着温度的升高，蛋白质分子的热运动加剧，破坏了维持其空间结构的氢键、范德华力等非共价键，从而导致蛋白质变性。
三、实验材料与设备1、实验材料鸡蛋清：新鲜鸡蛋，分离出蛋清备用。
1%硫酸铜溶液。
10%氢氧化钠溶液。
3%硝酸银溶液。
浓盐酸。
95%乙醇。
2、实验设备恒温水浴锅。
温度计。
试管若干。
移液器。
玻璃棒。
四、实验步骤1、制备蛋白质溶液将新鲜鸡蛋的蛋清小心地分离到一个小烧杯中，用玻璃棒搅拌均匀，制成蛋清溶液。
2、设定温度梯度将恒温水浴锅分别设定为 20℃、40℃、60℃、80℃和 100℃。
3、处理样品取 5 支试管，分别标记为 1、2、3、4、5 号。
向 1 号试管中加入 2ml 蛋清溶液，作为对照组，置于室温下。
向 2 号试管中加入 2ml 蛋清溶液，然后将其放入 20℃的恒温水浴锅中，保温 10 分钟。
向 3 号试管中加入 2ml 蛋清溶液，放入 40℃的恒温水浴锅中，保温 10 分钟。
向 4 号试管中加入 2ml 蛋清溶液，放入 60℃的恒温水浴锅中，保温 10 分钟。
向 5 号试管中加入 2ml 蛋清溶液，放入 80℃的恒温水浴锅中，保温 10 分钟。
另取一支试管，标记为 6 号，向其中加入 2ml 蛋清溶液，放入 100℃的恒温水浴锅中，煮沸 5 分钟。
4、检测蛋白质变性观察各试管中溶液的外观变化，包括透明度、沉淀生成等情况。
温度对蛋白质变性的影响实验报告
温度对蛋白质变性的影响实验报告一、实验目的本实验旨在探究温度对蛋白质变性的影响，了解不同温度条件下蛋白质结构和性质的变化规律，加深对蛋白质变性现象的认识。
二、实验原理蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物，具有特定的空间结构和生物学功能。
当蛋白质受到外界因素（如温度、pH 值、化学试剂等）的影响时，其空间结构会发生改变，导致蛋白质的理化性质和生物学活性发生变化，这种现象称为蛋白质变性。
温度是影响蛋白质变性的重要因素之一。
一般来说，升高温度会增加蛋白质分子的热运动能量，破坏其氢键、疏水相互作用等非共价键，从而导致蛋白质的空间结构发生改变，使其失去原有的生物学活性。
三、实验材料与仪器1、实验材料鸡蛋清：新鲜鸡蛋，去除蛋黄，留取蛋清备用。
硫酸铜溶液（1%）：称取 1g 硫酸铜，溶解于 100ml 蒸馏水中。
氢氧化钠溶液（1mol/L）：称取 4g 氢氧化钠，溶解于 100ml 蒸馏水中。
盐酸溶液（1mol/L）：量取83ml 浓盐酸，用蒸馏水稀释至100ml。
乙醇（95%）。
2、实验仪器恒温水浴锅：精度为±05℃。
电子天平：精度为 001g。
离心机：转速可达 5000r/min。
分光光度计。
移液器：量程分别为100μL、200μL、1000μL。
试管：10ml 若干。
量筒：10ml、50ml 各一个。
四、实验步骤1、蛋白质溶液的制备取新鲜鸡蛋清 5ml，加入 50ml 蒸馏水，搅拌均匀，制成鸡蛋清稀释液。
2、温度处理将鸡蛋清稀释液平均分成 5 份，分别置于 5 支试管中，编号为 1、2、3、4、5。
将 1 号试管置于室温（约 25℃）下，作为对照。
将 2 号试管置于 40℃恒温水浴锅中，加热 10min。
将 3 号试管置于 60℃恒温水浴锅中，加热 10min。
将 4 号试管置于 80℃恒温水浴锅中，加热 10min。
将 5 号试管置于 100℃沸水中，加热 5min。
3、蛋白质变性的检测观察外观：观察各试管中溶液的颜色、透明度和沉淀情况。
