氨基酸多肽蛋白质和核酸

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chapt-19-氨基酸、多肽、蛋白质和核酸

的形状、距离与特定的生理作用有关。
4、若干分子堆叠形成 n根纤维蛋白链扭成股，n股又扭成绳状
n根链累在一起形成球状
二、蛋白质的性质：
1、
等电点：（分子中仍存在游离NH2、COOH、OH、
SH及其他酸性或碱性的基团）
胶体性质: 分子颗粒直径在0.1－0.001um(胶粒幅度内)
表面带电,同电排斥，隔开不粘合。
C6H5CH2OCONHCHCONHCHCOOCH2C6H5
R
R'
H2, Pd/C
+
NH C NH
O
NH2CHCONHCHCOOH
R
R'
4 多肽的固相合成
H2, Pd/C
R
+ HO
NaOH NHBoc
Cl O
R
O
NH2
O
R'
A NHBoc
O
RO
O
N
OH
NHBoc
R'
R O NHBoc
O
A=羧基活化剂
R'
R
多次重复，连续检测断下来的氨基酸 (5-6个可靠）
只有靠近游离羧基一端的肽键被水解
二、多肽的合成：
要求：
氨基酸按一定的次序连接起来达到一定分子量不外消旋化
氨基酸 A 和 B
A－A，B－B，A－B 和 B－A
要得到 A－B:
保护 A 的NH2和 B 的COOH
1. COOH的保护
H2O，OH H COOCH3 COOC2H5H2O，OH H
OH OH
腺苷 O
NH
CH2OH O
N
O
OH OH 尿苷

第十七章氨基酸多肽和核酸(2hr)

NH2 RCHCOOH
应用：
N N H N NH2 脱羧酶 CH2CHCOOH
NH2 NaOH + H2O 成盐反应 RCHCOONa
OH /Δ RCH2NH2 + CO2 脱羧反应
组氨酸
组胺（血管舒张剂）
N H
CH2CH2NH2
（二）-NH2的反应：
NH3+ClHCl 成盐反应 RCHCOOH
结构特点：（1）自然界中肽多为链状；（2）在体内，肽以两性离子形式存在；（与氨基酸一样） n≤10 寡肽（3）n个氨基酸构成n肽 n＞10 多肽（4）肽= N-端 + 氨基酸残基 + C-端（5）n肽含（n-1）个肽键（6）氨基酸连接次序不同，有n!个异构体
二、肽的命名
命名原则： N-端
第三节
一、核酸的分类：
1、DNA：脱氧核糖核酸
核酸
特点：（1）是生物遗传的主要物质基础，承担体内遗传信息的存贮和发布；（2）主要存在于细胞核染色体内。 2、RNA：核糖核酸特点：（1）负责生物体内遗传信息的表达，直接参与体内蛋白质的合成；（2）主要存在于细胞质中。（3）有r-RNA、 m-RNA、 t-RNA三种。（核蛋白）（信使）（转运）
H
N
O
O H
N
H
H OH OH
OH
OH
腺苷酸
O H2N N HO-P-O-CH2 O OH H H
H OH OH
胞苷酸
O
N N
O
HN
O HO-P-O-CH2 OH H
H
HN
O
O H
N
H
H OH OH
鸟苷酸

真核生物蛋白质合成能量计算

真核生物蛋白质合成能量计算有关蛋白质和核酸计算注：肽链数（m）；氨基酸总数（n）；氨基酸平均分子量（a）；氨基酸平均分子量（b）；核苷酸总数（c）；核苷酸平均分子量（d）。

1．蛋白质（和多肽）：氨基酸经脱水聚合形成多肽，各种元素的质量守衡，其中H、O参与脱水。

每个氨基酸至少1个氨基和1个羧基，多余的氨基和羧基来自R基。

①氨基酸各原子数计算：C原子数＝R基上C原子数＋2；H原子数＝R基上H原子数＋4；O原子数＝R基上O原子数＋2；N原子数＝R基上N原子数＋1。

②每条肽链游离氨基和羧基至少：各1个；m条肽链蛋白质游离氨基和羧基至少：各m个；③肽键数＝脱水数（得失水数）＝氨基酸数－肽链数＝n-m；④蛋白质由m条多肽链组成：N原子总数＝肽键总数＋m个氨基数（端）＋R基上氨基数；肽键总数＋氨基总数≥肽键总数＋m个氨基数（端）；O原子总数＝肽键总数＋2（m个羧基数（端）＋R基上羧基数）；肽键总数＋2×羧基总数≥肽键总数＋2m个羧基数（端）；⑤蛋白质分子量＝氨基酸总分子量—脱水总分子量（—脱氢总原子量）＝na—18（n—m）；2．蛋白质中氨基酸数目与双链DNA（基因）、mRNA碱基数的计算：①DNA基因的碱基数（至少）：mRNA的碱基数（至少）：蛋白质中氨基酸的数目＝6：3：1；②肽键数（得失水数）＋肽链数＝氨基酸数＝mRNA碱基数/3＝（DNA）基因碱基数/6；③DNA脱水数＝核苷酸总数—DNA双链数＝c—2；mRNA脱水数＝核苷酸总数—mRNA单链数＝c—1；④DNA分子量＝核苷酸总分子量—DNA脱水总分子量＝（6n）d—18（c—2）。

mRNA分子量＝核苷酸总分子量—mRNA脱水总分子量＝（3n）d—18（c—1）。

⑤真核细胞基因：外显子碱基对占整个基因中比例＝编码的氨基酸数×3÷该基因总碱基数×100%；编码的氨基酸数×6≤真核细胞基因中外显子碱基数≤（编码的氨基酸数＋1）×6。

二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸

3) 酰化反响
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名二. 氨基酸的性质三. α – 氨基酸的合成四. 多肽五. 核酸
2.α-氨基酸的构型：组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O

多肽及核苷酸类物质

多肽及核苷酸类物质
多肽及核苷酸类物质是蛋白质和核酸的两大类有机分子，它们在生物体最基本的组成单位中都具有重要的作用。

多肽是一种氨基酸残基连接而成的长度不等的肽链，每条肽链对应一种蛋白质，蛋白质是多种形式的多肽的存在。

多肽的分子量可以达到几千万，多肽的分子是由20种氨基酸残基连接而成的肽链，这些氨基酸残基之间以羧酸键为主要连接方式，但也有一些类似于受体相互作用的特殊情况。

核酸是生物体有机物质中的重要组成部分，主要包括DNA和RNA，分子量可达数万以上。

两种物质都是由核苷酸类物质共同组成的，只是结构和功能不同。

核苷酸类物质是核酸和多肽宏分子的建筑块，它由碱基、糖和磷酸三部分组成，它们通过酶合成法来形成，其中碱基一般是腺嘌呤和胞嘧啶，而糖则一般是葡萄糖。

磷酸作为一种强酸也参与到核苷酸类物质的合成过程中。

此外，核苷酸类类物质还有guanylic acid（G）、uracil（U）、inosinic acid（I）等，它们也是DNA和RNA的建筑块。

生命科学中的蛋白质与核酸相互作用机制研究

生命科学中的蛋白质与核酸相互作用机制研究生命科学是一门研究生物体及其生命现象的学科，其中的蛋白质与核酸相互作用机制研究属于其中的重要领域。

蛋白质与核酸是生命体系中最为基础和常见的大分子，两者之间的相互作用可谓是生命功能调控的基础。

本文将从以下几个方面进行介绍与探讨。

一、蛋白质与核酸的概念及其结构蛋白质和核酸都是生命体系中最为重要的分子。

蛋白质是由氨基酸组成的多肽，它们在体内担任着各种结构、传递、催化以及调控功能的重任。

而核酸是生命体系中的遗传物质，形成了DNA和RNA两种不同类型的核酸，DNA负责存储遗传信息，而RNA负责将遗传信息转化为具体的功能。

蛋白质与核酸的结构也是二者相互作用的基础。

蛋白质的结构分为四个层次：一级结构指蛋白质中氨基酸的化学序列，二级结构指蛋白质在局部呈现的空间结构，常见的包括a-螺旋和b-片层，三级结构指蛋白质整体的空间结构，包括局部折叠和全局折叠，四级结构指由多个蛋白质组成的复合物。