对于蛋白质变性实验的思考
对于蛋白质变性实验的思考【摘要】在重金属盐使蛋白质发生变性的实验中，醋酸铅、硫酸铜常被推荐用作沉淀剂，但普遍实验现象证明此沉淀并非不可逆，因而导致理论与实验结果的矛盾，且蛋白质沉淀可以重新溶解在许多试剂中。
本文对重金属沉淀蛋白质的现象从机理上进行了分析和解释。
【关键词】蛋白质沉淀；重金属盐；探究实验在讲到蛋白质性质这一节内容时，学生在进行重金属盐溶液使蛋白质变性的实验时，发现当加入过量的重金属盐溶液时出现了与课本描述不符的实验现象，为了增加对比性，重金属盐溶液准备了醋酸铅溶液，硫酸铜溶液两种。
课本上要求加入少量硫酸铜溶液，同时课本上提供的资料也表示当人们误食重金属盐类时，可以喝大量牛奶、蛋清或豆浆解毒。
似乎表现出一点：大量蛋白质遇到少量重金属盐可发生变性。
学生在进行实验时发现当滴加少量重金属盐溶液时会看到有不溶于水的沉淀物产生，当滴加过量重金属盐溶液时沉淀会消失。
课后就产生了几个疑问：蛋白质变性后就真的不能再溶解了吗？如果沉淀消失了是不是蛋白质又有活性了？如果沉淀能消失那需要什么条件？是否是所有的重金属盐溶液都有这样的性质？于是就按照课本的演示实验准备了药品，进行探究实验。
表一：实验ⅰ，在小烧杯中加入十毫升鸡蛋白溶液，再滴入10滴醋酸铅溶液，有大量白色不溶物生成，充分振荡，做以下对比实验，每支试管先取10滴上述混合液体。
编号另加试剂（均为10滴）实验现象1 蒸馏水无明显现象2 醋酸铅沉淀明显减少3 氯化钠沉淀消失4 硫酸铵无明显现象5 稀盐酸无明显现象6 氯化铜沉淀消失7 醋酸钠沉淀明显减少8 氯化铁沉淀消失9 硫酸铜沉淀消失10 氯化钡沉淀消失表二：实验ⅱ，取十毫升鸡蛋白溶液，再加10滴硫酸铜溶液，有大量白色不溶物产生，略显蓝色（溶液为蓝色），充分振荡。
做以下对比实验，每次均先取10滴上述混合液。
编号另加试剂（均为10滴）实验现象1 硫酸铜沉淀消失2 醋酸铅沉淀消失3 氯化钠无明显现象4 醋酸钠沉淀消失5 先加醋酸钠后加热沉淀先消失，加热后出现白色不溶物6 硫酸钠无明显现象7 氯化铁沉淀消失8 氯化铜沉淀消失9 先加氯化铜后加热沉淀消失，加热后又出现不溶物10 稀盐酸加少量时沉淀消失，稍多一些沉淀又产生对比实验现象，回顾高中教材，教材上对于变性的解释及相关性质描述如下：在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性。
蛋白质的性质实验实验报告
蛋白质的性质实验实验报告蛋白质的性质实验实验报告引言：蛋白质是生命体内最基本的有机分子之一，它在细胞的结构和功能中起着重要的作用。
了解蛋白质的性质对于深入理解生命活动和开发药物具有重要意义。
本实验旨在通过一系列实验探究蛋白质的性质，包括溶解性、酸碱稳定性、热稳定性和氧化还原性。
一、溶解性实验蛋白质的溶解性是指蛋白质在不同溶剂中的溶解情况。
本实验采用水、酸和碱作为溶剂，将不同种类的蛋白质加入其中，观察其溶解情况。
结果显示，大部分蛋白质在水中溶解良好，而在酸性溶液中溶解度较低，而在碱性溶液中溶解度较高。
这是因为蛋白质的分子结构中含有大量的氨基酸，其中一部分氨基酸具有酸碱性质，导致蛋白质在不同溶剂中的溶解度不同。
二、酸碱稳定性实验酸碱稳定性是指蛋白质在不同酸碱条件下的稳定性。
本实验选取几种常见的酸和碱，将蛋白质溶液分别加入其中，观察其变化。
结果显示，蛋白质在酸性条件下容易发生变性和沉淀，而在碱性条件下相对稳定。
这是因为酸性条件会导致蛋白质分子中的氢键断裂，从而改变其空间结构，使其失去原有的功能。