核酸的结构也具有大的类似性。

DNA分子大部分呈现出螺旋形状，通过镶嵌在螺旋内的氢键和VanderWaals力来保持稳定。

RNA的结构则有更多的变化，可以是线性或环形结构，提供了诸如催化反应和调控遗传信息等功能。

二、蛋白质与核酸的相互作用在生命系统中，蛋白质与核酸之间的相互作用可以体现出多种生物过程，如DNA复制、转录和翻译、RNA修饰、RNA剪切以及蛋白质的折叠和降解等。

其中，DNA复制是生命系统中最为基础和重要的过程之一，它需要依靠DNA聚合酶和其他辅助因子来实现。

在DNA复制过程中，DNA聚合酶能够在模板链上识别特定的配对碱基并合成新的链，一旦出现错配会被修复酶进行纠错。

复制完成后，两个完全相同的双链DNA分子得以产生。

RNA转录也是生命系统中非常重要的过程，它可以从DNA模板中复制一份RNA分子，并且有着诸多的调控机制。

转录过程中，RNA聚合酶沿着DNA模板链滑动，在核酸序列上拼接RNA，以此形成RNA多肽序列。

第十六章氨基酸、多肽和蛋白质

OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一类化合物。肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点脱水
OH
H+
- - 带负电荷脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称试剂颜色作用基团缩二脲反应强碱、稀硫酸铜溶液紫色或紫红色肽键茚三酮反应稀茚三酮溶液蓝紫色氨基蛋白黄反应浓硝酸、再加碱深黄色或橙红色苯环亚硝酰铁氢化钠亚硝酰铁氢化钠溶液红色巯基
（五）氧化脱氨反应氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。

16 氨基酸、多肽、蛋白质

第十六章
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节氨基酸第二节多肽第三节蛋白质简介
第十六章氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化：（与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点