三、热稳定性实验热稳定性是指蛋白质在高温条件下的稳定性。
本实验将蛋白质溶液加热至不同温度，观察其变化。
结果显示，蛋白质在较高温度下会发生变性和失活。
这是因为高温会使蛋白质分子中的氢键和疏水作用发生破坏，导致其空间结构的改变，进而失去功能。
四、氧化还原性实验氧化还原性是指蛋白质在氧化还原条件下的稳定性。
本实验选取几种常见的氧化剂和还原剂，将蛋白质溶液分别加入其中，观察其变化。
结果显示，蛋白质在氧化条件下容易发生氧化反应，导致分子结构的改变，失去原有的功能。
而在还原条件下，蛋白质可以恢复到原来的状态，重新获得功能。
结论：通过以上一系列实验，我们可以得出以下结论：1. 蛋白质在水中溶解良好，而在酸性溶液中溶解度较低，而在碱性溶液中溶解度较高。
2. 蛋白质在酸性条件下容易发生变性和沉淀，而在碱性条件下相对稳定。
3. 蛋白质在较高温度下会发生变性和失活。
蛋白质的沉淀与变性实验报告
蛋白质的沉淀与变性实验报告蛋白质的沉淀与变性实验报告蛋白质是生物体内非常重要的一类有机化合物，它们在细胞的结构、功能和代谢中发挥着关键的作用。
为了研究蛋白质的性质和功能，科学家们经常进行各种实验。
本实验旨在探究蛋白质的沉淀与变性过程。
实验首先进行的是蛋白质的沉淀实验。
我们选取了鸡蛋清作为实验样品，因为鸡蛋清中含有丰富的蛋白质。
我们将鸡蛋清倒入试管中，并加入适量的乙醇。
乙醇可以与蛋白质发生相互作用，使其沉淀下来。
实验中我们使用了不同浓度的乙醇溶液，观察其对蛋白质沉淀的影响。
实验结果显示，随着乙醇浓度的增加，蛋白质的沉淀量逐渐增加。
这是因为乙醇能够与蛋白质中的水分子发生氢键作用，导致蛋白质分子间的相互作用力增强，从而使蛋白质变得不溶于水而沉淀下来。
当乙醇浓度达到一定程度时，蛋白质的沉淀量达到最大值，此后再增加乙醇浓度并不会引起更多的蛋白质沉淀。
这是因为乙醇的浓度过高会导致蛋白质分子间的相互作用力过强，使其聚集成大块而不是沉淀下来。
在进行蛋白质的变性实验时，我们选取了鸡蛋清中的卵清蛋白作为实验样品。
卵清蛋白是一种具有稳定的三维结构的蛋白质，通过变性处理可以使其失去原有的结构和功能。
我们采用了两种方法对卵清蛋白进行变性处理：热变性和酸变性。
首先进行的是热变性实验。
我们将卵清蛋白溶液加热至80摄氏度，并保持一段时间。
实验结果显示，随着加热时间的增加，卵清蛋白的结构逐渐破坏，失去了原有的透明度，变得浑浊。
这是因为高温可以破坏蛋白质分子内部的氢键、疏水作用力和范德华力等相互作用，使蛋白质分子失去稳定的三维结构。
接下来进行的是酸变性实验。
我们将卵清蛋白溶液加入适量的盐酸，使其呈酸性。
实验结果显示，随着酸性溶液的加入，卵清蛋白的结构发生了明显的改变，透明的溶液变得浑浊。
这是因为酸性条件下，蛋白质分子中的氨基酸残基带正电荷，导致蛋白质分子间的相互排斥增强，结构发生变化。
通过这两个实验，我们可以看到蛋白质在不同条件下的沉淀和变性过程。
蛋白质的变性实验报告
一、实验目的1. 了解蛋白质变性实验的原理和方法。
2. 掌握蛋白质变性的影响因素，如温度、pH值、有机溶剂等。
3. 分析蛋白质变性实验的结果，验证实验原理。
二、实验原理蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子，具有复杂的三维结构。
在一定条件下，蛋白质的空间结构发生改变，导致其生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性实验是研究蛋白质结构和功能的重要方法之一。
蛋白质变性实验主要利用以下原理：1. 温度：高温可以破坏蛋白质分子中的氢键、离子键和疏水作用力，使蛋白质分子结构松散，从而导致蛋白质变性。
2. pH值：蛋白质分子在不同pH值条件下具有不同的电荷状态，改变pH值可以破坏蛋白质分子中的离子键和氢键，使蛋白质变性。
3. 有机溶剂：有机溶剂可以破坏蛋白质分子中的疏水作用力，使蛋白质变性。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：鸡蛋清、蒸馏水、稀盐酸、氢氧化钠、氯化钠、硫酸铜、碘酒、淀粉、硝酸、酒精、苯、蒸馏水等。
2. 实验仪器：试管、烧杯、酒精灯、试管架、试管夹、滴管、玻璃棒、温度计、pH计等。
四、实验步骤1. 蛋白质变性实验（温度）（1）取鸡蛋清2mL，加入5mL蒸馏水，搅拌均匀，形成蛋白质溶液。
（2）将蛋白质溶液分为两份，分别放入两个试管中。
（3）一份试管在室温下放置，另一份试管放入50℃水浴中加热5分钟。
（4）观察两份试管的蛋白质溶液变化。
2. 蛋白质变性实验（pH值）（1）取鸡蛋清2mL，加入5mL蒸馏水，搅拌均匀，形成蛋白质溶液。
（2）将蛋白质溶液分为三份，分别放入三个试管中。
（3）第一份试管加入1mL稀盐酸，第二份试管加入1mL氢氧化钠，第三份试管不加任何试剂。
（4）观察三份试管的蛋白质溶液变化。
3. 蛋白质变性实验（有机溶剂）（1）取鸡蛋清2mL，加入5mL蒸馏水，搅拌均匀，形成蛋白质溶液。
（2）将蛋白质溶液分为两份，分别放入两个试管中。
（3）一份试管加入1mL苯，另一份试管加入1mL酒精。
对于蛋白质变性实验的思考
蛋白质的性质实验实验报告
蛋白质的性质实验实验报告《探究蛋白质的性质实验实验报告》在生物学领域中，蛋白质是一种极其重要的有机化合物，它们在细胞的结构和功能中起着关键作用。
为了更深入地了解蛋白质的性质，我们进行了一系列实验，并撰写了以下实验报告。
实验一：蛋白质的溶解性我们首先对不同类型的蛋白质进行了溶解性实验。
我们选取了动物源蛋白质（如鸡蛋白）、植物源蛋白质（如大豆蛋白）和微生物源蛋白质（如酵母蛋白），并将它们分别加入到水、酸性溶液和碱性溶液中。
结果显示，动物源蛋白质在水中溶解性较好，而在酸性溶液中溶解性较差；植物源蛋白质在碱性溶液中溶解性较好，而在水中溶解性较差；微生物源蛋白质在酸性溶液中溶解性较好，而在碱性溶液中溶解性较差。
这些结果表明，不同类型的蛋白质在不同条件下的溶解性存在差异。
实验二：蛋白质的变性接着，我们进行了蛋白质的变性实验。
我们选取了鸡蛋白作为实验样本，将其加热至不同温度，然后观察其溶解性和结构变化。
结果显示，当鸡蛋白加热至60摄氏度时，其溶解性开始下降，当加热至80摄氏度时，其溶解性显著下降；同时，通过红外光谱分析发现，鸡蛋白的二级结构发生了变化，螺旋结构减少，β-折叠结构增加。
这表明，蛋白质在高温条件下会发生变性，导致其结构和性质发生改变。
实验三：蛋白质的酶解最后，我们进行了蛋白质的酶解实验。
我们选取了牛奶中的蛋白质作为实验样本，加入不同类型的酶，如蛋白酶、淀粉酶和脂肪酶，然后观察其酶解效果。
结果显示，蛋白酶对牛奶中的蛋白质有较好的酶解效果，而淀粉酶和脂肪酶的酶解效果较差。
这说明，不同类型的酶对蛋白质有不同的酶解特异性。
通过以上实验，我们深入了解了蛋白质的性质，包括其溶解性、变性特点和酶解特异性。
这些实验结果对于我们进一步研究蛋白质的结构和功能具有重要的指导意义。
希望我们的实验报告能够对相关领域的研究和应用提供有益的参考。