侯英健核心笔记生物化学

侯英健核心笔记生物化学内容如下：
1. 氨基酸和多肽：氨基酸是蛋白质的基本单位。

有8种氨基酸的异构体在生物化学上最重要，且合成蛋白质的酶很稳定。

通过肽键作用，两个氨基酸形成多肽，进一步聚合形成蛋白质。

氨基酸和多肽有重要的化学性质，如等电点。

了解氨基酸和多肽的性质有助于理解蛋白质的结构和功能。

2. 酶与生物催化：酶是一种生物催化剂，比许多无机催化剂效率更高。

酶催化反应具有选择性，这与它的三维结构有关。

生物催化是指一些生物体通过化学反应而产生的代谢或合成反应。

了解酶和生物催化对于理解生命的化学过程至关重要。

3. 核酸：核酸是所有生物体的遗传物质，包括DNA和RNA。

DNA主要存在于细胞核中，而RNA主要存在于细胞质中。

了解核酸的结构、功能以及基因表达对于理解生命的本质至关重要。

4. 糖类和脂质：糖类、脂质和蛋白质是构成生物体的主要有机化合物。

糖类和脂质在能量储存和运输、细胞膜的结构和功能等方面发挥着重要作用。

5. 蛋白质折叠与稳定：蛋白质折叠是指一个未折叠的氨基酸链如何形成一个有功能的蛋白质结构。

蛋白质的折叠和稳定受到许多因素的影响，如氨基酸序列、环境因素等。

在回答侯英健核心笔记生物化学时，可以围绕以上五个主题展开论述，详细解释每个主题的基本概念、化学性质、功能以及它们在生命过程中的作用。

同时，可以讨论蛋白质折叠问题、基因工程、蛋白质组学等前沿领域的研究进展，以帮助读者更好地理解现代生物化学的发展和应用。

总之，要确保回答清晰、准确、全面，以便帮助读者更好地理解和掌握生物化学知识。

十五氨基酸、多肽、蛋白质、核酸

DNA OH H OH H 核糖核苷酸 H OH H 核苷 O NH2 N N HN N 碱基 N N H2N N N H H
磷酸腺嘌呤(A)
HO
NH2 N O N H
O HN O N H
CH3
鸟嘌呤(G) 胞嘧啶(C) 胸腺嘧啶(T)
二核酸的结构
HO
A O H H O P O H H O O P O H H O O P O OOO H H H OO H H H C H H H G
(３) 变性蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂（如HNO3、 Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等）作用时，蛋白质的结构、性质发生变化，失去生理活性。如煮鸡蛋、生皮鞣制等。蛋白质的变性一般为不可逆的。
第三节
一核酸的组成
核酸
根据所含糖不同,将核酸分核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)
3
CH2CH2-NH2 N NH 组胺
组氨酸
4
氨基和羧基的反应
A 脱水反应 -氨基酸失水
O H3C H2N CH3 H3C HN O O NH CH3
C OH HC CH + HO C NH2 O
-氨基酸失水
环状交酰胺
R CH CH2 COOH NH2
R CH CH COOH + NH3
, -不饱和酸
1 定义
多肽与蛋白质
由氨基酸相互脱水形成的聚酰胺称为肽(peptides)或蛋白质
肽键
N端
H O H O O H O H + NH3 C C N C C N C C N C C H R2 H R3 H R4 OR1
四肽

蛋白质和核酸结构和功能的比较

蛋白质和核酸结构和功能的比较蛋白质和核酸是生命体内两类重要的生物大分子，它们在维持生命活动、传递遗传信息以及调节生物体内功能上扮演着关键角色。

虽然蛋白质和核酸在分子结构和功能上存在许多不同，但它们又存在一些共同之处。

下面将分别从结构和功能的角度比较蛋白质和核酸。

一、结构比较：1.蛋白质的结构：蛋白质是由氨基酸组成的长链多肽，通过肽键连接在一起。

蛋白质的结构包括四个不同层次：一级结构是氨基酸序列的线性顺序；二级结构包括α-螺旋、β-折叠等常见的二级结构元素；三级结构是蛋白质链的三维折叠结构；四级结构是由两个或多个蛋白质相互组合而成的复合体。

2.核酸的结构：核酸是由核苷酸组成的长链聚合物，通过磷酸二酯键连接在一起。

核酸的结构包括两个不同层次：一级结构是核苷酸序列的线性顺序；二级结构是DNA的双螺旋结构和RNA的单链结构。

二、功能比较：1.蛋白质的功能：蛋白质在细胞中的功能非常多样化，包括酶催化、结构支持、运输、免疫机制、代谢调节等。

例如，酶是一类高度特异性的蛋白质，可以参与化学反应的催化；结构蛋白质如胶原蛋白则提供细胞和组织的支持；运输蛋白质如载脂蛋白可在血液中运输脂类；免疫球蛋白可以识别入侵生物体内的病毒和细菌等。

2.核酸的功能：核酸主要参与遗传信息的传递和转录、翻译过程。

DNA持有生物体的遗传信息，可通过自身复制维持和传递；RNA则具有将DNA指导的信息转化为蛋白质的功能。

在转录过程中，DNA会被转录成RNA；在翻译过程中，RNA会被翻译成蛋白质。

三、相互作用：综上所述，蛋白质和核酸在分子结构和功能上存在着很大的差异。

蛋白质在细胞功能中的多样性比核酸更加广泛，而核酸则在传递遗传信息和转化为蛋白质的过程中起到重要的作用。

然而，蛋白质和核酸之间也相互作用、相互依赖，共同参与维持生物体的正常功能。

有机化学第二十一章氨基酸、蛋白质和核酸

氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求出。如丙氨酸盐酸盐，可看作一个二元酸，具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值，当加入 0.5mol碱时，平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极离子5的相同，[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1，实际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时，溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6， [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ，溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时， pH值应为pK1和pK2的平均值，这个pH值即为丙氨酸的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据，丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7，可求出丙氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水解制得的。
天然氨基酸，除甘氨酸外， α碳原子都有手性，且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而确定的（也就是从甘油醛导出来的）。例如，与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是：
正像糖类化合物一样，氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记，那么天然氨基酸大多属于S构型。但也有R构型的，如L-半胱氨酸为R构型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐，当氨基和羧基存在于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐（zwitterion):