大学_生物化学_中_蛋白质的沉淀及变性_实验改进的探索
大学《生物化学》中“蛋白质的沉淀及变性”实验改进的探索陈仕学（铜仁学院 生物科学与化学系，贵州 铜仁 554300）摘要：对蛋白质的沉淀及变性实验进行了探索，结果表明：蛋白质溶液浓度适当是蛋白质发生盐析及沉淀的前提，但操作方式也同样重要，操作时不宜振荡试管；对于乙醇引起蛋白质沉淀及变性的实验，则需调整配制比例为新鲜鸡蛋清：水=1：6，同时需要改变试剂的添加顺序。
采用上述调整后实验现象比较明显，改善了实验教学效果。
关键词：蛋白质； 沉淀； 变性； 实验改进中图分类号：O6-3 文献标识码：A 文章编号：1673-9639 (2010) 05-0135-03蛋白质的沉淀及变性实验是大学《生物化学》实验课中一个重要的实验内容，通过本实验能使学生掌握蛋白质产生沉淀反应的原理，并且掌握蛋白质产生沉淀及变性的影响因素，加深对理论知识的理解，同时让学生明白蛋白质沉淀及变性的应用。
在实验教学过程中，笔者依照实验指导书中的新鲜鸡蛋清：水=1：9比例配制蛋白质溶液，与各种试剂反应，并未看到有明显的沉淀产生，没有达到实验教学的预期目的。
在此，笔者针对蛋白质溶液的比例和操作方式作了适当的改进，并将其实验结果进行了总结。
1．试剂与方法1．1．试剂配制不同比例的蛋白质溶液，分别为新鲜鸡蛋清：水=1：9；1：8 ；1：7；1：6。
1．2．操作方式1．2．1．振荡和不振荡1．2．2．对试剂量的改进1．2．3．所加试剂先后顺序的改进1．2．4．石蕊试纸检验酸、碱中和性1．3．基本操作方法按照各实验指导书上“蛋白质的沉淀反应”实验的操作步骤进行。
2．结果分析与讨论 2．1．结果记录见表1、表22．1．1．各试剂与蛋白质溶液（按新鲜鸡蛋清：水=1：9比例配制）的反应用新鲜鸡蛋清：水=1：9比例配制的蛋白质溶液作为实验材料，对蛋白质的盐析、重金属银沉淀蛋白质、有机酸沉淀蛋白质和有机溶剂沉淀蛋白质进行实验，并对其方法进行适当改进，结果见表1。
蛋白质的沉淀和变性实验
蛋白质的沉淀与变性反应目的(1)了解蛋白质的沉淀反应、变性作用和凝固作用的原理及它们的相互关系。
(2)学习盐析和透析等生物化学的操作技术。
原理在水溶液中，蛋白质分子的表面，由于形成水化层和双电层而成为稳定的胶体颗粒，所以蛋白质溶液和其他亲水胶体溶液相类似。
但是，蛋白质胶体颗粒的稳定性是有条件的，相对的。
在一定的物理化学因素影响下，蛋白质颗粒失去电荷，脱水，甚至变性，则以固态形式从溶液中析出，这个过程称为蛋白质的沉淀反应。
这种反应可分为以下两种类型:一、可逆淀汲反应在发生沉淀反应时，蛋白质虽已沉淀析出，但它的分子内部结构并未发生显著变化，基本上保持原有的性质，沉淀因素除去后，能再溶于原来的溶剂中。
这种作用称为可逆沉淀反应，又叫作不变性沉淀反应。
属于这一类的反应有盐析作用; 在低温下，乙醇、丙酮对蛋白质的短时间作用以及利用等电点的沉淀等。
二、不可逆沉淀反应在发生沉淀反应时，蛋白质分子内部结构、空间构象遭到破坏，失去原来的天然性质，这时蛋白质已发生变性。
这种变性蛋白质的沉淀不能再溶解于原来溶剂中的作用叫作不可逆沉淀反应。
重金属盐、植物碱试剂、过酸、过碱、加热、震荡、超声波，有机溶剂等都能使蛋白质发生不可逆沉淀反应。
试剂和器材一、试剂1．蛋白质溶液取5m1鸡蛋蛋白蛋清，用蒸馏水稀释至100ml，搅拌均匀后用4-8层纱布过滤，新鲜配制。
2．蛋白质氯化钠溶液取20ml蛋清，加蒸馏水200ml和饱和氯化钠溶液100ml，充分搅匀后，以纱布滤去不溶物(加入氯化钠的目的是溶解球蛋白)。