氨基酸

③两条长链的碱基在螺旋内侧，碱基平面与中心轴相垂直，它们通过嘌呤碱基和嘧啶碱基之间形成的氢键而固定下来。
由于螺旋圈的直径是一定的，因此两条链上的碱基以一定规律相互配对。在DNA双螺旋结构中只能A与T、G与C之间配对，这一规律称碱基配对原则或叫碱基互补原则。
碱基配对
DNA的双螺旋结构
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
1、两性性质和等电点
氨基酸分子中含有氨基和羧基，可与酸反应生成铵盐，又可与碱反应生成羧酸盐，因此氨基酸具有酸、碱两性性质。
R CH COOH
NH2
米隆试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合溶液。
蛋白质的颜色反应可用于蛋白质的定性和定量分析。
核酸 (nucleic acid）
核酸分为核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA) 。 RNA主要存在于细胞质中，参与生物体内蛋白质的合成。 DNA主要分布在细胞核中，它决定着生物体的繁殖、遗传和变异。
蛋白质水解得到的α-氨基酸几乎都是L构型。
COOH
H 2N
H
CH3
L-α-丙氨酸
脂肪族氨基酸
α-氨基酸根据R基分为芳香族氨基酸
根据氨基、羧基的数目分为
杂环氨基酸
中性氨基酸氨基数 = 羧基数
碱性氨基酸氨基数 > 羧基数赖、组、精
酸性氨基酸氨基数 < 羧基数谷、天冬(氨酸)
名称（俗名）中文缩写英文缩写（表15-1）
蛋白质和氨基酸一样，也具有两性和等电点。不同的pH
条件下，蛋白质可主要以正离子、负离子或偶极离子形式

知识讲解_蛋白质和核酸_基础

蛋白质和核酸编稿：宋杰审稿：于冬梅【学习目标】1、了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义；2、掌握氨基酸和蛋白质的结构特点及其重要的化学性质。

【要点梳理】要点一、氨基酸的结构和性质蛋白质是生命活动的主要物质基础，氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。

因此，研究氨基酸、蛋白质、核酸等基本的生命物质的结构，有助于揭开生命现象的本质。

【高清课堂：蛋白质和核酸#蛋白质和核酸】1．氨基酸的组成和结构。

（1）氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。

氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。

（2）组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。

α-氨基酸的结构简式可表示为：常见的α-氨基酸有许多种。

如：2．氨基酸的物理性质。

天然氨基酸均为无色晶体，主要以内盐形式存在，熔点较高，在200℃～300℃时熔化分解。

它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。

提示：（1）内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。

使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子（如）。

（2）氨基酸具有一般盐的物理性质。

3．氨基酸的主要化学性质。

（1）氨基酸的两性。

氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。

氨基酸分子既含有氨基又含有羧基，通常以两性离子形式存在，溶液的pH不同，可发生不同的解离。

不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH（即等电点）不同，可以通过控制溶液的pH分离氨基酸。

（2）氨基酸的成肽反应。

在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键（）的化合物，称为成肽反应。

例如：由两个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫二肽。

由三个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫三肽，以此类推，三肽以上均可称为多肽。

相对分子质量在10000以上并具有一定空间结构的多肽，称为蛋白质。

4．α-氨基酸的鉴别。

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第二十章氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
1.写出下列氨基酸的Fischer 投影式，注明其R 或S ：
（1）L-丙氨酸（2）甘氨酸（3）L-丝氨酸
（4）L-组氨酸（5）L-半胱氨酸
2.写出下列反应产物的结构式： 3CH 2COO -+HCl ?(1)
CH 3CH
COO -+NaOH ?(2)H 3N +?
N C N C 6H 5CH 2NH 2+CH 3CH 2COOH (3)
2CH 3CH (4)CONH H C CH 2CH(CH 3)2CONHCH 2COOH
+2?
2
CH 3CH ?(5)COOH
+C 6H 5CH 2O C Cl O ??H 2NCHCONHCH CH 3C 6H 5CHNHCO CONHCHCOOH CH(CH 3)2N HN
65(6)
3.写出赖氨酸在强酸溶液和强碱溶液中占优势的结构式。