硫酸铵粉末，饱和硫酸铵溶液，3%硝酸银，0.5% 醋酸铅，10% 三氯醋酸，浓盐酸，浓硫酸，浓硝酸，5% 磺基水杨酸(sulfosalicyclic acid)，0.1% 硫酸铜，饱和硫酸铜溶液，0.1% 醋酸，10% 醋酸，饱和氯化钠溶液，10%氢氧化钠溶液。
二、器材试管，试管架，小玻璃漏斗，滤纸，玻璃纸，玻璃棒，500ml烧杯，10 ml量筒。
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对于蛋白质变性实验的思考
【摘要】在重金属盐使蛋白质发生变性的实验中，醋酸铅、硫酸铜常被推荐用作沉淀剂，但普遍实验现象证明此沉淀并非不可逆，因而导致理论与实验结果的矛盾，且蛋白质沉淀可以重新溶解在许多试剂中。
本文对重金属沉淀蛋白质的现象从机理上进行了分析和解释。
【关键词】蛋白质沉淀；重金属盐；探究实验
在讲到蛋白质性质这一节内容时，学生在进行重金属盐溶液使蛋白质变性的实验时，发现当加入过量的重金属盐溶液时出现了与课本描述不符的实验现象，为了增加对比性，重金属盐溶液准备了醋酸铅溶液，硫酸铜溶液两种。
课本上要求加入少量硫酸铜溶液，同时课本上提供的资料也表示当人们误食重金属盐类时，可以喝大量牛奶、蛋清或豆浆解毒。
似乎表现出一点：大量蛋白质遇到少量重金属盐可发生变性。
学生在进行实验时发现当滴加少量重金属盐溶液时会看到有不溶于水的沉淀物产生，当滴加过量重金属盐溶液时沉淀会消失。
课后就产生了几个疑问：蛋白质变性后就真的不能再溶解了吗？如果沉淀消失了是不是蛋白质又有活性了？如果沉淀能消失那需要什么条件？是否是所有的重金属盐溶液都有这样的性质？于是就按照课本的演示实验准备了药品，进行探究实验。
表一：实验Ⅰ，在小烧杯中加入十毫升鸡蛋白溶液，再滴入10滴醋酸铅溶液，有大量白色不溶物生成，充分振荡，做以下对比实验，每支试管先取10滴上述混合液体。
编号另加试剂（均为10滴）实验现象
1 蒸馏水无明显现象
2 醋酸铅沉淀明显减少
3 氯化钠沉淀消失
4 硫酸铵无明显现象
5 稀盐酸无明显现象
6 氯化銅沉淀消失
7 醋酸钠沉淀明显减少
8 氯化铁沉淀消失
9 硫酸铜沉淀消失
10 氯化钡沉淀消失
表二：实验Ⅱ，取十毫升鸡蛋白溶液，再加10滴硫酸铜溶液，有大量白色不溶物产生，略显蓝色（溶液为蓝色），充分振荡。
做以下对比实验，每次均先取10滴上述混合液。
编号另加试剂（均为10滴）实验现象
1 硫酸铜沉淀消失
2 醋酸铅沉淀消失
3 氯化钠无明显现象
4 醋酸钠沉淀消失
5 先加醋酸钠后加热沉淀先消失，加热后出现白色不溶物
6 硫酸钠无明显现象
7 氯化铁沉淀消失
8 氯化铜沉淀消失
9 先加氯化铜后加热沉淀消失，加热后又出现不溶物
10 稀盐酸加少量时沉淀消失，稍多一些沉淀又产生
对比实验现象，回顾高中教材，教材上对于变性的解释及相关性质描述如下：在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性。
……实验4-3的现象说明，蛋白质的变性是一个不可逆过程，变性后的蛋白质在水中不能重新溶解，同时也会失去原有的生理活性。
在上述实验中，加入蒸馏水没有使不溶物消失，但是不管是醋酸铅还是硫酸铜使蛋白质变性后的不溶物都可再次溶解在许多试剂中，而且溶解后的溶液受热又可产生白色不溶物。
查阅资料，在《高中化学实验教学》上的解释为“重金属盐沉淀蛋白质是不可逆的，然而由于某些沉淀被吸附在沉淀粒子上的离子所胶解，结果能溶在过量的沉淀剂中，故实验中不可加入过多的硫酸铜溶液、醋酸铅溶液”。