说明为什么在等电点时，赖氨酸偶
极离子的结构为NH 3CH 2CH 2CH 2CH 2CHCO 2-NH 2，而不是CH 2CH 2CH 2CH 2CHCO 2-
3NH 2。

4.合成下列氨基酸：
（1）（±）-苯丙氨酸（2）（±）-天门冬氨酸（3）（±）-亮氨酸
（4）（±）-NH 3
CO 2- （5）（±）-CH 3CH 2CCO 2-
NH 3
CH 3 N H 2CO 2-
(6)
5.由指定的标记化合物及必要的试剂合成下列标记氨基酸：*CO 2*CH 3SCH 2CH 2CHCO 2-
NH 3(1)
*CO 2HOO*CCH 2CH
NH 3(2)CO 2-
NH3
(3)D2O(CD3)2CH CHCO2-
6.一个三肽与2，4-二硝基氟苯作用后水解，得到下列化合物：N-(2,4-二硝基苯基)甘氨酸、N-(2,4-二硝基苯基)甘氨酰丙氨酸、丙氨酰亮氨酸、丙氨酸及亮氨酸，推测此三肽结构。

7.一个多肽由12个氨基酸组成：2个甘氨酸、2个丝氨酸、1个精氨酸、1个色氨酸、1个组氨酸、1个赖氨酸、1个苯丙氨酸、3个丙氨酸。

N-端单元是丝氨酸，C-端是甘氨酸。

胰蛋白酶水解得到三个肽碎片（假定总产率是100%）：
N-端C-端每个碎片含有未知次序的氨基酸碎片A 丝精苯丙、丙、组
碎片B 丙甘色、甘
碎片C 丝赖丙
糜蛋白酶水解得到三个肽碎片：
N-端C-端还含有
碎片D 丝苯丙丝、赖、丙、组
碎片E 丙色丙、甘、精
碎片F 甘
此十二肽中氨基酸的顺序是什么？
8．如何用蛋氨酸甲酯和其他必要的化合物合成甘-丙-蛋三肽？
9.α-角蛋白纤维（例如头发）当遭受湿热时，能伸长到它原来长度的二倍。

在伸长的情况下，它们的X射线图型类似丝，冷却的纤维回复到它的原有长度，同时再次产生α-螺旋的X射线图型。

问：
（1）当纤维加热和伸长时，蛋白质结构发生什么变化？
（2）当冷却时，纤维自发地回复到它原有的α-螺旋结构，为什么？
10.假定一个二肽缬-丝由光学纯的L-缬氨酸和外消旋的丝氨酸为原料来制备。

写出所产生的异构体的立体结构式。

异构体之间的构型关系是什么？注明每个异构体构型的符号（R或S）。

11.用简单的化学方法鉴别：
CH3H
C COOH
NH2
、H2NCH2CH2COOH 和 C6H5NH2
(1)
（2）天门冬氨酸和顺丁烯二酸
（3）谷氨酸和β-氨基戊二酸
12.写出亮氨酸与下列试剂作用所得到的反应产物：
（1）水合茚三酮（2）DNFB，NaHCO3水溶液
（3）异硫氰酸苯酯（4）CH3OH，HCl
（5）(CH3)3C—O—COCl （6）邻苯二甲酸酐
13.信使RNA上丝氨酸密码的碱基排列顺序是：尿嘧啶（U）、胞嘧啶（A）。

画出此信使RNA 的部分结构式（5’-磷酸酯端在左边，3’-OH端在右边）。