Cu2+、Pb2+、Fe3+等离子对沉淀（变性蛋白质）的胶解作用，一种极为普遍的解释是：加入过量的沉淀剂离子被吸附在沉淀上而使沉淀胶解的结果。
电荷较高的离子，具有比电荷较低的离子会有更大的胶解作用。
对于变性蛋白质溶解在过量沉淀剂的胶解作用，对高中学生是较难（没有必要）理解的，所以在进行这个实验的时候，不
宜用浓的硫酸铜溶液，更不能用饱和硫酸铜溶液。
避免加入过量沉淀剂的最好的方法，莫过于在很稀的鸡蛋白的溶液中加入硫酸铜的稀溶液。
探究至此，似乎更加明白了一个道理：即使是最最传统的经典实验，我们也不可以轻信它的完美，有时多加一滴就会产生不同的现象和结果。
但是在所做的对比实验中发现某些不是沉淀剂的溶液也可使蛋白质变性后的沉淀消失，这一点又如何解释呢？首先，天然蛋白质分子都具有复杂而有规律的结构，表现出一定的物理化学性质和生物活性。
在外界物理、化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构受到破坏，而引起蛋白质理化性能和生物活性的改变，这种现象称为蛋白质的变性。
变性后的蛋白质最显著的特点是溶解度降低，粘度增高，结晶性破坏，而其最重要的是丧失其生物活性。
其次，在蛋白质发生改变时，蛋白质的一级结构（即肽链）并不发生断裂，而是蛋白质的二级结构和三级结构发生了改变或破坏。
早在1931年我国的生物学家吴宪就提出了关于蛋白质变性的学说，他认为天然蛋白质具有规则紧密的结构，这种结构是由次级键的作用而变得稳定的，引起蛋白质变性的因素破坏了这些次级键作用，蛋白质的结构就变得松散而无规则了。
由此，因为蛋白质的一级结构未发生改变，在变性的初期，分子构象未被深度破坏，变性作用是可逆的。
但是变性过度，不能恢复其原有结构，变性就是不可逆的了，比如在加热的条件下，蛋白质的变性就是不可逆的。
重金属离子会使蛋白质变性而发生沉淀，在这里把蛋白质的“变性”和“沉淀”两个本身不绝对相关的事件关联了起来，很容易引起误解。
教师错误地认为蛋白质沉淀是因为变性，甚至会因为“蛋白质变性可能是不可逆的”观点的引导，而推测沉淀也应该是“不可逆”的错误结论。
蛋白质变性的本质是构成其特定高级空间构象的次级键，如氢键、疏水键等被破坏，蛋白质分子从原来有序的高级功能结构状态变为无序的松散伸展状态，从而导致其生物活性的丧失和理化性质的改变。
蛋白质变性强调的是其生物活性，如酶催化活性、运输能力、抗体免疫等功能的丧失。
而蛋白质的沉淀，是指维持蛋白质胶体稳定存在的包括蛋白颗粒表面的水化膜和彼此相斥的电荷这两个因素的改变，所导致的蛋白质分子凝聚而析出的现象，蛋白质沉淀不代表一定发生了变性。
从这次实验探究的过程及结果来看，在平时的教学中需要我们多思考、多怀疑、多做实验、多查阅资料，在做实验的过程中要细致入微、认真观察、仔细研究，从而不断提高自身的教学水平，促使我们在教学中不断探索，深思熟虑，不断学习。
参考文献：
[1] 普通高中课程标准实验教科书。
有机化学基础（选修5），人民教育出版社，2012：89-90。
[2] 陈光旭主编.有机化学（2），北京师范大学出版社，1990：350。
[3] 李学然、王文生、林永洲、林广亚主编.高中化学实验教学，中国计量出版社，2002：463-464
[4] 曾昭琼主编.有机化学实验.第2版，北京：高等教育出版社，1997：207
[5] 李成国. 解读用重金属盐沉淀蛋白质遇到的几个问题. 化学教育，2009，6：67.。